华南理工大学生物化学复习提纲.docx

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华南理工大学生物化学复习提纲

《生物化学》复习提纲二

第1章糖类

一、名词解释：

糖类；同多糖与杂多糖；不对称碳原子；α-和β-异头物；糖苷与糖苷键；糖蛋白，糖胺聚糖，蛋白聚糖

二、糖的分类

三、单糖的D型和L型是怎样规定的？

怎样计算糖类的旋光异构体数目？

四、单糖的环状结构（Fischer和Haworth式表示方法）

五、单糖的化学性质（重点）

六、单糖、寡糖、多糖的还原性

七、二糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖、海藻糖）、的单体是什么？

单体之间的连键是什么？

八、多糖——淀粉、糖原、纤维素，不要求记它们的结构式，记组成成分、连键及性质。

九、肽聚糖的基本结构

第2章脂质

一、脂质的分类

二、天然脂肪酸的结构特点，哪些是人和哺乳动物的必需脂肪酸

三、三酰甘油的化学性质

四、名词解释：

必需脂肪酸；皂化值，碘值，油脂；鞘磷脂；糖脂；脂蛋白

五、甘油磷脂的结构通式及性质，几类磷脂的组成与俗名（如卵磷脂、脑磷脂、心磷脂）

六、鞘磷脂的组成成分，鞘氨醇常见的有哪几种，神经酰胺的结构

七、脑苷脂与神经节苷脂的概念；中性、酸性、唾液酸鞘糖脂的组成

八、脂质的亲水端和疏水端

九、胆固醇的结构，常见的固醇衍生物有哪些

十、脂蛋白组成与分类，各种脂蛋白的主要功能

第3章氨基酸

一、20种氨基酸的分类，分子结构，三字母符号表示方式

二、氨基酸的酸碱化学（等电点计算与甲醛滴定）

三、氨基酸的化学反应

四、氨基酸的紫外吸收

第4章蛋白质的共价结构

一、单体蛋白质；寡聚蛋白质；蛋白质的一级结构；蛋白质的二级结构；蛋白质的三级结构；蛋白质的四级结构；肽单位与肽平面

二、肽的命名

三、肽平面的特点

五、肽在不同pH下的所带电荷计算

六、蛋白质的一级结构的测定（重点）

第5章蛋白质的三维结构

一、维持蛋白质三维结构的作用力；二级、三级、四级结构的主要力是什么

二、蛋白质的α-螺旋及其特点；其他螺旋主要有哪几种

三、影响α-螺旋形成的因素

四、β-折叠片的概念和种类

五、β-转角是怎样形成的

六、α-角蛋白和丝心蛋白（了解）

七、球状蛋白质的三维结构特征（了解）

八、什么是蛋白质的变性和复性？

蛋白质变性时发生的主要变化有哪些？

第6章蛋白质结构与功能的关系

一、CO中毒的机制

二、肌红蛋白的主要功能是什么？

三、肌红蛋白由几条肽链组成？

包括几段α-螺旋？

其辅基是什么？

铁在血红素中的存在方式是什么？

四、血红蛋白的亚基组成

五、什么是波耳（Bohr）效应？

有何生理意义？

六、pH、CO2、BPG对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有何影响？

六、镰刀状细胞贫血病的血红蛋白S与正常成人血红蛋白A的氨基酸序列有何区别？

七、镰刀状细胞贫血病的血红蛋白S为什么可以形成纤维状沉淀？

八、免疫系统由哪两个系统组成？

免疫反应涉及的淋巴细胞有哪两类？

这两类淋巴细胞成熟的部位是哪里？

九、T细胞受体能直接和抗原结合吗？

十、MHC蛋白能直接和抗原蛋白结合并将它们展示在细胞表面吗？

十一、免疫系统为何能识别自我和非我？

十二、什么是抗原？

什么是半抗原？

什么是抗体？

十三、抗体的分类

十四、血液中含量最丰富的抗体是什么？

哪种抗体主要存在于身体的分泌物中？

能从母体传递给新生儿的抗体是什么？

哪种抗体在过敏反应中起主要作用？

第7章蛋白质的分离、纯化

一、凝胶过滤法测定蛋白质的分子量

二、SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子量

三、蛋白质的沉淀作用

四、凝胶过滤的原理，什么是排阻极限？

五、离子交换层析的原理

六、亲和层析的原理

七、不同pH下，蛋白质在电场中的移动方向

八、蛋白质含量测定的方法有哪些？

第8章酶通论

一、全酶；辅酶；辅基；单体酶；寡聚酶；多酶复合体；生物酶工程；固定化酶；诱导契合学说

二、酶可分为哪六大类？

三、什么是酶的专一性？

什么是结构专一性和立体异构专一性？

什么是绝对专一性和相对专一性（基团专一性和键专一性）；举例说明。

四、诱导契合假说的要点

五、酶活力，酶的比活力，酶的转换数，酶单位与酶的国际单位

六、怎样计算酶的总活力、比活力、纯化倍数和酶活力回收率？

七、核酶、抗体酶的概念

第9章酶促反应动力学

一、什么是中间络合物学说？

二、米氏方程（不要求记推导过程）

三、米氏常数的物理意义及其单位是什么？

四、Km的意义

五、利用作图法怎样求Km和Vmax？

六、序列反应（有序反应和随机反应）与乒乓反应的特点；举例说明有序反应机制。

七、什么是酶的抑制作用？

有哪两类抑制作用？

八、什么是不可逆抑制作用和可逆抑制作用，可逆抑制作用的分类，三类可逆抑制作用的概念

九、不同类型可逆抑制作用的米氏方程和常数（教材上表9-6）

十、重要的抑制剂及其抑制机理

十一、什么是酶的激活剂？

第10章酶的作用机制和酶的调节

一、酶的活性部位（或活性中心）的概念及特点

二、影响酶催化效率的有关因素（7点）

三、什么是别构酶和别构效应（或别构调控）

四、什么是正协同效应？

什么是负协同效应？

五、别构酶的动力学曲线特点

六、怎样区别米氏酶、正协同效应别构酶和负协同效应别构酶？

七、什么是酶原和酶原的激活？

胰脏中蛋白酶原的激活受哪种酶的激活？

八、什么是共价调节酶？

常见的共价修饰方式主要有哪几种形式（教材表10-10）？

九、什么是同工酶？

第19章代谢总论

一、名词解释

代谢；物质代谢（合成代谢、分解代谢）；能量代谢；

二、生物体最根本的能量来源是什么？

传递能量的物质主要是什么？

第20章生物能学

一、名词解释

高能磷酸化合物；高能键；磷酸原；能荷

二、高能磷酸键化合物及其他高能化合物的类型

三、标准状态下，ATP水解时放出的自由能是多少？

ATP中有几个高能磷酸键？

第21章生物膜与物质运输

一、名词解释

生物膜；被动运输与主动运输；协同运输；Na+，K+—泵；Ca+—泵；基团转运；ATP/ADP交换体；胞吐作用与胞吞作用；离子载体

二、被动运输和主动运输的特点是什么？

三、Na+，K+—泵的作用机制是什么？

四、解释磷酸烯醇式丙酮酸转磷酸化酶系统（PTS）

五、胞吞作用包括哪几种？

各有什么特点？

六、离子载体可分为哪两类？

教材上几种离子载体各自能运载什么离子？

第22章糖酵解作用

一、名词解释

糖酵解；酒精发酵；乳酸发酵；磷酸果糖激酶；

二、糖酵解作用位于细胞什么部位？

三、糖酵解的全过程（包括反应式和催化反应的酶）

四、糖酵解作用的关键酶是什么？

三个调节部位及调节因素？

五、糖酵解途径中产生和消耗ATP的反应是？

生成NADH的反应是？

如果生成的NADH进入电子传递链，那么糖酵解过程可以产生多少个ATP分子？

六、糖酵解途径中丙酮酸的三个碳原子分别来自葡萄糖的什么碳原子？

七、砷酸盐、碘乙酸、氟化物对糖酵解作用有何影响？

八、丙酮酸在无氧条件下有哪些去路？

第23章柠檬酸循环

一、名词解释

柠檬酸循环

二、柠檬酸循环位于细胞什么部位？

三、柠檬酸循环的全过程（包括反应式和催化反应的酶）

四、柠檬酸循环的关键酶是什么？

三个调节部位及调节因素？

五、1分子丙酮酸和1分子乙酰-CoA进入柠檬酸循环完全氧化可以产生多少分子ATP？

1分子葡萄糖完全氧化能产生多少分子ATP？

六、柠檬酸循环经过几次氧化脱羧？

产生NADH、FADH2和GTP的反应分别是什么？

七、丙酮酸脱氢酶复合体包括哪几部分？

辅助因子有哪些？

八、柠檬酸循环的填补反应有哪些？

九、柠檬酸循环有何生理意义？

十、砷化物、氟乙酸、丙二酸对柠檬酸循环有什么作用？

为什么？

第24章生物氧化

一、名词解释

生物氧化；电子传递链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；ATP合酶；解偶联剂呼吸控制；磷/氧比

二、电子传递链中的电子载体及其顺序，电子传递链位于细胞什么部位？

三、电子传递链的组分及其辅基

四、电子传递链的三个质子泵是什么？

五、电子传递链最终的电子受体是什么？

六、ATP合成的部位是什么？

七、常见的电子传递抑制剂有哪些？

作用部位是哪里？

八、常见的解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂、离子载体抑制剂及其作用机制（2，4-二硝基苯酚，寡霉素，缬氨霉素和短杆菌肽）

九、氧化磷酸化的化学渗透假说

十、细胞质中的NADH进入线粒体再氧化的两个穿梭途径及其示意图

第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径

一、名词解释

糖异生作用；Cori循环；乙醛酸循环；

二、戊糖磷酸途径反应全过程及总反应式

三、戊糖磷酸途径反应速度的调控

四、戊糖磷酸途径的生物学意义

五、计算由丙酮酸合成葡萄糖需要提供多少高能磷酸键？

六、糖酵解、戊糖磷酸途径和葡萄糖异生途径之间如何联系？

七、糖酵解的三个不可逆步骤和葡萄糖异生作用采取的迂回反应

八、糖异生作用的前提主要有哪些？

九、乙醛酸循环的生物学意义

第26章糖原的分解和生物合成

一、名词解释

糖原；生糖原蛋白

二、动物贮存糖原的主要器官是什么？

在这些器官中糖原的主要作用是什么？

三、糖原降解所需要的酶及各酶作用的特点

四、糖原生物合成所需要的酶及各酶作用的特点

第28章脂肪酸的分解代谢

脂肪酸跨线粒体内膜的机制

脂肪酸的β-氧化的五个步骤反应及催化反应的酶

脂肪酸通过β-氧化，最后完全氧化为二氧化碳和水，计算产生的能量（重点掌握软脂酸、硬脂酸、油酸、亚油酸氧化）

什么是脂肪酸的α-氧化和ω-氧化？

奇数碳脂肪酸的氧化和偶数碳脂肪酸有何区别

什么是酮体？

脂肪酸分解代谢的调节

第29章脂肪酸的生物合成

脂肪酸生物合成中乙酰-CoA的三羧酸转运体系

乙酰-CoA羧化酶的组成

脂肪酸合酶的组成

脂肪酸合成的全部反应（见教材上图29-8）

脂肪酸合成的总反应式？

合成中所需的NADPH来源有哪些？

动物细胞中脂肪酸合酶催化合成的最长脂肪酸是什么？

脂肪酸合成的调节

酰基甘油合成的前体物是什么？

它们的来源途径有哪些？

第30章蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢

氨基酸的分解分哪三个步骤？

氨基酸脱氨基作用有哪几种？

解释转氨作用、氧化脱氨作用、联合脱氨作用

什么是葡萄糖-丙氨酸循环？

氨基酸脱下的氨在不同生物中各以什么方式排出体外？

氨转运的主要形式是什么？

尿素循环的整个过程、反应及催化反应的酶

尿素循环发生在细胞的什么部位？

尿素的碳原子和氮原子分别来源于什么物质？

两种氨甲酰磷酸合成酶作用的区别

各种氨基酸碳骨架进入三羧酸循环的途径？

（反应过程不要求）

十一、什么是生糖氨基酸和生酮氨基酸？

十二、什么是一碳单位？

主要有哪些形式？

一碳单位主要靠哪种物质进行转移？

哪种氨基酸活化后可提供甲基？

十三、氨基酸与生物活性物质（转化过程不要求）

第31章氨基酸的生物合成

氨基酸合成中氨和碳骨架来源的途径？

氨基酸生物合成的分族情况

各种氨基酸合成的前体物是什么？

（反应过程不要求）

第33章核酸的降解和核苷酸代谢

一嘌呤碱和嘧啶碱分解的最终产物是什么？

二、嘌呤环和嘧啶环各个原子的来源是什么？

嘌呤核苷酸从头合成的反应过程及催化反应的酶？

嘧啶核苷酸合成的反应过程及催化的酶？

重氮丝氨酸、6-重氮-5-氧-正亮氨酸、羽田杀菌素抑制核苷酸合成的机制

别嘌呤醇用于治疗痛风病的机制

嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸生物合成的调节

第34章DNA的复制与修复

一、名词解释

DNA的半保留复制，DNA的半不连续复制，冈崎片段，DNA的直接修复，DNA的重组修复，DNA的切除修复

二、大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ各具有哪几种催化活性？

在DNA的复制中各起什么作用？

三、什么是复制体？

试述其主要成分的功能

四、真核生物DNA聚合酶有哪几种？

它们的主要功能是什么？

五、DNA的复制过程分哪几个阶段？

第36章RNA的生物合成和加工

一、名词解释

转录，不对称转录，启动子，终止子，终止因子，转录后加工

二、大肠杆菌RNA聚合酶各个亚基的功能是什么？

三、原核生物的启动子主要由哪3部分组成？

四、RNA聚合酶催化的转录过程？

五、真核生物RNA聚合酶的种类和功能

第37章遗传密码

一、名词解释

密码子（遗传密码），

二、生物体内有多少组密码子？

其中哪种为起始密码子？

哪几种为终止密码子？

三、遗传密码的基本特性有哪些？

第38章蛋白质的合成及转运

一、蛋白质合成的过程

二、蛋白质合成中各因子的作用

三、蛋白质合成过程中的能量消耗

四、信号肽与信号识别体

874华南理工大学2010年攻读硕士学位研究生入学考试试卷（请在答题纸上做答，试卷上做答无效，试后本卷必须与答题纸一同交回）科目名称：

生物化学适用专业：

淀粉资源科学与工程，食品科学，粮食、油脂及植物蛋白工程，农产品加工及贮藏工程，水产品加工及贮藏工程，食品质量与安全，食品工程共2页第1页

一、名词解释（每个小题2分，共20分）

1、酸值

2、氨基酸的等电点

3、蛋白质的二级结构

4、抗体

5、变旋现象

6、酶的立体异构专一性

7、酶活力

8、DNA聚合酶链反应（PCR）

9、激素

10、成酸食物

二、填空题（每空1分，共50分）

1、戊糖与强酸共热，因脱水而生成

（1）。

己糖与强酸共热分解成CO2、

（2）、

（3）、（4）及少量（5）。

2、醛糖在弱氧化剂（溴水）作用下形成相应的（6）；葡萄糖在较强的氧化剂（硝酸）作用下生成（7）；在氧化酶作用下，葡萄糖形成具有重要生理意义的（8）。

3、高甲氧基果胶形成凝胶的条件：

pH值（9）、可溶性固形物含量（10）；低甲氧基果胶形成凝胶的条件必需有（11）参与。

4、脂肪酸和含脂肪酸化合物的物理性质很大程度上取决于脂肪酸（12）和（13）。

5、常见的芳香族氨基酸有（14）、（15）和苯丙氨酸。

6、蛋白质根据形状和溶解度大体可分为（16）、（17）和（18）三大类。

7、多糖按其单糖组成可分为（19）和（20）两大类。

8、复合脂质按其非脂成分的不同，可分为（21）和（22）两大类。

9、油脂的碘值越大表明油脂的（23）含量越多，油脂的氧化程度越高，一般其

（24）越高。

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10、在水介质中球蛋白的折叠总是倾向于把（25）埋藏在分子内部。

这一现象称为蛋白质的（26）作用。

11、作为辅基的血红素（27）地结合于肌红蛋白的疏水空穴中，卟啉环上的两个丙酸基伸向空穴外侧，铁卟啉环结合一氧化碳的能力远比（28）要强得多，这是煤气中毒的主要机理。

12、蛋白质分子可以看作是一个多价离子，所带电荷的（29）和数量是由蛋白质分子中可离解的基团的种类和数目以及溶液的（30）所决定的。

13、蛋白质在聚丙烯酰胺凝胶电泳时，它的迁移率决定于它所带的（31）以及分子大小和形状等因素;而在SDS凝胶电泳中，蛋白质的迁移率主要取决于它的

（32）。

14、对同一种酶来说，比活力越大，表示酶的（33）越高。

通常酶的纯化倍数是指每次比活力占（34）比活力的百分比。

15、Michaelis-Menten方程中，米氏常数Km为速度达到最大反应速度一半时的

（35），一般可以认为，1/Km值越小则酶与反应底物的亲和力越（36）。

若酶反应体系中存在竞争性制剂，则Km增加，Vmax（37）。

16、维生素A又称（38），是一个具有脂环的不饱和一元醇，维生素D为

（39）衍生物，具有抗佝偻病作用。

17、维生素C具有防冶坏血病的功能，故又称为（40）。

同时维生素C是一种强的还原剂，因此维生素C在体内具有很好的（41）功能。

18、抗生素的主要抑菌机理包括：

抑制核酸的合成，（42），（43），干扰细胞壁的形成，作用于能量代谢系统和作为抗代谢物。

19、动物在屠宰死亡后的尸僵期中，生物化学特征是（44）消失，（45）含量下降，肌肉中的肌动蛋白及肌球蛋白逐渐结合，形成具有延伸性的（46），结果形成僵硬强直的状态。

20、在金属离子螯合物中，配位原子的碱性愈大，形成的螯合物的稳定性越

（47）（高/低），螯合物的稳定性随着pH值（48）（增大/减少）而下降。

21、水份活度（Aw）是指溶液中水蒸气分压与（49）之比。

要使食品具有最高的稳定性所必需的水分含量，最好将水份活度保持在（50）范围内（即最低的Aw）。

三、简答题（每题5分，共20分）

1、简述生物体内氨基酸分解的主要代谢方式。

2、简述高能磷酸化合物的概念及ATP的结构特性。

3、简述蛋白质功能的多样性

4、简述常见的二糖及其单糖组成

四、论述题（共4题，每题15分，共60分）

1、试论述美拉德（Mailard）反应的机理及其在食品工业的重要应用。

2、试叙述淀粉糊化及老化作用，及在食品工业中控制淀粉老化的方法及其应用。

3、试叙述柠檬酸循环的化学总结算过程。

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4、试叙述影响酶催化效率的因素。

874华南理工大学2009年攻读硕士学位研究生入学考试试卷（请在答题纸上做答，试卷上做答无效，试后本卷必须与答题纸一同交回）科目名称：

生物化学适用专业：

淀粉资源科学与工程，食品科学，粮食、油脂及植物蛋白工程，农产品加工及贮藏工程，水产品加工及贮藏工程，食品质量与安全共页第1页

一、名词解释（每个小题2分，共20分）

1．旋光性

2．糖苷

3．脂质

4．必需脂肪酸

5．蛋白质的一级结构

6．肽

7．酶

8．酶的专一性

9．一级反应

10．DNA的一级结构

二、填空题（每空1分，共50分）

1．生物体内的代谢调节在三种水平上进行，即神经调节、

（1）、

（2）。

2．糖类根据它们的聚合度不同可以分为单糖、（3）、（4）三大类。

3．磷脂包括甘油磷脂和（5）两大类，它们在生物体内的主要作用是参与（6）。

4．稳定蛋白质三级结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用力或称非共价键或次级键，包括氢键、范德华力、（7）和盐键。

此外，共价（8）在稳定某些蛋白质的构象方面也起到了重要作用。

5．糖异生作用是指从（9）生成葡萄糖或糖原，由肾上腺皮质激素促进，在（10）中进行。

6．酶活力的大小即酶（11），酶的比活力代表酶的（12）。

7．核黄素即维生素（13），化学结构中含有二甲基异咯嗪和核醇两部分，核黄素是（14）蛋白的辅基。

8．（15）具有维生素A的功能，其主要功能与（16）有关。

9．溶酶体包含有降解生物大分子的酶，主要起消化、吞噬、（17）作用，有营养与（18）的功能。

10．小肠全长5－7米，是消化食物、（19）最重要的部位，可以分为十二指肠、空肠和（20）三部分。

11．双缩脲反应是用以测定（21）特性的反应，蛋白质在（22）溶液中能与硫酸铜产

第2页生红色或蓝紫反应。

12．新陈代谢可分为（23）和（24）两个方面。

13．根据物质运输自由能变化的情况，基本上可分为（25）和（26）。

14．油脂的（27）越大表明油脂的不饱和脂肪酸含量越高，油脂的氧化程度一般用（28）来表示。

15．1分子葡萄糖通过EMP途径可以转化为2分子丙酮酸和产生（29），而1分子丙酮酸经TCA彻底循环氧化后可产生（30）。

16．（31）是地球上进行的最大有机合成反应，其反应载体主要是在（32）上面进行。

17．核酸代谢在体内主要通过（33）分解为核苷酸，再通过（34）分解为核苷和磷酸。

18．食品工业中用量最大的单糖是（35），用量最大的双糖是（36）。

19．食品工业用的果胶根据其凝胶机理不同可以分为（37）果胶和（38）果胶。

20．壳聚糖的结构与（39）相似，只是每个残基的C2上的羟基被（40）所取代。

21．纯的甘油磷脂为白色（41），磷脂属于两亲脂质，是成膜分子，在水中能形成（42）。

22．氨基酸根据R基的极性性质可分为4类，即（43）、不带电荷的极性R基氨基酸、（44）和带负电荷的R基氨基酸。

23．动物宰后（45），肌肉组织柔软、松弛、生物化学特征是ATP及磷酸肌酸含量下降，（46）作用活跃。

24．CO中毒的原因是CO与血红素的结合能力远比O2（47），亚硝酸盐应用于肉制品加工主要是亚硝酸盐分解为（48），该产物与血红素形成稳定的复合物，达到发色的效果。

25．核苷酸中常见的碱基有（49）和（50）两大类。

三、简答题（每题5分，共20分）

1．试简述糖原的重要生物学意义。

2．试简述水果成熟的概念及成熟的特点。

3．简述蛋白质的一、二、三、四级结构特征。

4．简述酶促褐变的概念及必备的三个条件。

四、论述题（共4题，每题15分，共60分）

1．论述EMP途径及其过程的反应机制。

（15分）

2．根据酶的作用机理，酶可以分为6大类，试叙述每类酶的作用特点并举例说明。

（15分）

3．简述淀粉的结构特点，试叙述其主要衍生物。

（15分）

4．试叙述蛋白质的纯化原则和常用的分离纯化方法。

（15分）

874华南理工大学2008年攻读硕士学位研究生入学考试试卷（请在答题纸上做答，试卷上做答无效，试后本卷必须与答题纸一同交回）科目名称：

生物化学适用专业：

淀粉资源科学与工程，食品科学，粮食、油脂及植物蛋白工程，农产品加工及贮藏工程，水产品加工及贮藏工程，食品质量与安全共页第1页

一、名词解释（每个小题2分，共20分）

1．异构现象

2．寡糖

3．脂肪酸

4．必需氨基酸

5．蛋白质的一级结构

6．蛋白质等电点

7．酶的比活力

8．酶的抑制作用

9．氨基酸转移作用

10．蛋白质的生理价

二、填空题（每空1分，共50分）

1．生物体内的代谢调节在三种水平上进行，即神经调节、

（1）、

（2）。

2．将外源（3）带入受体细胞并在其中一起进行复制与表达的运载工具称为（4）。

3．蛋白质的合成是以（5）为模板的，而（6）分子中的碱基排列顺序又是由DNA决定的。

4．脂类在动物体内的消化和吸收主要在（7）进行，胆固醇必须在（8）的协助下才能被吸收。

5．糖异生作用是指从（9）生成葡萄糖或糖原，由肾上腺皮质激素促进，在（10）中进行。

6．β-淀粉酶水解支链淀粉，生成产物为（11）糖和多分支的（12）。

7．维生素E又称为（13），对热和酸较稳定，对（14）不稳定。

8．吡哆醇又称维生素（15），包括吡哆醇、吡哆醛和（16），是辅酶的重要成分。

9．酶反应速度可用单位时间内单位体积中（17）的减少量或（18）的增加量来表示。

10．凡含有α-氨基酸的蛋白质都能与（19）发生（20）反应。

11．双缩脲反应是用以测定（21）特性的反应，蛋白质在碱性溶液中能与（23）产生红色或蓝紫反应。

12．蛋白质变性是指将蛋白质暴露在极端（23）或pH值中就会使它们发生变化，变

第2页

性最显著的反应是（24）。

13．在pH值为7.0，R基团带有正电荷的氨基酸有（25）、（26）和组氨酸。

14．RNA的一级结构为直线型（27），其连接键为（28）。

15．由于嘌呤碱和嘧啶