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生物化学教学大纲

《生物化学》大纲

主要内容包括现代生物化学的基本理论、基本知识,掌握生物化学的基本实验技术。

一、主要内容与基本要求

第一章绪论

【要求】

(1)掌握生物化学的概念。

(2)熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。

(3)了解生物化学的发展史。

【内容】

(1)生物化学发展简史一般介绍生物化学发展简史;

(2)当代生物化学研究的主要内容重点阐述当代生物化学的概念,生物化学研究的主要内容;

(3)生物化学与医学一般介绍生物化学与医学的关系。

第二章蛋白质的结构与功能

【要求】

掌握:

蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类,基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。

熟悉:

各种氨基酸的结构;蛋白质的分类。

了解:

多肽链氨基酸序列分析;蛋白质空间结构测定。

【内容】

一、蛋白质是细胞的重要组成部分,是功能最多的生物大分子物质,几乎在所有的生命过程中起着重要作用。

二、蛋白质的分子组成

1.蛋白质的元素组成主要有C,H,O,N和S,各种蛋白质的含N量很接近,平均16%;

2.组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸(种类,三字英文缩写符号,基本结构,分类:

非极性疏水性氨基酸,极性中性氨基酸,酸性氨基酸,碱性氨基酸。

3.肽键,肽,多肽链;肽链的主链及侧链;肽链的方向(N-末端与C-末端),氨基酸残基;生物活性肽;谷胱甘肽及其重要生理功能,多肽类激素及神经肽。

4.蛋白质的分类:

根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质,根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。

三、蛋白质的分子结构

1.蛋白质一级结构:

概念,主要化学键——肽键。

2.蛋白质的二级结构:

概念,主要化学键,肽单元,四种主要结构形式(α螺旋,β折叠,β转角,无规卷曲;模序,分子伴侣。

3.蛋白质的三级结构:

概念,主要次级键——疏水作用,离子键(盐键,氢键,范德华力等,结构域(domain。

4.蛋白质的四级结构:

概念,亚基,各亚基之间的结合力——疏水作用,氢键,离子键。

四、蛋白质结构与功能的关系

1.蛋白质一级结构与功能的关系:

一级结构是空间结构和功能的基础,一级结构与生物进化,一级结构与分子病。

2.蛋白质空间结构与功能的关系:

空间结构决定蛋白质的功能,肌红蛋白的结构与功能,血红蛋白结构,运输O2功能,氧饱和曲线,正协同效应,变构效应.

五、蛋白质的理化性质及其分离纯化

1.蛋白质的理化性质:

两性解离及等电点,胶体性质,变性,沉淀及凝固,紫外吸收(280nm),呈色反应(茚三酮反应,双缩脲反应)。

2.蛋白质的分离纯化:

透析及超滤,盐析及丙酮沉淀,电泳,层析,凝胶过滤(分子筛),超速离心。

3.多肽链中氨基酸序列分析:

Edman降解法。

4.蛋白质空间结构测定:

圆二色光谱,X射线晶体衍射法,磁共振技术。

第三章核酸的结构和功能

【要求】

(1)掌握核酸的化学组成,DNA的分子结构及其生物学作用。

(2)熟悉RNA的种类、结构特点及其生物学作用。

(3)了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。

【内容】

一、核酸的分类,分布及主要生物学功能。

二、核酸的化学组成:

1.核苷酸中的碱基成分:

腺嘌呤(A),鸟嘌呤(G),胞嘧啶(C),尿嘧啶(U),胸腺嘧啶(T);DNA中的碱基(A,G,C,T),RNA中的碱基(A,G,C,U)。

2.戊糖:

D-核糖(RNA),D-2-脱氧核糖(DNA)。

3.磷酸。

4.核酸及核苷酸:

碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷,核苷与磷酸连接形成核苷酸。

5.重要游离核苷酸及环化核苷酸:

ATP,ADP,GTP,cAMP,cGMP

三、核酸的一级结构

概念。

核苷酸间的连接键——3',5'-磷酸二酯键。

方向(5'→3')及链书写方式。

四、DNA的空间结构与功能

1.DNA的二级结构——双螺旋结构:

chargaff规则,B-DNA结构要点,Z-DNA,A-DNA。

2.DNA的三级结构:

超螺旋,组蛋白,核小体,染色体。

3.DNA的功能:

遗传与繁殖,复制,转录,基因和基因组。

五、RNA的结构与功能

1.mRNA:

结构特点,三联体密码,功能。

2.tRNA:

结构特点,氨基酸臂,反密码子环,功能。

3.rRNA:

与多种蛋白质结合形成核蛋白体(大亚基,小亚基),是蛋白质合成场所。

4.核酶:

概念,化学本质(RNA),作用底物(核酸)及应用。

六、DNA的理化性质及其应用

1.变性,复性的概念,条件,理化性质的改变,变色效应,Tm值,解链曲线。

2.杂交。

七、核酸酶概念,分类,化学本质(蛋白质,作用底物(核酸)及应用。

第四章酶

【要求】

(1)掌握酶的化学本质和分子结构,酶催化反应的特点与机制。

(2)熟悉酶促反应动力学,酶与医学关系。

(3)了解酶的命名、分类和活性测定。

【内容】

(1)酶的基本概念、化学本质;结合酶的组成、作用及有关的基本概念一一酶蛋白、辅助因子(辅酶、辅基)、全酶、酶的活性中心和必需基团等。

(2)酶促反应的特点以及高效率的原理,酶促反应机理学说及要点。

结合结构与功能的关系,论述酶原激活的化学本质。

以乳酸脱氢酶(LDH)为例,描述同工酶的概念。

(3)影响酶促反应动力学的几种因素及其对酶促反应的影响;米式方程及米氏常数的意义及应用;可逆抑制和不可逆抑制作用的概念、特点,三种可逆性抑制作用的酶促动力学特点。

(4)酶原及酶原激活的概念、激活机理及生理意义;同工酶、别构酶、化学修饰调节的概念。

(5)酶与医学的关系以及酶在医学中实际中的应用;酶的命名与分类原则。

第五章糖代谢

【要求】

(1)掌握血糖的来源及去路;糖在体内代谢的主要途径及其生理意义。

(2)熟悉糖的消化吸收、生理功用和糖尿病的生化机制。

(3)了解其他单糖的代谢、糖代谢紊乱和糖代谢实验。

【内容】

(1)糖的主要生理功能;糖的消化吸收以及糖代谢的概念。

(2)糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化的概念、基本反应过程、部位、关键酶和ATP生成;磷酸戊糖途径概念及其大概过程;前两条途径的关键酶及其调节;三条代谢途径的生理意义。

(3)糖原合成及分解的基本反应过程、部位、关键酶,调节及生理意义。

(4)糖异生概念,原料、关键酶、基本路径及生理意义。

(5)血糖概念、正常值、血糖来源与去路;激素对血糖浓度的调节;血糖测定、糖耐量试验及其临床意义;糖尿病患者糖代谢紊乱发生机制。

第六章脂类代谢

【要求】

(1)掌握血脂的组成,血浆脂蛋白的分类、组成和生理功能,甘油三酯的中间代谢及生理意义和胆固醇的转化。

(2)熟悉脂类的消化吸收,血浆脂蛋白的代谢,甘油磷脂的代谢和胆固醇的合成原料。

(3)了解脂类代谢紊乱。

【内容】

(1)脂类主要生理功能;必需脂肪酸的概念及种类;脂类的消化吸收。

(2)脂肪动员及激素调节有关概念;甘油三酯水解过程及限速酶;甘油的代谢途径。

(3)脂肪酸活化、进入线粒体的机制、β-氧化过程及关键酶;酮体的概念、酮体代谢及生理意义;酮症酸中毒产生机理。

(4)软脂酸合成部位、原料(包括来源)及辅助因子;脂肪酸合成酶系的特点及脂酰基载体蛋白(ACP)在脂肪酸合成中的作用;脂肪酸合成的初始产物及大概过程,脂肪酸合成的限速步骤及调节。

(5)甘油磷脂的合成原料、部位、合成过程及CTP在其中的作用。

(6)胆固醇合成原料、部位、关键酶;胆固醇主要转化途径与排泄。

(7)血浆脂蛋白的分类、组成特点及生理功能。

第七章生物氧化

【要求】

(1)掌握生物氧化的概念、呼吸链的组成与作用和ATP的生成。

(2)熟悉影响氧化磷酸化的因素及NADH进入线粒体的机制  

(3)了解其他氧化体系的意义。

【内容】

(1)生物氧化的概念及生物学意义,其与体外燃烧的异同;ATP在能量代谢中的中心地位。

(2)呼吸链的定义、呼吸链的组成及各成分的作用。

体内两条主要呼吸链组成及顺序。

(3)作用物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值的概念;氧化磷酸化偶联部位及电子传递抑制剂的作用部位;氧化磷酸化的影响因素。

(4)两种穿梭机制及其对线粒体外NADH氧化磷酸化的意义。

(5)非线粒体氧化体系的类型、特点、组成及功能(注意线粒体与微粒体氧化体系在能量代谢中功能的差别)。

第八章氨基酸代谢

【要求】

(1)掌握蛋白质的营养价值和氨基酸的一般代谢。

(2)熟悉蛋白质的消化、吸收和腐败、一碳单位的代谢。

(3)了解支链氨基酸的代谢,芳香族氨基酸的代谢,含硫氨基酸的代谢和激素对蛋白质代谢的调节。

【内容】

(1)蛋白质的主要生理功能;氮平衡;必需氨基酸的定义、种类和蛋白质的互补作用。

(2)蛋白水解酶的作用特点;-谷氨酰基循环在氨基酸吸收和转运中的意义。

(3)氨基酸代谢概况;体内几种脱氨基方式及反应过程、典型转氨酶名称、辅酶成分及ALT(GPT)、AST(GOT)的组织分布特点;转氨酶测定的临床意义。

(4)血氨来源与去路;尿素合成的详尽过程及其调节;氨代谢与临床的关系。

(5)-酮酸的代谢去路;生糖、生酮和生糖兼生酮氨基酸的种类。

联系糖代谢途径复述丙氨酸、天冬氨酸或谷氨酸如何氧化成水和CO2,如何异生为糖。

(6)某些氨基酸脱羧产物:

γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺几种生物活性物质;一碳单位概念,一碳单位的来源、代谢辅酶、生理功能;含硫氨基酸的代谢及意义。

(7)苯丙氨酸、酪氨酸重要代谢产物、与代谢障碍有关的酶、酶先天缺陷相关的临床疾患。

第九章核苷酸的代谢

【要求】

(1)熟悉嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成原料,嘌呤核苷酸的分解代谢终产物及临床意义。

(2)了解核苷酸的代谢途径和抗代谢物。

【内容】

(1)嘌呤核苷酸的两条合成途径。

嘌呤核苷酸的从头合成途径中各元素或组件的材料来源,IMP、AMP与GMP相互转变;嘌呤核苷酸补救合成有关的酶名称、功能、酶缺陷相关的疾病;脱氧核苷酸生成。

(2)嘌呤核苷酸抗代谢药物作用机理及临床意义。

(3)嘌呤核苷酸体内分解代谢终产物尿酸及其与医学的关系。

(4)嘧啶核苷酸从头合成途径的原料;CTP、TMP的生成方式。

嘧啶核苷酸补救合成所需要的酶及其催化的反应;嘧啶核苷酸抗代谢药物作用机理,嘧啶核苷酸分解代谢的终产物。

第十章物质代谢的联系与调节

【要求】

(1)掌握糖、脂肪、氨基酸三者代谢相互关系和细胞水平酶结构的调节。

(2)熟悉激素水平和整体水平的调节。

【内容】

(1)体内糖、脂类、氨基酸代谢途径各代谢途径之间的相互联系及调节机制;物质代谢动态平衡、整体性、物质代谢与能量代谢统一的概念;体内主要器官或组织,如肝、脑、心和肌肉主要物质代谢途径特点、供能方式与特异酶分布的关系。

(2)代谢调节的分级,即细胞水平调节、激素调节及中枢神经系统主导的整体调节。

(3)细胞水平的调节一一重点酶结构的调节;两种酶结构调节方式的特点及相互关系及其生理意义;酶含量调节的两种方式——诱导和阻遏及其代谢调节中的意义及与临床实践的关系。

(4)激素水平和整体水平的调节。

第十一章DNA的生物合成

【要求】

(1)掌握复制的概念、特点;参与复制的酶类、作用及其基本过程。

(2)熟悉DNA的损伤与修复;端粒、端粒酶及逆转录的概念及相关知识。

【内容】

(1)半保留复制的概念及实验依据;DNA复制的特点。

(2)参与DNA复制的酶类及其作用;复制过程中高度保真的机理;原核生物、真核生物DNA复制的基本过程及其区别点;端粒和端粒酶的概念及其在真核生物复制终止过程中的作用机制。

(3)逆转录的概念、过程及意义。

(4)突变的概念及其意义;引发突变的因素

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