生物化学知识点整理汇总良心出品必属精品.docx
《生物化学知识点整理汇总良心出品必属精品.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《生物化学知识点整理汇总良心出品必属精品.docx(25页珍藏版)》请在冰豆网上搜索。
![生物化学知识点整理汇总良心出品必属精品.docx](https://file1.bdocx.com/fileroot1/2023-1/28/f69149b3-3cf4-4d6d-8e1d-128f86d86a94/f69149b3-3cf4-4d6d-8e1d-128f86d86a941.gif)
生物化学知识点整理汇总良心出品必属精品
生物化学知识点整理
注:
1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理而成,个人主观性较强,仅供参考。
(如有错误,请以课本为主)
2.颜色注明:
红色:
多为名解、简答(或较重要的内容)
蓝色:
多为选择、填空
第八章脂类代谢
第一节脂类化学
脂类:
包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为
机体利用的有机化合物。
脂肪:
三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。
类脂:
胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
分类
含量
分布
生理功能
脂肪
95%
脂肪组织、血浆
1.储能供能
2.提供必需脂肪酸
3.促脂溶性维生素吸收
4.热垫作用
5.保护垫作用
6.构成血浆脂蛋白
类脂
5%
生物膜、
神经、
血浆
1.维持生物膜的结构和功能
2.胆固醇可转变成类固醇激素、维生素、胆汁酸等
3.构成血浆脂蛋白
第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所:
小肠上段
脂类吸收的部位:
主要在十二指肠下段及空肠上段
第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢
一、三酰甘油的分解代谢
1.1)脂肪动员:
储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为
脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
2)关键酶:
三酰甘油脂肪酶
(又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL)
3)脂解激素:
能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾上腺素、肾上腺素等。
4)抗脂解激素:
抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、雌二醇等。
2.甘油的氧化
甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸
二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。
3.脂肪酸的分解代谢
饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。
1)部位:
组织:
脑组织及红细胞除外。
心、肝、肌肉最活跃;
亚细胞:
细胞质、线粒体。
2)过程:
①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)
脂肪酸+HSCoA+ATP脂酰~SCoA+AMP+Pi
消耗了2个高能磷酸键
②脂酰CoA进入线粒体
酶:
a.肉碱酰基转移酶I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶)
b.肉碱酰基转移酶Ⅱ
c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体)
③脂酸的β氧化
a.脱氢:
脂酰CoA+FAD
α,β-烯脂酰CoA+FADH2
b.加水
c.再脱氢:
β-羟脂酰CoA+NAD+
β-酮脂酰CoA+NADH+H+
④硫解
3)脂酸氧化的能量生成
活化:
消耗2个高能磷酸键
以软脂酸(16C)β氧化为例:
7次β氧化,生成8分子乙酰CoA、7分子NADH+H+、7分子FADH2。
能量计算:
生成ATP8×10+7×2.5+7×1.5=108
净生成ATP108–2=106
4.酮体的生成与利用
1)酮体:
是指脂酸在肝氧化分解时特有的中间代谢物,是乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮的总称。
2)酮体生成的部位:
肝细胞线粒体
原料:
乙酰CoA
关键酶:
HMGCoA合成酶
3)酮体的利用:
心、肾、脑、骨骼肌等肝外组织细胞内的线粒体。
4)酮体生成利用的特点:
酮体肝内生成,肝外利用
5)酮体生成利用的生理意义:
①正常情况下是肝输出能源的一种形式;
②在饥饿状态或糖供应不足时可代替葡萄糖成为脑组织的重
要能源;
③酮体利用的增加可减少糖的利用,有利于维持血糖水平恒
定,节省蛋白质的消化。
6)酮症酸中毒机制:
在饥饿、高脂低糖膳食,特别糖尿病时,一方面,胰高血糖素等脂解激素分泌增多,脂肪动员增强,脂肪酸β氧化加快,酮体生成增加;另一方面,糖来源不足或糖代谢障碍,草酰乙酸生成减少,乙酰CoA进入三羧酸循环受阻,乙酰CoA大量堆积,使酮体生成进一步增加,当超过肝外组织利用时,血中酮体会异常升高,产生酮症酸中毒。
二、三酰甘油的合成代谢
1.部位:
肝和脂肪组织(最主要)、小肠黏膜
部位
原料
途径
去路
肝
3-磷酸甘油
脂肪酸
甘油二酯
极低密度脂蛋白
(VLDL)
脂肪
储存
小肠
甘油一酯
脂肪酸
甘油一酯
乳糜微粒
(CM)
2.脂肪酸的合成
1)合成部位:
组织:
肝、脂肪等组织
亚细胞:
细胞质(16碳的软脂酸)
主要原料:
乙酰CoA、NADPH(主要来自磷酸戊糖途径
2)乙酰CoA的活化
乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶(脂肪酸合成的关键酶)的作用下羧化成丙二酸单酰CoA。
3)软脂酸的合成
①缩合;②加氢;③脱水;④再加氢。
4)脂肪酸碳链的加工场所:
内质网、线粒体。
第四节类脂代谢
脂类:
包括磷脂、糖脂、类固醇。
一、甘油磷脂代谢
1.甘油磷脂是人体内含量最多的磷脂,最主要的甘油磷脂有卵磷脂(磷脂酰胆碱)和脑磷脂(磷脂酰乙醇胺)
2.甘油磷脂水解的磷脂酶类:
磷脂酶(PL)A1、A2、C、D等。
3.甘油磷脂的合成代谢
1)部位:
全身各组织内质网,肝、肾、肠等组织最活跃。
2)原料:
甘油、脂肪酸、磷酸、含氮碱、ATP、CTP等。
3)合成的两条途径:
甘油二酯途经和CDP-甘油二酯途径。
4)磷脂酶作用的
二、胆固醇代谢
1.合成部位:
肝、小肠(细胞质及内质网)
2.合成原料:
乙酰CoA、ATP、NADPH+H+
3.合成的基本过程:
①甲羟戊酸的合成;
②鲨烯的生成(30C);
③胆固醇的生成(27C)。
关键酶:
HMG—CoA还原酶
4.胆固醇酯在细胞、血浆中合成。
5.胆固醇的转化:
胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇
第五节血脂与血浆脂蛋白代谢
1.血浆脂蛋白:
是脂类在血液中的存在和运输形式。
组成:
脂类、载脂蛋白
2.血脂:
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸
等。
3.电泳法与超速离心法的分类及对应关系:
α-脂蛋白前β-脂蛋白β-脂蛋白乳糜微粒(电泳法)
高密度脂蛋白(HDL)、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)、乳糜微粒(CM)(超速离心法)
4.血脂蛋白的组成及功能
CM
VLDL
前β-脂蛋白
LDL
β-脂蛋白
HDL
α-脂蛋白
密度
<0.95
0.95~1.006
1.006~1.063
1.063~1.210
组
成
脂类
含TG最多,
80~90%
含TG
50~70%
含胆固醇及其酯最多,40~50%
含脂类50%
蛋白质
最少,1%
5~10%
20~25%
最多,约50%
合成
部位
小肠粘膜细胞
肝细胞
血浆
肝、肠、血浆
功
能
转运外源性TG及胆固醇
转运内源性TG
转运内源性胆固醇
逆向转运胆固醇
注:
TG:
甘油三酯
第九章氨基酸代谢
第一节蛋白质的消化与吸收
1.氨基酸的吸收和转运
1)氨基酸的吸收是需要载体蛋白帮助的、耗能、需钠的主动吸收过程。
2)常见载体类型如下:
①中性氨基酸载体;②碱性氨基酸载体;
③酸性氨基酸载体;④亚氨基酸和甘氨酸载体。
2.蛋白质的功能:
①作为能源物质氧化供能;
②参与构成各种细胞组织;
③参与体内多种重要的生理活动。
(催化(酶)、免疫(抗原和抗体)、运动(肌肉)、物质转运(载体)、凝血(凝血因子))
3.氮平衡:
是指摄入氮和排出氮之间的平衡关系。
(蛋白质含氮特点:
平均为16%,1gN相当于6.25g蛋白质)
氮平衡的三种情况及人群分布:
1)氮总平衡:
摄入氮=排出氮;常见于健康成年人。
2)氮正平衡:
摄入氮>排出氮;常见于儿童、孕妇和康复期患者。
3)氮负平衡:
摄入氮<排出氮;常见于饥饿、消耗性疾病、大面积烧伤、大量失血的患者。
4.蛋白质的生理需要量
①成人每天最低分解约20g蛋白质;
②成人每日最低生理需要量:
30~50g;
③我国营养学会推荐成人每日80g。
5.蛋白质的营养价值与互补作用
1)必需氨基酸:
指人体不能合成、而必须由食物提供的氨基酸。
(包括缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸,即:
“携(缬)一(异)本(苯)赖甲亮色书(苏)”)
2)蛋白质营养价值的高低主要取决于必需氨基酸的种类、含量和
比例是否与人体蛋白质的氨基酸组成接近。
3)食物蛋白质的互补作用:
将不同种类营养价值较低是蛋白质混合使用,则可以互相补充所缺少的必需氨基酸,从而提高蛋白质的营养价值。
6.蛋白质的腐败作用:
在肠内未被消化的蛋白质和未被消化的氨基酸,在肠道下端细菌的作用下,产生一系列对人体有害物质的过程。
7.肝昏迷的假神经递质学说:
苯丙氨酸与酪氨酸经肠道细菌的作用下分别生成苯乙胺和酪胺,两者进入脑组织,经β-羟化酶作用,转化为苯乙醇胺或β-羟酪胺,其结构类似与儿茶酚胺,故称为假神经递质。
假神经递质增多时,可以竞争性抑制儿茶酚胺受体,使神经冲动受阻,导致大脑功能障碍,发生深度抑制而昏迷,即肝昏迷。
第二节氨基酸的一般代谢
1.氨基酸的来源与去路
1)来源:
①食物蛋白的消化吸收;②组织蛋白的分解;
③利用α-酮酸和氨合成一些非必需氨基酸。
2)去路:
①合成组织蛋白;②脱氨基生成α-酮酸和氨;③脱羧基生成氨类和CO2;④经特殊代谢生成其它含氮化合物。
2.氨基酸脱氨基作用主要的4种方式:
1)转氨基作用
①基本模式:
将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的酮基位置上,生成相应的α-酮酸和一个相应的α-氨基。
②体内重要的转氨酶:
谷丙转氨酶(GPT)(或称丙氨酸氨基转移酶ALT)
谷草转氨酶(GOT)(或称天冬氨酸氨基转移酶AST)
临床意义:
急性肝炎患者血清ALT活性显著增高;
心肌梗死患者血清中AST活性明显升高。
③各种转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛
2)氧化脱氨基作用
①分布广、活性高(肌肉中例外,肌肉通过嘌呤核苷酸循环脱氨);
②L-谷氨酸脱氢酶(主要酶)以NAD+/NADP+作为氢受体;
③L-谷氨酸脱氢酶只能催化谷氨酸发生脱氨基作用。
3)联合脱氨基作用
主要在肝、肾组织中进行,是体内氨基酸脱氨基的主要方式。
4)嘌呤核苷酸循环(肌肉组织中)
3.α-酮酸的代谢
1)还原氨基化合成非必需氨基酸;
2)合成转变为糖或酮体;
生糖和生酮氨基酸种类
分类
氨基酸
生酮氨基酸
亮氨酸、赖氨酸
生糖氨基酸
甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、精氨酸、脯氨酸
谷氨酰胺等等
生糖兼生酮氨基酸
异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸
(“一(异)本(苯)酪色书(苏)”)
3)氧化供能。
4.氨基酸的脱羧基产生的重要活性物质
1)γ-氨基丁酸(谷氨酸脱羧基生成)
2)5-羟色胺(色氨酸脱羧基生成)
3)牛磺酸(半胱氨酸脱羧基生成)
第三节氨的代谢
1.氨的来源:
1)氨基酸的脱氨基和氨类分解产氨;
2)肠道吸收的氨;
3)肾小管上皮细胞分泌氨。
2.氨的去路:
1)合成尿素;
2)转变为非必需氨基酸及其他含氮物;
3)生成谷氨酰胺
3.谷氨酰胺的运氨作用
1)过程:
谷氨酸+NH3+ATP谷氨酰胺+ADP+Pi
谷氨酰胺+H2O谷氨酸+NH3
●该形式主要从脑和肌肉等组织向肝和肾运氨。
●谷氨酰胺的合成与分解是由不同酶催化的不可逆反应。
2)意义:
谷氨酰胺是氨的解毒产物,也是氨的储存及运输形式。
3)临床上治疗氨中毒常口服或静脉注射谷氨酸钠盐。
4.尿素合成
1)尿素合成是由五个不可逆反应组成的循环反应过程;
2)每合成1分子尿素,共消耗4个高能磷酸键;
3)尿素分子中的两个N,一个来自NH3,一个来自天冬氨酸;
4)尿素合成过程中的变构酶是氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ,活性最低的酶(限速酶)是精氨酸代琥珀酸合成酶;
5)尿素合成的部位是在肝脏细胞的线粒体和细胞质,意义是解除氨毒。
5.肝昏迷的氨中毒学说
严重肝功能障碍时,尿素合成功能不足,导致血氨升高。
大量的氨进入脑组织,与脑细胞中的α-酮戊二酸结合生成谷氨酸,并进一步生成谷氨酰胺。
此过程中,需消耗NADH和ATP等能源物质;同时也消耗大量的α-酮戊二酸,使三羧酸循环速率降低,影响ATP的生成,使脑组织供能不足。
此外,谷氨酸属于兴奋性神经递质,能量及兴奋性神经递质严重缺乏时将影响脑正常功能甚至昏迷,临床称为氨中毒或肝昏迷。
此即为肝昏迷的氨中毒学说。
第四节个别氨基酸的代谢
1.一碳单位的代谢
1)一碳单位:
含有一个碳原子的活性单位。
●一碳单位不能游离存在体内,常与四氢叶酸结合
2)类型与来源(格式:
“类型(来源)”)
甲酰基(甘氨酸)、甲炔基(组氨酸)、亚胺甲基(丝氨酸)、
甲烯基(色氨酸)、甲基(甲硫氨酸)
●甲基无法参加核苷酸代谢
3)生理意义:
①一碳单位经FH4携带,参与嘌呤碱和嘧啶碱的合成;
②N5-甲基四氢叶酸经甲硫氨酸循环过程提供甲基,参与重要甲基化合物的合成。
2.甲硫氨酸循环的生理意义:
①提供活性甲基:
用于合成肌酸、肾上腺素、磷脂酰胆碱等重要的生理活性物质。
②再生四氢叶酸
3.缺乏维生素B12导致巨幼红细胞性贫血的原因:
当缺乏维生素B12时,N5-甲基四氢叶酸的甲基不能转移出去,,既影响甲硫氨酸的再生,又影响四氢叶酸的再生,进而影响一碳单位的代谢,导致核酸的合成减少,细胞分裂速度下降,从而出现巨幼红细胞性贫血。
4.半胱氨酸与胱氨酸的代谢
1)半胱氨酸与胱氨酸的互变
意义:
影响蛋白质的结构和功能。
2)半胱氨酸氧化分解产生活性硫酸根
意义:
①提供活性硫酸根:
合成硫酸软骨素、硫酸角质素和肝素等粘多糖;
②参与解毒:
促使固醇类、酚类酯化,增大水溶性,随尿液排出体外。
3)半胱氨酸参与合成谷胱甘肽
意义:
谷胱甘肽是体内重要的抗氧化剂
5.芳香族氨基酸的代谢
1)芳香族氨基酸:
苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
2)转变的活性物质——缺乏对应酶所导致的疾病
①苯丙氨酸羟化为酪氨酸——苯丙酮酸尿症
②酪氨酸转变为甲状腺激素——呆小症
③酪氨酸转变为儿茶酚胺类——帕金森病(震颤麻痹)
④酪氨酸转变为黑色素——白化病
⑤酪氨酸的氧化分解转变为尿黑酸——尿黑酸症
第十章核苷酸代谢
1.体内能量的利用形式:
ATP、GTP(蛋白质合成)、UTP(糖原合成)、
CTP(磷脂合成)
2.核苷酸的合成途径:
1)从头合成途径:
利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成核苷酸的途径。
(主要合成途径)
●主要在肝脏进行,其次是小肠和胸腺,而脑、骨髓则无法进行此合成途径。
2)补救合成途径:
利用游离的碱基或核苷,经过简单的反应过程,合成核苷酸的途径。
●脑、骨髓等只能进行此途径。
第一节嘌呤核苷酸的代谢
1.嘌呤核苷酸的从头合成:
利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成核苷酸的过程。
2.嘌呤核苷酸的从头合成
1)嘌呤环合成原料的元素来源
N1——天冬氨酸
C2和C8——N10-甲酰基四氢叶酸
N3和N9——谷氨酰胺的酰胺基
C4、C5和N7——甘氨酸
C6——CO2
2)PRPP生成的关键酶:
磷酸核糖焦磷酸激酶
(PRPP合成酶或PRPPK)
IMP(一磷酸次黄苷)合成的关键酶:
磷酸核糖酰胺转移酶
(PRPP酰胺转移酶或GPAT)
3)生成AMP和GMP的氨基及能量来源
AMP:
天冬氨酸、GTP
GMP:
谷氨酰胺、ATP
4)IMP的合成要点:
①在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤环;
②PRPP是重要的中间代谢物,它不仅参与嘌呤核苷酸的从头合成,而且参与嘧啶核苷酸的从头合成及两类核苷酸的补救合成。
是5-磷酸核糖的活性供体。
3.嘌呤核苷酸的补救合成的生理意义
①补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗;
②体内某些组织器官,如脑、骨髓等只能进行补救合成。
4.HGPRT缺陷引起Lesch–Nyhan综合征(自毁容貌症)
嘌呤核苷酸补救合成途径障碍,脑合成嘌呤次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)基因缺陷引起核苷酸能力低下,造成中枢神经系统发育不良。
此综合征以高尿酸血症及神经系统症状为特征。
5.别嘌呤醇治疗痛风症的生化机理:
通风是由于大量的尿酸盐在关节腔中累积引起的。
尿酸是嘌呤分解代谢的最终产物,黄嘌呤氧化酶是该代谢途径的关键酶,催化次黄嘌呤生成黄嘌呤,并继续催化黄嘌呤最终生成尿酸。
别嘌呤醇的化学结构与次嘌呤醇高度相似,可互相竞争与黄嘌呤氧化酶的活性中心部位相结合,影响正常底物的结合,使得嘌呤分解生成的尿酸减少,从而降低血中尿酸的含量。
其抑制作用取决于抑制剂别嘌呤醇与酶的亲和力、别嘌呤醇与正常底物的相对浓度。
第二节嘧啶核苷酸的代谢
1.嘧啶核苷酸的补救合成:
利用游离的碱基或核苷,经过简单的反应过程,合成嘧啶核苷酸的过程。
2.
嘧啶环合成原料的元素来源
N1、C4、C5、C6——天冬氨酸
C2——CO2
N3——谷氨酰胺的酰胺基
3.嘧啶环合成的关键酶:
PRPP合成酶、
CPS-Ⅱ(氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ)
4.嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物(嘧啶——终产物)
胞嘧啶——β-丙氨酸
胸腺嘧啶——β-氨基异丁酸
第三节核苷酸抗代谢物
1.抗代谢物:
是指与机体正常代谢物的化学结构相似,能竞争性抑制机体正常代谢的物质。
2.嘌呤核苷酸的抗代谢物
嘌呤类似物:
6-巯基嘌呤(与次黄嘌呤结构相似)
氨基酸类似物:
重氮丝氨酸(干扰谷氨酰胺参与的反应)
叶酸类似物:
氨基蝶呤(竞争性抑制二氢叶酸还原酶)
3.嘧啶核苷酸的抗代谢物
嘧啶类似物:
5-氟尿嘧啶(与尿嘧啶结构相似)
氨基酸类似物:
Azas(干扰谷氨酰胺参与的反应)
叶酸类似物:
MTX(竞争性抑制二氢叶酸还原酶)
嘧啶核苷类似物:
阿糖胞苷(与胞苷结构相似)
第十一章物质代谢的联系与调节
第二节细胞水平的代谢调节
1.高等动物体内,有三个层次的代谢调节机制:
①细胞水平的调节;②激素水平的调节;③整体水平的调节。
●细胞水平调节是整个代谢调节的基础
2.细胞内酶的区隔分布:
将各代谢途径限制在特定区域。
3.酶活性的调节
通过改变关键酶的结构(快调)或数量(慢调),从而改变酶活。
1)变构调节:
又称别构调节,是指某些小分子化合物与酶分子活性中心以外的特定部位特异结合,改变酶蛋白分子构象,从而改变酶的活性。
●变构酶结构一般包括:
催化亚基和调节亚基
2)化学修饰调节:
又称共价修饰调节,是指酶蛋白肽链上的某些氨基酸残基侧链在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰,从而改变酶活性。
●主要方式:
磷酸化和去磷酸化
●酶蛋白分子中磷酸化的主要修饰位点:
丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸的羟基
第十二章DAN的生物合成
第一节概述
1.DAN复制:
是以亲代DAN为模板,合成与其碱基序列几乎完全相
同的子代DAN分子的过程,是细胞内DNA合成的最主要方式。
参与物质:
DNA模板、dNTP底物、DNA聚合酶、引物和Mg2+等。
方向:
5’3’
2.DNA复制的基本规律
1)半保留复制:
复制时,亲代DNA双螺旋结构解开,每条单链各自作为模板指导子代DNA的合成,并在子代双链DNA分子中,一条链全来自亲代DNA,另一条链是新合成的,此复制方式即为半保留复制。
2)双向复制:
多起点、双方向
3)半不连续复制:
DNA复制过程中,前导链合成方向与解链方向一致,连续复制,后随链合成方向与解链方向相反,不连续复制,此复制模式称为半不连续复制。
4)DNA复制必须有引物
5)DNA复制的高保真性
第二节DNA复制体系
1.原核生物的聚合酶
1)大肠杆菌三种主要的DNA聚合酶:
DNApolⅠ、DNApolⅡ、DNApolⅢ
2)DNApolⅠ:
5’3’聚合酶:
催化DNA合成
3’5’核酸外切酶:
校读功能
5’3’核酸外切酶:
切除引物、修复填补DNA
2.真核生物DNA聚合酶主要有:
DNApolα:
催化RNA引物的合成与随从链中冈崎片段的合成
DNApolδ:
催化DNA链的延长(需增殖细胞核抗原蛋白质的帮助)
3.参与复制的其他酶和蛋白质因子
DNA拓扑异构酶:
松弛超螺旋和解除解链过程中的、打结、缠绕
解链酶:
断裂氢键
单链DNA结合蛋白:
防止重新配对形成双链DNA或遭到核酸酶的降解,以维持模板处于稳定的单链状态。
引物酶与DNA连接酶:
催化磷酸二酯键
4.原核生物DNA复制的基本过程:
DNA的复制分三个步骤:
复制的起始、延长、终止
(1)起始阶段:
DNA拓扑异构酶消除DNA的超螺旋,解旋酶解开双螺旋,引物酶催化合成RNA引物;
(2)延长阶段:
在DNA聚合酶的催化下催化底物加到RNA引物上,并且通过DNA聚合酶的不断作用使子链不断延长;
(3)终止阶段:
DNA聚合酶Ⅰ将RNA引物水解并填补留下的空隙,DNA连接酶将片段连接以成完整的DNA链。
第三节逆转录
1.逆转录:
是以RNA为模板,又逆转录酶催化合成与模板RNA互补
的DNA的过程。
2.逆转录酶(又称依赖RNA的DNA聚合酶)的3种催化活性:
①RNA指导的DNA聚合酶活性;
②RNA酶活性;
③DNA指导的DNA聚合酶活性。
第十三章RAN的生物合成
第一节概述
1.RNA合成的方式:
转录和RNA复制
2.转录:
以DNA为模板,根据碱基互补配对原则,指导合成RNA单链
的过程。
参与转录的物质:
DNA模板、NTP底物、RNA聚合酶、Mg2+等
方向:
5’3’
第二节RNA聚合酶
1.大肠杆菌RNA聚合酶:
由5种亚基组成的六聚体(α2ββ’ωσ)。
α2ββ’ω称为核心酶;σ因子与核心酶称为全酶。
2.RNA聚合酶各亚基的功能:
①σ亚基:
识别RNA模板上的启动子;
②α亚基:
与启动子结合,决定被转录基因的类型和种类;
③β亚基:
催化形成3’,5’-磷酸二酯键;
④β’亚基:
与DNA模板结合,促进DNA解链;
⑤ω亚基:
功能尚不清楚。
3.真核生物不同RNA聚合酶催化产生的转录产物
种类
转录产物
对鹅膏蕈碱的敏感性
DNApolⅠ
45SrRNA
耐受
DNApolⅡ
hnRNA(mRNA的前体)、
某些snRNA
极敏感
DNApolⅢ
5SrRNA、tRNA、snRNA
中度敏感
4.RNA聚合酶的特点:
①不需要引物,直接合成RNA;
②只转录模板链;
③按照碱基互补配对原则;
④按5’→3’方向催化合成RNA;
⑤催化RNA连续合成;
⑥能识别转录终止信号;
⑦没有校对功能
⑧能与调控蛋白相互作用,调控基因表达。
第三节转录过程
1.原核生物转录的基本过程(与翻译同时进行):
原核生物转录分为3个步骤:
起始、延长、终止。
(1)起始阶段:
RNA聚合酶全酶与启动子结合,形成闭合起始复合物;DNA双链解开,在RNA聚合酶作用下发生第一次聚合反应,形成开放起始复合物。
(2)延长阶段:
亚基脱落,RNA聚合酶核心酶变构,与启