生物化学教学大纲.docx

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生物化学教学大纲

《生物化学》大纲

主要内容包括现代生物化学的基本理论、基本知识,掌握生物化学的基本实验技术。

。

一、主要内容与基本要求

第一章绪论

【要求】

（1）掌握生物化学的概念。

（2）熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。

（3）了解生物化学的发展史。

【内容】

（1）生物化学发展简史一般介绍生物化学发展简史；

（2）当代生物化学研究的主要内容重点阐述当代生物化学的概念，生物化学研究的主要内容；

（3）生物化学与医学一般介绍生物化学与医学的关系。

第二章蛋白质的结构与功能

【要求】

掌握:

蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类,基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构;蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。

熟悉:

各种氨基酸的结构;蛋白质的分类。

了解:

多肽链氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。

【内容】

一、蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用。

二、蛋白质的分子组成

1.蛋白质的元素组成主要有C,H,O,N和S,各种蛋白质的含N量很接近，平均16%；

2.组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸（种类,三字英文缩写符号，基本结构，分类:

非极性疏水性氨基酸，极性中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸。

3.肽键，肽，多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽；谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。

4.蛋白质的分类:

根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。

三、蛋白质的分子结构

1.蛋白质一级结构:

概念，主要化学键——肽键。

2.蛋白质的二级结构:

概念，主要化学键，肽单元，四种主要结构形式（α螺旋,β折叠,β转角,无规卷曲；模序，分子伴侣。

3.蛋白质的三级结构:

概念，主要次级键——疏水作用,离子键（盐键，氢键，范德华力等，结构域（domain。

4.蛋白质的四级结构:

概念，亚基，各亚基之间的结合力——疏水作用，氢键，离子键。

四、蛋白质结构与功能的关系

1.蛋白质一级结构与功能的关系:

一级结构是空间结构和功能的基础，一级结构与生物进化，一级结构与分子病。

2.蛋白质空间结构与功能的关系:

空间结构决定蛋白质的功能,肌红蛋白的结构与功能,血红蛋白结构,运输O2功能,氧饱和曲线,正协同效应,变构效应.

五、蛋白质的理化性质及其分离纯化

1.蛋白质的理化性质:

两性解离及等电点，胶体性质，变性，沉淀及凝固，紫外吸收（280nm），呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）。

2.蛋白质的分离纯化:

透析及超滤，盐析及丙酮沉淀，电泳，层析，凝胶过滤（分子筛），超速离心。

3.多肽链中氨基酸序列分析:

Edman降解法。

4.蛋白质空间结构测定:

圆二色光谱，X射线晶体衍射法，磁共振技术。

第三章核酸的结构和功能

【要求】

（1）掌握核酸的化学组成，DNA的分子结构及其生物学作用。

（2）熟悉RNA的种类、结构特点及其生物学作用。

（3）了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。

【内容】

一、核酸的分类，分布及主要生物学功能。

二、核酸的化学组成:

1.核苷酸中的碱基成分:

腺嘌呤（A），鸟嘌呤（G），胞嘧啶（C），尿嘧啶（U），胸腺嘧啶（T）；DNA中的碱基（A,G,C,T），RNA中的碱基（A,G,C,U）。

2.戊糖:

D-核糖（RNA），D-2-脱氧核糖（DNA）。

3.磷酸。

4.核酸及核苷酸:

碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸连接形成核苷酸。

5.重要游离核苷酸及环化核苷酸:

ATP，ADP，GTP，cAMP，cGMP

三、核酸的一级结构

概念。

核苷酸间的连接键——3',5'-磷酸二酯键。

方向（5'→3'）及链书写方式。

四、DNA的空间结构与功能

1.DNA的二级结构——双螺旋结构:

chargaff规则，B-DNA结构要点，Z-DNA,A-DNA。

2.DNA的三级结构:

超螺旋，组蛋白，核小体，染色体。

3.DNA的功能:

遗传与繁殖，复制，转录，基因和基因组。

五、RNA的结构与功能

1.mRNA:

结构特点，三联体密码，功能。

2.tRNA:

结构特点，氨基酸臂，反密码子环，功能。

3.rRNA:

与多种蛋白质结合形成核蛋白体（大亚基,小亚基），是蛋白质合成场所。

4.核酶:

概念，化学本质（RNA），作用底物（核酸）及应用。

六、DNA的理化性质及其应用

1.变性，复性的概念，条件，理化性质的改变，变色效应，Tm值，解链曲线。

2.杂交。

七、核酸酶概念，分类，化学本质（蛋白质，作用底物（核酸）及应用。

第四章酶

【要求】

（1）掌握酶的化学本质和分子结构，酶催化反应的特点与机制。

（2）熟悉酶促反应动力学，酶与医学关系。

（3）了解酶的命名、分类和活性测定。

【内容】

（1）酶的基本概念、化学本质；结合酶的组成、作用及有关的基本概念一一酶蛋白、辅助因子（辅酶、辅基）、全酶、酶的活性中心和必需基团等。

（2）酶促反应的特点以及高效率的原理，酶促反应机理学说及要点。

结合结构与功能的关系，论述酶原激活的化学本质。

以乳酸脱氢酶（LDH）为例，描述同工酶的概念。

（3）影响酶促反应动力学的几种因素及其对酶促反应的影响；米式方程及米氏常数的意义及应用；可逆抑制和不可逆抑制作用的概念、特点，三种可逆性抑制作用的酶促动力学特点。

（4）酶原及酶原激活的概念、激活机理及生理意义；同工酶、别构酶、化学修饰调节的概念。

（5）酶与医学的关系以及酶在医学中实际中的应用；酶的命名与分类原则。

第五章糖代谢

【要求】

（1）掌握血糖的来源及去路；糖在体内代谢的主要途径及其生理意义。

（2）熟悉糖的消化吸收、生理功用和糖尿病的生化机制。

（3）了解其他单糖的代谢、糖代谢紊乱和糖代谢实验。

【内容】

（1）糖的主要生理功能；糖的消化吸收以及糖代谢的概念。

（2）糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化的概念、基本反应过程、部位、关键酶和ATP生成；磷酸戊糖途径概念及其大概过程；前两条途径的关键酶及其调节；三条代谢途径的生理意义。

（3）糖原合成及分解的基本反应过程、部位、关键酶，调节及生理意义。

（4）糖异生概念，原料、关键酶、基本路径及生理意义。

（5）血糖概念、正常值、血糖来源与去路；激素对血糖浓度的调节；血糖测定、糖耐量试验及其临床意义；糖尿病患者糖代谢紊乱发生机制。

第六章脂类代谢

【要求】

（1）掌握血脂的组成，血浆脂蛋白的分类、组成和生理功能，甘油三酯的中间代谢及生理意义和胆固醇的转化。

（2）熟悉脂类的消化吸收，血浆脂蛋白的代谢，甘油磷脂的代谢和胆固醇的合成原料。

（3）了解脂类代谢紊乱。

【内容】

（1）脂类主要生理功能；必需脂肪酸的概念及种类；脂类的消化吸收。

（2）脂肪动员及激素调节有关概念；甘油三酯水解过程及限速酶；甘油的代谢途径。

（3）脂肪酸活化、进入线粒体的机制、β-氧化过程及关键酶；酮体的概念、酮体代谢及生理意义；酮症酸中毒产生机理。

（4）软脂酸合成部位、原料（包括来源）及辅助因子；脂肪酸合成酶系的特点及脂酰基载体蛋白（ACP）在脂肪酸合成中的作用；脂肪酸合成的初始产物及大概过程，脂肪酸合成的限速步骤及调节。

（5）甘油磷脂的合成原料、部位、合成过程及CTP在其中的作用。

（6）胆固醇合成原料、部位、关键酶；胆固醇主要转化途径与排泄。

（7）血浆脂蛋白的分类、组成特点及生理功能。

第七章生物氧化

【要求】

（1）掌握生物氧化的概念、呼吸链的组成与作用和ATP的生成。

（2）熟悉影响氧化磷酸化的因素及NADH进入线粒体的机制　　

（3）了解其他氧化体系的意义。

【内容】

（1）生物氧化的概念及生物学意义，其与体外燃烧的异同；ATP在能量代谢中的中心地位。

（2）呼吸链的定义、呼吸链的组成及各成分的作用。

体内两条主要呼吸链组成及顺序。

（3）作用物水平磷酸化、氧化磷酸化、P／O比值的概念；氧化磷酸化偶联部位及电子传递抑制剂的作用部位；氧化磷酸化的影响因素。

（4）两种穿梭机制及其对线粒体外NADH氧化磷酸化的意义。

（5）非线粒体氧化体系的类型、特点、组成及功能（注意线粒体与微粒体氧化体系在能量代谢中功能的差别）。

第八章氨基酸代谢

【要求】

（1）掌握蛋白质的营养价值和氨基酸的一般代谢。

（2）熟悉蛋白质的消化、吸收和腐败、一碳单位的代谢。

（3）了解支链氨基酸的代谢，芳香族氨基酸的代谢，含硫氨基酸的代谢和激素对蛋白质代谢的调节。

【内容】

（1）蛋白质的主要生理功能；氮平衡；必需氨基酸的定义、种类和蛋白质的互补作用。

（2）蛋白水解酶的作用特点；-谷氨酰基循环在氨基酸吸收和转运中的意义。

（3）氨基酸代谢概况；体内几种脱氨基方式及反应过程、典型转氨酶名称、辅酶成分及ALT（GPT）、AST（GOT）的组织分布特点；转氨酶测定的临床意义。

（4）血氨来源与去路；尿素合成的详尽过程及其调节；氨代谢与临床的关系。

（5）-酮酸的代谢去路；生糖、生酮和生糖兼生酮氨基酸的种类。

联系糖代谢途径复述丙氨酸、天冬氨酸或谷氨酸如何氧化成水和CO2，如何异生为糖。

（6）某些氨基酸脱羧产物：

γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺几种生物活性物质；一碳单位概念，一碳单位的来源、代谢辅酶、生理功能；含硫氨基酸的代谢及意义。

（7）苯丙氨酸、酪氨酸重要代谢产物、与代谢障碍有关的酶、酶先天缺陷相关的临床疾患。

第九章核苷酸的代谢

【要求】

（1）熟悉嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成原料，嘌呤核苷酸的分解代谢终产物及临床意义。

（2）了解核苷酸的代谢途径和抗代谢物。

【内容】

（1）嘌呤核苷酸的两条合成途径。

嘌呤核苷酸的从头合成途径中各元素或组件的材料来源,IMP、AMP与GMP相互转变；嘌呤核苷酸补救合成有关的酶名称、功能、酶缺陷相关的疾病；脱氧核苷酸生成。

（2）嘌呤核苷酸抗代谢药物作用机理及临床意义。

（3）嘌呤核苷酸体内分解代谢终产物尿酸及其与医学的关系。

（4）嘧啶核苷酸从头合成途径的原料；CTP、TMP的生成方式。

嘧啶核苷酸补救合成所需要的酶及其催化的反应；嘧啶核苷酸抗代谢药物作用机理，嘧啶核苷酸分解代谢的终产物。

第十章物质代谢的联系与调节

【要求】

（1）掌握糖、脂肪、氨基酸三者代谢相互关系和细胞水平酶结构的调节。

（2）熟悉激素水平和整体水平的调节。

【内容】

（1）体内糖、脂类、氨基酸代谢途径各代谢途径之间的相互联系及调节机制；物质代谢动态平衡、整体性、物质代谢与能量代谢统一的概念；体内主要器官或组织，如肝、脑、心和肌肉主要物质代谢途径特点、供能方式与特异酶分布的关系。

（2）代谢调节的分级，即细胞水平调节、激素调节及中枢神经系统主导的整体调节。

（3）细胞水平的调节一一重点酶结构的调节；两种酶结构调节方式的特点及相互关系及其生理意义；酶含量调节的两种方式——诱导和阻遏及其代谢调节中的意义及与临床实践的关系。

（4）激素水平和整体水平的调节。

第十一章DNA的生物合成

【要求】

（1）掌握复制的概念、特点；参与复制的酶类、作用及其基本过程。

（2）熟悉DNA的损伤与修复；端粒、端粒酶及逆转录的概念及相关知识。

【内容】

（1）半保留复制的概念及实验依据；DNA复制的特点。

（2）参与DNA复制的酶类及其作用；复制过程中高度保真的机理；原核生物、真核生物DNA复制的基本过程及其区别点；端粒和端粒酶的概念及其在真核生物复制终止过程中的作用机制。

（3）逆转录的概念、过程及意义。

（4）突变的概念及其意义；引发突变的因素