江西中医药大学生物化学复习提纲Word文档格式.docx
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杂多糖以糖胺聚糖最为重要，包括透明质酸，硫酸软骨素，硫酸皮肤素，硫酸角质素，肝素等。
第二章脂类化学
脂类：
易溶于非极性溶剂而难溶于水的生物小分子。
脂类包括脂肪和类脂。
脂肪由甘油和脂肪酸构成。
类脂是除脂肪之外的其他疏水性生物小分子，主要要磷脂，糖脂和类固醇，此外还有脂溶性维生素，脂类激素，萜类，蜡等。
第一节脂肪酸
必需脂肪酸：
哺乳动物不能合成或合成不足，必须通过从膳食中摄取的脂肪酸。
亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸是必需脂肪酸
第二节脂肪
脂肪的主要化学性质有：
1.水解和皂化2.氢化和碘化3.酸败
第三节类脂
类脂包括磷脂，糖脂，类固醇和脂溶性维生素等。
磷脂是分子中含有磷酸基的类脂，占生物膜脂的50%以上。
糖脂是含糖基的类脂，存在于原核生物和真核生物的细胞膜上，占膜脂的5%以下。
类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇，胆固醇酯，维生素D3原，胆汁酸和类固醇激素等，其结构特点是含有环戊烷多氢菲骨架。
胆固醇酯是胆固醇的酯化产物，是胆固醇的储存和转运形式。
类固醇激素包括肾上腺皮质激素和性激素。
第三章蛋白质的结构与功能
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
蛋白质总类多，含量多，功能复杂但组成简单，其主要组成元素是碳，氢，氧，氮和硫，其中氮是蛋白质特征元素。
蛋白质的结构单位是氨基酸。
一、氨基酸：
1．结构特点：
氨基酸是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：
根据氨基酸的R基团的结构和性质分为五类。
1.非极性脂肪族R基氨基酸（7种）2.极性不带电荷R基氨基酸（5种）3.芳香族R基氨基酸（3种）4.带正电荷R基氨基酸（3种）5.带负电荷R基氨基酸（2种）。
3.氨基酸性质
1.紫外线吸收特征（可用于蛋白质的定量分析）
2.茚三酮反应（实质是与氨基反应，能发生反应的不一定是氨基酸，也能用于氨基酸的定量分析）
3.两性解离与等电点（是指在溶液中即可以给出氢离子而表现酸性，又可以结合氢离子而表现碱性）
氨基酸的等电点：
在某一pH值条件下，氨基酸解离成的阴阳离子程度相等，此时净电荷为零，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
PH<
pI带正点，PH>
PI带负电。
小正大负。
二、肽键与肽链：
肽键是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键（-CO-NH-）。
氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端：
即自由氨基端（N端）与自由羧基端（C端），肽链的方向是N端→C端。
三、肽键平面（肽单位）：
肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；
组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。
四、蛋白质的分子结构：
蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
1．一级结构：
指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。
蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2．二级结构：
指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：
⑴α-螺旋:
由氢键维系
⑵β-折叠：
（3）β转角：
⑷无规卷曲：
主链骨架无规律盘绕的部分。
3．三级结构：
指多肽链所有原子的空间排布。
其维系键主要是非共价键（次级键）：
氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
4．四级结构：
指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。
亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
五、蛋白质的理化性质：
1．两性解离与等电点：
蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
2．蛋白质的胶体性质：
蛋白质具有亲水溶胶的性质。
蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
3．蛋白质的紫外吸收：
蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。
4．蛋白质的变性：
蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
引起蛋白质变性的因素有：
高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
六、蛋白质结构与功能的关系
1.蛋白质的一级结构决定其构象
2.蛋白质的一级结构相似则其功能也一致
3.改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能
七、蛋白质的分离与纯化：
1．蛋白质沉淀原理：
破坏其两个稳定因素1.同性电荷之间的相互排斥作用2.蛋白质周围的水化膜。
包括盐析，有机溶剂沉淀蛋白质，重金属离子沉淀蛋白质，生物碱试剂沉淀蛋白质
2．电泳：
蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
3．透析：
利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
4．层析：
利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。
主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。
5．超速离心
第四章核酸化学
一、核酸的化学组成：
1．含氮碱：
参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。
组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。
组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。
2．戊糖：
核苷酸中的戊糖主要有两种，即β-D-核糖与β-D-2-脱氧核糖，由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。
3．核苷：
核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。
核苷酸通常使用缩写符号进行命名。
第一位符号用小写字母d代表脱氧，第二位用大写字母（A、G、C、T、U）代表碱基，第三位用大写字母（M、D、T）代表磷酸基的数目，第四位用大写字母P代表磷酸。
例如三磷酸脱氧腺苷dATP
3、核酸的一级结构：
总的来说，核酸的一级结构是指核酸分子碱基的排列顺序。
核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核的酸。
核酸链具有方向性，5’端到3’端
DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。
DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四种核糖核苷酸组成。
RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
四、DNA的二级结构：
DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，它是Watson和Crick两位科学家于1953年提出来的一种结构模型，其主要实验依据是Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行的分析研究，即DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C（Chargaff原则）。
五、DNA的超螺旋结构：
双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。
六、DNA的功能：
DNA的基本功能是作为遗传信息的载体，为生物遗传信息复制以及基因信息的转录提供模板。
DNA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因（gene）。
一个生物体的全部DNA序列称为基因组（genome）。
基因组的大小与生物的复杂性有关。
七、RNA的空间结构与功能：
RNA分子的种类较多，分子大小变化较大，功能多样化。
RNA通常以单链存在，但也可形成局部的双螺旋结构。
1．mRNA的结构与功能：
mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。
大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸（polyA）尾巴结构。
mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。
mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码（coden）。
2．tRNA的结构与功能：
tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。
tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为五个部分：
①氨基酸臂：
由tRNA的5’-端和3’-端构成的局部双螺旋，3’-端都带有-CCA-OH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。
②DHU臂：
含有二氢尿嘧啶核苷，与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。
③反密码臂：
其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。
④TψC臂：
含保守的TψC顺序，可以识别核蛋白体上的rRNA，促使tRNA与核蛋白体结合。
⑤可变臂：
位于TψC臂和反密码臂之间，功能不详。
3．rRNA的结构与功能：
rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
原核生物中的rRNA有三种：
5S，16S，23S。
真核生物中的rRNA有四种：
5S，5.8S，18S，28S。
八、核酶：
具有自身催化作用的RNA称为核酶（ribozyme），核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。
九、核酸的一般理化性质：
核酸具有酸性；
粘度大；
能吸收紫外光，最大吸收峰为260nm。
十、DNA的变性：
在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。
引起DNA变性的因素主要有：
①高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。
DNA变性后的性质改变：
①增色效应：
指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；
②旋光性下降；
③粘度降低；
④生物功能丧失或改变。
加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度（融解温度，Tm）。
Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高。
十一、DNA的复性与分子杂交：
将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。
两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。
核酸杂交可以是DNA-DNA，也可以是DNA-RNA杂交。
不同来源的，具有大致相同互补碱基顺序的核酸片段称为同源顺序。
第五章酶
一、酶的概念：
酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。
酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类。
二、酶的分子组成：
酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。
结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性有关。
与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。
与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。
三、辅酶与辅基的来源及其生理功用：
辅酶与辅基的生理功用主要是：
⑴运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。
⑵运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移。
大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。
四、酶的辅助因子
1.小分子有机化合物（包括金属有机化合物），多数是维生素的活性形式。
2.无机离子，主要是金属离子。
五、酶的活性中心：
酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。
六、酶促反应的特点：
1．高效性
2．特异性。
⑴绝对特异性：
一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。
⑵相对特异性：
一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。
⑶立体异构特异性：
一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体，称为立体异构特异性，如L-精氨酸酶。
3.不稳定性
4．可调节性
七、酶促反应的机制：
1．中间复合物学说与诱导契合学说：
酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。
当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。
八、酶促反应动力学：
酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。
在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量<
5%时的反应速度。
1．底物浓度对反应速度的影响：
⑴底物对酶促反应的饱和现象：
由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；
此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；
最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应）。
⑵米氏方程及米氏常数：
根据上述实验结果，Michaelis&
Menten于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程：
ν=Vmax[S]/（Km+[S]）。
其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。
⑶Km和Vmax的意义：
①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。
因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>
>
k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。
因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；
反之，则越小。
④Km是酶的特征性常数：
在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物：
当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：
当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：
当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
⑷Km和Vmax的测定：
主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。
2．酶浓度对反应速度的影响：
当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。
3．温度对反应速度的影响：
一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。
酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。
酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。
低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。
4．pH对反应速度的影响：
观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。
酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。
人体内大多数酶的最适pH在6.5～8.0之间。
酶的最适pH不是酶的特征性常数。
5．抑制剂对反应速度的影响：
凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。
按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
⑴不可逆抑制作用：
抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。
酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制和非专一性抑制两种。
⑵可逆抑制作用：
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。
如果以ν～[E]作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。
可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。
①竞争性抑制：
抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。
其特点为：
a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；
b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；
c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；
但增加底物浓度可使抑制程度减小；
d.动力学参数：
Km值增大，Vm值不变。
典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
②反竞争性抑制：
抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。
a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；
b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；
c.动力学参数：
Km减小，Vm降低。
③非竞争性抑制：
抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。
a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；
b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；
Km值不变，Vm值降低。
6．激活剂对反应速度的影响：
能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。
酶的激活剂大多数是金属离子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。
九、酶的调节：
可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。
酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。
1．酶结构的调节：
通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。
这是一种快速调节方式。
⑴变构调节：
又称别构调节。
某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。
具有变构调节作用的酶就称为变构酶。
凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。
⑵共价修饰调节：
酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。
⑶酶原的激活：
处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。
酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。
酶原激活的生理意义在于：
保护自身组织细胞不被酶水解消化。
3．同工酶的调节：
在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。
同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。
因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。
乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。
心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。
在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。
第六章维生素和微量元素
维生素（vitamin）是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。
维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。
脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种；
水溶性维生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。
1.TPP：
即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（VitB1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中α-酮酸的氧化脱羧反应。
2.FMN和FAD：
即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物。
FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）。
3.NAD+和NADP+：
即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶Ⅰ）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶Ⅱ），是VitPP的衍生物。
NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。
4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：
是VitB6的衍生物。
磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。
5.CoA：
泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶A（CoA）。
CoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。
6.生物素：
是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。
7.FH4：
由叶酸衍生而来。
四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。
8.VitB12衍生物：
VitB12分子中含金属元素钴，故又称为钴胺素。
VitB12在体内有多种活性形式，如5'
-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素等。
其中，5'
-脱氧腺苷钴胺素参与构成变位酶的辅酶，甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶。
第七章生物氧化
生物氧化：
是指物质在生物体内氧化分解。
生物氧化的意义：
提供生命活动所需要的能量。
生物氧化的特点：
1.在生理条件下的一系列酶促反应。
2.氧化过程中能量逐步释放，尽可能以化学能的形式储存在高能化合物中。
3.生物氧化产生的二氧化碳是有机酸发生脱羧反应生成的。
4.生物氧化产生的水主要是营养物质中的氢原子间接与氧分子结合生成的。
生物氧化的场所:
真核生物线粒体内膜和原核生物细胞膜
生物氧化过程：
第一阶段：
营养物质代谢氧化生成乙酰辅酶A，释放还原当量（氢原子和电子）
第二阶段：
乙酰基通过三羧酸循环生成二
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