生物化学大纲临床五年制麻醉预防检验药学.docx

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生物化学大纲临床五年制麻醉预防检验药学

《生物化学》教学大纲

课程编号：

38020021

课程名称：

生物化学

学分：

5

总学时：

104学时理论学时：

56实验学时：

48

先修课程要求：

无机化学、有机化学、细胞生物学

适应专业：

临床医学五年制、精神医学、预防医学、麻醉、检验和药学

参考教材：

1．王镜岩主编，《生物化学》第三版，北京，高等教育出版社，2002，上册

2．童坦君等生物化学第一版北京大学医学出版社，北京2003

3．贾弘禔等生物化学第三版北京大学医学出版社，北京2003

4．DavidL.Nelson,etal.LehningerPrinciplesofBiochemistry.3rded.WorthPublishers,NewYork.2000

5．JeremyBerg,JohnTymoczko,LubertStryer.Biochemistry.5thed.W.H.FreemanandCompany,NewYork

.2002

一、课程在培养方案中的地位、目的和任务

　　生物化学是研究生命现象及其化学本质的科学。

它运用化学的理论和方法来揭示生物体的化学组成及其发展规律。

生物化学是现代生物科学的理论和技术基础，是医学专业的重要基础课程，是联系基础医学和临床医学的桥梁，是医学主干学科。

通过本课程的学习，要求学生较全面了解生物体的基本化学组成，理解其主要组成物质的结构、性质及这些物质在体内的合成、降解和相互转化等的代谢规律，深入了解这些代谢活动与各种重要生命现象之间的联系，学会综合运用所学的基本知识和技术来解决一些实际问题，并为学习后续课程打下坚实的基础。

二、课程基本要求

（一）理论知识

　　1．生物分子的结构基础

（1）掌握构件分子和生物大分子的概念及种类；

（2）掌握核酸、蛋白质等重要生物大分子的结构、性质和功能；

（3）掌握糖类和脂类的性质、结构和功能；

（4）掌握酶的催化特性、作用机理以及辅基、辅酶与维生素的关系及其在酶催化过程中的作用和酶的动力学特点。

2．生命分子的代谢基础

（1）掌握新陈代谢的概念；

（2）熟悉生物体内特别是糖类相互转化的化学机制；

（3）掌握糖类分解代谢的主要途径及其特点；

（4）掌握生物氧化的概念与电子传递、氧化磷酸化的运行规律和机制；

（5）掌握蛋白质、核酸和脂类的合成与分解过程；

（6）熟悉体内主要物质代谢的相互关系及代谢的调节机制；

（7）熟悉细胞间信息的传递，基因表达的调控；

（8）掌握复制、转录、翻译的过程及特点；

（8）熟悉肝脏生化、血液生化；

（9）熟悉基因重组与基因工程、癌基因、抑癌基因与生长因子，了解基因诊断与基因治疗的原理及其应用；

（10）了解分子生物学常用技术的原理及其应用。

（二）基本技能

　　1．掌握一、二种测定核酸、蛋白质等生物分子含量的方法；

　　2．了解生物化学新的研究方法及新的研究进展；

　　3．在教师的指导下能设计和组合实验内容，对实验结果能进行综合判断分析和解释。

三．课程基本内容及重点难点

绪论

目的要求明确学习生物化学的目的和学习方法以指导全课程的学习。

【掌握】生物化学的概念

【熟悉】生物化学研究的主要内容及其与医学的关系

【了解】生物化学的发展简史

重点掌握和熟悉的内容

难点无

教学内容

第一节生物化学发展简史

第二节当代生物化学研究的主要内容

第三节生物化学与医学

第四节本书纲要

第一篇生物大分子的结构与功能

体内发挥重要功能的各种大分子通常由基本结构单位按一定的排列顺序和连接方式而形成的多聚体。

蛋白质和核酸是体内主要的生物大分子。

第一章蛋白质的结构与功能

目的要求

【掌握】

1.蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式，氨基酸的分类、三字英文缩写符号；

2.肽、肽键与肽单元的概念；

3.蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键；

2.蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：

α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲；

3.蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：

疏水作用、离子键、氢键和范德华引力；

4.蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键；

5.蛋白质的结构与功能的关系：

一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。

变构效应的概念；

6.蛋白质的理化性质：

两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。

【熟悉】

1.肽链的概念，多肽链的写法。

生物活性肽的概念，重要的生物活性肽GSH；

2.肽单元的特点；

3.模体（motif）、结构域（domain）、分子伴侣的概念；

4.蛋白质的分类；

5.蛋白质分离和纯化技术：

盐析、电泳和分子筛效应的原理。

【了解】

1.胰岛素分子的一级结构；

2.分子伴侣对蛋白质分子空间结构形成的影响；

3.蛋白质构象改变与疾病的关系，如朊病毒蛋白与疯牛病；

4.多肽链中氨基酸序列分析的原理；

5.蛋白质空间结构预测的原理和意义。

重点蛋白质的二、三、四级结构的概念、主要化学键和形式；蛋白质的分子结构、蛋白质空间结构与功能的关系。

难点蛋白质的分子结构、蛋白质空间结构与功能的关系。

教学内容

第一节蛋白质的分子组成

一、 氨基酸

（一）蛋白质的元素组成特点

（二）蛋白质的基本单位——氨基酸的结构特点及分类

（三）氨基酸的重要性质：

两性解离及等电点、紫外吸收

（四）氨基酸的茚三酮反应

二、肽

（一）肽键和肽链的定义

（二）谷胱甘肽的组成、结构和功能

（三）其它的生物活性肽

三、蛋白质的分类

第二节蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构

蛋白质一级结构的概念

二、蛋白质的二级结构

（一）蛋白质二级结构的定义

（二）肽单元的定义及其结构特点

（三）维持二级结构的化学键，α-螺旋和β-折叠的结构要点；β-转角和无规卷曲的概念

（四）模序的概念和几种重要的模序

三、蛋白质的三级结构

（一）蛋白质三级结构的定义

（二）维持蛋白质三级结构的化学键

（三）球蛋白的结构特点

（四）结构域的概念

四、蛋白质的四级结构

（一）蛋白质四级结构的定义

（二）维持蛋白质四级结构的化学键

（三）血红蛋白的四级结构

第三节蛋白质的结构与功能的关系

一、蛋白质的一级结构与功能的关系

（一）蛋白质一级结构是空间构象的基础

（二）蛋白质的一级结构与功能的关系

二、蛋白质空间结构与功能的关系

（一） 肌红蛋白与血红蛋白的结构

（二）以血红蛋白为例说明蛋白质空间结构与功能的关系；协同效应、别构效应的概念。

（三）蛋白质构象改变与疾病蛋白质构象改变与疾病的关系，如朊病毒蛋白与疯牛病。

第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化

一、蛋白质的理化性质

（一）蛋白质的两性电离与等电点

（二）蛋白质的变性；蛋白质的沉淀和凝固

（三）蛋白质的紫外吸收

（四）蛋白质的胶体性质

（五）蛋白质的呈色反应

二、蛋白质的分离纯化

蛋白质分离纯化的原理及方法

三、多肽链中氨基酸序列分析

四、蛋白质空间结构测定

第二章核酸的结构与功能

目的要求

【掌握】

1.掌握核酸的概念、基本组成单位，DNA、RNA组成的异同；

2.核酸（DNA、RNA）的一级结构，连接键；

3.Chargaff规则，DNA双螺旋结构模式的要点，DNA的超螺旋结构和功能；

4.tRNA、mRNA的组成、结构特点；

5.核酸的变性、复性，融解温度（Tm）、增色效应的概念。

【熟悉】

1.核酸与遗传、繁殖和蛋白质生物合成等生命活动的关系；

2.核蛋白体RNA（rRNA）的结构与功能；

3.核酸分子杂交的概念和原理；

4.核酶的定义，功能。

【了解】

1.其他小分子RNA的种类与功能；

2.核酸酶的分类与功能。

重点DNA的二级结构的特点；信使RNA和转运RNA的结构特点

难点B-DNA的空间结构特点、tRNA二级结构的特点

教学内容

第一节核酸的化学组成

核苷酸是由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成

一、核苷酸中的碱基成分

（一）存在于DNA中的碱基（A、G、C、T）及其结构

（二）存在于RNA中的碱基（A、G、C、U）及其结构

（三）碱基的互变异构

（四）碱基在260nm左右有较强的紫外吸收

二、戊糖与核苷

（一）DNA 中的戊糖是β-D-脱氧核糖

（二）RNA中的戊糖是β-D-核糖

（三）碱基和戊糖中的碳原子的编号标记方法

（四）碱基与戊糖的连接键及连接的原子

三、核苷酸的结构与命名

（一）核苷酸的种类及结构

（二）核苷酸的命名

（三）核苷酸是核酸的基本组成单位

（四）核苷酸的其它功能

第二节核酸的一级结构

一、核酸一级结构的定义

二、核苷酸的连接键

三、核酸一级结构的表达方式

四、DNA和RNA组成单位的异同

第三节DNA的空间结构与功能

DNA碱基组成的Chargaff规则

一、DNA的二级结构——双螺旋结构模型

（一）DNA分子中碱基组成的规律

（二）B-DNA的二级结构及稳定二级结构的化学键

（三）DNA的其它构象

二、DNA的超螺旋结构

（一）原核生物DNA的高级结构

（二）真核生物的核小体结构

三、DNA的功能

（一）基因组的概念

（二）DNA的功能

第四节RNA的空间结构与功能

一、信使RNA的结构与功能

（一）真核生物mRNA的结构

（二）三联体密码概念和RNA的功能

（三）hnRNA的结构特点和功能

二、转运RNA的结构和功能

（一）tRNA的碱基组成特点

（二）tRNA的二级结构，特别是反密码环的特点

（三）tRNA的功能

（四）tRNA的三级结构

三、核蛋白体RNA的结构与功能

（一）原核生物与真核生物rRNA的种类

（二）各类rRNA的功能

（三）rRNA的结构

四、其他小分子RNA

其他小分子RNA的种类与功能

五、核酶

核酶的定义和功能

第五节核酸的理化性质及其功能

一、核酸的一般理化性质

（一）DNA的线性高分子性质

（二）DNA和RNA在260nm有紫外吸收

二、DNA的变性

（一）DNA变性的定义

（二）变性曲线及解链温度（Tm）的概念

（三）增色效应和减色效应的概念

（四）碱基组成与Tm的关系

三、DNA的复性与分子杂交

（一）DNA复性的概念

（二）核酸分子杂交的概念

第六节核酸酶

DNase和RNase及其它们是DNA重组技术中不可缺少的工具

第三章酶

目的要求

【掌握】

1.酶的化学本质，单纯酶、结合酶、全酶、辅酶与辅基的概念，金属离子的作用；

2.酶的辅助因子与水溶性维生素的关系，维生素的概念、分类；

3.酶的活性中心的概念。

必需基团的分类及其作用；

4.酶促反应的特点：

高效性、高特异性和可调节性；

5.底物浓度对酶促反应的影响：

米一曼氏方程，Km值的意义；

6.抑制剂对酶促反应的影响：

不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征；

7.酶原与酶原激活的过程与生理意义；

8.变构酶、变构调节、共价修饰和同工酶的概念。

【熟悉】

1.酶与底物复合物的形成即中间产物学说、诱导契合学说；

2.酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响；

3.酶活性的测定与酶活性单位概念；

4.酶含量的调节特点。

【了解】

1.酶促反应的机理，邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应；

2.酶的分类与命名的原则；

3.酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。

重点酶的活性中心；底物浓度和抑制剂对酶促反应的影响；酶原与酶原激活的过程与生理意义；变构调节、共价修饰和同工酶的概念

难点酶促反应的机制、米-曼氏方程式的推导、Km值和Vm值的测定

教学内容

第一节酶的分子结构与功能

一、酶的分子组成

（一）单纯酶和结合酶的概念

（二）酶蛋白、辅助因子和全酶的概念；辅酶和辅基的概念

（三）维生素的概念、分类；

维生素A、D、E、K的生化作用；VitB1、B2、PP、B6、泛酸、叶酸在体内活性形式及生化作用；VitB12体内活性形式；VitC生化作用;重要维生素的缺乏症。

（四）金属酶和金属激活酶的概念

二、酶的活性中心

（一）必需基团的概念

（二）活性中心、结合基团与催化基团的概念

（三）构成活性中心的常见基团

第二节酶促反应的特点与机制

酶与一般催化剂的异同

一、酶促反应的特点

（一）酶可大大降低反应活化能，使酶促反应有极高的效率

（二）酶促反应具有高度特异性

1．酶促反应的相对特异性

2．酶促反应的绝对特异性

3．酶促反应的立体异构特异性

（三）酶促反应的可调节性

二、酶促反应的机制

（一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说

（二）邻近效应与定向排列，多元催化和表面效应

 第三节酶促反应动力学

一、底物浓度对反应速度的影响

（一）初速度概念

（二）米曼氏方程及底物浓度对反应速度的影响

（三）酶的特征性常数—Km的意义

（四）Vmax的意义，了解酶的转换数的意义

（五）米曼氏方程的双倒数作图法及Km和Vmax的测定

二、酶浓度对反应速度的影响

酶浓度对反应速度的影响

三、温度对反应速度的影响

最适温度的概念

四、pH对反应速度的影响

最适pH的概念

五、抑制剂对反应速度的影响

（一）不可逆抑制剂

（二）竞争性抑制剂的作用机制及对Km和Vmax的影响

（三）非竞争性抑制剂的作用机制及对Km和Vmax的影响

（四）反竞争性抑制剂的作用机制及对Km和Vmax的影响

六、激活剂对反应速度的影响

激活剂的定义及金属离子对酶的激活作用。

七、酶活性测定与酶活性单位

第四节酶的调节

酶活性的调节主要是对关键酶的调节

一、酶活性的调节

（一）酶原与酶原的激活

1．酶原的概念

2．酶原激活的机制

3．酶原激活的意义

（二）变构酶

1．变构酶的结构特点

2．变构部位和变构效应剂的概念

3．协同效应、变构激活剂和变构抑制剂的概念

（三）酶的共价修饰调节

酶共价修饰的定义

二、酶含量的调节

（一）酶蛋白合成的诱导与阻遏的定义

（二）酶降解的调控

三、同工酶

（一）同工酶的定义

（二）以乳酸脱氢酶同工酶为例，掌握同工酶的意义

第五节酶的命名与分类

一、酶的命名

国际酶学委员会的酶分类与命名方法

二、酶的分类

国际酶学委员会将酶分成六大类

第六节酶与医学的关系

一、酶与疾病的关系

（一）酶活性异常可引起疾病

（二）酶活性的测定可用于疾病的诊断

（三）酶活性的抑制剂可用于疾病的治疗

二、酶在医学上的应用

第四章糖代谢

目的要求

【掌握】

1.糖酵解的概念、反应部位、关键酶、产生ATP的数目；

2.糖酵解反应全过程及其生理意义；

3.糖有氧氧化的概念、反应部位、关键酶、产生ATP的数目、生理意义；

4.三羧酸循环过程、部位、特点、生理意义；

5.巴士德效应的概念；

6.磷酸戊糖途径的关键酶、生理意义；

7.糖原合成与分解的概念、关键酶、葡萄糖的活性供体；

8.糖异生概念、反应过程、关键酶、生理意义；

9.乳酸循环概念及生理意义；

10.血糖的概念及其来源和去路。

【熟悉】

1.糖的生理功能、糖代谢的概况；

2.糖酵解关键酶及其调节；

3.丙酮酸脱氢酶复合体的组成、调节；

4.巴士德效应的机理；

5.糖原合成与分解的关键酶及其化学修饰调节；

6.糖原合成和分解的反应过程；

7.肾上腺素对血糖水平的调节；

8.糖异生中底物循环的概念及其调节；

9.胰岛素和胰高血糖素对血糖水平的调节。

【了解】

1.糖的消化吸收；

2.三羧酸循环的关键酶的调节；

3.磷酸戊糖途径反应的两个阶段；

4.糖原累积症特点和分型；

5.高血糖及糖尿症、低血糖。

重点糖酵解的概念、反应部位及过程、产生ATP的数目、生理意义、三个关键酶及其调节；糖有氧氧化的概念、反应部位及过程、关键酶、产生ATP的数目、生理意义；磷酸戊糖途径的概念、部位、关键酶、生理意义；糖异生概念、反应过程、关键酶、生理意义。

难点糖酵解、有氧氧化、糖异生的调节；糖代谢各条途径之间的联系。

教学内容

第一节概述

一、糖的生理功能：

提供能量、重要碳源、组织结构的重要成分

二、糖的消化吸收：

主要部位、吸收形式

三、糖代谢概况

第二节糖的无氧分解

一、糖酵解的反应过程：

概念、部位

（一）葡萄糖分解成丙酮酸

（二）丙酮酸转变成乳酸

二、糖酵解的调节

（一）6—磷酸果糖激酶-1

（二）丙酮酸激酶

（三）己糖激酶

三、糖酵解的生理意义

第三节糖的有氧氧化

有氧氧化概况

一、有氧氧化反应的过程

（一）丙酮酸氧化脱羧：

丙酮酸复合体（三种酶、五种辅助因子）

（二）三羧酸循环

反应过程、小结、生理意义

二、有氧氧化生成的ATP：

数目及其方式

三、有氧氧化的调节：

影响三羧酸循环运转速率的各种因素

四、巴士德效应：

概念、机理、意义

第四节磷酸戊糖途径

一、磷酸戊糖途径反应过程

概念、关键酶、场所、主要产物5、主要过程

二、磷酸戊糖途径调节

三、磷酸戊糖途径生理意义

第五节糖原合成与分解

一、糖原的合成代谢

概念、主要器官、反应部位、反应过程、关键酶、葡萄糖的活性形式

二、糖原的分解代谢

概念、反应部位、胞液、反应过程

三、糖原合成与分解的调节

磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节

四、糖原累积症

第六节糖异生

一、糖异生途径

概念、主要器官、关键酶4、过程：

、三个“能障”、一个“膜障”

二、糖异生的调节

三、糖异生生理意义

四、乳酸循环

第七节血糖及其调节

一、血糖的来源和去路

血糖、血糖浓度、恒定的意义、来源与去路

二、血糖水平的调节

（一）胰岛素降低血糖的机理

（二）胰高血糖素升高血糖的机理

（三）糖皮质激素

（四）肾上腺素

三、血糖水平异常（自学）

（一）高血糖及糖尿病

高血糖:

高于7.22~7.78nmol/L

糖尿:

高于8.89~10.00nmol/L

情感性糖尿

高血糖及糖尿病病因

（二）低血糖低于3.33~3.89nmol/L，低血糖病因

第五章脂类代谢

目的要求

【掌握】

1.甘油的利用途径；

2.脂肪动员的概念、关键酶、过程；

3.脂肪酸氧化的全过程（活化、脂酰基转运、-氧化）；

4.脂肪酸氧化的能量计算；

5.酮体的概念及其代谢的生理意义；

6.酮体生成部位、原料、关键酶、过程；

7.酮体利用的关键酶、过程；

8.软脂酸合成的原料及其来源、关键酶；

9.胆固醇合成的部位、原料、关键酶；

10.胆固醇的转化；

11.血浆脂蛋白的组成、分类、结构、合成部位及各类的功能。

【熟悉】

1.甘油三酯的合成部位、原料及甘油二酯途径；

2.脂解激素的作用机制；

3.脂肪酸在血液中的运输形式；

4.酮体代谢的调节；

5.脂酸合成的调节；

6.甘油磷脂的组成、分类、结构

7.胆固醇合成的调节；

8.血脂的概念和正常值；

9.apoAⅠ和apoCⅡ的功能；

10.各种血浆脂蛋白的代谢变化；

11.高脂血症的血脂变化。

【了解】

1.脂肪在小肠的吸收及合成CM的过程过程；

2.脂肪酸氧化的其他方式；

3.脂酸碳链的加长、不饱和脂酸的合成；

4.软脂酸合成的全过程；

5.多不饱和脂酸的重要衍生物；

6.甘油磷脂的合成、分解过程；

7.胆固醇合成的过程；

8.其他载脂蛋白的功能。

重点脂肪酸氧化的全过程（活化、脂酰基转运、-氧化）及能量计算；酮体的概念、生成部位、原料、关键酶、代谢过程及其生理意义、酮体利用的关键酶及过程。

难点脂肪酸的合成代谢；血浆脂蛋白的代谢变化。

教学内容

脂类概述

1.定义

2.分类

3.脂类物质的基本构成

4.脂类的含量、分布及生理功能

*必需脂酸：

亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸

第一节不饱和脂酸的分类及命名

1.不饱和脂酸分类

2.不饱和脂酸命名

第二节脂类的消化与吸收

1.脂类的消化：

条件、部位、消化过程及相应酶

2.脂类的吸收

第三节甘油三酯的代谢

一、甘油三酯的合成代谢

（一）合成部位：

肝脏、脂肪组织、小肠粘膜

（二）合成原料

1.甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢

2.CM中的FFA（来自食物脂肪）

（三）合成基本过程

1.甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）

2.甘油二酯途径（肝、脂肪细胞）

二、甘油三酯的分解代谢

（一）脂肪的动员

定义、关键酶HSL、脂解激素、对抗脂解激素因子、脂肪动员过程、甘油的利用

（二）脂酸的β-氧化

1.脂酸的活化：

部位、酶、耗能

2.脂酰CoA进入线粒体：

肉碱、关键酶

3.脂酸的β氧化：

概念、部位、过程

4.脂酸氧化的能量生成—以16碳软脂酸的氧化为例

（三）脂酸的其他氧化方式

1.不饱和脂酸的氧化

2.过氧化酶体脂酸氧化

3.丙酸的氧化

（四）酮体的生成和利用：

酮体概念

血浆水平：

0.03~0.5mmol/L（0.3~5mg/dl）

酮体的生成、酮体的利用、酮体生成的生理意义、酮体生成的调节

三、脂酸的合成代谢

（一）软脂酸的合成：

合成部位、合成原料及其来源、软脂酸合成酶系及反应过程

（二）脂酸碳链的加长：

内质网脂酸碳链延长酶体系、.线粒体酶体系

（三）不饱和脂酸的合成

（四）脂酸合成的调节

代谢物的调节作用、激素的调节作用

四、多不饱和脂酸重要衍生物的种类、合成的前体

第四节磷脂的代谢

一、甘油磷脂的代谢

（一）甘油磷脂的组成、分类及结构

（二）甘油磷脂的合成

合成部位、合成的原料和辅助因子、合成基本过程

（三）甘油磷脂的分解

二、鞘磷脂的代谢（自学）

第五节胆固醇代谢

胆固醇的结构、生理功能、在体内的含量和分布

一、胆固醇的合成

合成部位、合成原料、合成基本过程、胆固醇合成的调节

二、胆固醇的转化

转变为胆汁酸、类固醇激素、7－脱氢胆固醇

第六节血浆脂蛋白代谢

一、血脂：

定义、来源、组成和含量

二、血浆脂蛋白的分类、组成及结构

（一）血浆脂蛋白的分类：

电泳法、超速离心法

（二）血浆脂蛋白的组成

（三）脂蛋白的结构

三、载脂蛋白

四、血浆脂蛋白代谢

（一）乳糜微粒：

来源、代谢、功能

（二）极低密度脂蛋白：

来源、代谢、功能

（三）低密度脂蛋白：

来源、代谢、功能

（四）高密度脂蛋白：

来源、代谢、功能

第六章生物氧化

目的要求

【掌握】

1.呼吸链概念、部位、组成成分及其功能；

2.NADH氧化呼吸链的排列顺序；

3.琥珀酸氧化呼吸链的排列顺序

4.氧化磷酸化的偶联部位、P/O比值的概念；

5.化学渗透假说基本要点；

6.常见的高能磷酸键类型；

7.胞浆中NADH氧化的两个穿梭系统。

【熟悉】

1.生物氧化的概念，特点；

2.影响氧化磷酸化的各种因素；

3.解偶联剂的作用机制；

4.磷酸肌酸生成和功能。

【了解】

1.ATP合酶的作用机制；

2.线粒体内膜转运蛋白转运功能；

3.需氧脱氢酶和氧化酶的特点；

4.加