沈同生物化学三版笔记.docx

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沈同生物化学三版笔记

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第一章生物分子概论

第一节概述

一、生物分子是生物特有的有机化合物

生物分子泛指生物体特有的各类分子，它们都是有机物。

典型的细胞含有一万到十万种生物分子，其中近半数是小分子，分子量一般在500以下。

其余都是生物小分子的聚合物，分子量很大，一般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子。

构成生物大分子的小分子单元，称为构件。

氨基酸、核苷酸和单糖分别是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。

二、生物分子具有复杂有序的结构

生物分子都有自己特有的结构。

生物大分子的分子量大，构件种类多，数量大，排列顺序千变万化，因而其结构十分复杂。

估计仅蛋白质就有1010-1012种。

生物分子又是有序的，每种生物分子都有自己的结构特点，所有的生物分子都以一定的有序性（组织性）存在于生命体系中。

三、生物结构具有特殊的层次

生物用少数几种生物元素（C、H、O、N、S、P）构成小分子构件，如氨基酸、核苷酸、单糖等;再用简单的构件构成复杂的生物大分子;由生物大分子构成超分子集合体;进而形成细胞器，细胞，组织，器官，系统和生物体。

生物的不同结构层次有着质的区别:

低层次结构简单，没有种属专一性，结合力强;高层次结构复杂，有种属专一性，结合力弱。

生物大分子是生命的物质基础，生命是生物大分子的存在形式。

生物大分子的特殊运动体现着生命现象。

四、生物分子都行使专一的功能

每种生物分子都具有专一的生物功能。

核酸能储存和携带遗传信息，酶能催化化学反应，糖能提供能量。

任何生物分子的存在，都有其特殊的生物学意义。

人们研究某种生物分子，就是为了了解和利用它的功能。

五、代谢是生物分子存在的条件

代谢不仅产生了生物分子，而且使生物分子以一定的有序性处于稳定的状态中，并不断得到自我更新。

一旦代谢停止，稳定的生物分子体系就要向无序发展，在变化中解体，进入非生命世界。

六、生物分子体系有自我复制的能力

遗传物质DNA能自我复制，其他生物分子在DNA的直接或间接指导下合成。

生物分子的复制合成，是生物体繁殖的基础。

七、生物分子能够人工合成和改造

生物分子是通过漫长的进化产生的。

随着生命科学的发展，人们已能在体外人工合成各类生物分子，以合成和改造生物大分子为目标的生物技术方兴未艾。

第二节生物元素

在已知的百余种元素中，生命过程所必需的有27种，称为生物元素。

生物体所采用的构成自身的元素，是经过长期的选择确定的。

生物元素都是在自然界丰度较高，容易得到，又能满足生命过程需要的元素。

一、主要生物元素都是轻元素

主要生物元素C、H、O、N占生物元素总量的95%以上，其原子序数均在8以内。

它们和S、P、K、Na、Ca、Mg、Cl共11种元素，构成生物体全部质量的99%以上，称为常量元素，原子序数均在20以内。

另外16种元素称为微量元素，包括B,F,Si,Se,As,I,V,Cr,Mn,Fe,Co,Ni,Cu,Zn,Sn,Mo，原子序数在53以内。

二、碳氢氧氮硫磷是生物分子的基本素材

（一）碳氢是生物分子的主体元素

碳原子既难得到电子，又难失去电子，最适于形成共价键。

碳原子非凡的成键能力和它的四面体构型，使它可以自相结合，形成结构各异的生物分子骨架。

碳原子又可通过共价键与其它元素结合，形成化学性质活泼的官能团。

氢原子能以稳定的共价键于碳原子结合，构成生物分子的骨架。

生物分子的某些氢原子被称为还原能力，它们被氧化时可放出能量。

生物分子含氢量的多少（以H/C表示）与它们的供能价值直接相关。

氢原子还参与许多官能团的构成。

与电负性强的氧氮等原子结合的氢原子还参与氢键的构成。

氢键是维持生物大分子的高级结构的重要作用力。

（二）氧氮硫磷构成官能团

它们是除碳以外仅有的能形成多价共价键的元素，可形成各种官能团和杂环结构，对决定生物分子的性质和功能具有重要意义。

此外，硫磷还与能量交换直接相关。

生物体内重要的能量转换反应，常与硫磷的某些化学键的形成及断裂有关。

一些高能分子中的磷酸苷键和硫酯键是高能键。

三、无机生物元素

（一）、利用过渡元素的配位能力

过渡元素具有空轨道，能与具有孤对电子的原子以配位键结合。

不同过渡元素有不同的配位数，可形成各种配位结构，如三角形，四面体，六面体等。

过渡元素的络和效应在形成并稳定生物分子的构象中，具有特别重要的意义。

过渡元素对电子的吸引作用，还可导致配体分子的共价键发生极化，这对酶的催化很有用。

已发现三分之一以上的酶含有金属元素，其中仅含锌酶就有百余种。

铁和铜等多价金属离子还可作为氧化还原载体，担负传递电子的作用。

在光系统II中，四个锰原子构成一个电荷累积器，可以累积失去四个电子，从而一次氧化两分子水，释放出一分子氧，避免有害中间产物的形成。

细胞色素氧化酶中的铁-铜中心也有类似功能。

（二）、利用常量离子的电化学效应

K等常量离子，在生物体的体液中含量较高，具有电化学效应。

它们在保持体液的渗透压，酸碱平衡，形成膜电位及稳定生物大分子的胶体状态等方面有重要意义。

各种生物元素对生命过程都有不可替代的作用，必需保持其代谢平衡。

氟是骨骼和牙釉的成分，以氟磷灰石的形式存在，可使骨晶体变大，坚硬并抗酸腐蚀。

所以在饮食中添加氟可以预防龋齿。

氟还可以治疗骨质疏松症。

但当水中氟含量达到每升2毫克时，会引起斑齿，牙釉无光，粉白色，严重时可产生洞穴。

氟是烯醇化酶的抑制剂，又是腺苷酸环化酶的激活剂。

硒缺乏是克山病的病因之一，而硒过多也可引起疾病，如亚硒酸盐可引起白内障。

糖耐受因子（GTF）可以促使胰岛素与受体结合，而铬可以使烟酸、甘氨酸、谷氨酸、半胱氨酸等与GTF络合。

某些非生物元素进入体内，能干扰生物元素的正常功能，从而表现出毒性作用。

如镉能置换锌，使含锌酶失活，从而使人中毒。

某些非生物元素对人体有益，如有机锗可激活小鼠腹腔巨嗜细胞，后者介导肿瘤细胞毒和抗原提呈作用，从而发挥免疫监视、防御和抗肿瘤作用。

第三节生物分子中的作用力

一、两类不同水平的作用力

生物体系有两类不同的作用力，一类是生物元素借以结合称为生物分子的强作用力--共价键，另一类是决定生物分子高层次结构和生物分子之间借以相互识别，结合，作用的弱作用力--非共价相互作用。

二、共价键是生物分子的基本形成力

共价键（covalentbond）的属性由键能，键长，键角和极性等参数来描述，它们决定分子的基本结构和性质。

（一）键能

键能等于破坏某一共价键所需的能量。

键能越大，键越稳定。

生物分子中常见的共价键的键能一般在300--800kj/mol之间。

（二）键长

键长越长，键能越弱，容易受外界电场的影响发生极化，稳定性也越差。

生物分子中键长多在0.1到0.18nm之间。

（三）键角

共价键具有方向性，一个原子和另外两个原子所形成的键之间的夹角即为键角。

根据键长和键角，可了解分子中各个原子的排列情况和分子的极性。

（四）键的极性

共价键的极性是指两原子间电子云的不对称分布。

极性大小取决于成键原子电负性的差。

多原子分子的极性状态是各原子电负性的矢量和。

在外界电场的影响下，共价键的极性会发生改变。

这种由于外界电场作用引起共价键极性改变的现象称为键的极化。

键的极性与极化，同化学键的反应性有密切关系。

（五）配位键对生物分子有特殊意义

配位键（coordinatebond）是特殊的共价键，它的共用电子对是由一个原子提供的。

在生物分子中，常以过渡元素为电子受体，以化学基团中的O、N、S、P等为电子供体，形成多配位络和物。

过渡元素都有固定的配位数和配位结构。

在生物体系中，形成的多配位体，对稳定生物大分子的构象，形成特定的生物分子复合物具有重要意义。

由多配位体所产生的立体异构现象，甚至比手性碳所引起的立体异构现象更为复杂。

金属元素的络和效应，因能导致配体生物分子内键发生极化，增强其反应性，而与酶的催化作用有关。

三、非共价相互作用

（一）、非共价作用力对生物体系意义重大

非共价相互作用是生物高层次结构的主要作用力。

非共价作用力包括氢键，静电作用力，范德华力和疏水作用力。

这些力属于弱作用力，其强度比共价键低一两个数量级。

这些力单独作用时，的确很弱，极不稳定，但在生物高层次结构中，许多弱作用力协同作用，往往起到决定生物大分子构象的作用。

可以毫不夸张地说，没有对非共价相互作用的理解，就不可能对生命现象有深刻的认识。

各种非共价相互作用结合能的大小也有差别，在不同级别生物结构中的地位也有不同。

结合能较大的氢键，在较低的结构级别（如蛋白质的二级结构），较小的尺度间，把氢受体基团与氢供体基团结合起来。

结合能较小的范德华力则主要在更高的结构级别，较大的尺度间，把分子的局部结构或不同分子结合起来。

（二）、氢键

氢键（hydrogenbond）是一种弱作用力，键能只相当于共价键的1/30-1/20（12-30kj/mol），容易被破坏，并具有一定的柔性，容易弯曲。

氢原子与两侧的电负性强的原子呈直线排列时，键能最大，当键角发生20度偏转时，键能降低20%。

氢键的键长比共价键长，比范德华距离短，约为0.26-0.31nm。

氢键对生物体系有重大意义，特别是在稳定生物大分子的二级结构中起主导作用。

（三）、范德华力

范德华力是普遍存在于原子和分子间的弱作用力，是范德华引力与范德华斥力的统一。

引力和斥力分别和原子间距离的6次方和12次方成反比。

二者达到平衡时，两原子或原子团间保持一定的距离，即范德华距离，它等于两原子范德华半径的和。

每个原子或基团都有各自的范德华半径。

范德华力的本质是偶极子之间的作用力，包括定向力、诱导力和色散力。

极性基团或分子是永久偶极，它们之间的作用力称为定向力。

非极性基团或分子在永久偶极子的诱导下可以形成诱导偶极子，这两种偶极子之间的作用力称为诱导力。

非极性基团或分子，由于电子相对于原子核的波动，而形成的瞬间偶极子之间的作用力称为色散力。

范德华力比氢键弱得多。

两个原子相距范德华距离时的结合能约为4kj/mol，仅略高于室温时平均热运动能（2.5kj/mol）。

如果两个分子表面几何形态互补，由于许多原子协同作用，范德华力就能成为分子间有效引力。

范德华力对生物多层次结构的形成和分子的相互识别与结合有重要意义。

（四）、荷电基团相互作用

荷电基团相互作用，包括正负荷电基团间的引力，常称为盐键（saltbond）和同性荷电基团间的斥力。

力的大小与荷电量成正比，与荷电基团间的距离平方成反比，还与介质的极性有关。

介质的极性对荷电基团相互作用有屏蔽效应，介质的极性越小，荷电基团相互作用越强。

例如，-COO-与-NH3+间在极性介质水中的相互作用力，仅为在蛋白质分子内部非极性环境中的1/20，在真空中的1/80。

（五）、疏水相互作用

疏水相互作用（hydrophobicinteraction）比范德华力强得多。

例如，一个苯丙氨酸侧链由水相转入疏水相时，体系的能量降低约40kj/mol。

生物分子有许多结构部分具有疏水性质，如蛋白质的疏水氨基酸侧链，核酸的碱基，脂肪酸的烃链等。

它们之间的疏水相互作用，在稳定蛋白质，核酸的高层次结构和形成生物膜中发挥着主导作用。

第四章酶

酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。

1957巴斯德提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。

1分子Glc→2分子乙醇+2分子CO2  从Glc开始，经过12种酶催化，12步反应，生成乙醇。

1897  Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动无关，不含细胞的酵母汁也能进行乙醇发酵。

1913  Michaelis和Menten提出米氏学说—酶促动力学原理。

1926  Sumner首次从刀豆中提出脲酶结晶，并证明具有蛋白质性质。

1969  化学合成核糖核酸酶。

1967-1970  从E.coli中发现第I、第II类限制性核酸内切酶。

1986  Cech发现四膜虫细胞大核期间26SrRNA前体具有自我剪接功能。

ribozyme，  deoxyribozyme

          E.coRI

                  5’——GAATTC——3’

                  3’——CTTAAG——5’

            限制作用                        修饰作用

        5’——GAATTC——3’          5’——GAATTC——3’

        3’——CTTAAG——5’          3’——CTTAAG——5’

第一节酶学概论

一、酶的生物学意义

大肠杆菌生命周期20分钟，生物体内化学反应变得容易和迅速进行的根本原因是体内普通存在生物催化剂—酶。

没有酶，生长、发育、运动等等生命活动就无法继续。

限制性核酸内切酶（限制-修饰）

二、酶的概念及其作用特点

1、酶是一种生物催化剂

酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。

生物催化剂：

酶（enzyme），核（糖）酶（ribozyme），脱氧核（糖）酶（deoxyribozyme）

2、酶催化反应的特点

（1）、催化效率高

酶催化反应速度是相应的无催化反应的108-1020倍，并且至少高出非酶催化反应速度几个数量级。

（2）、专一性高

酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没有副反应发生。

（3）、反应条件温和

温度低于100℃，正常大气压，中性pH环境。

（4）、活性可调节

根据据生物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节，包括：

别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。

（5）、酶的催化活性离不开辅酶、辅基、金属离子

3、酶与非生物催化剂相比的几点共性：

①催化效率高，用量少（细胞中含量低）。

②不改变化学反应平衡点。

③降低反应活化能。

P234图4-1  非催化过程及催化过程自由能的变化

④反应前后自身结构不变。

催化剂改变了化学反应的途径，使反应通过一条活化能比原途径低的途径进行，催化剂的效应只反映在动力学上（反应速度），不影响反应的热力学（化学平衡）。

三、酶的化学本质

（一）酶的蛋白质本质

经典概念：

所有的酶都是蛋白质，酶是具有催化功能的蛋白质，因此酶具有蛋白质的一切共性。

1、酶的蛋白质组成

有些酶仅由蛋白质组成，例如，脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等

有些酶不仅含有蛋白质（酶蛋白），还含有非蛋白质成分（辅助因子），只有酶蛋白与辅助因子结合形成复合物（全酶）才表现出酶活性，如超氧化物歧化酶Cu2+、Zn2+）、乳酸脱氢酶（NAD+）

酶的专一性由酶蛋白的结构决定，辅助因子传递电子或某些化学基团。

2、酶的辅助因子

酶的辅助因子主要有金属离子（Fe2+、Fe3+、Cu+、Cu2+、Mn2+、、Mn3+、Zn2+、Mg2+、K+、Na+、Mo6+、Co2+等）和有机化合物。

辅酶：

与酶蛋白结合较松，可透析除去。

辅基：

与酶蛋白结合较紧。

      酶                    辅助因子

CuZn-SOD          Cu2+  Zn2+

Mn-SOD                Mn2+

过氧化物酶              Fe2+或Fe3+

II型限制性核酸内切酶    Mg2+

羧肽酶                  Zn2+

P235  表4-1一些酶的辅助因子（金属离子）

P237  表4-2  基团反应中的辅酶和辅基。

酶蛋白决定酶专一性，辅助因子决定酶促反应的类型和反应的性质。

比如，NAD+可与多种酶蛋白结合，构成专一性强的乳酸脱氢酶、醇脱氢酶、苹果酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶。

生物体内酶种类很多，而辅助因子种类却很少，原因是一种辅助因子可与多种酶蛋白结合。

（二）ribozyme核酶（具有催化功能的RNA）

1980以前，已知所有的生物催化剂，其化学本质都是蛋白质。

80年代初，美国科罗拉多大学博尔德分校的ThomasCech和美国耶鲁大学SidneyAltman各自独立发现RNA具有生物催化功能，此发现被认为是近十年生化领域最令人鼓舞的发现，此二人分亨1989诺贝尔化学奖。

ribozyme种类：

①自我剪接ribozyme  ②自我剪切ribozyme    ③催化分子间反应ribozyme

后边细讲

四、按酶蛋白的亚基组成及结构特点分类

1、单体酶

由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子

牛胰RNase      124a.a    单链

鸡卵清溶菌酶    129a.a    单链

胰凝乳蛋白酶    三条肽链

单体酶种类较少，一般多催化水解反应。

2、寡聚酶

由两个或两个以上亚基组成的酶，亚基可以相同或不同，一般是偶数，亚基间以非共价键结合。

①含相同亚基的寡聚酶

苹果脱胱氢酶（鼠肝），2个相同的亚基

②含不同亚基的寡聚酶

琥珀酸脱氢酶（牛心），αβ2个亚基

寡聚酶中亚基的聚合，有的与酶的专一性有关，有的与酶活性中心形成有关，有的与酶的调节性能有关。

大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶。

3、多酶复合体

由两个或两个以上的酶，靠非共价键结合而成，其中每一个酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。

如脂肪酸合成酶复合体。

例如：

大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成

①丙酮酸脱氢酶（E1）          以二聚体存在2×9600

②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2）  70000

③二氢硫辛酸脱氢酶（E3）      以二聚体存在2×56000

复合体：

12个E1二聚体  24×96000

            24个E2单体    24×70000

            6个E3二聚体  12×56000  

总分子量560万

4、多酶融合体

一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶，这往往是基因融合的产物。

例如：

天冬氨酸激酶I---高丝氨酸脱氢酶I融合体（双头酶）

该酶是四聚体α4，每条肽链含两个活性区域：

N-端区域是Asp激酶，C端区域是高Ser脱氢酶。

五、酶在细胞中的分布

一个细胞内含有上千种酶，互相有关的酶往往组成一个酶体系，分布于特定的细胞组分中，因此某些调节因子可以比较特异地影响某细胞组分中的酶活性，而不使其它组分中的酶受影响。

1.分布于细胞核的酶

核被膜                  酸性磷酸酶

染色质                  三磷酸核苷酶

核仁                    核糖核酸酶

核内可溶性部分          酵解酶系、乳酸脱氢酶

2.分布于细胞质的酶

参与糖代谢的酶        酵解酶系

                      磷酸戊糖途径酶系

参与脂代谢的酶        脂肪酸合成酶复合体

参与a.a蛋白质的酶      Asp氨基转移酶

参与核酸合成的酶      核苷激酶  核苷酸激酶

3.分布于内质网的酶

      光滑内质网      胆固醇合成酶系

      粗糙内质网      蛋白质合成酶系

    （细胞质一侧）

4.分布于线粒体的酶

外膜：

酰基辅酶A合成酶

内膜：

NADH脱氢酶

基质：

三羧酸循环酶系

      脂肪酸β-氧化酶系

5.分布于溶酶体的酶

水解蛋白质的酶

水解糖苷类的酶

水解核酸的酶

水解脂类的酶

6.标志酶

有些酶只分布于细胞内某种特定的组分中，

核：

    尼克酰胺单核苷酸腺苷酰转移酶，功能：

DNA、RNA生物合成

线粒体：

琥珀酸脱氢酶（电子转移、三羧酸循环）

溶酶体：

酸性磷酸酶（细胞成分的水解）

微粒体：

（核蛋白体、多核蛋白体、内质网）Glc-6-磷酸酶

上清液：

乳酸脱氢酶

第二节酶的国际分类及命名

一、习惯命名

1961年6以前使用的酶沿用习惯命名

1.（绝大多数酶）依据底物来命名

如：

催化蛋白质水解的酶称蛋白酶。

催化淀粉水解的酶称淀粉酶。

2.依据催化反应的性质命名

如：

水解酶、转氨酶

3结合上述两个原则命名，琥珀酸脱氢酶。

4.有时加上酶的来源

如：

胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶

习惯命名较简单，但缺乏系统性。

二、国际系统命名

系统名称应明确标明酶的底物及催化反应的性质。

如：

草酸氧化酶（习惯名），系统名称：

    草酸：

氧氧化酶

又如：

谷丙转氨酶（习惯名），系统名：

    丙氨酸：

α-酮戊二酸氨基转移酶

反应：

丙氨酸+α--酮戊二酸→Glu+丙酮酸

三、国际系统分类法及编号（EC编号）

原则：

将所有酶促反应按性质分为六类，分别用1、2、3、4、5、6表示。

再根据底物中被作用的基团或键的特点，将每一大类分为若干个亚类，编号用1、2、3……，每个亚类又可分为若干个亚一亚类，用编号1、2、3……表示。

每一个酶的编号由4个数字组成，中间以“·”隔开。

第一个数字表示大类，第二个数字表示亚类，第三个表示亚-亚类，第四个数字表示在亚-亚中的编号。

1、氧化还原酶类

催化氧化还原反应：

  A·2H+B=A+B·2H

乳酸：

NAD+氧化还原酶（EC1.1.1.27），    习惯名：

乳酸脱氢酶

        图

2、转移酶类

AB+C=A+BC

Ala：

酮戊二酸氨基移换酶（EC2.6.1.2），    习惯名：

谷丙转氨酶

        图

3、水解酶类

催化水解反应，包括淀粉酶、核酸酶、蛋白酶、脂酶。

亮氨酸氨基肽水解酶（EC3.4.1.1），    习惯名：

  Ile氨肽酶。

4、裂合酶类（裂解酶）

催化从底物上移去一个基团而形成双键的反应或其逆反应

二磷酸酮糖裂合酶（EC4.1.2.7），    习惯名：

醛缩酶

5、异构酶（EC5.3.1.9）

催化同分异构体相互转化，6-磷酸Glc异构酶

6、合成酶（连接酶）

催化一切必须与ATP分解相偶联、并由两种物质合成一种物质的反应。

P241表4-8酶的国际分类——大类和亚类

举例：

乙醇脱氢酶的分类编号是EC1.1.1.1，乳酸脱氢酶EC1.1.1.27，苹果酸脱氢酶EC1.1.1.37

第一个数字表示大类：

    氧化还原

第二个数字表示反应基团：

醇基

第三个数字表示电子受体：

NAD+或NADP+

第四个数字表示此酶底物：

乙醇，乳酸，苹果酸。

前面三个编号表明这个酶的特性：

反应性质、底物性质（键的类型）及电子或基团的受体，第四个编号用于区分不同的底物。

酶的物种和组织的差异

来自不同物种或同一物种不同组织或不同细胞器的同一种酶，虽然它们催化同一个生化反应，但它们的一级结构可能不相同，有时反应机制也可能不同，可是无论是酶的系统命名法还是习惯命名法，对这些均不加以区别，而定为相同的名称，这是因为命名酶的根据是酶所催化的反应。

例如，  SOD不管来源如何，均催化如下反应

2O2-+2H+→H2O2+O2    H2O2再由过氧化氢酶催化、分解

它们有同一个名称和酶的编号EC1.15.1.1

实际此酶可分三类：

CuZn-SOD  真核生物细胞质中

Mn-SOD    真核生物线粒体中

Fe-SOD

即使同是CuZn-SOD，来自牛红细胞与猪红细胞的，其一级结构也有很大不同。

因此，在讨论一个具体的酶时，应对它的来源与名称一并加以说明。

第三节酶促反应动力学

酶促反应动力学是研究酶促反应的速度以及影响酶促反应速度的各种因素，包括低物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂与抑制剂、等。

一、酶的量度