《医学生物化学》 期末考题复习重点.docx
《《医学生物化学》 期末考题复习重点.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《《医学生物化学》 期末考题复习重点.docx（35页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。
《医学生物化学》期末考题复习重点
《生物化学》
绪论：
【问答】
（1）生物化学定义及研究内容
生物化学，又称为生命的化学，是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，它在分子水平探讨生命现象的本质，研究生物分子的结构与功能、物质代谢与调节与及遗传信息传递的分子基础与调控规律。
（2）生化史上的重要事件
1.生物化学阶段：
1828，Wohler无机物氰酸铵转化成有机物尿素。
第一次将无机物转变成有机物；第一次打破了，只能从有机物中取得有机化合物的传统观念；严重打击了“活力论”学说。
1855，Virchow提出“细胞学说”：
细胞由细胞产生，细胞是所有生命体的基本结构单位，细胞是生命体发生化学反应的场所
1897EduardBuchnerandHans细胞外的发酵现象:
无细胞酵母提取液能够催化糖类发酵的发现，阐明发酵是酶作用的化学本质，奠定了酶学的基础，使“代谢”成为生物化学的研究内容。
（1911,诺贝尔奖）
1926,JBSumner’sCrystallizationofurease,分离出尿酶并成功结晶，首次证明酶是蛋白质；1930，Northrop制备出胃蛋白酶、胰蛋白酶结晶，纯酶的获得加上X射线晶体衍射技术，发现酶的多肽成分，终于揭开“酶的化学本质是蛋白质”的事实。
（1946年，诺贝尔奖）。
2.分子生物学阶段
1951，Pauling和Corey用X射线衍射技术发现蛋白质二级结构ɑ-螺旋。
（1954诺贝尔奖）
1953，Sanger，发明蛋白质氨基酸测序技术（insulin），（1958诺贝尔奖）
1953JamesWatsonandFrancesCrick，thedoublehelixmodelofDNA.提出DNA的双螺旋结构模型，为揭示遗传信息传递规律奠定了基础，是联系生物化学与遗传学的桥梁，是生物化学发展进入分子生物学时期的重要标志。
（1962诺贝尔奖）
1965年，中国完成了结晶牛胰岛素的合成，是人工合成的第一个具有生物活力的蛋白质，突破了一般有机化合物领域到信息量集中的生物高分子领域之间的界限，在人类认识生命现象的漫长过程中迈出了重要的一步。
曾被提名1979年诺贝尔化学奖。
1958年，中国科学院上海生化所、上海有机化学所和北大生物系，在王应睐、曹天钦、邹承鲁、钮经义、沈昭文等先生的带领下，提出了“世界上第一次用人工方法合成的蛋白质在中华人民共和国实现”的宏伟目标。
第一章、蛋白质：
【名解】
（1）蛋白质
蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
（2）等电点
氨基酸解离程度取决于所处溶液的酸碱度，在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等（静电荷为零），成为兼性离子。
此时溶液的PH成为该氨基酸的等电点。
（3）肽键
是由一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基酸脱水缩合而形成的化学键。
（4）氨基酸残基
肽链中的氨基酸分子因参与肽键形成时脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。
（5）空间构象：
涵盖蛋白质分子中的每个原子在三维空间的相对位置，是蛋白质性质和功能的结构基础。
（6）一级结构：
指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
二级机构：
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
三级结构：
指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有院子在三维空间的排布位置。
四级结构：
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
（7）肽单元：
多肽链中从一个a碳原子到相邻a碳原子之间的结构，参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置呈反式构型。
此同一平面的6个原子构成肽单元。
（8）ɑ-螺旋、ß-折叠
ɑ-螺旋:
ɑ-螺旋是棒状螺旋，侧链分布在螺旋外侧，走向为顺时针方向，即右手螺旋。
ß-折叠：
由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象。
（9）模体、超二级结构
模体：
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有特殊功能的空间构象，称为模体。
超二级结构：
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上互相接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。
（10）结构域
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。
（11）亚基、同二聚体、异二聚体
亚基：
含有二条或多条肽链的蛋白质，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为该蛋白质的亚基。
由两个亚基的蛋白质四级结构中，若二个亚基分子结构相同，成为同二聚体；反之为异二聚体。
（12）分子病
由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”，其病因是基因突变。
（2）协同效应
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能够影响该寡聚体中另一个亚基与配体结合的能力，称为协同效应。
（13）别构效应
一个O2分子与Hb（血红蛋白）亚基结合后引起的亚基构象改变，进而引起功能改变，称为别构效应或者变构效应。
（14）蛋白质变性、蛋白质沉淀、蛋白质凝固
蛋白质变性：
在某些物理和化学的因素下，其特定的空间构象被破坏，也即由有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性丧失。
蛋白质沉淀：
在一定条件下，蛋白质疏水侧暴露在外，肽链融合会相应缠绕而聚集，因而从溶液中析出。
蛋白质凝固：
蛋白质变性的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
（15）电泳
蛋白质在高于或低于其PI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。
这种通过蛋白质在电场中运动而达到分离各种蛋白质的技术，成为电泳。
层析：
利用各组分物理性质的不同，将多组分混合物进行分离及测定的方法。
有吸附层析、分配层析两种。
超速离心：
超速离心（ultracentrifugation）在超速离心机中，应用强大的离心力分离、制备、分析物质的方法。
【问答】
（1）二十种L-α氨基酸的分类和性质，英文字母简写。
非极性脂肪族氨基酸
极性中性氨基酸
甘氨酸
Gly
G
丝氨酸
Ser
S
丙氨酸
Ala
A
半胱氨酸
Cys
C
缬氨酸
Val
V
蛋氨酸
Met
M
亮氨酸
Leu
L
天冬酰胺
Asn
N
异亮氨酸
Ile
I
谷氨酰胺
Gln
Q
脯氨酸
Pro
P
苏氨酸
Thr
T
芳香族氨基酸
碱性氨基酸
苯丙氨酸
Phe
F
赖氨酸
Lys
K
色氨酸
Trp
W
精氨酸
Arg
R
酪氨酸
Tyr
Y
组氨酸
His
H
酸性氨基酸
蛋氨酸：
也称甲硫氨酸
天冬氨酸
Asp
D
谷氨酸
Glu
E
（2）谷光甘肽的概念及其作用。
谷胱甘肽是一种含γ-酰胺键和巯基的三肽，由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成。
①GSH中的巯基为体内重要的还原剂，可保护蛋白质或酶中的巯基免受氧化。
②GSH可还原分解细胞产生的H2O2，产生水和GSSG（可再生）。
③GSH有解毒功能：
巯基的亲核性可与外源性亲电子毒物如致癌剂或药物结合，阻断有害物质对机体的结合。
（3）比较蛋白质α-螺旋和β-折叠的特点。
α-螺旋：
（1）多肽链中各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm。
（2）肽链内形成氢键：
第一个肽键的N－H与第四个肽键的羰基氧=O形成氢键，且氢键方向与螺旋长轴基本平行。
（3）α-螺旋是棒状螺旋，侧链分布在螺旋外侧，走向为顺时针方向，即右手螺旋。
β-折叠：
（1）肽链的主链呈锯齿状折叠构象。
（2）侧链分布于片层的上下两侧•
（3）形成的链间氢键，与主轴垂直
（4）分子伴侣对蛋白质成熟折叠的作用。
1.分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
2.分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。
3.分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。
（5）用蛋白质的变性和复性实验说明蛋白质一级结构与空间结构的关系。
一级结构是空间结构和功能的基础。
空间结构与功能的关系也很密切，空间结构改变，其理化性质与生物学活性也改变。
如核糖核酸酶变性或复性时，随之空间结构破坏或恢复，生理功能也丧失或恢复。
变构效应也说明空间结构改变，功能改变。
（6）用疯牛病的发病机理说明蛋白质构象与疾病的关系。
机理：
疯牛病是由朊病毒蛋白（PrP）引起的一组人和动物神经退行性病变。
在正常细胞中，PrP富含α-螺旋，称为PrPC，PrPC在某种未知蛋白质的作用下，其中的α-螺旋可转变为β-折叠。
称为PrPSC，导致发病。
关系：
有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。
（7）蛋白质定量测定方法有哪些？
（紫外光谱法、茚三酮反应、双缩脲反应、）
1.紫外光谱法，原理：
由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此紫外光谱法可用作蛋白质定量测定。
2.茚三酮反应，原理：
蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
3.双缩脲反应，原理：
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色络合物，此反应称为双缩脲反应，颜色深浅与样品浓度成正比，可用于测定蛋白质含量。
（8）蛋白质的分离、纯化与结构分析方法的原理和应用，会看图谱分析。
一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物
透析（dialysis）：
利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
超滤法：
应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。
二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法
丙酮沉淀：
使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。
蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。
除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。
盐析：
盐析（saltprecipitation）是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
免疫沉淀法：
用某一纯化蛋白质来免疫（使某物产生抗性）动物可获得抗该蛋白的特异抗体。
利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。
三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离
蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。
这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳（elctrophoresis）。
根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。
几种重要的蛋白质电泳:
1 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，常用于蛋白质分子量的测定。
2 等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。
3 双向凝胶电泳是蛋白质组学研究的重要技术。
四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离
层析（chromatography）分离蛋白质的原理：
待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
蛋白质分离常用的层析方法：
1 离子交换层析：
利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。
2
凝胶过滤（gelfiltration）（分子筛层析），利用各蛋白质分子大小不同分离。
图2
图1
五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离
超速离心法（ultracentrifugation）既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。
蛋白质在离心场中的行为用沉降系数（sedimentationcoefficient,S）表示，沉降系数与蛋白质的密度和形状相关。
因为沉降系数S大体上和分子量成正比关系，故可应用超速离心法测定蛋白质分子量，但对分子形状的高度不对称的大多数纤维状蛋白质不适用。
第三章、酶：
【名解】
（1）酶
酶是一类由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
（2）单体酶、寡聚酶、多酶体系
单体酶：
仅具有三级结构的酶，只有一条多肽链。
寡聚酶：
由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
多酶体系：
由催化细胞内一个连续的化学反应链的若干不同功能的酶彼此聚合而成的多酶复合物。
（3）结合酶、全酶、辅助因子、辅酶、辅基
结合酶：
由蛋白质部分和非蛋白质部分组成。
全酶：
酶蛋白和辅因子单独存在时，均无催化活力。
只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。
此完整的酶分子成为全酶。
辅助因子：
辅助因子包括小分子有机物和金属离子，决定催化反应的性质和类型。
辅酶：
辅酶（coenzyme）是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。
辅基：
与酶蛋白共价结合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白，如FAD、FMN、生物素等。
（4）金属酶、金属激活酶
金属酶：
金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
金属激活酶：
金属离子为酶的活性所必需，通过底物与酶连接，与酶的结合不甚紧密。
（5）酶的活性中心、酶的必需基团
酶的活性中心：
指酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变成产物的，在三维空间结构上彼此靠近的，具有特定空间构象的结构区域。
酶的必需基团：
酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。
（6）同工酶
同工酶（isoenzyme）是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
（7）酶的专一性、绝对专一性、相对专一性
酶的专一性：
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。
绝对专一性：
只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
相对专一性：
作用于一类化合物或一种化学键。
（8）酶的活化能
底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
（9）酶的诱导契合学说
认为酶在催化之前，须先于底物结合，这种结合不是锁与钥匙的机械关系，而是酶与底物相互接近时，两者在结构上相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合并形成酶-底物复合物。
（10）酶促反应速度、初速度
酶促反应速度；用单位时间内底物的消耗量或产物的生成量表示。
初速度；是酶促反应速度与时间呈正比的阶段。
此时底物浓度充足，且酶不会受产物抑制等影响。
（11）米氏方程式、Km值、Vmax、
（1）Km值:
Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反
应环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶浓度无关。
（2）Vmax：
Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。
（12）酶的最适温度、最适pH
酶的最适温度：
酶促反应速率V最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
最适pH：
酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH。
（13）酶的抑制剂、竞争抑制作用、非竞争抑制作用、反竞争抑制作用
酶的抑制剂：
凡能使酶的催化活性下降而不改变酶蛋白构象或不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
竞争抑制作用：
有些抑制剂I与底物S的结构相似，能与底物S竞争性地与酶的活性中心结合，从而阻碍酶－底物复合物ES的形成。
这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
非竞争抑制作用：
有些抑制剂I与酶活性中心外的必需基团相结合，I既可与E结合，又可与ES结合。
虽然I与S之间无竞争作用，不影响E与S的结合亲和力，但由于酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物，从而抑制酶促反应的彻底进行。
这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。
其抑制程度取决于I的绝对浓度。
反竞争抑制作用：
抑制剂I仅与酶-底物形成的中间产物（ES）结合，使ES的量下降，但不与游离酶结合。
这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。
这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。
（14）酶的激活剂
凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
（15）酶的变构调节、变构酶、变构效应剂
酶的变构调节：
某些代谢物可与酶分子活性中心外的某部分非共价可逆结合，使酶构象改变，从而改变酶催化活性的调节方式。
变构酶：
受变构调节的酶。
变构效应剂：
引起变构效应的物质，分变构激活剂和变构抑制剂。
（16）酶的共价修饰
某些酶蛋白肽链上的某些基团在某种酶的催化下，与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而使酶在活性和非活性之间互相转变的过程，也称为化学修饰
（17）酶原、酶原的激活
酶原：
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原的激活：
在一定条件下，酶原在蛋白水解酶的作用下，发生不可逆的去掉部分肽段的反应，致使构象发生改变，使无活性酶原变成有活性酶的调控过程。
（18）酶的诱导作用、阻遏作用
酶的诱导作用：
某些化合物可在转录水平上促进酶蛋白合成的作用。
阻遏作用：
某些化合物可在转录水平上减少酶蛋白合成的作用，此化合物称为辅阻遏剂。
（19）酶的活力、酶的比活力、酶的转换数
酶的活力：
酶的活性（酶活力,enzymeactivity）是指酶催化化学反应的能力。
酶的比活力：
每mg蛋白所含有的酶活力单位数，代表了酶的纯度，单位是IU/mg蛋白。
酶的转换数：
酶的转换数表示酶的催化中心的活性，它是指单位时间内每一催化中心所能转化的底物分子数，或每摩尔酶活性中心单位时间转换底物的摩尔数。
（20）酶偶联测定法、固定化酶
酶偶联测定法:
是利用酶作为分析试剂，对酶的活性、底物浓度,激活剂、抑制剂等进行定量分析的一种方法。
固定化酶:
即固相酶，是将水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的酶衍生物，使酶只能在一定的空间内进行催化活动。
【问答】
（1）酶促反应特点、酶促反应动力学及各种抑制作用的图形
（1）酶促反应具有极高的效率
（2）酶促反应具有高度的特异性
（3）酶促反应的可调节性
（4）酶具有不稳定性
酶反应动力学：
主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。
在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量<5%时的反应速度。
三种可逆性抑制作用的特征曲线：
（2）酶的别构调节
变构调节：
某些代谢物可与酶分子活性中心外的某部分非共价可逆结合，使酶构象改变，从而改变酶催化活性的调节方式。
（3）酶在临床医学中的应用举例。
1.有些酶可作为酶偶联测定法中的指示酶或辅助酶
2.有些酶可作为酶标记测定法中的标记酶
3.多种酶成为基因工程常用的工具酶
4.酶的分子工程是方兴未艾的酶工程学
第四章聚糖
【名解】
（1）糖蛋白
一种或多种糖以共价键连接到肽链上的蛋白质，分布于细胞膜、溶酶体、细胞外液。
（2）蛋白聚糖
是一条或多条糖胺聚糖以共价键与核心蛋白形成的非常复杂的复合糖。
（3）糖脂
糖通过半缩醛羟基以糖苷链与脂质连接的化合物。
（4）糖组学
糖组学是研究蛋白质糖链组成及功能的一门学科功能
（5）糖基化位点
N-连接糖蛋白中Asn-X-Ser/Thr三个氨基酸残基组成的序列子，称为糖基化位点。
第五章维生素与无机盐
【名解】
（1）维生素
维生素（vitamin）是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。
（2）微量元素
微量元素（traceelement）：
指人体每日需要量在100mg以下的化学元素，主要包括铁、碘、铜、锌、锰、硒、氟、钼、钴、铬等。
（3）干眼病
干眼症是指由多种原因引起的泪液质或量的异常，导致泪膜不稳定及眼表异常，并伴有眼部不适症状，引起眼表组织病变的疾病。
（4）软骨病
维生素D缺乏性佝偻病，又叫骨软化症即骨矿化不足，为新形成的骨基质钙化障碍，是以维生素D缺乏导致钙、磷代谢紊乱和临床以骨骼的钙化障碍为主要特征的疾病，
（5）坏血病
坏血病（scurvy）又叫维生素C缺乏病是由于长期缺乏维生素C，以骨骼变化和毛细血管通透性增加为其特征的周身性疾病。
第六章、糖代谢：
【名解】
（1）乳糖不耐症
乳糖不耐症，又称乳糖消化不良或乳糖吸收不良，是指人体内不产生分解乳糖的乳糖酶的状态。
主要症状为摄入大量乳糖后产生腹泻、腹胀症状。
（2）糖酵解
在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化。
（3）三羧酸循环
指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。
（4）磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
（5）糖原合成、糖原分解
糖原的合成：
指由葡萄糖合成糖原的过程。
糖原分解：
习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
（6）糖原累积症
糖原累积症是一类遗传性代谢病，其特点为体内某些器官组织中有大量糖原堆积。
引起糖原累积症的原因是患者先天性缺乏与糖原代谢有关的酶类。
（7）糖异生
糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
（8）底物循环、乳酸循环
在以上反应过程中，作用物的互变反应分别由不同的酶催化其单向反应，这种互变循环被称为底物循环（substratecycle）。
肌收缩通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也称Cori循环。
（9）胰岛素、胰高血糖素
胰岛素是由胰岛β细胞受内源性或外源性物质如葡萄糖、乳糖、核糖、精氨酸、胰高血糖素等的刺激而分泌的一种蛋白质激素，能够降低血糖。
胰高血糖素（升糖素）是一种由胰脏胰岛α-细胞分泌的激素，能够升高血糖。
（10）葡萄糖耐量、糖尿病
人体对摄入的葡萄糖具有很大的耐受能力的现象称为葡萄糖耐量。
糖尿病是一种因部分或完全胰岛素缺失、或细胞胰岛素受体减少、或受体敏感性降低导致的疾病
【问答】
（1）血糖的主要来源与去路
血糖
3.89~6.11mmol/L
（2）“狗急跳墙”的生理机制
狗受到外界给予的应激性刺激，一方面交感神经兴奋，神经冲动传至肾上腺髓质，使之活动性增强，分泌儿茶酚胺，儿茶酚胺除引起中枢兴奋外，还引发一系列外周反应，包括促使外周血管收缩，升高血压，提高骨骼肌紧张等；另一方面，应激原刺激还可启动下丘脑-垂体-肾上腺皮质（HPA）轴应激反应，HPA轴兴奋释放促肾上腺皮质激素释放激素来增加肾上腺皮质激素释放激素的分泌，进而使血浆中糖皮质激素的浓度升高，糖皮质激素分泌增加促进肝糖原分解，使得血糖浓度快速升高，骨骼肌供能增多，狗便拥有足够了的力量以至跳过墙头。
（在受到惊吓或者刺激、恐惧、危险的时候会分泌肾上腺素，通过肝和肌肉的细胞膜受体、cAMP、蛋白激酶级联激活磷酸化酶，加速糖原分解。
促进糖异生。
主要在应激状态下发挥调节作用。
）
（3）了解糖酵解
升级会员 