生物化学期末复习题讲解.docx

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生物化学期末复习题讲解

生物化学复习

第一章：

糖

1.糖类在生物体的生理功能有哪些功能？

（1）氧化供能

（2）作为结构成分

（3）作为核酸类化合物的成分

（4）转变为其他物质

（5）作为细胞识别的信息分子

2.最重要的功能是什么？

氧化供能

3.如何从糖蛋白的角度解释血型的不同？

血型是根据红细胞上构成血型抗原的糖蛋白的不同而加以区分的，不同的糖蛋白有着不同结构，不同长度的糖链，从而决定了不同的血型抗原，从而表现出不同的血型。

4.糖的定义和分类

定义：

多羟基醛或酮及其衍生物。

分类：

按聚合度：

单糖，寡糖，多糖

按含醛基还是酮基：

醛糖，酮糖

按碳原子数：

丙糖，丁糖……

5.手性碳原子：

4个价键与4个不同的原子或原子团相连接的碳原子。

6.L型和D型糖

羟基处于右边的为D型：

羟基处于左边的为L型。

7.名词解释：

对映异构体：

指原来分子的镜像。

差向异构：

非对映异构的醛糖（或酮糖）之间只有一个碳周围构型不同。

端基异构：

非对映异构的醛糖（或酮糖）之间只有羰基上的碳原子周围构型不同（醛糖是C1，酮糖是C2）。

8.变旋光现象：

在葡萄糖的水溶液中，α构型和β构型通过开链结构快速的互相转变而达到平衡的过程。

9.糖类在水溶液中的结构形式？

多为环状结构：

直链形式存在的数量非常少。

10.Fischer式变为Haworth式

（1）将Fischer式直链碳链右边的羟基写在Haworth环的下面，左边的羟基写在环的上面。

（2）当糖的环形成后还有多余的碳原子时（未成环的碳原子），如果直链环（Fischer式中的氧桥）是向右的，则未成环的碳原子规定写在Haworth环之上，反之则写在环之下。

11.化学性质中最重要的基团是：

醛基和酮基。

12.化学反应：

（1）氧化-还原

氧化（羰基被氧化形成羧酸）：

R-CHO→R-COOH

R-CH2OH→R-COOH

还原（羰基可以还原成醇）：

糖→糖醇

（2）缩醛-半缩醛（在酸溶液中,糖可以与醇反应形成缩醛即糖苷）

缩醛反应：

糖→糖苷

13.二糖里的还原糖和非还原糖

还原糖：

麦芽糖，乳糖

非还原糖：

蔗糖

14蔗糖、麦芽糖、乳糖的糖苷键

蔗糖：

β—果糖（1↔2）葡萄糖苷键

麦芽糖：

α—葡萄糖（1→4）葡萄糖苷键

乳糖：

β—半乳糖（1→4）葡萄糖苷键

15.寡糖举例

蔗糖，麦芽糖，乳糖，棉子糖

16.寡糖的作用

（1）改善人体内的微生态环境

（2）改善人体血脂代谢

（3）广泛用于保健食品，乳酸菌饮料等

17.多糖的分类

同聚多糖，杂多糖，细菌多糖

18.重要的多糖

淀粉，糖原，纤维素，琼脂，果胶，糖胺聚糖，肽聚糖，脂多糖

19.多糖的糖苷键

直链淀粉：

α（1→4）糖苷键

支链淀粉：

α（1→4）糖苷键和α（1→6）糖苷键

糖原：

α（1→4）糖苷键和α（1→6）糖苷键

纤维素：

β（1→6）糖苷键

果胶：

α（1→6）糖苷键

20.多糖相应的水解酶：

淀粉酶，纤维素酶，麦芽糖酶，果胶酶。

21.杂多糖举例，作用

（1）透明质酸：

分布于连接组织中，有润滑擢用

（2）硫酸软骨素：

分布于软骨和皮肤中，有贮存钙质，形成软骨和骨架的功能

（3）肝素：

分布于肝，心脏，淋巴和血液中，有抗凝血的功能

第二章：

脂质

1.生理功能

（1）供能贮能

（2）构成生物膜

（3）协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸

（4）保护和保温作用。

2.甘油三酯的结构和重要的物理、化学性质

结构：

物理性质：

（1）脂质一般不溶于水，溶于非极性溶剂

（2）有固定的熔点

（3）在乳化剂的作用下会发生乳化

（4）光学活性

化学性质：

（1）能被酸，碱和脂肪酶所水解

（2）可与氢和卤素加成

（3）能发生氧化，酸败

3.重要脂肪酸

饱和脂肪酸：

软脂酸（十六酸），硬脂酸（十八酸），花生酸（二十酸）

不饱和脂肪酸：

亚麻酸（∆9,12,15—十八（三）烯酸），亚油酸（∆9,12—十八

（二）烯酸），花生烯酸（∆5,8,11,14—二十（四）烯酸）

4.脂肪酸的写法：

5.重要的化学反应

（1）水解

-----皂化（碱催化）

-----酶水解（脂酶催化）

----酯交换（随机反应）

（2）氧化

（3）氢化

6.脂肪氧化的步骤、原因和解决方法

原因：

（1）空气中的氧气使其氧化分解

（2）微生物等的作用

解决方法：

（1）隔绝光、O2、低温

—把油贮存于阴暗中

—不透光的容器

（2）螯合剂（EDTA,柠檬酸）

（3）抗氧化剂（使氧化作用进行缓慢的物质）

（4）使脂氧化酶失效（热烫）

7.磷脂的结构

8.磷脂的水解

9.磷脂的重要物化性质

磷脂“头部基团”是极性的，带电的（亲水性）

脂肪酸“尾部”是非极性的（疏水性）

分子因此具有独立的性质（两亲性，具有表面活性）

10.生物膜特点和组成

所有生物膜都是由脂质和蛋白质组成，有的膜还含有少量的糖类，构成糖蛋白或糖脂。

特点：

（1）脂质和蛋白质的比例变化大

（2）各组分在膜上分布具有不对称性

（3）各种化学组分具有运动性和协同性

11.脂蛋白与健康

脂蛋白包括乳糜微粒，极低密度脂蛋白，低密度脂蛋白，高密度脂蛋白。

（1）乳糜微粒（<0.95g/cm3），密度非常低，运输甘油三酯和胆固醇酯，从小肠到组织肌肉和脂肪组织。

（2）极低密度脂蛋白（VLDL），在肝脏中生成，将脂类运输到组织中。

（3）低密度脂蛋白（LDL），把胆固醇运输到组织。

（4）高密度脂蛋白（HDL），也是在肝脏中生成，可将血液中的多余的胆固醇转运到肝脏，处理分解成胆酸盐，通过胆道排泄出去，从而形成一条血脂代谢的专门途径，或称“逆转运途径”。

第三章：

蛋白质

1.蛋白质主要功能并举例

催化功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运输功能；信息功能；储藏功能......

2.构成蛋白质的主要元素、凯氏定氮法

主要元素组成：

C、H、O、N、S

凯氏定氮法：

根据氮在蛋白质分子中含量恒定（平均占16%），因此测出样品中氮的含量后，即可求得样品中的蛋白质含量（氮量乘上6.25）

3.氨基酸通式：

4.氨基酸的结构与特点（脂肪族、酸碱、S、-OH、苯环、杂环…）

类别（按R基的酸碱性）

氨基酸

特点

中性氨基酸

甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、丝氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、脯氨酸、蛋氨酸和羟脯氨酸

这类氨基酸分子中只含有一个氨基和一个羧基

酸性氨基酸

谷氨酸、天门冬氨酸

这类氨基酸分子中含有一个氨基和二个羧基

碱性氨基酸

赖氨酸、精氨酸、组氨酸

这类氨基酸的分子中含二氨基一羧基；组氨酸具氮环，呈弱碱性，也属碱性氨基酸。

按照R基结构分：

中性脂肪族氨基酸：

甘氨酸（Gly，G）亮氨酸（Leu,L）

丙氨酸（Ala，A）缬氨酸（Val，V）

异亮氨酸（Ile，I）

含羟基或硫的脂肪族氨基酸：

丝氨酸（Ser，S）苏氨酸（Thr,T）

半胱氨酸（Cys，C）甲硫氨酸（Met，M）

酸性氨基酸：

谷氨酸（Glu，G）天冬氨酸（Asp,A）

碱性氨基酸：

赖氨酸（Lys,K）

精氨酸（Arg,R）

组氨酸（His,H）

芳香族氨基酸：

苯丙氨酸（Phe，F）

酪氨酸（Try，Y）

色氨酸（Trg，W）

杂环氨基酸：

组氨酸（His，H）脯氨酸（Pro，P）

酰胺：

天冬酰胺（Asn，N）

谷氨酰胺（Gln，Q）

5.氨基酸的分类（分别以R基团的极性或疏水性的强弱分）

类别（按R基的极性）

氨基酸

非极性氨基酸

甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸

极性氨基酸

色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸

类别（按疏水性）

氨基酸

亲水性氨基酸

天门冬氨酸,谷氨酸,组氨酸,赖氨酸,谷氨酰胺,精氨酸,丝氨酸,苏氨酸,羟脯氨酸,焦谷氨酸

疏水性氨基酸

丙氨酸,苯丙氨酸,异亮氨酸,亮氨酸,甲硫氨酸,脯氨酸,缬氨酸,色氨酸,酪氨酸,α-氨基丁酸,β-氨基丙氨酸

未定类

半胱氨酸，甘氨酸

6.氨基酸等电点及在电场中移动的判断

当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点

在电场中移动的判断：

大于等电点PH，氨基酸带负电荷，向阳极移动；小于等电点PH，氨基酸带正电荷，向阴极移动。

7.氨基酸的解离常数（PK）计算方法

PH=PK+lg[（质子受体）/（质子供体）]

8.氨基酸的光学特性

（1）旋光性：

除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。

（2）紫外吸收光谱：

参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）和苯丙氨酸（Phe）的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区显示特征的吸收谱带，最大光吸收分别为280、275、和257nm。

由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量

9.氨基酸与茚三酮的反应特征

氨基酸发生氧化、脱氨、脱羧反应,最后与茚三酮发生作用,生成紫色物质.

10.必需氨基酸（8种）

赖氨酸（Lys）、色氨酸（Try）、苯丙氨酸（Phe）、甲硫氨酸（Met）、苏氨酸（Thr）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）

11.名词解释：

成肽反应：

两个氨基酸分子（可以相同，也可以不同），在酸或碱存在的条件下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成肽键的化合物。

肽键：

两氨基酸单位之间的酰胺键。

氨基酸残基：

多肽链中的氨基酸单位。

侧链：

氨基酸分子中除去α—氨基和α—羧基以外的部分。

亚基：

指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。

12肽的结构通式

13.蛋白质的水解方法、特点

（1）酸水解：

多数氨基酸稳定，不引起消旋作用；Trp完全被破坏，羟基氨基酸部分分解，Gln和Asn的酰胺基被水解下来。

（2）碱水解：

Trp稳定；多数氨基酸被不同程度破坏，且产生消旋现象，Arg脱氨。

（3）酶水解：

不产生消旋作用，也不破坏氨基酸，但需多种酶协同作用。

14.蛋白质一、二、三、四级结构：

维持他们的的主要作用力分别是什么？

（1）蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。

（维系蛋白质一级结构的主要作用力为肽键）

（2）蛋白质的二级结构（secondarystructure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元

主要种类包括：

α－螺旋,β－折叠,β－转角,无规则卷曲（维系蛋白质一级结构的主要作用力为氢键）

（3）蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。

（维系三级结构的作用力主要是非共价键，如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等）

（4）蛋白质的四级结构就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。

（维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键）

15.蛋白质结构中的共价键与非共价键

共价键：

二硫键（－S－S）、酯键、配位键

非共价键：

氢键、疏水键、离子键（盐键）

16.一级结构的意义和测定方法和步骤

主要意义：

（1）一级结构是研究高级结构的基础。

（2）可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。

（3）可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系。

（4）可以为生物进化理论提供依据

测序的主要方法：

Sanger法，Edman降解法，DNS-Edman测序法

步骤：

（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；

（2）拆分蛋白质的多肽链，断开多肽链内二硫键；

（3）分析每一条多肽链的氨基酸组成；

（4）鉴定多肽链N－末端、C－末端氨基酸残基；

（5）裂解多肽链成较小的片段；

（6）测定各肽段的氨基酸顺序；

（7）片段重叠法重建完整多肽链一级结构；

（8）确定半胱氨酸残基间形成二硫键交联桥的位置

17.测定亚基的方法

先用超离心法或凝胶过滤法测定天然寡聚蛋白的相对分子质量，然后再用SDS（十二烷基硫酸钠）凝胶电泳法测定亚基的相对分子质量，亚基的空间排布用X—射线衍射及电子显微镜进行分析。

18.蛋白质等电点

当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点

19.蛋白质的沉淀方法和原理

沉淀方法

原理

加入高浓度中性盐

固体溶质会发生盐析、盐溶

酸碱（等电点沉淀）

两性电解质分子上的净电荷为零时溶解度最低

有机溶剂沉淀

有机溶剂的沉淀机理是降低水的介电常数，导致具有表面水层的生物大分子脱水，相互聚集，最后析出

重金属盐类沉淀

许多有机物质包括蛋白在内，在碱性溶液中带负电荷，能与金属离子形成沉淀

生物碱试剂和某些酸类沉淀

含氮有机酸能与有机分子的碱性功能团形成复合物而沉淀析出

加热变性沉淀

加热使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块

20.蛋白质变性作用的原理和应用

当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用。

应用：

变性灭菌、消毒；变性制食品；抗衰老……

21.蛋白质分离纯化的主要方法和原理

（1）盐析：

在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出.

（2）有机溶剂沉淀蛋白质：

①脱水作用；②使水的介电常数降低，蛋白质溶解度降低

（3）离心:

以分子大小为依据

（4）超速离心：

利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离

（5）透析：

利用浓度梯度，脱除小分子有机物或无机物离子

层析（chromatography）是一种利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离分析的技术方法。

（主要的层析技术有滤纸层析、薄层层析、凝胶层析，离子交换层析，吸附层析及亲和层析等。

）

（6）电泳：

蛋白质分子在溶液中可带净的负电荷或带净的正电荷，故可在电场中发生移动。

不同的蛋白质分子所带电荷量不同，且分子大小也不同，故在电场中的移动速度也不同，据此可互相分离

（7）凝胶过滤:

根据分子大小分离蛋白质混合物

22.蛋白质含量测定的方法和原理

方法

原理

凯氏定氮法

将样品蛋白质的氮经消化，经转化成无机氮（氨）用酸吸收滴定。

根据蛋白质中氮的含量为16％即可求出蛋白质含量。

双缩脲法

具有两个及两个以上肽键的化合物皆有双缩脲反应，蛋白质亦可以发生此反应。

会生成紫红色络合物；颜色深浅与其浓度成正比。

紫外吸收法

蛋白质分子中Lys和Try在280nm处有最大吸收峰，且在各蛋白质中的含量相近。

得蛋白质在280nm处得吸光度与浓度成正比

Folin－酚法

①双缩脲反应②磷钼酸、磷钨酸试剂被Try、Phe残基所还原，蓝色与蛋白浓度成正比

第五章：

酶

1.名词解释：

全酶：

脱辅基酶加上相应的辅因子构成的完整分子。

辅因子：

结合酶的非蛋白质部分。

辅酶：

与酶蛋白结合比较疏松（一般为非共价键结合）并可以用透析法除去的辅因子。

辅基：

与酶蛋白结合牢固（一般为共价键结合）并不能用透析法除去的辅因子。

酶的活力：

指酶催化一定化学反应的能力。

比活力：

每毫克蛋白所具有的酶活力。

活性中心：

少数的氨基酸残基与酶的催化活性直接相关。

这些特殊的氨基酸残基，一般比较集中在酶蛋白的一个特定区域，称为酶的活力部位或活性中心。

必需基团：

关系到酶反应速度的化学基团。

米氏常数：

反应速度是最大反应速度一半时的底物浓度，Km单位为摩尔浓度（mol/L）。

最适温度：

在一定范围内，反应速度达到最大时的温度。

最适pH：

酶表现最大活度时的PH值。

2.酶的系统命名

系统名称包括两部分：

底物名称和反应类型。

如果反应中有多个底物，则每个底物均需写出，底物名称间用“:

”隔开。

如果底物有构型，亦需表明。

（例：

L-丙氨酸：

α-酮戊二酸氨基转移酶）

3.酶的结构组成

酶分子有一、二、三、四级结构。

酶分为单纯酶（仅由多肽链构成）和结构酶（除了含有蛋白质多肽链外，还含有非蛋白的其他成分）

4.酶的化学本质是什么？

大部分是蛋白质，少部分是RNA

5.酶作用的机制

酶作用的机制：

酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。

中间产物学说（在酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物（ES），然后再生成产物（P），并释放出酶。

反应式为S+E=ES→E+P，这里S代表底物，E代表酶，ES为中间产物，P为反应的产物）

6.根据催化反应性质酶可分为几类？

请举例

（1）氧化还原酶：

脱氢酶、氧化酶。

（2）转移酶：

氨基转移酶、磷酸转移酶、甲基转移酶

（3）水解酶：

蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶、溶菌酶

（4）裂合酶：

脱水酶、脱氨酶、脱羧酶、醛缩酶

7.酶作为生物催化剂有何特点？

（1）催化效率高

（2）催化反应具有高度专一性

（3）催化反应条件温和

（4）催化活力可被调节

8.影响酶催化反应的因素

PH、底物浓度、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂

9.米氏方程

10.可逆抑制的类型和图表

11.解释高效性和专一性

高效性的机制：

（1）邻近效应（指酶与底物结合形成中间复合物以后,使底物和底物之间,酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高,从而使反应速率大大增加的一种效应）和定向效应（指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应.）

（2）亲核和亲电催化（共价催化）

亲核试剂：

具有给予电子对的强烈倾向的基团。

亲电试剂：

具有接受电子对的强烈倾向的基团。

亲核催化：

如果催化反应的速度（完全或部分地）被底物从催化剂接受电子对这一步所控制。

亲电催化：

如果催化反应的速度（完全或部分地）被催化剂从底物接受电子对这一步所控制。

（3）酸碱催化

狭义的酸碱催化剂：

H+和OH-，由于酶反应的最适PH一般接近中性，因此H+和OH-的催化在酶反应中的重要意义是比较有限的。

广义的酸碱催化剂：

质子受体和质子供体的催化，它们在酶反应中的重要性大得多，发生在细胞内的许多类型的有机反应都是受广义催化剂催化的。

专一性的机制（P169~P170）：

（1）锁与钥匙学说

（2）诱导契合学说

（3）结构性质互补假说（空间互补、电荷、极性）

（4）“三点附着”假说

第七章：

激素

1.名词解释：

激素：

在动植物体内由细胞产生的、其量极少的、有机体新陈代谢中起着调节作用的一类有机物质。

2.按化学本质可将激素分为那几类？

（1）氨基酸衍生物激素

（2）多肽及蛋白质激素

（3）类固醇类激素

（4）脂肪酸衍生物激素

4.含氮类激素包括：

（1）氨基酸衍生物激素（甲状腺激素、肾上腺素）

（2）多肽及蛋白质激素（生长素、促甲状腺激素、黄体生成素、胰岛素、胰高血糖素）

4.简述激素的四种作用机理？

（一）膜受体通过腺苷酸环化酶作用途径

反应快（几分钟），生成cAMP，cAMP起信息的传递和放大作用

大部分含氮激素：

肾上腺素、胰高血糖素

激素→G蛋白耦联受体→G蛋白→腺苷酸环化酶→cAMP→依赖cAMP的蛋白激酶A→基因调控蛋白→基因转录

（二）钙及肌醇三磷酸作用途径

激素通过结合到细胞表面的受体上，激活G蛋白，G蛋白开启磷酸肌醇酶的催化活性，催化磷酯酰肌醇4,5-二磷酸产生二酰基甘油和肌醇三磷酸。

二酰基甘油进一步活化蛋白激酶C，促使靶蛋白质中苏氨酸和丝氨酸残基磷酸化，最终改变一系列酶的活性；肌醇三磷酸则作用于内质网膜受体，打开Ca2+通道，升高细胞质内Ca2+浓度，改变钙调蛋白和其他的钙传感器的构象，使之变得更易于与其靶蛋白质结合，改变靶蛋白质的生物活性，从而完成激素的磷酸肌醇级联放大作用，在多种细胞内引起广泛的生理效应。

（三）受体的酪氨酸激酶途径

结合酪氨酸激酶的受体——激活酶活性，使其残基磷酸化，酪氨酸的磷酸化又进一步促进酪氨酸激酶的活性（eg.胰岛素、表皮生长因子）

（四）固醇类激素受体调节基因转录速度

反应慢（几小时甚至几天）——激素的受体是结合着DNA的某些蛋白质，激素结合到受体上，受体就转变成一种转录的增强子（转录增强物），于是特定的基因就得到扩增地表达。

（eg.甾醇类激素）

5.几个重要激素的成分（前体）作用机理及作用（即生理功能）

甲状腺激素

肾上腺素

胰岛素

胰高血糖素

6.受体的功能和结构：

重要的两种类型

（1）受体—离子通道型

（2）受体—G蛋白—效应蛋白型

（3）受体—酪氨酸蛋白激酶型（4）受体—转录因子型

7.cAMP途径和主要的二级信使

细胞外信号与相应受体结合，调节腺苷酸环化酶活性，通过第二信使cAMP水平的变化，将细胞外信号转变为细胞内信号。

cAMP信号的组分①激活型激素受体（Rs）或抑制型激素受体（Ri）；②活化型调节蛋白（Gs）或抑制型调节蛋白（Gi）；③腺苷酸环化酶（Adenylylcyclase）：

主要的二级信使：

cAMP，cGMP，IP3，DAG，Ca2+

第八章：

生物氧化

1.名词解释：

生物氧化：

物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。

此过程需耗氧、排出CO2，又在活细胞内进行，故又称细胞呼吸。

呼吸链：

由供氢体、传递体、受氢体以及相应的酶催化系统组成的这种代谢途径一般称为生物氧化还原链，当受氢体是氧时，称为呼吸链。

氧化磷酸化作用：

代谢物的氧化（脱氢）作用与ADP的磷酸化作用相偶联而生成ATP过程，又称偶联磷酸化作用。

P/O比：

指应用某一物质作为呼吸底物，消耗1摩尔氧时，有多少摩尔无机磷转化为有机磷，它可反映氧化磷酸化的效率。

底物水平磷酸化：

没有氧参加，底物的高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP。

2.生物氧化与燃烧的异同点

生物氧化

体外氧化

反应温度

37℃

高温

反应环境

近中性、水溶液

干燥

催化剂

酶

无

能量释放的速度

缓慢

快速

能量释放的形式

主要以生成ATP等高能化合物的形式释放

热

产生CO2与H2O的方式

进行广泛的加水脱氢反应，间接得氧，脱下的氢与氧结合成水；有机酸脱羧产生CO2。

氧直接与碳、氢结合，生成CO2与H2O。

3.有机物质被氧化时，细胞如何将氧化时产生的能量搜集和贮存起来？

生物氧化时候释放的能量，通过与ATP合成相偶联，转换成生物体能够直接利用的生物能ATP。

通过将ATP的高能磷酸键转移给肌酸合成磷酸肌酸（脊椎动物肌肉、神经组织）、磷酸精氨酸（无脊椎动物肌肉）贮能。

4.呼吸链的组成和各传递体的作用

（1）复合体Ⅰ（NADH-泛醌还原酶）

功能：

电子从NADH传递给泛醌

（2）复合物Ⅱ琥珀酸-泛醌还原酶