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《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲

课程名称:

生物化学(biochemistry)

课程编号:

132001

课程性质:

专业课

学时:

理论课学时60

学分:

3学分

考核方式:

考试

适用对象:

生物科学、生物技术

前修课程:

无机化学、有机化学、分析化学、动物学、植物学、高等数学、物理学

建议开课学期:

第三学期

一、课程的性质、地位和任务

生物化学是研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科。

其任务主要是从分子水平阐明生物体的化学组成,及其在生命活动中所进行的化学变化与其调控规律等生命现象的本质。

由于生物化学与分子生物学的迅速发展,其已成为新世纪生命科学领域的前沿学科,在工农业的发展中也发挥出越来越明显的促进作用。

生物化学作为生物类各专业一门专业基础课,它的任务是使学生了解生物体化学组成成分的分子结构及性质,生命活动中发生的化学变化和调控规律,从而掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能,为学习其他课程奠定必要的基础。

二、课程教学基本要求

本课程主要向学生传授生物体的化学组成、结构及功能;物质代谢及其调控;遗传信息的贮存、传递与表达。

从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑,参考现行学时数,本课程主要介绍以下几方面内容:

(1)生物大分子的分子结构、主要理化性质,并在分子水平上阐述其结构与功能的关系。

主要内容为:

绪论、蛋白质化学、核酸化学、酶化学、维生素与辅酶。

(2)物质的代谢变化,重点阐述主要代谢途径(糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢、核酸代谢)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律;

(3)阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向,包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控;

(4)简要地介绍重组DNA和基因工程技术及其在工、农业及各相关学科中的应用;

(5)全部课堂讲授或采用多媒体教学。

三、课程内容与学时分配

理论教学内容

学时

理论教学内容

学时

1绪论

2

8脂类代谢

6

2蛋白质化学

5

9蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

5

3核酸化学

3

10核酸的酶促降解及核苷酸代谢

3

4酶化学

6

11核酸的生物合成

6

5维生素与辅酶

3

12蛋白质的生物合成

4

6糖类代谢

8

13代谢调节

4

7生物氧化

5

合计

60

四、大纲内容

第一章绪论2学时

⑴生物化学的含义、任务和主要内容。

⑵生物化学的发展史及在各专业中的地位和作用。

⑶生物化学在我国的发展史及与各专业课之间的关系。

⑷生物化学的学习方法。

本章重点、难点

⑴熟悉生物化学的含义、主要内容和生物化学发展史。

⑵明确生物化学在各专业中的地位和作用。

第二章蛋白质化学5学时

第一节蛋白质的化学概念

第二节蛋白质的分类

1、根据分子形状分

2、根据组成和溶解度分

3、按功能分

第三节蛋白质的化学组成

1、蛋白质的元素组成

2、氨基酸

⑴组成蛋白质的20种氨基酸的结构、命名、分类、缩写符号。

⑵氨基酸的理化性质:

两性解离与等电点、吸收光谱、茚三酮反应,Sanger反应,Edman反应等性质。

第四节蛋白质的结构与功能

1、蛋白质的一级结构

⑴氨基酸基本连接方式。

⑵氨基酸排列顺序。

⑶蛋白质一级结构测定原理与方法。

2、蛋白质二级结构及二级结构单元,超二级结构、结构域

3、蛋白质三级、四级结构

4、蛋白质分子中的重要化学键

5、纤维状蛋白与球状蛋白的结构与功能

第五节蛋白质的重要性质

胶体性质、两性解离与等电点,变性与复性、沉淀作用、紫外吸收,呈色反应。

第六节蛋白质结构与功能

本章重点、难点:

1、蛋白质的元素组成及其特点,运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量。

2、蛋白质基本组成单位-氨基酸的结构特点、分类、理化性质。

3、肽的组成及结构特点。

肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念。

4、蛋白质分子的基本结构(一级结构)、二级结构中的α-螺旋β-折叠β-转角无规则卷曲超二级结构结构域,空间结构(二级结构、三级结构、四级结构)的概念,各种结构的组成方式、特点。

5、蛋白质结构与功能的关系。

6、蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、凝固、紫外吸收的性质,蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理。

第三章核酸化学3学时

第一节核酸的种类、分布和组成

第二节核酸的结构

1、核酸的一级结构

2、核酸的二、三级结构;DNA的双螺旋结构;

3、RNA的二、三级结构

第三节核酸性质

分子大小、溶解性、紫外吸收光谱、变性、降解、分离提纯。

第四节核酸的生物学功能

DNA和RNA与遗传信息的传递关系,核酸与蛋白质生物合成的关系,核酸结构改变与生物变异,核酸与病变,核酸及其水解产物在人类生活中的作用。

本章重点、难点:

1、核酸的化学组成、分类、命名。

2、核酸的一级结构。

3、DNA的空间结构,DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能。

4、掌握RNA的分类、结构及各类RNA的结构与功能。

5、DNA的变性、复性的概念和特点;分子杂交的原理、方法及应用。

第四章酶化学6学时

第一节酶的概念、命名和分类

第二节酶的催化特点及酶的组成

第三节酶的作用机理

酶的活性中心、酸与底物分子的结合、降低分子活化能的因素、酶原及原激活。

第四节酶的反应速度及影响反应速度的因素

1、酶浓度的影响;

2、底物浓度的影响(米氏方程);

3、pH的影响;

4、温度的影响;

5、激活剂的影响;

6、抑制剂的影响;

第五节酶活力的测定

第六节同工酶、变构酶、诱导酶、多酶体系

第七节酶(包括固相酶)的制备及鉴定

本章重点、难点:

1、酶的结构与功能:

包括酶的分子组成(单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶),酶的活性中心,必需基团,酶作用机制、高效性与特异性。

2、酶促反应的特点,酶促反应的机制。

米氏常数、米氏方程以及米氏方程的应用。

3、酶促反应速度的影响因素:

底物浓度、酶浓度、最适温度、最适pH、抑制剂、激活剂。

不可逆抑制作用的作用方式与作用结果。

可逆性抑制作用的类型、作用原理及作用结果。

4、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的特点与作用机制

5、酶的别构调节,酶的共价修饰调节,酶原与酶原激活及其生理意义,同工酶。

第五章 维生素与辅酶(3学时)

第一节概述

第二节水溶性维生素:

B1、B2、B3、B5、B6、B7、B11、B12、硫辛酸、VC

第三节脂溶性维生素:

A、D、E、K

本章重点、难点:

1、理解什么是维生素,维生素与辅酶的关系;

2、掌握维生素的B1、B2、B3、B5作为辅酶的结构、功能基团、生理功能。

B6、B7、B11、B12、和VC的结构特点和生理功能,脂溶性维生素A、D、E、K的生理功能与缺乏病。

第六章糖类代谢8学时

第一节新陈代谢的概念

代谢概念及研究方法;生物体内的糖类物质。

第二节双糖、多糖的酶促降解

1、蔗糖、麦芽糖、乳糖的酶促降解

2、淀粉(糖原)的酶促降解

第三节糖酵解

概念、化学历程、特点、生理意义、丙酮酸的去路。

第四节三羧酸循环

1、概念、

2、丙酮酸氧化为乙酰CoA

3、三羧酸循环化学历程、特点、能量计算

4、三羧酸循环调控

5、生物学意义

第五节磷酸戊糖途径

反应历程、化学计算与生物学意义、调控。

第六节单糖的生物合成

糖异生途径,其它途径。

第七节蔗糖和多糖的生物合成

1、糖核苷酸的作用

2、蔗糖的生物合成

3、淀粉(糖原)的合成

4、纤维素的生物合成

第八节血糖

1、血糖的来源与去路

2、血糖的调节

3、糖代谢的紊乱与耐糖量试验

本章重点、难点:

1、糖酵解的反应过程、限速酶(限速步骤)、能量计算、生理意义、调控。

2、三羧酸循环的反应过程、特点、限速酶(限速步骤)ATP的生成、调控。

3、磷酸戊糖途径的反应特点、关键酶、调节、调控、生理意义。

4、糖原合成与分解过程。

5、糖异生途径的反应过程与四种关键酶。

第七章生物氧化5学时

第一节生物氧化概述

概念、自由能及氧还电位、高能磷酸化合物,生物学意义。

第二节电子传递链(呼吸链)

概念、呼吸链的组成成分,两条重要呼吸链、呼吸链抑制作用与抑制剂。

第三节ATP的生成

概念及类型,偶联部位,解偶联剂,底物磷酸化、氧化磷酸化、氧化磷酸化的作用机理,线粒体穿梭系统。

第四节非线粒体氧化体系

1、微粒体氧化体系

2、过氧化氢酶与过氧化物酶

3、超氧化物歧化酶

本章重点、难点:

1、生物氧化的概念。

2、ATP的生成方式、ATP的生理作用、ATP的利用与储存。

3、氧化磷酸化的概念,呼吸链的主要组成成分、功能作用,掌握NADH呼吸链和FADH2呼吸链中的电子传递顺序、氧化与磷酸化的偶联以及呼吸链的抑制作用。

4、α-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸穿梭作用。

5、影响氧化磷酸化的因素

第八章脂类代谢6学时

第一节脂肪的分解代谢

1、脂肪的酶促水解

2、甘油的降解与转化

3、脂肪酸的氧化分解:

β-氧化过程、生理意义,α-氧化,ω-氧化,奇数碳原子氧化,不饱和脂肪酸的氧化。

4、酮体的生成与利用

第二节脂肪的生物合成

1、脂肪酸的生物合成过程

2、不饱和脂肪酸的生物合成

3、脂肪的生物合成

4、激素对脂肪合成的调节

第三节类脂代谢

1、磷脂的代谢

2、胆固醇的生物合成与转化

3脂类代谢的紊乱

本章重点、难点:

1、脂肪的合成部位、原料及基本过程。

2、脂酸的β-氧化反应过程、限速酶、能量的生成。

3、酮体的生成和利用,其生理意义。

4、软脂酸的合成部位、合成原料、合成酶系及反应过程。

第九章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢5学时

第一节蛋白质的营养作用

第二节蛋白质消化与吸收

第三节氨基酸的分解代谢

1、脱氨基作用:

氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用

2、脱羧基作用

3、氨的代谢、酰胺的生成

4、α-酮酸的代谢

第四节个别氨基酸代谢与生物合成

1、一碳单位代谢

2、含硫氨基酸代谢

3、芳香性氨基酸的代谢

4、色氨酸代谢

5、氨基酸的生物合成

本章重点、难点:

1、氨基酸的脱氨基作用方式及作用机制,联合脱氨基作用。

2、α-酮酸的代谢方式。

3、氨代谢去路及尿素循环。

4、一碳单位代谢的概念、过程与四氢叶酸的关系;

第十章核酸的酶促降解及核苷酸代谢3学时

第一节核酸的酶促降解

1、核酸外切酶

2、核酸内切酶

3、限制性内切酶

第二节核苷酸的降解

1、核苷酸的降解

2、嘌呤的降解

3、嘧啶的降解

第三节核糖核苷酸的合成代谢

1、核糖核苷酸的生物合成

2、脱氧核糖核苷酸的生物合成

3、核苷酸转变为核苷二磷酸和核苷三磷酸

本章重点、难点:

1、核酸的酶促降解,限制性内切酶。

2、嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的分解代谢。

3、嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成途径、特点、调节因素。

补救合成途径及其生理意义。

核苷酸的相互转变。

4、脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。

第十一章核酸的生物合成6学时

第一节中心法则

第二节DNA的生物合成

1、DNA复制

2、半保留复制

3、DNA复制过程中的酶

4、DNA的半不连续复制(冈奇片段的合成)

5、逆转录

6、基因突变与DNA损伤与修复

第三节RNA的生物合成

1、(RNA的生物合成)转录

2、RNA转录后加工

3、RNA的复制

第四节基因工程简介

概念、操作步骤、应用前景

本章重点、难点:

1、生物学中心法则。

2、半保留复制的特点、意义。

3、DNA聚合酶的种类和作用;解螺旋酶、DNA拓扑异构酶、单链DNA结合蛋白、DNA连接酶、引物酶、引发体的作用。

4、逆转录的概念、过程、逆转录酶的功能。

5、转录模板的特点、转录特性,转录过程;真核生物转录后的加工修饰。

重组DNA技术相关概念、基本原理和基本流程。

第十二章蛋白质的生物合成4学时

第一节蛋白质合成体系的组成

1、参与蛋白质合成的三种RNA

2、遗传密码

第二节蛋白质合成过程

1、氨基酸的活化

2、肽链合成的起始

3、肽链合成的延伸

4、肽链合成的终止与释放

5、真核细胞的蛋白质生物合成

6、蛋白质合成后的加工

本章重点、难点:

1、参与蛋白质生物合成的物质及其作用。

2、遗传密码的特点

2、蛋白质生物合成过程。

第十三章代谢调节

第一节物质代谢的相互联系:

1、糖代谢与脂代谢的相互联系

2、糖代谢与蛋白质人的相互联系

3、脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系

4、核酸代谢与糖、脂、蛋白质代谢的相互联系

第二节代谢调节

1、细胞的区域化调节

2、酶水平的调节

3、酶含量的调节

第三节激素的调节

1、概念

2、膜上受体的调节

3、膜内受体的调节

第四节神经系统对代谢的调节

第五节辅因子调节

第六节全属离子浓度的调节。

第七节基因表达调控

1、原核和真核生物基因组

2、原核生物的基因表达调控

3、真核生物的基因表达调控

本章重点、难点:

1、核酸代谢与糖、脂、蛋白质代谢的相互联系

2、代谢调节的原理及酶水平的调节

3、酶含量的调节与操纵子学说

4、激素的调节与腺苷环化酶

五、使用教材

1、使用教材:

生物化学杨志敏蒋立科主编高等教育出版社2005年8月

六、参考书目:

⑴沈同王镜岩主编生物化学(上、下册)高等教育出版社,1990年12月第二版。

⑵王镜岩等主编,生物化学(上、下册),高等教育出版社,2002年8月第三版。

⑶罗纪盛等合编,生物化学简明教程,高等教育出版社,1999年6月第三版。

⑷郭蔼光主编,基础生物化学,高等教育出版社,2001年7月。

⑸黄熙泰于自然主编现代生物化学化学工业出版社2005年7月第二版

⑹周顺伍主编动物生物化学农业出版社1999年10月第三版

⑺吴显荣主编基础生物化学农业出版社1997年4月第二版

⑻周爱儒主编生物化学人民卫生出版社2004年5月第六版

⑼D.沃伊特J.G.沃伊特C.W.普拉特基础生物化学(上、下册)朱德煦郑昌学主译科学出版社2003年8月

⑽叶林柏郜金荣编著基础分子生物学科学出版社2004年8月

大纲主撰人:

周正义

大纲审核人:

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