生化教学大纲.docx
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生化教学大纲
教学内容与要求
本课程主要内容:
(1)生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质,并在分子水平上阐述其结构与功能的关系;
(2)物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化,重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律;
(3)阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向,包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达的调控;
(4)概要地介绍重组DNA和基因工程技术及其与医学应用的联系;
(5)概要地介绍细胞信息转导及其途径;
(6)血液和肝脏的生物化学等器官生化;
(7)概要介绍癌基因抑癌基因、基因诊断与基因治疗、分子生物学常用技术、基因组学等分子生物学知识。
本大纲共二十三章,内容要求划分为掌握、熟悉和了解三个层次。
绪论
教学内容
一、生物化学的发展
二、当代生物化学研究的主要内容
三、生物化学与医学
要求
【掌握】
生物化学的概念。
【熟悉】
生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。
【了解】
生物化学的发展史。
第一章蛋白质的结构与功能
教学内容
一、蛋白质的分子组成
1.元素组成
2.基本单位
3.组成蛋白质20种氨基酸的化学结构和分类
二、蛋白质分子结构
1.肽键与肽
2.蛋白质的一级结构与功能
3.蛋白质的二级结构与功能:
螺旋、片层、转角、无规卷曲;结构域、motif;维持二级结构的化学键
4.三级结构及四级结构概念、特征及维系三、四级结构的化学键
三、蛋白质的结构与功能的关系
1.蛋白质一级结构与功能的关系
2.蛋白质空间结构与功能的关系:
蛋白质的变构作用。
血红蛋白的结构与功能。
Hb的氧离曲线及其生理意义,结合氧时Hb分子内的变化,异常血红蛋白的概念
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化
1.蛋白质的一般性质:
紫外吸收、两性解离、高分子性质、沉淀、蛋白质变性
2.蛋白质的分离和纯化:
盐析凝胶过滤(排阻层析)、离子交换层析、亲和层析;分析蛋白质的方法:
聚丙烯酰胺凝胶电泳、蛋白质分子量测定方法
3.多肽链中氨基酸序列分析
4.蛋白质空间结构测定
[要求]
【掌握】
1.蛋白质的元素组成特点,氨基酸的结构通式。
氨基酸的分类、三字母英文缩写符号,pI的定义和计算;
2.蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键;
3.蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式:
α-螺旋,β-折叠,β-转角与无规卷曲。
掌握α-螺旋,β-折叠的结构特点;
4.蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键:
疏水作用、离子键、氢键和范德华引力;
5.蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键;
6.蛋白质的结构与功能的关系:
一级结构决定空间结构,空间结构决定生物学功能。
肌红蛋白和血红蛋白分子结构,别构效应;
7.蛋白质的理化性质:
两性电离,胶体性质,蛋白质变性的概念和意义,紫外吸收和呈色反应。
【熟悉】
1.肽、肽键与肽链的概念,多肽链的写法,生物活性肽的概念;
2.肽单元概念;
3.模序(motif)、锌指结构、分子伴侣的概念;
4.结构域(domain)的特点;
5.蛋白质的分类;
6.蛋白质的沉淀,等电点沉淀,凝胶过滤,超过滤和超速离心;
7.蛋白质分离和纯化技术:
盐析、电泳和分子筛的原理。
【了解】
1.几种重要的生物活性肽;
2.胰岛素一级结构的特点;
3.分析血红蛋白的四级结构特点;
4.多肽链中氨基酸序列分析的原理;
5.蛋白质空间结构预测的原理和意义。
第二章核酸的结构与功能
教学内容
一、核酸的化学组成及一级结构
1.元素组成
2.基本成分:
戊糖、5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构
3.基本单位:
核苷酸
4.几种重要的核苷酸:
ATP、GTP;cAMP、cGMP
5.核酸分子的一级结构
二、DNA的空间结构与功能
1.二级结构:
双螺旋结构、碱基配对原则
2.DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装:
超螺旋、核小体
3.DNA的功能
三、RNA的结构与功能
1.信使RNA的结构与功能
2.转运RNA的结构与功能
3.核蛋白体RNA的结构与功能
4.其它RNA:
小核RNA(snRNA)、小胞浆RNA(scRNA)
四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用
1.核酸的一般理化性质:
紫外吸收、高分子性质、两性性质
2.DNA的变性:
增色效应、解链温度
3.DNA的复性与分子杂交
五、核酸酶
要求
【掌握】
1.常见核苷酸的结构、符号和性质。
DNA和RNA的分子组成。
核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性,核酸的一级结构及其表示法;
2.DNA的二级结构的特点,掌握原核生物DNA的超螺旋结构,真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。
DNA的生物学功能;
3.RNA的种类与功能。
信使RNA和转运RNA的结构特点,tRNA二级结构的特点与功能;
4.DNA的变性和复性概念和特点,解链曲线与Tm。
【熟悉】
1.核蛋白体RNA的结构与功能;
2.核酸分子杂交原理。
【了解】
了解核酸酶的分类与功能。
第三章酶
教学内容
一、酶的分子结构与功能
1.酶的分子组成:
单纯酶和结合酶,全酶,辅酶与辅基
2.酶的活性中心:
必需基团、酶活性中心
二、酶促反应的特点与机制
1.酶促反应的特点:
高效性、特异性、酶促反应可调节性
2.酶促反应的机制
三、酶促反应动力学
1.底物浓度对反应速度的影响:
米-曼氏方程式,酶的最大转换数,米氏常数的意义
2.酶浓度对反应速度的影响
3.温度对反应速度的影响:
最适温度
4.pH对反应速度的影响:
最适pH
5.抑制剂对反应速度的影响
(1)不可逆抑制作用
(2)可逆性抑制作用:
竞争性抑制作用、非竞争性抑制和反竞争性抑制
6.激活剂对反应速度的影响
7.酶活性测定与酶活性单位:
酶活性、酶活性单位
四、酶的调节
1.酶活性调节:
酶原的激活、变构调节、化学修饰调节
2、酶含量的调节:
底物、产物、药物、激素的影响。
3.同工酶:
LDH、CK
五、酶的命名与分类
1.酶的命名
2.酶的分类
六、酶与医学的关系
1.酶和疾病的关系
2.酶在医学上的应用
要求
【掌握】
1.酶的概念,酶的化学本质;
2.酶的分子组成,单纯酶和全酶;
3.酶的活性中心的概念,必需基团的分类及其作用;
4.酶促反应的特点:
高效性、高特异性和可调节性;
5.底物浓度对酶促反应的影响:
米-曼氏方程,Km与Vmax值的概念和意义;
6.抑制剂对酶促反应的影响:
不可逆抑制的作用,可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义;
7.酶原与酶原激活的过程与生理意义;
8.变构酶和变构调节的概念、机理和动力学特征。
酶的共价修饰的概念和作用特点;
9.同工酶的概念和生理意义。
【熟悉】
1.酶促反应的机理,酶与底物复合物的形成即中间产物学说;
2.酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响;
3.酶活性的测定与酶活性单位概念;
4.酶含量的调节特点和调控。
【了解】
1.酶的作用原理:
诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应;
2.酶的分类与命名的原则;
3.酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。
第四章糖代谢
教学内容
一、概述
1.糖的生理功能
2.糖的消化吸收:
口腔消化、肠消化、糖的吸收
3.糖代谢的概况
二、糖的无氧分解
1.糖酵解的反应过程:
基本过程、关键酶
2.糖酵解的调节
3.糖酵解的生理意义
三、糖的有氧氧化
1.有氧氧化的反应过程:
关键酶、特点及生理意义
2.有氧氧化生成的ATP
3.有氧氧化的调节
4.巴斯德效应
四、磷酸戊糖途径
1.磷酸戊糖途径的反应过程:
关键酶。
2.磷酸戊糖途径的调节
3.磷酸戊糖途径的生理意义
五、糖原的合成与分解
1.糖原的合成代谢:
基本过程,关键酶,生理意义
2.糖原的分解代谢:
基本过程,关键酶,生理意义
3.糖原合成与分解的调节
4.糖原累积症
六、糖异生
1.糖异生途径:
糖异生的能障与膜障及关键酶
2.糖异生的调节
3.糖异生的生理意义
4.乳酸循环
七、血糖及其调节
1.血糖的来源和去路
2.血糖水平的调节
3.血糖水平异常:
高血糖及糖尿病,低血糖,糖耐量试验
要求
【掌握】
1.糖酵解的概念,细胞定位,糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成及生理意义;
2.糖的有氧氧化概念,糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义;
3.磷酸戊糖途径的关键酶、生成物和生理意义,NADPH的功能;
4.肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应;
5.糖异生的概念、原料、限速酶及其催化的反应和生理意义,乳酸循环;
6.正常人血糖的来源与去路。
激素对血糖水平的调节作用。
【熟悉】
1.糖酵解调节;
2.糖的有氧氧化的调节;
3.巴斯德效应的概念;
4.磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节;
5.肝糖原合成与分解的调节;
6.糖异生途径的调节。
【了解】
1.糖的重要功能及其在体内的消化、吸收,糖代谢的概况;
2.肌糖原合成与分解的调节及糖原累积症;
3.高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病。
第五章脂类代谢
教学内容
一、不饱和脂肪酸的命名及分类
二、脂类的消化和吸收
三、甘油三酯的代谢
1.甘油三酯的合成代谢:
合成部位,合成的原料,合成的基本过程
2.甘油三酯分解代谢
(1)脂肪的动员:
关键酶
(2)甘油的氧化分解
(3)脂肪酸的氧化:
关键酶、部位、-氧化
(4)酮体的生成与利用:
关键酶、部位与生理意义
(5)脂酸的合成代谢:
关键酶、部位、原料
(6)不饱和脂肪酸的生物合成及营养必需脂肪酸的概念;多不饱和脂肪酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯的生成
四、磷脂的代谢
1.甘油磷脂的代谢
(1)甘油磷脂组成、分类及结构
(2)甘油磷脂的合成代谢:
合成部位、合成原料及辅助因子、合成基本途径
(3)甘油磷脂的降解:
磷脂酶分类与作用于磷脂的位点
2.鞘磷脂的代谢:
鞘磷脂的化学组成、结构及代谢特点
五、胆固醇代谢
1.胆固醇合成的原料、部位、关键酶、主要中间产物
2.胆固醇的主要转化产物
3.胆固醇合成的调节
六、血浆脂蛋白代谢
1.血脂
2.血浆脂蛋白的分类、组成及结构
3.载脂蛋白
4.血浆脂蛋白代谢
5.血浆脂蛋白代谢异常
要求
【掌握】
1.脂肪动员的概念和限速酶;
2.脂肪酸β-氧化的概念,脂肪酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂肪酸β-氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤,脂肪酸氧化过程中能量的计算;
3.酮体的概念,酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义;
4.脂肪酸的合成:
原料、部位和限速酶
甘油三酯的合成代谢:
部位、合成原料和合成过程
5.磷脂的分类,甘油磷脂的组成、分类和结构,合成部位及原料;
6.胆固醇的合成:
部位、合成原料、限速酶及调节,胆固醇的转化产物;
7.血脂的概念,血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分类的种类、主要组成成分和功能。
【熟悉】
1.酮体生成的调节;
2.脂肪酸合成酶的特点,激素对脂酸合成的调节;
3.甘油磷脂的降解:
磷脂酶类对甘油磷酯的水解及产物的作用;
4.胆固醇合成的主要步骤;
5.血浆脂蛋白的结构,载脂蛋白的功能,某些载脂蛋白对脂肪酶活性的激活作用;
6.血浆脂蛋白的代谢,血浆脂蛋白代谢异常:
高脂血症。
【了解】
1.脂类的生理功能,脂肪酸的命名、来源和分类;
2.脂类的消化和吸收;
3.脂肪酸的其它氧化方式;
4.脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程;
5.前列腺素等多不饱和脂酸的结构、命名、合成过程和生理功能;
6.鞘磷脂的化学组成和结构,神经鞘磷脂的合成部位和原料。
第六章生物氧化
教学内容
一、生成ATP的氧化体系
1.呼吸链:
呼吸链的组成及排列顺序:
NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链
2.氧化磷酸化:
氧化磷酸化的偶联部位;偶联机制
3.影响氧化磷酸化的因素:
抑制剂的作用;ADP;甲状腺素
4.ATP
5.通过线粒体内膜的物质转运:
胞浆中NADH的氧化:
--磷酸甘油穿梭系统、苹果酸穿梭系统;腺苷酸转运蛋白;线粒体蛋白质的跨膜转运
二、其它氧化体系
1.需氧脱氢酶和氧化酶
2.过氧化物酶体中的酶类
3.超氧物歧化酶
4.微粒体中的酶类:
加单氧酶;加双氧酶
要求
【掌握】
1.生物氧化的概念及生理意义;
2.呼吸链的概念。
线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序;
3.氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位;
4.高能磷酸化合物的类型。
ATP的利用;
5.ATP合酶的结构及ATP合成的机制;
6.影响氧化磷酸化的因素;
7.胞液中NADH氧化的两种转运机制:
α-磷酸甘油穿梭及苹果酸天冬氨酸穿梭。
【了解】
1.化学渗透假说;
2.机体其他氧化体系:
需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物岐化酶和微粒体中的氧化酶——加单氧酶和加双氧酶。
第七章氨基酸代谢
教学内容
一、蛋白质的营养作用
1.蛋白质营养的重要性
2.蛋白质的需要量和营养价值:
氮平衡;生理需要量;蛋白质的营养价值
3.蛋白质的消化:
胃内消化、小肠内消化
二、蛋白质的消化、吸收与腐败
1.蛋白质的消化:
胃中的消化;小肠中的消化
2.氨基酸的吸收:
氨基酸吸收载体;γ-谷氨酰基循环;肽的吸收
3.蛋白质的腐败作用:
胺类的生成;氨的生成;其他有害物质的生成
三、氨基酸的一般代谢
1.体内蛋白质的转换更新
2.氨基酸的脱氨基作用
(1)转氨基作用:
谷丙转氨酶(GPT)、谷草转氨酶(GOT)
(2)氧化脱氨基作用:
L-谷氨酸脱氢酶
(3)联合脱氨基作用:
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶偶联的脱氨基作用;转氨酶与腺苷酸脱氨酶偶联的脱氨基作用
3.-酮酸的代谢:
(1)生成非必需氨基酸
(2)转化成糖或脂类
(3)氧化供能
四、氨的代谢
1.体内氨的来源
2.氨的转运;丙氨酸-葡萄糖循环;谷氨酰胺的运氨作用;尿素合成的调节;高血氨症和氨中毒
3.尿素的生成:
部位、原料、鸟氨酸循环及关键酶
五、个别氨基酸的代谢
1.氨基酸的脱羧基作用:
-氨基丁酸、组胺、牛磺酸、5-羟色胺、多胺等生理活性物质的生成
2.一碳单位的代谢
3.含硫氨基酸的代谢
4.芳香族氨基酸的代谢
5.支链氨基酸的代谢
要求
【掌握】
1.氮平衡的概念和类型,必需氨基酸的种类;
2.氨基酸的脱氨基作用:
转氨基作用、联合脱氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。
掌握转氨基作用的概念和机制;
3.α-酮酸的代谢去路,生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念;
4.氨基酸的脱羧基作用。
谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质;
5.氨的来源与去路,氨的转运形式:
谷氨酰胺和丙氨酸-葡萄糖循环;
6.尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要步骤和生理意义;
7.一碳单位的概念,一碳单位的代谢:
来源、载体、种类和生理意义;
8.含硫氨基酸的代谢:
甲基的直接供体(S-腺苷甲硫氨酸)、甲硫氨酸循环、硫酸的活性形式(PAPS)、肌酸的合成。
【熟悉】
1.蛋白质的需要量和营养价值,蛋白酶对蛋白质的水解作用,蛋白质在小肠的腐败作用;
2.芳香族氨基酸的代谢:
苯丙氨酸和酪氨酸的代谢与重要的遗传性疾病。
【了解】
1.小肠中氨基酸和肽的吸收机制
2.尿素合成的调节,高血氨症和氨中毒。
第八章核苷酸代谢
教学内容
一、核苷酸生理功用
二、嘌呤核苷酸的代谢
1.从头合成和补救合成途径:
主要中间产物、关键酶、原料及合成的调节
2.分解代谢:
关键酶、产物。
痛风、高尿酸血症
3.抗代谢物的作用
三、嘧啶核糖核苷酸代谢
1.从头合成和补救合成:
主要中间产物、关键酶、原料及合成的调节
2.分解代谢:
终产物的生成
3.脱氧核糖核苷酸的合成
4.抗代谢物的作用
要求
【掌握】
1.嘌呤核苷酸合成的两种途径:
从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点;
2.嘌呤核苷酸的分解代谢的终产物;
3.嘧啶核苷酸合成的两种途径:
从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点;
4.嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物;
5.脱氧核苷酸的生成;
6.嘌呤核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理;
7.嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。
【熟悉】
核苷酸的多种生理功能。
【了解】
1.食物中核酸的消化吸收;
2.尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系。
第九章物质代谢的联系与调节
教学内容
一、物质代谢的特点:
整体性;代谢调节;各组织、器官物质代谢各具特色;具有共同的代谢池;ATP是机体储存能量及消耗能量的共同形式
二、物质代谢的相互联系
1.在能量代谢上的相互联系
2.糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系
三、组织、器官的代谢特点及联系
四、代谢调节
1.细胞水平的代谢调节:
细胞内酶的隔离分布;关键酶的变构调节;酶的化学修饰调节;酶量的调节
2.激素水平的代谢调节:
膜受体激素;胞内受体激素。
3.整体调节:
饥饿和应激下的整体调节
要求
【掌握】
1.酶的别构调节、化学修饰调节的概念及其生理意义;
2.酶促化学修饰的特点;
3.激素水平的代谢调节。
【熟悉】
1.物质代谢的特点;
2.物质代谢的相互联系;
3.酶量的调节。
【了解】
1.整体调节;
2.组织、器官的代谢特点及联系。
第十章DNA的生物合成(复制)
教学内容
一、DNA的半保留复制:
特点、实验根据
二、参加DNA复制的有关酶类及因子:
DNA聚合酶、引物酶、DNA连接酶、解旋酶、拓扑异构酶、DNA结合蛋白。
DNA复制的生物学意义
三、DNA的复制主要过程:
复制子、复制叉、引物、冈崎片段、合成方向、DNA合成的原料、真核生物DNA复制的特点
四、DNA的逆转录合成和其它复制方式
1.逆转录病毒和逆转录酶
2.逆转录研究的意义
3.滚环复制和D环复制
五、DNA的损伤与修复
1.突变的意义
2.引发突变的因素:
物理因素;化学因素
3.突变的分子改变类型:
点突变、缺失、插入、重排
4.DNA的损伤及修复:
切除修复、光修复、重组修复、SOS修复
要求
【掌握】
1.遗传信息传递的中心法则;
2.半保留复制的概念、意义;
3.参与DNA复制的酶及蛋白质因子;
4.逆转录、逆转录酶的概念;
5.DNA修复的类型。
【熟悉】
1.DNA复制的主要步骤;
2.引发体、冈崎片段的生成;
3.切除修复过程;
4.突变的意义、类型。
【了解】
1.半保留复制实验;
2.真核生物复制的特点。
第十一章RNA的生物合成(转录)
教学内容
一、模板与酶:
大肠杆菌与真核生物RNA聚合酶与不对称转录;
二、转录的过程(RNA合成的三阶段):
起始阶段及启动因子,链的延长及终止因子;
三、真核生物的转录后修饰
1.信使RNA的加工:
不均一核RNA(hnRNA),剪接酶,小核RNA(snRNA);
2.转移RNA加工;
3.核蛋白体RNA的加工
四、核酶
要求
【掌握】
1.不对称转录、模板链和编码链;
2.原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成;
3.转录的主要步骤;
4.转录后加工过程;
5.真核生物与原核生物转录过程的异同;
6.核酶的概念和意义。
【了解】
真核生物的RNA聚合酶。
第十二章蛋白质的生物合成(翻译)
教学内容
一、蛋白质生物合成体系
1.翻译模板mRNA及遗传密码:
密码子的特点。
2.核蛋白体是多肽链合成的装置
3.tRNA与氨基酸的活化:
氨基酰-tRNA合成酶
二、蛋白质生物合成过程
1.肽链合成起始:
原核生物翻译起始复合物形成;真核生物起始复合物形成
2.肽链的延长:
核蛋白体循环:
进位、转肽、tRNA的脱落及核蛋白体移位
3.终止阶段;
三、蛋白质合成后加工和输送
1.多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质
2.一级结构的修饰:
肽链N端的修饰;个别氨基的共价修饰;多肽链的水解修饰
3.空间结构修饰:
辅基连接及亚基的聚合、疏水脂链的共价连接
4.蛋白质合成后的靶向输送
(1)分泌蛋白的靶向输送
(2)线粒体蛋白的靶向输送
(3)细胞核蛋白的靶向输送
四、蛋白质生物合成的干扰和抑制
1.抗生素类:
四环素;氯霉素;链霉素;嘌呤霉素;放线菌酮
2.其他干扰蛋白质合成的物质:
毒素;干扰素
要求
【掌握】
1.蛋白质生物合成的概念;
2.蛋白质生物合成体系;
3.遗传密码的特点;
4.翻译后的加工;
5.蛋白质合成与医学的关系(分子病的概念,抗生素与蛋白质生物合成)。
【熟悉】
1.遗传密码表的用法;
2.翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止过程。
【了解】
原核、真核生物翻译起始的异同。
第十三章基因表达调控
教学内容
一、基因表达调控基本概念与原理
1.基因表达的概念:
基因;基因组;基因表达
2.基因表达的特异性:
时间特异性;空间特异性
3.基因表达的方式:
基本表达;诱导和阻遏表达
4.基因表达调控的生物学意义
二、基因表达调控的基本原理
1.基因表达的多级调控
2.基因表达调控基本要素
(1)DNA元件:
顺式作用元件、启动子、增强子及沉默子
(2)调节蛋白:
反式作用因子
(3)DNA-蛋白质、蛋白质-蛋白质相互作用
(4)RNA聚合酶
三、原核基因表达调节
1.转录调节特点
2.原核生物转录起始调节:
乳糖操纵子调节机制
3.原核生物转录终止调节
4.原核生物翻译水平调节
四、真核基因表达调控
1.真核基因组结构特点
2.真核基因表达调控特点
3.RNApolⅠ和polⅢ的转录调节
4.RNApolⅡ转录起始的调节:
顺式作用元件;反式作用因子;mRNA转录激活及其调节
5.RNApolⅡ转录终止调节
6.转录水平的调节
7.翻译水平的调节
要求
【掌握】
1.基因表达、管家基因的概念;
2.基因表达的多级调控;
3.基因表达调控的基本要素;
4.乳糖操纵子调节机制;
5.顺式作用元件和反式作用因子。
【熟悉】
1.原核基因转录调节特点;
2.真核基因组结构特点;
3.真核基因表达调节特点。
【了解】
1.基因表达的方式;
2.其他转录调节机制。
第十四章基因重组与基因工程
教学内容
一、DNA的重组
1.同源重组
2.细菌的基因转移与重组:
接合作用;转化及转导作用
3.特异位点重组
4.转座重组
二、重组DNA技术
1.重组DNA技术相关概念:
DNA克隆、限制性核酸内切酶、载体
2.重组DNA技术基本原理及操作步骤
3.重组DNA技术与医学的关系
要求
【掌握】
1.基因重组和重组DNA技术相关概念;
2.重组DNA技术基本原理及操作步骤;
3.重组DNA技术与医学的关系。
【熟悉】
1.接合、转化、转导、转座作用;
2.重组