生物化学复习Word下载.docx

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（1）一级结构：

氨基酸残基排序，决定蛋白质高级结构的因素。

均由共价键形成。

（2）二级结构:

多肽链本身的盘绕和折叠方式,不涉及R侧链空间排布。

稳定其结构的主要因素是氢键。

（3）超二级结构：

不具有功能的结构域。

（4）三级结构：

多肽链上所有原子在三维空间的分布。

由一个或多个结构域构成。

稳定结构的有肽键、氢键、盐键、疏水键、二硫键及范德华力等。

（5）四级结构：

由亚基构成，亚基单独存在时无生物活性或活性很小。

十、二硫键在蛋白质空间中起稳定肽键空间结构作用，与生物活力有关，越多蛋白质越稳定。

十一、第一个被阐明化学结构的蛋白质是胰岛素。

十二、蛋白质的别构现象：

蛋白质构象发生改变从而改变整个分子的性质。

十三、蛋白质混合液的分离：

电泳。

十四、产生沉淀：

（1）加高浓度盐类（盐析）

（2）加有机溶剂（3）加重金属盐（4）加某些酸类

十五、变性蛋白质的主要标志是生物功能的丧失。

变性不破坏蛋白质一级结构。

（注：

蛋白质的变性作用如不过于剧烈，是一种可逆反应）

十六、变性因素：

强酸、强碱、尿素、重金属盐、苦味酸、浓乙醇等化学因素，加热、剧烈振荡、紫外线、X射线、超声波等物理因素

十七、蛋白质的颜色反应：

（1）双缩脲反应（产生紫红色络合物）

（2）米伦氏反应（白色沉淀加热变红，含酪氨酸）

（3）醛酸反应（紫红色环，含色氨酸）

（4）坂口反应（红色产物，含精氨酸）

（5）福林试剂（蓝色化合物，含酪氨酸）

十八、简单蛋白质：

只由α-氨基酸组成。

十九、结合蛋白质：

核蛋白，糖蛋白与蛋白聚糖、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白

二十、蛋白质结构测定的基本原则：

（1）测定蛋白质中氨基酸的组成。

（2）蛋白质的N端和C端的确定

（3）应用两种或两种以上不同的水解方式将所要测定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。

（4）分享提纯所得的肽，并测定他们的序列。

（5）从有重叠结构的各个肽序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。

第三章—核酸:

一、重要性：

DNA作为多数生物体的遗传物质。

二、RNA：

分为mRNA、rRNA80%、tRNA15%。

作用是指导蛋白质的生物合成，不少小分子RNA有重要的调节功能和催化功能

三、组成：

核苷酸（一分子碱基、一分子戊糖（核糖或脱氧核糖）、一分子磷酸），核苷酸之间的连接键为3’，5’-磷酸二酯键。

四、表示：

核苷酸（AMP、UMP、GMP、CMP），脱氧核苷酸（dAMP、dTMP、dGMP、dCMP）

五、结构：

脱氧核苷酸在分子中的排列顺序

（2）二级结构：

双螺旋结构（两条链反向螺旋）

（3）三级结构：

双螺旋结构发生一定变化（超螺旋解开，形成解链环形DNA有利于DNA的转录与复制。

）

注：

大多数DNA均为双链结构DNA（dsDNA），某些病毒是单链分子DNA（ssDNA）

六、碱基互补配对原则：

A-T（A-U）、C-G

七、基因：

分为结构基因（RNA或蛋白质编码的基因）和调节基因（只有调节功能），生物体内所含的全部基因称为基因组。

八、原核生物基因组特点（通常只有1个“染色体”DNA分子，且DNA分子较小）：

（1）除调节序列和信号序列外，DNA的大部分是为蛋白质编码的结构基因，且每个基因在DNA分子中只出现一次或几次。

（2）功能相关的基因常串联在一起，并转录在同一mRNA分子中，这种现象在真核生物中很少见。

（3）有基因重叠现象。

九、真核生物基因组特点（基因分布在若干条染色体上）：

（1）有重复序列（单拷贝序列50%、中度重复序列30%～40%、高度重复序列‘卫星DNA’）

（2）有断裂基因（内含子、外显子）

十、mRNA特点：

代谢活跃、寿命较短

十一、理化性质：

两性电解质，通常表现为酸性；

DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末；

微溶于水，不溶于一般有机溶剂。

常用乙醇从溶液沉淀核酸；

DNA溶液粘度极高，RNA溶液则小得多。

十二、DNA与RNA的定量测定：

D-核糖与浓盐酸和苔黑酚（甲基间苯二酚）共热产生绿色；

D-2-脱氧核糖与酸和二苯胺一同加热产生蓝绿色。

可利用这两种糖的特殊颜色反应区别DNA和RNA或作为二者定量测定的基础。

十三、核酸稳定的原因：

（1）碱基对间的氢键

（2）碱基堆积（3）环境中的正离子

十四、变性概念：

双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态。

变性只涉及次级键的变化，磷酸二酯键的断裂称为核酸降解。

十五、增色效应和减色效应：

核酸变性或降解时光吸收解显著增加。

核酸复性，光吸收值恢复。

十六、熔解温度

：

加热溶液，紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值。

十七、影响

的因素：

（1）G-C对含量

（2）溶液离子强度（3）溶液的pH（电泳时加入NaOH以维持变性状态）（4）变性剂

十八：

影响复性的因素：

（1）单链片段尝试越高，随机碰撞的频率越高，复性速度越快

（2）较大的单链片段扩散困难，链间错配频率高，复性较慢。

（3）片段间的重复序列多，则容易形成互补区，因而复性快。

（4）维持溶液一定离子强度，消除磷酸基负电荷造成的斥力，可加快复性速度。

注；

适宜复性温度—

℃

十九、核酸提取条件：

低温（0～4℃）、pH（4～10）、较高的离子强度，核酸降解酶抑制剂

二十、核酸序列测定：

酶法

第四章—糖类:

多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。

二、生物学意义：

（1）是一切生物体维持生命活动所需能量的主要来源；

（2）是生物体合成其它化合物的基本原料；

（3）充当结构性物质；

（4）糖链是高密度的信息载体，是参与神经活动的基本物质；

（5）糖类是细胞膜上受体分子的重要组成成分，是细胞识别和信息传递等功能的参与者。

三、糖分类：

单糖（构型，结构，构象），寡糖（2～10个），多糖（低聚糖20个以下）

四、重要的单糖：

糖醇、糖醛酸、氨基糖（甲壳，软骨之中）、糖苷（葡萄糖、半乳糖…）

五、常见的寡糖：

麦芽糖（淀粉重复结构单位），蔗糖（植物体中糖的运输形式），乳糖。

六、多糖的定义：

多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。

七、多糖的特点：

没有还原性和变旋性，无甜味，大多不溶于水，有时与水形成胶体溶液。

八、多糖的结构：

（1）单糖的组成

（2）糖苷键的类型（3）单糖的排列顺序

多糖的高级结构由其一级结构所决定，二级结构通常指多糖分子骨架形状。

九、多糖的功能：

（1）贮藏物质

（2）结构支持物质（3）具有许多生物活性。

十、淀粉水解：

直链淀粉与碘反应显蓝色，支链淀粉与碘反应显紫红色。

十一、淀粉与碘的呈色反应：

由于碘分子浸涂淀粉螺旋圈中，形成淀粉碘络合物。

十二、糖原：

又称动物淀粉,与支链淀粉相似，分支更多，易分散在水中,与碘反应呈红紫色。

十三、壳多糖（几丁质）：

藻类，昆虫，甲壳动物的结构材料，工业用于连接剂，填充剂等。

十四、糖复合物：

主要有糖蛋白（蛋白质为主），蛋白多糖（糖为主），糖脂，脂多糖等。

十五、糖蛋白作用：

识别作用，稳定蛋白质的构象，对抗变性剂与蛋白酶的作用，增加蛋白质的溶解度等。

第五章—脂类：

一、物理性质：

不溶于水，能溶于非极性有机溶剂中。

二、分类及作用：

脂肪（贮存能量），磷脂，糖脂，固醇（构成生物膜），机体表面脂类有防止机械损伤和防止热量散发的作用，脂肪酸是生物体的重要代谢燃料。

三、脂肪组成：

一分子甘油和三分子脂肪酸。

不饱和脂肪酸比较多的脂类是液体，反之固体。

四、脂双分子层结构：

在水中热力学稳定状态，构成生物膜结构基本特征之一（甘油磷酸酯）。

五、膜的组成：

几乎由脂类和蛋白质组成，此外还含有少量糖（糖蛋白和糖脂），金属离子等，水分一般占15.2%左右。

六、膜蛋白的作用：

对物质代谢，物质传送，细胞运动，信息的接受与传递，支持与保护均有重要意义。

七、膜糖类作用：

与细胞的抗原结构，受体，细胞免疫反应，细胞识别，血型与细胞癌变等均有密切关系。

八、流动镶嵌模型要点：

（1）膜的基质或膜结构的连接主体是极性的脂质双分子层。

（2）由于极性脂质的疏水尾部含有一定量的饱和或不饱和脂肪酸，而这些脂肪酸在细胞正常温度下呈液体状态，因此脂质双分子层具有流动性

（3）膜的内嵌蛋白的表面具有疏水的氨基酸侧链基团，故可使此类蛋白“溶解”于双分子层的中心疏水部分中；

（4）外周蛋白的表面含有亲水性R基，可通过静电引力与带电荷的脂质双分子层的极性头部连接

（5）双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合；

（6）膜蛋白可作横向移动，外周蛋白漂浮在双分子层“海洋”的表面，而内嵌蛋白又如“冰山”几乎完全浸沉于烃基核心中。

九、膜的功能：

（1）物质传送作用

（2）保护作用（3）信息传递作用（4）细胞识别作用

第五章—酶

一、酶的一般定义：

生物体内含有的特殊的催化剂。

二、酶的一般特征：

（1）只能催化热力学上允许进行的反应

（2）反应中本身并不被消耗，因为有极少量便可以大大加快速度。

（3）对化学反应正逆两个方向的催化作用是相同的。

（4）可以缩短平衡到达的时间，而不改变反应的平衡点。

三、与一般催化剂不同点：

（1）催化效率极高

（2）具有高度的专一性。

（3）对环境条件极为敏感。

四、分类：

（1）氧化还原酶

（2）转移酶（3）水解酶（4）裂解酶（5）异构酶（6）合成酶

五、分类方法优点：

一切新发现的酶都能按照这个系统得到适当的编号，而不破坏原来已有的系统。

这就为不断发现的新酶编号留下了无限的余地。

六、命名方法：

习惯命名法，国际系统命名法。

七、核酶（ribozyme）：

具有催化活性的天然RNA。

八、结合酶：

全酶=酶蛋白（决定酶催化的专一性）+辅因子（金属离子或小分子有机化合物—辅酶或辅基）

九、辅酶和辅基：

本质上没有差别，与酶蛋白结合比较松的，用透析法可以去除的称为辅酶。

结合比较紧，用透析法不能去除的称为辅基。

十、单体酶（只有一条肽链的酶），寡聚酶（几个或多个亚基组成的酶），多酶复合物（几个酶嵌合而成的复合物）

十一、必需基团：

酶分子中经过化学修饰使其改变造成酶活性丧失的基团。

十二、活性部位：

酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。

具体还分结合基团（参与与底物结合）和催化基团（直接参与催化反应）

十三、活性部位的基团都是必需基团，必需基团还包括除活性部位外，对维持空间构象必须的基团。

酶除了活性部位之外，其他部位并不是可有可无的。

十四、酶原的定义：

某些酶，特别是与硝化作用有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性。

这种没有活性的酶的前体称为酶原。

十五、酶原激活：

酶原在一定条件下经过适当的物质作用转变成有活性的酶。

实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。

十六、同工酶：

具有不同分子形式但却催化相同的化学作用的酶。

十七、酶的专一性：

（1）结构专一性

（2）立体异构专一性

十八、活化能：

分子由常态转变为活化状态（过渡态）所需的能量。

十九、酶促反应：

E+S==ES→EP→E+P催化剂作用是降低反应活化能Ea

二十、中间产物学说：

先是酶与底物形成酶-底物中间复合物，当底物分子在酶的作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。

二十一、诱导契合学说：

底物诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性部位上有关的各个基团达到正确的排列和定向，使酶和底物契合而结合成中间产物，并引起底物发生反应。

二十二、抗体酶：

既是抗体又有催化功能的蛋白质。

二十三、使酶具有高效率的因素：

（1）邻近定向效应

（2）“张力”和“形变”（实质上是底物和酶诱导契合的动态过程）

（3）酸—碱催化（4）共价催化。

二十四、影响因素：

（1）酶浓度

（2）底物浓度（先正比后不变，米氏方程）

（3）pH（非常数，与酶纯度，底物种类和浓度等有关）

（4）温度（温度系数）（5）激活剂（6）抑制剂

二十五、米氏方程式的形式：

、

二十六、米氏常数意义：

反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

数值越小亲和力越强。

二十七、抑制剂作用方式：

（1）可逆抑制（非共价结合）

（2）不可逆抑制（共价结合）

二十八、抑制剂结合分类：

（1）竞争性抑制（竞争活性中心）

（2）非竞争性抑制（改变构象）

二十九、别构酶：

具有别构现象的酶，也称为调节酶，即对代谢反应起调节作用的酶。

三十、别构酶的特点：

（1）一般是寡聚酶，具有彼此独立并分开的活性部位和调节部位。

（2）具有别构效应（正效应剂、负效应剂）（3）别构酶促反应不遵循米氏方程。

三十一、酶活力的单位：

U（1分钟内能转化1μmol底物的酶量）

Kat（1秒能转化1mol底物所需的量）

1kat=6*107U1U=16.67nkat

比活力=活力单位数/酶蛋白（氮）mg可表示酶纯度

三十二、测酶活力时应注意：

（1）测定的反应速度必须是反应初速度，否则不可能得到准确结果。

（2）酶反应速度受环境条件的影响，因此在测定酶活力时，要维持在一套固定条件下进行。

三十三、酶分离纯化的一般性原则和注意事项：

（1）防止酶蛋白变性

（2）要随时测定酶活力（3）酶制剂的纯度应当与使用目的相适应。

三十四、分离纯化酶的方法：

（1）盐析法

（2）有机溶剂沉淀法（3）吸附法（4）凝胶过滤法（5）超离心法（6）离子交换法（7）亲和层析法

注：

最好将酶用干燥法把酶制成干粉，延长保存时间。

三十五、酶在工业上的优点：

（1）酶的催化效率高，专一性强，不发生副反应。

（2）酶作用条件温和

（3）酶及其反应产物大多无毒性，适于在食品工业上应用，改善劳动卫生条件。

三十六、固定化酶的优点：

（1）极易将固定化酶与底物、产物分开，简化了提纯工艺。

（2）可以反复使用，并能装柱连续反应，有利于实现工艺连续化，自动化。

（3）在大多数情况下可以提高酶的稳定性。

（4）酶反应过程容易进行严格控制。

（5）提高了酶的利用率，降低了成本。

三十七、固定化酶的缺点：

（1）只能用于水溶性底物。

（2）适用于小分子底物

（3）不适合于多酶反应，特别是需辅因子的反应。

第六章—维生素和辅酶

一、维生素是维持机体正常生命活动不可缺少的一类小分子有机化合物。

二、维生素作用：

对物质代谢过程起着调节作用。

三、维生素重要的原因：

（1）多数维生素作为辅酶或辅基的组成部分，参与体内代谢过程。

（2）少数维生素具有某些特殊的生理功能。

四、常见辅酶：

FAD（黄素辅酶）、CoASH（辅酶A）、NAD（辅酶I）、NADP（辅酶II）

第七章—新陈代谢总论与生物氧化

一、新陈代谢是生物体最基本的特征，是生命存在的前提。

其内容包括物质代谢和能量代谢。

二、分解代谢一般过程：

（1）生物大分子的降解阶段

（2）单体分子的初步分解阶段

（3）乙酰基完全分解阶段（4）氢的燃烧阶段

三、合成代谢一般过程：

（1）原料准备阶段

（2）单体分子合成阶段

（3）生物大分子合成阶段

合成三要素：

能量、原料、还原力（与NADPH有关）

四、几个重要的中间产物：

丙酮酸（3C）、草酰乙酸（4C）、α-酮戊二酸（5C）

五、生物新陈代谢共性：

（13）代谢反应在生物体内发生，由酶催化，反应条件温和,效率高。

（2）物质的代谢变化，一般是由多种酶连续催化的系列反应过程。

（3）细胞内代谢内容多，反应多，路线错综复杂。

六、微生物代谢特点：

（1）微生物是单细胞生物，比表面积大，与外界物质交换速率快，生长繁殖快。

（2）微生物分布广，种类多，代谢类型多，是取之不尽的生物资源。

（3）单细胞的微生物菌体容易受到外界理化因素影响发生遗传变异。

（4）微生物具有以不同代谢方式适应外界环境条件的能力。

七、生物氧化：

指能源物质在活细胞内氧化分解，释放化学能并转化为生物能的生化过程。

本质是电子得失过程。

八、生物氧化与体外氧化相比的特点：

（1）在细胞内的生理条件下进行，条件温和，近似恒温恒压。

（2）生物氧化一般都要经过复杂的反应历程，由系列酶促反应逐步完成。

（3）释放的化学能可转化成高能键形式的生物能，供应生化反应、生理活动需要。

（4）生物氧化受细胞的精确调节控制，有很强的适应性，可随环境和生理条件而改变强度和代谢方向。

九、生物氧化中CO2的形成是含羧基的化合物进行脱羧反应所致。

九、有氧氧化燃烧完全，产能多。

因此细胞优先进行有氧氧化。

十、三羧酸循环（TCA循环）+三羧酸循环支链

十一、1分子乙酰辅酶A彻底氧化生成12个ATP

十二、TCA循环的生理意义：

（1）是细胞内各种能源物质完全氧化分解的公共途径

（2）为细胞提供能量（3）是物质转化枢纽

第八章—糖代谢

一、分解途径：

（1）无氧情况下，葡萄糖（糖原）经酵解生成乳糖。

葡萄糖→丙酮酸（Pyr）→乳酸（Lac）

（2）有氧情况下，葡萄糖（糖原）最后经三羧酸循环彻底氧化为水和二氧化碳

（3）葡萄糖（糖原）经戊糖磷酸循环被氧化为水和二氧化碳。

二、无氧酵解：

糖酵解——乳酸，生醇酵解——乙醇

三、葡萄糖糖酵解净生成2molATP，糖原糖酵解净生成3molATP

四、糖酵解调控：

（1）果糖磷酸激酶是最关键的限速酶

（2）已糖激酶活性的调控（3）丙酮酸激酶活性的调节

五、糖酵解的生理意义：

（1）酵解途径是单糖分解代谢的一条最重要的基本途径。

（2）细胞在缺氧条件下，通过无氧酵解可以获得有限的能量维持生命活动。

（3）有氧条件下，酵解是单糖完全氧化分解成CO2和水的必要准备阶段。

（丙酮酸经过丙酮酸脱氢酶系转化形成乙酰辅酶A，而后进入三羧酸循环）

六、葡萄糖完全氧化分解产生38个ATP（肌肉、神经组织中36个），糖原为39个ATP。

七、TCA的生物学意义：

（1）是生物利用糖或其他物质氧化而获得能量的最有效方式。

（2）是三大有机物质（糖类、脂类、蛋白质）转化的枢纽。

（3）提供多种化合物的碳骨架。

八、TCA的三个调控位点：

（1）柠檬酸合成酶

（2）异柠檬酸脱氢酶

（3）α-酮戊二酸脱氢酶复合体

九、NAD+或NADP+脱氢给氧可生成3（2.5）个ATP，FAD或FMD则为2（1.5）个。

十、2分子乙酰CoA进入TCA循环生成20个ATP

2分子乙酰CoA进入乙醛酸循环生成6.5个ATP

十一、两个乙酰辅酶A合成一个苹果酸，氧化成草酰乙酸后，脱羧生成丙酮可以合成糖。

目前动物组织中尚未发现乙醛酸循环。

十二、戊糖磷酸途径（HMP）总方程式：

6*G-6-P+12NADP+→5*G-6-P+12（NADPH+H+）+6CO2

十三、HMP的生理意义：

（1）产生大量的NADPH作为生物合成所需的还原力。

（2）HMP途中生成各种长短不等的碳链，可作为生物合成的前体。

（3）在特殊情况下，HMP也可为细胞提供能量

（4）HMP途径是戊糖代谢的主要途径

十四、糖原的异生作用：

丙酮酸→草酰乙酸→烯醇丙酮酸磷酸→G-6-P→G（或糖原）

第九章—脂类的代谢

一、脂肪的分解代谢：

（1）脂肪→甘油+脂肪酸

（2）甘油+脂肪酸→CO2+H2O

二、甘油的氧化：

甘油→甘油-α-磷酸→二羟丙酮磷酸→（糖酵解）丙酮酸

三、脂肪酸的β-氧化作用：

一分子脂肪酸→许多分子乙酰辅酶A

四、脂肪酸的一次β-氧化作用过程的能量变化：

激活消耗2个ATP（只需激活一次），生成1个FADH2，1个还原型NAD，1分子乙酰辅酶和1分子碳链短2个碳原子的脂酰辅酶A。

五、不饱和脂肪酸由于所含氢原子少（存在双键），氧化产生的ATP数比相同碳原子数的饷脂肪酸产生的ATP数要少。

六、奇数碳链脂肪酸在氧化降解最后一轮产生的是1分子乙酰辅酶A和1分子丙酰辅酶A。

丙酰辅酶A在一系列酶的作用下生成琥珀酰辅酶A，进入三羧酸循环。

七、胆固醇的作用：

是生物膜和神经髓鞘的重要组分，对调节膜的流动性、维持膜的结构与功能具有重要作用。

八、胆固醇的合成：

（1）乙酰乙酰CoA与乙酰CoA生成β-羟-β-甲基戊二酸（6C）

（2）从β-羟-β-甲基戊二酸丢失CO2形成异戊二烯单位（5C）

（3）6个异戊二烯单位缩合生成鲨烯（30C）

（4）鲨烯转变成羊毛脂固醇（30C）

（5）羊毛脂固醇转变成胆固醇。

九、胆固醇的转化与排泄：

胆固醇能转化成维生素D3、胆酸、各种类固醇激素（孕酮、雄性激素、雌性激素）等。

最后随粪便排出。

第十章—氨基酸一般代谢

一、氨基酸的共同代谢包括脱氨基作用（主要）和脱羧基作用。

二、脱氨基作用包括：

（1）氧化脱氨基作用

（2）转氨基作用（3）联合脱氨基作用

三、氧化脱氨基作用：

（1）L-氨基酸氧化酶（低，FMN）

（2）D-氨基酸氧化酶（强，少，FAD）

（3）L-谷氨酸脱氢酶（强，别构酶，专一性强）

四、转氨基作用的特点：

（1）只有氨基的转移，没有生成

（2）催化反应可逆

（3）转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛

五、生理意义：

是体内合成非必需氨基酸的重要途径，也是联系糖代谢与氨基酸代谢的桥梁。

六、联合脱氨基作用特点：

有氨生成，反应过程可逆

七、生理意义：

体内合成非必需氨基酸的主要途径，肝、肾等组织主要脱氨途径。

八、脱羧基作用：

生成CO2和胺（胺可通过胺氧化本科氧化成醛，继而氧化成脂肪酸）。

九、氨基酸分解产物：

氨、α-酮酸，CO2、胺

十二章—核酸的生物合成

一、中心法则几个基本概念

复制：

以亲代DNA或RNA为模板，根据碱基配对的原则，在一系列酶的作用下，生成与亲代相同的子代DNA或RNA的过程。

转录：

以DNA