生物化学与分子生物学教学大纲文档格式.docx

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蛋白质的胶体性质、紫外吸收性质。

蛋白质的变性、沉淀与呈色反应。

二、蛋白质的分离纯化：

透析与超滤、盐析和其它沉淀法；

电泳的概念、

原理、种类；

层析的种类与原理（1学时）

超速离心的概念及在蛋白质研究中的用途

三、多肽链中氨基酸序列分析测定的程序、基本方法

四、蛋白质空间结构测定

第二章核酸的结构与功能（4学时）

掌握核苷酸与核酸的种类、组成、结构与功能。

熟悉DNA与三种RNA的结构特点，核酸的理化性质及其应用。

第一节核酸的化学组成及一级结构

一、核苷酸的结构：

碱基、戊糖、核苷、核苷酸的种类、结构、缩写；

核

苷酸的作用；

核苷酸的结构与书写方式。

（1学时）

二、核酸的一级结构：

磷酸二酯键与3、5末端、DNA、RNA一级结构

的概念与异同。

第二节DNA的空间结构与功能

一、DNAB型双螺旋结构的要点、双螺旋结构的类型（1学时）

二、DNA超螺旋结构及其在染色质中的组装：

DNA超螺旋结构、原核

DNA的三级结构、DNA在真核细胞核内的组装染色质中的组装、

核小体、组蛋白

三、DNA的功能：

基因与基因组的概念（1学时）

第三节RNA的空间结构与功能

一、RNA的种类，mRNA、tRNA的结构特点与功能的关系

rRNA与核蛋白体的种类与组成

二、各种小分子RNA与RNA组学的概念（1学时）

第四节核酸的理化性质、变性和复性及其应用

一、核酸的理化性质：

酸性、大分子、紫外吸收

二、核酸的变性、复性与分子杂交；

Tm、退火、探针的概念。

第五节核酸酶

一、核酸内切酶、外切酶、限制性核酸内切酶的概念。

第三章酶（5学时）

掌握酶的结构、影响酶促反应的因素及同工酶、变构酶、酶原激活、Km等概念与意义。

掌握酶的作用特点、辅基（酶）与维生素的关系。

熟悉米氏方程及应用，各种抑制剂的区别。

了解Km、Vm的求法、酶作用机制、酶调节方式、酶的分类、活性测定方法和酶在医药学的应用。

第一节酶的分子结构与功能

一、酶的分子组成：

单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶、酶辅助因子

的种类和作用；

辅基（酶）与维生素的关系。

二、酶活性中心及必需基团（1学时）

第二节酶促反应的特点与机制

一、酶促反应的特点：

高效性、特异性、可调节性

二、酶促反应的机制：

中间产物学说、诱导契合

第三节酶促反应动力学

一、底物浓度对反应速度的影响：

矩形双曲线及意义，米-曼方程及导出，

米-曼方程，Km与Vm的意义（1学时）

Km与Vm测定；

二、酶浓度的影响；

三、温度的影响与最适温度

四、pH的影响原因和最适pH（1学时）

可逆抑制作用、竞争性、非竞争性、反竞争性抑制作用及区别；

激活

剂的概念。

酶活性测定及活性单位

第四节酶的调节

一、酶活性的调节：

酶原激活、变构酶、酶的化学修饰（1学时）

二、酶含量的调节：

酶蛋白合成的诱导与阻遏、

三、同工酶

第五节酶的命名与分类

一、酶的命名：

命名原则

二、酶的分类：

分类原则及酶的类型

第六节酶与医学的关系

一、酶与疾病关系：

酶与疾病发生、诊断、治疗

二、酶在医学上的其他应用：

酶作为试剂、药物：

工具酶、固定化酶、酶

工程、抗体酶的概念。

第四章糖代谢（7学时）

掌握糖的生理功用；

糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径的基本过程和生理意义；

糖原合成、糖原分解、糖异生的概念、意义；

血糖的概念和调节。

熟悉糖各种代谢途径的限速反应、不可逆反应、底物水平磷酸化反应、脱氢反应。

了解糖的消化、吸收及糖酵解、有氧氧化、糖原合成、糖原分解、糖异生的调节。

第一节概述

一、糖的生理功能

二、糖的消化吸收：

食物中糖的种类、肠道中淀粉的消化吸收

三、糖代谢的概况

第二节糖的无氧分解

一、糖酵解的反应过程：

糖酵解的概念、进行部位、终末产物。

过程：

己

糖激酶、磷酸己糖异构酶、磷酸果糖激酶-1、醛缩酶、磷酸丙糖异构

酶、3-磷酸甘油醛脱氢酶、3-磷酸甘油酸激酶、磷酸甘油酸变位酶、（1学时）

烯醇化酶、丙酮酸激酶、乳酸脱氢酶催化的反应。

二、糖酵解的调节：

磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶的调节方式、

激活剂与抑制剂。

糖酵解的生理意义。

第三节糖的有氧氧化

一、有氧氧化的反应过程：

概念、进行部位。

反应三阶段概况，丙

酮酸脱氢酶复合体的组成、总反应和反应过程。

三羧酸循环：

柠檬酸

合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、琥珀酰CoA合成

酶、琥珀酸脱氢酶、延胡索酸酶、苹果酸脱氢酶催化的反应。

有氧氧化及三羧酸循环的意义。

二、有氧氧化ATP的生成

三、有氧氧化的调节：

关键酶、调节因素。

四、巴斯德效应。

第四节磷酸戊糖途径

一、基本过程、调节和生理意义

第五节糖原合成与分解

一、糖原的合成代谢：

基本反应（1学时）

二、糖原的分解代谢：

基本反应

三、糖原合成与分解的调节

四、糖原累积症。

第六节糖异生

一、糖异生途径：

丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸

酶、葡萄糖-6-磷酸酶催化的反应、原料

二、糖异生的调节：

底物循环的概念

三、糖异生的生理意义（1学时）

四、乳酸循环：

乳酸糖异生的过程

第七节血糖及其调节

一、血糖的概念、来源、去路

二、血糖的调节：

肝的调节与激素调节

三、血糖水平异常（1学时）

第五章脂类代谢（7学时）

【教学目的】

掌握甘油三酯的分解代谢，脂肪酸的β氧化，酮体生成和氧化，胆固醇的转化，血浆脂蛋白的分类、功能。

熟悉脂肪酸的合成，磷脂分类，胆固醇的合成。

了解脂肪酸的分类、命名，酯类消化吸收，血浆脂蛋白的代谢。

第一节不饱和脂肪酸的命名与分类

一、不饱和脂肪酸的概念、名称、必需脂肪酸

第二节脂类的消化和吸收

一、胆汁酸盐、磷脂酶、胰脂酶、辅脂酶等的作用，微团、混合微团的

概念，消化的产物及吸收部位

第三节甘油三酯代谢

一、甘油三酯的合成代谢：

两条途径的部位、原料和合成基本过程（1学时）

二、甘油三酯的分解代谢：

脂肪动员的概念、限速酶、脂解激素、

抗脂解激素

脂酸的β-氧化：

脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体的过程及限速酶、

脂酸的β-氧化过程、（1学时）

脂酸氧化的能量生成；

脂酸的其它氧化方式

酮体的概念、生成的器官、亚细胞部位、过程，酮体氧化的器官

和主要的酶、酮体生成的生理意义、酮体生成的调节（1学时）

三、脂酸的合成代谢：

软脂酸合成的亚细胞部位、合成原料乙酰CoA及乙

酰CoA出线粒体的机制

脂酸合成的限速酶乙酰CoA羧化酶、脂酸成酶系及过程、内质网及线

粒体脂酸碳链的加长的原料、不饱和脂酸的合成、脂酸合成的调节（1学时）

四、多不饱和脂肪酸的重要衍生物——前列腺素、血栓素及白三烯

第四节磷脂的代谢

一、甘油磷脂的代谢：

甘油磷脂的组成、分类、及结构，甘油磷脂的合成

部位、合成原料及辅助因子（1学时）

合成基本过程、甘油磷脂的降解

二、鞘磷脂的代谢：

鞘脂化学组成及结构、鞘氨醇的合成、神经鞘磷脂的

合成、神经鞘磷脂的降解（1学时）

第五节胆固醇代谢

一、胆固醇的合成：

合成部位、合成原料乙酰CoA、供氢体NADPH+H+、供

能物质ATP、合成基本过程及限速酶：

HMG-CoA还原酶，胆固醇合成

的调节

二、胆固醇转变为胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇

第六节血浆脂蛋白代谢

一、血脂

二、血浆脂蛋白分类、组成及结构：

电泳法将脂蛋白分为α-脂蛋白、

前β-脂蛋白、β-脂蛋白、乳糜微粒，超速离心法将脂蛋白分为

高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白、乳糜微粒（1学时）

每种血浆脂蛋白都由甘油三脂、磷脂、胆固醇及胆固醇酯和载

脂蛋白组成，脂蛋白的结构

三、载脂蛋白主要功能包括结合转运脂质、稳定脂蛋白结构、调节

脂蛋白代谢关键酶活性、参与脂蛋白受识别

四、血浆脂蛋白代谢：

各种脂蛋白主要成分、合成部位、功能

五、血浆脂蛋白代谢异常：

高脂蛋白血症、遗传性缺陷（1学时）

第六章生物氧化（4学时）

掌握生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、高能化合物的概念；

呼吸链的组成及氢和电子的传递顺序；

ATP生成与利用的方式；

氧化磷酸化偶联部位。

熟悉影响氧化磷酸化的因素。

了解化学渗透学说和线粒体外氧化体系和意义。

第一节生成ATP的氧化体系

一、呼吸链：

生物氧化、呼吸链、呼吸链复合体的概念；

呼吸链复合体

的种类和组成；

NAD+、FMN、FAD、铁硫蛋白、泛醌的结构和作用；

细胞色素的种类、结构和作用

NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链及其排列顺序，排列顺序的确

定方法

二、氧化磷酸化：

氧化磷酸化概念、偶联部位及确定方法；

P/O比值与

ΔG0；

氧化磷酸化偶联机制之化学渗透学说的要点（1学时）

ATP合成酶的结构与作用机制

三、影响氧化磷酸化的因素：

呼吸链抑制剂的概念、种类；

CO、CN-的作

用位点；

解偶联剂的概念、作用机制和代表性物质；

氧化磷酸化抑

制剂；

ADP的调节，甲状腺素的作用。

线粒体DNA突变。

四、ATP：

高能化合物的概念、种类。

ATP的结构、生成与利用方式。

磷

酸肌酸的生成及作用。

五、通过线粒体内膜的物质转运：

胞浆NADH的氧化——α-磷酸甘油穿梭、

苹果酸－天冬氨酸穿梭；

ATP、ADP、PPi的转运

线粒体蛋白的跨膜转运

第二节其他氧化体系

一、需氧脱氢酶和氧化酶

二、过氧化物酶体中的酶类：

过氧化氢酶、过氧化物酶的作用

三、反应氧族的概念与超氧化物歧化酶的作用

四、微粒体中的酶类：

加单氧酶加双氧酶的作用（1学时）

第七章氨基酸代谢（6学时）

掌握必需氨基酸的概念、种类，氨基酸的脱氨基方式，α-酮酸的代谢，尿素生成，一碳单位概念、种类、代谢辅酶。

熟悉氮平衡三种情况，蛋白质腐败的概念、有害产物的名称，氨的来源、转运、去路，氨基酸脱羧基的一些重要产物，一碳单位的相互转变，甲硫氨酸代谢，活性硫酸根。

了解氨基酸的消化吸收，芳香族氨基酸代谢、支链氨基酸代谢。

第一节蛋白质的营养作用

一、蛋白质营养的重要性

二、蛋白质的需要量和营养价值：

氮平衡、氮的总平衡、氮的正平衡、

氮的负平衡；

生理需要量、蛋白质的营养价值、必需氨基酸的概

念和种类

第二节蛋白质的消化、吸收与腐败

一、蛋白质的消化：

胃中的消化；

小肠中的消化、酶原的激活、内肽

酶、外肽酶，胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶的专一性

二、氨基酸的吸收：

氨基酸吸收载体、γ-谷氨酰循环对氨基酸的转

运作用、肽的吸收

三、蛋白质的腐败作用：

概念、有害物质；

胺、氨类、其他有害物

质的生成（1学时）

第三节氨基酸的一般代谢

一、体内蛋白质的转换更新：

泛素的功能、氨基酸代谢库

二、氨基酸的脱氨基作用：

转氨基作用与转氨酶、反应过程、转氨酶

的辅酶及作用机制；

L-谷氨酸氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、

嘌呤核苷酸循环（1学时）

三、α-酮酸的代谢：

经氨基化生成非必需氨基酸、转变成糖及脂类、

氧化供能

第四节氨的代谢

一、氨的来源

二、氨的转运：

丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用（1学时）

三、尿素的生成：

尿素合成的主要器官、尿素合成的鸟氨酸循环学说、

鸟氨酸循环的详细步骤、尿素合成的调节、高血氨症和氨中毒（1学时）

第五节个别氨基酸的代谢

一、氨基酸的脱羧基作用：

谷氨酸脱羧基生成γ-氨基丁酸、半胱氨酸生

成牛磺酸、组氨酸脱羧基生成组胺、色氨酸生成5-羟色胺、多胺

二、一碳单位的代谢：

概念与种类、一碳单位与四氢叶酸、一碳单位与

氨基酸代谢、一碳单位的相互转变、一碳单位的生理功用（1学时）

三、含硫氨基酸的代谢：

甲硫氨酸的代谢、甲硫氨酸与转甲基作用、甲

硫氨酸循环、肌酸的合成；

半胱氨酸与胱氨酸的代谢、半胱氨酸

与胱氨酸的互变、硫酸根的代谢

四、芳香族氨基酸的代谢：

苯丙氨酸与酪氨酸的代谢、儿茶酚胺与黑色

素的生成、酪氨酸的分解代谢、苯丙酮酸尿症；

色氨酸的代谢

五、支链氨基酸的代谢（1学时）

第八章核苷酸代谢（3学时）

掌握核苷酸从头合成的原料，脱氧核苷酸的生成，核苷酸分解的终产物。

熟悉抗代谢物的作用机理。

了解核苷酸的补救合成。

核苷酸的生理功能

第一节嘌呤核苷酸代谢

一、嘌呤核苷酸的合成代谢：

嘌呤核苷酸从头合成的途径、原料、关键

酶、从头合成的调节；

嘌呤核苷酸的补救合成；

嘌呤核苷酸的相互转变；

脱氧（核糖）核

苷酸的生成；

嘌呤核苷酸的抗代谢物；

二、嘌呤核苷酸的分解代谢：

基本过程及终产物（1学时）

第二节嘧啶核苷酸代谢

一、嘧啶核苷酸的合成代谢：

嘧啶核苷酸从头合成的途径、原料、关键

嘧啶核苷酸的补救合成；

嘧啶核苷酸的抗代

谢物

二、嘧啶核苷酸的分解代谢：

第九章物质代谢的联系与调节（3学时）

掌握物质代谢之间的相互联系，细胞水平的调节。

了解物质代谢的特点，激素及整体水平的调节。

第一节物质代谢的特点

一、整体性、代谢调节、各组织、器官物质代谢各具特色、各种物质代

谢均具有共同的代谢池、ATP是机体储存能量及消耗能量的共同形

式、NADPH是合成代谢所需的还原当量

第二节物质代谢的相互联系

一、在能量代谢上的相互联系

二、糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系：

糖代谢与脂代谢的相互联系、

糖代谢与氨基酸代谢的相互联系、脂类代谢与氨基酸代谢的相互联

系、核酸代谢与氨基酸代谢的相互联系

第三节组织、器官的代谢特点及联系（1学时）

第四节代谢调节

一、细胞水平的代谢调节：

细胞内酶的隔离分布；

关键酶变构调节的概

念、调节的机理、变构调节的生理意义；

酶的化学修饰调节的概念、

酶促化学修饰的特点；

酶量的调节、酶合成的诱导与阻遏、降解的调节

二、激素水平的代谢调节

三、整体调节（1学时）

第十章DNA生物合成（复制）（6学时）

掌握DNA复制的概念、方式，酶的作用，逆转录的概念、逆转录酶的作用。

熟悉原核生物和真核生物DNA生物合成的区别，DNA突变的分子改变类型、损伤修复型。

第一节复制的基本规律

一、半保留复制的实验依据和意义：

概念

二、双向复制

三、复制的半不连续性

第二节DNA复制的酶学和拓扑学变化

一、复制的化学反应及参与复制的各种物质（1学时）

二、DNA聚合酶：

原核生物的DNA聚合酶、真核生物的DNA聚合酶；

三、复制保真性的酶学依据：

核酸外切酶活性和校读、复制的保真

性和碱基选择

四、复制中的解链和DNA分子拓扑学变化：

解螺旋酶、（1学时）

引物酶、单链DNA结合蛋白；

拓扑异构酶

五、DNA连接酶

第三节DNA的生物合成过程

一、原和生物的DNA合成：

复制的起始过程中的DNA解链、引发体和引物；

复制的延长；

复制的终止、ρ因子的功能

二、真核生物的DNA合成：

与原核生物的区别；

复制的起始、复制的延

长、复制终止；

端粒与端粒酶（1学时）

第四节逆转录和其他复制方式

一、逆转录病毒和逆转录酶：

逆转录酶的概念、催化反应的过程

二、逆转录研究的意义

三、滚环复制和D环复制（1学时）

第五节DNA损伤（突变）与修复

一、突变的意义

二、引发突变的因素

三、突变的分子改变类型

四、DNA损伤的修复：

光复活、切除修复、重组修复、SOS修复（1学时）

第十一章RNA的生物合成（转录）（5学时）

掌握转录的概念及特点，掌握原核生物RNA聚合酶的组成、了解其功能、了解真核生物RNA聚合酶的功能。

熟悉核酶的RNA转录过程及几种RNA转录后加工过程。

了解核酶的概念。

第一节转录的模板和酶

一、转录模板：

不对称转录、模板链、编码链

二、RNA聚合酶：

原核生物的RNA聚合酶、核心酶及全酶的功能、σ亚基，

利福平或利福霉素的作用；

真核生物的RNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ的功能（1学时）

三、原核生物的启动子、RNA聚合酶的识别及结合位点

第二节转录过程

一、原核生物的转录过程：

RNA转录体系的组成；

转录起始、σ因子及

全酶的作用、起始复合物；

转录延长、核心酶的作用、产物生成方

向、转录泡；

转录终止、ρ因子的作用、转录终止信号。

二、真核生物的转录过程：

TATA盒、转录因子、TFⅡD的主要功能、

拼板理论（1学时）

转录延长、转录终止的修饰点。

第三节真核生物的转录后修饰

一、真核生物mRNA转录后的加工：

5＇末端加m7GpppNmp“帽”、3＇末端加多

聚A尾、外显子、内含子、断裂基因、剪接接口、剪接体、mRNA编辑（1学时）

二、tRNA转录后的前体的加工、3＇末端加-CCA、碱基的化学修饰

三、rRNA前体的加工、丰富基因

四、核酶的概念（1学时）

第十二章蛋白质的生物合成（翻译）（5学时）

掌握翻译的概念。

熟悉蛋白质生物合成体系的组成，熟悉论述mRNA、tRNA和核蛋白的作用原理，熟悉蛋白质合成阻断剂作用原理。

了解蛋白质生物合成过程及肽链合成后的加工及输送过程。

【教学内容、要求及学时安排】

第一节蛋白质的生物合成体系

一、蛋白质生物合成的概念

二、翻译模板mRNA及遗传密码：

遗传密码的概念及特点、特殊的密码

三、核蛋白体是多肽链合成的装置：

核蛋白体的大、小亚基、P位、

A位、E位（1学时）

五、tRNA与氨基酸的活化：

tRNA的作用、氨基酰-tRNA合成酶、起始氨

基酰-tRNA

第二节蛋白质生物合成过程

一、肽链合成起始：

起始因子、原核起始复合物的形成；

真核起始复

合物的形成（1学时）

二、肽链的延长：

延长因子；

进位、转肽、移位；

肽链延长方向

三、肽链合成的终止：

释放因子及终止阶段过程；

多聚核蛋白体

第三节蛋白质合成后加工和输送

一、多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质

二、一级结构的修饰

三、空间结构的修饰（1学时）

四、蛋白质合成后的靶向输送：

主要类型、信号肽

第四节蛋白质生物合成的干扰和抑制

一、抗生素类

二、其他干扰蛋白质合成的物质：

毒素及干扰素的作用（1学时）

第十三章基因表达调控（4学时）

掌握基因表达的概念，掌握基因表达方式和特点，了解原核生物、真核生物基因表达调控的意义。

掌握乳糖操纵子结构及调节原理。

熟悉基因表达调控的要素，如顺式作用元件、反式作用因子、启动子或启动序列、增强子、转录因子等。

了解原核、真核基因调控主要区别。

第一节基因表达调控基本概念与原理

一、基因表达的概念：

基因、基因组、基因表达

二、基因表达的特异性：

时间特异性、空间特异性

三、基因表达的方式：

组成性表达、管家基因、诱导和阻遏、协调表达

四、基因表达调控的生物学意义（1学时）

第二节基因表达调控的基本原理

一、基因表达调控的多层次与复杂性

二、基因转录激活调节基本要素：

特异DNA序列、操纵子、Prilanow盒、

真核生物基因的顺式作用元件（启动子、增强子及沉默子等）；

原

核生物基因调节蛋白（特异因子、阻遏蛋白、激活蛋白）、真核生

物基因的反式作用因子；

DNA-蛋白质、蛋白质—蛋白质相互作用；

RNA聚合酶的转录启动活性（1学时）

第三节原核基因表达调节

一、原核基因转录调节特点：

σ因子的作用、操纵子模型的普遍性、阻

遏蛋白与阻遏机制的普遍性

二、原核生物转录起始调节：

乳糖操纵子的基本结构及调节机制

三、原核生物转录终止调节

四、原核生物翻译水平调节：

反义RNA（1学时）

第四节真核基因表达调节

一、真核基因组结构特点：

真核基因组结构庞大、单顺反子、重复序列、

基因不连续性

二、真核基因表达调控特点：

活性染色体结构变化、正性调节占主导、转

录与翻译分隔进行、转录后修饰；

CpG岛的甲基化；

转录调节因子的

分类与结构；

TFⅡD结构与功能

三、RNApolⅠ和RNApoⅢ的转录调节

四、RNApolⅡ转录起始的调节：

启动子（1学时）

五、RNApolⅡ转录终止的调节

六、转录后水平的调节：

RNA干涉

七、翻译水平的调节第十四章基因重组与基因工程（5学时）

掌握几个基本概念：

DNA重组；

DNA克隆；

限制性核酸内切酶；

基因载体；

cDNA文库；

基因组DNA文库。

熟悉以质粒DNA为载体进行DNA克隆的基本过程。

了解重组DNA技术与分子医学的关系。

【教学内容、要求及学时