生物化学第8章蛋白质分解代谢.docx

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生物化学第8章蛋白质分解代谢

第九章  蛋白质分解代谢

【授课时间】4学时

第一节蛋白质的营养作用

【目的要求】

1．掌握蛋白质的生理功能，氮平衡的概念和类型，必需氨基酸的种类。

2．熟悉蛋白质的需要量和营养价值。

3．了解蛋白质的消化作用和腐败作用

【教学内容】

1．详细介绍：

蛋白质的营养作用

2．详细介绍：

蛋白质的需要量

3．详细介绍：

蛋白质的营养价值

4．一般介绍：

蛋白质的腐败作用

【重点、难点】

蛋白质的需要量和营养价值

【授课学时】0．5学时

第二节氨基酸的一般代谢

【目的要求】

1．掌握氨基酸的脱氨基作用和转氨基作用的机制。

2．熟悉α-酮酸的代谢。

【教学内容】

1．一般介绍：

氨基酸代谢概况

2．重点介绍：

氨基酸的脱氨基作用

3．详细介绍：

α-酮酸的代谢

【重点、难点】

重点：

联合脱氨基作用

难点：

转氨基作用的机制

【授课学时】0．75学时

第三节氨的代谢

【目的要求】

1．掌握氨来源与去路。

尿素合成部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。

2．了解高血氨症和氨中毒。

【教学内容】

1．详细介绍：

体内氨的来源

2．一般介绍：

体内氨的转运

3．重点介绍：

体内氨的去路

【重点、难点】

重点：

鸟氨酸循环

【授课学时】2学时

第四节氨基酸的特殊代谢

【目的要求】

1．掌握一碳单位的概念、来源、载体、种类和生理意义。

2．了解氨基酸的脱羧基作用。

【教学内容】

1．一般介绍：

氨基酸的脱羧基作用

2．详细介绍：

一碳单位的代谢

3．一般介绍：

含硫氨基酸的代谢

【重点、难点】

重点：

一碳单位代谢

【授课学时】0．5学时

第五节糖、脂类、蛋白质代谢的联系与调节

【目的要求】

熟悉糖、脂和蛋白质代谢的联系及代谢调节特点

【教学内容】

1．一般介绍：

糖、脂和蛋白质代谢之间的联系

2．一般介绍：

代谢调节

【重点、难点】

难点：

代谢调节

【授课学时】0．25学时

第八章蛋白质分解代谢

第一节蛋白质的营养作用

第二节氨基酸的一般代谢

第三节氨的代谢

第四节氨基酸的特殊代谢

第五节糖、脂类、蛋白质代谢的联系及调节

第一节蛋白质的营养作用

时间

25ˊ

教学内容

一、蛋白质的生理功能

蛋白质最重要的生理功能是维持组织细胞的生长、更新、修补；另外在催化、运输、代谢调节等过程中均需要蛋白质参与。

同时蛋白质也是能源物质，每克蛋白质在体内氧化分解可释放约17kJ（4kcal）能量。

由此，提供足够的蛋白质对正常代谢和各种生命活动是十分重要的。

二、蛋白质的需要量

（一）氮平衡

测定尿与粪中的含氮量（排出氮）及摄入食物的含氮量（摄入氮）可反映体内蛋白质的代谢概况，称为氮平衡（nitrogenbalance）实验。

1．总氮平衡摄入氮＝排出氮，反映正常成人的蛋白质代谢情况，即氮的“收支”平衡。

2．正氮平衡摄入氮＞排出氮，部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。

儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。

3．负氮平衡摄入氮＜排出氮，见于蛋白质供应量不足，如饥饿或消耗性疾病患者。

（二）需要量

根据氮平衡实验计算，在不进食蛋白质时，成人每天最低分解约20g蛋白质。

由于食物蛋白质与人体蛋白质组成的差异，不可能全部被利用，故成人每天最低需要30～50g蛋白质。

为了长期保持总氮平衡，仍须增量才能满足要求。

我国营养学会推荐成人每天蛋白质需要量为80g。

三、蛋白质的营养价值

人体内有8种氨基酸不能合成，这些体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸（essentialaminoacid），它们是：

缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。

其余12种氨基酸体内可以合成，不一定需要由食物供应，在营养上称为非必需氨基酸（non-essentialaminoacid）。

一般来说，含必需氨基酸种类多而数量足的蛋白质，其营养价值高，反之营养价值低。

由于动物蛋白质所含必需氨基酸的种类和比例与人体需要相近，故营养价值高。

营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称为食物蛋白质的互补作用。

例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少而含色氨酸较多，豆类蛋白质含赖氨酸较多而含色氨酸较少，两者混合食用即可提高营养价值。

四、蛋白质的肠中腐败作用

肠道细菌对蛋白质及其消化产物所起的作用，称为腐败作用（putrefaction）。

腐败作用的大多数产物对人体有害，但也可以产生少量脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。

（一）胺类的生成

肠道细菌使氨基酸脱羧产生胺（amines）。

例如，组氨酸脱羧基生成组胺，赖氨酸脱羧基生成尸胺，色氨酸脱羧基生成色胺，酪氨酸脱羧基生成酪胺，苯丙氨酸脱羧基生成苯乙胺等。

酪胺和苯乙胺在脑组织可形成β-羟酪胺（鱆胺）和苯乙醇胺。

它们的化学结构与儿茶酚胺类似，称为假神经递质。

假神经递质增多，可取代儿茶酚胺，影响神经冲动传递，可使大脑发生异常抑制，这可能与肝昏迷的症状有关。

（二）氨的生成

肠道中的氨主要有两个来源：

一是未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基而生成；二是血液中尿素渗入肠道，受肠菌尿素酶的水解而生成。

（三）其他有害物质的生成

腐败作用还可产生其他有害物质，例如苯酚、吲哚、甲基吲哚及硫化氢等。

正常情况下，上述有害物质大部分随粪便排出，只有小部分被吸收，经肝的代谢转变而解毒。

备注

第二节氨基酸的一般代谢

时间

35ˊ

教学内容

一、氨基酸代谢概况

食物蛋白质在消化道内水解为氨基酸，经小肠吸收进入体内；体内组织蛋白质经水解生成氨基酸，加之其它物质经代谢转变生成的氨基酸交融在一起分布于全身各组织参与代谢，总称为氨基酸代谢库。

大多数氨基酸主要在肝中分解代谢，有些氨基酸（如支链氨基酸）则主要在骨骼肌中分解代谢。

体内氨基酸的主要功用是合成蛋白质或转变成其衍生物，正常人尿中排出的氨基酸极少。

二、氨基酸的脱氨基作用

氨基酸分解代谢的最主要反应是脱氨基作用，此反应在体内大多数组织细胞内均可进行。

脱氨基方式：

氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环等，其中以联合脱氨基最为重要。

（一）氧化脱氨基作用

氨基酸在酶催化下进行伴有氧化的脱氨反应，称为氧化脱氨基作用。

L-谷氨酸脱氢酶广泛存在于肝、肾和脑中，它催化的反应是可逆的。

（二）转氨基作用

在转氨酶催化下，氨基酸把氨基转移给α-酮酸，结果是氨基酸转变成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸接受氨基转变成另一种氨基酸，此反应称为转氨基作用。

转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。

除甘、赖、苏、脯氨酸以外，大多数氨基酸均能进行转氨反应。

转氨酶的种类多，专一性强，在转氨酶中以催化有谷氨酸参加反应的转氨酶最为重要，如肝细胞含量最高的丙氨酸氨基转移酶（alaninetransaminase，ALT），以及心肌细胞含量较高的天冬氨酸氨基转移酶（aspartatetransaminase，AST）。

转氨酶是细胞内酶，正常情况下血清中含量很低，当心肌或肝细胞等组织细胞受损伤时血清中含量增高，故可作为临床诊断疾病的指标。

（三）联合脱氨基作用

转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合催化使氨基酸的α-氨基脱下并产生游离氨的过程称为联合脱氨基作用。

在肝、肾等组织中转氨酶催化多种氨基酸与α-酮戊二酸进行氨基转移，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，谷氨酸再经L-谷氨酸脱氢酶的作用脱去氨基生成α-酮戊二酸和氨。

联合脱氨基反应是可逆的，所以通过联合脱氨基的逆过程可以合成新的非必需氨基酸。

（四）嘌呤核苷酸循环

肌肉组织是支链氨基酸脱氨的重要场所。

但是，肌肉中谷氨酸脱氢酶活性较低，难以进行上述的联合脱氨方式，而是通过嘌呤核苷酸循环脱氨。

氨基酸通过连续的转氨基作用，将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸（IMP）反应生成腺苷酸代琥珀酸，后者经过裂解，释放出延胡索酸并生成腺嘌呤核苷酸（AMP）。

AMP在活性较强的腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基生成IMP，最终完成了氨基酸的脱氨基作用。

三、α-酮酸的代谢

（一）经氨基化作用生成非必需氨基酸

α-酮酸可在转氨酶催化下接受从谷氨酸转出的氨基而生成各种相应的氨基酸。

（二）转变成糖或脂肪

在体内可以转变成糖的氨基酸称为生糖氨基酸，能转变为酮体者称为生酮氨基酸，二者兼有则称为生糖兼生酮氨基酸。

生糖氨基酸脱氨所生成的α-酮酸可以转变为丙酮酸或三羧酸循环中各种中间产物，这些物质可进一步异生为葡萄糖；生酮氨基酸对应的α-酮酸，可以转变为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，进一步转变为酮体或脂肪酸。

（三）氧化供能

不同的α-酮酸在体内可通过三羧酸循环与氧化磷酸化彻底氧化，产生CO2和H2O，并释放出能量供生理活动的需要。

备注

第三节氨的代谢

时间

15ˊ

25ˊ

45ˊ

教学内容

氨是一种剧毒物质，脑组织对氨的作用尤为敏感。

正常人血氨浓度极低，一般不超过60μmol/L

一、体内氨的来源

（一）氨基酸脱氨

氨基酸脱氨基作用是氨的主要来源。

（二）肠道吸收

肠道中的氨主要来自两种途径：

一是肠道内蛋白质、氨基酸的腐败作用产生氨；二是血中尿素渗入肠道后水解产生氨。

肠道产氨的量较多，每天约4g，肠道内腐败作用增强时，氨的产生量增多。

肠道氨吸收多少与肠内pH有关，肠道pH偏碱时，氨的吸收增加。

临床上对高血氨病人禁用碱性肥皂水灌肠。

（三）肾产生

在肾远曲小管上皮细胞内，谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下，水解成谷氨酸和NH3。

后者被分泌到肾小管管腔中，与H+结合成NH4+，并以铵盐的形式由尿排出。

酸性尿可促使NH3→NH4+，有利于肾小管细胞的氨扩散入尿，相反碱性尿则不利于氨的排出，氨可被吸收入血，引起血氨升高。

二、体内氨的转运

（一）丙氨酸-葡萄糖循环

肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转移至丙酮酸，丙酮酸接受氨基生成丙氨酸，即以丙氨酸的形式携带着肌肉氨基酸脱下的氨经血液运输到肝。

在肝中，丙氨酸经联合脱氨基作用，释放出氨，可用于合成尿素。

脱氨后生成的丙酮酸异生为葡萄糖。

葡萄糖可进入血液输送至肌肉，在肌肉中葡萄糖又可分解为丙酮酸，供再次接受氨基生成丙氨酸。

如此循环地将氨从肌肉中转运到肝，故将这一途径称为丙氨酸-葡萄糖循环。

（二）谷氨酰胺的运氨作用

谷氨酰胺是脑、肌肉（占1/3）等组织向肝或肾运输氨的主要形式。

氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的作用下合成谷氨酰胺，经血液输送到肝或肾，再经谷氨酰胺酶水解为谷氨酸和氨，在肝可合成尿素，在肾则以铵盐形式由尿排出。

谷氨酰胺除作为氨的解毒和运输形式外，还可为某些含氮化合物的合成提供原料，如嘌呤及嘧啶的合成。

三、体内氨的去路

体内氨的去路有三条：

①在肝内合成尿素，然后由肾排出，这是体内氨的主要去路；②重新合成氨基酸；③合成其它含氮化合物。

（一）鸟氨酸循环——尿素合成

1．合成部位肝几乎是唯一能合成尿素的器官。

其它器官如肾由于含有少量精氨酸酶，故也有极少量尿素生成。

2．合成过程鸟氨酸循环的过程可分为以下四步。

（l）氨基甲酰磷酸的合成：

氨与CO2在肝细胞线粒体的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（carbamoylphosphatesynthetaseⅠ，CPS-Ⅰ）催化下，合成氨基甲酰磷酸，其辅助因子有Mg2+、ATP及N-乙酰谷氨酸。

N-乙酰谷氨酸由乙酰辅酶A和谷氨酸合成，它是CPS-Ⅰ的别构激动剂。

（2）瓜氨酸的合成：

在鸟氨酸氨甲酰基转移酶的催化下，氨基甲酰磷酸的氨甲酰基转移至鸟氨酸上生成瓜氨酸，此反应不可逆。

其中所需的鸟氨酸是由胞液进入线粒体，瓜氨酸合成后又由线粒体转运至胞液。

（3）精氨酸的合成：

在胞液内，瓜氨酸与天冬氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶的催化下，由ATP供能合成精氨酸代琥珀酸，后者在精氨酸代琥珀酸裂解酶催化下，分解成为精氨酸和延胡索酸。

（4）精氨酸水解生成尿素：

精氨酸在胞液中精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸再进入线粒体参与瓜氨酸的合成，如此反复循环，尿素不断合成。

在尿素合成的酶系中，精氨酸代琥珀酸合成酶的活性最低，是尿素合成的限速酶。

合成尿素的两个氮原子，一个来自氨基酸脱氨基生成的氨，另一个则由天冬氨酸提供，而天冬氨酸又可由多种氨基酸通过转氨基反应而生成。

因此，尿素分子中的两个氮原子都是直接或间接来源于多种氨基酸。

另外尿素的生成是耗能过程，每合成1分子尿素需消耗3分子ATP。

（三）高血氨症与氨中毒

正常情况下，血氨的来源、运输与去路保持动态平衡，血氨浓度处于较低水平。

氨在肝中合成尿素是维持这种平衡的关键。

当肝功能严重损伤时，尿素合成障碍，血氨浓度增高，称为高氨血症。

氨进入脑组织，可与脑中的α-酮戊二酸经还原氨基化而合成谷氨酸，氨还可进一步与脑中的谷氨酸结合生成谷氨酰胺。

这两步反应需消耗NADH+H+和ATP，并使脑细胞中的α-酮戊二酸减少，导致三羧酸循环和氧化磷酸化作用减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可产生昏迷，这就是肝昏迷氨中毒学说。

备注

第四节氨基酸的特殊代谢

时间

25ˊ

教学内容

一、氨基酸的脱羧基作用

氨基酸直接或间接通过脱羧作用产生胺类化合物，催化氨基酸脱羧的酶（脱羧酶）是以磷酸吡哆醛为辅酶。

（一）组胺

组氨酸经组氨酸脱羧酶催化，生成组胺（histamine）。

组胺广泛分布于乳腺、肝、肺、肌肉及胃粘膜等的肥大细胞中，是一种强烈的血管舒张剂，并能增加毛细血管通透性。

创伤性休克及过敏反应等均与组胺生成过多有关。

组胺还可刺激胃液分泌，可用于研究胃的分泌活动。

（二）5-羟色胺

色氨酸在脑组织中经色氨酸羟化酶作用，可生成5-羟色氨酸，后者再脱羧生成5-羟色胺（5-HT）。

5-HT广泛分布于体内各组织。

脑内的5-HT可作为抑制性神经递质，与睡眠、疼痛和体温调节有密切关系。

在外周组织，5-HT有收缩血管的作用。

（三）γ-氨基丁酸

谷氨酸在谷氨酸脱羧酶作用下脱羧基生成γ-氨基丁酸（γ-aminobutyricacid,GABA），谷氨酸脱羧酶主要存在脑、肾组织。

GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。

临床上用维生素B6治疗妊娠呕吐和小儿抽搐，是因为磷酸吡哆醛作为谷氨酸脱羧酶的辅酶，可促进谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸，从而导致中枢抑制作用以减轻症状。

（四）牛磺酸

半胱氨酸首先氧化成磺酸丙氨酸，再脱羧基生成牛磺酸。

在肝细胞中牛磺酸可与胆汁酸结合生成结合胆汁酸。

（五）多胺

鸟氨酸及蛋氨酸经脱羧基等作用可产生多胺，包括精脒和精胺。

鸟氨酸先脱羧基生成腐胺，S-腺苷蛋氨酸脱羧基生成S-腺苷甲硫基丙胺，然后腐胺从S-腺苷甲硫基丙胺转入丙胺基而转变为精脒和精胺。

精脒和精胺是调节细胞生长的重要物质。

凡生长旺盛的组织如胚胎、再生肝、癌瘤组织等，其鸟氨酸脱羧酶（多胺合成限速酶）活性较强，多胺含量也较多。

二、一碳单位的代谢

（一）概念

某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个碳原子的有机基团，称为一碳单位，如甲基（-CH3）、亚甲基（-CH2-）、次甲基（＝CH-）、甲酰基（-CHO）及亚氨甲基（-CH=NH）等。

（二）一碳单位的载体

四氢叶酸（FH4）是一碳单位的载体。

通常FH4分子上的N5和N10是一碳单位的结合位置，如N5-甲基四氢叶酸（N5-CH3-FH4）、N5，N10-亚甲四氢叶酸（N5，N10-CH2-FH4）、N5，N10-次甲四氢叶酸（N5，N10=CH-FH4）、N10-甲酰四氢叶酸（N10-CHO-FH4）及N5-亚氨甲基四氢叶酸（N5-CH=NH-FH4）等。

（三）一碳单位的生成与互变

一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸和色氨酸的分解代谢。

一碳单位的生理功能：

参与体内嘌呤、嘧啶的合成，故与蛋白质、核酸代谢密切相关，与细胞的增殖、组织生长和机体发育等重要过程密切相关。

三、含硫氨基酸的代谢

含硫氨基酸包括蛋氨酸和半胱氨酸。

（一）蛋氨酸与转甲基作用

蛋氨酸通过转甲基作用可以生成许多重要的活性物质。

循环的意义是由N5-CH3-FH4供给-CH3合成蛋氨酸，再通过S-腺苷蛋氨酸提供-CH3以进行广泛存在的甲基化反应。

（二）半胱氨酸及硫的代谢

谷胱甘肽（GSH）的生成与功能GSH是由谷氨酸的γ-羧基与半胱氨酸、甘氨酸合成的三肽，其活性基团是半胱氨酸残基上的巯基，是机体重要的含-SH化合物。

人红细胞中还原型GSH含量很高，其主要作用是与过氧化物及氧自由基起反应，从而保护膜上含巯基的蛋白质等物质不被氧化。

在肝中，GSH在谷胱甘肽S-转移酶作用下，还可与某些非营养物，如药物、毒物等结合，以利于这类物质的生物转化作用。

2．硫酸代谢半胱氨酸有多种代谢途径，其巯基的主要去路是生成硫酸根，体内的硫酸大部分以硫酸盐形式随尿排出，其余用于蛋白质、糖和脂类的硫酸化，或与固醇类、酚类及胆红素等化合物结合以增加这些物质的极性，利于它们从尿中排出。

参与这种过程的硫酸则需经ATP活化为“活性硫酸根”，即3′-磷酸腺苷-5′-磷酰硫酸）。

备注

第五节糖、脂类、蛋白质代谢的联系及调节

时间

10ˊ

教学内容

一、糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系

体内糖、脂和蛋白质代谢相互关联、互相转变。

（一）糖代谢与脂代谢的相互联系

当摄入的糖量超过体内能量消耗时，除合成糖原储存外，生成的柠檬酸和ATP可激活乙酰辅酶A羧化酶，促进脂肪酸的合成，进而合成脂肪储存在脂肪组织中，即糖可以转变为脂肪。

脂肪绝大部分不能在体内转变为糖，这是因为脂肪酸分解生成的乙酰辅酶A不能转变为丙酮酸。

尽管脂肪分解产生的甘油可以异生为糖，但其量很少。

（二）糖代谢与氨基酸代谢的相互联系

生糖氨基酸可通过脱氨作用，生成相应的α-酮酸，然后循糖异生途径转变为糖。

糖代谢的中间代谢物，如丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸等也可氨基化成某些非必需氨基酸。

（三）脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系

生糖氨基酸、生酮氨基酸以及或生糖兼生酮氨基酸分解后可生成乙酰辅酶A，后者可合成脂肪酸进而合成脂肪，即蛋白质可转变为脂肪。

氨基酸可作为合成磷脂的原料，合成丝氨酸磷脂、脑磷脂及卵磷脂的原料。

脂类不能转变为氨基酸，仅脂肪中的甘油部分可通过生成磷酸甘油醛，经糖异生作用生成糖，再转变为某些非必需氨基酸。

二、代谢调节

代谢调节包括细胞水平代谢调节、激素水平代谢调节及整体水平代谢调节，其中细胞水平代谢调节是基础，激素及神经对代谢的调节都是通过细胞水平的代谢调节实现的。

（一）细胞水平的调节

代谢速度和方向主要由关键酶的活性所决定。

这些调节代谢的酶称为调节酶（regulatoryenzyme）或关键酶（keyenzyme）。

调节酶的特点：

①催化的反应速度最慢，因此又称为限速酶，它的活性决定整个代谢途径的总速度；②催化单向反应或非平衡反应；③酶活性除受底物控制外，还受多种代谢物或效应剂的调节。

因此，调节某些关键酶的活性是细胞代谢调节的重要方式。

1．酶的变构调节

（1）变构调节的机制：

变构酶多为两个以上亚基组成的聚合体。

在变构酶分子中有的亚基能与底物结合，起催化作用，称为催化亚基；有的亚基能与变构效应剂结合而起调节作用，称为调节亚基。

使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂（allostericeffector）；能引起酶活性增加的称为变构激活剂；引起酶活性降低的则称为变构抑制剂。

变构效应剂是通过非共价键与调节亚基结合，引起酶的构象改变，从而影响酶与底物的结合，使酶的活性受到抑制或激活。

（2）变构调节的生理意义：

①通过变构调节可使代谢物的生成不致过多。

例如长链脂酰辅酶A可反馈抑制乙酰辅酶A羧化酶，从而抑制脂酸的合成。

②变构调节还可使能量得以有效利用，不致浪费。

例如G-6-P抑制糖原磷酸化酶以阻断糖酵解及糖的氧化，使ATP不致产生过多；③变构调节还可使不同代谢途径相互协调。

例如柠檬酸既可变构抑制磷酸果糖激酶-1，又可变构激活乙酰辅酶A羧化酶，使多余的乙酰辅酶A合成脂酸。

2．酶的化学修饰调节

（1）化学修饰调节的机制：

酶的化学修饰以磷酸化与脱磷酸在代谢调节中最为多见。

酶蛋白分子中丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的羟基是磷酸化修饰的位点。

酶蛋白的磷酸化是在蛋白激酶的催化完成的，而脱磷酸则是由磷蛋白磷酸酶催化的水解反应。

（2）化学修饰调节的特点：

①受调节的酶具有无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式。

②酶的化学修饰是发生了共价键的变化。

③调节过程是级联酶促反应，故有放大效应。

变构调节与化学修饰调节只是调节酶活性的两种不同方式，而对某一具体酶而言，它可同时受这两种方式的调节。

例如磷酸化酶b既可受AMP及Pi的变构激活和ATP与G-6-P的变构抑制，又可通过磷酸化酶b激酶的磷酸化共价修饰而被激活，或受磷蛋白磷酸酶的脱磷酸作用而失活。

4．酶含量的调节通过改变酶的合成或降解以调节细胞内酶的含量，从而调节代谢的速度和强度。

（1）酶蛋白合成的诱导与阻遏：

酶的底物、产物、激素或药物均可影响酶的合成。

一般将加速酶合成的化合物称为酶的诱导剂（inducer），减少酶合成的化合物称为酶的阻遏剂（repressor）。

①底物对酶合成的诱导和阻遏。

例如尿素循环的酶可受食入蛋白质增多而诱导其合成增加。

②产物对酶合成的阻遏。

例如HMGCoA还原酶是胆固醇合成的关键酶，肝中该酶的合成可被胆固醇阻遏。

③激素对酶合成的诱导。

例如糖皮质激素能诱导一些氨基酸分解酶和糖异生关键酶的合成，而胰岛素则能诱导糖酵解和脂酸合成途径中关键酶的合成。

④药物对酶合成的诱导。

很多药物和毒物可促进肝细胞微粒体中加单氧酶或其他一些药物代谢酶的诱导合成，从而使药物失活，具有解毒作用。

（2）酶蛋白降解：

改变酶蛋白分子的降解速度也能调节细胞内酶的含量。

（二）激素水平的调节

通过激素调控物质代谢是高等动物体内代谢调节的重要方式。

不同的激素作用于不同的组织产生不同的生物效应，表现出较高的组织特异性和效应特异性，这是激素作用的一个重要特点。

当激素与靶细胞受体结合后，能将激素的信号跨膜传递入细胞内，转化为一系列细胞内的化学反应，最终表现出激素的生物学效应。

（三）整体水平调节

在人类生活过程中，其内外环境不断变化，机体可通过神经系统及神经体液途径对机体的生理功能及物质代谢进行调节，以适应环境的变化，从而维持内环境的相对恒定。

备注