高中生物大方面总结蛋白质糖类脂质水和无机盐学习内容Word格式.docx
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一、简介
①元素组成：
C、H、O、N（有些含有，Ｓ，Ｐ．例如在探究ＤＮＡ是主要的遗传物质是便会见到，必修二Ｐ４３.另外，这些其他元素几乎来自Ｒ基，或者特殊的化学键，如二硫键）
②组成单位：
氨基酸（自然界共21种，人体有20种，但8种不能自我合成，需从外界获取）
③结构通式：
R
｜
H―C―COOH（R为取代基，当R是H时，该氨基酸为最简单的甘氨酸）｜
NH₂
④连接方式：
RHR'
RR'
｜｜｜脱水缩合｜肽键｜
H―C―COOH+NH―C―COOH→→H―C―CO―NH―C―COOH+H₂O
｜｜｜｜
NH₂HNH₂ H
⑤形成场所：
细胞质内核糖体上
⑥主要功能：
<
1>
结构物质：
肌球蛋白等
<
2>
运输：
血红蛋白、载体
3>
催化：
酶（多数）
4>
免疫：
抗体
5>
信息传递：
胰岛素等
3.氨基酸脱水缩合形成蛋白质
（1）氨基酸经脱水缩合形成蛋白质的过程中，一个氨基酸的非R基上羧基和另一个氨基酸非R基上的氨基分别脱下一个（—OH）和一个（—H）结合形成H₂O，同时形成一个肽键.
（2）肽键的不同表达形式：
OH
‖｜
―NH―CO―或―CO―NH―或―C―N―
二，蛋白质的多样性
（1）结构的多样性
①氨基酸的种类不同，构成的肽链不同
②氨基酸的数目不同，构成的肽链不同
③氨基酸的排列顺序不同，构成的肽链不同
④氨基酸的数目和空间结构不同，构成的蛋白质不同
⑤温馨提示：
两个蛋白质分子结构不同，则这两个蛋白质不是同种蛋白质，但并不是以上4点同时具备才能确定两个蛋白质分子的结构不同，而是只要具备其中的一点，这两个蛋白质的分子结构就不同.
⑥，当煮鸡蛋等情况，破坏的只是空间结构。
肽键犹在。
。
（2）蛋白质功能的等多样性
蛋白质结构的多样性决定了蛋白质功能的多样性
三，蛋白质的计算
1计算时用到的等式：
蛋白质的相对分子质量＝氨基酸数×
氨基酸的平均相对分子质量－脱水数×
18（水的相对分子质量）
脱水数＝肽键数＝氨基酸数－肽链数
1.有关蛋白质相对分子质量的计算
例1组成生物体某蛋白质的20种氨基酸的平均相对分子质量为128，一条含有100个肽键的多肽链的分子量为多少？
解析：
在解答这类问题时，必须明确的基本关系式是：
18（水的相对分子质量）
本题中含有100个肽键的多肽链中氨基酸数为：
100＋1＝101，肽键数为100，脱水数也为100，则依上述关系式，蛋白质分子量＝101×
128－100×
18＝11128。
2.有关蛋白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的计算
例2氨基酸分子缩合形成含2条肽链的蛋白质分子时，相对分子量减少了900，由此可知，
此蛋白质分子中含有的氨基酸数和肽键数分别是（ ）
A. 52、52 B. 50、50
C. 52、50 D. 50、49
氨基酸分子形成蛋白质时相对分子质量减少的原因是在此过程中脱去了水，据此可知，肽键数＝脱水数＝900÷
18＝50，依上述关系式，氨基酸数＝肽键数＋肽链数＝50＋2＝52，答案为C。
3．有关蛋白质中至少含有氨基数和羧基数的计算
例3某蛋白质分子含有4条肽链，共有96个肽键，则此蛋白质分子中至少含有－COOH和－NH2的数目分别为 （
）
A.
4、
100
B.
4
C.
100、100
D.
96、96
解析：
以一条由n个氨基酸组成的肽链为例：
在未反应前，n个氨基酸至少含有的－COOH和－NH2的数目都为n（因每个氨基酸至少含有1个－COOH和
1个－NH2），由于肽链中包括（n－1）个肽键，而形成1个肽键分别消耗1个－COOH和
1个－NH2，所以共需消耗（n－1）
个－COOH和
（n－1）个－NH2
，所以至少含有的－COOH和－NH2的数目都为1，与氨基酸R基团中－COOH和－NH2
的数目无关。
本题中蛋白质包含4条肽链，所以至少含有－COOH和－NH2的数目都为4，答案为B。
特殊情况，当遇到环状蛋白质时，应考虑肽键数多1，水分子多1，而无氨基和羧基了。
四，蛋白质的检测
物质
实验原理
材料
实验方法
结果
对照方法
蛋
白
质
与双缩脲试剂（A液：
0.1mgNaOH..
B
液O.O1mgCuSO4）作用，产生紫色反应
豆浆或牛奶
①制备生物组织样液
②加入生物组织样液
③加入双缩脲试剂A液
白色
自身对照
④加入双缩脲试剂B液（先A后B）
紫色
注意事项：
在蛋白质的检测实验中，如果用蛋清稀释液作实验材料，一定要稀释到一定程度，否则，与双缩脲试剂发生反应后会粘在试管的内壁上，使反应不彻底，试管也不易刷洗干净。
五，蛋白质的应用
①大部分的酶（除RNA外）
②一些激素（促甲状腺激素释放激素、促甲状腺激素、甲状腺激素、胰高血糖素、胰岛素、促性腺激素。
但注意的需是有些激素为氨基酸衍生物如甲状腺激素，不可使双缩脲试剂变紫）
③细胞膜上的载体蛋白（主动运输，协助扩散。
其蛋白质的种类和数量，决定了细胞膜对外界吸收的程度）、与多糖结合的糖蛋白（是细胞信息交流的受体，免疫反应，神经递质（突触），激素等都要与其接触才能发生信息传递。
并且与细胞发育，癌变，衰老有关。
见必修一P122）
④免疫蛋白，抗体就是免疫球蛋白（由浆细胞产生，主要分布与血清。
）还有干扰素之类的。
⑤胶原蛋白[构成身体骨架。
如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑）]
⑥血红蛋白（含有微量元素Fe）
⑦还有象人的一些毛发，皮肤等都是蛋白质组成的
8，蛋白质与DNA，ＲＮＡ关系。
DNA（基因）——→转录mRNA——→翻译蛋白质（性状）碱基数6∶碱基数3∶氨基酸数1mRNA为单链，DNA为双链，故DNA∶RNA（碱基数）＝2∶1；
而mRNA上每相邻的3个碱基决定1个氨基酸，故碱基与氨基酸为3∶1的关系。
六，蛋白质工程
1．原理：
中心法则的逆推
天然蛋白质合成的过程是按照中心法则进行的：
基因→表达（转录和翻译）→形成氨基酸序列的多肽链→形成具有高级结构的蛋白质→行使生物功能；
而蛋白质工程却与之相反，它的基本途径是：
从预期的蛋白质功能出发一设计预期的蛋白质结构一推测应有的氨基酸序列一找到相对应的脱氧核苷酸序列（基因）（如图3一l一3所示）。
蛋白质工程是先按照人们的意愿创造出满足人们需求的新基因，然后表达出具有不同功能的蛋白质。
2．基因工程和蛋白质工程的比较
@糖类（主要的能源物质。
其中多糖：
糖原，淀粉，纤维素为大分子物质，其余为小分子）
1、糖类的化学组成、种类和结构
（核糖RNA和脱氧核糖DNA）纤维素淀粉
五碳糖
C、H、O单糖多糖
六碳糖二糖糖元
（葡萄糖和果糖）（蔗糖、麦芽糖、乳糖）（肝糖元和肌糖元）
2，还原糖
不是还原糖的有蔗糖，还有大分子糖：
糖原，淀粉，纤维素。
3、几种糖的性质
①、葡萄糖的化学性质：
A、还原性可联系的内容有：
银镜反应，用斑氏糖试剂进行尿糖测定，用斐林试剂进行组织中还原性糖尿病的鉴定。
B、能跟酸起酯化反应。
C、氧化反应可联系的内容有：
动、植物细胞进行有氧呼吸和无氧呼吸时的比较，厌氧发酵（酒精发酵和乳酸发酵），兼性厌氧型微生物酵母菌。
②、蔗糖和麦芽糖的化学性质：
A、蔗糖不具有还原性而麦芽糖具有还原性。
可联系还原性糖（还有果糖）与非还原性糖尿病的鉴定。
B、水解反应蔗糖水解生成一分子葡萄糖和一分子果糖，而麦芽糖水解生成两分子葡萄糖。
可联系有内容有：
蔗糖不具有还原性，而它的水解产物具有还原性。
③、淀粉的化学性质：
A、跟碘作用呈现蓝色。
可联系的内容有：
用碘液检验淀粉。
B、水解反应。
食物中的淀粉的化学性消化过程。
4、糖类产生场所
叶绿体：
（叶绿体基质）CO2+H2O（光照、酶、叶绿体）==（CH2O）+O2（CH2O）表示糖类
高尔基体。
参与植物细胞细胞壁的合成。
植物细胞壁由纤维素和果胶构成
5、绿色植物体内糖类的代谢
O2CO2
H2OC6H12O6丙酮酸CCO2+H2O+能量
淀粉C2H5OH+CO2+能量
绿色植物体内乳酸+能量
光合作用的概念、反应式、过程，叶片的遮光实验，适当提高室内CO2的浓度，有氧呼吸和无氧呼吸的概念、反应式、过程，中耕松土，种子的储存，蔬菜的保鲜。
6、人和动物体内糖类的代谢
CO2+H2O+能量
食物中的淀粉
肝糖元
肝糖元葡萄糖肌糖元
来源（血糖）去路
甘油
氨基酸脂肪
乳酸某些非必需氨基酸
可联系的内容有:
糖类的化学性消化过程及部位,葡萄糖被吸收方式、途径，葡萄糖在细胞内的代谢，血糖的正常值，低血糖症、高血糖症和糖尿病血糖浓度的范围，高等动物和人体在剧烈运动时细胞呼吸的产物、能量，北京鸭等饲养动物的肥育过程，糖代谢与蛋白质代谢、脂肪代谢的关系。
7、人体内血糖平衡的调节
血糖升高
下丘脑胰岛胰高血糖素肾上腺素
另一区B细胞分泌增多分泌增多
胰岛素胰岛肾上腺下丘脑
分泌增多A细胞髓质某一区域
血糖降低
血糖的平衡及意义，参与血糖平衡调节的主要激素及其作用，参与血糖平衡的神经激素调节的具体过程，肝脏与肾脏在血糖平衡调节中的作用；
低血糖症的病症、病因及其防治，糖尿病的诊断、病症、病因及其防治。
8、糖类的应用
①生物学意义：
A、糖类是构成生物体的重要成分，也是细胞的主要能源物质。
B、淀粉和糖元分别是植物和动物细胞中储藏能量的物质，纤维素是植物细胞壁的成分。
②葡萄糖还用于制药工业、糖果工业、制镜工业和热水瓶胆镀银用葡萄糖作还原剂。
③淀粉可用来制葡萄糖和酒精。
九，还原糖的鉴定
还原性糖的鉴定
操作方法
注意问题
解释
1.制备组织样液。
（去皮、切块、研磨、过滤）
苹果或梨组织液必须临时制备。
因苹果多酚氧化酶含量高，组织液很易被氧化成褐色，将产生的颜色掩盖。
2.取1支试管，向试管内注入2mL组织样液。
3.向试管内注入1mL新制的斐林试剂，振荡。
应将组成斐林试剂的甲液（0.1mgNaOH）、乙液（0.05mgCuSO4）分别配制、储存，使用前才将甲、乙液等量混匀成斐林试剂；
切勿将甲液、乙液分别加入苹果组织样液中进行检测。
斐林试剂很不稳定，甲、乙液混合保存时，生成的Cu（OH）2在70~900C下分解成黑色CuO和水；
甲、乙液分别加入时可能会与组织样液发生反应，无CuOH
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