生物化学考研考博简答题及名词解释总结.docx
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生物化学考研考博简答题及名词解释总结
1试述RNA的种类及其主要功能。
RNA大体可以分mRNA（信使RNA）；rRNA（核糖体RNA）；tRNA（转运RNA）
不同的RNA有着不同的功能，其中rRNA是核糖体的组成成分，由细胞核中的核仁合成，而mRNA以及tRNA在蛋白质合成的不同阶段分别执行着不同功能。
mRNA是以DNA的一条链为模板，以碱基互补配对原则，转录而形成的一条单链，主要功能是实现遗传信息在蛋白质上的表达，是遗传信息传递过程中的桥梁；tRNA的功能是携带符合要求的氨基酸，以连接成肽链，再经过加工形成蛋白质
2酶的化学修饰调节的特点是什么？
化学修饰的特点：
1）绝大多数属于这类调节方式的酶都具无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式。
它们之间在两种不同酶的催化下发生共价修饰，可以互相转变。
催化互变反应的酶在体内受调节因素如激素的控制。
2）和变构调节不同，化学修饰是由酶催化引起的共价键的变化，且因其是酶促反应，故有放大效应。
催化效率长较变构调节高。
3）磷酸化与脱磷酸是最常见的酶促化学反应。
3酶的变构调节的特点是什么？
别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。
多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。
故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。
终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制（feedbackinhibition）．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。
别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。
故别构酶又称调节酶。
4简述糖酵解和有氧氧化的关键酶。
糖酵解的关键酶：
葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶
有氧氧化的关键酶：
柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体
5简述磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义
磷酸戊糖途径的关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
生理意义：
1.是体内生成NADPH的主要代谢途径：
NADPH在体内可用于：
⑴作为供氢体，参与体内的合成代谢：
如参与合成脂肪酸、胆固醇等。
⑵参与羟化反应：
作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。
⑶维持巯基酶的活性。
⑷使氧化型谷胱甘肽还原。
⑸维持红细胞膜的完整性：
由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。
2.是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径：
体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。
6a-螺旋的特点：
1）以碳原子为转折点，氨基酸侧链伸向外侧
2）右手螺旋，酶3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm
3）第一个肽链的氨基氢和第四个肽链的羧基氧形成氢键以稳定a螺旋结构。
7DNA双螺旋结构模型特点：
1）DNA及反向平行的互补双链结构，两条链的碱基之间以氢键结合。
2）DNA双链及右手螺旋结构，螺距为3.4nm每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
3）疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。
8酶促反应的特点：
1）具有极高的效率。
2）具有高度的特异性。
3）具有可调节性。
9糖异生的生理意义：
1）维持血糖浓度恒定。
2）补充肝糖原。
3）调节酸碱平衡。
10说明脂肪在体内的分解过程：
（一）脂肪的动员：
1）储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。
2）脂肪动员的关键酶是：
激素敏感性甘油三酯脂肪酶。
3）脂解激素能促进脂肪动员。
（二）脂酸的B氧化：
1）脂酸的活化；2）脂酰COA进入线粒体；3）脂酸的B氧化。
11简述蛋白质生物合成的过程：
1）氨基酸的活化。
2）翻译的起始。
3）翻译的延长。
4）翻译的终止。
5）蛋白质合成后加工和修饰翻译后加工过程。
12糖酵解的生理意义：
1）是机体在缺氧的情况下，获取能量的有效方式2）是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
13尿素的生成：
1）氨基甲酰磷酸的合成；2）瓜氨酸的合成；3）精氨酸的合成；4）精氨酸水解生成尿素。
14简述胆固醇在体内转化成哪些重要物质？
1）胆汁酸；2）类固醇激素；3）7—脱氢胆固醇。
15说明血浆脂蛋白的生理意义：
1）乳糜微粒：
转运外源性甘油三酯及胆固醇；
2）极低密度脂蛋白：
转运内源性甘油三酯及胆固醇；
3）低密度脂蛋白：
转运内源性胆固醇；
4）高密度脂蛋白：
逆向转运胆固醇。
16半保留复制的意义：
对了解DNA的功能和物种的延续性有重大意义。
（DNA双链两股单链有碱基互补关系，双链中的一股可以确定其对应股的碱基序列）按半保留复制的方式，子代保留了亲代DNA的全部遗传信息，体现在代与代之间DNA碱基序列的一致性上。
17DNA复制保真性的依据：
1）遵守严格的碱基配对规律。
2）聚合酶在复制延长中对碱基的选择功能。
3）复制出错时DNA－POI的及时校读功能。
18复制保真性的酶学依据：
1）复制保真性的酶学机制：
DNA－POI的核酶外切酶活性的及时校读。
2）复制的保真性和碱基选择。
3）复制按照碱基配对规律进行：
是遗传信息能准确传代的基本原理。
19真核生物启动子保守序列：
1）TATABOX；2）GObox；3）GAATbox
20转录起始需解决两个问题：
1）RNA-POI必需准确地结合转录模板的起始区域。
2）DNA双链解开使其中的一条链作为转录的模板。
21真核生物的转录起始有何特点？
真核生物的转录起始上游区段比原核生物多样转录起始时RNA－POI不直接结合模板，其起始过程比原核生物复杂。
22说明真核生物转录后修饰的主要方式？
1）首尾的修饰；2）MRNA的剪接，在5'端形成GPPPmG-3'端加上polyAtail；3）剪切；4）添加。
23说明核酶的研究意义？
核酶的发现，对中心法则作了重要补充是继逆转录现象之后对RNA重要功能的另一阐明，核酶结构的阐明可以用人工合成的小片段，RNA配合在欲破坏其结构的RNA或DNA分子上，仅成为锤头结构，这就是人工设计的核酶。
24列举核苷酸的生理作用？
1）作为核酸合成的原料（DNA,RNA）；2）体内能量的利用形成；
3）参与代谢和生理调节；4）组成辅酶；5）活化中间代谢物。
25参与嘌呤核苷酸补救合成途径的酶？
1）腺嘌呤磷酸核糖转移酶；2）次黄嘌呤－鸟嘌呤磷酸核糖转移酶；3）腺苷激酶。
26补救合成的生理意义？
一方面在于可以节省从头合成的能量和一些氨基酸的消耗。
另一方面，体内某些组织器官如：
脑骨髓等进行补救合成。
27嘌呤醇治疗痛风症机制？
临床上常用嘌呤醇治疗痛风，痛风症是由于患者血尿酸含量增高超过8MG%引起关节炎，尿路结石，别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，只是分子中N7与C8互换位置，故可抑制黄嘌呤氧化酶从而抑制尿酸生成。
从而达到治疗痛风的目的。
28核苷酸分解代谢产物？
1）嘌呤核苷酸分解代谢最终分解生成尿酸2）嘧啶核苷酸最终生成NH3CO3,B-丙氨酸。
29简述白化病发病原因？
在黑色素细胞中酪氨酸酶的催化下，酪氨酸羟化生成多巴，后者经氧化脱羧等反应转变成吲哚－5.6醌，黑色素即是吲哚醌聚合物，人体缺乏酪氨酸酶黑色素合成障碍导致皮肤毛发等发白形成白化病。
30胆固醇在体内转化成哪些重要的物质？
1）转变为胆汁酸。
2）转化为类固醇激素。
3）转化为7－脱氢胆固醇。
31说明血浆脂蛋白生理功能？
乳糜微粒功能转运外源性甘油三酯及胆固醇及低密度脂蛋白功能，转运内源性甘油三酯及胆固醇，低密度脂蛋白转运内源性胆固醇，高密高脂蛋白逆向转运胆固醇。
32基因转录激活调节基本要素？
特异DNA序列，调节蛋白，DNA蛋白质，蛋白质－蛋白质相互作用。
33原核基因表达调控的特点？
1）E因子决定RNA聚合酶识别特异性。
2）操纵子模型的普遍性。
3）阻遇蛋白与阻遇机制的普遍性。
34遗传密码有那些特点？
1）连续性2）间并性3）通用性4）摆动性。
35参与pr生成物合成包括哪些物质？
MRNA指导合成多肽链的模板tRNA结合并运载各种氨基酸RNA和多和pr构成核蛋白体，作为合成多肽链的场所，还包括参与氨基酸生化及起始，延长。
终止阶段的多种蛋白质因子其它PR，酶等。
36简述释放因子的功能？
1）是识别终止密码，如RT-1特异识别UAA,UAC
2）是诱导转肽酶改变为酯酶活性，相等于催化肽酰基转移到水分子－OH上，侧肽链从核蛋白体上释放。
37列举几种有促进蛋白折叠功能的大分子？
1）分子伴侣：
促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
2）伴侣素：
为非自发性折叠蛋白质提供能折叠形成天然空间构象的微环境。
3）蛋白二硫键异构酶：
最终使蛋白质形成热力学最稳定的天然构象。
38说明干扰素的作用机制：
1）在某些病毒等双链RNA存在时，能诱导特异蛋白激酶活化，活化的激酶使真核主要起始因子eff2磷酸化失活，从而抑制病毒蛋白质合成。
2）能与双链RNA共同活化特殊的2'－5'A合成酶使ATP以2'－5'磷酸二酯链连接聚合为2'-5'寡聚腺苷酸，2'-5'A则可活化一种核酸内切酶RNASTL。
后者使病毒MRNA发生降解阻断病毒蛋白质合成。
39试述一碳单位代谢的重要意义？
1）合成嘌呤及嘧啶的原料。
2）提供胸苷酸（DTMP）合成甲基的来源。
3）与乙酰辅酶A在联系糖脂肪氨基酸代谢中所起的枢纽作用相类似。
4）一碳单位代谢障碍可造成某些病理情况。
如：
巨幼RBC贫血（碘胺药及某些抗恶性肿瘤药）也正是分别通过干扰细菌及恶性肿瘤细胞的叶酸四氢叶酸合成，进一步影响一碳单位代谢与核酸合成而发挥其药理作用。
40简述肝性脑病的发病原因？
氨进入脑组织与脑中的a－酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰氨；脑中氨的增加可以使脑细胞中a－酮戊二酸的减少导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷
41PR的分离和纯化：
1）透析和超滤法2）丙酮沉淀盐析及免疫沉淀3）电泳4）层析5）超速离心。
42DNA聚合反应的特点：
1）DNA新链生成需引物和模板2）新链的延长只可沿5‘—3’方向进行。
3）3‘—5’外切酶活性：
能辨认错配的碱基对4）5‘—3’外切酶活性：
能切除突变的DNA片段。
43氨在体内的代谢过程：
（一）体内氨的来源：
1）氨基酸脱氨作用产生的氨是血氨的主要来源2）肠道吸收的氨：
（1）氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨
（2）尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨3）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰氨。
（二）氨的转运：
1）丙氨酸—葡萄糖循环2）谷氨酰氨的运氨作用。
44血氨升高的原理：
正常生理情况下，血氨的来源与去路保持动态平衡，血氨浓度处于较低的水平，氨在肝中合成尿素是维持这种平衡的关键，当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍，血氨浓度升高。
45三羧酸循环的生理意义：
1）是三大营养物质氧化分解的共同途径2））是三大营养物质代谢联系的枢纽3）为其他物质代谢提供小分子前体4）为呼吸链提供H＋e.
三羧酸循环的生物学意义：
1.三羧酸循环是机体获取能量的主要方式。
1个分子葡萄糖经无氧酵解仅净生成2个分子ATP，而有氧氧化可净生成32个ATP，其中三羧酸循环生成20个ATP，在一般生理条件下，许多组织细胞皆从糖的有氧氧化获得能量。
糖的有氧氧化不但释能效率高，而且逐步释能，并逐步储存于ATP分子中，因此能的利用率也很高。
2.三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰CoA，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路，估计人体内2/3的有机物是通过三羧酸循环而被分解的。
3.三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的联结机构，因糖和甘油在体内代谢可生成α-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成α-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环不仅是三种主要的有机物分解代谢的最终共同途径，而且也是它们互变的联络机构。
46三羧酸循环的过程：
1）柠檬酸的形成：
已酰CoA与草酰已酸缩合成柠檬酸，由柠檬酸合酶催化不可逆反应
2）异柠檬酸形成：
柠檬酸与异柠檬酸的异构化可逆互变反应由顺乌头酸催化。
3）第一次氧化脱羧：
异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酸作用下氧化脱羧，a—酮戊二酸
4）第二次氧化脱羧：
a—酮戊二酸氧化脱羧生成琥玻酰CoA酶a—酮戊二酰脱氢酶
5）底物水平磷酸化反应：
反应是可逆的，由琥玻酸CoA合成酶催化，底物水平磷酸化也是三羧酸循环中唯一直接生成高能磷酸键的反应
6）琥玻酸脱氢生成延胡索酸：
反应由琥玻酸脱氢酸催化
7）延胡索酸加水生成苹果酸：
延胡索酸酶催化此可逆反应
8）苹果酸脱氢生成草酰已酸：
苹果酸脱氢酶催化生成NADH＋H＋。
47磷酸戊糖途径的生理意义：
1）为核酸的生物合成提供核糖。
2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
48糖有氧氧化的三个阶段：
1）糖酵解途径分解成丙酮酸；2）丙酮酸进入线粒体内氧化脱羧生成已酰CoA；3）三羧酸循环及氧化磷酸化
49DNA分子二级结构有哪些特点？
按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：
两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。
两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。
维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
50简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。
tRNA的二级结构为三叶草结构。
其结构特征为：
（1）tRNA的二级结构由四臂、四环组成。
已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。
（2）叶柄是氨基酸臂。
其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。
（3）氨基酸臂对面是反密码子环。
在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mRNA上的密码子相互识别。
（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。
（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关。
（6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小。
51蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。
（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
52蛋白质的β—折叠结构有何特点？
β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
53蛋白质有哪些重要功能
蛋白质的重要作用主要有以下几方面：
（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。
（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。
（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。
（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。
（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。
（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。
（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。
（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。
（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。
54怎样证明酶是蛋白质？
（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。
（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。
（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。
（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。
（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。
总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。
55构成电子传递链的电子传递体成员有哪些
构成电子传递链的电子传递体成员分五类：
（1）烟酰胺核苷酸（NAD＋）多种底物脱氢酶以NAD＋为辅酶，接受底物上脱下的氢成为还原态的NADH+＋H＋，是氢（H＋和eˉ）传递体。
（2）黄素蛋白黄素蛋白以FAD和FMN为辅基，接受NADH+＋H＋或底物（如琥珀酸）上的质子和电子，形成FADH2或FMNH2，传递质子和电子。
（3）铁硫蛋白或铁硫中心也称非血红素蛋白，是单电子传递体，氧化态为Fe3＋，还原态为Fe2＋。
（4）辅酶Q又称泛醌，是脂溶性化合物。
它不仅能接受脱氢酶的氢，还能接受琥珀酸脱氢酶等的氢（H＋＋eˉ）。
是处于电子传递链中心地位的载氢体。
（5）细胞色素类是含铁的单电子传递载体。
铁原子处于卟啉的中心，构成血红素。
它是细胞色素类的辅基。
细胞色素类是呼吸链中将电子从辅酶Q传递到氧的专一酶类。
线粒体的电子至少含有5种不同的细胞色素（即b、c、c1、a、a¬3）。
通过实验证明，它们在电子传递链上电于传递的顺序是b→c1→c→aa3，细胞色素aa3以复合物形式存在，称为细胞色素氧化酶。
是电子传递链中最末端的载体，所以又称末端氧化酶。
56电子传递抑制剂
能够阻断呼吸链中某一部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂。
常用的抑制剂有：
（1）鱼藤酮：
阻断电子由NADH向CoQ的传递。
它是一种极毒的植物物质，常用作杀虫剂。
（2）抗霉素A：
能阻断电子从Cytb到Cytc1的传递。
（3）氰化物、硫化氢、叠氮化物、CO能阻断电子由Cytaa3到氧的传递。
由于这三个部位的电子流被阻断，因此，也抑制了磷酸化的进行，即不能形成ATP。
57氧化磷酸化作用
高势能电子从NADH或FADH2沿呼吸链传递给氧的过程中，所释放的能量转移给ADP形成ATP，即ATP的形成与电子传递相偶联，称为氧化磷酸化作用，其特点是需要氧分子参与。
氧化磷酸化作用与底物水平磷酸化作用是有区别的：
底物水平磷酸化作用是指代谢底物由于脱氢或脱水，造成其分子内部能量重新分布，产生的高能键所携带的能量转移给ADP生成ATP，即ATP的形成直接与一个代谢中间高能磷酸化合物（如磷酸烯醇式丙酮酸、1,3-二磷酸甘油酸等）上的磷酸基团的转移相偶联，其特点是不需要分子氧参加。
58P/O比和磷酸化部位
磷氧比（P/O）是指一对电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的分子数。
由NADH开始氧化脱氢脱电子，电子经过呼吸链传递给氧，生成3分子ATP，则P/O比为3。
这3分子ATP是在三个部位上生成的，第一个部位是在NADH和CoQ之间，第二个部位是在Cytb与Cytc1之间；第三个部位是在Cytaa3和氧之间。
如果从FADH2开始氧化脱氢脱电子，电子经过呼吸链传递给氧，只能生成2分子ATP，其P/O比为2。
59氧化磷酸化的解偶联作用
（1）氧化磷酸化的解偶联作用在完整线粒体内，电子传递与磷酸化是紧密偶联的，当使用某些试剂而导致的电子传递与ATP形成这两个过程分开，只进行电子传递而不能形成ATP的作用，称为解偶联作用。
（2）氧化磷酸化的解偶联剂能引起解偶联作用的试剂称为解偶联剂，解偶联作用的实质是解偶联剂消除电子传递中所产生的跨膜质子浓度或电位梯度，只有电子传递而不产生ATP。
（3）解偶联剂种类典型的解偶联剂是化学物质2,4-二硝基苯酚（DNP），DNP具弱酸性，在不同pH环境可结合H+或释放H+；并且DNP具脂溶性，能透过磷脂双分子层，使线粒体内膜外侧的H+转移到内侧，从而消除H+梯度。
此外，离子载体如由链霉素产生的抗菌素——缬氨霉素，具脂溶性，能与K+离子配位结合，使线粒体膜外的K+转运到膜内而消除跨膜电位梯度。
另外还有存在于某些生物细胞线粒体内膜上的天然解偶联蛋白，该蛋白构成的质子通道可以让膜外质子经其通道返回膜内而消除跨膜的质子浓度梯度，不能生成ATP而产生热量使体温增加。
解偶联剂与电子传递抑制剂是不同的，解偶联剂只消除内膜两侧质子或电位梯度，不抑制呼吸链的电子传递，甚至加速电子传递，促进呼吸底物和分子氧的消耗，但不形成ATP，只产生热量。
60氧化磷酸化的作用机理
与电子传递相偶联的氧化磷酸化作用机理虽研究多年，但仍不清楚。
曾有三种假说试图解释其机理。
这三种假说为：
化学偶联假说、构象偶联假说、化学渗透假说。
（1）化学偶联假说认为电子传递中所释放的自由能以一个高能共价中间物形式暂时存在，随后裂解将其能量转给ADP以形成ATP。
但不能从呼吸链中找到高能中间物的实例。
（2）构象偶联假说认为电子沿呼吸链传递释放的自由能使线粒体内膜蛋白质发生构象变化而形成一种高能形式暂时存在。
这种高能形式将能量转给F0F1-ATP酶分子使之发生构象变化，F0F1-ATP酶复原时将能量转给ADP形成ATP。
（3）化学渗透假说该假说由英国生物化学家PeterMitchell提出的。
他认为电子传递的结果将H+从线粒体内膜上的内侧“泵”到内膜的外侧，于是在内膜内外两侧产生了H+的浓度梯度。
即内膜的外侧与内膜的内侧之间含有一种势能，该势能是H+返回内膜内侧的一种动力。
H+通过F0F1-ATP酶分子上的特殊通道又流回内膜的内侧。
当H+返回内膜内侧时，释放出自由能的反应和ATP的合成反应相偶联。
该假说目前得到较多人的支持。
实验证明氧化磷酸化作用的进行需要完全的线粒体内膜存在。
当用超声波处理线粒体时，可将线粒体内膜嵴打成片段：
有些片段的嵴膜又重新封闭起来形成泡状体，称为亚线粒体泡（内膜变为翻转朝外）。
这些亚线粒体泡仍具有进行氧化磷酸化作用的功能。
在囊泡的外面可看到F1球状体。
用尿素或胰蛋白酶处理这些囊泡时，内膜上的球体F1脱下，F0留在膜上。
这种处理过的囊泡仍具有电子传递链的功能，但失去合成ATP的功能。
当将F1球状体再加回到只有F0的囊泡时，氧化磷酸化作用又恢复。
这一实验说明线粒体内膜嵴上的酶（F0）起电子传递的作用，而其上的F1是形成ATP的重要成分，F0和F1是一种酶的复合体。
61线粒体的穿梭系统
真核生物在细胞质中进行糖酵解时所生成的NADH是不能直接透过线粒体内膜被氧化的，但是NADH＋H+上的质子可以通过一个穿梭的间接途径而进入电子传递链。
3-磷酸甘油的穿梭过
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