药学作业集生化离线作业必做题.docx

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药学作业集生化离线作业必做题

生物化学作业集

一、填空题

必做题

1.蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物，在蛋白质分子中，氨基酸之间通过肽键键相连，蛋白质分子中的该键是由一个氨基酸的

氨基与另一个氨基酸的羧基脱水形成的共价键。

2.蛋白质平均含氮量为16%，组成蛋白质分子的基本单位是

氨基酸，但参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,除甘氨酸和脯氨酸外其化学结构均属于L-—氨基酸。

3.蛋白质分子中的二级结构的结构单元有：

—螺旋、β—折叠、β—转角、无规卷曲。

4.螺旋肽段中所有的肽键中的-氨基和羧基均参与形成氢键，因此保持了螺旋的最大稳定。

氢键方向与螺旋轴平行。

5.增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做盐溶，在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做盐析。

6.蛋白质分子中常含有色氨酸、酪氨酸残基等氨基酸，故在280nm波长处有特征性光吸收，该性质可用来测定蛋白质的含量。

7.当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用，它的生物学活性会丧失，同时还伴随着蛋白质溶解性的降低和一些理化常数的改变等。

二、名词解释

必做题：

1.肽键：

由蛋白质分子中氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水形成的共价键（-CO-NH-），又称酰胺键。

2.蛋白质二级结构：

蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。

维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键

3.肽键平面：

与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或肽键平面。

但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。

4.亚基/蛋白质亚基：

某些蛋白质作为一个表达特定功能的单位时，由两条以上的肽链组成，这些多肽链各自有特定的构象，这种肽链就称为蛋白质的亚基。

5.蛋白质的等电点：

当蛋白质处于某一pH环境中，所带正、负电荷为零，呈兼性离子，此时溶液的pH值被称为蛋白质的等电点。

6.蛋白质变性：

蛋白质在外界的一些物理因素或化学试剂因素作用下，其次级键遭到破坏，引起空间结构的改变，从而引起了理化性质的改变，丧失生物活性，但蛋白质的一级结构并没有被破坏，这种现象称为蛋白质变性。

7.蛋白质沉淀：

蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。

变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。

三、问答题

必做题：

1．什么是蛋白质的二级结构？

它主要有哪几种？

各有何特征？

答:

蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。

它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。

在α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。

氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。

每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α－螺旋稳定。

在β－折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。

两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β－折叠构象稳定。

在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180°回折，回折部分称为β－转角。

β－转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为辅氨酸。

无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。

2．什么是蛋白质变性？

变性与沉淀的关系如何？

答:

在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，使其理化性质改变和生物活性丧失，这就是蛋白质变性。

蛋白质变性后疏水侧链暴露，肽链可相互缠绕而聚集，分子量变大，易从溶液中析出，这就是蛋白质沉淀。

可见变性的蛋白易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀但并没有变性现象。

第二章核酸

一、填空题

必做题：

1.构成核酸一级结构的基本化学键是磷酸二酯键，它是由前一核苷酸的戊糖的3′位羟基与后一核苷酸上的5′位磷酸基形成的磷酸酯键。

2．碱基配对规律是__A_和_T_之间因形成二个氢键而配对；C和_G_之间因形成三个氢键而配对。

3.维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是__氢键和碱基堆集力__。

4．DNA双螺旋结构中，其基本骨架是_核糖_和__磷酸，而碱基朝向_内侧，碱基间以__键_相连。

5.组成DNA的基本核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP、dTM四种。

组成RNA的基本核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP四种。

6.DNA双螺旋结构的横向稳定主要依靠互补碱基间的氢键维系；而纵向稳定则主要靠碱基平面间的疏水性堆积力维系。

二、名词解释

必做题：

1.DNA双螺旋结构：

大多数生物的DNA分子都是双链的，而且在空间形成双螺旋结构。

DNA分子是由两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。

二链均为右手螺旋。

两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。

两链朝内的碱基间以氢键相连，使两链不至松散。

2.碱基互补规律：

腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连，使碱基形成了配对。

这种严格的配对关系称为碱基互补规律。

3.DNA变性：

DNA分子内部的双螺旋结构被破坏，解链为单链，DNA将失去原有的空间结构，虽然此时不伴有共价键的断裂，但其空间结构的改变，将造成核酸的理化性质与生物学功能也随之改变，这种现象称为变性。

4.DNA复性：

DNA的变性是可以可逆的。

当去掉外界的变性因素，被解开的两条链又可重新互补结合，恢复成原来完整的DNA双螺旋结构分子。

这一过程称为DNA复性。

5.核酸的一级结构：

核酸的一级结构是指其结构中核苷酸的排列次序。

在庞大的核酸分子中，各个核苷酸的唯一不同之处仅在于碱基的不同，因此核苷酸的排列次序也称碱基排列次序。

6.磷酸二酯键：

核苷酸连接成为多核苷酸链时具有严格的方向性，前一核苷酸的3´-OH与下一位核苷酸的5′-位磷酸间脱水形成3′、5′-磷酸酯键，该键称为磷酸二酯键，它是形成核酸一级结构的主要化学键。

7.碱基平面：

DNA双螺旋结构中配对的碱基一般处在同一个平面上，称碱基平面，它与双螺旋的长轴垂直。

8.解链温度：

在连续加热DNA的过程中以温度对OD260（在波长260nm处的光吸收）的关系作图，所得到的曲线称为解链曲线。

通常将解链曲线的中点，即紫外吸收值达最大值的50%时的温度称为解链温度，又称为熔点（Tm）。

在Tm时，DNA分子中50%的双螺旋结构被破坏。

Tm的高低取决于DNA中所含的碱基组成。

G-C碱基对越多，Tm就越高，反之，A-T对越多，Tm就越低。

9.DNA增色效应：

DNA变性的表现有：

粘度降低、某些颜色反应增强、更加具有标志性的是在波长260nm处的紫外吸收（即A260）增强，称为增色效应。

三、问答题

必做题：

1.简述DNA双螺旋结构模型要点？

答：

（1）DNA分子是由两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。

二链均为右手螺旋。

（2）两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。

两链朝内的碱基间以氢键相连，使两链不至松散。

（3）碱基间的氢键形成有一定的规律：

即腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连（即A=T，G≡C）。

这种碱基配对规律造成了碱基互补。

它们一般处在一个平面上，称碱基平面，它与纵轴垂直。

正因为两链间的碱基是互补的，所以两链的核苷酸排列次序也是互补的，即两链互为互补链。

当知道一条链的一级结构，另一条互补链也就被确定。

2.碱基是如何进行配对的？

碱基配对规律有何生物学意义？

答：

DNA结构中的碱基之间具有严格的配对规律，即腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连（即A=T，G≡C）。

在RNA结构中腺嘌呤和尿嘧啶也能形成两个氢键配对相连，即A=U。

这种配对规律对于核酸的结构、DNA复制、RNA的转录和蛋白质生物合成都具有决定性的意义。

3.试简述DNA、RNA在分子组成上的异同。

答：

组成RNA的碱基是A、G、C、U，而组成DNA的碱基是A、G、C、T。

戊糖不同之处是RNA含有核糖，而DNA含有脱氧核糖。

组成RNA的基本核苷酸分别是AMP、GMP、CMP和UMP四种。

组成DNA的基本核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP、dTMP四种。

RNA分子是单链结构，DNA有两条脱氧核苷酸链反向平行组成。

第三章酶

一、填空题

必做题：

1.反竞争性抑制作用，抑制剂只能和ES结合，如以1/v对1/[S]作图，呈现相同斜率的直线，KmKm减小，VmaxVmax降低。

2.酶促反应受酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等影响。

3.根据与酶蛋白结合的牢固程度不同，辅助因子可分为辅酶和辅基两种。

二、名词解释

必做题：

1.活性中心：

酶分子中与催化作用密切相关的结构区域称活性中心。

活性中心的结构是酶分子中在空间结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，在一级结构上可能位于肽链的不同区段，甚至位于不同的肽键上，通过折叠、盘绕而在空间上相互靠近。

2.酶原激活：

指无活性的酶的前体转变成有活性酶的过程。

酶原激活在分子结构上是蛋白质一级结构和空间构象改变的过程。

3.酶的竞争性抑制：

I与S竞争和酶活性中心结合，从而排挤了酶对S的催化作用。

I常具有与S相似的分子结构，与酶结合是可逆的，提高[S]，抑制作用可被减弱或解除。

竞争性抑制剂使酶反应的Km值增大，而不改变Vmax值。

4.同工酶：

能催化相同的化学反应，但其分子组成及结构不同，理化性质和免疫学性质彼此存在差异的一类酶。

它们可以存在于同一种属的不同个体，或同一个体的不同组织器官，甚至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。

5.酶：

酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。

绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA，后者称为核酶。

6.辅酶：

与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。

7.辅基：

与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。

8.酶的辅助因子：

指结合酶的非蛋白质部分，主要有小分子有机化合物及某些金属离子。

小分子有机化合物根据它们与酶蛋白的亲和力大小，又分辅基和辅酶两种。

前者与酶蛋白亲和力大，后者亲和力小。

辅基和辅酶在酶促反应过程中起运载底物的电子、原子或某些化学基团的作用。

常见的辅基和辅酶分子中多数含有B族维生素成分。

9.酶的共价修饰：

酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价键的改变，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节

10.酶的变构效应：

某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节

三、问答题

必做题：

1.论述影响酶反应速度的因素。

答：

（1）底物浓度对反应速度的影响：

在一定[E]下，将[S]与v作图，呈现双曲线，当底物浓度较低时，酶的活性中心没有全部与底物结合，反应速率随着底物浓度的增加而增加。

当底物浓度加大到可占据全部酶的活性中心时，反应速率达到最大值，即酶活性中心被底物所饱和。

此时如继续增加底物浓度，不会使反应速率再增加。

（2）酶浓度对反应速度的影响：

当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。

（3）温度对反应速度的影响：

酶促反应速度随温度的增高而加快。

但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。

酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。

（4）pH对反应速度的影响：

pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。

酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。

（5）抑制剂对反应速度的影响：

凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。

按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。

（6）激活剂对反应速度的影：

能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。

酶的激活剂大多数是无机离子，如K+、Mg2+、Mn2+、Cl-等。

第四章：

糖代谢

一、填空题

必做题：

1．1个葡萄糖分子经糖酵解可净生成2个ATP；糖原中的1个葡萄糖残基经糖酵解可净生成3个ATP。

2．糖酵解在细胞的胞液中进行，该途径中三个限速酶分别是己糖激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-l和丙酮酸激酶。

3.三羧酸循环在细胞线粒体内进行，有4次脱氢和2次脱羧反应，每循环一次消耗掉1个乙酰基，生成12分子ATP，最主要的限速酶是异柠檬酸脱氢酶。

4．糖原合成的限速酶是糖原合成本酶，糖原分解的限速酶是磷酸化酶。

二、名词解释

必做题：

1．糖酵解：

葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳酸的过程，称为糖的无氧分解（或无氧氧化）。

由于此反应过程与酵母菌使糖生醇发酵的过程基本相似，故又称为糖酵解（或无氧酵解）。

2．糖的有氧氧化：

葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O的过程，称为糖的有氧氧化。

3．巴斯德效应：

有氧氧化抑制糖酵解的现象称为巴斯德效应。

4．乳酸循环：

在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运至肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放至血液又被肌肉摄取，这种循环进行的代谢途径叫做乳酸循环。

5.糖异生：

由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

非糖物质：

乳酸、甘油、生糖氨基酸等。

糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。

6.糖：

多羟基酮或多羟基醛及其聚合物和衍生物。

三、问答题

必做题：

1.简述糖的无氧氧化和有氧氧化的生理意义

答：

1.糖酵解的生理意义

（1）迅速提供能量。

当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流相对不足时，能量主要通过糖酵解获得。

（2）在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：

成熟的红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供应能量。

神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。

2.有氧氧化的生理意义

（1）三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路。

糖、脂肪、氨基酸在体内进行生物氧化都将产生乙酰CoA，然后进入三羧酸循环进入三羧酸循环被降解成为CO2和H2O，并释放能量满足机体需要。

（2）三羧酸循环也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽由葡萄糖分解产生的乙酰CoA可以用来合成脂酸和胆固醇；许多生糖氨基酸都必须先转变为三羧酸循环的中间物质后，再经苹果酸或草酰乙酸异生为糖。

三羧酸循环的中间产物还可转变为多种重要物质，如琥珀酰辅酶A可用于合成血红素；α-酮戊二酸、草酰乙酸可用于合成谷氨酸、天冬氨酸，这些非必需氨基酸参与蛋白质的生物合成。

2.何谓三羧酸循环？

有何特点？

答：

三羧酸循环是以乙酰辅酶A的乙酰基与草酰乙酸缩合为柠檬酸开始，经过两次脱羧和4次脱氢等反应步骤，最后又以草酰乙酸的再生为结束的连续酶促反应过程，此过程存在于线粒体内。

因为这个反应过程的第一个产物是含有三个羧基的柠檬酸，故称为三羧酸循环，也叫做柠檬酸循环。

又因为这个循环学说是由Krebs于1937年首先提出，故又叫做Krebs循环。

三羧酸循环特点：

①在有氧条件下进行；②在线粒体内进行；③有两次脱羧和4次脱氢；④受氢体是NAD+和FAD；⑤循环1次消耗1个乙酰基，产生12分子ATP；⑥产能方式是底物磷酸化和氧化磷酸化，以后者为主；⑦循环不可逆；⑧限速酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶复合体；⑨关键物质草酰乙酸主要由丙酮酸羧化回补。

第五章：

脂类代谢

一、填空题

必做题:

1.脂肪动员是将脂肪细胞的脂肪水解成游离脂肪酸和甘油释放入血，运输到其他组织器官氧化利用。

2.长链脂酰辅酶A进入线粒体由肉碱携带，限速酶是肉碱脂酰转移酶Ⅰ。

3.血脂的运输形式是脂蛋白，电泳法可将其分为CM、前β-脂蛋白、β-脂蛋白、α-脂蛋白四种。

4.酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。

酮体主要在肝细胞以乙酰CoA为原料合成，并在肝外组织被氧化利用。

5.脂蛋白的主要功能是CM转运外源性脂肪、VLDL转运内源性脂肪、LDL转运胆固醇和HDL逆转胆固醇。

二、名词解释

必做题：

1．必需脂肪酸：

机体必需但自身又不能合成或合成量不足、必须靠食物提供的脂肪酸称必需脂肪酸，人体必需脂肪酸是一些不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。

2．脂酸的β-氧化：

脂肪酸在线粒体中经由脂肪酸氧化酶系催化氧化产生一分子乙酰辅酶A和少了两个碳原子的脂酰辅酶A，为一循环反应过程。

因的氧化是从β-碳原子脱氢氧化开始的，故称β-氧化。

3．酮体：

酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。

4.脂肪动员：

贮存于脂肪细胞中的甘油三酯，在脂肪酶的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程称为脂肪动员。

三、问答题

必做题：

1．何谓酮体？

酮体是如何生成及氧化利用的？

答：

酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。

酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。

在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后转变成乙酰CoA并进入三羧酸循环而被氧化利用。

第六章：

生物氧化

一、填空题

必做题：

1.体内ATP生成的方式主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种。

2.P/O值是指每消耗1mol氧原子所消耗无机磷酸的摩尔数，NADH的P/O值是3，琥珀酸的P/O值是2。

3.体内呼吸链有两种，它们是NADH呼吸链和琥珀酸呼吸链。

二、名词解释

必做题：

1.高能磷酸化合物：

生物化学中一般将水解能释放出20.92kJ/mol以上自由能的磷酸化合物称为高能磷酸化合物。

2.生物氧化：

有机分子如糖、脂肪、蛋白质等在机体细胞内氧化分解，生成二氧化碳和水并释放出能量的过程。

3.呼吸链：

在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。

4.电子传递体：

线粒体呼吸链上传递氢与电子的酶与辅酶。

5.氧化磷酸化：

代谢物脱下的2H经呼吸链传递，最后与氧结合生成水，此过程中释放的自由能驱使ADP与Pi发生磷酸化反应，生成ATP。

6.ATP循环：

ATP水解生成ADP和磷酸并释放大量自由能。

它可以支持机体各种生命活动。

机体生命活动所需要能量都和ATP分解供能有关。

当营养物质氧化分解时产生能量可用于ADP磷酸化生成ATP。

这样构成ATP－ADP循环。

机体ATP不断形成又不断消耗。

7.P/O比值：

每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为P/O比值。

8.底物水平磷酸化：

在物质代谢过程中，底物分子经脱氢、脱水、脱羧等反应，使能量在分子内重新分布而形成高能（磷酸）化合物，然后将能量转移给ADP生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。

第七章：

氨基酸代谢

一、填空题：

1、人体氨基酸脱氨基作用的最重要方式是联合脱氨基作用。

该方式包括转氨基作用及氧化脱氨基作用两种作用，分别由转氨酶及谷氨酸脱氢酶催化。

2、体内重要转氨酶有ALT（丙氨酸氨基转移酶）和AST（天冬氨酸转移酶），它们的辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。

3、一碳单位的运载体是FH4。

一碳单位的主要生理功能是作为合成嘌呤及嘧啶核苷酸的原料。

4、一碳单位包括甲基（-CH3）、亚甲基（=CH2）、次甲基（-CH=）、甲酰基（-CH0）、亚氨甲基（-CH=NH）等。

二、名词解释：

必做题：

1、转氨基作用：

在转氨酶的催化下，α-酮酸与α-氨基酸进行氨基的转移，生成相应的α-酮酸与α-氨基酸的过程。

体内的转氨酶有ALT和AST，其辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，内含维生素B6。

2、联合脱氨基作用：

转氨基作用加上氧化脱氨基作用，是氨基酸脱氨基作用的一种重要方式，其逆过程也是体内生成非必需氨基酸的主要途径。

3、鸟氨酸循环：

指尿素合成过程，主要在肝中合成，由肾排出。

过程是氨基甲酰磷酸的合成、瓜氨酸的合成、精氨酸的合成、尿素和鸟氨酸的生成。

是氨的主要去路。

在胞液和线粒体中进行。

4、一碳单位：

一些氨基酸在代谢过程中，可分解生成含有一个碳原子的有机基团，称为一碳基团，或一碳单位。

包括甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基、亚氨甲基等。

5、L-谷氨酸脱氢酶：

肝、肾、脑等组织的线粒体中广泛存在着L-谷氨酸脱氢酶，此酶分布广，活性强，但在心肌和骨骼肌中的活性较弱，是一种不需氧脱氢酶，此酶仅能催化L-谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸，辅酶是NAD+。

是一个脱氢、加水、放出氨的过程。

6.氮平衡：

体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡就称为氮平衡

7.必需氨基酸：

体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸

三、问答题：

必做题：

1、尿素生成的基本过程和生理意义各如何？

答：

尿素在肝中生成，由肾排出。

第一，鸟氨酸与氨及二氧化碳结合生成瓜氨酸；第二，瓜氨酸再接受1分子氨而生成精氨酸；第三，精氨酸水解生成尿素，并重新生成鸟氨酸。

然后，鸟氨酸参与第二轮循环。

由此可见，在这个循环过程中，鸟氨酸所起的作用与三羧酸循环中的草酰乙酸所起的作用类似。

总的看来，通过鸟氨酸循环，2分子氨与1分子二氧化碳结合生成1分子尿素及1分子水。

尿素是中性、无毒、水溶性很强的物质，由血液运输至肾，从尿中排出。

鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进入线粒体，并参与瓜氨酸的合成，如此反复，完成鸟氨酸循环。

主要的生理意义是把有毒的氨变成无毒的尿素。

2、氨基酸脱氨基的方式有哪几种？

产生的氨在体内如何运输和代谢？

答：

转氨基作用中在转氨酶的催化下，α-酮酸与α-氨基酸进行氨基的转移，生成相应的α-酮酸与α-氨基酸的过程。

体内的转氨酶有ALT和AST，其辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，内含维生素B6。

氧化脱氨基作用脱氢、加水、放出氨。

酶是谷氨酸脱氢酶，分布广，活性强，两种组织活性低（心肌和骨骼肌）。

联合脱氨基作用转氨基作用加上氧化脱氨基作用，是氨基酸脱氨基作用的一种重要方式，也是体内生成非必需氨基酸的主要途径。

在心肌和骨骼肌则通过嘌呤核苷酸循环。

3、体内氨的来源和去路各有哪些？

答：

体内氨有三个来源，即各组织器官中氨基酸及胺分解产生的氨、肠道吸收的氨、以及肾小管上皮细胞分泌的氨。

正常情况下体内的氨主要在肝中合成尿素而解毒，是氨的主要去路；只有少部分氨在肾以铵盐形式由尿排出。

谷氨酰胺在肾小管上皮细胞中通过谷氨酰胺酶的作用水解成氨和谷氨酸，前者由尿排出，后者被肾小管上皮细胞重吸收而进一步被利用。

氨可通过联合脱氨基的逆过程，再生成非必需氨基酸。

氨还可以通过还原性加氨的方式固定在α-酮戊二酸上而生成谷氨酸；谷氨酸的氨基又可以通过转氨基作用，转移给其他α-酮酸，生成相应的氨基酸，从而合成某些非必需氨基酸。

也可以合成嘌呤和