真核细胞内膜系统Word格式.docx
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因此，SRP能够识别刚从游离核糖体上合成出来的信号肽，并与之结合，暂时中止新生肽的合成，同时与内质网上的停靠蛋白结合，使核糖体附着到内质网膜上，并进行新生肽的转移。
SRP对正在合成的其它蛋白质无作用，这些游离核糖体也就不能附着到内质网膜上。
7start-transfersignal（起始转移信号）
蛋白质氨基末端的信号序列除了作为信号被SRP识别外，还具有起始穿膜转移的作用。
在蛋白质共翻译转运过程中，信号序列的N-端始终朝向内质网的外侧，插入蛋白质转运通道后与通道内的信号序列结合位点（受体）结合，其后的肽序列是以袢环的形式通过运输通道。
不过N-端的起始转移序列是可切除的序列，它的旁边有信号肽酶的作用位点，以N-端信号序列作为起始转移信号的一般都是分泌蛋白。
8stop-transferpeptide（停止转移肽）
又称停止转运信号（halttransfersignal），它是存在于新生肽中能够使肽链通过膜转移停止的一段信号序列，结果导致蛋白质锚定在膜的双脂层，停止转运信号以α螺旋的形式锚定在双脂层。
因停止转移信号的作用而形成单次跨膜的蛋白，那么该蛋白在结构上只有一个停止转移信号序列，没有内含转移信号，但在N-端有一个信号序列作为转移起始信号。
9transferrin（转铁蛋白）
是血液中一种主要的糖蛋白，负责将肝组织（是铁贮藏的主要场所）的铁向其它组织的细胞运输。
没有结合铁的转铁蛋白称作脱铁转铁蛋白（apotransferrin），它能够紧紧结合两个Fe3+，此时称为铁结合转铁蛋白（ferrotransferrin）。
所有生长中的细胞表面都有铁结合转铁蛋白的受体，在中性pH条件下转铁蛋白与铁结合，然后通过内吞作用进入细胞。
在细胞内，在内体的酸性环境下，转铁蛋白释放出铁，但是仍与膜受体结合在一起，并与受体一同回到质膜。
当细胞外环境变成中性时，转铁蛋白同受体脱离，并自由地结合铁，然后又开始新一轮循环。
实际上，转铁蛋白穿梭于细胞外液体和内体之间，避开了溶酶体，快速传递细胞生长所需的铁。
10COPⅡcoatedvesicle（COPⅡ被膜小泡）
由外被蛋白Ⅱ（coatproteinⅡ，COPⅡ）包裹的小泡。
外被蛋白是一个大的复合体，称为外被体（coatomer）。
这种类型的小泡介导非选择性运输，它参与从ER到顺面高尔基体、从顺面高尔基体到高尔基体中间膜囊、从中间膜囊到反面高尔基体的运输。
11heavy-chainbindingprotein,Bip（重链结合蛋白）
Bip是重链结合蛋白的简称，因为它能够同IgG抗体的重链结合而得名。
Bip是一类分子伴侣，属于Hsp70家族，在内质网中有两个作用。
第一，Bip同进入内质网的未折叠蛋白质的疏水氨基酸结合，防止多肽链不正确地折叠和聚合。
然后Bip同ATP结合并通过ATP的水解释放出结合的多肽。
Bip的第二个作用是防止新合成的蛋白质在转运过程中变性或断裂。
也就是说蛋白质在转运到内质网的过程中需要Bip的帮助。
12Golgicomplex（高尔基复合体）
又称高尔基器（Golgiapparatus）或高尔基体，是意大利科学家CamilloGolgi在1898年发现的，它是普遍存在于真核细胞中的一种细胞器。
高尔基复合体与细胞的分泌功能有关，能够收集和排出内质网所合成的物质，它也是凝集某些酶原颗粒的场所，参与糖蛋白和粘多糖的合成。
高尔基复合体与溶酶体的形成有关，并参与细胞的胞饮和胞吐过程。
高尔基复合体由平行排列的扁平膜囊、大囊泡和小囊泡等三种膜状结构所组成。
它有两个面：
形成面和成熟面，来自内质网的蛋白质和脂从形成面逐渐向成熟面转运，所以它具有方向性，是一种极性细胞器。
扁平膜囊（saccules）是高尔基复合体的主体部分。
一般由3～10层扁平膜囊平行排列在一起组成一个扁平
液泡（vacuoles）多见于扁平膜囊扩大之末端，可与之相连。
直径0.1～0.5微米，泡膜厚约80？
。
大泡内部为电子密度不同的物质，这是与这些物质的成熟阶段有关。
液泡又称为分泌泡或浓缩泡（condensingvesicle）。
当分泌颗粒排出时，液泡的膜与细胞膜融合，将分泌物排出，因此，扁平膜囊的膜又不断被减少。
13O-linkedglycosylation（O-连接的糖基化）
是将糖链转移到多肽链的丝氨酸、苏氨酸或羟赖氨酸的羟基的氧原子上。
O-连接的糖基化是由不同的糖基转移酶催化的，每次加上一个单糖。
同复杂的N-连接的糖基化一样，最后一步是加上唾液酸残基，这一反应发生在高尔基体反面膜囊和TGN中。
14spherosome（圆球体）
是植物细胞中由一层单位膜包裹的含有细微结构的球形颗粒，直径为0.5～1μm，内含酸性水解酶，相当于动物细胞的溶酶体。
与动物细胞的溶酶体不同，圆球体能够被脂溶性的染料染色，因此推测圆球体含有大量的脂类成份。
由于含有大量的脂，有理由推测圆球体的功能可能是参与脂的储存。
15primarylysosome（初级溶酶体）
此类溶酶体是刚刚从反面高尔基体形成的小囊泡，仅含有水解酶类，但无作用底物，外面只有一层单位膜，其中的酶处于非活性状态。
如果从细胞的分泌活动考虑，初级溶酶体是一种刚刚分泌的含有溶酶体酶的分泌小泡。
16autolysosome（自噬性溶酶体）
是一种自体吞噬泡，作用底物是内源性的，即细胞内的蜕变、破损的某些细胞器或局部细胞质。
这种溶酶体广泛存在于正常的细胞内，在细胞内起“清道夫”作用，作为细胞内细胞器和其它结构自然减员和更新的正常途径。
在组织细胞受到各种理化因素伤害时，自噬性溶酶体大量增加，因此对细胞的损伤起一种保护作用。
17phagocytosis（吞噬作用）
细胞吞噬感染的病毒、细菌或其它一些颗粒等称为异体吞噬。
溶酶体的吞噬作用是指外来的有害物质被吞入细胞后，即形成由膜包裹的吞噬小体（phagosome），初级溶酶体很快同吞噬体融合形成次级溶酶体，此时溶酶体中的底物是从细胞外摄取的，故为异噬性的溶酶体，在异噬性的溶酶体中吞噬物被酶水解；
水解后，那些可溶性小分子可通过溶酶体膜进入胞质溶胶，为细胞再利用或成为废物被排出。
所以溶酶体的吞噬作用可保护细胞免受细菌与病毒等的侵染，是细胞的防御功能所必需的。
多细胞的动物具有专门的吞噬细胞，即巨噬细胞（macrophages）和中性粒细胞（neutrophils）担任机体中的保护防御任务。
18autolysis（自溶作用）
自溶作用是细胞的自我毁灭（cellularself-destruction），即溶酶体将酶释放出来将自身细胞降解。
在正常情况下，溶酶体的膜是十分稳定的，溶酶体的酶也安全地被包裹在溶酶体内，不会对细胞自身造成伤害。
如果细胞受到严重损伤，造成溶酶体破裂，那么细胞就会在溶酶体酶的作用下被降解，如某些红细胞常会有这种情况发生。
在多细胞生物的发育过程中，自溶对于形态建成具有重要作用。
通过自溶作用，除去不必要的细胞、组织。
如手指或脚趾的形成同溶酶体有关，它将指之间的结构水解。
另外蝌蚪尾巴的蜕化也是溶酶体中一种水解酶（组织蛋白酶）消化作用的结果，该酶将尾部细胞破坏，使尾部消失。
19M6Preceptorprotein（M6P受体蛋白）
是反面高尔基网络上的膜整合蛋白，能够识别溶酶体水解酶上的M6P信号并与之结合，从而将溶酶体的酶蛋白分选出来，然后通过出芽的方式将溶酶体的酶蛋白装入分泌小泡。
M6P受体蛋白同M6P的结合是高度特异的，并且具有较高的结合力。
它在pH为6.5～7的条件下与M6P结合，而在酸性条件下（pH=6）脱落。
M6P受体蛋白主要存在于高尔基体的反面网络，但在一些动物细胞的质膜中也有存在，它可防止溶酶体的酶不正确地分泌到细胞外。
细胞质膜表面pH呈中性，溶酶体的酶蛋白在这种条件下与M6P受体紧紧地结合在一起，可通过内吞作用将分泌出来的溶酶体酶重新包装在小泡中并送回到细胞内。
大多数这样的小泡能够与溶酶体或高尔基体的TGN融合。
据估计大约有5%～10%的溶酶体酶是通过这种方式从细胞外遣送到细胞内。
20silicosis（矽肺）
空气中的矽（SiO2）被吸入肺后，被肺部的吞噬细胞所吞噬，由于吞入的二氧化硅颗粒不能被消化，并在颗粒的表面形成硅酸。
硅酸的羧基和溶酶体膜的受体分子形成氢键，使膜破坏，释放出水解酶，导致细胞死亡，结果刺激成纤维细胞产生胶原纤维结节，造成肺组织的弹性降低，肺受到损伤，呼吸功能下降。
21clathrin（网格蛋白）
是一种进化上高度保守的蛋白质，由分子量为180kDa的重链和分子量为35～40kDa的轻链组成二聚体，三个二聚体形成包被的基本结构单位--三联体骨架（triskelion），称为三腿蛋白（three-leggedprotein）。
有两种类型的轻链：
α链和β链，二者的氨基酸有60%是相同的，但还不知道它们在功能上有什么差别。
许多三腿复合物再组装成六边形或五边形网格结构，即包被亚基，然后由这些网格蛋白亚基组装成披网格蛋白小泡。
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22dynamin（发动蛋白）
参与披网格蛋白小泡形成的发动蛋白是一种胞质溶胶蛋白，有900个氨基酸，能够同GTP结合并将GTP水解。
发动蛋白的作用是在被膜小窝的颈部聚合，通过水解GTP调节自己收缩，最后将小泡与质膜割开。
发动蛋白是一种G蛋白，也是披网格蛋白小泡形成的装配反应因子（assemblyreactionfactor，ARF）。
23assemblyreactionfactor,ARF（装配反应因子）
一类与被膜小泡装配相关的蛋白因子。
在COP被膜小泡装配中，ARF被认为是外被体外被的装配和去装配的信号。
装配反应因子是一种单体GTPase，由一条多肽链组成，同时含有一个脂肪酸的尾部，属单体GTP结合蛋白（monomericGTP-bindingprotein）。
ARF在COP-被膜小泡形成的过程中起重要作用。
当ARF同GDP结合时，没有活性，其脂肪酸的尾部隐藏在蛋白质的空间结构中，ARF也就不能同膜结合。
当无活性的ARF；
GDP同供体膜上的鸟嘌呤核苷释放蛋白结合时，引起ARF释放GDP，并同GTP结合，GTP使ARF的构型发生改变，暴露出它的脂肪酸链，并随即插入到供体膜中。
同膜结合后的ARF；
GTP可以同外被体结合，形成被膜小泡。
24self-assembly（自我装配）
装配的信息存在于装配亚基的自身，细胞提供装配的环境。
25direct-assembly（直接装配）
是指某种亚基直接装配到已形成的结构上。
26ubiquitination;
ubiquitinoylation（泛素化）
在蛋白质分子一个位点上结合单个或多个泛素残基的现象。
27signalpeptidase（信号肽酶）
可切除分泌型蛋白质N端信号肽的蛋白酶
28细胞质基质的结构组分及其在细胞生命活动中作用的理解。
基质的基本概念：
用差速离心法分离细胞匀浆物组分，先后除去细胞核、线粒体、溶酶体、高尔基体和细胞质膜等细胞器或细胞结构后，存留在上清液中的主要是细胞质基质的成分。
生物化学家多称之为胞质溶胶。
主要成分：
中间代谢有关的数千种酶类、细胞质骨架结构。
主要特点：
细胞质基质是一个高度有序的体系；
通过弱键而相互作用处于动态平衡的结构体系，细胞骨架纤维贯穿其中。
多数中间代谢反应及蛋白质合成与转运、某些蛋白质的修饰和选择性地降解等过程均在细胞质基质中进行。
其作用为：
1）完成各种中间代谢过程，如糖酵解过程、磷酸戊糖途径、糖醛酸途径等
2）蛋白质的分选与运输
3）与细胞质骨架相关的功能――维持细胞形态、细胞运动、胞内物质运输及能量传递等
4）蛋白质的修饰、蛋白质选择性的降解⑴蛋白质的修饰；
⑵控制蛋白质的寿命；
⑶降解变性和错误折叠的蛋白质；
⑷帮助变性或错误折叠的蛋白质重新折叠，形成正确的分子构象。
29细胞内蛋白质合成部位及其去向如何？
1）部位：
细胞内蛋白质都是在核糖体上合成的，并都是起始于细胞质基质中“游离”核糖体。
2）去向：
向细胞外分泌蛋白；
膜的整合膜蛋白；
内膜系统各种细胞器内的可溶性蛋白（需要隔离或修饰）。
其它的多肽是在细胞质基质中“游离”核糖体上合成的：
包括细胞质基质中的驻留蛋白、质膜外周蛋白、核输入蛋白、转运到线粒体、叶绿体和过氧物酶体的蛋白。
30指导分泌性蛋白在糙面内质网上合成需要哪些主要结构或因子？
它们如何协同作用完成肽链在内质网上合成？
1）需要的结构或因子：
胰腺细胞分泌的酶、浆细胞分泌的抗体、小肠杯状细胞分泌的粘蛋白、内分泌腺分泌的多肽类激素、胞外基质成分等。
2）协同作用：
分泌性蛋白N端序列作为信号肽，指导分泌性蛋白到内质网膜上合成，在蛋白质合成结束之前信号肽被切除。
只有N端信号序列而没有停止序列的多肽，合成后进入内质网腔中；
停止转移序列位于多肽分子的中部，合成后最终成为跨膜蛋白；
含多个起始转移序列和多个停止转移序列的多肽会成为多次跨膜的膜蛋白。
31蛋白质的糖基化的基本类型、特征及生物学意义是什么？
蛋白质的糖基化在糖基转移酶（glycosyltransferase）作用下发生在ER腔面
1）基本类型：
N－连接糖基化（Asn）；
O－氧连接糖基化（Ser/Thr）
2）特征：
3）蛋白质糖基化的特点及其生物学意义
⑴糖蛋白寡糖链的合成与加工都没有模板，靠不同的酶在细胞不同间隔中经历复杂的加工过程才能完成。
⑵糖基化的主要作用是蛋白质在成熟过程中折叠成正确构象和增加蛋白质的稳定性；
多羟基糖侧链影响蛋白质的水溶性及蛋白质所带电荷的性质。
对多数分选的蛋白质来说，糖基化并非作为蛋白质的分选信号。
⑶进化上的意义：
寡糖链具有一定的刚性，从而限制了其它大分子接近细胞表面的膜蛋白，这就可能使真核细胞的祖先具有一个保护性的外被，同时又不象细胞壁那样限制细胞的形状与运动。
32糙面内质网上所进行的糖基化的机制如何？
其添加的寡糖链又有什么特点？
1）糖基化的机制
（1）Asn；
N-连接；
（2）寡糖链已预先合成；
（3）以焦磷酸键连在跨膜的磷酸多萜醇上；
（4）新生肽链一旦出现Asn残基，糖基转移酶以焦磷酸键的能量将寡糖链从磷酸多萜醇上转移至多肽链的Asn残基上；
2）添加的寡糖链特点：
寡糖链可分为两部分，一部分称为核心区，该区在各种寡糖链中均是相同的，且与天冬酰胺残基直接相连的第一个糖总是N-乙酰葡萄糖胺；
另一部分称为末端区，该区在各种寡糖链中是不同的；
33高尔基复合体在蛋白质的加工、分拣、膜泡运输和膜转化中各承担了什么样的角色？
其间的关系又如何？
1）高尔基复合体是蛋白质的加工、分拣的细胞器之一，与内膜系统的其它成分共同参与了膜泡运输和膜转化。
2）内质网的特定区域形成的有被小泡，将所合成的正确折叠和正确组装的蛋白质运往高尔基复合体进行加工、修饰，根据蛋白质所带有的分拣信号，反面高尔基网络对蛋白质分拣，将不同命运的蛋白质分拣开来，并经膜泡运输将其运输至其靶部位。
在膜泡运输过程中完成了膜的转化。
34溶酶体是怎样发生的？
它有哪些基本功能？
溶酶体几乎存在于所有的动物细胞中，是由单层膜围绕、内含多种酸性水解酶类、形态不一、执行不同生理功能的囊泡状细胞器
（1）清除无用的生物大分子、衰老的细胞器及衰老损伤和死亡的细胞（自体吞噬）。
（2）防御功能（病原体感染刺激单核细胞分化成巨噬细胞而被吞噬、消化）（异体吞噬）
（3）其它重要的生理功能
35过氧化物酶体与溶酶体有哪些区别？
怎样理解过氧化物酶体是异质性的细胞器？
1）区别：
过氧化物酶体和初级溶酶体的形态与大小类似，但过氧化物酶体中的尿酸氧化酶等常形成晶格状结构，可作为电镜下识别的主要特征。
2）异质性：
在不同生物细胞中以及单细胞生物的不同个体中的溶酶体，所含酶的种类及其行使的功能都有所不同，因此说过氧化物酶体是异质性的细胞器。
36微体（过氧化物酶体）与溶酶体有何异同点？
异同点：
（1）相同点：
由一层单位膜膜包围；
为一类异质性细胞器。
（2）不同点：
37怎样理解细胞结构装配的生物学意义？
细胞结构装配的方式：
自我装配（self-assembly）、协助装配（aided-assembly）、直接装配（direct-assembly）、复合物与细胞结构体系的组装。
生物学意义：
1）减少和校正蛋白质合成中出现错误；
2）可大大减少所需要的遗传物质信息量；
3）通过装配与去装配更容易调节与控制多种生物学过程。
分子“伴侣”（molecularchaperones）概念：
细胞中的某些蛋白质分子可以识别正在合成的多肽或部分折叠的多肽并与多肽的某些部位相结合，从而帮助这些多肽转运、折叠或装配，这一类分子本身并不参与最终产物的形成，因此称为分子“伴侣”。
38何谓蛋白质的分选？
已知膜泡运输有哪几种类型及其特点？
1）蛋白质分选概念：
蛋白质在细胞质基质中开始合成，在细胞质基质中或运至糙面内质网上继续合成，然后通过不同途径转运到细胞的特定部位，这一过程称为蛋白质的分选或定向运转。
2）膜泡运输的类型及其特点：
⑴网格蛋白有被小泡的运输，负责蛋白质从高尔基体TGN向质膜、胞内体或溶酶体和植物液泡运输。
从TGN区出芽并由网格蛋白包被形成转运泡。
⑵COPⅡ有被小泡的运输，负责从内质网到高尔基体的物质运输。
由5种蛋白亚基组成的蛋白包被COPⅡ小泡，具有对转运物质的选择性并使之浓缩。
选择性体现在a.COPⅡ小泡能识别并结合跨膜内质网胞质面一端的信号序列；
b.跨膜内质网蛋白的一端作为受体与ER腔的可溶性蛋白结合。
⑶COPⅠ有被小泡的运输，负责回收、转运内质网逃逸蛋白返回内质网。
逃逸的内质网蛋白的回收是通过回收信号介导的特异性受体完成，这类受体能以COPⅠ有被小泡的形式捕获逃逸分子，并将其回收到内质网。
39过氧化物酶体的功能是什么？
细胞中过氧化物酶体的功能：
1）是细胞内糖、脂和氮的重要代谢部位。
2）参与了长链脂肪酸的降解，乙醚磷脂和胆汁酸的生物合成，胆固醇、多胺、草酸盐、植烷酸、二羧酸以及几种药物等的代谢转换。
3）在植物细胞中，过氧化物酶体是乙醇酸氧化的场所。
40溶酶体一旦发生异常，会引起什么样的疾病？
各对机体又有什么影响呢？
1）贮积病：
溶酶体酶缺失和异常时，某些物质不能被消化降解，而遗留在溶酶体内，便会影响细胞的代谢功能，引发疾病（贮积病），甚至导致机体的死亡
2）类风湿关节炎（rheumatoidarthritis）：
该种病人的溶酶体膜的脆性增加，溶酶体酶被释放到关节处的细胞间质中，使骨组织受到侵蚀，引起炎症。
41高尔基复合体各部囊泡在组化反应上的差异，说明了一个什么问题？
与其生物学功能之间又有什么关系？
1）利用专一性标记酶和组织化学方法的研究结果表明，高尔基池中含有许多加工寡糖链的酶，包括甘露糖转移酶、N-乙酰半乳糖转移酶、N-乙酰葡萄糖胺转移酶、岩藻糖转移酶、半乳糖转移酶以及唾液酸转移酶；
处于不同部位的高尔基池所含有的糖基转移酶的种类不同：
（1）形成面的池含有使甘露糖和N-乙酰半乳糖糖基化酶，
（2）中部区域的池含有向寡糖链上转接N-乙酰葡萄糖胺的酶，
（3）成熟面的池则含有向寡糖链上移接唾液酸、半乳糖和岩藻糖的酶。
2）这些糖基转移酶的作用是把寡糖转移到蛋白质上，形成糖蛋白，从而可以看出，高尔基复合体的各部囊泡在功能上高度分区化，处于不同部位的高尔基囊泡所含有的加工寡糖链的糖基转移酶的种类不同，因此，从形成面到成熟面的囊泡是按照一定顺序对寡糖链进行加工的。
先参与对寡糖链加工的酶位置偏向于顺面，而后参与加工的酶偏向于反面。
这种顺序性加工可能有利于糖蛋白的分拣，从而使高尔基复合体能对不同的糖
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