食品酶学总结.docx
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食品酶学总结
食品酶学
第一章 酶学概论
酶学（Enzymology）：
是研究酶的结构、性质，酶的反应机理和作用机制，酶的生物学功能及应用的一门科学。
第一节酶学与酶工程发展简史
一、酶学研究简史
1.不自觉的应用：
酿酒、造酱、制饴、治病
夏禹时代（距今4千年）—酿酒
公元十世纪—豆类制酱（豆豉、豆酱）、制饴糖
2.酶学的产生:
消化与发酵现象
（1）消化
v1777年，意大利物理学家Spallanzani的山鹰实验。
将一块生肉塞进一个上面布满许多孔眼的金属小管子里，迫使山鹰吞下小管。
一段时间后，小管依然完好无损，但是管中的肉不见了，只留下一些淡黄色的液体。
v1822年，美国外科医生Beaumont研究食物在胃里的消化。
为19岁的法籍加拿大人圣马丁治疗枪伤，在圣马丁的胃部和体表之间遗留下一个永久性的瘘管，吃饭后会有液体从瘘管中流出来。
博蒙特请圣马丁住在他家里，从瘘管中吸取胃液，观察它对各种食物的作用。
v19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。
v胃是靠酶来消化食物的，胃本身也是由蛋白质组成的，那么酶为什么没有将胃消化掉呢？
（2）发酵
v1684年，比利时医生Helment提出
ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素（酵素）。
v1833年，法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶（diastase）。
用酒精处理麦芽抽提液，分离出一种能溶于水和稀酒精、不溶于浓酒精、对热不稳定的白色无定形粉末。
这些粉末像麦芽本身一样，能将胶状的淀粉转化成糖，主要是麦芽糖。
把它与淀粉共同加热到65～70℃，淀粉迅速分解为糊精，加热到100℃，它则会失去对淀粉的水解作用。
1878年，德国科学家WilliamKühne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。
希腊词“en”，即英文的“in”，“zyme”，yeast即酵母
小插曲
19世纪，Pasteur和Liebig学术长期争论
1857年，法国微生物学家Pasteur认为没有生物则没有发酵。
德国化学家Liebig认为发酵是由化学物质引起的。
提出发酵过程中酵母起着机械作用。
认为在酵母发酵混合物中腐败的东西发出某种振动，使糖原子被置换，它们重新排列，形成了乙醇和二氧化碳。
这种观点把酶看成与化学催化剂完全相同的物质，两者之间没有明显的界限。
但胃蛋白酶的命名者施旺认为，酶的作用与生命活动有关。
此争议由德国学者Buchner兄弟于1896年解决。
Buchner兄弟的试验：
用细砂研磨酵母细胞，压取汁液，汁液不含活细胞，但仍能使糖发酵生成酒精和二氧化碳。
Buchner兄弟的试验证明：
发酵与细胞的活动无关。
（3）酶学的迅速发展（理论研究）
①酶的化学本质
v德国化学家R.Willstatter的错误观点。
1915年,阐明了在绿叶细胞中以三比一的量存在的叶绿素A及B，都是镁的络合物,发现植物色素和叶绿素的化学结构获诺贝尔奖。
由于他不能将酶提纯而错误地宣称酶不是蛋白质。
于不能将酶提纯而错误宣称酶不是蛋白质。
v1926年,美国康乃尔大学的“独臂学者”Sumner（萨姆纳）博士从刀豆中提取出脲酶（Urease）结晶，并证明其具有蛋白质的性质。
v1930年，美国的生物化学家Northrop分离得到了胃蛋白酶（pepsin）、胰蛋白酶（trypsin）、胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）结晶，确立了酶的化学本质。
③核酶的发现
1982年，ThomasR.Cech等人发现四膜虫细胞的26SrRNA前体具有自我剪接功能，将这种具有催化活性的天然RNA称为核酶—Ribozyme。
1983年，Altman等人发现核糖核酸酶P的RNA组分具有加工rRNA前体的催化功能。
而RNaseP中的蛋白组分没有催化功能，只是起稳定构象的作用。
核酶的发现，改变了有关酶的概念，即“酶是具有生物催化功能的生物大分子（蛋白质或RNA），即生物催化剂。
酶分两大类：
主要由蛋白质组成——蛋白类酶（P酶）
主要由核糖核酸组成——核酸类酶（R酶）
二、酶工程研究简史（应用研究）
1894年，日本的高峰让吉用米曲霉制备得到淀粉酶，开创了酶技术走向商业化的先例。
19世纪上叶，酶技术逐渐传播到欧洲之外。
在远东，用真菌和大豆蛋白为原料生产食品、调味品（酱油和豆面酱）和发酵饮料（日本清酒）是一种古老的传统工艺。
日本酒曲（koji）是由蒸米与真菌混合后制成的，并可将混合物一代代传下去。
日本人高峰让吉博士以此为基础，开始了真菌淀粉酶（fungalamylase）的工业生产。
1908年，德国的Rohm用动物胰脏制得胰蛋白酶，用于皮革的软化及洗涤。
几千年来，人们都是利用从动物排泄物的提取物进行皮革软化和鞣制的。
罗马作家普林尼（Pliny）曾报道了两千年前，人们利用鸽子的粪进行皮革处理的情况。
近世纪，人们已广泛地利用狗的粪便来进行皮革处理。
1908年，德国科学家罗门（Rohm）发明了Oropon的标准软化工艺，用酶代替排泄物进行皮革的软化。
v1908年，法国的Boidin制备得到细菌淀粉酶，用于纺织品的褪浆。
v1911年，Wallerstein从木瓜中获得木瓜蛋白酶，用于啤酒的澄清。
直到300多年前，荷兰科学家列文虎克（Leeuwenhoek）第一个用显微镜真正观察到微生物，19世纪60年代，以巴斯德（Pasteur）和柯赫Koch为代表的一些科学家们才创立了微生物学。
在这以后，人类对微生物的认识和利用越来越深入和广泛。
20世纪70年代后，由于基因工程等技术的发展，微生物更是酶学研究和酶生产中的宠儿和主力军。
微生物个体简单，食谱也简单且广泛，容易培养。
各种含碳和氮的物质、各种农副产品，甚至工厂的下脚料，都能作为微生物的养料。
培养微生物所需的设备简单、占地面积小，也不受季节的影响，例如一个占地总面积20平方米左右的发酵罐发酵生产酵母菌，一天生产的蛋白质量相当于一头牛所含的蛋白质量。
1949年，用微生物液体深层培养法进行－淀粉酶的发酵生产，揭开了近代酶工业的序幕。
1960年，法国科学家Jacob和Monod提出的操纵子学说，阐明了酶生物合成的调节机制，通过酶的诱导和解除阻遏，可显著提高酶的产量。
在酶的应用过程中，人们注意到酶的一些不足之处，如：
稳定性差，对强酸碱敏感，只能使用一次，分离纯化困难等。
解决的方法之一是固定化。
固定化技术的发展经历
1916年，Nelson和Griffin发现蔗糖酶吸附到骨炭上仍具催化活性。
1969年，日本千佃一郎首次在工业规模上用固定化氨基酰化酶从DL-氨基酸生产L－氨基酸。
1971年，第一届国际酶工程会议在美国召开，会议的主题是固定化酶（ImmobilizedEnzyme）。
三、酶工程简介
酶工程由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学,亦即将酶或者细胞、细胞器等在一定的生物反应装置中，利用酶所具有的生物催化功能，借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会的一门科学。
它从应用目的出发，研究酶的产生与制备、酶的修饰与改造、酶的固定化、酶反应器以及酶的应用等各方面的内容。
酶工程分为：
化学酶工程与生物酶工程。
基因工程：
用“剪刀+糨糊”创造新物种的工程。
细胞工程：
微观水平的嫁接技术。
酶工程：
让工厂高效、安静、美丽如画的工程。
发酵工程：
把微生物或细胞造就成无数微型工厂，将神话变为现实的桥梁。
1.化学酶工程（初级酶工程）
酶化学与化学工程技术相结合的产物。
主要研究内容：
酶的制备、酶的分离纯化、酶与细胞的固定化技术、酶分子修饰、酶反应器和酶的应用。
2.生物酶工程（高级酶工程）
在化学酶工程基础上发展起来的、酶学与现代分子生物学技术相结合的产物。
生物酶工程主要研究内容
（1）用基因工程技术大量生产酶（克隆酶）
如：
尿激酶原和尿激酶是治疗血栓病的有效药物。
用DNA重组技术将人尿激酶原的结构基因转移到大肠杆菌中，可使大肠杆菌细胞生产人尿激酶原，从而取代从大量的人尿中提取尿激酶。
（2）用蛋白质工程技术定点改变酶结构基因（突变酶）
如：
酪氨酰－tRNA合成酶，用Ala5（第5位的丙氨酸）取代Thr51（第51位的丝氨酸），使该酶对底物ATP的亲和力提高了100倍。
（3）设计新的酶结构基因，生产自然界从未有过的性能稳定、活性更高的新酶。
酶学对食品科学的重要性
酶对食品加工和保藏的重要性
酶对食品安全的重要性
酶对食品营养的重要性
酶对食品分析的重要性
酶与食品生物技术
第二节酶作为催化剂的特点
酶和一般催化剂的共性：
1.用量少而催化效率高
2.不改变化学反应的平衡点，仅改变反应速度，缩短平衡到达的时间。
3.降低反应的活化能,酶本身在反应前后不发生改变
酶作为生物催化剂的特性：
◆催化效率高
◆专一性强
◆反应条件温和
◆酶的不稳定性及可调节性
酶作用的专一性：
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型的酶反应。
例如：
蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶只能催化酯类物质的水解，而淀粉酶只能催化淀粉的水解。
根据酶的专一性程度不同，可分下列三种：
绝对专一性：
指一种酶只能催化一种物质进行反应，这种高度的专一性称绝对专一性。
例如:
尿酶只能作用于尿素,催化其水解产生氨和二氧化碳,而对尿素的各种衍生物,一般是不起作用。
相对专一性：
一种酶能催化一类结构相似的物质进行某种相同类型的反应，这种专一性称相对专一性。
1）键专一性2）基团专一性
立体异构专一性：
一种酶只能催化一种立体异构进行某种类型的化学反应，而对另一种立体异构体则无作用，这种专一性称立体异构专一性。
如：
L-乳酸脱氢酶〔EC1.1.1.27〕催化丙酮酸生成L-乳酸，而D-乳酸脱氢酶〔EC1.1.1.28〕却只能催化丙酮酸生成D-乳酸。
酶不稳定，易失活：
因为酶是蛋白质，凡引起蛋白质变性的因素，亦可使酶变性失活。
酶的可调性：
由于酶的催化作用可受多种因素的调节，从而改变其催化活性，特别是代谢过程中一些关键性酶，往往是重要的调节对象。
第三节酶分子结构和功能
1.酶分子的组成
①酶蛋白
酶的一级结构:
它是酶的基本结构,是由许多氨基酸按特定的顺序排列成的肽链,氨基酸之间通过肽键（-CH=NH-）连接。
酶的二级结构:
肽键进一步盘绕成α-螺旋或并列排列成β-折叠，由不同长短的α-螺旋及不同长度的β-折叠构成了蛋白质的二级结构。
酶的三级结构:
蛋白质的二级结构，再加上一些没有规则的肽链段落装配而成，在此基础上再盘绕成更高级的三级结构（称作一个亚基）。
酶的四级结构:
相同或不同的亚基构成更完整更严密的空间构象成为四级结构。
任何破坏稳定二级结构的氢键或稳定三级结构的二硫键、盐键、酯键、范德华力、金属键等，均会使空间构象受破坏，导致蛋白质结构松散，溶解度降低，从而失去其生物学功能，这称为蛋白质变性作用。
酶蛋白有三种形式：
①单体酶：
单体酶是一条或多条肽链组成的，仅具有一个活性中心的酶。
②寡聚酶：
由2个或多个相同或不相同的亚基组合而成的酶。
单独的一个亚基一般不具有酶活性。
③多酶复合体系：
指多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系前一个反应产物为后一个反应的底物，反应依次连接，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。
大多数的辅酶为核苷酸和维生素或它们的衍生物,辅酶或辅基中往往含有B族维生素。
在结合酶中：
1.酶催化作用的专一性由酶蛋白部分决定；
2.辅基辅酶的作用是在反应中起传递基团、原子和电子的作用;
3.金属离子的作用是：
有的是稳定酶蛋白分子的构象所必需，有的是组成酶的活性中心；有的是在酶与底物之间起桥梁作用，亦有的是中和阴离子，降低反应中的静电斥力。
酶学研究认为，在酶蛋白分子上，不是全部组成多肽的氨基酸都起作用，而只有少数的氨基酸残基与酶的催化活性直接相关。
这些特殊的氨基酸残基，一般比较集中在酶蛋白的一个特定区域，这个区域称为酶的活力部位或活性中心（activesiteoractivecenter）。
酶的活力部位或活性中心由底物结合部位和催化部位两个部分组成。
酶分子不仅有催化功能，同时也具有调节功能。
因此酶的结构中不仅存在着酶的活力部位，而且存在调节部位，这个调节部位称酶的别构部位（allostericsite）。
酶的别构部位结合别构配体，这种配体称为效应剂。
增进酶的催化能力为正效应剂，降低酶的催化能力为负效应剂。
酶原与酶原的激活
生物体内合成的蛋白质，有时不具有生物活性，经过蛋白水解酶专一作用后，构象发生变化，形成酶的活性部位，变为活性蛋白。
不具有生物活性的蛋白质称为前体（precursor）。
如果这个前体能变为酶（活性蛋白质），这个前体称为酶原（proenzyme）。
酶的多形性与同工酶
很多酶可能催化相同的反应,但其结构和物理性质有所不同,这种现象称为酶的多形性。
同工酶：
指能催化相同的化学反应，但由于结构基因不同，或基因相同,但基因转录产物mRNA或者其翻译产物是经过不同的加工过程产生的酶的一级结构、物理性质以及其它性质有所差别的一组酶。
同工酶有下列特点：
a.存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一组织的不同细胞中。
b.一级结构不同，理化性质包括带电性质不同，免疫学性质不同，但空间结构中的活性中心相同或相似。
c.往往是四级结构的酶类。
d.已发现一百多种酶具有同工酶性质。
发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶，它有五种同工酶。
第四节酶的命名与分类
一、习惯命名法
1961年以前使用的酶的名称都是习惯沿用的，称习惯名。
主要依据两个原则:
1、根据酶作用的底物命名;
2、根据酶催化反应的性质来命名。
二、国际系统命名法
1955年成立了国际酶学委员会（EnzymeCommission）以规范酶的命名。
国际系统命名法原则，是以酶所催化的化学反应作为酶的分类和命名规则的主要依据，规定每种酶的名称应当明确标明酶的底物及催化反应的类型。
每种酶都给以3个名称：
系统名称、习惯名称和一个数字编号。
酶的系统名称由二部分组成，即底物+反应类型。
如果酶作用的底物有两个，要同时列出,并用（:
）分开，若其中底物为水，则可省略。
例1：
醇脱氢酶，底物是醇和NAD+，反应类型是氧化还原，因此系统名称为
醇：
NAD+氧化还原酶，而习惯名为醇脱氢酶。
例2：
草酸氧化酶———习惯名称
草酸：
氧（两个底物）氧化还原（催化反应的性质）酶——系统名称
三、酶的数字编号系统
根据目前已知的3600多种酶催化反应的类型，将酶分为六大类：
（1） 氧化还原酶类（oxidoreductases）
（2） 转移酶类（transferases）
（3） 水解酶类（hydrolases）
（4） 裂合酶类（lyases）
（5） 异构酶类（isomerases）
（6） 合成酶类（ligases）
酶委员会给每一个酶分类的数字编号由三个打点隔开的四个数字组成，在数字之前冠以“EC”（enzymecommission），编号的第一位数表示酶属的大类，第二位数表示亚类，第三位数表示次亚类，第四位数表示次亚类中的具体酶的编号。
当酶的编号仅有前三个数字时，就已清楚地表明了这个酶的特性：
反应性质、反应物（或底物）性质、键的类型。
同工酶的命名
国际生化协会同工酶分委员会建议同工酶根据他们在电泳中分离的位置确定,从电泳中向着阳极移动最远的酶开始依次编号。
第二章酶促反应的动力学
酶促反应动力学也称酶催化反应动力学（kineticsofenzyme-catalyzedreactions）,是研究酶促反应速度以及影响此反应速度的各种因素的科学。
一、酶活力的测定
检测酶含量及存在甚微，很难直接用酶的“量”（质量、体积、浓度）来表示，而常用酶催化某一特定反应的能力来表示酶量，即用酶活力的大小来表示。
1、酶活力
酶活力（Enzymeactivity）：
是指酶催化某一化学反应的能力，其大小可以用在一定条件下该酶所催化的某一化学反应的反应速度（reactionvelocity）来表示。
它表示样品中酶的含量。
酶活力通常以在最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。
酶催化的反应速度可用单位时间内底物的减少量产物的增加量来表示。
研究酶反应速度以酶促反应的初速度（initialspeed）为准
引起酶反应速度降低的原因：
底物浓度的降低；酶的部分失活；产物对酶的抑制；产物增加引起的逆反应速度的增加
2．酶的活力单位
酶活力单位即酶单位（U）是衡量酶活力的大小即酶含量的多少的指标。
酶单位的定义是：
在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物的酶量。
（U/g或U/mL）
1961年国际酶学会提出采用统一“国际单位”（IU）来表示酶活力，规定为：
在最适反应条件下（温度25℃），1min内催化1μmol底物转化为产物所需的酶量定为该酶的一个活力单位。
即1IU=1μmol/min。
1972年国际酶学委员会又推荐一种新的酶活力国际单位，即Katal（简称Kat）单位。
规定：
在最适反应条件下，每秒钟能催化1摩尔（mol）底物转化为产物所需的酶量，定为1Katal单位。
Kat单位和IU单位之间的换算关系如下：
1Kat=60×106IU
1IU=16.67×10-9Kat
酶的总活力：
样品的全部酶活力。
总活力=酶活力×总体积（ml）
或=酶活力×总质量（g）
比活力（Specificactivity）:
指每毫克蛋白质所含酶活力的单位数（单位/毫克蛋白）。
比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈纯。
回收率（产率,Yield）：
回收率是指提纯后与提纯前酶的总活力之比。
它表示提纯过程中酶的损失程度，回收率愈高，其损失愈少。
提纯倍数：
是指提纯后与提纯前比活力之比。
提纯倍数愈大，提纯效果愈佳。
在酶的分离纯化中每一步始终贯穿比活力和总活力的测定、比较，才能确定酶的分离纯化程度
3、酶活力测定方法
终止反应法:
酶反应进行到一定时间后终止其反应，再用化学或物理方法测定产物或反应物量的变化。
连续反应法:
无须终止反应，而是在酶反应过程中用光化学仪器或电化学仪器等来监测连续测定反应过程中产物/底物的变化量，对测定的结果进行分析，然后计算出酶活力。
测定产物增加或底物减少的方法
１、分光光度法
原理：
利用产物和底物在紫外光或可见光部分光吸收的不同，选择某一适当的波长，测定反应过程中反应进行的情况。
2、荧光法
原理：
根据酶促反应的产物或底物的荧光性质的差别来进行酶活力的测定。
3、同位素法
原理：
放射形同位素的产物或底物在经酶作用后所得的产物，通过适当的方法进行分离，从而只需要测定产物的脉冲数即可换算出酶的活力单位。
通常用于标记底物的同位素主要包括3H、14C、32P、35S、131I等。
4、电化学方法
pH测定法，其原理：
常用玻璃电极配合一台高灵敏度的pH计，跟踪监测反应过程中H+浓度变化的情况，从而用pH值的变化来测定整个酶促反应的速度，达到测定相关酶活力的目的。
离子选择电极测定法如氧电极测定一些耗氧的酶（葡萄糖氧化酶）。
二、底物浓度对酶反应速度的影响
酶反应速度与底物浓度的关系曲线
米氏常数的意义
v当V=Vmax/2时，Km=[S]（Km的单位为浓度单位）
vKm是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可鉴别酶。
vKm可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，Km愈大，E对S的亲合力愈小。
（最小的底物称为酶的最适底物或天然底物）。
v在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或任何v下的[s]。
（用Km的倍数表示）
三、pH值对酶促反应速度的影响
◆过酸过碱导致酶蛋白变性
◆影响底物分子解离状态
◆影响酶分子解离状态
◆影响酶的活性中心构象
四、温度对酶促反应速度的影响
◆在达到最适温度以前，反应速度随温度升高而加快
◆酶是蛋白质，其变性速度亦随温度上升而加快
◆酶的最适温度不是一个固定不变的常数
五、激活剂对酶促反应速度的影响
凡是能提高酶活性的物质，称为酶的激活剂（activator）。
金属离子：
K+、Na+、Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+、Co2+、Fe2+
无机阴离子：
Cl-、Br-、I-、CN-、PO43-
有机分子:
还原剂：
抗坏血酸、半胱氨酸、还原型谷胱甘肽
金属螯合剂：
EDTA
六、抑制剂对酶促反应速度的影响
凡是使酶的必需基因的化学性质发生改变,但酶并未发生变性而引起酶活力降低或丧失的作用则称为抑制作用（inhibition）。
导致酶发生抑制作用的物质称为酶的抑制剂（inhibitor）。
类型:
可逆的抑制作用
不可逆的抑制作用
应用:
研制杀虫剂、药物
研究酶的作用机理，确定代谢途径
抑制作用类型和特点
不可逆的抑制作用分为：
非专一性不可逆抑制作用和专一性不可逆抑制作用。
可逆的抑制作用分为：
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制剂作用。
不可逆抑制作用（irreversibleinhibition）：
指抑制剂与酶蛋白中的必需基团以共价形式结合，引起酶活力降低或丧失,不能用透析或超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活,这种抑制作用是不可逆的,称之为不可逆抑制作用。
例如：
二异丙基氟磷酸与胰凝乳蛋白酶和乙酰胆碱酯酶的活性中心丝氨酸结合抑制酶活性。
非专一性不可逆抑制作用：
这类抑制剂作用于酶分子上不同的基团或作用于几类不同的酶。
专一性不可逆抑制作用：
这类抑制剂只作用于与酶活性部位有关的氨基酸残基或一类酶。
实例：
有机磷杀虫剂。
可逆抑制作用（reversibleinhibition）：
抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合而引起酶活力降低或丧失，但可以通过透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的，称之为可逆抑制作用。
竞争性抑制作用（competitiveinhibition）的特点:
⏹Km增大
⏹当[S]→∞时,则Vmax不变
⏹竟争性抑制作用可以通过增大底物浓度,即提高底物的竞争能力来消除
⏹抑制剂和底物竞争酶的同一个结合位点（酶的活性中心），抑制剂结构和底物结构类似
非竞争性抑制作用（noncompetitiveinhibition）特点
•Km不变
•Vmax变小
•非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合。
这类抑制作用不会因提高底物浓度而减弱
反竞争性抑制作用（uncompetitiveinhibition）的特点：
•Km变小
•Vmax变小
可逆抑制的动力学比较
抑制类型
Vmax
Km
无抑制剂
Vmax
Km
竞争性抑制作用
不变
变大
非竞争性抑制作用
变小
不变
反竞争性抑制作用
变小
变小
一些重要的抑制剂
不可逆抑制剂
有机磷化合物—与酶活性直接有关的丝氨酸上的-OH牢固地结合，从而抑制某些蛋白酶或酯酶。
（DFP、敌百虫、敌敌畏、农药1605等）
有机汞、有
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