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《动物生物化学》复习答案

本学（校园交达电脑最新版）期考试题型及比例

1.名词解释5个（每个3分共15分）2.生化中缩写符号翻译5个（每个1分共5分）3.是非题25个（每题1分共25分）4.单选题25个（每题2分共25分）5.简述题3个（包括反应途径和能量计算，每题10共30分）

第一章：

绪论

一、思考题：

1、生物化学的研究内容是什么？

概述生物化学的发展阶段？

答：

它以生物体为研究对象,包括人体、动物、植物、微生物和病毒。

2、生物化学和畜牧兽医专业之间有何联系？

答：

①在畜禽饲养中深刻理解畜禽机体内物质代谢和能量代谢的状况，掌握体内营养物质代谢间相互转变及相互影响的规律是提高饲料营养作用的基础。

②掌握正常畜禽的代谢规律，对于临床上畜禽代谢疾病的症断与治疗具有主要的作用。

二、名词解释

生物化学：

在分子水平上研究生命现象的化学本质的科学。

静态生化动态生化机能生化

第二章：

蛋白质

一、问答题和计算题

1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？

答：

蛋白质（protein）是生活细胞内含量最丰富、功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。

因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本的命题。

2、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同？

答：

Pro是а-亚氨基酸，其余是а-氨基酸；Gly的а-碳原子不是手性碳原子，其余都是。

3、为什么说一级结构是蛋白质功能的基础，高级结构是蛋白质表现功能所必须？

试举例说明。

答：

蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物学功能的基础；而蛋白质独特的性质和功能则是其结构的反映。

蛋白质一级结构包含了其分子的所有信息，并决定其高级结构，高级结构和其功能密切相关。

举例：

胰岛素与细胞色素Ｃ；血红蛋白质异常病变镰刀型贫血病；核糖核酸酶的变性与复性；血红蛋白的变构效应和输氧功能。

4、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？

答：

①球状大分子表面的水膜，将各个大分子分隔开来；②各个球状大分子带有相同的电荷，由于同性电荷的相互排斥，使大分子不能相互结合成较大的颗粒。

5、什么是蛋白质的变性？

变性的机制是什么？

举例说明蛋白质变性在实践中的应用。

答：

天然蛋白质在变性因素作用之下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起生物功能的丧失，物理、化学性质也发生改变，这种现象被称为变性。

变性机理：

破坏了蛋白质分子构象中的次级键。

使原来埋藏在分子内部的疏水集团大量暴露出来，使分子表面水化膜破坏，分子结合沉淀。

应用：

在医疗上，利用高温高压蒸煮手术器械，用紫外线照射手术室，用75%酒精消毒手术部位的皮肤等。

6、已知某蛋白质的多肽链是-螺旋。

该蛋白质的分子量为240000，求蛋白质的分子长度。

（蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120）

7.指出以下肽段中有哪些（个）是含硫的氨基酸，哪些（个）是非极性的氨基酸。

如果用胰蛋白酶水解这段肽，其产物是什么？

Gly-Ala-Gln-Val-Lys-Ser-Leu-Met-Ala-Arg-Cys-Ile（2005.南农考研题）

8.当蛋白质溶液的离子强度从零增至高值时，开始溶解度增加，然后溶解度降低，直至产生沉淀，说明原因解释现象。

（北师大2000考题）

9、蛋白质变性后有哪些现象出现?

并举出三种以上能引起蛋白质变性的试剂。

答：

变性表现：

（1）物理性质的改变：

溶解度下降；

（2）化学性质的改变：

易被蛋白酶消化；（3）生物功能的改变：

酶丧失活性、激素蛋白丧失生理调节作用、抗体失去与抗原专一性结合能力。

试剂：

乙醇，丙酮，尿素，重金属盐，三氯醋酸等。

10、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，问氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6？

答：

小于6

11、一个Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9时进行纸电泳，指出哪些氨基酸向阳极移动？

哪些氨基酸向阴极移动？

答：

Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、His向阳极移动，Asp向阴极移动。

二、名词解释

等电点（pI）:

对某种氨基酸来讲，当溶液在某一特定的pH时，氨基酸所带净电荷为零（即正电荷数与负电荷数相等），在电场中，既不向正极移动，也不向负极移动。

这时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（isoelectricpoint），用pI表示。

肽键和肽链:

肽键：

由前一个氨基酸的α-COOH和后一个氨基酸的α-NH2脱水缩合而成的酰胺键，是蛋白质结构中的主价键。

肽键：

多个肽连在一起形成肽链。

肽：

由肽键形成的化合物（二肽、三肽、寡肽）

肽平面及二面角：

二面角：

与N-C键相连的N-Cа和C-Cа可以旋转.即两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。

φ和ψ称作二面角，亦称构象角

一级结构：

多肽链中氨基酸组成及排列顺序

二级结构：

多肽链主链构象，即多肽链主链沿单一方向盘绕折叠

三级结构：

多肽链中各原子间的空间关系

四级结构：

寡聚蛋白质分子中各亚基的空间关系

超二级结构：

二级结构单位的聚合（аа、β×β、βаβ）

结构域：

在超二级结构的基础上，多肽链组装成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。

蛋白质变性与复性：

天然蛋白质在变性因素作用之下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起生物功能的丧失，物理、化学性质也发生改变，这种现象被称为变性；蛋白质的变性有可逆变性和不可逆变性之分。

可逆变性在除去变性因素之后，在适宜的条件下，变性的蛋白质可以从伸展态恢复到折叠态，并恢复全部的生物活性的现象，称之为复性。

分子病：

基因突变引起蛋白质一级结构的突变，导致蛋白质生物功能的下降或丧失而产生的疾病。

别构效应：

在寡聚蛋白分子中，一个亚基，由于与配体的结合，而发生的构象变化，引起相磷其它亚基的构象与配体结合的能力也发生改变的现象。

三、是非题

1.构成蛋白质的20种基本氨基酸除脯氨酸外，在结构上的共同点是与羧基相邻α-碳原子上都有一个氨基。

2.一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离子形式存在。

（错）

3.构型的改变必须有旧共价键的破坏和新共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。

（对）

4.肽的命名是从肽链的N端开始到C端。

（对）

5.蛋白质分子中肽链能自由旋转。

（错）

6.所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。

（错）

7.蛋白质在pl时其溶解度最小。

（对）

8.pH2.3时，所有氨基酸都带正电荷。

（对）

9.SDS—PAGE（十二烷基硫酸钠—聚丙烯酰胺凝胶电泳）中,肽链越长，结合的SDS分子越多，故泳动速度越快。

（错）

10.氨基酸溶液的pH大于它的pI时,则该氨基酸在电场中向正极移动。

（对）

11.蛋白质分子的四级结构是指多个肽键通过共价键连成的整体分子。

（错）

12.血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，后者则不是。

（对）

13.变性的蛋白质的分子量发生了变化。

（错）

14.蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽是链同义的。

（对）

15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测蛋白质分子量是依据不同蛋白质所带电菏的不同而分离的。

（错）

16.蛋白质变性作用的实质就是蛋白质分子中所有的键均被破坏引起天然构象的解体。

（错）

17.变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。

（错）

18.天然氨基酸都具有一个不对称a-碳原子。

（错）

19.蛋白质分子中所有氨基酸（除甘氨酸外）都是左旋的。

（对）

20.只有在很高或很低pH值时，氨基酸才主要以非离子化形式存在。

（错）

21.组成蛋白质的氨基酸与茚三酮反应都呈兰紫色。

（错）

22.蛋白质分子中肽链能自由旋转。

（错）

23.蛋白质在pl时其溶解度最小。

（对）

24.该氨基酸溶液的pH大于它的pI时,则该氨基酸在电场中向正极移动。

（对）

25.CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。

（对）

26.用凝胶过滤（Sephade×G100）柱层析分离蛋白质时,总是分子量小的先下来分子量大的后下来。

（错）

27.在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。

（对）

38.某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。

（对）

39.自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。

（对）

40、生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。

（错）

41、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。

（对）

42、镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。

（对）

43镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。

（错）

44、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。

（错）

四.单项选择

1.下列氨基酸中，哪个含有吲哚环？

（C　）

（A）甲硫氨酸　（B）苏氨酸　（C）色氨酸　（D）缬氨酸　（E）组氨酸

2.下列氨酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转？

（B　）

（A）丙氨酸　（B）甘氨酸　（C）亮氨酸　（D）丝氨酸　（E）缬氨酸

3.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40克，此样品约含蛋白质多少克？

（B）

（A）2.00g，（B）2.50g，（C）3.00g，（D）6.25g（E）以上都不是

4.下列含有两个羧基的氨基酸是：

（D）

（A）精氨酸（B）赖氨酸（C）色氨酸（D）谷氨酸（E）以上都不是

5.肽在下列哪个波长具有最大光吸收？

（C）

（A）215nm　（B）260nm　（C）280nm　（D）340nm　（E）以上都不是

6.有一多及经酸水解后产生等摩尔的Lys、Gly和Ala。

如用胰蛋白酶水解该肽，仅发现有游离的Gly和一种二肽。

下列多肽的一级结构中，哪一个符合该肽的结构？

（B）

（A）Gly－Lys－Ala－Gly－Ala（B）Ala－Lys－Gly　　（C）Lys－Gly－Ala（D）Gly－Lys－Ala　（E）Ala－Gly－Lys

6.蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列那种条件下不稳定：

（B）

（A）溶液pH值大于pI，（B）溶液pH值等于pI，（C）溶液pH值小于pI，（D）在水溶液中（E）以上都错

7.蛋白质的等电点是：

（D）

（A）蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值，

（B）蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值，

（C）蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值，

（D）蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值

8.蛋白质变性是由于：

（C）

（A）氨基酸排列顺序的改变，（B）肽键的断裂，

（C）蛋白质空间构象的破坏，（D）蛋白质的水解

9.变性蛋白质的主要特点是：

（C）

（A）粘度下降，（B）溶解度增加，

（C）生物学活性丧失，（D）容易被盐析出现沉淀

10.下列那种因素不能使蛋白质变性：

（D）

（A）加热震荡，（B）强酸强碱、有机溶剂，

（C）重金属盐，（D）盐析（E）以上都错

11.蛋白质变性不包括：

（B）

（A）氢键断裂，（B）肽键断裂，（C）疏水键断裂，（D）二硫键断裂（E）以上都是

12.下列氨酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转？

（B）

（A）丙氨酸　（B）甘氨酸　（C）亮氨酸　（D）丝氨酸　（E）缬氨酸

13.蛋白质一级结构与功能关系的特点是（B　）

（A）相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同

（B）一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大

（C）不同结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失

（D）不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同

14.通过凯氏微量定氮测得某样品的总蛋白氮为2.0克,该样品含多少克蛋白质？

（D）

（A）28.14（B）18.56（C）14.07（D）12.5

15．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：

（E）

A．8.3%B．9.8%C．6.7%D．5.4%E．7.2％

16．下列含有两个羧基的氨基酸是：

（D）

A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸

17．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：

（A）

A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸

18．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：

（C）

A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键

19．关于肽键特点的错误叙述是：

（E）

A．肽键中的C-N键较C-N单键短

B．肽键中的C-N键有部分双键性质

C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型

D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上

E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象

20．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：

（B）

A．天然蛋白质分子均有这种结构

B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性

C．三级结构的稳定性主要是次级键维系

D．亲水基团聚集在三级结构的表面

E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基

21．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：

（B）

A．Ala，Cys，Lys，AspB．Asp，Cys，Ala，Lys

C．Lys，Ala，Cys，AspD．Cys，Lys，Ala，Asp

E．Asp，Ala，Lys，Cys

21.含有疏水侧链的一组氨基酸是：

（B）

（A）色氨酸、精氨酸，（B）苯丙氨酸、异亮氨酸，

（C）精氨酸、亮氨酸，（D）蛋氨酸、组氨酸

22..血清白蛋白（pI=4.7）在下列那种pH值溶液中带正电荷？

（A）

（A）pH4.0，（B）pH4.7，（C）pH5.0，（D）pH8.0

23.SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质（B）

（A）在一定pH值条件下所带净电荷不同（B）分子大小不同（C）分子极性不同（D）溶解度不同

24.盐析法沉淀蛋白质的原理是：

（A）

（A）中和电荷、破坏水化膜，（B）与蛋白质结合成不溶性蛋白盐，

（C）调节蛋白质溶液的等电点，（D）使蛋白质溶液成为Pi

25.蛋白质分子组成中不含有下列那种氨基酸？

（D）

（A）半胱氨酸，（B）蛋氨酸，（C）胱氨酸，（D）瓜氨酸（E）以上说法都不对

26、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称

之谓（C）

A、三级结构B、缔合现象

C、四级结构D、变构现象（E）以上说法都不对

27、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相

邻的两个α-碳原子处于（C）

A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面

D、随不同外界环境而变化的状态（E）以上说法都不对

28、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34,pK2=9.60，它的等电点（pI）是（B）

A、7.26B、5.97C、7.14D、10.77E、都不是

29、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（D）

A、全部是L－型B、全部是D型

C、部分是L－型，部分是D－型D、除甘氨酸外都是L－型

第三章：

酶

一、问答题

1、影响酶促反应的因素有哪些？

它们是如何影响的？

答：

底物浓度：

在底物浓度较低时,反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应；当底物浓度中等时，v也随着[S]的增加而升高，但变得缓慢，表现为混合级反应；当底物浓度达到一定极限，此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。

酶浓度：

酶浓度越大，反应越快。

抑制剂：

会能降低酶促反应速度

激活剂：

会提高酶活性

温度：

在达到最适温度以前，反应速度随温度升高而加快，具有最适温度。

pH：

在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常称此pH为最适pH。

2、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。

答：

竞争性抑制的特点：

①竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；

②抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；

③抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；

④动力学参数：

Km值增大，Vm值不变。

非竞争性抑制的特点：

①非竞争性抑制剂的化学结构不与底物的分子结构类似；

②底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；

③抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；

④动力学参数：

Km值不变，Vm值降低。

3、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？

答：

反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。

1）当ν=Vmax/2时，Km=[S]。

因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

2）Km可以反映酶与底物亲和力的大小.Km越小，酶与底物的亲和力越大。

4、什么是同工酶？

为什从可以用电泳法对同工酶进行分离？

同工酶在科学研究和实践中有何应用？

答：

存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞，具有不同分子形式却能催化相同的化学反的而在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶，称之为同工酶

医学和临床诊断：

体内同工酶的变化，可看作机体组织损伤，或遗传缺陷，或肿瘤分化的的分子标志。

5、举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。

答：

酶的结合部位（基团）：

直接与底物结合的部位，决定酶的专一性（1-2个Aa组成）.酶的催化（部位）基团：

决定酶催化反应的能力（2-3个Aa组成）.

6、称取25毫克某蛋白酶制剂配成25毫升溶液，取出1毫升该酶液以酪蛋白为底物,用Folin-酚比色法测定酶活力,得知每小时产生1500微克酪氨酸。

另取2毫升酶液，用凯式定氮法测得蛋白氮为0.2毫克。

若以每分钟产生1微克酪氨酸的酶量为一个活力单位计算，根据以上数据，求出：

（1）1毫升酶液中含有的蛋白质和酶活力单位数；

（2）该酶制剂的比活力；

（3）1克酶制剂的总蛋白含量和酶活力单位数。

答案

（1）1毫升酶液中含有的蛋白质和酶活力单位数；

答：

0.1x6.02=0.602mg1500/60=25u

（2）该酶制剂的比活力；

答：

25x25/25=25u/mg

（3）1克酶制剂的总蛋白含量和酶活力单位数。

答：

0.602x25/25x1000=602mg

25x1000=25000u

7、100克胰脏中胰酶总活力是10000u，经硫酸铵盐析得胰酶10克，胰酶总活力是8000u，经层析得胰酶1克，5000u，问胰脏和硫酸铵沉淀、层析两步所得胰酶比活力以及纯化倍数？

答案：

胰脏100克比活力：

0.1u/mg

硫酸铵沉淀10克胰酶比活力：

0.8u/mg纯化倍数：

8倍

层析1克胰酶比活力：

5u/mg纯化倍数：

50倍

8、竞争性抑制剂对酶反应速度的影响。

请解释为什么在有抑制剂存在时Km变大了，而Vmax没有变化？

二、名词解释（都应掌握）

酶的活性中心：

酶分子上直接与底物结合并与其催化性能直接有关的一些基团所构成的微区。

全酶：

酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结合为全酶

酶原：

没有活性的酶的前体。

酶原激活：

酶原必须经过适当的切割肽键，才能转变成有催化活性的酶。

无活性的酶原转变成有活性的酶的过程，称为酶原激活。

活力单位：

—某酶在最适条件下，单位时间1min内产生1μg产物所需要的酶量，定为一个单位。

比活力：

每毫克蛋白质中所具有的酶活力。

米氏方程：

反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。

诱导契合：

酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。

变构效应：

某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构效应

Ribozyme：

具有催化作用的RNA称为核酶（ribozyme）.

辅酶和辅基：

辅酶与酶蛋白部分结合较松，用透析法易于分离。

如辅酶I（NAD）和辅酶II（NADP）是许多脱氢酶的辅酶，由烟酰胺和腺嘌呤核苷酸结合而成。

辅基酶的辅因子或结合蛋白的非蛋白部分。

与酶或蛋白质结合非常紧密，用透析法不易除去。

如细胞色素氧化酶的辅基铁卟啉。

多酶复合体系

酶原激活：

酶原必须经过适当的切割肽键，才能转变成有催化活性的酶。

无活性的酶原转变成有活性的酶的过程，称为酶原激活。

别构酶：

又称为变构酶，具有变构调节作用的酶就称为变构酶

同工酶：

存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞，具有不同分子形式却能催化相同的

反应的而在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶，称之为同工酶

Km：

米氏常数

竟争性抑制作用：

竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构，与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，使酶的反应速度降低的作用。

非竟争性抑制作用：

酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。

抑制剂不与底物竞争酶活性中心

维生素：

是机体维持正常生命活动所必需，人和动物不能合成或合成量极少，必需由食物供给的一类小分子有机物质。

三、选择题

1．酶的活性中心是指酶分子：

（C）

A．上的几个必需基团B中心部位的一种特殊结构

C．结合底物并发挥催化作用的部位D．与底物结合的部位

E．催化底物变成产物的部位 

2．酶的竞争性抑制剂的动力学特点是（E）

A．Vmax和Km都不变B．Vmax不变，Km↓

C．Vmax↑，Km不变D．Vmax↓，Km不变

E．Vmax不变，Km↑

3．有机磷农药结合酶活性中心丝氨酸上的基团是：

（B）

A．氨基B．羟基C．羧基D．咪唑基E．巯基 

4．酶原激活的实质是：

（C）

A．酶原分子的某些基团被修饰

B．酶蛋白的变构效应

C．酶的活性中心形成或暴露的过程

D．酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变

E．激活剂与酶结合使酶激活 

5．同工酶的特点是：

（C）

A．催化同一底物起不同反应的酶的总称

B．催化的反应及分子组成相同，但辅酶不同的一组酶

C．催化作用相同，但分子结构和理化性质不同的一组酶

D．多酶体系中酶组分的统称

E．催化作用、分子组成及理化性质均相同，但组织分布不同的一组酶

6．别构效应剂与酶的哪一部位结合：

（A）

A．活性中心以外的调节部位B．酶的苏氨酸残基

C．酶活性中心的底物结合部位D．任何部位

E．辅助因子的结合部位

7．唾液淀粉酶经透析后，水解淀粉能力显著降低，其主要原因是：

（B）

A．酶蛋白变性B．失去Cl-C.失去辅酶D．酶含量减少E．失去Mg2+

8、某酶的动力学资料如下图，它的Km为（C）

（0

（-30）

A.2B.-3C.0.33D.0