生化复习提纲答案.docx

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生化复习提纲答案

复习提纲

一、蛋白质化学

名词：

１.蛋白质一级结构：

蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的种　类、数量和排列顺序。

２.蛋白质等电点：

使蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的ＰＨ，称为蛋白质的等电点。

３.蛋白质变性：

在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间　构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。

1.构成蛋白质的氨基酸的结构特点，碱性氨基酸和酸性氨基酸的种类

答：

结构特点：

组成人体蛋白质的氨基酸有20种，除甘氨酸外，均属L-α-氨基酸。

不同氨基酸R基团不同。

脯氨酸是α-亚氨基酸。

带负电荷的R基氨基酸（酸性氨基酸）：

谷氨酸、天冬氨酸

带正电荷的R基氨基酸（碱性氨基酸）：

赖氨酸、精氨酸、组氨酸

2.蛋白质各级结构的维系键

答：

一级结构：

肽键，此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。

二级结构：

氢键。

三级结构：

主要靠次级键疏水作用，离子键，氢键和范德华力等。

四级结构：

非共价键，主要是氢键和离子键，其次是疏水作用。

3.蛋白质变性的本质和特点

答：

本质：

是破坏维系空间结构的键（非共价键、二硫键），不改变蛋白质的一级结构。

（不破坏肽键）构象破坏是蛋白质变性的结构基础。

特点：

理化性质改变（溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、容易消化），生物活性丧失，易被蛋白酶水解等。

4.蛋白质280nm紫外吸收的原因

答：

由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。

蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。

5.蛋白质亲水胶体的稳定因素

答：

蛋白质属于生物大分子，其分子的直径可达1-100nm，为胶粒范围之内。

蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，水化膜和蛋白质胶粒表面电荷，是稳定胶粒的重要因素。

若除去蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中析出。

6.常见的不编码的氨基酸

答：

P64在蛋白质组成中，除了20种常见的氨基酸外，某些氨基酸，如二碘酪氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸，胱氨酸等，在遗传密码字典中没有其对应的三联体密码子，所以被称为非编码氨基酸。

它们是由酪氨酸、脯氨酸、赖氨酸进入蛋白质多肽链之后再被修饰成相应的非编码氨基酸的。

二、核酸化学

名词：

DNA变性:

在某些理化因素作用下，ＤＮＡ分子双链解开成两条单链的过程。

增色效应：

DNA变性时其双链解开、碱基对暴露而导致紫外260nm吸收值增高。

1.核酸的分子组成与基本单位DNA和RNA组成的异同

答：

核酸的分子组成是碱基（腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶，胸腺嘧啶，尿嘧啶），戊糖（核糖和脱氧核糖），磷酸。

基本单位是核苷酸。

比较因素

ＤＮＡ

ＲＮＡ

戊糖

脱氧核糖

核糖

碱基

Ａ，Ｇ，Ｃ，Ｔ

Ａ，Ｇ，Ｃ，Ｕ

2.核酸一级结构的概念与维系键

答：

DNA中脱氧核苷酸的排列顺序。

3',5'-磷酸二酯键。

3.DNA的二级结构要点

答：

DNA分子由两条反向平行的脱氧多核苷酸链绕同一轴构成的右手双螺旋，螺旋表面形成大沟和小沟。

螺旋骨架由磷酸与核糖构成，碱基垂直居双螺旋内側，两链碱基互补，以氢键相连。

（互补配对形式：

A=T;GC）。

10对碱基转一圈，螺距3.4nm，直径2.0nm双螺旋的稳定因素碱基对之间的氢键维持双链横向稳定性碱基堆积力维持双链纵向稳定性。

4.RNA的种类及作用

答：

rRNA核蛋白体ＲＮＡ，核蛋白体组成成分

mRNA信使ＲＮＡ，蛋白质合成模板

tRNA转运ＲＮＡ，转运氨基酸

5.DNA变性的特点，和Tm高低有关的因素

答：

黏度下降：

从双螺旋结构到无规则线团

增色效应：

ＤＮＡ变性后氢键断裂，双螺旋解开，碱基外露，在260nm紫外吸收增加。

Tm高低和与分子中Ｇ＋Ｃ的含量有关，因为Ｇ与Ｃ有三个氢键。

三、酶

名词：

酶的活性中心：

在酶分子中由必需基团参与构成的、能结合底物并将其转变为产物的特定部位。

酶原：

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

同工酶：

同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

1.酶的化学本质与、酶作用特点

答：

化学本质主要是蛋白质。

酶与一般催化剂相比具有高效性，高度特异性和可调节性的特点。

2.结合酶的组成和各组分作用

答：

结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子，辅助因子是金属离子或小分子有机化合物。

只有全酶才有催化作用。

酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。

金属离子主要是作为酶活性中心的催化基团参与催化反应，传递电子；作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密切接触；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。

3.酶作用的机制

答：

酶能显著降低反应的活化能，酶－底物中间复合物学说（中间复合物靠非共价键维系）。

4.影响酶作用的因素（六大因素），酶Km的意义

答：

底物浓度，酶浓度，温度，ＰＨ，抑制剂，激活剂等

Km在数值上等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

Km可近似地反应酶与底物的亲和力。

Km值越小，酶与底物的亲和力越大。

这表示不需要很高的底物浓度就可以达到最大反应速度。

如果一种酶有几种底物，就有几个Km值，其中Km值最小者被称为天然底物或最适底物。

Km是酶的特征性常数，可以反应酶的种类等。

5.可逆抑制与不可逆抑制的区别、竞争性抑制与非竞争性抑制的特点

答：

不可逆抑制是抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。

可逆抑制是抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。

竞争性抑制是抑制剂与底物的结构相似；抑制剂与底物相互竞争与酶活性中心结合；抑制程度取决于[I]/[S]相对比例；增加底物浓度，可以减少或解除抑制作用；Km值变大，Vmax值不变。

非竞争性抑制是抑制剂与底物的结构不相似；抑制剂与底物相互竞争与酶的不同部位相结合；抑制程度只取决于[I]；增加[S]不能去除抑制作用。

Km值不变，Vmax值降低。

四、糖代谢

名词：

糖酵解：

在缺氧环境下，葡萄糖或糖原经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸并产生少量能量的过程。

糖异生：

糖异生作用是指非糖物质如生糖氨基酸，乳酸，丙酮酸及甘油等转变为葡萄糖或糖原的过程，最主要的器官是肝。

1.糖酵解的关键酶、特点、和生理意义

答：

一次脱氢反应，两次底物水平磷酸化，三个不可逆反应和三个关键酶（己糖激酶HK，6-磷酸果糖激酶-1PFK-1，丙酮酸激酶PK），反应部位在胞浆，是一个不需要氧的产能过程，一分子葡萄糖通过无氧酵解可净产生２分子ＡＴＰ。

在缺氧条件下迅速提供能量；某些细胞（红细胞无线粒体；白细胞和骨髓细胞代谢活跃细胞等）在氧供应正常的情况下重要的功能途径；糖酵解的某些中间产物是脂类，氨基酸等的合成前体，并与其他代谢途径相联系。

2.三羧酸循环的要点和生理意义

答：

指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。

一个底物水平磷酸化，二次氧化脱羧（

－氧化脱羧：

异柠檬酸脱氢酶催化；

－氧化脱羧：

－酮戊二酸脱氢酶复合体催化），三次不可逆反应和三个关键酶（柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，

－酮戊二酸脱氢酶复合体），四次脱氢（三分子NADH+H

，一分子FADH

）。

反应在线粒体中进行。

消耗一分子乙酰CoA，共生成１２分子ＡＴＰ。

整个循环为不可逆反应。

三羧酸循环的中间产物在量上无改变，但可不断更新。

生理意义：

是三大营养物质氧化分解的共同途径；是三大营养物质代谢联系的枢纽；为其他物质代谢提供小分子前提；为呼吸链提供Ｈ＋和e。

3.磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义

答：

关键酶：

６－磷酸葡萄糖脱氢酶

生理意义：

为核苷酸的生成提供核糖；提供ＮＡＤＰＨ作为供氢体参与多种代谢反应。

4.糖原合成中活性葡萄糖的供体，肝糖原和肌糖原分解的不同，糖原合酶和磷酸化酶催化的反应

答：

UDPG（尿苷二磷酸葡萄糖）可看作“活性葡萄糖”，在体内充作葡萄糖供体。

在由糖原分解为６－磷酸葡萄糖之后由于肝脏和肾中存在有葡萄糖－６－磷酸酶，所以可以进一步分解为葡萄糖。

（１－磷酸葡萄糖）－糖原合酶－糖原

糖原－磷酸化酶＋pi－（１－磷酸葡萄糖）

5.糖异生的原料、部位和生理意义，丙酮酸羧化酶的辅酶

答：

糖异生作用是指非糖物质如生糖氨基酸，乳酸，丙酮酸及甘油等转变为葡萄糖或糖原的过程，最主要的器官是肝。

原料：

乳酸，甘油，生糖氨基酸等。

酶：

葡萄糖－６－磷酸酶，果糖二磷酸酶－１，丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸激酶。

意义：

作为补充血糖的重要来源，以维持血糖水平的恒定，补充肝糖原，维持酸碱平衡。

丙酮酸羧化酶辅酶为生物素（反应在线粒体）

6.血糖的来源去路，调节血糖的激素和作用

答：

来源：

食物中糖消化吸收，肝糖原分解，非糖物质糖异生

去路：

氧化分解为二氧化碳和水；糖原合成为肝糖原肌糖原；磷酸无糖通路等其他糖；脂肪氨基酸等；尿糖。

主要调节激素：

胰岛素降低血糖；胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升高血糖。

五、生物氧化

名词：

生物氧化：

物质在生物体内进行氧化称为生物氧化，主要指糖，脂肪，蛋白质等在体内逐步分解释放能量最终生成二氧化碳和水。

氧化磷酸化：

物质代谢过程底物脱下的氢经呼吸链电子传递过程中释放的能量被ＡＤＰ利用磷酸化生成ＡＴＰ。

呼吸链：

（电子传递链）在线粒体内膜上具有氧化还原功能的酶和辅酶按一定顺序排列组成，能传递氢和电子的链式反应体系。

由于电子传递过程与细胞呼吸有关，又称为呼吸链。

1.生物氧化的特点

生物氧化

体外氧化（燃烧）

反应性质

相同（氧化还原反应）

产物

相同（二氧化碳和水）

耗氧量

相同

环境

细胞内

体外

条件

体温，需要酶

高温，不需酶

能量释放方式

逐步释放

骤然释放

产物生成方式

水由代谢物脱下的氢与氧结合产生，二氧化碳由有机酸脱羧产生

水和二氧化碳由物质中的碳和氢直接与氧结合产生

2.两条呼吸链的名称、组成成分，产能的区别

答：

NADH呼吸链：

NADH→FMN（Fe-S）→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→aa3→O2

有三个生成ＡＴＰ的偶联部位

琥珀酸呼吸链：

琥珀酸→FAD（Fe-S）→CoQ（泛醌）→Cytb→Cytc1→Cytc→aa3→O2

只有两个生成ＡＴＰ的偶联部位

3.ATP的生成方式、ATP的储存形式

答：

氧化磷酸化（主要方式）：

代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量用以使ＡＤＰ磷酸化生成ＡＴＰ，由于是代谢物的氧化反应与ＡＤＰ的磷酸化反应偶联发生，称为氧化磷酸化。

底物水平磷酸化：

底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有ＡＤＰ磷酸化生成ＡＴＰ的作用称为底物水平磷酸化，与呼吸链的电子传递无关。

ＡＴＰ的储存形式主要是磷酸肌酸，储存于肌肉和脑组织。

4.呼吸链阻断剂和解偶联剂的作用

答：

呼吸链阻断剂又称为呼吸链的抑制剂，阻断呼吸链中某些部位电子传递，可与铁流蛋白结合，阻断电子传递；H2S,co及cn-抑制细胞色素氧化酶，使电子不能传递给氧。

解偶联剂使氧化与磷酸化偶联过程脱离。

主要的解偶联剂有2,4-二硝基苯酚。

5.胞液中NADH进线粒体的机制

答：

胞浆中NADH必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。

-磷酸甘油穿梭机制，1分子葡萄糖彻底氧化分解生成36个ATP，在脑组织和骨骼肌。

联系琥珀酸呼吸链。

在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原为

－磷酸甘油进入线粒体，进入线粒体不用载体。

苹果酸-天冬氨酸穿梭机制，1分子葡萄糖彻底氧化分解生成38个ATP，在肝脏，心肌。

联系ＮＡＤＨ呼吸链。

在苹果酸脱氢酶的作用下使草酰乙酸还原为苹果酸经过线粒体内膜上的载体进入线粒体。

联系草酰乙酸经天冬氨酸转氨酶（ＡＳＴ）又称谷草转氨酶生成天冬氨酸经载体出线粒体。

六、脂类代谢

名词：

脂肪动员：

贮存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为脂肪酸（ＦＦＡ）及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。

（激素敏感性甘油三酯脂酶ＨＳＬ）

血脂：

血浆所含脂类统称血脂。

（甘油三酯，磷脂，胆固醇等）血脂以脂蛋白形式在血液中运输。

酮体：

乙酰乙酸、

－羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。

是脂肪酸在肝内不完全氧化分解时生成的中间产物。

1.必需脂肪酸的种类、激素敏感性脂酶

答：

体内需要，但是不能自身合成，需要从食物中摄取的脂肪酸。

是多不饱和脂肪酸，常见的有亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。

在脂肪动员中，脂库中三酰甘油脂肪酶的活性受多种激素的调控，故又称为激素敏感性三酰甘油脂肪酶。

2.血浆脂蛋白的分类、化学组成特点及功能

CM

VLDL

LDL

HDL

名称

乳糜颗粒

极低密度脂蛋白

低密度脂蛋白

高密度脂蛋白

密度高低

CM

主要脂类

90%三酰甘油（甘油三脂）

60%三酰甘油（甘油三酯）

50%胆固醇

50%的磷脂和胆固醇

合成部位

小肠黏膜细胞

肝细胞

血浆中由ＶＬＤＬ转变

肝，肠，血浆

作用

从小肠转运外源性甘油三酯至体内各组织

从肝转运内源性甘油三酯至肝外组织

从肝转运胆固醇之体内各组织

将胆固醇从肝外逆向转运至肝内

功能

转运外源性甘油三酯和胆固醇

转运内源性甘油三酯和胆固醇

转运内源性胆固醇

逆向转运胆固醇。

ＬＤＬ水平与动脉粥样硬化正相关

血浆脂蛋白是指血脂在血浆中与载脂蛋白按不同比例结合而形成的复合物，是脂类在血浆中的存在及运输形式。

按照密度法分为上述四类。

3.脂肪酸氧化分解的步骤，彻底氧化的产物

答：

脂肪酸的

－氧化

脂肪酸的活化：

在细胞液中进行，由脂酰CoA合成酶催化，消化１分子ＡＴＰ（两个高能磷酸键），生成脂酰CoA。

脂酰CoA进入线粒体：

依赖载体肉碱以及肉碱脂酰转移酶Ｉ、肉碱－肉碱脂酰转位酶、肉碱脂酰转移酶ＩＩ三种酶的作用进行转运，肉碱脂酰转移酶Ｉ是脂肪酸

－氧化的限速酶（激素敏感性甘油三酯酯酶ＨＳＬ）。

每一次

－氧化进行４步连续反应：

脱氢（生成ＦＡＤＨ２），加水，再脱氢（生成ＮＡＤＨ＋Ｈ＋），硫解（生成１分子乙酰CoA和少两个碳原子的脂酰CoA）

最终彻底氧化产物为二氧化碳和水以及能量。

以十六碳软脂酸氧化为例，活化消耗２个ＡＴＰ，生成８个乙酰CoA，７分子ＮＡＤＨ＋Ｈ＋，７分子ＦＡＤＨ２一共生成ＡＴＰ：

８×１２＋７×３＋７×２＝１３１个净生成１２９个

4.？

酮体种类、合成利用的部位，酮体生成利用的意义

答：

乙酰乙酸、

－羟丁酸、丙酮三者总称为酮体，是脂肪酸在肝氧化分解时特有的中间产物。

酮体生成部位是肝细胞线粒体。

生成过程：

２分子乙酰CoA在硫解酶催化下生成乙酰乙酰CoA，再与另一分子乙酰CoA作用生成HMG-CoA，后者经HMG-CoA裂解酶催化裂解生成乙酰乙酸，进一步还原成

－羟丁酸，还可脱羧生成丙酮。

酮体利用部位：

肝外组织－心、脑和肾组织细胞的线粒体有很强的氧化利用酮体的酶。

利用过程：

乙酰乙酸经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酸CoA，进一步经三羧酸循环彻底氧化分解产能。

意义：

酮体是脂肪在肝内正常的代谢中间产物，是肝脏输出能量的一种形式。

酮体溶于水，分子小，能通过血－脑屏障及肌肉毛细血管壁，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。

脑组织不能氧化脂肪酸，却有较强的利用酮体的能力。

长期饥饿和糖供给不足时，通体可以代替葡萄糖成为脑组织及肌肉细胞的主要能源。

5.脂肪酸合成的参与物、关键酶

答：

脂肪酸主要是在肝合成的，其余还有脂肪等组织，胞液（生成十六碳的软脂酸），肝线粒体、内质网（碳链延长）。

参与物：

乙酰CoA、NADPH（来自磷酸戊糖途径）、HCO3﹣、ATP、Mn2+

关键酶：

乙酰CoA羟化酶

6.胆固醇合成的原料、关键酶、转化生成的物质

答：

１８个乙酰CoA，３６个ＡＴＰ，１６个（ＮＡＤＰＨ＋Ｈ＋）生成一分子胆固醇

关键酶：

HMGCoA还原酶（生成甲羟戊酸）

生成主要是甲羟戊酸，此外还有鲨烯，胆固醇。

7.乙酰CoA参与合成的物质

答：

乙酰CoA的来源有糖，脂，蛋白质的分解。

代谢去路：

进入三羧酸循环氧化产能；合成脂肪酸进而合成脂肪；合成胆固醇；合成酮体；合成乙酰胆碱。

七、蛋白质的分解代谢

名词：

必需氨基酸：

是体内需要但不能合成或合成量不足不能满足机体需要，必须由食物蛋白供给的氨基酸。

蛋白质的互补作用：

将不同种类营养价值较低的植物蛋白混合食用，可以互相补充所缺少的必须氨基酸，，从而提高蛋白质的营养价值。

一碳单位：

某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团。

1.食物蛋白功能、必需氨基酸的种类、氮平衡种类，营养价值的评价

答：

食物蛋白功能：

维持细胞、组织的生长、更新和修补；参与合成重要的含氮化合物；氧化供能。

必需氨基酸的种类：

赖苏色苯蛋，异亮缬一亮。

氮平衡：

总平衡，正平衡，负平衡。

营养价值评价：

所含必须氨基酸的数量，种类，量值比。

2.氨基酸脱氨基的方式、转氨酶的辅酶

答：

氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用（主要方式）（转氨基和氧化脱氨基偶联，转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联）以及其他脱氨基作用四种方式。

辅酶：

磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺

3.氨的来源去路、鸟氨酸循环的特点、意义，尿素合成中两个氨的来源、氨的运输方式，谷氨酰胺的作用

答：

氨的来源：

氨基酸脱氨基作用产生的氨（主要来源）及胺类分解产生的氨；肠道吸收的氨；肾小管上皮细胞分泌的氨来自谷氨酰胺。

去路：

合成尿素（主要去路）；合成非必需氨基酸等含氮化合物；以胺盐形式排出。

尿素的生成，部位在肝（先线粒体后细胞质）

过程：

鸟氨酸循环

氨基甲酰磷酸的合成：

发生在线粒体中，消耗２个ＡＴＰ，ＣＰＳ－Ｉ是关键酶

瓜氨酸的合成：

胞质中

精氨酸的合成：

发生在胞质中，消耗１个ＡＴＰ（２个高能磷酸键），精氨酸代琥珀酸合成酶是限速酶。

精氨酸水解生成尿素：

胞质中

原料：

２个NH3（游离的氨，天冬氨酸），ＣＯ２

耗能：

３个ＡＴＰ，４个高能磷酸键

意义：

解除氨毒

鸟氨酸循环是在肝脏中进行的，首先２分子NH3与ＣＯ２以及２分子ＡＴＰ缩合生成氨基甲酰磷酸；后者提供氨基甲酰与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸；瓜氨酸在消耗１分子ＡＴＰ分解为ＡＭＰ和ＰＰＩ的条件下，与天冬氨酸缩合生成精氨酸；最后精氨酸水解生成１分子尿素。

氨的运输方式：

丙氨酸－葡萄糖循环（将肌肉中的氨以无毒氨基酸－丙氨酸形式运输到肝，同时肝为肌肉提供了丙酮酸生成的葡萄糖；氨的无毒运输，为肌肉活动提供能量）

谷氨酰胺运氨（将脑，肌肉等组织产生的氨与谷氨酸合成谷氨酰胺，经血液运送到肝或肾代谢。

谷氨酰胺尤其在脑转运氨的过程中起重要作用。

）

谷氨酰胺是氨的解毒，储存及运输形式。

4.脱羧酶的辅酶，几种氨基酸脱羧产物

答：

氨基酸脱羧酶的辅酶：

磷酸吡哆醛

谷氨酸脱羧生成

氨基丁酸（ＧＡＢＡ）抑制性神经递质

组氨酸脱羧生成组胺　强烈的血管舒张剂

色氨酸羟化脱羧生成５－羟色胺　脑内的神经抑制递质

鸟氨酸脱羧生成多胺　调节细胞生长

5.生成一碳单位的氨基酸，一碳单位的载体，一碳单位代谢的意义

答：

某些氨基酸在体内分解代谢产生含有一个碳原子的活性基团，这些活性基团称为一碳单位，主要有：

甲酰基，甲炔基，亚氨甲基，甲烯基和甲基

载体是５,６,７,８－四氢叶酸（ＦＨ４）

氨基酸有：

组，色，甘，丝

意义：

一碳单位必须被ＦＨ４结合，携带进一步提供活性基团。

参与嘌呤与嘧啶碱的合成；参与甲硫氨酸循环；

6.SAM的作用，酪氨酸、组氨酸代谢生成的物质，苯丙氨酸、酪氨酸代谢异常导致的疾病

答：

ＳＡＭ是Ｓ－腺苷甲硫氨酸

甲硫氨酸首先与ＡＴＰ反应，形成性质活泼的Ｓ－腺苷甲硫氨酸（ＳＡＭ）。

然后，ＳＡＭ。

然后，ＳＡＭ将活性甲基转移给甲基受体分子，产生各种重要化合物（去甲肾上腺素接收ＳＡＭ提供的甲基后生成肾上腺素）。

而ＳＡＭ则转变为Ｓ－腺苷同型半胱氨酸，后者进一步脱去腺苷，生成同型半胱氨酸。

同型半胱氨酸可以接收Ｎ５－ＣＨ３－ＦＨ４提供的甲基，重新再生成甲硫氨酸，形成一个循环，称为甲硫氨酸循环。

ＳＡＭ提供活性甲基，有利于ＦＨ４再生。

组氨酸代谢生成N5,N10－甲基四氢叶酸

酪氨酸代谢生成儿茶酚胺（主要在神经组织和肾上腺素），黑色素，延胡索酸和乙酰乙酸。

苯丙氨酸无法生成酪氨酸：

代谢酶是苯丙氨酸羟化酶，此酶缺乏导致苯丙酮尿症（ＰＫＵ）。

酪氨酸代谢异常无法生成黑色素，可造成白化病。

八、核酸与核苷酸代谢

1.嘌呤嘧啶分解产物，嘌呤分解代谢产物过多导致的疾病

答：

嘌呤核苷酸的分解主要在肝脏、小肠及肾脏中进行，产物是尿酸。

（嘌呤环未打开）。

嘧啶分解代谢时环被打开，产物是小分子物质。

尿酸过多会以结晶形式沉积，导致痛风。

2.嘌呤嘧啶合成的原料、特点、简单过程

答：

嘌呤核苷酸

原料：

核糖－５－磷酸、ＣＯ２、一碳单位、谷氨酰胺、天冬氨酸、甘氨酸

过程：

核糖－５－磷酸发生焦磷酸化生成ＰＲＰＰ；有ＰＲＰＰ提供Ｒ－５－Ｐ，逐步加上各种小分子原料，经过大约１０步化学反应生成ＩＭＰ；由ＩＭＰ接受天冬酸提供的－ＮＨ２生成ＡＭＰ，由ＩＭＰ氧化为ＸＭＰ，再接受谷氨酰胺提供的－ＮＨ２生成ＧＭＰ

嘧啶核苷酸

原料：

核糖－５－磷酸、ＣＯ２、谷氨酰胺、天冬氨酸

过程：

首先由各种原料（ＣＯ２、谷氨酰胺、天冬氨酸）合成嘧啶环，然后由ＰＲＰＰ（磷酸核糖焦磷酸）提供Ｒ－５－Ｐ（５－磷酸核糖）合成ＵＭＰ；ＵＭＰ再发生两次磷酸化转变为ＵＴＰ，然后接受谷氨酰胺提供的－ＮＨ２转变为ＣＴＰ；ＵＤＰ脱氧转变为dＵＤＰ，后者脱磷酸转变为dＵＭＰ，再发生甲基化生成dＴＭＰ，其中dＴＭＰ的甲基是由N5,N10－ＣＨ２－ＦＨ４提供的。

3.脱氧核苷酸的合成

答：

答：

核糖核苷酸的还原：

在核糖核苷酸还原酶下由NDP到dNDP，消耗ＡＴＰ生成dNTP；

脱氧胸腺嘧啶核苷酸的合成：

由UDP在脱氧核苷算还原酶下生成dUDP然后生成dUMP再在ＴＭＰ合酶下生成dTMP；

4.5-FU的作用机理

答：

5-氟尿嘧啶（5-FU）结构与胸腺嘧啶相似，在体内变为一磷酸脱氧核糖氟尿嘧啶核苷（ＦｄＵＭＰ）后发挥作用，是胸苷酸合酶的抑制剂，阻断了dTMP合成，还可以以ＦＵＭＰ的形式参入ＲＮＡ分子，破坏ＲＮＡ的结构和功能。

抑制胸腺嘧啶核苷酸（dTMP）合成

九、代谢和代谢调控总论

名词：

关键酶：

在酶中反应速度最慢，决定整个代谢途径的总速度，催化单方向反应或非平衡反应，决定代谢途径的方向，活性受底物、代谢物或效应剂的调节的酶。

变构调节：

小分子化合物与酶活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性的调节方式

化学修饰：

酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变的调节方式（主要是磷酸化/去磷酸化）

1.物质代谢的特点，物质代谢调节的分级

答：

物质代谢分为细胞水平，激素水平和整体水平

特点：

整体性（各种物质之间互有联系，相互依存）；代谢途径的多样性（直线反应是从起始物到终产物的整个反应过程无代谢支路；分支反应是可通过代谢过程的某个中间产物产生两种或更多种代谢产物；循环反应是中间产物可反复生成反复利用）；物质代谢的组织特异性（不同组织器官，结构不同，酶系的种类、含量不同，代谢的途径不同）；代谢的可调节性（调节代谢的强度，方向和速度，适应环境变化）；ＡＴＰ是机体能量利用的共同形式。

2.糖