91肝功能生化检验Word下载.docx

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4．溶血标本的血红蛋白可影响胆红素的测定。

采集后的标本应尽可能避光保存。

糖皮质类固醇激素黄疸鉴别试验

阴性

1．为肝胆功能试验中的胆红素代谢试验的一种。

2．方法：

给予口服强的松10mgqid，7～10天，对比服药前后血清胆红素及黄疸指数。

3．临床意义

（1）肝外机械性阻塞性黄疸与胆汁分泌衰竭、病毒性肝炎、药物性肝炎或酒精性肝炎的鉴别：

如血清胆红素降低40％～50％以上，提示胆汁分泌衰竭，如迅速下降、黄疸减退，可能是病毒性、药物性或酒精性肝炎引起的胆汁淤积性黄疸；

如无明显下降，或<

50％，则可能是肝外阻塞性黄疸。

（2）胆道完全阻塞与肝内胆汁淤积的鉴别：

前者的血清胆红素不会明显下降；

而后者则有迅速的下降，但不完全胆道阻塞者可能出现假阳性结果。

4．需结合其他试验了解及鉴别肝胆疾患。

苯巴比妥试验

85～215umol／L

因苯巴比妥可使肝细胞摄取非结合胆红素增加、使非结合胆红素转化为结合胆红素增多、并促进结合胆红素排人毛细胆管及增加胆流，故在某些高胆红素血症患者具有诊断和治疗的双重意义。

2．方法：

口服0.09～0.18g／24h，10～15天，比较前后血清胆红素浓度。

3．临床意义：

（1）非溶血性非结合胆红素增高血症的诊断：

新生儿高胆红素血症、Gilbert病、肝炎后高胆红素血症等，血清胆红素可显著下降，而溶血性黄疸无此现象。

（2）肝内外胆汁淤积性黄疸的鉴别：

肝内淤积者的血清总胆红素和结合胆红素明显下降，血清胆汁酸亦下降，而肝外梗阻者无此现象。

4．需结合其他试验了解肝功能及淤胆的鉴别。

靛青绿排泄试验

静脉注射0.5mg／kg体重15分钟后静脉内滞留量：

0％～10％

1．ICG为一种无毒染料，在血浆中能迅速与白蛋白及α-脂蛋白结合，几乎全部被肝脏摄取而清除，在肝脏内不与其它物质结合，直接由胆道排人肠道。

本试验为反映肝细胞排泄功能改变的试验之一，可间接地推测有效肝细胞总数，了解肝脏的储备功能。

2．超过12.1%有临床意义。

对诊断无黄疸型肝炎或随访其转归、诊断隐匿型或非活动性肝硬化颇为灵敏，脂肪肝的ICG试验结果多为正常。

连续抽血可测定其清除率，正常人为14％～28％／min。

3．需要结合其它标准肝功能的测定以了解肝脏的病变情况。

4．注意事项：

（1）随年龄增大而滞留量增高。

（2）其清除与肝间质系统变化、有效肝血流量、血浆蛋白的结合有关。

（3）在个别人，并无肝病而ICG有异常滞留，被认为是由于常染色体隐性遗传的ICG代谢缺陷所致。

（4）采血后应及时分离血清作ICG测定，血清中ICG在6h后会有变化。

丙氨酸氨基转移酶

连续监测法（37℃）：

10～35U／L（成人）

7～40U／L（新生儿及婴儿）

1．氨基转移酶（简称转氨酶）是一组催化氨基酸与α-酮酸间氨基转移反应的酶类，ALT是最重要的氨基转移酶之一，它催化L-丙氨酸与α-酮戊二酸间的氨基转移反应，生成丙酮酸和L-谷氨酸，磷酸吡哆醛及磷酸吡哆胺是其辅酶，生成的L-谷氨酸可在线粒体内受L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基，并重新生成α-酮戊二酸，这种由细胞液中转氨酶催化的转氨作用和线粒体内的谷氨酸脱氢酶催化的脱氨作用是体内大多数氨基酸分解的共同途径。

ALT主要存在于肝、肾、心肌、骨骼肌、胰腺、脾、肺、红细胞等组织细胞中，同时也存在于正常体液如血浆、胆汁、脑脊液及唾液中，但不存在于尿液中，除非有肾脏损害发生。

2．当富含ALT的组织细胞受损时，ALT从细胞中释放增加，进入血液后导致ALT活力上升。

ALT活力升高常见于：

（1）肝胆疾病：

如传染性肝炎、中毒性肝炎、肝癌、肝硬化活动期、肝脓疡、脂肪肝、梗阻性黄疸、肝内胆汁瘀滞、胆管炎、胆囊炎等。

（2）心血管疾病：

如急性心肌梗死、心肌炎、心力衰竭时的肝脏淤血等。

（3）其它疾病：

如骨骼肌疾病、传染性单核细胞增多症、胰腺炎、外伤、严重烧伤、休克等。

另外，某些对肝脏等组织有毒性的药物和毒物如氯丙嗪、异菸肼、奎宁、水杨酸制剂、氨苄青霉素、四氯化碳、有机磷等亦可导致ALT活力上升。

3．ALT与AST联合测定并计算其比值有助于对某些疾病的鉴别，正常情况下ALT／AST比值小于1，但在传染性肝炎及其它原因引起的肝脏炎症时，ALT／AST比值升高；

肝硬化、肝癌、进行性肌营养不良、皮肌炎时，AST升高的幅度高于ALT。

4．溶血可导致ALT活力升高，严重黄疸及浑浊血清应稀释后再进行测定。

天门冬氨酸氨基转移酶

连续监测法（37℃）10～40U／L（成人）

25～95U／L（婴儿）

40～120U／L（新生儿）

1．AST也是体内最重要的氨基转移酶之一，它催化L-门冬氨酸与α-酮戊二酸间的氨基转移反应，生成草酰乙酸和L-谷氨酸，它也以磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺为辅酶。

AST主要存在于心肌、肝、骨骼肌、肾、胰腺、脾、肺、红细胞等组织细胞中，同时也存在于正常人血浆、胆汁、脑脊液及唾液中，但在无肾脏损害的尿液中，AST不能检出。

2．当富含AST的组织细胞受损时，细胞膜通透性增加，AST释放人血后导致血清AST活性升高。

AST在心肌细胞内含量最高，心肌梗死时（MI）血清AST活力升高，在发病后6～8小时血清AST活力开始上升，18～24小时达高峰，AST峰值与梗死灶大小大致成比例。

若无新的梗死发生，4～5天后酶活力恢复正常，若再次上升则提示梗死灶的扩大或有新的梗死发生。

发生MI时血清AST活力一般上升至参考值上限4～5倍，如果达参考值上限10～15倍，往往有致死性的梗死发生。

肝细胞也含有较多的AST，因此各种肝病时，AST随着ALT活性升高而上升（见ALT测定）。

另外，ALT水平升高还见于进行性肌营养不良、皮肌炎、肺栓塞、急性胰腺炎、肌肉挫伤、坏疽及溶血性疾病等。

3．AST与ALT联合测定有助于MI与肝病的鉴别，MI患者AST活力升高幅度较大，而ALT正常或轻度上升；

AST与CK-MB、LD等联合测定有助于对MI的病程判断。

4．溶血、妊娠可导致AST升高。

实质性肝病患者血中可能会有L-谷氨酸脱氢酶（L-GLD）活力升高，若血清中同时有氨升高或试剂中含有氨，则L-GLD与氨之间的反应因消耗α-酮戊二酸和NADH而干扰AST的测定。

天门冬氨酸氨基转移酶同工酶

DEAE-葡聚糖A50微柱层析法

m-AST：

1.2～3.4卡门单位

m-AST／AsT：

9.9～23.3

1．AST同工酶包括胞浆AST（c-AST）及线粒体AST（m-AST），前者主要存在于细胞液中，

后者主要存在于线粒体，它们都是由两个亚基借二硫键相连而成的二聚体。

两型同工酶可能是由同一祖先演化而成，但由不同基因所编码，在分子内部约有50％的氨基酸序列是相同的。

2．c-AST存在于胞液中，若细胞膜通透性增加，c-AST即可以从细胞中释出，而m-AST

因与线粒体结合牢固，只有细胞坏死严重，有线粒体崩解时，m-AST才从细胞中释出，故测定m-AST有利于判定细胞坏死严重程度，有利于推测患者预后。

M-AST测定的应用在于以下方面：

（1）判断肝实质损害程度：

若m-AST明显升高，表明肝实质损害严重，预后不佳。

酒精

对肝细胞线粒体有特殊损害作用，测定血清m-AST对酒精性肝损害有早期诊断价值。

（2）协助慢性肝病的鉴别：

慢性肝炎活动期m-AST高于非活动期；

失代偿性肝硬化时，

m-AST高于代偿期。

（3）协助鉴别恶性胆道梗阻与胆囊炎、胆石症：

大多数恶性胆道梗阻患者血清m-AST增

高，而胆囊炎、胆石症患者m-AST多为正常。

（4）判定心肌梗死的严重程度推测预后。

3．m-AST与AST总活性联合测定有助于推测肝病及心肌梗死患者的预后。

碱性磷酸酶

磷酸对硝基苯酚连续监测法（Bowers和McComb改良法，37℃）：

女1～12岁：

<

500U／L

>

15岁：

40～150U／L

男1～12岁：

12～15岁：

750U／L

20岁：

40～150U／L

磷酸对硝基苯酚连续监测法（AACC及IFCC暂定法，30℃）

男<

60岁：

30～90U／L

女<

20～80U／L

成人>

30～90U／L．

1．ALP属磷酸单酯酶，它催化分解磷酸酯的水解反应，并且有转磷酸基作用。

在体外其最适pH在pHl0左右；

在体内其天然底物可能是磷酸乙醇胺（或磷脂酰乙醇胺），ALP存在于人体几乎所有的组织中，特别是细胞膜上，但在小肠上皮细胞、肾小管、骨、肝及胎盘中含量最高，不同组织中ALP有不同的分子形式，其生物功能可能与小肠中脂类转运及骨骼的钙化过程有关。

不同疾病患者的血清中可出现特征性的ALP如肝型、骨型、小肠型、胎盘型及肾型ALP。

Mg++、Ca++、Mn++是ALP的激活剂，Zn++是ALP的组成成份。

不同年龄、性别者，血清ALP活力有很大差别。

正常人血清中存在的主要是肝型和骨型ALP。

2．血清ALP活力升高常见于肝胆及骨骼疾病。

各种形式的胆道梗阻时，肝细胞中ALP合成增加，ALP进入血液中导致血清ALP升高。

肝外胆道梗阻（如结石、胰头癌）时血清ALP水平可达参考值上限3倍以上，并且梗阻愈完全，ALP水平愈高。

而肝内胆道梗阻时（如癌组织的侵入等）血清ALP水平上升幅度较小（达参考值上限2．5倍），累及肝实质细胞的肝胆疾病如传染性肝炎患者血清ALP水平通常轻度上升或正常。

（2）骨骼疾病：

Paget病（变形性骨炎）患者血清ALP水平最高，常达参考值上限10～25倍。

成骨细胞癌患者血清ALP也很高。

骨软化症时ALP水平中度升高，佝偻病患者血清ALP水平可以升至参考值上限2～4倍。

这两种疾病经维生素D治疗后，ALP水平逐渐下降，Fanconi综合征、原发性及继发性甲状旁腺机能亢进患者血清ALP水平轻度至中度升高。

骨折愈合期可有暂时性ALP水平上升。

生长期儿童因生理性骨骼生长其ALP高于正常成人1.5～2.5倍，骨质疏松症时ALP正常。

3．血清ALP总活性与ALP同工酶测定有助于判断ALP的来源（见ALP同工酶测定），与ALT联合测定有助于判断黄疸的类型；

与血钙、血磷联合测定有助于鉴别良形性骨炎。

佝偻病或骨软化症、甲状旁腺机能亢进（见血钙、血磷测定）。

4．ALP测定的影响因素：

（1）年龄与性别：

不同年龄及性别者，血清ALP有一定差异（见ALP参考值）。

（2）饮食：

进食高脂餐后或高糖饮食，血清ALP活力升高，高蛋白饮食则血清ALP活性下降。

（3）运动：

剧烈运动后，血清ALP略有上升。

（4）妊娠：

妊娠可导致血清ALP升高，妊娠九个月时血清ALP可达正常水平的2～3倍。

γ-谷氨酰转移酶

γ-谷氨酰对硝基苯胺连续监测法（GGPNA法，37℃）：

男：

≤50U／L

女：

≤30U／L

1．γ-GT是将肽或其它化合物中的γ-谷氨酰基转移至某些γ-谷氨酰接受体上的酶，接受体可以是底物自身，也可以是氨基酸或肽，甚至是水，如以水为接受体，则反应为水解作用。

以双甘肽为受体时该酶活性最高。

γ-GT是参与了一谷氨酰循环的第一个酶，其天然底物是谷胱甘肽。

γ-GT存在于血清及除肌肉以外的所有细胞中，虽然肾组织中γ-GT最高，但血清中，γ-GT主要来自肝胆系统。

少量酶存在于细胞液中，但大部分定位于细胞膜上。

细胞膜上此酶的作用可能是以γ-GT谷氨酰肽的形式将氨基酸或肽经细胞膜转运至细胞内。

γ-GT还可能与谷胱甘肽的代谢有关。

2．许多疾病均可导致血清γ-GT水平升高，但以肝、胆疾病最为常见。

（1）肝胆疾病：

肝内或肝后胆道梗阻塞患者血清γ-GT上升最高，可达正常水平的5～30倍，γ-GT对阻塞性黄疸胆管炎、胆囊炎诊断的敏感性高于碱性磷酸酶、5,-核苷酸酶、亮氨酸氨基肽酶及转氨酶。

原发性及继发性肝患者，γ-GT水平也较高，且较其它肝脏酶类上升早而显著，γ-GT中度升高（2～5倍于正常）常见于传染性肝炎、脂肪肝及药物中毒，但药物中毒导致的γ-GT上升为暂时性的。

酒精性肝硬化、大多数重度酗酒者γ-GT常升高。

抗惊厥药如苯妥英钠、苯巴比妥，因对肝细胞有损害，故常致γ-GT升高。

囊纤维化（胰纤维性囊肿瘤）伴有肝并发症发生时γ-GT亦升高。

（2）胰腺疾病：

急慢性胰腺炎，胰腺肿瘤（特别是伴有肝胆梗阻）患者γ-GT可达参考值上限5～15倍。

（3）其它疾病：

未经治疗的脂肪肾患者往往有γ-GT升高。

心肌梗死（MI）时γ-GT水平通常在正常范围，如果γ-GT升高，一般发生在发病后第四天，且在第八天达高峰，此可能提示有继发于心功能不全的肝脏损害发生。

前列腺组织含有γ-GT，前列腺肿瘤患者血清中升高的γ-GT可能来源于前列腺。

肾脏病变时，血清γ-GT正常，但尿中γ-GT活力升高（见尿γ-GT测定）。

3．γ-GT与ALP联合测定有助于鉴别是由骨骼疾病还是肝胆疾病引起的ALP升高，因骨骼疾病时，γ-GT在正常范围。

γ-GT与酸性磷酸酶，前列腺特异抗原联合测定有助于判定升高的γ-GT是否来源于前列腺。

乳酸脱氢酶

连续监测法（正向反应，37℃）：

109～245U／L

连续监测法（逆向反应，37℃）：

200～380U／L

1．LD属氢转移酶，NAD+（NADH）是其辅助，它催化L-乳酸（L）氧化成丙酮酸（P），同时以NAD+作为氢接受体，LD催化L转化为P的反应（正向反应）的最适pH为8.8～9.8，而催化P转化为L的反应（逆向反应）的最适pH为7.4～7.8。

该酶分子量为134000，由四个亚基组成，亚基有两种类型H和M，分别由不同的基因控制产生，二种亚基按不同组合构成5种同工酶。

按碱性介质中电泳迁移率大小排列依次是LD-1（HH-HH，H4）；

LD-2（HHHM，H3M）；

LD-3（HHMM，H2M2）；

LD-4（HMMM，HM3）；

LD-5（MMMM，M4）。

LD还有其它两类同工酶，其一是由4个X亚基组成的LD-X，它存在于成年男子睾丸组织，另一个是在严重疾病的患者的血清中检出的LD-6，其归属至今未明。

与巯基反应的试剂如汞、对氯高汞苯甲酸、硼酸、草酸可对LD产生竞争抑制作用。

过量丙酮酸和乳酸可抑制LD，EDTA也可抑制此酶。

LD存在于机体所有细胞的胞浆中，各组织中含量高低依次是：

骨骼肌、肝、心、肾、红细胞等。

不同组织中LD同工酶谱不同，心、肾、红细胞中以LD-1、LD-2为主。

肝、骨骼肌中以LD-4、LD-5为主。

在人群中约0.03％可检出巨LD。

巨LD是由LD与免疫球蛋白（Ig）形成的高分子复合物，分子量一般达420000～490000，电泳时位于γ-区-β/γ-区或LD-4与LD-5之间，常见的类型是IgA-LD或IgG-LD，少见的有IgM／IgG-LD或IgA／IgG-LD。

Ig可抑制LD活性。

尽管目前一致认为此复合物的形成是一种与自身免疫性疾病有关的现象，但其真正病理意义未明。

2．LD水平升高常见于以下疾病

（1）血管疾病：

心肌梗死患者在发生胸痛后8～12hLD开始上升，24～48h达高峰，酶活力升高可维持7天左右或更长。

升高水平通常为正常的3～4倍，最高可达10倍。

LD中度升高见于心肌炎，伴有肝淤血的心衰，重度休克及缺氧。

（2）溶血性疾病：

任何原因引起的溶血性疾病均可导致LD升高。

（3）肝病：

伴有黄疸的中毒性肝炎患者，LD可达正常10倍。

LD升高亦可见于病毒性肝炎、传染性单核细胞增多症、肝硬化及梗阻性黄疸。

（4）肾脏疾病：

如肾小管坏死或肾盂肾炎、肾梗死等。

（5）恶性肿瘤：

70％有肝转移的肿瘤患者及20％～60％无肝转移的肿瘤患者有LD水平升高。

霍奇金病、腹部及肺部肿瘤、胚胎细胞肿瘤（畸胎瘤、睾丸精原细胞瘤、卵巢无性细胞瘤）、白血病等亦可有LD上升。

（6）其它疾病：

LD升高还见于进行性肌营养不良、肺栓塞。

3．总活性与LD同工酶测定有助于判定LD的组织来源（见LD同工酶测定）；

LD与CK-MB、AST联合判定心肌梗死的病程。

4．溶血、剧烈运动、妊娠导致LD水平升高。

胆碱酯酶（酰基胆碱酰基水解酶）

连续监测法：

男4620～11500U／L

女3930～10800U／L

1．能水解乙酰胆碱的酶有两类一类是乙酰胆碱酯酶，亦称真胆碱酯酶或胆碱酯酶I，真胆碱酯酶主要存在于红细胞、肺、脾、神经末梢及大脑灰质，它能水解神经末梢释放的乙酰胆碱。

另一类胆碱酯酶是酰基胆碱酰基水解酶，通常称之为假胆碱酯酶、苯甲酰基胆碱酯酶或胆碱酯酶Ⅱ。

尽管此酶存在于肝、脾、心、大脑白质及血清中，但其生物学功能不明。

通常测定的是血清中胆碱酯酶即胆碱酯酶Ⅱ。

两类胆碱酯酶均可被新斯的明（neostigmine）及毒扁豆碱竞争性抑制，也可被某些有机磷化合物不可逆抑制。

此外，两类胆碱酯酶还可被吗啡、奎宁、胆盐、柠檬酸、氟化物及硼酸盐所抑制。

2．SCHE主要由肝脏合成并且和白蛋白的合成代谢相平行，所以在肝炎、肝硬化及肝肿瘤时SCHE活性常下降，且降低程度与肝病病情相一致，可作为肝功能评价的指标之一，用于判定肝脏的蛋白合成功能及估计病情预后。

有机磷中毒时，SCHE活性显著下降，故可用于有机磷中毒的诊断及预后估计。

3．SCHE与其它肝功能指标联合测定有助于肝功能的准确评价。

4．SCHE测定时应避免溶血。

单胺氧化酶

苄胺偶氮-β-萘酚法：

12～40U

1．MAO主要作用于-CH2-NH2基团，催化各种单胺类氧化脱氢生成相应的醛，然后进一步氧化成酸，或使醛转化为醇再进一步代谢。

MAO广泛分布于体内各组织器官，尤以肝、肾、胃和小肠含量最多，主要位于线粒体膜外表面，并与膜紧密结合，以黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）为辅酶。

另一类MAO存在于结缔组织，不含FAD，以磷酸吡哆醛作辅酶，MAO的生理功能因不同组织而异。

神经组织中的MAO与儿茶酚胺类及5-羟色胺的代谢有关，心血管MAO和酪氨酸羟化酶协同作用，它加速肾小腺素的转换率，对维持循环稳定因素有一定意义，结缔组织MAO参与胶原纤维成熟最后阶段的架桥过程。

肝组织中MAO对各种胺类的生物转化有重要作用。

2．引起血清MAO活性变化可见于以下疾病：

（1）肝硬化：

血清MAO活性的高低能反映纤维化的程度，是诊断肝硬化的重要指标。

肝硬变患者血清MAO活性升高的阳性率在80％以上，最高值可超过对照参考值的两倍。

（2）各型肝炎：

各型肝炎急性期患者的血清MAO活性多数不增。

但暴发型重症肝炎时，因肝细胞坏死，线粒体释放大量的MAO，可致血清此酶活性升高。

急性肝炎病程超过三个月者，血清MAO活性可增高，活动型慢性肝炎有半数左右的病例血清MAO活性升高。

糖尿病可因合并脂肪肝、充血性心力衰竭，可因肝淤血而继发肝纤维化而致血清MAO活性升高。

甲亢可因纤维组织分解与合成旺盛、肢端肥大可因纤维组织过度合成等原因，而致血清MAO活性不同程度升高。

3．血清MAO与纤维连接蛋白联合测定有助于肝纤维化的诊断。

4．个体血清MAO活性易波动，故宜多次测定。

若MAO活性超过80U，应将样品进行稀释后重新测定。

5，-核苷酸酶

2～17U／L（儿童稍低）

1．5，-NT是一种特殊的磷酸酯水解酶，它只作用于核苷-5，-磷酸如AMP（腺苷-5，-磷酸或腺苷酸）生成无机磷酸和核苷，它对四种5，-核糖核苷-磷酸均能水解。

此酶广泛存在于人体各种组织的细胞膜上，其最适pH为6.6～7.0，受Mg++激活，但却受Ni++抑制。

2．血清5，-NT活力升高在临床上主要见于影响胆汁分泌的肝胆疾病，一般可升高至正常水平的2～6倍，影响胆汁分泌的因素可能是肝内原因，如氯丙嗪引起的胆汁郁积，肝恶性浸润或胆汁性肝硬化，也可能是肝外原因如结石或肿瘤引起的胆管阻塞。

当主要发生实质性肝细胞损害时，如传染性肝炎早期，血清5，-NT活力正常或仅轻度升高。

肝胆疾病时血清5，-NT和ALP活力均升高，但5，-NT升高更为显著维持时间较长，特别是在慢性肝病时更是如此。

3．5，-NT与ALP联合检测有助于鉴别血清ALP升高是肝胆疾病还是骨骼疾病所致。

因肝胆疾病时5，-NT与ALP活力均升高，而骨骼疾病时仅ALP升高，5，-NT多为正常。

4．与金属离子螯合的抗凝剂会干扰锰离子的激活作用。

亮氨酸氨基肽酶与芳香基酰胺酶

（L-亮氨酰-β-萘胺为底物）110～200GRU

1．LAP是指能水解肽链N端由亮氨酸与其它氨基酸所形成的肽键的酶，此酶也能水解亮氨酸与胺类所形成的肽键或亮氨酸与氨形成的酰胺键（即亮氨酰胺），但对亮氨酸与苯或萘的胺类所形成的肽键无作用。

AA是指能水解某些氨基酸与芳香胺所形成的酰胺类化合物的酶，AA底物的特异性不高，它所水解的酰胺类化合物也包括亮氨酰对硝基苯，亮氨酸-β-萘胺。

由于AA能水解LAP的底物，如L-亮氨酰胺，L-亮氨酰胺甘氨酸等，所以长期将AA误称为LAP，利用L-亮氨酰-β-萘胺、L-亮氨酰对硝基苯胺作底物所测定的LAP实为AA的活性。

由于长期来未能把I．，AP和AA加以区分，故多年来关于LAP的临床研究报告实际上指AA，而其它的LAP活性及其临床意义研究较少。

2．AA测定主要用于辅助诊断各种类型的肝内外胆汁淤积性疾病。

（1）肝胆胰恶性疾病：

胰头癌、壶腹癌患者血清AA显著升高，升高的阳性率约85％～87.5％。

原发性肝癌患者血清的AA升高，阳性率为80.3％～90.5％，多为显著升高。

继发性肝癌患者血清中AA亦多升高，但幅度不及原发性肝