蛋白质核酸萜类和甾类化合物.docx
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蛋白质核酸萜类和甾类化合物
14蛋白质、核酸、萜类和甾类化合物Protein,NucleicAcid,TerpeneandSteroid
14.1氨基酸AminoAcid
14.1.1氨基酸的结构和分类ClassificationandStructuresofAminoAcids
氨基酸（AminoAcid）是羧酸碳链上的氢原子被氨基取代后的化合物，分子中含有氨基和羧基两种官能团。
根据氨基和羧基所连接的碳原子类型，可分为脂肪族氨基酸和芳香族氨基酸。
α-氨基丙酸β-氨基丙酸γ-氨基丁酸邻氨基苯甲酸
脂肪族氨基酸根据分子中氨基与羧基的相对位置，分为α-氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸等。
已经发现自然界中存在的氨基酸约有1000余种，其中主要是α-氨基酸，以及少量的β-和γ-氨基酸。
组成蛋白质的20种氨基酸，除脯氨酸为α-亚胺基酸外，均属α-氨基酸，其结构通式如下（式中R代表不同的侧链基团）：
α-氨基酸分子中同时存在酸性基团（-COOH）和碱性基团（-NH2），它们可相互作用形成内盐。
红外光谱显示，氨基酸在固态只有羧酸根负离子（-COO-）的吸收峰；X-射线衍射也表明固态氨基酸分子中的羧基和氨基均呈离子状态。
这些科学事实证实了固态氨基酸的偶极离子（DipolarIons）结构。
除氨基乙酸外，由蛋白质获得的氨基酸分子均具有旋光性，α-碳原子是手性碳原子，构型属于L型；若用R/S标记法，α-碳原子除半胱氨酸为R型外，其余均为S型。
L-甘油醛L-丝氨酸L-丙氨酸L-苏氨酸
天然氨基酸常常根据分子中所含氨基和羧基的数目分为中性、酸性和碱性氨基酸，也可根据氨基酸的来源或某些特性而采用俗名。
存在于蛋白质中的二十余种常见氨基酸的名称、结构及中英文缩写见表14-1。
表14-1蛋白质中存在的常见氨基酸
名称
缩写
结构式
等电点
甘氨酸（glycine）
Gly（G）
5.97
丙氨酸（alanine）
Ala（A）
6.02
亮氨酸（leucine）
Leu（L）
5.98
异亮氨酸（isoleucine）
Ile（I）
6.02
缬氨酸（valine）
Val（V）
5.97
脯氨酸（proline）
Pro（P）
6.48
苯丙氨酸（phenylalanine）
Phe（F）
5.48
甲硫氨酸（methilnine）
Met（M）
5.75
丝氨酸（serine）
Ser（S）
5.68
谷氨酰胺（glutamine）
Gln（Q）
5.65
苏氨酸（threonine）
Thr（T）
5.60
半胱氨酸（cysteine）
Cys（C）
5.07
天冬酰胺（asparagine）
Asn（N）
5.41
酪氨酸（tyrosine）
Tyr（Y）
5.66
色氨酸（tryptophane）
Trp（W）
5.89
天冬氨酸（asparticacid）
Asp（D）
2.98
谷氨酸（glutamicacid）
Glu（E）
3.22
赖氨酸（lysine）
Lys（K）
9.74
精氨酸（arginine）
Arg（R）
10.76
组氨酸（histidine）
His（H）
7.59
14.1.2氨基酸的物理性质PhysicalPropertiesofAminoAcids
氨基酸是没有挥发性的无色粘稠液体或结晶固体，易溶于水而难溶于乙醚、丙酮和氯仿等非极性有机溶剂。
固体氨基酸加热至熔点（一般在200oC以上）则分解，如氨基乙酸292oC熔化并分解，而乙酸熔点是16.6oC，这些性质与一般有机化合物相比具有很大差别。
14.1.3氨基酸的化学性质ChemicalPropertiesofAminoAcids
氨基酸具有氨基和羧基的典型性质，如氨基可以发生烷基化、酰基化和重氮化作用等；羧基可以形成酯、酰氯或酰胺等。
某些氨基酸分子中含有羟基、巯基等官能团，可以发生它们所特有的反应。
此外，分子中还具有氨基和羧基相互影响而产生的一些特殊性质。
14.1.3.1两性和等电点
氨基酸分子中既含有氨基，又含有羧基，所以氨基酸与强酸、强碱都能成盐，是两性化合物。
分子中的氨基和羧基本身就形成内盐（InnerSalt），亦称两性离子（ZwitterIon）或偶极离子（dipolarion），它与酸、碱的反应可表示如下：
阴离子偶极离子阳离子
由于氨基酸分子中-COO-结合质子的能力与-NH3+给出质子的能力并不完全相同，也就是图中阴离子和阳离子的量是不相等的，因此中性氨基酸水溶液的pH值并不等于7，一般略小于7。
当溶液为某一pH值时，阴离子和阳离子浓度相等，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（用pI表示）。
不同的氨基酸具有不同的等电点（见表14.1），在等电点时，偶极离子的浓度最大，氨基酸在水中的溶解度最小，因而可以采用调节等电点的方法，分离氨基酸的混合物。
在电场中，偶极离子不向任一电极移动，而带净电荷的氨基酸则向某一电极移动。
可以利用移动的方向和速度来分离和鉴别氨基酸。
14.1.3.2羧基的反应
α-氨基酸分子中的羧基具有典型羧基的性质，如能与碱、五氯化磷、胺、醇、铝锂氢等反应，还可以发生脱羧反应。
例如：
其中，酰氯化反应在肽合成中可以用来活化羧基，苄酯化反应可以用来保护羧基，酶催化脱羧反应可以用于制备各种胺类化合物。
14.1.3.3氨基的反应
α-氨基酸分子中的氨基具有典型氨基的性质，如能与酸、亚硝酸、烷基化试剂、酰基化试剂、甲醛等反应，还可以发生酶催化脱胺脱羧反应。
例如：
其中，重氮化反应可以用于测定含有伯氨基的氨基酸，氨甲酰苄酯化反应可在肽合成中用来保护氨基，亚胺化反应可使氨基酸的碱性消失，用于测定分子中羧基的含量，酶催化脱胺脱羧可用于制备各种醇类化合物。
14.1.3.4与水合茚三酮反应
α-氨基酸水溶液与水合茚三酮共热，生成蓝紫色物质。
这是α-氨基酸特有的反应，广泛应用于定性或定量测定α-氨基酸的浓度。
但只具有仲氨基的脯氨酸，不与茚三酮发生作用。
14.1.3.5受热反应
氨基酸分子中氨基和羧基的相对位置不同时，在加热情况下生成不同结构的产物：
α-氨基酸受热发生两分子失水形成哌嗪二酮衍生物；β-氨基酸受热脱去氨分子，形成α,β-不饱和酸；γ-氨基酸受热则分子内失水形成酰胺；当氨基和羧基距离较远时，受热则发生多分子间失水形成聚酰胺。
14.1.3.6络合反应
氨基酸中的羧基可以与金属成盐，同时氨基的氮原子也可以与某些金属离子形成配位键，因此氨基酸能与某些金属离子形成稳定的络合物。
如α-氨基酸与Cu2+形成蓝色络合物结晶，可用于分离或提纯氨基酸。
14.1.3.7肽的形成
一分子氨基酸的氨基与另一分子的氨基酸的羧基可以发生分子间的脱水缩合，并通过肽键（peptidebond）结合成肽：
肽键实际上是一种酰胺键，由两个氨基酸缩合而成的称为二肽（dipeptide）；由三个氨基酸缩合而成的称为三肽；由多个氨基酸缩合而成的称为多肽（polypeptide）。
多肽链中含有游离氨基的一端以“N”端表示；含有游离羧基的一端，以“C”端表示，而且，一般将N-端放在左边，C-端放在右边。
例如：
多肽的命名，以含C-端的氨基酸为母体，把肽链中其它氨基酸名称中的“酸”字改为“酰”字，把他们在链中的排列顺序依次写在母体名称之前。
例如：
谷氨酰半光氨酰甘氨酸[简称谷光甘肽（glutathione-SH，GSH）]
多肽类物质在自然界存在很多，它们在生物体中起着各种不同的作用。
例如：
牛催产素中最右面的NH2表示为甘氨酸的-COOH被转化为-CONH2，牛催产素中的两个半光氨酸的巯基，形成了二硫键。
二硫键在多肽链中比较常见，它是维持多肽和蛋白质特定构象的一种重要的作用力。
思考题14-1一个三肽的结构如下：
（1）
写出此三肽的名称.
（2）要使其达到等电点，应如何调节其溶液的pH值？
（3）完全水解时，能生成哪些氨基酸？
14.2蛋白质Protein
蛋白质存在于一切细胞中，是由各种L-α-氨基酸通过酰胺键形成的含氮生物高分子化合物，在机体中承担着各种各样的生理作用与机械功能。
例如肌肉、毛发、指甲、某些激素、酶、血红蛋白等都是由不同的蛋白质组成的。
它们供给机体营养，执行保护功能，负责机械运动，防御病菌侵袭，传递遗传信息等，在生命现象中起着决定性作用。
14.2.1蛋白质的组成和分类CompositionanClassificationofProteins
蛋白质是由氨基酸通过酰胺键形成的高分子化合物，从这一点上来说，它与多肽没有区别，但是一般将相对分子量在10000以上（实际上没有严格界限）的叫做蛋白质。
蛋白质水解后的最终产物是都是氨基酸，因此氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
元素分析测试表明，蛋白质组成中含有碳、氢、氧、氮及少量硫、部分还含有微量磷、铁、锌、钼等元素。
一般干燥蛋白质的元素含量（质量分数）为：
碳50～55%，氧20～23%，氢6～7%，氮15～17%，硫0.3～2.5%等。
根据蛋白质的形状、溶解度和化学组成，可将其分为纤维蛋白、球蛋白和结合蛋白三类。
纤维蛋白分子为细长形，不溶于水，如蚕丝、毛发、角、蹄等；球蛋白呈球形或椭球形，一般能溶于水，如酶、蛋白激素等；结合蛋白由蛋白质与辅基结合而成，辅基为非氨基酸物质，可以是碳水化合物、脂类、核酸等。
如核蛋白中的辅基为核酸，血红蛋白中的辅基为血红素分子。
14.2.2蛋白质的结构TheStructuresofProteins
蛋白质在结构上最显著的特征是在天然状态下均具有独特而稳定的构象。
蛋白质的特殊功能和活性不仅取决于氨基酸的组成、数目及排列顺序，还与其特定的空间构象密切相关。
为了表示蛋白质分子不同层次的结构，常将蛋白质结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
肽键是一级结构中连接氨基酸残基的主要化学键。
任何特定的蛋白质都有其特定的氨基酸排列顺序。
蛋白质的二级结构是指肽链中由于氢键作用所形成的α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一条肽链中的酰胺键上的氧原子与另一酰胺键中氨基上的氢原子形成氢键，而绕成螺旋形（图14-1）；β-折叠是由链间氢键将肽链拉在一起形成的片状结构（图14-2）。
图14-1α-螺旋
图14-2β-折叠
蛋白质的三级结构是指肽链中含有的羟基、巯基、烃基、游离氨基和羧基等其他基团，借助静电引力、氢键、二硫键及vanderWalls力等将肽链或链中的某些部分联系在一起，使得蛋白质在二级结构的基础上进一步卷曲折叠，而以一定形态的紧密结构存在形成蛋白质的三级结构。
图14-3表示的是肌红蛋白的三级结构。
图14-3肌红蛋白的三级结构
蛋白质的四级结构涉及整个分子中亚基的聚集状态，以及保持亚基在一起的静电引力。
亚基是指分子中不止含有一条肽链时，其中的每一条多肽链可认为是一个亚单位或亚基。
例如血红蛋白由四个亚基组成，其中有两对多肽链，共574个氨基酸，每条链与一个血红素分子结合，整个分子中的四条链连接在一起形成一个紧密的结构。
图14-4表示的是血红蛋白的四级结构。
图14-4血红蛋白的四级结构
14.2.3蛋白质的理化性质PhysicalandChemicalPropertiesofProteins
蛋白质分子结构复杂，分子量大，分子中含有多个极性基团，且某些基团还带有电荷，因此它们表现出一系列特有的物理和化学性质。
14.2.3.1溶液性质
蛋白质因含有-NH3+、-COO-、-CONH-、-OH、-SH等极性基团而具有高度亲水性，其水溶液是一种稳定的亲水性胶体。
蛋白质在水溶液中，由于分子量大而不能透过半透膜。
人们可利用这种性质，将蛋白质和低分子量化合物或无机盐通过透析法分离开，达到纯化的目的。
14.2.3.2盐析
蛋白质溶液中加入无机盐（（NH4）2SO4、MgSO4、NaCl等）溶液后，蛋白质便从溶液中析出，这种作用称为盐析。
盐析是一个可逆的过程，析出的蛋白质可再溶于水而不影响其性质。
但不同的蛋白质盐析时，盐的最低浓度是不同的，可利用这个性质分离不同的蛋白质。
值得注意的是，重金属离子Hg2+、Pb2+等通常形成不溶性蛋白质，是不可逆过程。
14.2.3.3两性和等电点
与氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
它能与强酸或强碱成盐，存在等电点（表14-2）。
在等电点时，蛋白质分子在电场中不发生迁移，这时的蛋白质溶解度最小。
通过调节蛋白质溶液的pH至等电点，可使蛋白质从溶液中析出。
表14-2某些蛋白质的等电点
蛋白质
pI
蛋白质
pI
胃蛋白酶
1.1
胰岛素
5.3
酪蛋白
3.7
血红蛋白
6.8
卵白蛋白
4.7
核糖核酸酶
9.5
血清白蛋白
4.8
溶菌酶
11.0
14.2.3.4变性
蛋白质在受热、紫外照射或化学试剂作用时，性质会发生改变，溶解度降低甚至凝固，这种现象称为蛋白质的变性。
变性作用主要是由蛋白质分子内部结构发生变化所致。
蛋白质变性后，不仅丧失原有的水溶性，而且也失去了原有的生理功能。
硝酸、单宁酸、苦味酸、重金属盐和丙酮等都能使蛋白质变性。
14.2.3.5显色
蛋白质中含有不同的氨基酸，可以和不同的试剂发生特殊的颜色变化，利用这些反应可以鉴别蛋白质。
如：
蛋白质具有的-CHNH2CO-结构可以和茚三酮生成蓝紫色物质；蛋白质具有的-HNCONHCONH-结构可以和CuSO4溶液作用发生缩二脲反应呈现出紫色或粉红色；蛋白质具有的苯环氨基酸结构可以和浓硝酸作用呈现出黄色等。
思考题14-2为什么蛋白质有两性性质和等电点？
它对生物体有何重要意义？
14.2.4个别化合物ImportantCompounds
14.2.4.1半胱氨酸和胱氨酸
半胱氨酸（Cysteine）是一种具有生理功能的氨基酸，是组成蛋白质的20多种氨基酸中惟一具有还原性基团巯基（-SH）的氨基酸，多存在于蛋白性的动物保护组织中，如毛、角、指甲等。
半胱氨酸和胱氨酸（Cystine）可通过氧化还原而互相进行转化。
在医药上，半胱氨酸可用于治疗肝炎、锑中毒和放射性药物中毒。
胱氨酸能够促进机体细胞氧化还原性能增强，增加白血球和阻止病原菌发育等作用，也可用于辅助治疗脱发、皮脂溢皮类和指甲变脆等病症。
14.2.4.2人血清蛋白
人血清白蛋白（HumanSerumAlbumin,HSA）是人血浆中的蛋白质，其非糖基化的单链多肽包含585个氨基酸，分子量为66kD。
在血浆中浓度为42g/L，约占血浆总蛋白的60%。
在体液中人血清白蛋白可以运输脂肪酸、胆色素、氨基酸、类固醇激素、金属离子和许多治疗分子等，同时维持血液正常的渗透压。
在临床上人血清白蛋白可用于治疗休克与烧伤，用于补充因手术、意外事故或大出血所致的血液丢失，也可以作为血浆增容剂等。
如图14-5所示HSA的结构。
图14-5HSA的结构
14.2.4.3NAD+和NADP+
NAD和NADP分别为尼克烟酰胺腺嘌呤二核苷酸和尼克烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸酯的缩写。
其氧化型分别为NAD+和NADP+，还原型分别为NADH和NADPH。
结构如下所示：
R=-H,NAD+R=-H,NADH
R=-PO32-,NADPR=-PO32-,NADPH
从其结构式可以看出，NAD+是由尼克烟酰胺核苷-5’磷酸与腺苷-5’-磷酸通过磷酸酐键连接的二核苷酸，NADP+结构与NAD+唯一的差别是腺苷结构的核糖上C-2’的-OH被磷酸酯化；NADH的吡啶环上氮不带电荷，且C-4为饱和碳，NADPH的核糖上C-2’的-OH也被磷酸酯化。
无论NAD+（NADH）还是NADP+（NADPH），都是吡啶环作为直接参与酶促反应的部位，分子中的其余部分只作为与酶蛋白结合时起识别分子的作用。
NAD+是人们发现的第一个辅酶，是许多脱氢反应中极其重要的辅酶，其中吡啶环起到电子接受体的作用。
如在苹果酸脱氢酶作用下，苹果酸脱氢生成草酰乙酸的反应，必须要有NAD+参与反应接受脱下的氢，从而NAD+被还原生成NADH。
生物体内有许多上述这种类型的脱氢酶，每一种都有其专一性的底物。
它们有些以NAD+为辅酶，有些则以NADP+为辅酶。
多数脱氢酶与NAD+或NADP+结合是松散的。
14.3核酸NucleicAcid
核酸（NucleicAcid）于1869年由瑞士生物学家Miescher首次从细胞核中分离得到，当时被称为核质，后更名为核酸。
核酸的发现为人类提供了揭示生命之谜的金钥匙。
核酸参与生物体的新陈代谢，参与生物体内蛋白质的合成，与生物的遗传也有着密切的关系。
14.3.1核酸的组成CompositionofNucleiAcid
核酸是由核苷酸（nucleotide）聚合形成的高分子化合物。
核酸分为核糖核酸（RibonucleicAcid,RNA）和脱氧核糖核酸（DeoxyribonucleicAcid,DNA）两大类。
RNA主要存在于细胞质中，而DNA存在于细胞核中。
DNA和RNA中所含的嘌呤碱相同，都含有腺嘌呤和鸟嘌呤；但所含的嘧啶碱不同，两者都含有胞嘧啶，RNA中含有尿嘧啶无胸腺嘧啶，DNA中含有胸腺嘧啶无尿嘧啶。
尿嘧啶胞嘧啶胸腺嘧啶腺嘌呤鸟嘌呤
uracil,Ucytosine,Cthymine,Tadenine,Aguanine,G
核酸中的戊糖有两类，D-核糖和D-2-脱氧核糖，二者都为β-构型。
β-D-核糖β-D-2-脱氧核糖
核酸用稀酸控制水解，得到核苷酸；核苷酸继续水解，得到核苷和磷酸；核苷再继续水解，则生成戊糖和杂环生物碱。
14.3.2核苷Nucleoside
核苷由杂环生物碱和戊糖组成。
RNA的核苷是胞嘧啶核苷（胞苷）、尿嘧啶核苷（尿苷）、腺嘌呤核苷（腺苷）和鸟嘌呤核苷（鸟苷），它们分别由核糖和胞嘧啶、尿嘧啶、腺嘌呤、鸟嘌呤构成，是由糖分子1’位上的羟基同嘧啶环1位或嘌呤环9位氮原子上的氢脱水而成，是β-苷。
DNA的核苷是相应的2-脱氧核糖的类似物，只是没有尿嘧啶脱氧核苷而有胸腺嘧啶-2-脱氧核苷。
胞嘧啶核苷尿嘧啶核苷腺嘌呤核苷鸟嘌呤核苷
胞嘧啶脱氧核苷胸腺嘧啶脱氧核苷腺嘌呤脱氧核苷鸟嘌呤脱氧核苷
14.3.3核苷酸和脱氧核苷酸NucleotidesandDeoxynuleotides
核苷酸由核苷和磷酸组成，是核苷分子中的核糖或脱氧核糖的3’位或5’位的羟基与磷酸脱水所形成的酯，生物体内的核苷酸多为5’核苷酸。
组成RNA的核苷酸有胞苷酸、尿苷酸、腺苷酸和鸟苷酸；组成DNA的核苷酸有脱氧胞苷酸、脱氧胸苷酸、脱氧腺苷酸和脱氧鸟苷酸，其结构如下：
腺苷-5’-磷酸鸟苷-5’-磷酸
胞苷-5’-磷酸尿苷5’-磷酸
脱氧腺苷-5’-磷酸脱氧鸟苷-5’-磷酸
脱氧胞苷-5’-磷酸脱氧胸苷5’-磷酸
14.3.4核酸的结构StructuresofNucleicAcids
核酸的一级结构是指核酸分子中各种核苷酸排列的顺序，又称为核苷酸序列或碱基序列。
在核酸分子中，各核苷酸之间是通过3’和5’-磷酸二酯键连接的，即一个核苷酸的3’羟基与另一个核苷酸5’-磷酸基脱水形成的磷脂键连接，形成没有支链的核酸大分子。
核酸的二级结构主要指DNA分子的双螺旋结构。
关于DNA分子结构的研究，早在20世纪40年代就已经开始，直到1953年，WatsonJD和CrickFHC才根据前人研究的结果，提出了著名的DNA双螺旋结构模型（图14-6）。
双螺旋结构模型认为，DNA分子由两条核苷酸链组成，沿着一个共同的轴心以反平行方式盘旋成右手螺旋结构。
该结构中，亲水的脱氧戊糖基和磷酸基位于双螺旋外侧，碱基则朝向内侧。
一条链的碱基和另一条链的碱基通过氢键结合成对。
配对碱基始终是腺嘌呤A与胸腺嘧啶T配对，鸟嘌呤G与胞嘧啶C配对，称之为碱基配对规律。
图14-6DNA的双螺旋结构
双螺旋结构中，双螺旋的直径为2000pm，相邻两个碱基对平面间距340pm，每10对碱基组成一个螺旋周期。
碱基间的疏水作用可导致碱基堆积，从而维系双螺旋的纵向稳定，而碱基对间的氢键则维系双螺旋的横向稳定。
由碱基互补规律可知，当DNA分子中一条多核苷酸链的碱基序列确定后，可推知另一条互补的多核苷酸链的碱基序列。
这就决定了DNA与生命现象中的各种遗传作用密切相关。
在生物领域内，形形色色的遗传信息都由DNA中的A、T、G、C四个碱基的顺序决定。
DNA的双螺旋结构是DNA分子在生理条件和水溶液中最稳定的结构，称为B-DNA。
此外，人们还发现了Z-DNA和A-DNA。
图14-7t-RNA的结构
RNA在结构上与DNA不相同，大多数天然RNA以单链形式存在，在单链的许多区域发生自身回折，回折区域内碱基以A-U和G-C配对。
常见的RNA结构是在一条分子的一段或几段中有两股互补的排列，而整个分子的双股部分被没有互补排列的单股隔开。
所以RNA的二级结构一般不如DNA分子有规律。
如图14-7所示的t-RNA结构。
14.3.5核酸的理化性质PhysicalandChemicalPropertiesofNucleicAcid
DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末。
二者均微溶于水，易溶于稀碱溶液，不溶于乙醇、乙醚和氯仿等有机溶剂，易溶于乙二醇单甲醚，其钠盐在水中的溶解度比较大。
核酸溶液的粘度比较大。
DNA由于分子的不对称性，其粘度比RNA更大。
核酸分子是两性化合物，能与金属离子成盐，又能与一些碱性化合物生成复合物。
同时，它还能与一些染料结合，可用来帮助观察细胞内核酸成分的各种细微结构。
在不同pH溶液中，核酸带有不同的电荷，可在电场中发生迁移，迁移的方向和速率与核酸分子的电荷量、大小和分子的形状有关。
思考题14-3试用化学方法鉴别RNA和DNA？
14.4萜类化合物*Trpene
萜类化合物（Terpenoid）广泛存在于自然界，如植物香精油中的某些组分及动植物中的某些色素等。
萜类化合物的特点是，分子中碳原子的个数是异戊二烯碳原子个数的整数倍（个别例外），这种结构特点称为异戊二烯规则。
根据分子中所含异戊二烯骨架的多少，萜类化合物可分为单萜和多萜（表14-3）。
表14-3萜类化合物的分类
类别
异戊二烯单位
碳原子数
类别
异戊二烯单位
碳原子数
单萜
2
10
三萜
6
30
倍半萜
3
15
四萜
8
40
二萜
4
20
14.4.1单萜Monotrpene
单萜是由两个异戊二烯单位组成的化合物，根据碳架的连接方式分为开链单萜、单环单萜和双环单萜三类。
开链单萜是由两个异戊二烯单位组成的开链化合物，其中许多是重要的香料或用作合成香料的原料，少数用于配置日用香精。
这类化合物中通常都含有羟基和羰基等官能团。
β-月桂烯橙花醇α-柠檬醛
单环单萜可以看作二聚异戊二烯的环状结构，这类化合物分子中都含有一个六元碳环。
单纯的单环单萜实际上并不存在于自然界，但其衍生物却是重要的萜类。
对孟烷苧烯薄荷醇
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