生物化学上册答案王镜岩版文档格式.docx
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比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题
1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：
精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]
表3-1
氨基酸的简写符号
名称
三字母符号
单字母符号
单字母符号
丙氨酸（alanine）
Ala
A
亮氨酸（leucine）
Leu
L
精氨酸（arginine）
Arg
R
赖氨酸（lysine）
Lys
K
天冬酰氨（asparagines）
Asn
N
甲硫氨酸（蛋氨酸）（methionine）
Met
M
天冬氨酸（asparticacid）
Asp
D
苯丙氨酸（phenylalanine）
Phe
F
Asn和/或Asp
Asx
B
半胱氨酸（cysteine）
Cys
C
脯氨酸（praline）
Pro
P
谷氨酰氨（glutamine）
Gln
Q
丝氨酸（serine）
Ser
S
谷氨酸（glutamicacid）
Glu
E
氨酸（threonine）
Thr
T
Gln和/或Glu
Gls
Z
甘氨酸（glycine）
Gly
G
色氨酸（tryptophan）
Trp
W
组氨酸（histidine）
His
H
酪氨酸（tyrosine）
Tyr
Y
异亮氨酸（isoleucine）
Ile
I
缬氨酸（valine）
Val
V
2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。
[9.9]
解：
pH=pKa+lg20%
pKa=10.53（见表3-3，P133）
pH=10.53+lg20%=9.83
3、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。
[4.6]
pH=pKa+lg2/3%
pKa=4.25
pH=4.25+0.176=4.426
4、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH：
（a）亮氨酸盐酸盐；
（b）亮氨酸钠盐；
（c）等电亮氨酸。
[（a）约1.46,（b）约11.5,（c）约6.05]
5、根据表3-3中氨基酸的pKa值，计算下列氨基酸的pI值：
丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。
[pI:
6.02;
5.02;
3.22;
10.76]
pI=1/2（pKa1+pKa2）
pI（Ala）=1/2（2.34+9.69）=6.02
pI（Cys）=1/2（1.71+10.78）=5.02
pI（Glu）=1/2（2.19+4.25）=3.22
pI（Ala）=1/2（9.04+12.48）=10.76
6、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？
如果加入0.3molNaOH以代替HCl时，pH将是多少？
[pH：
2.71；
9.23]
7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到pH8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至Ph8.0时，消耗0.2mol/LNaOH溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？
[4.45g]
8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离子形式的浓度（mol/L）。
[His2+为1.78×
10-4，His+为0.071，His0为2.8×
10-4]
9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209.6；
咪唑基pKa=6.0）和1mol/LKOH配制1LpH6.5的0.2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法[取组氨酸盐酸盐41.92g（0.2mol），加入352ml1mol/LKOH，用水稀释至1L]
10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？
茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，（其反应化学式见P139），其中，定量释放的CO2可用测压法测量，从而计算出参加反应的氨基酸量。
11、L-亮氨酸溶液（3.0g/50ml6mol/LHCl）在20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81º
。
计算L-亮氨酸在6mol/LHCl中的比旋（[a]）。
[[a]=+15.1º
]
12、标出异亮氨酸的4个光学异构体的（R，S）构型名称。
[参考图3-15]
13、甘氨酸在溶剂A中的溶解度为在溶剂B中的4倍，苯丙氨酸在溶剂A中的溶解度为溶剂B中的两倍。
利用在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。
在起始溶液中甘氨酸含量为100mg，苯丙氨酸为81mg，试回答下列问题：
（1）利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？
（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？
[
（1）第4管和第3管；
（2）51.2mgGly+24mgPhe和38.4mgGly+36mgPhe]
根据逆流分溶原理，可得：
对于Gly：
Kd=CA/CB=4=q（动相）/p（静相）
p+q=1=（1/5+4/5）
4个分溶管分溶3次：
（1/5+4/5）3=1/125+2/125+48/125+64/125
对于Phe：
Kd=CA/CB=2=q（动相）/p（静相）
p+q=1=（1/3+2/3）
（1/3+2/3）3=1/27+6/27+12/27+8/27
故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中：
第4管：
Gly：
64/125×
100=51.2mg
Phe：
8/27×
81=24mg
第3管：
48/125×
100=38.4mg
12/27×
81=36mg
14、指出在正丁醇：
醋酸：
水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的pH为4.5）：
（1）Ile,
Lys;
（2）Phe,Ser（3）Ala,Val,Leu;
（4）Pro,Val
（5）Glu,Asp;
（6）Tyr,Ala,Ser,His.
[Ile>
lys；
Phe,>
Ser；
Leu>
Val>
Ala,；
Val>
Pro；
Glu>
Asp；
Tyr>
Ala>
Ser≌His]
根据P151图3-25可得结果。
15．将含有天冬氨酸（pI=2.98）、甘氨酸（pI=5.97）、亮氨酸（pI=6.53）和赖氨酸（pI=5.98）的柠檬酸缓冲液，加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中，随后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来？
[Asp,Thr,Gly,Leu,Lys]
在pH3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸（A2+）>
中性氨基酸（A+）>
酸性氨基酸（A0）。
因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗脱顺序为：
Asp,Thr,Gly,Leu,Lys。
第四章
蛋白质的共价结构
蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。
多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：
单纯蛋白质和缀合蛋白质。
根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语。
一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。
二、三和四级结构又称空间结构（即三维结构）或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。
肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。
除部分水解可以产生小肽之外，生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。
小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
测定蛋白质一级结构的策略是：
（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；
（2）拆分蛋白质分子的多肽链；
（3）断开多肽链的二硫桥；
（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；
（5）鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基；
（6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来；
（7）测定各肽段的氨基酸序列；
（8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；
（9）确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置。
序列分析中的重
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