生物化学总结文档格式.docx
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1．氨基连接在α-C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。
天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。
注意：
构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。
旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。
构型与旋光性没有直接对应关系。
（二）氨基酸的分类
1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：
甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp）
带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：
丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：
天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。
蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。
（三）氨基酸的重要理化性质
1．一般物理性质
α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。
一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2．两性解离和等电点（isoelectricpoint,pI）
氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。
计算公式为：
pI=1/2（pK1+pK2）。
若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值）。
3．氨基酸的化学反应氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。
重要的有：
（1）茚三酮反应
所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质）。
用分光光度法可定量测定微量的氨基酸。
蓝紫色化合物的最大吸收峰在570nm波长处，黄色在440nm波长下测定。
吸收峰值的大小与氨基酸释放的氨量成正比。
（2）与2，4-二硝基氟苯（DNFB）的反应
在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与DNFB作用生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸），这一反应在蛋白质化学的研究史上起过重要作用，Sanger等人应用它测定胰岛素一级结构。
多肽顺序自动分析仪是根据相类似的原理设计的，即利用多肽链N端氨基酸的α-氨基与异硫氰酸苯酯PITC反应（Edman降解法）。
三、肽（peptide）
1．肽键与肽链
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。
由氨基酸通过肽键相连而成的化合物称为肽。
肽键及其两端的α-碳原子相连所形成的长链骨架，即„Cα—C—N—Cα—C—N—Cα—C—N—Cα„称为多肽主链，—CαCN—是重复单位。
肽键是蛋白质分子中的主要共价键。
多肽链的方向性是从N末端指向C末端。
肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。
肽按其序列从N端到C端命名。
一般10肽以下属寡肽，10肽以上为多肽。
2．生物活性肽
（1）谷胱甘肽（glutathione，GSH）
是由Glu、Cys、Gly组成的一种三肽，又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸（含γ-肽键）。
Cys的-SH是主要功能基团，GSH是一种抗氧化剂，是某些酶的辅酶，可保护蛋白质分子中的-SH免遭氧化，保护巯基蛋白和酶的活性。
在GSH过氧化物酶的作用下，GSH还原细胞内产生的H2O2，生成H2O，2分子GSH被氧化成GSSG，后者在GSH还原酶催化下，又生成GSH。
（2）多肽类激素和神经肽
人体内有许多激素属寡肽或多肽，如下丘脑—垂体分泌的催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（ACTH，39肽）等。
催产素和加压素结构仅第3、第8位两个氨基酸残基不同，前者使平滑肌收缩，有催产和使乳腺泌乳的作用；
后者能使小动脉收缩，增高血压，也有减少排尿的作用。
神经肽是在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。
如脑啡肽（5肽）、β-内啡肽（31肽）、强啡肽（17肽）等。
随着脑科学的发展，会发现更多的生物活性肽。
第二节蛋白质的分子结构
蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用4个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。
二级以上的结构称高级结构或构象（conformation）。
一、蛋白质的一级结构（primarystructure）
1953年，英国科学家F.Sanger首先测定了胰岛素（insulin）的一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A链和一条B链组成，分子中共有3个二硫键，其中两个在A、B链之间，另一个在A链内。
蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是Edman降解和重组DNA法。
Edman降解是经典的化学方法，比较复杂。
首先要纯化一定量的待测蛋白质，分别作分子量测定、氨基酸组成分析、N-末端分析、C-末端分析；
要应用不同的化学试剂或特异的蛋白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同的肽段，测出它们的序列，对照不同水解制成的两套肽段，找出重叠片段，最后推断蛋白质的完整序列。
重组DNA法是基于分子克隆的分子生物学方法，比较简单而高效，不必先纯化该种蛋白质，而是先要得到编码该种蛋白质的基因（DNA片段），测定DNA中核苷酸的序列，再按三个核苷酸编码一个氨基酸的原则推测蛋白质的完整序列。
这两种方法可以相互印证和补充。
目前，国际互联网蛋白质数据库已有3千多种一级结构清楚。
蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础
二、蛋白质的二级结构（secondarystructure）
蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列，是主链构象（不包括侧链R基团）。
构象是分子中原子的空间排列，但这些原子的排列取决于它们绕键的旋转，构象不同于构型，一个蛋白质的构象在不破坏共价键情况下是可以改变的。
但是蛋白质中任一氨基酸残基的实际构象自由度是非常有限的，在生理条件下，每种蛋白质似乎是呈现出称为天然构象的单一稳定形状。
20世纪30年代末，L.Panling和R.B.Corey应用X射线衍射分析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构，获得了一组标准键长和键角，提出了肽单元（peptideunit）的概念,还提出了两种主链原子的局部空间排列的分子模型（α-螺旋）和（β-折叠）。
1．肽单位
肽键及其两端的α-C共6个原子处于同一平面上，组成了肽单位（所在的平面称肽键平面）。
肽键C—N键长为0.132nm，比相邻的单键（0.147nm）短，而较C=N双键（0.128nm）长，有部分双键的性质，不能自由旋转。
肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的O、H以及2个α-碳原子为反式构型（transconfiguration）。
主链中的Cα—C和Cα—N单键可以旋转，其旋转角φ、ψ决定了两个相邻的肽键平面相对关系。
由于肽键平面的相对旋转，使主链可以以非常多的构象出现。
事实上，肽链在构象上受到很大限制，因为主链上有1/3不能自由旋转的肽键，另外主链上有很多侧链R的影响。
蛋白质的主链骨架由许多肽键平面连接而成。
2.α-螺旋（α-helix）
α-螺旋是肽键平面通过α-碳原子的相对旋转形成的一种紧密螺旋盘绕，是有周期的一种主链构象。
其特点是：
①螺旋每转一圈上升3.6个氨基酸残基，螺距约0.54nm（每个残基上升0.15nm，旋转100O）。
②相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。
典型α-螺旋一对氢键O与N之间共有13个原子（3.613），前后间隔3个残基。
③螺旋的走向绝大部分是右手螺旋，残基侧链伸向外侧。
R基团的大小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。
3.β-折叠（β-pleatedsheet）
β-折叠是一种肽链相当伸展的周期性结构。
①相邻肽键平面间折叠成110O角，呈锯齿状。
②两个以上具β-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行排列，形成β-折叠片层，其稳定因素是肽链间的氢键。
③逆向平行的片层结构比顺向平行的稳定。
α-螺旋和β-折叠是蛋白质二级结构的主要形式。
毛发中的α-角蛋白和蚕丝中的丝心蛋白是其典型，在许多球蛋白中也存在，但所占
比例不一样。
胶原蛋白中存在的螺旋结构不同于一般的α-螺旋，是由3条具有左手螺旋的链相互缠绕形成右手超螺旋分子。
链间氢键以及螺旋和超螺旋的反向盘绕维持其稳定性。
4．β-转角（β-turn）
为了紧紧折叠成球蛋白的紧密形状，多肽链180O回折成发夹或β-转角。
其处由4个连续的氨基酸残基构成，常有Gly和Pro存在，稳定β-转角的作用力是第一个氨基酸残基羰基氧（O）与第四个氨基酸残基的氨基氢（H）之间形成的氢键。
β-转角常见于连接反平行β-折叠片的端头。
5．无规卷曲（randomcoil）
多肽链的主链呈现无确定规律的卷曲。
典型球蛋白大约一半多肽链是这样的构象。
6．超二级结构和结构域
超二级结构和结构域是蛋白质二级至三级结构层次的一种过渡态构象。
超二级结构指蛋白质中两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一特殊的组合体，又称为模体（motif）。
通常有αα，ββ，βαβ等，例如钙结合蛋白质中的螺旋-环-螺旋模序及锌指结构。
结构域是球状蛋白质的折叠单位，是在超二级结构基础上进一步绕曲折叠有独特构象和部分生物学功能的结构。
对于较小的蛋白质分子或亚基，结构域和三级结构是一个意思，即这些蛋白质是单结构域的；
对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上的相对独立的结构域缔合成三级结构。
三、蛋白质的三级结构（tertiarystructure）
指一条多肽链中所有原子的整体排布，包括主链和侧链。
维系三级结构的作用力主要是次级键（疏水相互作用、静电力、氢键等）。
在序列中相隔较远的氨基酸疏水侧链相互靠近，形成“洞穴”或“口袋”状结构，结合蛋白质的辅基往往镶嵌其内，形成功能活性部位，而亲水基团则在外，这也是球状蛋白质易溶于水的原因。
1963年Kendrew等从鲸肌红蛋白的X射线衍射图谱测定它的三级结构（153个氨基酸残基和一个血红素辅基，相对分子质量为17800）。
由A→H8段α-螺旋盘绕折叠成球状，氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部形成一个袋形空穴，血红素居于其中，富有极性及电荷的则在分子表面形成亲水的球状蛋白。
四、蛋白质的四级结构（quaternarystructure）
有些蛋白质的分子量很大，由2条或2条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成，称为蛋白质的四级结构。
构成四级结构的每条多肽链称为亚基（subunit），亚基单独存在时一般没有生物学功能，构成四级结构的几个亚基可以相同或不同。
如血红蛋白（hemoglobin,Hb）是由两个α-亚基和两个β-亚基形成的四聚体（α2β2）。
五、蛋白质分子中的化学键，蛋白质的一级结构是由共价键形成的，如肽键和二硫键。
而维持空间构象稳定的是非共价的次级键。
如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等。
第三节蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
20世纪60年代初，美国科学家C.Anfinsen进行牛胰核糖核酸酶的变性和复性实验，提出了蛋白质一级结构决定空间结构的命题。
核糖核酸酶由124个氨基酸残基组成，有4对二硫键。
用尿素和β-巯基乙醇处理该酶溶液，分别破坏次级键和二硫键，肽链完全伸展，变性的酶失去催化活性；
当用透析方法去除变性剂后，酶活性几乎完全恢复，理化性质也与天然的酶一样。
概率计算表明，8个半胱氨酸残基结合成4对二硫键，可随机组合成105种配对方式，而事实上只形成了天然酶的构象，这说明一级结构未破坏，保持了氨基酸的排列顺序就可能回复到原来的三级结构，功能依然存在。
（二）种属差异
大量实验结果证明，一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构和功能也相似，不同种属的同源蛋白质有同源序列，反映其共同进化起源，通过比较可以揭示进化关系。
例如哺乳动物的胰岛素，其一级结构仅个别氨基酸差异（A链5、6、10位，B链30位），它们对生物活性调节糖代谢的生理功能不起决定作用。
从各种生物的细胞色素C（cytochromec）的一级结构分析，可以了解物种进化间的关系。
进化中越接近的生物，它们的细胞色素c的一级结构越近似。
（三）分子病
分子病是指机体DNA分子上基因缺陷引起mRNA分子异常和蛋白质生物合成的异常，进而导致机体某些功能和结构随之变异的遗传病。
在1904年，发现镰刀状红细胞贫血病。
大约化费了40多年才清楚患病原因，患者的血红蛋白（HbS）与正常人的（HbA）相比，仅
β-链的第6位上，Val取代了正常的Glu。
目前全世界已发现有异常血红蛋白400种以上。
二、蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质的空间结构是其生物活性的基础，空间结构变化，其功能也随之改变。
肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）是典型的例子。
肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）都能与氧进行可逆的结合，氧结合在血红素辅基上。
然而Hb是四聚体分子，可以转运氧；
Mb是单体，可以储存氧，并且可以使氧在肌肉内很容易地扩散。
它们的氧合曲线不同，Mb为一条双曲线，Hb是一条S型曲线。
在低p（O2）下，肌红蛋白比血红蛋白对氧亲和性高很多，p（O2）为2.8torr（1torr≈133.3Pa）时，肌红蛋白处于半饱和状态。
在高p（O2）下，如在肺部（大约100torr）时，两者几乎都被饱和。
其差异形成一个有效的将氧从肺转运到肌肉的氧转运系统。
Hb未与氧结合时，其亚基处于一种空间结构紧密的构象（紧张态，T型），与氧的亲和力小。
只要有一个亚基与氧结合，就能使4个亚基间的盐键断裂，变成松弛的构象（松弛态，R型）。
T型和R型的相互转换对调节Hb运氧的功能有重要作用。
一个亚基与其配体结合后能促进另一亚基与配体的结合是正协同效应，其理论解释是Hb是别构蛋白，有别构效应。
第四节蛋白质的理化性质
蛋白质的理化性质和氨基酸相似，有两性解离及等电点、紫外吸收和呈色反应。
作为生物大分子，还有胶体性质、沉淀、变性和凝固等特点。
要了解和分析蛋白质结构和功能的关系就要利用其特殊的理化性质，采取盐析、透析、电泳、层析及离心等不损伤蛋白质空间构象的物理方法分离纯化蛋白质。
一、蛋白质的高分子性质
蛋白质的相对分子质量在1万~100万，其颗粒平均直径约为4.3nm（胶粒范围是1~100nm）。
准确可靠的测定方法是超离心法，蛋白质的相对分子质量可用沉降系数（S）表示。
在球状蛋白质三级结构形成时，亲水基团位于分子表面，在水溶液中与水起水合作用，因此，蛋白质的水溶液具有亲水胶体的性质。
颗粒表面的水化膜和电荷是其稳定的因素，调节pH至pI、加入脱水剂等，蛋白质即可从溶液中沉淀出来。
透析法是利用蛋白质不能透过半透膜的性质，去掉小分子物质，达到纯化的目的。
大小不同的蛋白质分子可以通过凝胶过滤分开。
又称分子筛层析。
二、蛋白质的两性解离
蛋白质和氨基酸一样是两性电解质，在溶液中的荷电状态受pH值影响。
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
pH＞pI时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。
在人体体液中多数蛋白质的等电点接近pH5，所以在生理pH7.4环境下，多数蛋白质解离成阴离子。
少量蛋白质，如鱼精蛋白、组蛋白的
pI偏于碱性，称碱性蛋白质，而胃蛋白酶和丝蛋白为酸性蛋白。
三、蛋白质的变性、沉淀和凝固
蛋白质在某些理化因素的作用下，空间结构被破坏，导致理化性质改变，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性（denaturation）。
蛋白质变性的本质是多肽链从卷曲到伸展的过程，不涉及一级结构的改变（如加热破坏氢键，酸碱破坏盐键等）。
变性作用不过于剧烈，是一种可逆反应，去除变性因素，有些蛋白质原有的构象和功能可恢复或部分恢复，称为复性（denaturation）。
蛋白质变性的主要表现是失去生物学活性，如酶失去催化能力、血红蛋白失去运输氧的功能、胰岛素失去调节血糖的生理功能等。
变性蛋白溶解度降低，易形成沉淀析出；
易被蛋白水解酶消化。
蛋白质变性具有重要的实际意义。
蛋白质自溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。
盐析、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂都可沉淀蛋白质。
盐析沉淀蛋白质不变性，是分离制备蛋白质的常用方法。
如血浆中的清蛋白在饱和的硫酸铵溶液中可沉淀，而球蛋白则在半饱和硫酸铵溶液中发生沉淀。
乙醇、丙酮均为脱水剂，可破坏水化膜，降低水的介电常数，使蛋白质的解离程度降低，表面电荷减少，从而使蛋白质沉淀析出。
低温时，用丙酮沉淀蛋白质，可保留原有的生物学活性。
但用乙醇，时间较长则会导致变性。
重金属盐（Hg2+、Cu2+、Ag+），生物碱（如三彔乙酸、苦味酸、鞣酸）与蛋白质结合成盐而沉淀，是不可逆的。
蛋白质变性不一定沉淀（如强酸、强碱作用变性后仍然能溶解于强酸、强碱溶液中，将pH调至等电点，出现絮状物，仍可溶解于强酸、强碱溶液，加热则变成凝块，不再溶解）。
凝固是蛋白质变性发展的不可逆的结果。
沉淀的蛋白质不一定变性（如盐析）。
四、蛋白质的紫外吸收和呈色反应
蛋白质含芳香族氨基酸，在280nm波长处有特征性吸收峰，用于定量测定。
蛋白质分子中的多种化学基团具有特定的化学性能，与某些试剂产生颜色反应，可用于定性、定量分析。
如蛋白质分子中含有许多和双缩脲结构相似的肽键，在碱性溶液与硫酸铜反应产生红紫色络合物（双缩脲反应）。
酪氨酸含酚基，与米伦试剂生成白色沉淀，加热后变红色。
Folin-酚试剂与酪氨酸反应生成蓝色。
色氨酸与乙醛酸反应，慢慢注入浓硫酸，出现紫色环。
第五节蛋白质的分类
自然界蛋白质分布广泛，种类繁多，有1012~1013种。
目前仍无法按蛋白质的化学结构进行精确的分类，一般按蛋白质的分子形状、分子组成、生物功能进行分类。
1．按分子形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。
2．按分子组成分为简单蛋白质和结合蛋白质。
简单蛋白质完全水解的产物仅为α-氨基酸。
这类蛋白质按其溶解度等理化性质分为7类。
包括清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白。
结合蛋白质由简单蛋白质和非蛋白质（辅基）组成。
根据辅基的不同，这类蛋白质可分为5类。
如核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白和磷蛋白。
细胞核中的核蛋白是DNA与组蛋白结合而成，细胞质中的核糖体是RNA与蛋白质组成的，已知的病毒也是核蛋白。
免疫球蛋白是一类糖蛋白，由蛋白质与糖以共价键相连而成；
脂蛋白由蛋白质与脂类通过非共价键相连，存在生物膜和动物血浆中。
3．按蛋白质功能分为活性蛋白质和非活性蛋白质。
活性蛋白质包括有催化功能的酶、有调节功能的激素、有运动、防御、接受和传递信息的蛋白质以及毒蛋白、膜蛋白等。
胶原、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等是非活性蛋白质。
酶原的生物合成和酶原激活一般不在同一组织、细胞或细胞器中进行。
酶原的激活具有重要的生理意义，不仅保护细胞本身不受酶的水解破坏，而且保证酶在特定的部位与环境中发挥催化作用。
第三章酶
1．掌握酶的概念和作用特点，了解酶的分类与命名。
2．熟悉酶的分子组成、结构与功能（单纯酶和结合酶，酶的辅因子、维生素的类别与功能，酶的活性部位，酶原激活，同工酶、变构酶和抗体酶）。
3．熟悉酶的作用机制。
4．熟悉影响酶促反应的因素（酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂与抑制剂；
掌握酶促反应速度的表示、米氏方程和米氏常数的意义）。
5．了解酶的制备与应用。
第一节概论
酶学知识来源于生产与生活实践。
我们祖先很早就会制酱和酿酒。
西方国家于1810年发现酵母可将糖转化为酒精；
1833年，Payen及Persoz从麦芽的水抽提物中用酒精沉淀得到一种热不稳定物，可使淀粉水解成可溶性糖；
1878年德国科学家屈内（Kuhne）首先把这类物质称为酶（enzyme，其意“在酵母中”）。
1860年法国科学家巴斯德（Pasteur）认为发酵是酵母细胞生命活动的结果，细胞破裂则失去发酵作用。
1897年，Buchner兄弟首次用不含细胞的酵母提取液实现了发酵，证明发酵是酶作用的化学本质，获得1911年诺贝尔化学奖。
1926年，美国生化学家Sumner第一次从刀豆得到脲酶结晶，并证明是蛋白质。
1930年，Northrop得到胃蛋白酶的结晶（1946年二人共获诺贝尔化学奖）。
1963年测定第一个牛胰RNaseA序列（124aa）；
1965年揭示卵清溶菌酶的三维结构（129aa）。
一、酶的概念
酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂（biocatalyst）。
已发现的有两类：
主要的一类是蛋白质酶（enzyme），生物体内已发现4000多种，数百种酶得到结晶。
美国科学家Cech于1981年在研究原生动物四膜虫的RNA前体加工成熟时发现核酶“ribozyme”，为
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