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学习要求

第二章蛋白质

学习要求

1．熟悉蛋白质的元素组成及特点，组成蛋白质的基本单位及其分类。

2．了解氨基酸的结构特征、分类及其性质。

3．掌握蛋白质的分子结构，特别是一、二、三、四级结构的概念及维持各级结构的化学键。

4．熟悉蛋白质的性质及其结构与功能助关系。

学习纲要

一、元素组成

蛋白质的元素组成：

C、H、O、N、S、P、Fe、Zn、Ca等，N含量在15%~18%，平均为16%，即每100g蛋白质含16g氮，也即每克氮相当于6.25g蛋白质，此为蛋白质换算系数，用于凯氏定氮中。

二、蛋白质的分类

1．分类依据：

蛋白质不能按化学结构分类，尽管结构与功能关系密切，但迄今为止知道的蛋白质化学结构尚不多，所以不适用于蛋白质的分类。

2．常用的三种分类方法：

①根据分子形状②根据溶解度③根据组成。

三、蛋白质的生物学特性

1．功能的多样性：

①催化功能②调节功能③结构功能④运输功能⑤免疫功能⑥运动功能⑦储藏功能⑧生物膜的功能。

2．功能的复杂性：

如酶催化中表现的竞争性、可调节性等。

（一）、组成蛋白质的基本单位---氨基酸

1．结构特点：

自然界中氨基酸种类很多，但只有20种氨基酸能被用于蛋白质的生物合成。

组成蛋白质的20种氨基酸除脯氨酸外，均可用通式：

表示，其中R代表侧链基团。

由此可见，这些氨基酸的结构特点是氨基和羧基都连接在α-碳原子上，故称为α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。

不同氨基酸的R基不同，甘氨酸的R基是个氢原子，其余氨基酸的R-侧链均不同于α-碳原子所连接的其他三个基团。

因此，α-碳原子均为不对称碳原于，故有D-型和L-型两种异构体。

组成天然蛋白质的氨基酸都是L-型-α-氨基酸。

2．必需氨基酸（essentialaminoacid）：

人（或其它脊椎动物）自己不能合成，必需从食物中获得的氨基酸组成：

赖、苏、异亮、甲硫、缬、亮、色、苯。

3．蛋白质中氨基酸的分类：

20种氨基酸的个体特性决定于R基，根据R基的结构和性质特征，可有多种分类方法。

例如：

根据R的结构可分为脂肪族、芳香族和杂环族三类；根据R的极性可分为极性氨基酸和非极性氨基酸两类；根据R的酸、碱性基团可分为中性、酸性和碱性氨基酸三类。

4．氨基酸的性质：

（1）物理性：

构型与旋光性、溶解度、呈味性、紫外吸收等。

（2）氨基酸两性解离与等电点：

①等电点（PI）的定义：

对某种氨基酸在某一特定的pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正负电荷相等，净电荷为零，在电场中不向任何一方移动。

此时，溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

②等电点的特点：

绝大多数在５-６之间，酸性在２-３，碱性在９-１１。

组氨酸PI=７.５９。

等电点溶解度最低。

PI=1/2（pK1+pK2）

（3）化学性质：

由α-氨基参与的反应：

①与亚硝酸反应②与甲醛反应③与２，４-二硝基氟苯（DNFB）反应（Sanger反应）④酰化反应⑤成盐反应⑥形成西夫碱反应⑦脱氨基反应。

由α-羧基参与的反应：

①成盐反应②成酯反应③酰化反应④脱羧基反应⑤叠氮反应。

由α-氨基和α-羧基共同参与的反应：

①水合茚三酮反应②成肽反应。

（4）侧链R基参与的反应：

形成巯基及二硫键。

四、蛋白质分子结构

1．肽链与肽

一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基脱水形成酰胺键，亦称为肽键。

氨基酸借肽键连接而成的化合物称为肽。

由二个氨基酸组成的肽称作二肽，三个氨基酸组成的肽作三肽，以此类推。

一般将十肽以下的肽称作寡肽，十肽以上称为多肽，但寡肽与多肽之间并无严格区分。

天然多肽是线性结构，故又称多肽链。

每个多肽链有两个末端，含游离氨基的一端称为氨基末端（或N-末端），含游离羧基的一端称为羧基末端（或C-末端）。

已知生物合成多肽链时是出氨基端开始，延长到羧基端终止，所以在书写多肽链氨基酸序列时，总是习惯从氨基端开始，故将氨基酸写在左侧，羧基端写在右侧。

肽链中氨基酸由于脱水形成肽键而残缺不全，故称之为氨基酸残基。

2．肽键平面

肽键是连接氨基酸之间的共价键。

其C-N键长度（0.133nm）比相邻的N-Ca单键（0.164）短，但比一般C＝N双键（0.128nm）长。

即肽键的C-N键长介于单、双键之间。

在一定程度上具有双键性质，所以不能自由旋转。

故使肽键所连接的所有原子团基本处在同一平面上，称肽键平面。

在肽键平面中Ca的二个键（C-Ca和Ca-N）是单键，肽键平面可绕Ca旋转。

肽键平面是多肽链盘曲折叠的基本单位。

３．蛋白质的一级结构（化学结构）

①一级结构概念：

一级结构特指肽链中氨基酸的顺序，最小单位为氨基酸。

②蛋白质的一级结构主要内容：

多肽链数目、每条链中氨基酸的数目、种类、排列顺序、链间键的位置和数目、维持一级结构的化学键；

③肽键以及一级结构的书写方式：

从N-末端到C-末端。

4．蛋白质的空间结构

又称为构象、高级结构、立体结构、三维结构，指的是蛋白质分子中的所有原子在三维空间中的排布，分为二、三、四级结构三个不同层次。

4.1二级结构（secondarystructure）：

多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构象，如alpha-螺旋、beta-折叠片等。

二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。

4.1.1研究内容：

1．α-螺旋（α-helix）：

最常见二级结构

（1）α-螺旋结构要点：

①每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm。

每个氨基酸上升0.15nm，旋转100°。

螺旋半径0.23nm。

表示为3.613

②每一个φ角等于-57°，每一个ψ角等于-48°。

③相邻螺圈之间形成链内氢键。

即每个AA残基的氨基与前面第4个AA残基的羰基生成一个氢键。

氢键的取向与螺轴几乎平行。

氢键的4个原子位于一条直线。

④多数为右手螺旋（较稳定），亦有少数左手螺旋（不稳定）。

⑤与α-碳原子相连的R侧链，位于α-螺旋的外侧。

（2）．影响alpha-螺旋形成和稳定的因素：

①氨基酸的组成和排列顺序：

不同氨基酸特性不同

②氨基酸所带电荷性质：

氨基酸组成不同R基的大小：

R基大造成空间位阻，难以形成alpha-螺旋

2．β-折叠片（β-pleatedsheet）：

结构特点：

肽链几乎完全伸展、锯齿状、层平行排列、肽链间氢键几乎垂直于肽链，以维持稳定、R基在肽平面上下交替出现、分为平行式和反平行式（更稳定）

3．β-转角（β-turn）：

多肽链中的一段主链骨架以180°回转称β-转角，使得肽链走向发生改变

多肽链中氨基酸残基n的羰基上的氧与残基

（n+3）的氮原上的氢之间形成氢键

球蛋白中广泛存在

Gly、Pro出现频率高

4．无规卷曲（自由回转，randomcoil）

没有规律性的多肽链主链骨架的构象，就是无规卷曲

5．超二级结构（supersecondarystructure）

球蛋白分子中，往往含有较多的无规卷曲，无规卷曲往往与生物活性有关。

它对外界理化因子极为敏感。

超二级结构：

蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α-螺旋或β-折叠或β-转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辨别的二级结构组合体称为蛋白质超二级结构常见的超二级结构有αα、βββ、βαβ等三种组合形式，另外还有βαβαβ、βCβ结构也可见到。

6．结构域（supersecondarystructure）

结构域：

在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，这种相对独立的三维实体称为结构域。

结构域通常都是几个超二级结构单元的组合，由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构。

形成意义：

动力学上更为合理蛋白质（酶）活性部位常位于结构域之间，使其更具柔性

4.2．三级结构（tertiarystructure）：

多肽链借助各种次级键盘绕成特定的不规则的球状结构的构象。

（１）研究内容：

在二级基础上，侧链间的作用-三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。

（２）作用力：

主要有盐键、二硫键、疏水键、氢键、范德华力。

（３）三级结构共同特点：

外圆、中空、疏水基在内、亲水基在外。

4.3四级结构（quaternarystructure）：

寡聚蛋白质中各亚基之间排布上的相互关系或者结合方式。

1．亚基（亚单位，subunit）：

四季结构中每个最小共价单位。

2．一个亚基大多一条肽链组成，少数几条肽链。

3．亚基本身都具有球状三级结构。

4．维持四级结构作用力：

疏水键、氢键、离子键、范德华力等次级键

五．蛋白质的性质

（一）、蛋白质的两性解离及等电点（PI）

1．蛋白质是两性电解质

在蛋白质分子中，由许多可解离的基团，如末端的氨基、羧基及侧链基团也能向酸碱一样解离，因此，蛋白质是多价的两性电解质。

2．等电点的定义

当溶液在某一特定的pH时，蛋白质以两性离子的形式存在，正负电荷相等，净电荷为零，在电场中不向任何一方移动。

此时，溶液的pH称为该蛋白质的等电点。

3．等电点的性质

PI与分子中的酸碱性氨基酸的比例有关。

在等电点时，蛋白质的溶解度最小，其它性质如粘度、渗透压及膨胀性等也都是最小。

（二）、蛋白质的胶体性质

1．蛋白质的直径大小在1~100nm之间，它的水溶液具有胶体性质。

2．影响胶体稳定性的因素：

电荷及水化层。

3．胶体的形成是有条件的，不稳定的。

（三）、蛋白质的沉淀作用

蛋白质在溶液中靠水化膜和电荷保持其稳定性，水化膜和电荷一旦被出去，蛋白质就开始粘在一起而形成较大的蛋白质团，最后从溶液中沉淀出来。

１．盐析法：

定义，原理，应用

２．有机溶剂法：

定义，原理，注意

３．重金属盐法：

pH>PIPr-＋M＋→PrM↓

４．生物碱试剂：

三氯乙酸，单宁酸，苦味酸，钨酸等。

（四）、颜色反应

六、蛋白质结构与功能的统一性

1．一级结构与功能的关系-氨基酸顺序提供重要的化学信息

（1）同功蛋白质氨基酸的种属差异和分子进化同功蛋白质：

不同种属来源的执行同种生物学功能的蛋白质。

（2）同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异和分子病同种蛋白质的氨基酸顺序的细微差异称为个体差异差异常常引起多种疾病即分子病。

（3）一级结构的局部断裂与蛋白质的激活例1：

血液凝的固-溶栓机制、纤维蛋白原-纤维蛋白、凝血酶-凝血酶原例2：

胰岛素原-胰岛素。

2．蛋白质空间结构与功能的关系－构象决定功能

（1）变构现象：

有些蛋白质在完成其生物功能时往往空间结构发生一定的变化,从而改变分子的性质,以适应生理功能的需要,这种现象称为变构现象例子：

血红蛋白（hemoglobin）

（2）协同效应（cooperativeeffect）：

一个亚基与氧结合后增加其余亚基对氧亲和力的现象

3．蛋白质的变性作用（denaturation）

（1）定义：

天然蛋白质分子在外界因素的作用下，使其理化性质和生物学性质都发生改变这个过程称为变性作用。

（2）实质：

是维持蛋白质空间构象的次级键被破坏，是空间结构发生了改变。

即蛋白质分子多肽链从有规律的排列变成较混乱的松散的排列，但一级结构没有变。

（3）表现：

生物学功能的丧失，物理性质的改变，溶解度降低、失去结晶能力，，化学性质的改变，侧链基暴露、以水解。

（4）程度：

可逆变性、不可逆变性（热变性）

（5）变性因素

物理因素：

热、紫外线、X-射线、超声波、高压、表面张力、激烈振荡。

化学因素：

酸、碱、有机溶剂、重金属盐、生物试剂。

习题

基础生物化学学习指导_11204091

一、填空题

1．组成蛋白质分子的氨基酸有___种，它们的结构通式是___，其中碱性氨基酸有___、___、___，酸性氨基酸有___和___，含硫的氨基酸有___、___；分子量最小的氨基酸是___。

2．天冬氨酸的PKl（α-OOH）＝2．09，pK2（α-NH2）=9.82，pK3（R-基团）=3．86，其PI值是___。

3．组氨酸的等电点是7.59，溶于pH值7的缓冲液中，并置于电场中，组氨酸应向电场的___方向移动。

4．脯氨酸与茚三酮反应产生___色物质，而其他α-氨基酸与茚三酮反应产生___色物质。

7．蛋白质的平均含氮量为___％，今测得1g样品含氮量为10mg，其蛋白质含量应为___％。

8．稳定蛋白质胶体系统的因素是___和___。

9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的___，___和___种氨基酸残基有吸收紫外光的能力。

10．一条肽链由405个氨基酸残基组成，如果它全为α-螺旋结构，其分子的长度为___nm；如果它全为β-折叠结构，其分子的长度为___nm。

11．测定分子量常用的方法有___、___和___，其中___最准确。

12．蛋白质在等电点时净电荷为___，溶解度最___。

13．FDNB、Asn、Ser相GSH的中文名称分别是___、___、___和___。

14．蛋白质的二级结构类型主要有___、___、___和___。

稳定二级结构的主要作用力是___。

15．镰刀状细胞贫血病是由于___蛋白___级结构的变化而引起的。

16．稳定蛋白质构象的作用力包括___、___和___、其中维持二级结构最重要的作用力是___。

维持四级结构最重要的作用力是___。

17．英国化学家___用___方法首次测定了胰岛素的一级结构，并于1958年获贝尔化学奖。

18．球状蛋白分子中，一般___性氨基酸侧链位于___分子内部。

19．Kendrew首先成功地得到___蛋白的三级结构，是采用___法得到的。

20．血红蛋白具有___级结构，它是由___个亚基组成的，每个亚基中含有一个___辅基。

血红蛋白除能运输O2外，还能运输___和___。

21．一组蛋白质的相对分子质量分别为：

a（110000）、b（45000）、c（110000），用凝胶过滤法分离这些蛋白质时，它们洗脱下来的先后顺序是___。

二．选择题

1．下列氨基酸中除（）外，都是极性氨基酸。

a．Ileb．Cysc．Asnd。

Ser

2．关于氨基酸某些性质的描述，其中正确的是（）

a．丙氨酸的非极性比亮氨酸大

b．赖氨酸的等电点大于精氨酸

c．中性氨基酸的PI都等于7

d．纸层析分离氨基波是根据其极性大小

3．下列氨基酸中都含有羟基的是（）

a．亮氨酸、缬氨酸b．丝氨酸、苏氨酸

c苯丙氨酸、酪氨酸d．半胱氨酸、甲硫氨酸

4．氨基酸的等电点是（）

a．氨基酸水溶液本身的pH值

b．氨基酸羧基和氨基均质子化的溶液pH值

c．氨基酸净电荷等于零时的溶液PH值

d．氨基酸的可解离基团均呈解离状态时的溶液pH值

5．关于肽键特点的叙述．错误的是（）

a．肽键中的C-N键较正常C-N键短

b．肽键中的C-N键有部分双键的性质

c．C—N从与C-N相连的四个原子处于同一平面上

d．肽键的旋转性使蛋出质形成各种立体构象

6．依据肽键存在，用于蛋白质定量测定的方法是（）

a．凯氏定氮法b．双缩脲法c．酚试剂法d．茚三酮法

7．与氨基酸相似的蛋白质的理化性质是（）

a．高分子性质b．胶体性质c．两性性质d．变性性质

8．蛋白质的变性是由于（）

a．氢键等次级键的破坏b．肽键断裂

c亚基解聚d．破坏水化层及中和电荷

9．盐析法沉淀蛋白质的原理是（）

a．降低蛋白质溶液的介电常数b．中和电荷，破坏水化膜

c与蛋白质结合成不溶性质的蛋内质盐d．调节蛋白质溶液pH值到等电点

11．关于蛋白质亚基的描述，正确的是（）

a．亚基和肽链是同义词，因此蛋白质分子的肽链数就是它的亚基数

b．每个亚基都有各自的三级结构

c．亚基之间通过肽键缔合

d．亚基单独存在时仍能保持该蛋白质原有的生物活性

13．下列蛋白质中具有四级结构的是（）

a．胰岛素b．核糖核酸酶：

c．血红蛋白d．肌红蛋白

14．氨基酸和蛋白质共同的理化性质是（）

a．胶体性质b．两性性质

c．双缩脲反应d．变性性质

15．SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质（）

a．在一定指条件下所带净电荷的不同b．分子大小不同

c．分子极性不同d．溶解度不同

16．蛋白质一级结构与功能的关系的特点是（）

a．相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同

b．一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大

c．一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失

d．不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同

17．下列哪一类氨基酸对于人体全部是必须氨基酸[

a．碱性氨基酸b．酸性氨基酸

c．分枝氨基酸d．芳香氨基酸

19．下列反应中，氨基酸不具有的化学反应是（）

a．双缩脲反应b．茚三酮反应

c．甲醛滴定d．DNFB反应

21．可以打断二硫键的试剂是（）

a．尿素b．盐酸胍

c．溴化氰d．过甲酸

22．下列关于二硫键的叙述，错误的是（）

a．二硫键是两条肽链或同一肽链的两个半肮氨酸残基之间所氧化后形成的

b．二硫键对稳定蛋白质的构象起重要作用

c．二硫键对于所有蛋白质四级结构都是必需的

d．二硫键是某些蛋白质一级结构所必需的

23．下列化合物中不能与苏二酮反应的是（）

a．多肽b．氨气

c．α-氰基酸d．β-氨基酸，

24．下列变化中，不是蛋白质变性引起的是（）

a．肽键断裂b．亚基解离

c．生物活性丧失d．分子量变小

25．每个蛋白质分子必定具有的结构是（）

a．α-螺旋b．β-折叠

c．三级结构d．四级结构

27．下列因素中，不影响。

α-螺旋形成的是（）

a．碱性氨基酸相近排列b．酸性氨基酸相近排列

c．脯氨酸的存在d．丙氨酸的存在

三、是非题

1．氨基酸在水溶液中或晶体状态时都是以两性离子形式存在。

2．组成蛋白质的20种种氨基酸都具有一个不对称α-碳原子．所以都具有旋光性。

3必需氨基酸是人体需要的氨基酸，非必需氨基酸是人体不需要的氨基酸。

4．含相同数目氨基和羧基的氨基酸其PI为中性，因为-COOH和-NH2解离度相同。

7．构型的改变必须有共价键的破坏。

8．蛋白质的一级结构中氨基酸的连接是由氨基酸的氨基与下一个氨基酸的羧基脱水形成肽键而相连。

9．具有四级结构的蛋白质依靠肽键维持结构的稳定性。

10．蛋白质的变性是蛋白质分子立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。

11．用强酸、强碱变性后的蛋白质不沉淀。

12．胰岛素分子A链与B链的交联靠氢键。

13．多肽链在形成α-螺旋后，具肽主链上所有的羰基氧与氨基氢都参与了链内氢键的形成，因此构象相当稳定。

14．组蛋白是一类碱性蛋白质，它含有很多组氨酸。

15．双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，因此二肽也有双缩脲反应。

16．自然界的蛋白质和多肽类物质都是由L-氨基酸组成的。

17．所有蛋白质都有酶活性。

18．变性蛋白质易形成沉淀，而沉淀蛋白质都发生了变性。

四、名词解释

1．氨基酸残基2．非蛋白质氨基酸3．氨基酸的等电点4．肽键5．寡肽6．多肽13．构型14．蛋白质一级结构15．蛋白质二级结构16．蛋白质三级结构17．蛋白质四级结构18．α-螺旋19．β-折叠20．β-转角21．无规则卷曲22．超二级结构23．结构域24．亚基25．寡聚蛋白质26．单体蛋白质27．分子病28．蛋白质的变性作用29．蛋白质的复性30．盐溶31．盐析32．透析33．简单蛋白质34．结合蛋白质35．蛋白质的稀有氨基酸

生物化学学习指导（供中等卫生学校各专业使用）_11214287

一．名词解释

1．肽键2．蛋白质等电点3．蛋白质变性4．结合蛋白质5．亚基6．电泳

二．填空题

1．蛋白质元素组成上的特点是___。

2．生物体内的含氮物质以___为主。

3．组成蛋白质的氨基酸有___种，均属于___型α-氨基酸。

4．谷氨酸属___性，赖氨酸___性，在各自等电点时显___性。

5．半胱氨酸是含___的氨基酸。

6．氨基酸在溶液中带何种电荷与___有关。

7．蛋白质分子结构包括___。

8．蛋白质分子的基本组成单位是___。

9．蛋白质分子的基本结构键是___。

10．蛋白质的分子结构决定蛋白质的___。

11．含1克氮的蛋白质样品，换算成蛋白质应为___。

12．蛋白质二级结构稳定结构的键是___。

13．多肽链中含有氨基的一端叫___末端，含有羧基的一端叫___末端。

14．人体体液中蛋白质的等电点是pH___左右。

在组织和体液中应解离为___离子。

15．蛋白质变性是___的改变，___键断裂，蛋白质变性后的明显改变是___。

16．维持蛋日质溶液稳定因素的条件是蛋白质分子表面有___和___。

17．多肽链盘曲折叠的基本单位是___。

18。

在α-螺旋结构中，氢键与螺旋长轴是___关系。

l9．在β-片层结构中，氢键与片层长轴是___关系。

20．维持蛋白质一级结构的共价键有和。

三、单项选择题

1．酸性氨基酸是

A．谷氨酰胺C．丝氨酸

B．甘氨酸D．天门冬氨酸

2．碱性氨基酸是

A．蛋氨酸C．色氨酸

B．组氨酸D．丙氨酸

3．含硫氨基酸是

A．天冬氨酸C．蛋氨酸

B．亮氨酸D．甘氨酸

4．必需氨基酸是

A．酪氨酸C．异亮氨酸

B．半胱氨酸D．精氨酸

5．在蛋白质分子各级结构的维持中没有氢键参加的

A．一级结构C．三级结构

B．二级结构D。

四级结构

6．蛋白质在等电状态下氨基与羧基

A．全部解离C．解离状态相等

B．全不解离D。

解离状态不等

7．蛋白质在等电点附近其溶解度

A．增加C．不变

B．降低D．可以增加也可以降低

8．等电点为2.77的天冬氨酸在血液pH为7.4的环境中带何种电荷

A．正电荷c．不带电荷

B．负电荷D．带相等的正负电荷

9．某一样品含氮为6克，该样品蛋白质含量为

A．23.25gC．45.oog

B．12.50gD．37.50g

10．维持蛋白质四级结构的化学键是

A．共价键C．非共价键

B．肽链D．二硫键

11．蛋白质具有

A．疏水性和不易透过半透膜

B．亲水性和容易透过半透膜

C．疏水性和容易透过半透膜

D．亲水性和不易透过半通膜

12．蛋白质变性时错误的说法是

A．肽键断裂C．盐键断裂

B．氢键断裂D．疏水键断裂

13．使蛋白质沉淀且不变性的说法是

A．加入有机溶剂C．加入中性盐

B．加入重金属离子D．加热煮沸

14．关于蛋白质正确的叙述是

A．二硫键只存在于两条肽链间

B．具有三级结构的蛋白质都有生物学活性

C．一级结构中只有一条肽链

D．四级结构至少由两条肽链组成

四、多项选择题“

1．蛋白质的一级结构

A．决定蛋白质的高级结构B．包括：

α-螺旋和β-片层C．决定蛋白质的性质和功能D．是指氨基酸的连接方式E．靠氢键连接

2．在蛋白质分子二级结构中不存在的键

A．肽键B．氢键C．二硫键D．盐键E．疏水键

3．维持蛋白质三级结构的键有

A．肽键B．氢键C．疏水健D．盐键E．范德华力

4．蛋白质分子的四级结构是由

A．一条具有三级结构的多肽链形成B．两条或两条以上具有三级结构的多肽链形成C．通过非共价键缔合而成D．共价键结合而成E．二硫键连接而成

5．维持蛋白质空间结构的键有

A．磷酸二酯键B．氢键C．疏水键D．盐键E．肽键

6．蛋白质可以进行两性电离是因为

A．分子内含有氨基B．分子内含有羧基C．分子内含有羟基D．分子表面有水化膜E．蛋白质是由氨基酸组成的

7．蛋白质在溶液中带何种电荷取决于

A．分子所带酸性基团的多少B．分子带碱性基闭的多