清华生化名词解释.docx

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清华生化名词解释

1章生物化学与细胞

【原核细胞】染色体是一个环状DNA分子，没有膜包被的细胞核，但有一个拟合区，没有其他细胞器（有呈小粒状的核糖体）的细胞。

【真核细胞】细胞内有膜包被的细胞核以及许多具膜的细胞器，以及由DNA分子、组蛋白和其他蛋白质等组成的染色体的细胞。

【细胞核】存在于除哺乳动物血液中的红细胞和维管植物的筛管细胞之外的真核细胞中。

由核被膜界定，核被膜由两层膜组成，外层膜延伸与细胞质中糙面内质网相连，外膜上分布着许多核糖体颗粒。

内有一个富含RNA的核仁。

核被膜上有核孔，用于将合成好的RNA转入细胞质中。

【线粒体】真核细胞器之一，双层膜包被，外层膜的表面相当光滑，内膜向内折叠形成许多突出的称为嵴的褶皱，使内膜表面积增加，有利于氧化磷酸化反应的进行。

线粒体被称为有机体的“发电厂”，在内部发生的氧化反应可为细胞提供大量的能量。

光面内

【内质网】由一个连续的单位膜形成的小管、小囊或扁囊（也成为膜层或潴泡）构成的内腔连通的连续网状膜。

分糙面内质网和光面内质网。

糙面内质网上镶嵌了许多核糖体，是蛋白质合成、修饰、加工、转运或输出的场所，也是制造许多细胞器，如高尔基体、溶酶体以及内质网和质膜的膜蛋白和磷脂的工厂。

质网上没有核糖体，广泛存在于可以合成类固醇的细胞。

【叶绿体】只有绿色植物中才有的重要细胞器。

外被是双层膜，内部有一个悬浮在基质中的复杂的膜系统。

膜系统由一摞一摞的称为类囊体的扁平囊组成，一摞扁平囊（10~50）组成一个基粒，各基粒之间有埋在基质中的基质类囊体相连。

光合作用色素和电子传递体都位于类囊体膜中。

【溶酶体】一类由单层光滑膜包被的小泡，泡内含有多达60种的酸性水解酶，能够将溶酶体吞入的蛋白质、核酸、多糖和脂类等生物大分子以及细胞中失去功能的细胞结构碎片降解。

将氧还原

【过氧物酶体】由单层膜包裹的卵圆形或圆形小体。

含有多种氧化酶，为过氧化氢，然后过氧化氢酶再将过氧化氢还原为水和氧。

2

必须由食缬氨酸、

章氨基酸和蛋白质的一级结构

【必需氨基酸】人不能自身合成或合成的量很少，不能满足人体需要，物供给的氨基酸，包括赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、色氨酸。

【立体异构体】分子式相同，但分子中的原子（或基团）在空间排列（或构型）不同的化合物。

如果要改变构型，需要破坏一个或多个化学键。

【兼性离子】氨基酸处于生理条件下，氨基质子化，而羧基离子化形成的氨基酸形式，也成为偶极离子。

【非必需氨基酸】人体自己可以合成，不必由食物供给的氨基酸，包括组氨酸、精氨酸（这两种婴幼儿时仍需外部供给）、甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、丙氨酸。

【等电点】氨基酸完全以兼性离子形式存在，净电荷为0，分子在电场中既不想正向移动，也不会向负向移动，此时的pH被称为等电点，用pI表示。

【肽键】一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基缩合脱去一分子水形成的酰胺键。

【肽】氨基酸缩合的产物称为肽。

【N末端】一个肽链末端有一个游离的-氨基和-羧基，分别称为氨基酸（又叫

N末端）和羧基端（又叫C末端）。

【C末端】见上。

【透析】通过盐析制备的粗提液中盐的浓度很高，将其装在一个用半透膜的赛璐玢制造的透析袋内，两端封好后悬浮在一个装有理想浓度的缓冲液的容器内，通过多次更换透析液，使盐浓度降低到合适的程度。

这个过程称为透析。

【凝胶过滤】又叫做凝胶层析、分子筛层析或排阻层析。

按照天然蛋白质相对分子质量大小进行分离的技术，单个凝胶珠本身像个带有交联网状的“筛子”，当含有分子大小不同的蛋白加到凝胶柱上之后，比凝胶珠孔径大的不能进入珠内移动较快；孔径小的可进入内部，走的路程长，移动较慢。

因此可将大分子先洗脱下来。

【离子交换层析】利用在一定pH值下不同蛋白质带电种类和电荷量的差异进行分离的技术。

柱基质是合成的结合了带电基团的聚合物，阴离子交换树脂结合带负电的分子，阳离子交换树脂结合带正点的分子，从而实现各分子之间的分离。

【亲和层析】亲和层析是一种最有选择性的柱层析。

是根据蛋白质和它的配体之间的相互作用来分离的。

配体共价结合在柱基质上，只有与其特异作用的蛋白质才能结合在其上，实现与其他蛋白质的分离过程。

【SDS-PAGE】全称是十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳。

使用含有去污剂

SDS和还原剂（通常为巯基乙醇）的样品处理液对蛋白质样品进行处理，SDS通过疏水尾巴与肽链中氨基酸残基的疏水侧链结合，基本上使多肽链覆盖上了相同密度的负电荷。

SDS-蛋白质复合物在凝胶中的迁移率不再受蛋白质原有电荷和形状的影响，而主要取决于多肽链的相对分子质量。

【等电聚焦电泳】简称IEF，利用在电场作用下两性电解质溶液在聚丙烯酰胺凝胶内沿电场方向制造一个pH梯度，蛋白质样品在这样的凝胶上电泳时，将迁移至与其pI相一致的pH处停止。

【两性电解质】两性电解质是一组低相对分子质量的脂肪族多胺基、多羧基化合物，它们的等电点各不相同，用于蛋白质的等电聚焦电泳。

【双向电泳】首先进行IEF，然后进行SDS-PAGE,使蛋白呈现二维分布，将相对分子质量相同而等电点不同以及等电点相同而相对分子质量不同的蛋白质分开。

【Edman降解】使用苯异硫氰酸酯标记多肽N端氨基酸残基，并将形成的苯氨基硫甲酰衍生物从肽链上脱去，并确定是哪种氨基酸，而保留其他肽键的过程。

反复进行就可用于氨基酸测序。

3章蛋白质的三维结构

指蛋白质通过肽链连接的氨基酸残基的排列顺序。

指蛋白质分子中局部氨基酸残基有规律排列的构象。

指蛋白质分子处于天然折叠状态下的三维构象。

指具有三级结构的多肽链（也成为亚基）之间以适当方式聚合所呈

【一级结构】

【二级结构】

【三级结构】

【四级结构】现的三维结构。

【超二级结构】也称基序，是三级结构的结构元件，是出现在大量不同蛋白质中的能够被识别的-螺旋和-折叠的一些特定组合，通常都与特定的功能有关。

【结构域】是在二级结构单元或超二级结构单元基础上形成的三级结构内的局部折叠区，呈紧密球状体，都具有特定功能。

【肽平面】将形成肽键的两个原子（C、N）和另外4个取代成员：

羰基氧原子、酰胺氢原子以及两个相邻的原子称为肽基，这6个原子位于同一平面，这个平面称为肽平面。

【-螺旋】一串刚性肽平面形成的螺旋结构。

在一个理想的-螺旋中，每一个氨

基酸残基绕螺旋轴上升0.15nm,每圈需要3.6各氨基酸残基，螺距为0.54nm。

多肽链骨架的每个羰基氧与它后面的C-端方向的第4个残基（n+4）的-氨基形成氢键。

是最稳定的二级结构。

【-折叠】一种延伸的肽链构象，肽链骨架呈Z字形（也成为-链），并排成一系列皱折的一个片层结构，片层中相邻肽段的羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键几乎垂直于延伸的多肽链。

每个残基大约占0.32~0.34nm。

【转角】在紧凑折叠的球蛋白中存在的连接-螺旋和（或）-折叠的使肽链改变走向的连接肽段。

有时连接反平行-折叠中相邻肽段末端，也称为-转角。

主要有I形和II形，都由4个氨基酸残基组成，第2位都是Pro,II形的第三位通常是Gly，两种类型都是通过第1位残基羰基氧和第4位残基酰胺氢形成的一个氢键稳定的。

【蛋白质变性】环境变化或化学处理引起蛋白质天然构象破坏，导致生物活性降低或完全丧失的现象。

*【蛋白质复性】（这个概念书上写的不明确啊）如果变形条件不剧烈，，除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性的现象。

*注：

打*号的是未在书上找到较好解释，自己总结的。

【原胶原分子】胶原的基本构件，是由3股左手螺旋肽链彼此缠绕形成的右手超螺旋分子。

每股每一圈螺旋约有3.3个残基，螺距为0.95nm,即每一个氨基酸残基沿着三股螺旋轴上升的距离约为0.29nm。

【正协同性】为了更恰当的描述血红蛋白的协同性，Hill提出了一个方程，以lg[Y/（1-Y）]对Igp（O2）作图，得到斜率为n的直线，此斜率称为Hill系数。

Hill系数大于1表示具有正协同性。

表示O2结合血红蛋白将加强血红蛋白与其他O2分子的结合。

【别构作用】像血红蛋白这样的一个配体与蛋白的一个部位结合影响另一个配体与该蛋白另一个部位结合的现象，也称变构作用。

【波尔效应】二氧化碳浓度增加以及相应pH降低使得血红蛋白的P50升高，氧合曲线右移，pH越低右移越明显，这一现象称为波尔效应。

它提高了血红蛋白转运氧的效率。

【镰刀形细胞贫血病】患者的红细胞存在许多异常的新月形或镰刀形细胞，不能像正常细胞那样通过毛细血管，血液循环被破坏，另外镰刀形细胞易破裂，使红细胞数量减少，这两方面原因导致贫血。

是血红蛋白的链的第6号氨基酸由谷氨酸变成缬氨酸导致的。

这一变化等于在蛋白质分子表面额外增加了一个疏水黏斑，与EF拐角处残基形成的疏水口袋相互作用导致分子聚合成长的、链状的聚合结构，使红细胞扭曲变形。

【抗体】也称为免疫球蛋白，是由淋巴细胞的白血球合成的糖蛋白。

是通过免疫或使宿主暴露于抗原导致免疫相应，产生出的大量针对抗原表面不同区域结构的蛋白。

分为多克隆抗体和单克隆抗体。

【酶】活细胞产生的蛋白质，具有球蛋白的主要特征。

是非常有效和特异性高的生物催化剂，且催化反应条件温和。

【活化能】基态与过渡态之间的能量差称为反应的活化能。

活化能越高，能够达到过渡态的底物分子越少，反应速率越低，达到反应平衡所需的时间越长。

【比活】每毫克蛋白含有的酶活单位数。

随着酶纯化的进行，比活会越来越高，纯酶的比活是个恒定值，因此比活是酶纯化程度的指标。

【酸碱催化】就是一种质子转移的催化机制。

酶活性部位的一些氨基酸残基同样可以作为质子供体或受体，参与质子转移，提供了一个相当于酸或碱溶液的生物环境。

例如牛胰核糖核酸酶A（RNase催化RNA水解的反应。

借助于酶进行基团转移来加快反应的亲和基团与底物上的亲电基团反应

例如胰凝乳蛋白酶催化肽链中芳香

【共价催化】通过酶与底物生成瞬间共价键，速率的机制。

一般由酶活性部位（或辅酶）形成共价键，因此这类反应又称为亲核催化。

族氨基酸残基羧基一侧肽链水解的反应。

【诱导契合】酶与底物相互作用，酶和底物都发生变形，底物的结合诱导酶的构象发生了变化，转化为更有利于与底物过渡态结合的能增强酶催化能力的构象，使酶与底物真正互补。

【米氏方程】简单酶促反应的双曲线方程，写为：

vVmax[S]

V=

Km+[S]

其中Km称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的最大反应速度。

【米氏常数】见上。

米氏常数是酶对底物亲和力的量度，它越小表示酶和底物结合越紧密。

【转化数】指酶的催化常数。

定义为：

kcat=Vmax/[E]

是每摩尔酶（或每个活性中心）每单位时间催化转化成产物的底物的摩尔数，可以用来衡量一个酶促反应的快慢。

【双倒数作图】将米氏方程写为倒数形式方面作图，如下：

【竞争性抑制】抑制剂I只与游离的E分子结合，阻止S与E的结合形成的抑制作用。

就是说S和I与酶的结合是竞争性的。

这种抑制下Vmax保持不变，而Km要增加。

例如苯甲脒是胰蛋白酶的竞争性抑制剂；吲哚类似物是胰凝乳蛋白酶的竞争性抑制剂。

【反竞争性抑制】抑制剂只与ES结合，不与游离酶结合，一些酶分子转化为非活性形式ESI。

这种抑制下Vmax会减小，Km也减小，但二者的比值保持不变。

【非竞争性抑制】这种抑制剂既可以与E结合，也可以与ES结合，生成的EI或ESI都是失活形式。

由于非竞争性抑制剂结合在底物结合部位以外的地方，所以这种抑制作用不能通过增加底物浓度消除掉。

这种抑制下Vmax减小，Km可能

变大、变小或不变，不变时称为纯非竞争性抑制。

【不可逆抑制】由不可逆抑制剂导致的抑制作用，抑制剂通常与酶活性部位的一个氨基酸残基形成一个稳定的共价键，使酶失活，这类抑制剂也成为灭活剂。

包括有机磷、有机汞、有机砷化合物和氰化物等。

【酶原】细胞合成的蛋白酶的非活性前体。

酶原必须经过共价修饰才能具有活性。

例如胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原等。

【酶原激活】酶原在合适的生理条件下，于细胞外通过有选择地水解一个或者几个肽键的过程。

这一作用是对酶活性的有效调控。

【别构酶】具有别构作用的酶，其动力学曲线为S形。

例如来自E.coli的天冬氨酸转氨甲酰基酶（ATCase）。

【别构效应】见3章【别构作用】

【别构效应剂】与别构酶结合，并调节酶活性的配体（或效应物），也称为别构*【调节剂】（书上没明确说出）调节酶活性的有效物质。

【同工酶】催化同一个反应、来自同一个生物，但组成和性质不同的一组酶。

它们的Vmax与Km不同。

乳酸脱氢酶（LDH）是最早发现的同工酶，可以分为5种：

LDH5~1。

【抗体酶】将反应底物的过渡态类似物作为抗原决定簇连接在一个蛋白载体上作为抗原去制造抗体，产生的抗体就具有催化活性，这种抗体称为催化抗体，又称为抗体酶。

例如用连有磷酸吡哆醛的赖氨酸作为抗原制造抗体，造出的抗体就有转氨酶活性。

5章辅酶和维生素

*【维生素】人和动物为维持正常的生理功能而必须从食物中获得的一类微量有机物质，在人体生长、代谢、发育过程中发挥着重要的作用。

【水溶性维生素】主要指B族维生素还有维生素C，日需求量很少，很容易随尿排泄掉，每天都需要补充。

【脂溶性维生素】维生素A、D、E、K等。

这些维生素可以被动物存储。

但是摄入过量也可能导致中毒。

【辅酶】辅助因子的一种。

根据如何与脱辅基蛋白作用又分为两类，一类是共底物的辅酶，一类是辅基。

【辅基】在反应过程中始终与酶结合（通过共价键或者许多弱的相互作用），通常参与催化反应中的基团、质子或电子的转移。

【FMN】黄素单核苷酸，核黄素的衍生物。

【FAD】黄素腺嘌呤二核苷酸，也是核黄素的衍生物。

与FMN同样，常作为黄素酶或黄素蛋白等许多酶的辅基参与涉及单和双电子转移的氧化还原反应，常称为黄素辅酶。

在445~450nm波长范围内有吸收，显黄色。

【NAD+】尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，尼克酸的衍生物，参与涉及双电子转移的氧化还原反应，几乎总是脱氢酶的共底物。

【硫胺素】常被称为维生素Bi，也成为抗脚气病因子。

含有一个嘧啶环和一个带正电荷的噻唑环，噻唑环的2为C是辅酶的反应中心。

衍生物是硫胺素焦磷酸TPP。

【生物素】催化羧基转移反应和依赖ATP的羧化反应的酶的辅基。

通过酰胺键与酶活性部位的一个赖氨酸的-氨基共价连接。

可催化丙酮酸羧化酶的反应，作为转移羧基的中间载体。

【胡萝卜素】胡萝卜及深色蔬菜中大量含有的物质，摄入人体消化器官后可以通过酶促氧化裂解转化成维生素A。

【夜盲症】维生素A供应不足，导致视紫红质恢复的延缓和暗视觉的障碍。

【差向异构体】分子之间只是在几个手性碳中的一个碳上构型不同的一对分子称为差向异构体。

【变旋现象】溶液中异构体与异构体（本书中为葡萄糖）之间的相互转换引起的比旋变化的现象。

*【半缩醛】醛类与一分子醇结合形成的具有O-C-O单键的化学物质。

*【半缩酮】酮类与一分子醇结合形成的具有O-C-O单键的化学物质。

【异头碳】即半缩醛碳原子或者半缩酮碳原子。

单糖的半缩醛或半缩酮羟基与另一个化合物形成的缩醛或者缩酮，也两者之间形成的化学键称为糖苷键。

由单一一种单糖缩合形成的多糖。

由两种以上不同单糖组成的多糖。

*【还原糖】可被氧化充当还原剂的糖。

通常单糖都是还原糖，二糖中除蔗糖外大多数也是还原糖。

【糖苷键】称为糖苷，【同多糖】【杂多糖】

【肽聚糖】革兰氏阳性菌的细胞壁的主要成分。

由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁

酸形成杂多糖，N-乙酰胞壁酸上还连接着相关的肽。

【糖蛋白】带有寡糖链或多糖链的蛋白。

【N-联糖蛋白】聚糖中的N-乙酰葡糖胺或者N-乙酰半乳糖胺通过N-糖苷键与肽链中的一个天冬酰胺（Asn）残基相连构成的糖蛋白。

缺失会引起类风湿性关节炎、红斑狼疮等。

【0-联糖蛋白】N-乙酰半乳糖胺与肽链中一个丝氨酸或苏氨酸残基侧链的羟基之间形成的0-糖苷键相连构成的糖蛋白。

如南极海洋鱼类含有的“抗冻”糖蛋白。

7章脂和生物膜

【必需脂肪酸】动物需要从饮食中摄入一些自己不能合成的多不饱和脂肪酸，例如亚油酸（18:

2）和亚麻酸（18:

3）等。

【三酰甘油】由三个脂酰基与甘油形成的酯，也称为甘油三酯。

*【磷脂】含有磷酸的脂类，组成生物膜的主要成分，分为甘油磷脂和鞘磷脂两类。

【卵磷脂】即磷脂酰胆碱，由磷脂酸结合胆碱生成，也是生物膜的主要成员之一。

【鞘脂】一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连着长链脂肪酸，一段连着极性的醇。

包括鞘磷脂、脑苷脂以及神经节苷脂。

c。

【脂质体】内部包裹水的由脂双层构成的自我封闭的双层微囊。

【生物膜】镶嵌有蛋白质和糖类的磷脂双分子层，起着划分和分割细胞器作用。

【外周膜蛋白】通过离子键和氢键与膜脂的极性头部或与内在膜蛋白伸出膜表面的部位结合的蛋白，如细胞色素【内在膜蛋白】也称为内嵌膜蛋白，插入或跨越脂双层，含有嵌入脂双层疏水部位的疏水区。

如血型糖蛋白A、细菌视紫红质。

【流动镶嵌模型】磷脂构成脂双层，膜蛋白或横跨或镶嵌在脂双层中，或附着在脂双层表面，形成的一个动态结构，生物膜的组成成分膜脂和膜蛋白处于不断的运动当中。

【相变温度】由单一类型磷脂做成的脂双层的热吸收曲线有一很陡的峰，峰顶对

应的温度称为相变温度，也称为熔点。

【通道蛋白】动物细胞中大量含有的转运蛋白，中央带有亲水通道，它们对某些离子高度特异。

有些通道连续开放，而另一些相应某些刺激开或关，形成配体-门（例如乙酰胆碱受体），电压-门，应力-门等。

【膜孔蛋白】细菌中常出现的转运蛋白，中央带有亲水通道，能够使细胞外的离子和许多小的极性溶质进入细胞内。

【离子载体】小的疏水性分子，可溶于膜脂双层中协助离子转运，包括载体性离子载体和通道形成性离子载体。

例如缬氨霉素。

【被动转运】跨膜转运方式的一种。

也称为易化扩散，在这种运输方式中特定的小分子或离子借助载体从高浓度流向低浓度。

【主动转运】利用能量实现的逆浓度梯度转运的过程。

例如钠-钾-ATP泵。

8章核酸

【Chargaff法则】DNA中，嘌呤数总是等于嘧啶数，而且[A]=[T],[G]=[C]的定量关系。

【核小体】DNA-组蛋白复合体相互连接形成的“念珠”，其中DNA为双螺旋

DNA，组蛋白是由各两分子的组蛋白H2A、H2B、H3和H4组成的8聚体蛋白。

组蛋白H1既与连接DNA结合，又与核小体核心颗粒结合。

【超螺旋】DNA的三级结构，是建立在双螺旋基础上的螺旋。

分为正超螺旋和负超螺旋。

向右捻动称为正超螺旋。

【核酸变性】一个双螺旋DNA解旋分成两条单链的现象，只发生在体外。

【退火】将已解离成单链DNA的溶液降温，使DNA复性的过程。

【核酸复性】分开的两条单链在一定条件下由于互补可以重新形成双螺旋DNA的现象，是变性的可逆过程。

【杂交】将不同来源的DNA加热完全变性后混合在一起，慢慢降温，出现了不同来源的DNA形成杂化双螺旋DNA的现象。

【熔解温度】DNA熔解曲线中陡变区中点对应的温度，也称为熔点。

在此温度有一半的双链DNA变成了单链DNA。

*【转化作用】将外源DNA分子导入宿主细胞时，使用直接导入的方法就称为遗传转化，简称转化。

【增色效应】变性后的单链DNA的紫外吸收值增加的现象。

【减色效应】由于核酸复性而引起紫外吸收降低的现象。

【双脱氧测序】由Sanger等人提出，通过引入ddNTP,使多核苷酸链的延伸中止，再通过变性聚丙烯酰胺凝胶电泳从显影图谱上确定各个片段中止的位置，从而确定DNA序列的测序方法。

【聚合酶链式反应】快速便利扩增特定DNA的技术，由Mullis发明，通过加热（变性）、冷却（退火）、保温（延伸）等改变温度的方法让DNA得以复制。

每经过一轮循环，DNA的数量就可以翻倍。

*

DNA的内切酶。

DNA片段和载体DNA

【限制性内切酶】一种在特殊核苷酸序列处水解双链

【重组DNA】在重组DNA技术中，分离出的目的基因连接，构建的新DNA结构。

DNA序列。

DNA时，每个人产生的

【多克隆位点】包含多个限制性酶切位点的一段很短的【限制性片段长度多态性】当用特定的限制酶消化人体

消化片段的长度都不完全一样的特性。

9章DNA复制

【半保留复制】DNA的复制方式，子代DNA中一条来自亲代，另一条链是新合成的。

【复制叉】亲代DNA解旋，新链合成部位像一个叉子，称为复制叉。

3'-5'模板链按照5'-3'方向连续合成，该

3'-5'模板链只能在复制叉移动时不连续地连接酶将它们连成一条链，此链叫后随链。

【前导链】与复制叉移动方向一致的合成的子链称为前导链。

【后随链】与复制叉移动方向相反的

合成一些冈崎片段，然后通过DNA

【半不连续复制】DNA复制时前导链连续复制，而后随链先形成片段后进行连接的复制模式。

【切口平移】DNA聚合酶I利用自己的5—3'外切酶活性切去RNA引物，出现一个缺口，再利用5'-3'聚合酶活性按照DNA模延伸非模板链，实际上就是向3'方向平移切口，这一过程叫做切口平移。

【冈崎片段】DNA复制时后随链不连续复制产生的1000~2000个核苷酸残基的片段（原核中，真核中则为100~200个残基）。

【滚环复制】某些噬菌体的环状、单链DNA复制的模式，首先形成互补环状双链，然后在（+）链上打开一个缺口，延伸（+）链，整个过程就像是环在滚动。

【D环复制】线粒体DNA的复制模式。

线粒体的环状DNA有两个复制起点，随着前导链的合成，前导链取代后随链模板，形成了一个后随链模板取代环（D-环）。

【逆转录酶】特殊的聚合酶，具有RNA指导的DNA聚合酶、核糖核酸酶H

（RNaseH）和DNA指导的DNA聚合酶的活性。

*【端粒酶】负责端粒延长的一种酶，可将端粒DNA加到真核细胞的染色体末端。

【直接修复】生物体不切断DNA或碱基，直接实施修复的损伤修复机制。

例如胸腺嘧啶二聚体的光复合酶修复，以及甲基转移酶的修复。

【核苷酸切除修复】将错误核苷酸序列切除，并利用DNA聚合酶和连接酶重新生成正确核苷酸序列的修复机制。

【碱基切除修复】通过DNA糖基化酶识别并切断DNA中的不正确碱基，形成AP位点，再由AP内切核酸酶、DNA聚合酶和连接酶重新生成正确核苷酸序列的修复机制。

【错配修复】通过识别A是否甲基化来矫正新合成的DNA中错误碱基配对的修复机制。

10章RNA合成【分子遗传学中心法则】来自DNA的遗传信息被转录产生RNA，某些RNA分子（mRNA）被翻译成蛋白质，这一遗传信息传递途径称为分子遗传学中心法则。

【DNA足迹法】广泛应用于确定特定蛋白质结合的DNA的中核苷酸序列的方法。

【模板链】R