细生复习题答案2.docx

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细生复习题答案2

核糖体补充

比较原核生物和真核生物核糖体的大小、组成？

原核细胞核糖体70S（大亚基：

5S、23S小亚基:

16S）真核细胞核糖体80S（大亚基：

5S、28S、5.8S小亚基：

18S）

什么是核糖体的E位、P位、A位?

３个tRNA结合位点。

A位aminoacylsite　结合氨酰tRNA；P位peptidylsite结合肽基-tRNA；E位Esiteexitsite，结合空tRNA，是tRNA排出处

什么是多聚核糖体?

一条mRNA往往先后依次结合了多个核糖体，叫多聚核糖体。

核糖体的整体结构是由RNA还是蛋白质决定？

RNA

第一章

1.第一个在显微镜下观察到细胞的人是？

RobertHook

2.第一个在显微镜下观察到活细胞的人是？

Leeuwenhook

3.细胞学说是谁建立的？

Schleiden（德·植）植物由细胞组成和Schwann（德·动）动物也由细胞组成——建立细胞学说

4.谁提出了染色体遗传理论？

T.Boveri和W.Suttan联系起染色体行为与Mondel遗传因子，提出染色体遗传理论

5.谁创立了基因学说？

1910年T.Morgan建立基因学说：

基因是遗传基本单位，直线排列在染色体上，成为连锁群

6.谁最早证实了DNA为遗传物质？

O.Avery证实DNA为遗传物质

7.谁提出了操纵子学说？

F.Jacob和J.Monod提出操纵子学说

8.克隆羊多莉是哪年由谁创造出的？

1997年I.Wilmut克隆羊多利

9.人类基因组计划何时启动，何时成功？

1990年人类基因组计划启动，2000年成功

10.什么是细胞分化？

个体发育中，受精卵来源细胞产生形态结构、化学组成和功能等方面稳定性差异的过程

11.细胞生物学研究与医学有哪些联系？

人类生命来自受精卵，以细胞为基础，细胞正常结构损伤与功能紊乱，导致疾病；细胞生物学的深入研究，能更深入阐明各种疾病的机制，以及找到有效治疗手段；细胞生物学是临床医学的基础，为学习其他医学课程打下基础，培养科研思维。

某些主要研究领域与医学意义

1.细胞的信号转导

细胞间的信息联系通过信号分子完成→细胞受体；家族性高胆固醇血症——LDL受体减少；重症肌无力——抗乙酰胆碱受体的抗体；霍乱——G蛋白糖基化而失活

2.细胞分化与干细胞研究

细胞分化：

个体发育中，受精卵来源细胞产生形态结构、化学组成和功能等方面稳定性差异的过程。

胚胎细胞发育中，全能→多能→单能→终末细胞；干细胞具有修复和再生人体病变器官的前景，进行细胞治疗，治疗性克隆等

3.细胞增殖与细胞周期调控

细胞增殖生命特征，增殖失控导致疾病；肿瘤发生机制与防治——重要研究课题：

基因与肿瘤、信号传导与肿瘤、癌细胞分化等

4.细胞衰老与死亡

细胞衰老→机体衰老，发病；衰老机制研究进展：

端粒随分裂次数缩短；线虫中发现：

衰老基因和长寿基因；过早老化——Werner综合症，DNA复制解旋障碍；细胞凋亡apoptosis：

特定条件下，细胞遵循自身程序结束生命的过程；个体发育中，细胞凋亡必不可少；凋亡异常→疾病

5.细胞的基因组学、蛋白组学

基因组学：

研究生物基因组成，基因精确结构、相互关系及表达调控的学科

表观遗传学epigenetics（研究热点）：

研究没有DNA序列变化并且可以遗传的基因功能变化的学科，包括：

DNA甲基化、组蛋白密码（组蛋白:

乙酰化、甲基化、磷酸化、泛素化、糖基化和羰基化等影响转录调控）、基因组印记以及表观基因组学

蛋白组学：

以细胞内全部蛋白质为对象，整体角度分析细胞内蛋白质组成、表达与修饰状态，了解蛋白质间的相互作用与联系，揭示蛋白质功能与细胞生命活动规律

蛋白组学通过寻找和筛选差异蛋白谱，揭示某些蛋白质功能，细胞调控机制，及细胞生理病理本质，因此，蛋白组学研究能为探讨疾病机制、疾病诊治和新药开发等提供重要理论依据和解决途径

第二章

1.体积最小的完整生命是什么？

支原体

2.原核生物与真核生物最主要的区别是什么？

有无以核膜为包围的细胞核。

共有哪些区别？

原核细胞：

无以核膜包围的细胞核，结构简单，体积小，一至几个微米，细胞质中裸露DNA——拟核（nucleoid），含核糖体，无膜性细胞器，有细胞壁（cellwall），DNA含量少，其分子结构呈环状，仅有一条裸露DNA，不与组蛋白结合，无内含子，无大量DNA重复序列，转录与翻译在胞质中同时进行，无转录与翻译后大分子的加工与修饰，细胞分裂为无丝分裂。

真核细胞：

有以核膜包围的细胞核，有内膜系统，DNA量多，呈线状，有两个以上的DNA分子，有内含子及大量DNA重复序列，核内转录，胞质内翻译，转录及翻译后的大分子要进行加工与修饰，分裂方式为有丝分裂及减数分裂。

3.生命的主要四种元素是什么？

CHON

4.有机小分子主要有哪几种？

分四种：

单糖、脂肪酸、氨基酸、核苷酸

5.单糖聚合成多糖，通过什么键？

单糖分子间脱水反应形成糖苷键，单糖→寡糖→多糖

6.碱基与核糖形成核苷时，通过什么键？

核糖1C位与碱基（嘧啶的1N/嘌呤的9N）形成糖苷键，所合成为核苷

7.核苷酸聚合成核酸时，通过什么键？

核糖3C位与5C位之间形成磷酸二酯键连接，单核苷酸成核酸链

8.B-DNA的双螺旋结构是怎样的？

脱氧核苷酸由磷酸二酯键连接，方向一条5'→3'，另一条3'→5'；两条链围绕同一个中心轴，右手螺旋方向盘绕成双螺旋；碱基互补原则：

A=T，G≡C；相邻碱基之间距离0.34nm，10个碱基构成一个螺距3.4nm；螺旋直径2nm；右手螺旋结构上存在两条凹沟：

大沟和小沟

9.什么是碱基互补配对原则？

：

A=T，G≡C

10.RNA与DNA的相同与不同处有哪些？

跟DNA相同：

由3',5'-磷酸二酯键连接而成，跟DNA区别：

U替代T；戊糖的核糖2C不脱氧

11.真核生物的mRNA特征结构有哪些？

5'端有帽子结构——7-甲基三磷酸鸟苷，3'端有多聚腺苷酸尾巴PolyA

12.rRNA占细胞内总RNA的百分比是？

占RNA总量的80％～90％，分子量在RNA中最大

13.真核生物的核糖体的rRNA有哪些？

真核细胞核糖体（80S）含5S、5.8S、28S和18S四种rRNA

14.原核生物的核糖体的rRNA有哪些？

原核细胞核糖体（70S）含5S、23S和16S三种rRNA

15.rRNA占核糖体的总重量的百分比是？

60%

16.tRNA的结构特点有哪些，有什么功能？

分子量较小，含70～90个核苷酸；特点是含稀有碱基；tRNA部分折叠成双链，结构呈三叶草形，tRNA3'末端CCA-OH共价结合特定氨基酸；反密码环上三个碱基构成反密码子（anticodon），反密码子可识别mRNA上相应的密码子，并结合（配对）；tRNA的功能是转运氨基酸到核糖体合成蛋白质；反转录病毒在细胞内复制时，需要细胞内的tRNA为引物，如：

色氨酸-tRNA、脯氨酸-tRNA

17.snRNA的数量、分布和功能？

真核细胞核内的小分子RNA，含70~300个核苷酸，称小核RNA（smallnuclearRNA,snRNA）；不及总RNA1%，但snRNA的拷贝数很多，约100~200万个/细胞；已发现snRNA20多种，大多富含尿苷酸（U），称U-snRNA；U-snRNA的5'端含甲基化稀有碱基，形成特有的帽子结构，常见为2,2,7-三甲基三磷酸尿苷（m32,2,7Gppp）；主要功能：

参与基因转录产物的加工

18.成熟miRNA有多大，由什么酶加工成熟？

microRNA（微小RNA），长21~25nt的非编码RNA，其前体70~90nt，具有发夹结构；Dicer酶

19.成熟miRNA在哪里，有什么功能？

组装进RNA诱导的沉默复合体，通过碱基互补配对的方式识别靶mRNA，并根据互补程度的不同指导沉默复合体降解靶mRNA或者阻遏靶mRNA的翻译。

20.核酶最早在什么生物中发现？

有什么特点？

在原生动物四膜虫中发现具有酶活性的RNA，当去除所有蛋白质后，rRNA剪接仍可完成；核酶是RNA分子，底物也是RNA分子，通过与序列特异性的靶RNA分子配对，而发挥作用

21.氨基酸之间缩合成什么键，形成肽链？

肽键

22.蛋白质的一级结构至四级结构各是什么？

氨基酸的种类、数量和排列顺序，组成蛋白质的一级结构；二级结构：

某一段肽链的空间结构，是由于肽链内氨基酸残基之间有规则形成氢键的结果，包括α-螺旋和β-折叠片；三级结构：

指肽链不同区域的氨基酸侧链间相互作用而形成的肽链折叠。

主要化学键：

氢键、离子键、疏水作用和范德华力（三级结构蛋白质即表现出生物学活性，某些蛋白质结构复杂，需要一条以上的具有三级结构的肽链组成，形成四级结构）；四级结构：

两条以上具有独立三级结构的多肽链，通过非共价键相互连接形成的多聚体。

每条具有独立三级结构的多肽链则称为此蛋白质的亚基；拥有四级结构的蛋白质，只有所有亚基结合一起，才具有生物学活性；比如体内大多数的酶

23.维持蛋白质的一级结构至四级结构各需要什么键？

肽键；肽链内氨基酸残基之间有规则形成的氢键；主要化学键：

氢键、离子键、疏水作用和范德华力；非共价键

24.酸性氨基酸和碱性氨基酸各有哪些？

酸性氨基酸：

天冬氨酸、谷氨酸 ；碱性氨基酸：

赖氨酸、精氨酸、组氨酸

25.蛋白质的磷酸化与去磷酸化各由什么酶催化，由什么分子提供磷酸基团？

由蛋白激酶催化磷酸化，由蛋白质磷酸酶催化去磷酸化；ATP分子

26.GTP结合蛋白有什么特点，功能是什么?

其活性受控于与GTP还是GDP的结合；与GTP结合有活性，与GDP结合无活性；GTP结合蛋白的活化或去活化跟信息传递相关

27.酶的三大特性是什么？

催化效率极高、高度专一性、高度不稳定性

28.什么是寡糖？

它的主要存在形式和定位？

由许多不同单糖分子组成的非重复短链，通常与蛋白质或者脂质连接在一起，形成细胞表面的一部分

29.糖链与肽链的连接方式主要有哪两种？

①N-糖肽键：

指糖碳原子上的羟基，与肽链的天冬酰胺残基上的酰胺基，脱水形成的糖苷键②O-糖肽键：

指糖碳原子上的羟基，与肽链的氨基酸残基（丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸）的羟基，脱水形成的糖苷键

30.哺乳类主要的糖脂类型是？

鞘糖脂

31.细胞表面的寡糖链的主要作用是？

其在构成细胞抗原、细胞识别、细胞粘附、信息传递中均发挥重要作用

第四章

1.构成细胞膜的脂类有哪三种？

细胞膜的脂类-膜脂,约占50%，主要分为三个类型：

磷脂（phospholipid）、胆固醇（cholesterol）、糖脂（glycolipid）

2.磷脂分为哪两种？

磷脂占整个膜脂50%以上，分为两类：

甘油磷脂和鞘磷脂

3.哪一种磷脂在神经细胞含量多，其他细胞含量少？

鞘磷脂（sphingomyelin,SM）

4.胆固醇分子对膜的流动性有何影响？

胆固醇分子调节膜的流动性和加强膜的稳定性，没有胆固醇，细胞膜会解体。

5.动物细胞膜的糖脂由何磷脂衍生而来？

动物糖脂都是鞘氨醇衍生物，称为鞘糖脂，糖基取代磷脂酰胆碱，成为极性头部

6.膜功能的活跃与否跟什么成分的含量密切相关？

膜蛋白

7.根据与脂双层结合方式，膜蛋白可分为哪三类？

内在膜蛋白、外在膜蛋白、脂锚定蛋白

8.内在膜蛋白的跨膜区，通常是哪类氨基酸残基构成的什么结构？

跨膜区域20~30个疏水氨基酸残基，通常N端在细胞外侧，形成α-螺旋；多数跨膜区域是α-螺旋，也有以β-折叠片多次穿膜形成筒状结构，称β-筒，如孔蛋白（porin）

9.外在膜蛋白通过什么键附着膜脂或膜蛋白？

非共价键

10.脂锚定蛋白在膜两侧以什么键结合于什么分子？

又称脂连接蛋白，位于膜的两侧，以共价键结合于脂类分子；此种锚定方式与细胞恶变有关

11.膜糖链的唾液酸残基，在细胞外表面形成什么电荷？

唾液酸残基在糖链末端，形成细胞外表面净负电荷

12.膜的不对称性主要体现在哪三点？

膜脂的不对称性;膜蛋白的不对称性;膜糖的不对称性;

13.膜脂分子能进行哪些运动？

侧向扩散运动;翻转运动;旋转运动;伸缩振荡运动;烃链的旋转异构运动

14.影响膜脂的流动性的因素有哪些？

脂肪酸链的饱和程度：

饱和脂肪酸链排列紧密，流动性小，相变温度高；不饱和脂肪酸则反之;温度下降时，细胞的饱和酶催化单键去饱和为双键，产生含两个不饱和脂肪酸链的磷脂分子，增强膜的流动性②脂肪酸链的长短：

脂肪酸链短，相互作用弱，流动性大，相变温度低；脂肪酸链长则反之③胆固醇的双重调节作用：

相变温度以上时，胆固醇的固醇环结合部分烃链，限制膜的流动性；相变温度以下时，胆固醇隔开磷脂分子，干扰晶态形成，防止低温时膜流动性的突然降低④卵磷脂与鞘磷脂的比值：

哺乳类，卵磷脂+鞘磷脂占膜脂50%；卵磷脂不饱和程度高，流动性大；而鞘磷脂相反

随着衰老，细胞膜中卵磷脂与鞘磷脂的比值下降，流动性也随之下降⑤膜蛋白的影响：

膜蛋白插入脂双层，使周围膜脂分子不能活动，嵌入蛋白越多，膜脂流动性越差;此外，膜脂的极性基团、环境温度、pH、离子强度、金属离子等可影响膜脂的流动性

附加的：

膜蛋白的运动：

侧向扩散：

人鼠杂交细胞表面抗原分布变化可证明；旋转运动：

速度比侧向扩散慢；不同膜蛋白速度不同，有些膜蛋白无法运动；膜蛋白周围脂质的流动性影响膜蛋白的流动性；膜蛋白的运动不需要消耗能量

15.流动镶嵌模型主要内容是什么？

磷脂双层构成膜的连续主体；强调球形蛋白质镶嵌在脂双分子层内；膜是一种动态的、不对称的具有流动性特点的结构

16.脂筏模型的主要内容和特点各是什么？

脂双层中由特殊脂质和蛋白质组成的微区，富含胆固醇和鞘脂类，聚集特定种类膜蛋白；此膜区较厚，称“脂筏”，其周围富含不饱和磷脂，流动性较高；脂筏的两个特点：

许多蛋白聚集在脂筏内，便于相互作用；脂筏提供有利于蛋白质变构的环境，形成有效构象

17.膜转运蛋白分为哪两类？

载体蛋白、通道蛋白

18.哪些溶质能简单扩散到膜另一侧？

脂溶性物质，如醇、苯、甾类激素、O2、CO2、NO、H2O通过简单扩散跨膜

19.被动扩散和主动运输主要区别是什么？

“被动扩散”（passivediffusion）即简单扩散，不需要运输蛋白协助，顺浓度梯度由高浓度向低浓度方向扩散，不消耗能量；“主动运输”，逆电化学浓度梯度转运溶质，需要载体蛋白参与，还需要消耗能量

20.离子通道的四个特点是什么？

只介导被动运输，溶质从膜的高浓度一侧自由扩散到低浓度一侧；离子通道对被转运离子的大小所带电荷有高度选择性；转运效率高，通道允许106~108个特定离子/秒通过，比最快效率的载体蛋白高1000倍；离子通道不是持续开放，有开和关两种构象，受信号调控

21.易化扩散的特点是什么？

哪些物质易化扩散入膜？

易化扩散指在载体蛋白介导下，不消耗代谢能量，顺物质浓度梯度/电化学梯度进行转运物质。

易化扩散转运特异性强，速率非常快；非脂溶性/亲水性小分子，如葡萄糖、氨基酸、核苷酸、代谢物等

22.动物细胞哪种离子泵耗掉1/3的ATP？

Na+-K+泵

23.Na+-K+泵消耗1分子ATP，怎样转运多少Na+和K+？

水解1分子ATP，输出3个Na+，转入2个K+

24.肌细胞内什么细胞器是Ca2+储存场所？

肌浆网是肌细胞特化的内质网，是Ca2+储存场所

25.什么是协同运输？

协同运输（cotransport）：

由Na+-K+泵（或H+泵）与载体蛋白协同作用，间接消耗ATP完成的主动运输方式。

此种跨膜运输的直接动力来自膜两侧的离子电化学梯度，这种梯度是Na+-K+泵等消耗ATP维持的。

若溶质运输方向与Na+顺电化学梯度转移方向相同，为同向运输；反之为对向运输

26.参与葡萄糖同向运输的载体蛋白是什么？

Na+/葡萄糖协同转运蛋白

27.调节细胞内pH的有哪些离子载体蛋白？

Na+-H+交换载体；阴离子载体，Cl--HCO3-交换器

28.主动运输有哪三个特点？

逆浓度或电化学梯度跨膜转运；消耗能量，直接水解ATP或离子电化学梯度提供能量；膜上特异性载体蛋白介导，载体特异结合转运溶质，载体构象可变

29.胞吞胞吐是被动运输还是主动运输？

涉及膜泡的融合与断裂，需消耗能量，属主动运输

30.哪一种胞吞作用帮助清除死亡细胞？

吞噬作用（phagocytosis）

31.什么是受体介导的胞吞作用？

有什么特点？

受体介导的内吞作（receptormediatedendocytosis）细胞通过受体的介导摄取细胞外专一性蛋白质或其它化合物的过程；是细胞选择性高效性摄取细胞外大分子物质的方式，可特异性摄入胞外含量很低的成分，比胞饮作用内化效率高1000多倍

32.有被小窝中，网格蛋白、衔接蛋白和发动蛋白各有什么作用？

网格蛋白作用：

捕获膜上受体使之汇聚有被小窝；牵拉质膜向内凹陷形成有被小泡；衔接蛋白作用：

参与有被小泡组成，处于网格蛋白与配体-受体复合物间；不同类型的衔接蛋白结合不同类型受体，使细胞捕获不同配体；网格由6边形转变成5边形时，牵动质膜凹陷，此时发动蛋白（dynamin）——GTP结合蛋白，自动组装成一个螺旋状领圈结构，水解GTP，构象改变，将有被小泡从质膜上切离下来；之后，包被很快被脱去；小泡与内体融合，低pH使受体、配体分离

33.LDL如何进入细胞？

受体介导的LDL内吞作用

34.胞吐作用的两种分泌途径有何不同？

.结构性分泌途径（constitutivepathwayofsecretion）

分泌蛋白在粗面内质网合成后，转运到高尔基体进行修饰、浓缩、分选，装入分泌囊泡，被转运到细胞膜，与膜融合，外排蛋白，分泌蛋白：

质膜外周蛋白、细胞外基质组分、营养成分、信号分子等；调节性分泌途径（regulatedpathwayofsecretion）分泌蛋白合成后，包裹于分泌囊泡，储存于胞质中，受到细胞外信号刺激，引起细胞内Ca2+浓度瞬时升高，才启动胞吐作用。

此种分泌途径只存在于特化细胞，如分泌激素、酶、神经递质的细胞

35.什么是细胞表面、细胞外被、胞质溶胶?

细胞表面（cellsurface）：

包围在细胞质外层的一个结构复合体系和多功能体系；细胞外被cellcoat：

细胞外表面富含糖类的周缘区；胞质溶胶：

质膜下0.1～0.2μm较黏滞液态物质，含高浓度蛋白质，分布微丝微管，缺少其它细胞器

36.细胞表面的特化结构有哪三种？

微绒毛microvillus；纤毛cillia和鞭毛flagella；褶皱ruffle

37.胱氨酸尿症是哪类遗传疾病？

载体蛋白异常与疾病

38.囊性纤维化是什么结构异常导致的？

离子通道异常导致的（细胞膜上缺少cAMP调节的氯离子通道，导致细胞向外转运Cl-减少，呼吸道粘液水化不足粘度增大，引发细菌感染（蓝绿假单胞杆菌）

39.家族性高胆固醇血症是什么结构异常导致的？

膜受体异常。

其为常染色体显性遗传疾病，LDL受体异常（缺乏或结构异常），血液中胆固醇升高，易发动脉粥样硬化和冠心病

第五章

1.超速离心从细胞分离出的“微粒体”，主要成分是什么？

内质网和核糖体组成

2.内质网膜的标志酶是什么？

葡萄糖-6-磷酸酶

粗面内质网（roughendoplasmicreticulum,RER）和滑面内质网（smoothendoplasmicreticulum,SER）

3.粗面内质网主要负责合成加工转运什么蛋白质？

分泌型蛋白质和多种膜蛋白

4.粗面内质网与滑面内质网形态上各有什么特点？

粗面内质网表面有核糖体附着，多呈扁平囊状；滑面内质网是表面光滑的管泡样网状结构，与粗面内质网相通

5.粗面内质网有哪些功能？

粗面内质网与外输性蛋白质的合成、加工及转运密切相关1.作为核糖体附着的支架2.新生多肽链的折叠与装配3.蛋白质的糖基化4.蛋白质的胞内运输

6.信号肽假说内容是怎样的？

①胞质中游离核糖体，翻译出有信号肽的多肽后，即被胞质中的SRP识别、结合②与信号肽结合的SRP识别并结合内质网膜上的SRP-R，介导核糖体结合内质网膜的移位子（通道蛋白）；此结合导致SRP被释放，返回胞质重新被利用；而多肽链进入移位子通道内，翻译重新开始③核糖体与移位子的结合，使得核糖体大亚基的中央管与移位子的通道相对，继续合成的肽链在信号肽牵引下进入移位子通道，到达内质网腔；信号肽被信号肽酶切除；多肽合成结束，核糖体撤离

7.滑面内质网有哪些功能？

滑面内质网是胞内脂类物质合成的主要场所1.滑面内质网参与脂质的合成和转运2.滑面内质网参与糖原代谢3.滑面内质网是细胞解毒主要场所4.滑面内质网是肌细胞Ca2+储存场所5.滑面内质网与胃酸、胆汁合成与分泌密切相关

8.试列举出粗面内质网中的3种分子伴侣（molecularchaperone）名字，它们功能如何，羧基端有何特点？

重链结合蛋白（heavy-chainbindingprotein,BiP）能与折叠错误的多肽和未完成装配的蛋白亚单位识别结合，予以滞留；促进重新折叠、装配与运输.Bip属于热休克蛋白70（HSP70）家族；帮助多肽链转运、折叠和组装.钙网素、葡萄糖调节蛋白94（GRP94）——内质网素（内质网标志性分子伴侣）分子伴侣共同特点：

羧基端有Lys-Asp-Glu-Leu（KDEL）——四氨基酸滞留信号肽，结合于内质网膜受体蛋白，从而驻留于内质网腔，又称驻留蛋白

9.粗面内质网中的糖基化有何特点？

粗面内质网中的糖基化：

寡糖与蛋白质天冬酰胺残基侧链的氨基基团结合，即N-糖基化

10.滑面内质网的解毒机制有何特点？

在电子传递的氧化还原过程中，催化多种化合物氧化或羟化，使毒物/药物被破坏；或增加了毒物/药物极性，使之排泄.

11.高尔基复合体的形态结构是怎样的？

高尔基复合体由三种不同类型的膜性囊泡组成1.扁平囊泡cisternae2.小囊泡vesicles3.大囊泡vacuoloes

12.为什么说高尔基复合体有显著极性？

从顺面到反面分成三个部分：

①顺面高尔基网状结构：

连续分支的管网状结构；分选来自内质网的蛋白质和脂类，大多转入高尔基中间囊膜，少量重返内质网；对蛋白质进行O-连接糖基化以及跨膜蛋白的酰基化②高尔基中间囊膜：

多层囊、管结构复合体；进行糖基化修饰和多糖及糖脂的合成③反面高尔基网状结构：

对蛋白质进行分选，或被分泌到细胞外，或被转运到溶酶体；某些蛋白质的修饰，如酪氨酸残基的硫酸化、半乳糖的唾液酸化、蛋白水解等

13.高尔基复合体最具特征的酶是？

糖基转移酶,参与糖蛋白和糖脂合成

14.高尔基复合体的功能有哪些？

高尔基复合体与内膜系统其他组分，构成胞内物质转运的特殊通道，也是物质合成、加工的重要场所1.高尔基复合体是细胞内蛋白质运输分泌的中转站2.高尔基复合体是胞内物质加工合成的重要场所3.高尔基复合体是胞内蛋白质的分选和膜泡定向运输的枢纽

15.高尔基复合体糖基化的特点是？

N-连接糖蛋白，糖基化始于内质网，完成于高尔基复合体;O-连接糖蛋白，糖基化在高尔基复合体进行完成

（蛋白质糖基化意义：

①保护蛋白质，免遭水解②是运输信号，引导蛋白质包装运输③糖基化形成细胞外被，参与保护、识别、联络等重要生命活动）

16.三级溶酶体的别名是？

在不同细胞中沉积，可分别称为什么？

后溶酶体;这些残留小体，有的以胞吐方式释放到细胞外被清除；有的沉积于细胞内，如神经细胞、肝细胞、心肌细胞的脂褐质lipofuscin或者肿瘤细胞、病毒感染细胞、大肺泡细胞、单核吞噬细胞中的髓样结构、含铁小体.

17.所有溶酶体中共约多少种水解酶？

最适pH是多少？

一个动物细胞通常含几百个溶酶体，含60多种分解所有生物活性物质的酸性水解酶，最适pH3.5~5.5

18.溶酶体为何能保持低pH？

溶酶体膜上嵌有质子泵，依赖水解ATP释放能量，逆浓度梯度将H+泵人溶酶体中，维持低pH

19.溶酶体为何不能消化自身的膜？

溶酶体膜中两种高度糖基化的跨膜整合蛋白：

lgpA和lgpB，朝向