《生物化学》重点与习题.docx
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《生物化学》重点与习题
《生物化学》重点与习题
绪论
教学目的与要求：
1、掌握生物化学的概念，生物化学研究的内容。
2、理解生物化学与化学及有关生物学科间的关系。
3、了解生物化学的应用，生物化学的发展状况及生物化学课程的学习方法。
重点：
生物化学的概念及内容
第一章蛋白质化学
教学目的与要求：
1、掌握蛋白质和氨基酸的主要理化性质，蛋白质的一、二级结构，掌握蛋白质分子结构与功能的关系。
2、理解肽键的概念，肽键的形成，蛋白质和氨基酸的组成成分和分类及重要的化学键。
3、了解蛋白质的三、四级结构，蛋白质和氨基酸的分离和提纯，蛋白质的生物学意义。
重点：
1、氨基酸与蛋白质的理化性质
2、蛋白质的一、二级结构
3、蛋白质结构与功能的关系
难点：
1、蛋白质的一级结构与空间结构
2、蛋白质结构与功能的关系
总结：
蛋白质的重要性、元素组成及基本结构单位，明确：
蛋白质的特征性元素是氮，基本结构单位是氨基酸。
氨基酸的结构通式和结构特征，熟练地掌握20种标准氨基酸、氨基酸重要的理化性质。
氨基酸之间的连接键——肽键。
了解有关肽的概念：
肽，肽键，氨基酸残基等。
掌握肽的方向性问题：
从左到右，为Ｎ端→Ｃ端。
蛋白质结构的层次：
一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。
区分构型与构象，理解主链构象和侧链构象，肽平面等概念，明确维持各个层次结构的作用力，重点掌握α－螺旋结构及β－折叠结构的结构特征。
理解蛋白质是如何形成其稳定的三维构象的。
蛋白质结构与功能的关系，要求能够以血红蛋白为例来阐述蛋白质的一级结构与功能的关系及蛋白质的空间结构与功能的关系，明确别构现象与别构蛋白质。
蛋白质的各种理化性质，掌握其中的两性解离性质，等电点，变性作用等。
习题：
1、20种氨基酸的平均分子量为128，含有100个氨基酸残基的蛋白质的分子量大约为多少?
（11000）
2、某蛋白质样品含氮15.2％，它的蛋白质含量约为多少?
（95％）
3、丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和丝氨酸的中性（pH7）溶液属于以下哪一类?
非极性、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷
4、写出丙氨酸和谷氨酰胺作用产生二肽的反应式及可能的二肽产物的结构式。
5、苯丙氨酸有2个可解离的质子，写出相当于两次解离的平衡方程式。
6、什么是等电点？
如在pH6.0时对Gly、Glu、Lys、Arg、His和Ala的混合溶液进行电泳，哪些氨基酸移向正极？
哪些氨基酸移向负极？
哪些氨基酸不移动或接近原点？
7、如用电泳法分离脲酶和肌红蛋白ｃ，使pH值维持在3、6还是9才能得到最好的分离效果？
为什么？
在其它两种pH值时，这两种蛋白质移动的方向是什么？
（等电点：
脲酶5.0肌红蛋白ｃ7.0）
8、解释下列名词：
酰胺平面、变性、兼性离子、等电点、蛋白质的一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构及四级结构。
9、蛋白质的α－螺旋及β－折叠结构的结构要点。
10、确定下列概念的正误：
⑴、因为细胞色素ｃ和血红蛋白都是血红素蛋白，它们必具有相同的三级结构。
⑵、肌红蛋白的三级结构与血红蛋白的α－和β－亚基的三级结构很不相同。
⑶、镰刀型细胞贫血症患者血红蛋白的分子结构有所改变。
⑷、血红蛋白的α－亚基有运输氧的功能。
⑸、肽链中截然分开的氨基酸残基相互作用的结果形成二级结构。
⑹、在序列中空间接近的氨基酸残基相互作用则产生三级结构。
⑺、非必需氨基酸不是体内合成蛋白质所必需的。
⑻、生物体内的一切多肽，毫无例外地均由L－α－Aa组成。
11、以血红蛋白为例，说明蛋白质结构和功能的关系。
12、简述蛋白质电泳的原理。
13、何谓蛋白质的变性作用，举例说明与实践的关系。
蛋白质变性后性质与结构发生了哪些主要变化？
什么叫复性?
14、用紫外吸收法测定溶液中蛋白质含量时，波长是多少？
用此波长的依据是什么?
15、试述蛋白质沉淀的类型、方法及与实践的关系。
试述蛋白质的颜色反应及用途。
第二章核酸的化学
教学目的与要求：
1、掌握核酸的主要理化性质及核酸的一、二级结构。
2、理解核酸的组成、分类和分布。
3、了解生物体内重要的核苷酸及其衍生物
4、了解核酸的重要性
重点：
1、核酸的二级结构即DNA双螺旋结构与tRNA的三叶草型结构
2、核酸重要的理化性质
难点：
1、3'、5'磷酸二酯键的表达
2、核酸的空间结构
3、核酸变性与复性性质的应用
总结：
在本章中，首先介绍了核酸发现的历史及命名，然后讲述了核酸的分类与分布，接下来，又重点介绍了核酸的生物功能，由此向大家介绍了一个著名的实验——肺炎双球菌的转化实验。
要求同学们了解这个的实验过程，了解这个实验的巨大意义。
核酸的化学组成章节里，要了解核酸的特征性元素是磷。
掌握二种戊糖、五种碱基的基本骨架，取代基团及取代部位。
要掌握核苷酸的结构，其分子中戊糖与碱基之间的连接键及在生理条件下，磷酸在戊糖上的连接部位，并要了解核酸水解产物的性质。
在核酸的结构这一节里，要掌握核酸的基本结构单位——核苷酸与核苷酸之间的连接方式，即3＇、5＇-磷酸二酯键，掌握多核苷酸链的方向性问题。
理解核酸一级结构的两种书写方式。
对于核酸的空间结构，DNA应掌握Watson-Crick提出的双螺旋结构，即双螺旋结构的特征、稳定其结构的作用力及该结构提出的伟大意义；RNA则要掌握tRNA的二级结构——四臂四环的三叶草型结构，并要知道各臂各环的功能。
对于A型DNA、Z－DNA的结构、DNA及tRNA的三级结构作一般了解。
在掌握核酸结构的基础上，应将核酸的结构与性质联系起来。
了解核酸的一般理化性质，掌握核酸的紫外吸收性质，最大紫外吸收波长，核酸的变性与复性性质等。
对于基本概念，要掌握的有：
核酸的热变性、Tm、退火、核酸杂交、增色效应及减色效应等。
要了解体内常见的核苷酸的衍生物及功能。
了解核酸序列测定的一般步骤。
了解DNA的化学合成法。
习题：
1、比较DNA、RNA在化学组成上，大分子结构上及生物学功能方面的不同特点。
2、RNA有哪些主要类型，其生物学功能是什么?
3、酵母DNA的碱基组成中，T的摩尔分数为32.9％，试计算此DNA分子中其它碱基的含量。
4、试述DNA双螺旋结构模型的要点及其与DNA生物学功能的关系。
5、如果人体有1014个细胞，每个细胞DNA含量为6.4×109bp，试计算人体DNA（以双螺旋形式存在）的总长度有多少米？
每个细胞DNA的分子量约是多少?
（设碱基对的平均分子量为660）。
6、写出下列核苷酸序列的反平行互补链。
pATCGCAGTTCGCTAC
7、噬菌体M13DNA的碱基组成是：
A＝23％，T＝36％，
G＝21％，C＝20％。
这些信息告诉我们关于此噬菌体DNA的哪些性质?
8、下列哪种关于DNA碱基组成的关系是错误的?
（a）A＋T＝G＋C（b）A＝T（c）A＋G＝C＋T（d）G＝C
9、在下列描述后面填上合适的化学键。
（a）连接核糖和磷酸（b）在两条DNA链间搭桥
（c）连接碱基和戊糖（d）在RNA中连接核苷酸
10、tRNA在分子结构上有哪些特点？
其主要环与臂的功能是什么？
11、核酸的紫外吸收性质有何特点？
有何应用?
12、核酸变性后，其性质上发生哪些变化？
13、DNA溶液强烈吸收260nm的紫外光。
天然DNA与其变性DNA溶液相比，哪一个的260nm光吸收值高？
怎么解释？
14、什么是核酸的热变性、解链温度、核酸的分子杂交？
核酸杂交技术有何应用？
影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么？
为什么？
15、有一DNA，其结构为
GCGCGCGCGCGCGCGC
CGCGCGCGCGCGCGCG
将此DNA的溶液加热到80℃时其粘度大幅度下降。
原因何在？
如将溶液保持在100℃，DNA的哪种结构占优势?
如使溶液缓慢冷却到25℃，DNA结构又会发生什么变化？
16、同源DNA的变性是可逆的。
有三个因素可促使DNA的复性，即：
（a）阳离子的存在（b）比熔点低的温度（c）DNA链的高浓度。
解释这些因素的作用。
17、在一定条件下，双螺旋DNA部分变性（即螺旋只在一定区域解链）。
能否推测解链区的G≡C对多还是A＝T对多?
为什么？
18、解释下列名词：
复制、转录、反转录、翻译、三联体密码、中心法则（信息流）、内含子、外显子、居间序列
19、真核生物DNA的基因组织有何特点？
第五章酶
教学目的与要求：
1、掌握酶催化的特异性，酶的作用原理，酶的结构与功能的关系及影响酶促反应速度的因素。
2、理解酶的化学本质，组成，概念，分类及同工酶的概念。
3、了解酶的命名，酶活力的测定，酶的制备和应用。
重点：
1、酶催化的特性，酶的作用机制。
2、酶结构与功能的关系，影响酶促反应速度的因素。
难点：
1、酶的作用机制，中间产物学说，诱导契合学说。
2、底物浓度及抑制剂对酶促反应速度的影响。
总结：
在本章中，首先介绍了酶的一般概念，理解酶的概念，理解酶与一般催化剂的异同点，特别应理解酶作为特殊的催化剂——生物催化剂，所具有的几个特点。
对于酶的命名，一般了解即可，了解酶有习惯命名与系统命名。
酶的分类，则应明确分类的依据，据此，可将酶分为六大类，应明确每一大类中，酶催化反应的类型及实例。
在酶的化学本质这一节里，应理解酶的化学本质就是蛋白质。
掌握结合酶的组成，及各个组成在催化反应中所起的作用。
还应掌握许多基本概念：
辅酶、辅基、全酶、酶蛋白等。
理解单体酶、寡聚酶、多酶复合物等概念。
在介绍酶的结构与功能的关系这一节时，介绍了一些概念。
应理解同工酶、酶原及酶原的激活等的概念，掌握什么叫酶的活性部位、什么叫酶的必需基团。
掌握酶的结构与功能的关系。
在酶作用的专一性这一节中，应掌握酶作用专一性的概念，酶作用专一性的几种类型。
酶的作用机制，也是本章的重点内容。
应掌握酶的催化作用与分子活化能的关系，如何用中间产物学说解释之。
掌握解释酶作用机制的几种学说：
锁钥学说及诱导契合学说的要点，了解其不足之处。
了解使酶具有高催化效率的几点因素。
酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素这一节中，应理解酶促反应速度的测量，理解为何要测酶促反应的初速度。
理解酶浓度、pH、温度、激活剂等对酶促反应速度的影响。
掌握底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响。
掌握米氏方程式，米氏常数的意义及测定方法，掌握抑制作用类型及特点等。
对酶活力的概念、酶活力的测定及测定时应注意的问题、酶的活力单位等要有所了解。
应了解什么是核酶、什么是抗体酶，理解什么是化学酶工程和生物酶工程。
酶的制备、酶的应用作一般了解即可。
习题：
1、酶与一般催化剂的异同点
2、为什么说大多数酶的本质是蛋白质?
3、区别：
酶蛋白和全酶酶蛋白和酶的辅因子（各起何作用）
4、活性部位
5、何谓酶分子的必需基团?
有哪些类型？
其作用如何？
6、何谓酶原？
其是怎样被激活的？
有何生理意义？
7、什么是同工酶？
同工酶的生物学意义。
8、何谓酶的专一性？
有哪几类？
各举一例说明。
9、中间产物学说要点诱导契合学说要点它们各是解释什么问题的？
10、酶促反应的初速度是如何规定的？
为什么要测定初速度？
11、假如反应体系中存在着下列各种情况，求其速度v相当于理论最大速度Vmax的百分数。
⑴S＝Km⑵S＝（1／2）Km
⑶S＝2Km⑷S＝（1／10）Km
⑸S＝10Km
12、酶促反应的初速度：
（a）、与底物浓度成正比（b）、与酶浓度成正比（c）、在中性pH时最大
（d）、当底物浓度与Ｋｍ相等时最大（e）、与温度无关。
请选择正确的答案。
13、米氏方程的基本形式是什么？
Km的意义何在？
如何测定？
14、区别：
v0与Vmax
15、判断下列概念的正误：
⑴、一般酶和其底物大小差不多
⑵、酶分类的依据是其催化的反应类型
⑶、酶影响它所催化反应的平衡
⑷、如果有一个合适的酶存在，达到化学反应能阈所需的活化能就减少
⑸、在酶已饱和的情况下，底物浓度的增加能使酶促反应的初速度增加
⑹、当ES络合物的量增加时，酶促反应的初速度也增加
⑺、酶促反应的米氏常数与所使用的底物无关
⑻、在低底物浓度时，酶促反应的初速度与底物浓度成正比
⑼、若已知在给定酶浓度时的Km和Vmax，则可计算在任何底物浓度时酶促反应的初速度
16、酶的最适温度与最适pH酶的激活剂与抑制剂
17、什么叫酶的抑制作用？
其可分为哪些类型？
比较不同类型可逆抑制作用的特点或机理。
18、人血清中含有酸性磷酸酶，这类酶在微酸性（pH=5.0）条件下可水解磷酸酯类物质。
红细胞、肝、肾、脾和前列腺都能产生酸性磷酸酶。
从临床的观点出发，前列腺酸性磷酸酶最重要，因为血液中此酶活性的升高常是前列腺癌的征兆。
前列腺磷酸酶被酒石酸根强烈抑制，而其它组织的酸性磷酸酶则不被酒石酸抑制。
怎样利用这种性质设计测量人血清中前列腺酸性磷酸酶活性的特殊方法？
19、甲醇（木醇）是一种常用作汽车防冻剂的商业溶剂，毒性很强，人服用30mL即可致死。
其毒性并非来自甲醇本身，而是来自它的代谢产物甲醛。
甲醇能被肝脏中的醇脱氢酶迅速氧化成甲醛。
甲醇中毒的医药处理之一是：
给患者口服或静脉注射乙醇（酒精），使用量是能引起正常人中毒的剂量。
为什么这种处置会奏效?
20、酶的分类与命名：
（1）、叙述酶的系统分类法，其优点何在？
（2）、酶共分成几大类？
反应通式？
举出具体实例。
（3）、酶的命名如何规定？
一个酶可有几种表示法？
举例说明。
第六章维生素和辅酶
教学目的与要求：
1、掌握水溶性维生素和辅酶的关系、功能及功能部位。
2、理解脂溶性维生素的生理功能。
3、了解维生素的概念、分类、来源及化学性质。
重点：
水溶性维生素与辅酶的关系及作用机制
难点：
维生素在体内的活性形式及其作用
总结：
在维生素和辅酶这一章中，首先应理解的是维生素的概念，维生素在生物体内的作用及维生素的分类。
通过本章学习，应掌握水溶性维生素与辅酶的关系。
维生素Ｂ族及维生素Ｃ在生物体内均以辅酶的形式参与代谢，要掌握各种水溶性维生素在体内的活性形式，功能部位及维生素以辅酶形式存在时，在体内物质代谢中所起的作用及作用机制。
对于脂溶性维生素，应理解各种脂溶性维生素的生理功能。
了解维生素的来源，常见维生素的缺乏病及一般防治方法。
习题：
1、什么叫维生素？
维生素在体内主要有什么作用？
2、列举维生素与辅酶的关系。
下列辅酶（或辅基）中含有哪些维生素成分？
（a）NAD+（b）FADH2（c）辅酶A（d）FH4
3、在人类中曾发现哪些维生素缺乏症？
写出其名称并注明这种病是因为缺乏何种维生素所致？
4、为什么缺乏硫胺素常会引起神经系统及消化系统的机能障碍？
5、进食生鸡蛋过多为何能引起生物素缺乏症？
6、叶酸由哪几种化合物缩合而成？
又以何种形式在体内起作用？
7、维生素C具有什么化学特征？
缺乏时可引起何种疾病？
8、下面的哪种维生素在甲基（－CH3）和甲酰基（－CHO）的转移中有用？
（a）硫胺素（b）抗坏血酸（c）叶酸（d）核黄素
9、下列各种说法是否正确？
指出错误的说法并加以改正。
（a）α-生育酚为维生素E（b）氰钴胺素为维生素B12
（c）硫胺素即维生素B1（d）磷酸吡哆醛又叫维生素B2
（e）羧基生物素是氢的载体
10、若缺乏水果蔬菜类食物，人最可能发生下列哪些维生素缺乏症？
（a）维生素A（b）维生素C（c）硫胺素（d）烟酸（e）氰钴胺素
11、下列哪些辅酶（或辅基）为核苷酸类化合物
（a）FAD（b）NAD+（c）FH4（d）TPP（e）磷酸吡哆醛
12、维生素D的活性形式是什么?
为什么多晒太阳可以预防佝偻病?
13、维生素A、K、E各有什么生理功能？
第七章新陈代谢总论与糖代谢
教学目的与要求：
1、掌握糖的无氧氧化过程，糖的有氧氧化过程，戊糖磷酸途径，糖异生作用，主要代谢过程的生理意义及能量计算。
2、理解糖的酶促水解，自由能的产生和变化，高能化合物的概念及重要的高能化合物。
3、了解单糖的吸收，蔗糖、淀粉及糖原的合成过程。
重点：
1、糖的无氧氧化途径，糖的有氧氧化途径，戊糖磷酸途径。
各代谢途径的生理意义。
2、糖异生作用及生理意义。
3、能量计算。
难点：
1、糖的各条分解代谢途径
2、糖异生途径
3、糖代谢过程中能量的变化。
总结：
在糖代谢这一章中，一共讲了三个大问题：
新陈代谢、自由能与高能化合物、糖代谢。
新陈代谢这一节中，要理解各种基本概念：
新陈代谢、合成代谢、分解代谢等，理解新陈代谢的内容及特点。
关于自由能与高能化合物这一节，首先叙述了热力学第一定律及热力学第二定律，然后介绍了自由能的概念。
要理解自由能的概念，理解高能化合物的概念。
要求能够根据自由能，来判断一个反应是否能自发进行。
要求掌握几种常见的高能化合物。
最后是糖代谢。
糖代谢不仅是本章的主要内容，也是本学期的主要内容，因为它也是学习其它物质代谢的基础。
在学习的时候要注意：
首先，要掌握各种基本概念，例如：
酵解、发酵、无氧氧化、有氧氧化、糖异生等；其次，是糖的分解代谢途径，在四条分解代谢途径中，重点要求掌握糖的无氧氧化途径及糖的有氧氧化途径，要求掌握这两条途径中参与反应的酶或酶系、反应方程式、生理意义、关键酶、ATP的计算及途径在细胞内的定位，对于乙醛酸循环途径作一般了解即可，对戊糖磷酸途径，要掌握其重要的生理意义，要理解这四条途径之间的关系，将这四条途径沟通的物质；再次，糖的合成代谢途径，重点在糖异生途径，要掌握其概念及非糖物质转化为糖的代谢通路，对于糖原的合成，作一般了解；最后应总结：
小分子核苷酸在糖代谢中的作用，生物大分子合成的特点等。
习题：
1、何谓中间代谢？
何谓合成代谢和分解代谢？
它们之间有何关系？
2、举例说明说明是高能磷酸化合物。
3、糖类物质的生理功能是什么？
4、何谓淀粉或糖原的磷酸解？
5、解释：
无氧氧化，何谓“发酵”与“酵解”，两者有何异同？
6、在缺氧状态下葡萄糖是如何转变为乳酸的？
有什么生理意义？
（具体过程、参与反应的酶及辅因子）
7、葡萄糖在肌肉细胞中转化成乳酸所释放的自由能仅为葡萄糖完全氧化成二氧化碳和水时的7％，这是否意味着肌肉中的酵解作用是一种浪费？
为什么？
8、解释：
糖的有氧氧化、三羧酸循环
9、试述丙酮酸脱氢酶系的组成、影响其活性的因素？
10、三羧酸循环中有几个调节酶？
它们受什么物质调节？
各催化哪些反应？
11、比较糖的无氧酵解和有氧氧化过程（进行的部位、反应的条件、反应过程、生理意义、ATP生成的方式等）。
12、何谓乙醛酸循环？
对植物体有何生理意义？
13、何谓戊糖磷酸途径？
其生理意义是什么？
14、戊糖磷酸途径可使（选择下述正确的答案）
A、葡萄糖完全氧化成二氧化碳和水B、产生甘油参加脂肪合成
C、产生NADPHC、产生戊糖参加核酸合成
D、产生葡-1-磷参加糖原合成
15、何谓糖异生？
其生理意义是什么？
16、写出糖酵解和糖异生途径的关键酶，它们受哪些重要因素的控制？
这些关键酶各催化哪些反应？
17、下列反应中各需何种辅助因素或辅酶？
各起何种作用？
A、丙酮酸→乳酸B、葡萄糖→葡萄糖-6-磷酸
C、糖原→糖原（多一个葡萄糖）D、琥珀酰CoA→琥珀酸＋HSCoA
E、丙酮酸＋CO2→草酰乙酸F、甘油醛-3-磷酸＋Pi→甘油酸-1，3-二磷酸
G、甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸
18、指出下列酶各参加哪一个反应？
并写出反应方程式。
A、丙酮酸激酶B、烯醇式丙酮酸磷酸羧激酶C、果糖磷酸激酶
D、葡萄糖激酶E、果糖-1,6-二磷酸磷酸酶F、葡-6-磷磷酸酶
19、从2mol丙酮酸合成１mol葡萄糖，需要几molATP及几molNADH？
（写出推算的大致过程）
第八章生物氧化
教学目的与要求：
1、掌握生物氧化过程中水的生成、ATP的生成，掌握电子传递与氧化呼吸链的关系，呼吸链各组分的结构与功能。
2、理解生物氧化过程中CO2的生成，生物氧化的概念，生物氧化的特点，氧化磷酸化偶联作用和偶联部位。
3、了解氧化磷酸化的偶联机制。
正确理解呼吸链中各组分电极电位与排列顺序的关系。
重点：
1、电子传递与氧化呼吸链，呼吸链的组分、结构与功能。
2、氧化磷酸化作用。
难点：
1、电子传递链组分的结构和排列顺序。
2、ATP生成的偶联机制。
总结：
本章基本概念多，所以首先要掌握各个基本概念。
在CO2的生成这一节中，要明确，生物体内CO2的生成，是有机酸脱羧的结果。
对脱羧的两种方式：
氧化脱羧和直接脱羧，要能举例说明。
电子传递和氧化呼吸链是重点。
首先应掌握呼吸链的概念，通过此概念来理解生物氧化过程中水是如何生成的。
然后要掌握呼吸链的重要组分，这些组分的基本结构，在呼吸链中所起的作用，以及各个组分在呼吸链中的排列顺序。
在氧化磷酸化作用这一节中，首先要掌握两个概念：
底物水平磷酸化和氧化磷酸化，这是ATP生成的两种方式，也是本章的重点内容之一。
所以要求掌握ATP生成的方式、数量、部位，理解ATP生成的机制，即ATP生成的三种假说，理解化学渗透假说的要点。
在这一章中，还遇到一个概念：
穿梭。
要理解什么叫穿梭，理解线粒体外的NADH是通过穿梭方式进入线粒体的，明确当穿梭物质不同时，一对由NADH所携带的氢，由线粒体外进入线粒体内后，产生ATP数量的不同。
最后，要了解ATP在生物体内的重要作用。
习题：
1、何谓生物氧化？
它与体外氧化有何不同？
2、何谓呼吸链？
其由哪些组分构成？
3、列举维生素在生物氧化中的作用。
4、将下列物质按容易给出电子的顺序加以排列：
CytCNADHCoQH2乳酸H2
5、将下列物质按容易接受电子的顺序加以排列：
α－酮戊二酸＋CO2草酰乙酸O2NADP+
6、当１摩尔电子对从下列一种物质转移到另一种物质时，ΔG°＝？
A、由琥珀酸→Cytb
B、由苹果酸→NAD+
C、由NADH→O2
7、α－酮戊二酸经三羧酸循环和呼吸链能否完全燃烧？
为什么？
8、试述NADH脱氢酶、CoQ、Cytaa3在呼吸链中的特殊作用。
9、说NADH呼吸链有三个偶联部位，有何依据？
10、解释：
底物水平磷酸化氧化磷酸化P／O比值
11、区别两种磷酸化作用。
在哪些代谢反应中ATP通过底物水平磷酸化生成？
12、苹果酸在三羧酸循环中氧化成草酰乙酸时，通过氧化磷酸化作用产生３个ATP，而琥珀酸氧化成延胡索酸时仅产生２个ATP。
上述氧化作用均需要传递２个电子，为什么琥珀酸氧化却少产生１个ATP？
由此比较NADH呼吸链及琥珀酸呼吸链在组成上及产生ATP上的异同点。
13、写出各氧化呼吸链中组分的排列顺序。
14、试述体内ATP如何生成？
15、说明氧化磷酸化中化学渗透学说的要点。
16、组织中肌酸有何生理功能？
17、何谓穿梭？
胞浆中NADH可以通过哪些穿梭进入线粒体？
18、下列底物在细胞匀浆中完全氧化成二氧化碳和水时可以产生多少ATP？
假设酵解、三羧酸循环及氧化磷酸化作用均正常进行
A、果糖-6-磷酸B、甘油醛-3-磷酸C、乙酰CoA
D、烯醇式丙酮酸磷酸E、NADHF、甘油G、果糖-1,6-二磷酸
19、下列关于化学渗透学说的叙述哪些是正确的？
A、线粒体电子传递的功能是使质子移位跨过内膜进入线粒体基质。
B、线粒体电子传递释放的自由能储存于电呼吸梯度中。
C、线粒体内膜的头部是F。
-F1ATP酶。
D、F。
-F1ATP
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