细胞生物学第七章真核细胞内膜细胞蛋白质分选与膜泡运输课程预习.docx

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细胞生物学第七章真核细胞内膜细胞蛋白质分选与膜泡运输课程预习

第七章真核细胞内膜细胞、蛋白质分选与膜泡运输

一、细胞质基质的涵义与功能

（一）细胞质基质的涵义

细胞质基质（cytoplasmicmatrixorcytomatrix）是指在真核细胞的细胞质中，除去可分辨的细胞器以外的胶状物质。

基质是细胞的重要的结构成分，其体积约占细胞质的一半。

在细胞质基质中，主要含有与中间代谢有关的数千种酶类及与维持细胞形态的细胞质骨架结构。

细胞质基质是蛋白质和脂肪合成的重要场所。

所合成的蛋白质，半数以上将分门别类地转移到细胞核和细胞器中。

（二）细胞质基质的功能

（1）生物合成与代谢。

细胞质基质是许多生化合成和代谢的重要场所，如糖酵解过程、磷酸戊糖途径、糖醛酸途径、糖原合成与分解、蛋白质与脂肪合成、细胞信号转导、多种信号通路、蛋白质运输等等，都发生在细胞质基质中。

（2）参与细胞质骨架。

细胞质骨架作为细胞质基质的主要结构成分，不仅与维持细胞形态、细胞运动、细胞内物质运输及能量传递有关，而且也是细胞质基质结构体系的组织者，为细胞质基质中的其他成分和细胞器提供锚定位点。

细胞质基质对生物大分子的定位，不是靠生物膜来维持，而是通过与骨架蛋白分子间的选择性结合，使生物大分子锚定在细胞骨架三维空间的特定区域。

（3）蛋白质的修饰。

大多数蛋白质的修饰是由专一的酶作用于蛋白质侧链特定位点上，这对于细胞的生命活动十分重要。

在细胞质基质中发生蛋白质修饰的类型主要有：

①辅酶或辅基与酶的共价结合；②磷酸化与去磷酸化，用以调节很多蛋白质的生物活性；③糖基化。

糖基化主要发生在内质网和高尔基体中，在细胞质基质中发现的糖基化是指在动物细胞中把N-一乙酰葡萄糖胺分子加到蛋白质的丝氨酸残基的羟基上；④对某些蛋白质的N端进行甲基化修饰；⑤酰基化。

（4）蛋白质选择性的降解。

在蛋白质分子的氨基酸序列中，除了决定蛋白质在细胞内定位的信号和与修饰作用有关的信号外，还有决定蛋白质寿命的信号。

这种信号存在于蛋白质N端的第一个氨基酸残基。

如第一个氨基酸是Met、Ser、Thr、Ala、Val、Cys、Gly或Pro等，则蛋白质是稳定的；若是其他的12种氨基酸之一，则是不稳定的。

在真核细胞的细胞质基质中，有识别蛋白质N端不稳定的氨基酸信号并准确地将这种蛋白质降解，是依赖于泛素的降解途径。

泛素是一个由76个氨基酸残基的小分子蛋白，具有多种生物学功能。

在蛋白质降解过程中，多个泛素分子共价结合到含有不稳定的氨基酸残基的蛋白质的N端，然后由一种26S的蛋白酶复合体（或称蛋白酶体（proteosome））将蛋白质完全水解。

这种依赖于泛素的蛋白酶体，还参与细胞周期调控过程。

（5）降解变性和错误折叠的蛋白质。

在细胞质基质中的变性蛋白、错误折叠的蛋白、含氧化或其他非正常修饰氨基酸的蛋白，不管其N端氨基酸是否稳定，也常被很快清除。

这种降解作用可能是这些畸形蛋白质暴露了N端不稳定的氨基酸残基，并被识别，同样被依赖于泛素的蛋白降解途径彻底水解。

（6）帮助变性或错误折叠的蛋白质重新折叠，形成正确的分子构象。

这一功能主要依靠热休克蛋白（heatshockprotein，Hsp或称stress-responseprotein）完成。

研究表明，在正常细胞中，热休克蛋白选择地与畸形蛋白质结合形成聚合物，利用水解ATP释放的能量使聚集的蛋白质溶解，并进一步折叠成正确构象的蛋白质。

二、细胞内膜系统及其功能

（一）内质网的形态结构与功能

内质网（endoplasmicreticulum，ER）是真核细胞重要的细胞器。

它由封闭的膜系统及其围成的腔形成互相沟通的网状结构。

内质网通常占细胞膜系统的一半左右，体积约占细胞总体积的10％以上。

内质网是细胞内除核酸以外的一系列重要的生物大分子如蛋白质、脂质和糖类合成的基地。

其合成的上述物质的种类与细胞质基质中合成的物质有明显的不同。

原核细胞内没有内质网，由细胞膜代行其某些类似的功能。

1．内质网的两种基本类型

根据结构与功能，内质网可分为两种：

①糙面内质网（roughendoplasmicreticulum，sER）；②光面内质网（smoothendoplasmicreticulum，sER）。

糙面内质网和光面内质网的比较，如表7-1所示。

易位子（translocon）是内质网上的蛋白复合体，直径为8．5nm，中心有一个直径为2nm的“通道”。

易位子的功能与新合成的多肽进入内质网有关。

内质网对外界因素的作用（如射线、化学毒物、病毒等）非常敏感，糙面内质网发生的最普遍的病理变化是内质网腔扩大并形成空泡，继而核糖体从内质网上脱落，蛋白质合成受阻。

2．内质网的功能

（1）蛋白质的合成。

细胞中的蛋白质都是在核糖体上合成的，并都是起始于细胞质基质中，有些蛋白质刚起始合成不久便转移到内质网膜上，继续进行蛋白质合成。

合成的蛋白质主要包括：

向细胞外分泌的蛋白质。

如胰腺细胞分泌的酶、浆细胞分泌的抗体、小肠杯状细胞分泌的粘蛋白，内分泌腺分泌的多肽类激素及细胞外基质成分等；

膜的整合蛋白。

细胞膜、内质网、高尔基体、及溶酶体膜上的膜蛋白等；

构成细胞器中的可溶性驻留蛋白。

如内质网、高尔基体和胞内体（endosome）固有的蛋白及其他重要生物活性的蛋白。

（2）脂质合成。

内质网合成构成细胞所需要的包括磷脂和胆固醇在内的几乎全部的膜脂，其中最主要的磷脂是磷脂酰胆碱（卵磷脂）。

合成磷脂所需要的三种酶都定位于内质膜上，其活性部位在膜的细胞质基质的一侧。

合成的磷脂很快由细胞质基质侧转向内质网腔面，然后再向其他膜转运。

转运的方式有两种：

①以出芽的方式转运到高尔基体、溶酶体和细胞膜上；②凭借一种水溶性的载体蛋白，称为磷脂转换蛋白（phospholipidexchangeproteins，PEP）在膜之间转移磷脂。

（3）蛋白质的修饰与加工。

进入内质网中的蛋白质发生的主要化学修饰作用有糖基化、羟基化、酰基化与二硫键的形成等。

3．新生多肽的折叠与装配

已转移到ER腔内的多肽链在ER腔里进行折叠和组装。

在ER腔内有许多蛋白质是去其目的地的途中，暂时经过的；同时ER腔内也有高浓度的驻留蛋白，因为它含有ER保留信号，即在蛋白质的C端有4个氨基酸（-Lys-Asp-Glu-Leu-COO-）负责保留蛋白在ER腔中。

如果这种ER保留信号用遗传工程方法去除了，则这些蛋白就被分泌出去；如果这信号被转移到分泌蛋白，这种蛋白便保留在ER腔中，ER驻留蛋白中。

有一些蛋白的功能是作为催化剂，协助转移ER腔的许多蛋白，进行正确地折叠和组装。

例如，一种ER驻留蛋白是分子伴侣蛋白，通称为结合蛋白（bindingprotein，Bip）。

在细胞中这类蛋白能识别正在合成的多肽或部分折叠的多肽，并与多肽的一定部位相结合，帮助这些多肽的转移、折叠或组装，一旦这些蛋白形成正确构象或装配完成，便与Bip分离，进入高尔基体。

另一种ER驻留蛋白是蛋白二硫异构酶（Proteindisulfideisomerase，PDI）。

它附着在内质网膜腔面上，可以切断二硫键，形成自由能最低的蛋白构象，以帮助新合成的蛋白重新形成二硫键并处于正确折叠状态。

蛋白二硫键异构酶和Bip等蛋白都具有4肽信号以保证它们滞留在内质网中。

并维持很高的浓度。

4．内质网的其他功能

（1）肝细胞中的光面内质网中还含有一些酶，用以清除脂溶性的废物和代谢产生的有害物质，因而内质网有解毒作用。

（2）合成类固醇激素作用。

如睾丸间质细胞中，光面内质网也含有制造胆固醇并进一步产生固醇类激素的酶。

（3）具有储存的功能。

肌细胞中含有发达的特化的光面内质网，称肌质网。

它具有贮存Ca2+的能力。

内质网不仅作为Ca2+的储存库，而且由于高浓度的Ca2+及与之结合的钙结合蛋白的存在，可能阻止内质网以出芽的方式形成运输小泡。

5．内质网与基因表达的调控

内质网蛋白主要在糙面内质网上合成，也有一部分是在细胞质中合成后转入内质网中。

大量的蛋白需要在内质网中折叠、装配、加工、包装及向高尔基体转运。

这一过程需要精确的基因调控。

（二）高尔基体的形态结构与极性

高尔基体（Golgibody）又称高尔基器（Golgiapparatus）或高尔基复合体（Golgicomplex），是真核细胞中普遍存在的一种细胞器。

高尔基体的形态结构。

在电镜下，高尔基体最明显的特征是由一些（常常4～8个）排列较为整齐的扁平膜囊（saccules）堆叠在一起，构成了高尔基体的主体结构。

扁囊大多呈弓形，也有的呈半球形或球形，膜囊周围又有大量的大小不等的囊泡结构。

扁囊的数目差异很大，有的1～2个，有的多至十几个。

扁囊弯曲成凸面的一面，对着内质网，称为形成面（formingface）或顺面（cisface）。

凹进的一面对着质膜，称为成熟面（matureface）或反面（transface）。

对高尔基体电镜细胞化学分析，发现各部分膜囊特有成分有四种标志的化学反应：

（1）嗜锇反应，经锇酸浸染后，高尔基体的cis面膜囊被特异地染色。

（2）焦磷酸硫胺素酶（TPP酶）的细胞化学反应，可特异地显示高尔基体的trans面的1～2层膜囊。

（3）胞嘧啶单核苷酸酶（CMP酶）的细胞化学反应，常常可显示靠近trans面上的一些膜囊状和管状结构，CMP酶也是溶酶体的标志酶。

（4）烟酰胺腺嘌呤二核苷磷酸酶（NADP酶）的细胞化学反应，是高尔基体中间几层扁平囊的标志反应。

高尔基体是一个复杂的由许多功能不同的间隔所组成的完整体系。

目前，多数学者认为，高尔基体至少由互相联系的四个部分组成：

①高尔基体顺面膜囊（cisGolgi）或顺面网状结构（cisGolginetwork，CGN）；②高尔基体中间膜囊（medialGolgi）；③高尔基体反面的膜囊（transGolgi）以及反面高尔基体网状结构（transGolginetwork，TGN）；④高尔基体的周围大小不等的囊泡。

（三）高尔基体的功能

高尔基体的主要功能是将内质网合成的多种蛋白质进行加工、分类、包装，然后分门别类地运送到细胞特定的部位或分泌到细胞外。

内质网上合成的脂质一部分也要通过高尔基体向细胞膜和溶酶体等部位运输。

因此，高尔基体是细胞内大分子运输的一个主要交通枢纽。

此外，高尔基体还是细胞内糖类合成的工厂，在细胞生命活动中起多种重要的作用。

1．高尔基体与细胞的分泌活动

细胞内分泌性蛋白，及细胞膜上的膜蛋白、溶酶体中酸性水解酶及胶原纤维等胞外基质成分都是通过高尔基体完成转运的。

2．蛋白质的糖基化及其修饰

溶酶体中的水解酶类、多数细胞膜上的膜蛋白和分泌蛋白都是糖蛋白，而在细胞质基质和细胞核中绝大多数蛋白质都无糖基化修饰，而在糙面内质网上合成的大多数蛋白质在内质网和高尔基体中发生了糖基化，另外，在从内质网向高尔基体及在高尔基体各膜囊之间的转运过程中，连接在蛋白侧链上的寡糖基会发生一系列有序的加工与修饰。

研究表明，糖蛋白的糖基化可能是依靠是各种酶，这种糖基化可能为各种蛋白质打上不同的标志，以利于高尔基体的分类与包装，同时保证糖蛋白从糙面内质网至高尔基体膜囊单方向进行转移。

糖基化还可影响多肽的构象。

对多数由高尔基体分选的蛋白质来说，糖基化并非作为蛋白质的分选信号，而更主要的作用是可能是蛋白质在成熟过程中折叠成正确的构象和增加蛋白质的稳定性。

真核细胞中的寡糖链一般结合在肽链的四种氨基酸残基上，有两种糖基化方式，即N-连接和O-连接。

表7-2总结了N-连接和O-连接异同。

N-连接的寡糖都有一个共同的前体，在糙面内质网内及在通过高尔基体各间隔转移的过程中，寡糖链经过一系列酶的加工，切除和添加特定的单糖，最后形成成熟的糖蛋白。

所有成熟的N-连接的寡糖链都含有2个N-乙酰葡萄糖胺和3个甘露糖残基。

O-连接的糖基化是在内质网或高尔基体中进行的。

随后由于不同的糖基转移酶催化，每次加上一个单糖。

寡糖链的合成与加工非常像一条装配流水线上，糖蛋白从细胞器的一个间隔输送到另一个间隔，固定在间隔内壁上的一套排列有序的酶系，依次进行一道道加工，前一个反应的产物又作为下一个反应的底物，确保只有加工的底物才能进入下一道工序。

3．蛋白酶的水解和其他加工过程

有些多肽如某些生长因子等，在糙面内质网中切除信号肽后才成分有活性的成熟多肽。

还有多肽激素和神经多肽当转运到高尔基体的TGN时，在与TGN膜结合的蛋白水解酶的作用下，经特异性水解，才成为生物活性的多肽。

蛋白质的酶解方式：

比较简单的形式是没有生物活性的蛋白原（proprotein）进入高尔基体后，将蛋白原N端或两端的序列切除形成成熟的多肽。

如胰岛素，胰高血糖素等；有些蛋白质分子在糙面内质网合成时，便含有多个相同的氨基酸序列的前体，然后在高尔基体中水解成同种有活性的多肽，如神经肽等；某些蛋白分子的前体中含有不同的信号序列，最后加工成不同的产物。

此外，硫酸化也是在高尔基体中发生的。

硫酸化的蛋白质主要是蛋白聚糖，在高尔基体中，许多蛋白聚糖、氨基聚糖要发生硫酸化作用，在酶的催化下，将3-磷酸酰苷-5-磷酸硫酸（PAPS）的硫酸根转移到肽链的酪氨酸的羟基上。

（四）溶酶体的形态结构与功能

溶酶体（lysosome）是单层围绕、内含多种酸性朋解酶类的囊泡状细胞器。

其功能是进行细胞内的消化作用。

溶酶体几乎存在于所有的动物细胞中，植物细胞中也有与溶酶体功能类似的细胞器——圆球体及植物中央液泡。

原生动物细胞中也存在类似溶酶体的结构。

1．溶酶体的形态结构与类型

溶酶体是一种异质性（heterogenous）细胞器，这是指不同的溶酶体的形态大小，甚至其中所包含的水解酶的种类都可能有很大的不同。

溶酶体主要分为三种：

初级溶酶体（primarylysosome）、次级溶酶体（secondarylysosome）和残余体（residualbody）

初级溶酶体呈球形，内容物均一，不含有明显的颗粒物，外面由一层脂蛋白膜围绕。

其中含有多种水解酶类，如蛋白酶、核酸酶、酯酶、磷酸酶和硫酸酶等，其共同的特点都是酸性水解酶。

即酶的最适pH为5左右。

溶酶体膜在成分上也与其他生物膜不同，表现在：

①嵌有质子泵，借助水解ATP释放的能量将H+泵入溶酶体内，使溶酶体中的H+浓度比细胞质中高100倍以上，以形成和维持酸性环境；②具有多种载体蛋白用于水解的产物向外转运；③膜蛋白高度糖基化，可能有利于防止自身膜蛋白的降解。

次级溶酶体是初级溶酶体与细胞内的自噬泡或异噬泡、胞饮泡或吞噬泡融合形成的复合体，分别称之为自噬溶酶体（autophagolysosome）和异噬溶酶体（phagolysosome），两者均是进行消化作用的溶酶体。

次级溶酶体中可能含有多种生物大分子、颗粒性物质、线粒体等细胞器及至细菌等。

形态不规则，直径可达几微米。

在次级溶酶体中未被消化的物质残存在溶酶体中形成残余小或称后溶酶体。

残余小体可通过类似胞吐的方式将内容物排出细胞。

溶酶体的标志酶是酸性磷酸酶（acidphosphstase）。

因此溶酶体可以看作是以含有大量酸性水解酶为共同特征的、不同形态大小、执行不同生理功能的一类异质性的细胞器。

2．溶酶体的功能

溶酶体的基本功能是对生物大分子的强烈消化作用，这对于维持细胞的正常代谢活动及防御微生物的侵染都有重要意义。

（1）清除无用的生物大分子、衰老的细胞器及衰老损伤和死亡的细胞。

（2）防御功能。

某些细胞可识别并吞噬入侵的病毒或细菌，在溶酶体的作用下将其杀死并进一步降解。

如吞噬细胞（phagocyte）、单核细胞（monocyte）。

（3）其他重要功能：

作为细胞内的消化“器官”为细胞提供营养；在分泌腺细胞中，溶酶体常常含有摄入的分泌颗粒，可能参与分泌过程的调节；两栖类发育过程中蝌蚪尾巴的退化，哺乳动物断奶后乳腺的退行性变化等都涉及到细胞凋亡及周围活细胞的清除，这些过程均有溶酶体参与；在受精过程中的作用。

3．溶酶体的发生

溶酶体酶是在糙面内质网中合成，并经N-连接的糖基化修饰，然后转至高尔基体，在高尔基体的顺面膜囊中寡糖链上的甘露糖残基发生磷酸化形成M6P，然后与高尔基体的反面膜囊和TGN膜上的M6P受体结合，最后以出芽的方式转运到溶酶体中。

4．溶酶体与过氧化物酶体

过氧化物酶体（peroxisome）又称微体（microbody）是由单层膜围绕的，内含一种或几种氧化酶类的细胞器。

（1）过氧化物酶与溶酶体的区别。

过氧化物酶体与初级溶酶体的形态与大小类似，但过氧化物酶体的尿酸氧化酶等常形成晶格状结构，因此可作为电镜下识别的主要特征。

表7-3比较了二者的特征。

（2）过氧化物酶体的功能：

依赖于黄素（FAD）的氧化酶，其作用是将底物氧化形成H2O2；过氧化氢酶，其含量常占过氧化物酶体总蛋白量的40％，它的作用是将H2O2分解，形成水和氧气。

由这两种酶催化的反应，相互偶联，从而可使细胞免受H2O2的毒害。

过氧化物酶体的功能过氧化物酶体可降解生物大分子，最终产生H2O2，而其中的多数反应在其他细胞器中也可进行，并不产生H2O2，因此有人认为，过氧化物酶体的另一个功能是，分解脂肪酸等高能分子向细胞直接提供热能，而不必通过水解ATP的途径获得热能。

在植物细胞中过氧化物酶起着重要的作用，它能催化CO2固定反应副产物的氧化，即所谓光呼吸反应；在种子萌发的过程中，它能降解脂肪酸，最终变为葡萄糖。

此一系列过程称为乙醛酸循环反应。

故又将过氧化物酶体称为乙醛酸循环体（glyoxysome）。

（3）过氧化物酶体的发生。

过氧化物酶体的蛋白均由细胞核基因编码，主要在细胞质基质中合成，然后转运到过氧化物酶体中。

三、细胞内蛋白质的分选与膜泡运输

绝大多数的蛋白质均在细胞质基质中的核糖体上开始合成，然后转运至细胞的特定的部位，也只有转运至正确的部位并装配成结构与功能的复合体，才能参与细胞的生命活动。

这一过程称蛋白质的定向转运（proteintargeting）或分选（proteinsorting）。

广义上讲，这一过程还应包括蛋白质从合成直到降解的整个过程。

（一）信号假说与蛋白质分选信号

信号假说（signalhypothesis）：

分泌性蛋白N端序列作为信号肽，指导分泌性蛋白到内质网膜上合成，在蛋白合成结束之前信号被切除。

现已确认，指导分泌性蛋白在糙面内质网上合成的决定因素是蛋白质N端的信号肽（signalsequence或signalpeptide）。

信号识别颗粒（signalrecognitionparticle，SRP）和内质网膜上的信号识别颗粒的受体（又称停泊蛋白，dockingprotein，DP）等因子协助完成这一过程。

信号肽位于蛋白质的N端，一般有16-26个氨基酸残基，其中包括疏水核心区、信号肽的C端和N端三个部分。

信号识别颗粒是一种核糖核蛋白复合物，由6种多肽和一个7S的RNA组成，相对分子量约325×103，它既可与新生肽信号序列和核糖体结合，又可与停泊蛋白结合。

停泊蛋白存在于内质网上，可特异性与信号识别结合。

共转移（cotranslocation）：

蛋白质的多肽链在细胞质基质中的合成过程中，肽链边合成边转移至内质网腔中的方式。

开始转移序列（starttransfersequence）：

引导肽链穿过内质网的信号肽。

停止转移序列（stoptransfersequence）：

肽链中某些序列与内质网膜有很强的亲和力而结合在脂双层之中，这段序列不再转入内质网腔中。

含有多个开始转移序列和多个停止转移序列的多肽将成为多次跨膜蛋白。

导肽或前导肽（leaderpeptide）：

线粒体、叶绿体中绝大多数蛋白质及过氧化物酶体中的蛋白质也是在某种信号序列的指导下进入这些细胞器中的，这种信号序列称之为导肽或前导肽。

其基本特征是蛋白质在细胞质基质中合成以后再转移到这些细胞器中，因此，称后转移（posttranslocation）。

最近，人们又发现了一系列蛋白分选信号序列，统称为信号序列（signalsequences）。

（二）蛋白质分选的基本途径与类型

蛋白质分选的两条途径：

（1）在细胞质基质中完成多肽链的合成，然后转运至膜围绕的细胞器，如线粒体（或叶绿体）、过氧化物酶体、细胞核及细胞质基质的特定部位。

（2）蛋白质合成起始后转移至糙面内质网，新生肽边合成边转入糙面内质网腔中随后经高尔基体运至溶酶体、细胞膜或分泌至细胞外，内质网与高尔基体本身的蛋白成分的分选也是通过这一途径完成的。

从蛋白质分选的转运方式或机制来看，又可将蛋白质转运分为四类：

（1）蛋白质的跨膜转运（transmembranetransport）：

主要是指在细胞质基质中合成质转运到内质网、线粒体、质体（包括叶绿体）和过氧化物酶体等细胞器。

（2）膜泡运输（vesiculartransport）：

蛋白质通过不同的转运小泡从其糙面内质网合成部位转运至高尔基体，进而分选至细胞的不同部位。

包括运输小泡的定位转运，膜泡出芽与融合过程。

（3）选择性门控转运（gatedtransport）：

是指在细胞质基质中，蛋白质通过核孔复合体选择性完成核输入或从细胞核返回细胞质。

（4）细胞质基质中的蛋白质转运：

这一过程显然与细胞骨架系统密切相关，而上述三种转运方式也涉及到了细胞质基质中的蛋白质转运。

（三）膜泡运输

膜泡运输是蛋白质运输的一种特有方式，普遍存在于真核细胞中。

目前发现三种不同类型的有被小泡具有不同的物质运输作用。

1．网格蛋白有被小泡

负责蛋白质从高尔基体TGN向质膜、胞内体或溶酶体和植物液泡运输。

在受体介导的细胞内吞途径中也负责将物质从质膜运往细胞质，以及从胞内体到溶酶体的运输。

网格蛋白有被小泡在结构上包括两个部分：

（1）由网格蛋白构成的蜂巢状的外层网络，形成结构骨架。

（2）由接合素蛋白构成的内壳，覆盖在面向细胞质基质侧的膜泡表面。

接合素蛋白（adaptors）介导两种不同蛋白组分的连接，在内表面结合素蛋白与膜受体尾端结合，而受体在膜泡腔面与特异性分子（配体）结合；在外表面（胞质基质面）接合素蛋白与网格蛋白分子结合，将网格蛋白骨架固定在膜泡表面。

2．COPⅡ有被小泡

负责从内质网到高尔基体的物质运输。

COPⅡ包被蛋白由五种蛋白亚基组成。

COPⅡ有被小泡具有对转运物质的选择性并使之浓缩。

COPⅡ有被小泡的选择性确定：

（1）COPⅡ蛋白能识别并结合跨膜内质网蛋白胞质面一端的信号序列。

（2）跨膜内质网蛋白的腔面一端作为受体与ER腔中的可溶性蛋白结合。

在COPⅡ包被蛋白中，Sar蛋白是一种小的GTP结合蛋白，和其他GTP结合蛋白一样，它也作为分子开关而起调节作用，主要是调节膜泡包被的装配与去装配。

3．COPⅠ有被小泡

负责回收、转运内质网逃逸蛋白（escapedproteins）返回内质网。

COPI有被小泡含有八种蛋白亚基，其中ARF类似于Sar蛋白，是一种调节膜转运的GTP结合蛋白。

细胞器中蛋白质是通过以下两种机制保留及回收的：

（1）转运泡将应被保留的驻留蛋白排斥在外，如有的驻留蛋白参与形成大的复合物，因而不能被包装在出芽形成的转运泡中而保留下来。

（2）对逃逸蛋白的回收机制，使之返回它们的正常驻留部位。

逃逸的内质网蛋白的回收是通过回收信号分子介导的特异怀受体完成的，这类受体有以COPI有被小泡的形式捕获逃逸分子，并将它们回收到内质网中。

内质网驻留蛋白回收研究表明，膜泡转移不仅沿内质网→高尔基体方向顺行转运（nterogradetransport