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考研生物化学强化班讲义跨考内部资料考研生物化学资料文档
统考农学专业考研
生物化学科目
强化提高班
考试形式3
复习内容3
考试形式
一、试卷满分为150分，其中植物生理学为75分，生物化学为75分。
考试时间180分钟。
二、试卷题型结构：
单向选择题：
30小题，每小题1分，共30分。
简答题：
6小题，每小题8分，共48分。
实验题：
2题，每题10分，共20分。
分析论述题：
4题，每题13分，共52分。
第二章蛋白质化学
重点：
氨基酸：
结构、性质
蛋白质：
结构、性质、功能、纯化
一、蛋白质的化学组成
C、H、O、N、S、P，含氮量很接近，平均为16%。
二、氨基酸
同时含有氨基和羧基的有机化合物叫做氨基酸。
按照是否参与蛋白质的组成，氨基酸可以分为蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸。
蛋白质氨基酸又包括常见氨基酸和稀有氨基酸。
蛋白质中常见氨基酸只有20种，除了Gly和Pro，都是L型的α-氨基酸。
在氨基酸的α-碳原子上有一个氨基，一个羧基，一个氢原子和一个侧链基团。
（一）蛋白质中常见氨基酸的分类：
蛋白质中常见氨基酸只有20种，根据R基团的极性的分类方法可以将它们分为：
1、具有非极性或疏水R基团的氨基酸，共8种。
这类氨基酸不易溶于水，包括：
Ala、Leu、Ile、Val、Met（脂肪烃侧链）
Phe、Trp（芳香环侧链）
Pro（亚氨基酸）
2、具有极性不带电荷R基团的氨基酸，共7种。
这类氨基酸具有极性不带电荷R基团，侧链能够形成氢键，比疏水氨基酸易溶于水，包括：
Ser、Thr、Tyr（侧链具有-OH）
Asn、Gln（侧链具有酰胺基）
Cys（侧链具有巯基）
Gly
3、R基团在pH7.0时带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸），共2种。
包括：
Asp，Glu的侧链带有羧基
4、R基团在pH7.0时带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸），共3种。
包括：
Lys（侧链带有氨基）
Arg（侧链带有胍基）
His（侧链带有咪唑基）
（二）氨基酸的理化性质
两性性质：
氨基酸的α-氨基和α-羧基可以在溶液中解离，形成两性离子。
当溶液的pH＜pI，氨基酸为阳离子。
当溶液的pH＞pI，氨基酸为阴离子。
当溶液的pH＝pI，氨基酸成为两性离子。
等电点：
当溶液处于某一特定的pH值时，氨基酸主要以两性离子的形式存在，分子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
等电点的计算：
对于具有一个氨基和一个羧基的氨基酸：
pI＝1/2（pK1+pK2）
对于酸性氨基酸：
pI＝1/2（pK1+pKR）
对于碱性氨基酸：
pI＝1/2（pK2+pKR）
紫外吸收：
酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在紫外波段有吸收。
化学反应：
Sanger反应（反应、试剂、产物）
Edman反应（反应、试剂、产物）
茚三酮反应（反应、试剂、产物）
三、肽
肽键是一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基发生酰化反应，脱去一分子水形成共价键，也称为酰胺键。
多肽链中的氨基酸已不是完整的氨基酸分子，因此称为氨基酸残基。
任何一条肽链都有两个末端，一端为游离的α-NH3+，称为氨基端或N-端；另一端为游离的α-COO¯，称为羧基端或C-端。
因此，多肽链的方向是从N-端到C-端。
在书写时，习惯上按从左至右的方向表示N→C。
天然多肽，例如：
谷胱甘肽
四、蛋白质的结构
（一）蛋白质的一级结构
定义：
蛋白质的一级结构是肽链中氨基酸的排列顺序。
连键：
肽键
举例：
胰岛素
（二）蛋白质的二级结构
定义：
肽链主链局部的折叠和盘绕，不涉及侧链的构象，不涉及整个肽链空间排列。
维系二级结构的主要作用力是氨基酸残基上非侧链基团（氨基和羧基）之间形成的氢键。
构象：
一个分子中原子的三维空间排列，是由单键的旋转造成的。
肽平面（酰胺平面，）：
肽键具有部分双键性质，不能自由转动，因此参与肽键形成的四个原子及相邻的两个α-C处于一个平面上，称为肽平面。
当肽键两端的两个α-C处于同侧时，肽平面为顺式构型，分别处于两侧时为反式构型。
蛋白质多肽链中肽平面以反式构型为主。
二级结构的基本类型：
α-螺旋、β-折叠、β-转角，无规卷曲
要求：
掌握各个基本类型的结构特征，相关的参数和计算。
（三）蛋白质的超二级结构
定义：
两个或两个以上二级结构单元连接起来，组合成有特殊几何排列的局部空间结构。
基本组合：
αα、βαβ（Rossman折迭）、ββ。
（四）蛋白质的结构域
定义：
较大的球形蛋白分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此之间以松散的肽段相连，这些球状构象就是结构域。
举例：
免疫球蛋白
（五）蛋白质的三级结构
定义：
整个多肽链的空间结构，包括侧链在内的所有原子的空间排布，是蛋白质的三维结构。
特点：
有多种折叠层次；极性残基在外；疏水残基在内；分子表面有凹穴
稳定三级结构的作用力：
主要是次级键或非共价键，包括疏水相互作用、离子键、氢键、范德华相互作用。
稳定蛋白质三级结构唯一的共价键是二硫键。
举例：
肌红蛋白
（六）蛋白质的四级结构
定义：
具有特定三级结构的肽链，通过非共价键形成的大分子组合体系。
亚基：
是蛋白质四级结构组分的肽链。
亚基一般只有一条多肽链，有的亚基由两条或多条多肽链组成。
亚基可以相同，也可以不同。
仅含有一个亚基的蛋白质叫做单体蛋白质；含有少数几个亚基的蛋白质为寡聚蛋白；由较多亚基聚合成的蛋白质称为多聚蛋白。
举例：
血红蛋白
但是，并非所有的蛋白质都包含有这六个水平的结构层次，通常球形蛋白质都包含有一、二、三级结构，功能复杂蛋白质才具有四级结构。
（七）胶原蛋白
三股左手螺旋形成的右手超螺旋。
按照考试大纲，要求掌握蛋白质的初级结构（一级结构）和高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构）。
五、蛋白质结构和功能的关系
（一）一级结构与功能的关系：
细胞色素C与进化：
可变残基与进化有关，不变残基与功能有关。
血红蛋白与分子病：
镰刀形红细胞贫血病患者的血红蛋白中，β链N端第6位氨基酸残基带电荷的谷氨酸残基被置换成了非极性缬氨酸残基，蛋白质的一级结构发生了变化。
（二）空间结构与功能的关系
1、核糖核酸酶A：
二硫键与酶活性（这个酶也是蛋白质变性与复性的例子）
2、血红蛋白的变构现象：
肌红蛋白的氧合曲线为双曲线，P50=2.8托。
血红蛋白的氧合曲线为S形，P50=26托。
（torr，1torr=1mmHg）
肌红蛋白几乎在各种氧分压条件下，都保持对氧分子的高亲和性。
血红蛋白则不同，在氧分压较高的肺部，血红蛋白近乎完全被氧饱和；而在氧分压较低的组织中，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。
血红蛋白与氧结合的这种关系，适应了其作为氧载体的功能，这是由于血红蛋白与氧的结合存在别构效应。
血红蛋白与氧的结合具有别构效应，但是肌红蛋白就没有这种效应。
这种区别也反映了蛋白质四级结构与三级结构的区别。
六、蛋白质的理化性质
（一）蛋白质的两性解离和等电点
（二）蛋白质的胶体性质
蛋白质胶体性质的关键在于蛋白质为什么能够溶于水？
这是因为：
1、蛋白质颗粒的大小：
蛋白质分子直径一般在2~20nm，蛋白质溶液是胶体溶液。
2、水膜：
蛋白质分子表面分布着许多亲水基团，这些基团容易与水分子作用，形成水化层，成为蛋白质分子相互接近时的障碍。
3、电荷：
处于一定pH环境下的蛋白质分子表面的极性基团可以解离，使蛋白质分子带有同种电荷而相互排斥。
同时蛋白质分子表面所带电荷可以吸附溶液中的反电荷离子，形成稳定的双电层。
破坏了上述三个条件就可以使蛋白质从溶液中沉淀出来。
1、中性盐沉淀
盐溶：
在低浓度时，中性盐使蛋白质分子可以吸附少量相反电荷的盐离子，起到稳定双电层的作用，因此可以增加蛋白质溶解性。
盐析：
大量盐离子“夺取”蛋白质分子表面的水分子，破坏了蛋白质表面的水化层，使蛋白质溶解性降低而沉淀的现象。
2、有机溶剂沉淀
3、重金属沉淀
（三）蛋白质的紫外吸收特征
由于三种氨基酸可以吸收紫外光，Tyr（275nm）、Phe（257nm）、Trp（280nm），所以蛋白质在280nm有吸收。
（四）蛋白质的变性和复性
变性：
当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变，这个过程称为蛋白质变性。
蛋白质变性不涉及肽键的断裂。
复性：
变性后的蛋白质在除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。
变性蛋白质的特性：
肽链松散，生物活性丧失；某些物理化学性质发生改变。
举例：
核糖核酸酶A
注意沉淀、变性与水解的区别。
七、蛋白质的分离与纯化
（一）提取蛋白质的原理和方法
依据分子大小：
透析和超滤，密度梯度离心，凝胶过滤
依据溶解度：
pI，pH和温度，分级沉淀（盐溶和盐析）
依据电荷：
离子交换柱层析，电泳，等电聚焦
依据与配基的亲和力：
亲和层析
（二）蛋白质分离纯化的主要方法：
1、电泳：
蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电颗粒，在电场中或向正极，或向负极移动的现象，可以应用于蛋白质的分离。
如果在聚丙烯酰胺凝胶电泳的体系中加入SDS，叫做SDS-PAGE，可用于蛋白质份分子量的测定。
2、层析：
待分离的蛋白质溶液经过一个固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小，电荷多少，以及与配体的亲和力等，使待分离的蛋白质混合物在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相，从而达到分离蛋白质的目的。
3、离心：
在离心力的作用下，蛋白质颗粒在溶液中逐渐沉降。
当蛋白质颗粒的浮力与离心力相等时，沉降就停止。
此方法用于分离蛋白质。
（三）蛋白质的定量方法
紫外吸收法，茚三酮反应，双缩脲反应
（四）一级结构测定的大致流程，以及其中所涉及的一些概念，包括：
二硫键、蛋白酶、氨肽酶、羧肽酶。
八、例题与解析
（一）赖氨酸的pK1（-COOH）为2.18，pK2（-NH3+）为8.95，pKR（ε-NH+）为10.53，它的等电点应该是，在pH7.0的溶液中带电荷，在电场中向极移动。
答：
pI＝1/2（pK2+pKR）
pI＝1/2（8.95+10.53）＝9.74
在pH7.0的溶液中带正电荷，在电场中向负极移动。
（二）一种蛋白质的相对分子质量为3600（氨基酸残基的平均分子量为120）。
请问：
1、如果这种蛋白质是一条连续的α-螺旋，它是多长？
2、如果这种蛋白质是一条单股的β-折叠，它是多长？
答：
蛋白质中氨基酸的数目：
3600÷120=30（个氨基酸）
α-螺旋中2个氨基酸的距离为0.15nm；平行β-折叠股中2个氨基酸的距离为0.325nm，反平行β-折叠股中2个氨基酸的距离为0.35nm。
所以：
1、0.15nm×30=4.5nm
2、0.325nm×30=9.75nm（平行）
0.35nm×30=10.5nm（反平行）
（三）简述SDS-PAGE的原理：
答案见书或讲义。
第三章核酸化学
重点：
DNA：
结构、性质
RNA：
结构
一、核酸的种类和组成单位
DNA：
碱基（A、G、T、C），脱氧核糖，磷酸
RNA：
碱基（A、G、U、C），核糖，磷酸
二、核酸的分子结构
（一）DNA的分子结构
1、DNA的化学结构
碱基（A、G、T、C）+脱氧核糖→脱氧核苷+磷酸→脱氧核苷酸
Chargaff规则
2、DNA的一级结构
定义，3’，5’-磷酸二酯键，链的方向是5’→3’。
3、DNA的双螺旋结构：
要求：
掌握DNA双螺旋结构的参数及相关的计算
4、稳定双螺旋的力：
碱基堆积力、氢键、离子键
5、双螺旋结构的多态性
A-,B-,Z-DNA；旋转方向
6、DNA的超螺旋结构（定义）
（二）RNA的分子结构：
RNA是单链分子，但可以形成局部双链，产生茎环结构。
3’，5’-磷酸二酯键、链的方向是5’→3’。
1、tRNA的结构
一级结构：
大多数tRNA中的核苷酸残基数在76左右；含稀有碱基；3’末端为-CCA-OH；5’末端为pG（pC）。
二级结构：
三叶草形、四环四臂
三级结构：
倒L形
2、rRNA的结构
核糖体与相应的rRNA
真核生物与原核生物核糖体的区别
3、mRNA的结构
原核mRNA的结构；真核mRNA的结构；二者结构的区别
三、核酸的理化性质
（一）核酸的一般性质：
溶解度、沉降、粘度
（二）核酸的紫外吸收特征：
在260nm有吸收
（三）核酸的变性和复性
1、核酸变性（定义）
增色效应
Tm值和与Tm值有关的因素：
均一性、GC含量、离子强度
实验室中，最常用的DNA变性方法是加热。
2、变性核酸的复性（定义）
减色效应
退火、核酸的分子杂交
四、例题与解析
（一）一个双链DNA样品A的含量为18%，T的含量为，G的含量为，C的含量为。
答：
T=A=18%；G=C=32%。
（二）现有纯化的小牛胸腺DNA和牛血清白蛋白溶液各一瓶。
请简要写出根据核酸与蛋白质紫外吸收的特性区分上述两种物质的实验原理。
答案要点：
实验原理：
由于蛋白质的芳香族氨基酸具有共轭双键，在280nm有吸收。
核酸的碱基具有共轭双键，在260nm有吸收。
实验方法：
1、分别测定每种样品在280nm和260nm的吸收，如果A280/A260的比值高，样品为牛血清白蛋白溶液。
如果A280/A260的比值低，样品为小牛胸腺DNA溶液。
2、分别测定2种溶液的吸收光谱，吸收峰在280nm的是蛋白质溶液，吸收峰在260nm的是DNA溶液。
（三）简述DNA双螺旋结构的基本特征。
答案见教科书或讲义。
（四）简述tRNA结构的基本特征
答案应包括tRNA的一级、二级、三级结构，具体内容见教科书或讲义。
第四章酶
重点
酶的结构组成：
酶的活性中心
酶催化作用的专一性：
诱导契合学说
酶催化作用的高效性：
降低反应的活化能
酶促反应动力学
别构酶
一、酶的基本概念和作用特点
酶是具有催化活性的蛋白质，核酶是具有催化活性的RNA。
酶催化的特点：
催化效率高；作用条件温和；专一性强；受到严格的调控。
补充：
1、酶活力
酶促反应速度（初速度）；酶活力单位
2、酶的比活力
二、酶的分类编号和命名
酶可以分为6大类。
注意合酶与合成酶的区别
三、酶的作用机制
绝大多数酶是蛋白质，具有蛋白质的化学组成；具有一、二、三、四级结构；具有蛋白质的各种性质；具有活性中心。
（一）酶的结构组成
单成分酶：
只含有多肽链
双成分酶：
除了多肽链还含有其他成分
酶蛋白+辅因子（辅基、辅酶）→全酶
酶蛋白决定反应的专一性；辅因子决定反应的性质。
（二）酶的活性中心
1、活性中心的定义：
酶的活性中心是酶分子上直接与底物结合，并进行催化作用的部位。
2、活性中心的结构：
单成分酶的活性中心由酶蛋白上的少数几个氨基酸组成。
双成分酶中，除了酶蛋白上的几个氨基酸，辅基或辅酶分子上的某一部分往往也参与活性中心的组成。
3、活性中心的共同特点：
活性中心的基团都是必需基团；活性中心只占酶分子中很小的一部分；活性中心具有三维结构；活性中心由疏水氨基酸形成口袋，极性氨基酸参与反应；底物靠弱键与酶结合。
4、酶的专一性和高效性机制
解释酶专一性的学说：
诱导契合学说
酶促反应高效性的机制：
酶能短暂地与反应物结合形成过渡态，从而降低了活化能。
四、影响酶促反应速度的主要因素
凡是能够稳定过渡态，降低反应活化能的因素都能够加速反应。
（一）酶与底物的结合
邻近效应与定向效应；酶与底物间的弱相互作用；酶的活性中心是疏水的口袋。
（二）酶活性中心的疏水微环境
（三）酶对底物的催化
酸碱催化；共价催化；金属离子催化
（四）综合的作用
五、酶促反应动力学
（一）底物浓度对酶促反应速度的影响及原因（稳态动力学）
米氏方程
米氏方程的应用
米氏常数的意义
米氏常数的求法：
双倒数作图法作图
（二）温度对酶促反应速度的影响及原因
（三）pH对酶促反应速度的影响及原因
（四）激活作用和抑制作用
不可逆抑制作用
三种可逆抑制作用：
双倒数作图法作图
六、别构酶、同工酶和共价修饰酶
（一）别构酶
是以构象变化影响催化活性的酶。
别构酶都是寡聚酶。
别构酶具有活性中心，可与底物结合；还具有别构中心，与调节物结合。
二者可位于同一亚基，也可位于不同亚基
具有别构效应，具有正、负调节物。
调节物与酶的别构中心结合后，引起酶蛋白构象的变化，影响酶的活性中心与底物结合，从而调节酶促反应的速度及代谢过程。
别构酶的酶促反应速度与底物浓度的关系不符合典型的米氏方程，不呈双曲线而呈S型曲线。
当反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度用[S]0.5或K0.5表示。
别构酶往往处于代谢的关键位置。
解释别构酶作用机制的模型：
序变模型、齐变模型
（二）同工酶
催化的化学反应相同。
酶蛋白本身的结构和化学组成不同，包括：
亚基组成不同；氨基酸组成不同；理化性质和免疫性能不同。
（三）共价修饰酶
定义、举例（磷酸化酶a和磷酸化酶b）
七、酶的分离纯化
基本方法与蛋白质的分离纯化相同
原则是要随时保持酶的活力
八、维生素和辅酶
大多数水溶性维生素及其衍生物是辅酶或辅基的组成成分。
维生素→→→辅酶或辅基→→→作用部位
九、例题与解析
（一）对于双成分酶，全酶包括和，其中决定了酶的专一性。
答：
全酶包括酶蛋白和辅因子，其中酶蛋白决定了酶的专一性。
（二）简述酶活性中心的结构以及活性中心的特征。
答案中酶活性中心的结构应该包括单成分酶和双成分酶的结构，特征见教科书或讲义。
（三）如果要从一种粗制酶中分离和纯化出淀粉酶，并对其结构进行评价。
请问：
（1）写出该实验的主要纯化方法（至少3种）和简要步骤。
（2）用什么指标评价该酶的纯化质量和效率。
1、没有唯一的答案，可以对不同的方法作不同的组合。
例如：
用硫酸铵分级沉淀粗制品（盐析法），用离心法进一步分离；离心后的样品用凝胶过滤纯化。
用电泳评价结构。
2、用比活评价纯化质量；用比活或质量评价纯化效率。
第八章生物氧化
重点：
高能化合物：
生物化学中的高能键，ATP
电子传递链
氧化磷酸化
线粒体穿梭
一、生物氧化的基本概念
二、高能化合物
ATP的结构、作用以及ATP在代谢中起重要作用的原因
三、电子传递链
从代谢底物上脱下来的H（NADH、FADH2）上的电子，不能直接传递给氧，而要经过一系列电子传递体进行转移，最后传递给氧分子，并结合生成水。
这些电子载体形成电子传递链，也叫呼吸链。
电子传递链包括许多蛋白质和辅因子。
（一）电子传递链的组成
1、电子载体
电子的传递实际上是在一系列辅因子（电子传递载体）上进行的。
包括：
烟酰胺核苷酸类、黄素蛋白、铁硫蛋白、细胞色素类和铜蛋白以及可移动的电子载体（辅酶Q、细胞色素C）
2、电子传递复合物：
电子传递载体与许多蛋白质结合形成复合物，共4类：
I、II、III、IV。
各个复合物按一定顺序排列，形成电子传递链，位于线粒体内膜。
3、两类电子传递链：
（1）NADH电子传递链：
包括复合物I、CoQ、III、Cytc、IV。
（2）FADH2电子传递链：
包括复合物II、CoQ、III、Cytc、IV。
从NADH或FADH2开始，一系列电子传递复合物按标准氧化还原电势由低到高（或由负到正）的顺序排列，组成从供氢体到O2的电子传递链。
E0’数值越低，供出电子的倾向越大，越处于前面。
电子传递链有两种类型；有3个质子泵；电子传递体可以循环使用；电子传递过程中释放的自由能将用于合成ATP。
（二）电子传递的抑制剂
四、氧化磷酸化
包括2种类型：
1、底物水平磷酸化，如3-磷酸甘油醛形成1，3-二磷酸甘油酸。
2、电子传递链磷酸化。
许多书中氧化磷酸化就代表这个概念。
氧化反应与磷酸化反应偶联，位于线粒体内膜
（一）化学渗透假说解释了氧化磷酸化的机制：
电子沿呼吸链传递伴随着H+从线粒体内膜基质“泵”到内膜外侧，在内膜两侧形成了pH梯度和跨膜电位梯度，二者合称为质子电化学梯度。
质子电化学梯度储存的自由能总称为质子移动力。
当质子从F1-FO复合物上的质子通道流回基质时质子移动力驱动ADP和Pi合成ATP。
（二）P/O比
过去表述为：
每消耗1mol/L氧分子从ADP形成ATP的mol/L数。
现在表述为：
一对电子从NADH（或FADH2）传递到O2有多少质子泵到膜间隙？
合成一分子ATP需要多少质子流回基质？
NADH的P/O=10÷4=2.5
FADH2的P/O=6÷4=1.5
解偶联剂；氧化磷酸化抑制剂；离子载体抑制剂。
（三）能荷
高能状态的腺苷酸与总腺苷酸浓度之比。
能荷的量在0到1.0间变化，大多数细胞中的能荷在0.8~0.95之间。
高能荷促进合成代谢；低能荷促进分解代谢；
五、线粒体穿梭系统
胞质中产生的NADH不能直接进入线粒体，NADH的电子可通过间接方式进入线粒体，即穿梭机制。
（一）磷酸甘油穿梭系统：
包括2种3-磷酸甘油脱氢酶（辅酶NADH，辅酶FAD）。
此系统中，1分子NADH经FADH2进入电子传递链只能形成1.5分子ATP。
（二）苹果酸穿梭系统：
包括2个膜载体，4种酶参与。
此系统中，1分子NADH仍然产生1分子NADH，进入电子传递链后可产生2.5分子ATP。
六、例题与解析
（一）电子传递链中的各个电子传递体按照标准氧化还原电位从到顺序排列。
答：
从低到高顺序排列。
（二）什么是电子传递链？
简述电子传递体复合物的排列顺序。
答案见教科书或讲义。
（三）线粒体外产生的NADH是如何进入线粒体氧化的？
答案见教科书或讲义。
第九章糖类代谢
重点：
糖酵解作用
糖异生作用
三羧酸循环
磷酸戊糖途径
一、生物体内的糖类
酮糖：
二羟丙酮、果糖
醛糖：
甘油醛、葡萄糖、核糖
多糖：
蔗糖、淀粉
二、糖酵解
糖酵解是所有生物进行葡萄糖分解代谢的公共通路，定位于细胞质。
（一）过程：
可分为两个阶段：
1、由葡萄糖转变为磷酸三碳糖：
包括5步反应，每分解1分子葡萄糖消耗2分子ATP，含有2个调控步骤。
2、由磷酸三碳糖转变为丙酮酸：
包括5步反应每分子三碳糖产生2分子ATP，1分子
（二）糖酵解总反应式：
（三）能量计算
糖酵解中ATP的形成：
NADH由磷酸甘油穿梭系统转运：
2×2＋2×1.5－2=5ATP
NADH由苹果酸穿梭系统转运：
2×2＋2×2.5－2=7
（四）调控的位置和调控酶，调控的因素
糖酵解途径中的调节酶：
己糖激酶：
被6-磷酸葡萄糖抑制。
磷酸果糖激酶-1（关键）：
因为6-磷酸葡萄糖可以转化为糖原或进入磷酸戊糖途径生成戊糖；其他六碳糖可以转化为6-磷酸果糖进入糖酵解途径；对磷酸果糖激酶的调控还可以对糖异生作用进行调节。
磷酸果糖激酶-1是别构酶。
抑制剂：
高浓度ATP、NADH、脂肪酸、柠檬酸。
激活剂：
高浓度AMP、ADP，低浓度脂肪酸、柠檬酸和2，6-二磷酸果糖。
丙酮酸激酶：
被高浓度ATP抑制；被1，6二磷酸果糖激活。
（五）丙酮酸的去向：
有氧降解→TCA
无氧降解→发酵（酒精、乳酸）
（六）糖酵解的意义
糖酵解普遍存在于生物体内，是有氧呼吸和无氧呼吸的共同途径；是机体在缺氧环境下获取能量的有效方式；其产物丙酮酸是有氧分解和
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