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第2章蛋白质的组成和结构共43页
第2章蛋白质的组成和结构（第六版）
人胰岛素晶体。
胰岛素是蛋白激素，是人体维持适当血糖浓度的关键。
多肽链的氨基酸序列（一级结构）决定了蛋白质的性质。
胰岛素两条多肽链折叠形成单一胰岛素分子的三级结构。
六个胰岛素分子之间相互作用形成复合物。
这种复合物结构，即胰岛素分子之间的相互作用叫蛋白质四级结构。
在适当条件诱导下，胰岛素复合物能形成晶体。
蛋白质晶体可以用来进行蛋白质结构测定。
生物体内蛋白质的功能多样，它们在所有的生物过程中起关键作用。
蛋白质能充当生物催化剂（酶），能储存、运输其它分子如氧气，能给生物体提供机械支持力和免疫力，能产生运动、发射神经冲动、控制生物体的生长与发育。
实际上，本书大部分内容集中讨论蛋白质能执行哪些功能，以及蛋白质执行这些功能的分子机理。
蛋白质具备几个关键性质使蛋白质能够执行各种各样的生物功能。
1.蛋白质是肽键连接氨基酸的线性聚合物。
蛋白质能自动折叠成三维结构，而且蛋白质的三维结构取决于蛋白质的氨基酸序列。
蛋白质的功能直接依赖于蛋白质的三维结构（图2.1）。
因此，蛋白质是一维的分子序列向三维的分子功能转化的具体体现。
2.蛋白质有很多功能基团。
这些功能基团包括醇羟基、巯基、巯醚基、羧基、酰胺基、和不同的碱性基团。
大多数基团有化学反应性。
氨基酸序列不同，其功能基团的组合就不同，这解释了不同蛋白质执行不同功能的原因。
功能基团的化学反应性是酶催化活性必需的（见第8至第10章）。
3.蛋白质分子之间或者蛋白质与其它分子之间能相互作用形成复合物。
复合物的蛋白质组分协同作用能够执行单一组分无法完成的功能（图2.2）。
例如大分子复合物执行DNA复制、细胞内信号传递、以及其它必需的生物过程。
4.有些蛋白质很坚硬，但有些蛋白质很柔软。
坚硬的蛋白质可以作为细胞骨架或粘联组织的结构元件。
而有一定柔软度的蛋白质可以充当绞合部（hinges），弹簧（springs），或杠杆（levers）。
这些绞合部（hinges）、弹簧（springs）、或杠杆（levers）对有些蛋白质的功能、蛋白质之间的相互作用或蛋白质与其它成分相互作用形成复合物、或者在细胞内或细胞间传递信息是必需的。
图2.1结构决定功能。
DNA复制机器的一个蛋白组分围绕DNA双螺旋的一个区域（圆柱形）。
含有两个完全相同亚基的蛋白质（分别用红色和黄色表示）像一把夹子夹住复制DNA，使复制DNA不会与复制机器解离。
图2.2蛋白质复合物。
昆虫飞行组织切片的电子显微镜图谱，其中两种蛋白质纤维呈六边形排列[CourtesyofDr.MichaelReedy]。
图2.3柔软性与功能。
乳转铁蛋白与铁离子结合后发生构象变化，使其它分子能够区分铁离子结合型和游离型乳转铁蛋白。
[自1LFH.pdb和1LFG.pdb描绘]
2.1蛋白质的氨基酸组分有20种
氨基酸是蛋白质的组分。
α-氨基酸有一个中心碳原子，即α-碳原子，它与一个氨基、一个羧基、一个氢原子、和一个独特的R基团连接。
通常将R基团称为侧链。
如果碳原子所连接的四个基团各不相同，这个碳原子就是手性碳原子。
手性碳原子有两种构型，即L-型和D-型（图2.4）。
图2.4氨基酸的L-型和D-型异构体。
字母R表示侧链。
L-型和D-型之间互为镜像。
蛋白质的氨基酸组分都是L-型，没有D-型。
几乎所有的氨基酸的L-型异构体，其绝对构型是S-型而不是R-型（图2.5）。
人们花了很大的精力研究蛋白质氨基酸采用L-型的原因，但至今没有令人满意的解释。
尽管选择L-型看上去有些主观，但是在进化早期一旦选定就固定下来，导致今天的蛋白质氨基酸组分仍然是L-型。
图2.5蛋白质的氨基酸组分只有L-型。
几乎所有L-型氨基酸的绝对构型是S型，即从最高优先权替代基团至最低优先权替代基团呈逆时针时表明该手性碳原子是S-构型。
中性pH溶液中氨基酸主要是双极性离子解离型（也称为两性离子）。
此时，氨基质子化成铵离子（-NH4+），羧基脱质子成羧酸根离子（-COO-）。
氨基酸的解离状态受溶液pH值影响（图2.6）。
在酸性溶液中（如pH1），氨基酸的氨基质子化（-NH4+），但羧基不解离（-COOH）。
随着pH值增加，羧酸基团丢失质子变成-COO-（因为羧基的pKa值接近2）。
双极性离子状态持续到pH值至9。
pH值超过9导致铵离子丢失质子。
图2.6pH值控制离子化状态。
改变溶液pH值能改变氨基酸的解离状态。
中性pH溶液的氨基酸呈两性离子。
20种氨基酸的侧链R各不相同，其差异表现在侧链的大小、形状、电荷、氢键形成能力、疏水性、和化学反应性。
实际上所有生物的蛋白质都由这20种氨基酸组成，只有几个例外。
这种方式组成蛋白质已经有几十亿年了。
蛋白质能够执行不同功能来自于蛋白质组分氨基酸的多样性。
研究氨基酸如何构建成能够执行特定功能蛋白质的三维结构是生物化学令人兴奋的研究领域，我们在2.6节将讨论这个问题。
现在我们来看看这20种氨基酸。
最简单的氨基酸是甘氨酸，其侧链就是氢原子。
有两个氢原子与α-碳原子结合，因此甘氨酸是唯一的一个非手性氨基酸（即对称氨基酸）。
第二个简单氨基酸是丙氨酸，其侧链是甲基（-CH3）（图2.7）。
图2.7甘氨酸和丙氨酸的结构。
上面的球棒模型表示原子间化学键的空间排列。
中间的立体化学结构式表示与α-碳原子连接的化学键和基团的几何排布。
底部是Fischer投影式。
更大脂肪侧链的氨基酸有颉氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和甲硫氨酸（图2.8）。
甲硫氨酸侧链是含有硫醚的脂肪链。
异亮氨酸含有另一个不对称碳原子，图2.8仅画出了天然氨基酸的构型。
脂肪侧链较大的氨基酸是疏水的氨基酸，它们在水中将簇合而不与水接触。
水溶性蛋白质三维结构的稳定性来自于蛋白质疏水氨基酸侧链簇合，即疏水效应。
不同大小和不同形状的脂肪侧链簇合很紧，相互间的空隙很小。
脯氨酸侧链也是一个脂肪侧链，但脯氨酸侧链既与α-碳原子结合又与α-氨基的N-原子结合（图2.9）。
由于侧链环状结构的限制，脯氨酸能够显著影响蛋白质空间结构。
图2.8侧链是烷基的氨基酸。
用*号标出了异亮氨酸的另一个手性碳原子。
图2.9脯氨酸的环状结构。
氨基酸的侧链既与α-碳原子结合又与α-氨基N-原子结合。
有三个氨基酸的侧链有芳香环（图2.10）。
苯丙氨酸是苯环替代丙氨酸的一个氢原子。
酪氨酸的芳香环有一个羟基。
与其他氨基酸侧链呈化学惰性相比，酪氨酸的羟基有化学反应性。
色氨酸的吲哚基团替代丙氨酸侧链的氢原子。
吲哚基团有的两个环融合在一起，一个环有NH基团。
苯丙氨酸是疏水氨基酸，但是酪氨酸和色氨酸疏水性弱，因为它们的侧链有羟基或NH基。
图2.10侧链有芳香基团的氨基酸。
苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸有疏水性，但是色氨酸和酪氨酸也有亲水性，因为它们的侧链有-NH基团或-OH基团。
有5种氨基酸的侧链有极性但不带电荷。
其中两个氨基酸侧链有羟基与脂肪链相连（图2.11）。
丝氨酸是结合一个羟基的丙氨酸衍生物，而苏氨酸类似于颉氨酸，但用羟基替代了颉氨酸的一个甲基。
羟基的存在使苏氨酸和丝氨酸亲水，其反应活性比丙氨酸和颉氨酸大得多。
与异亮氨酸一样，苏氨酸也有第二个不对称碳原子，但蛋白质的苏氨酸只有一种构型。
图2.11含有脂肪羟基的氨基酸。
丝氨酸和苏氨酸侧链的羟基使这两种氨基酸亲水。
苏氨酸的另一个不对称碳原子用*标出。
谷氨酰胺和天冬酰胺的侧链也是极性但不带电荷。
这两种氨基酸侧链的末端是酰胺而不是羧酸（图2.12）。
谷氨酰胺的侧链比天冬酰胺的侧链多一个亚甲基。
图2.12天冬酰胺和谷氨酰胺的结构。
这两种氨基酸是含有酰胺的极性氨基酸。
半胱氨酸在结构上类似苏氨酸，但是用巯基替代了羟基（图2.13）。
巯基比羟基活泼。
一对巯基靠近可以形成二硫键，稳定蛋白质的结构。
后面我们将简短地讨论这种情况。
图2.13半胱氨酸的结构。
下面我们讨论带电荷的氨基酸，它们都是高度亲水的氨基酸。
赖氨酸和精氨酸的侧链长，在中性pH时侧链末端带正电荷。
赖氨酸侧链的末端是氨基，精氨酸侧链的末端是胍基。
组氨酸含有咪唑基，咪唑基是芳香环，也能被质子化后带正电荷（图2.14）。
图2.14碱性氨基酸：
赖氨酸，精氨酸和组氨酸。
咪唑的pKa值接近于6，在中性pH附近的溶液中咪唑基既可以质子化也可以不带电荷，实际情况取决于咪唑基团所在的局部环境（图2.15）。
组氨酸常在酶的活性中心。
在酶促反应中咪唑环既可以结合质子，有可以释放质子。
图2.15组氨酸离子化。
在生理pH时组氨酸能接受质子或释放质子。
还有两个酸性氨酸，即天冬氨酸和谷氨酸（图2.16）。
这些氨基酸常常被称为天冬氨酸盐和谷氨酸盐，主要是强调这两种氨基酸在生理pH溶液中侧链基团解离，因此带负电荷。
在有些蛋白质中这两种氨基酸的作用是接受质子，对蛋白质功能起重要作用。
图2.16侧链有羧酸离子的氨基酸。
20种氨基酸中有七种氨基酸的侧链能发生解离，它们要么接受质子，要么释放质子。
这种性质能够促进反应进行或有利于形成离子键。
表2.1列出了酪氨酸、半胱氨酸、精氨酸、赖氨酸、组氨酸、天冬氨酸和谷氨酸侧链基团的解离方程式及pKa值。
氨基酸既可以用三个字母表示也可以用一个字母表示（表2.2）。
除了天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln），异亮氨酸（Ile），和色氨酸（Trp）外，用三个字母表示氨基酸的就是用这个氨基酸的英文名称的前三个字母。
用一个字母表示氨基酸的时候，多数氨基酸就是用这个氨基酸英文名字的第一个字母表示（如G表示甘氨酸，L表示亮氨酸）；另一些氨基酸是根据协定命名的。
这些缩写和符号属于生化工作者的语言词汇。
氨基酸是如何变成蛋白质原料的？
首先氨基酸在结构和化学反应性差异大，使蛋白质式样多、能够执行各种各样的生物功能。
其次这些氨基酸在前生命时期就已经产生。
最后，其它可能出现的氨基酸可能太活泼。
例如高丝氨酸和高半胱氨酸易于形成五元环，使蛋白质无法利用这些氨基酸。
而蛋白质中出现的丝氨酸和苏氨酸不会形成环（因为环太小）（图2.17）。
图2.17氨基酸不需要的反应性。
有些氨基酸易环化不能充当蛋白组分。
高丝氨酸能环化形成稳定的五元环，导致肽键断裂。
丝氨酸环化就会产生有张力的四元环，因此很难环化。
X表示相邻的氨基酸或另一个要离去的基团。
2.2一级结构：
肽键连接的氨基酸序列
在蛋白质分子中，一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基形成肽键。
蛋白质就是氨基酸经肽键连接形成的线形聚合物。
两个氨基酸脱水聚合形成二肽（图2.18）。
在大多数条件下这个反应的平衡偏向肽键水解。
肽键形成需要输入自由能。
但是肽键水解的速度很慢，没有催化剂时在水中水解肽键需要1000年。
图2.18肽键的形成。
失去一分子水后形成肽键，导致两个氨基酸连接形成二肽。
将一系列氨基酸用肽键连接的产物叫多肽。
多肽链中的每个氨基酸单位叫氨基酸残基。
如此连接的多肽链有极性，一端是α-氨基，另一端是α-羧基。
通常将氨基端作为多肽链的起始，羧基端作为多肽链终止。
因此多肽链的书写是从氨基端开始的。
五肽链Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu（YGGFL）中酪氨酸残基在N-端，亮氨酸残基在C-端（图2.19）。
Leu-Phe-Gly-Gly-Tyr（LFGGY）就是另一个五肽，其化学性质与前一个五肽根本不同。
图2.19氨基酸序列有方向。
五肽Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu（YGGFL）从氨基端向羧基端的方向。
该五肽是Leu-脑啡肽，一种阿片类肽，能够调节疼痛意识。
多肽链的骨架或主链是有规则的重复，可变部分是侧链（图2.20）。
多肽链骨架富有氢键形成的潜力。
每个氨基酸残基含有一个羰基，它是氢键的氢原子受体；除了脯氨酸外，每个氨基酸残基还有一个NH基团，它是氢键的氢原子供体。
这些基团之间相互作用，或者这些基团与侧链其它功能基团相互作用，稳定蛋白质特定结构，这些将在2.3节讨论。
多数天然多肽链有50-2000氨基酸残基，称之为蛋白质。
已知的最长蛋白质是肌肉蛋白titin，有27000个氨基酸残基。
含有较少氨基酸残基的多肽叫寡肽，或简称为肽。
氨基酸残基的平均分子量是110gmmol-1，所以大多数蛋白的分子式量是5500至220,000gmmol-1。
我们也叫这种分子式量为蛋白质量。
一个蛋白质的分子重量是50,000gmmol-1，其质量是50kD。
有些蛋白质线性多肽链发生交联。
最常见的交联形式是二硫键。
二硫键是一对半胱氨酸残基之间氧化脱氢的结果（图2.21）。
用二硫键交联的两个半胱氨酸叫胱氨酸（cystine）。
细胞外蛋白质常常有几个二硫键，而胞内蛋白质常常缺乏这些二硫键。
其它氨基酸残基侧链之间形成非二硫键连接的事例也有，但很少。
例如连接组织的胶原纤维就是用非二硫键的链间连接强化，血液凝固的纤维原也采用这种方式。
蛋白质的氨基酸序列是基因决定的
1953年FrederickSanger确定了胰岛素的氨基酸序列（图2.2），首次证明蛋白质
（1）有特定的氨基酸序列；
（2）氨基酸组分是L-型；（3）氨基酸之间的连接是肽键。
这项工作是生物化学的里程碑。
该工作的完成促进了其他科学家测定更多蛋白的氨基酸序列。
现在序列已知的蛋白质达200多万。
明显的事实是每种蛋白质都有独特的氨基酸序列。
蛋白质的氨基酸序列叫蛋白质的一级结构。
图2.22牛胰岛素的氨基酸序列。
1950年代后期和1960年代早期的一系列研究证实，蛋白质的氨基酸序列由基因的核苷酸序列决定。
DNA的核苷酸序列确定了RNA分子的核苷酸序列，RNA分子的核苷酸序列又决定了蛋白质的氨基酸序列。
每个氨基酸由一个或多个特定的三核苷酸序列编码（5.5节）。
知道氨基酸序列很重要。
（1）蛋白质氨基酸序列信息是阐明该蛋白质作用（如酶的催化作用）机理所必需的。
事实上，已知蛋白质氨基酸序列的变化能产生新的蛋白质特性。
（2）蛋白质的氨基酸序列决定了蛋白质的三维结构。
氨基酸序列是DNA遗传信息与执行特定生物学功能的蛋白质三维结构之间的联系。
分析蛋白质氨基酸序列与蛋白质三维结构之间的关系能揭示控制多肽链折叠的规则。
（3）序列测定是分子病理学的一个组成部分，而分子病理学是一个发展迅速医学领域。
氨基酸序列改变产生蛋白质异常功能和疾病。
蛋白质内单一氨基酸变异会引起严重的、有时甚至致命的疾病如镰刀细胞贫血病（195）和囊性纤维病变。
（4）蛋白质氨基酸序列能揭示蛋白质的进化史（第六章）。
如果蛋白质来自同一祖先，蛋白质之间就很相似。
因此进化史上的分子事件可以根据氨基酸序列追踪；分子古生物学（paleontology）是一个研究热点。
虽然多肽链有构象限制但仍然可以改变构象
肽骨架的几何形状有几个特征。
（1）肽键基本上是平面结构（图2.23）。
因此用肽键连接的一对氨基酸中有六个原子处于同一平面。
N-端氨基酸的α-碳原子和CO基团，C-端氨基酸的NH原子和α-碳原子。
肽键的本质解释了肽键的平面特性。
肽键有双键性质，阻止了原子围绕双键的转动从而限制了肽骨架的构型。
肽键共振结构
图2.23肽键是平面结构。
一对用肽键连接的氨基酸中，六个原子（Cα,C,O,N,H,Cα）处于同一平面。
氨基酸侧链用绿球标出。
肽键的双键性质也从键的长度反映出来。
肽键的C-N长度是1.32A，处于C-N单键长度1.49A和C=N双键长度1.27A之间（图2.24）。
最后，肽键不带电荷，使肽链能够紧密压缩成球状结构。
图2.24肽键单位的各种化学键的长度。
此处肽键构型是反式结构。
平面肽键可以采用两种构型。
在反式构型中，两个α-碳原子处于肽键两边。
在顺式结构中，两个α-碳原子处于肽键的同一边。
蛋白质分子中几乎所有肽键是反式结构。
原因在于顺式结构的α-碳原子所连接的侧链基团有空间障碍，而反式结构就不存在这种空间障碍（图2.25）。
至今最常见的顺式肽键是X-Pro之间的肽键。
由于脯氨酸的N原子与两个四面体碳原子结合，使反式结构和顺式结构的肽键之间差异不明显（图2.26）。
图2.25反式和顺式肽键。
由于顺式结构存在立体碰撞，反式结构是一种优势结构。
图2.26X-Pro肽键的反式和顺式结构。
因为立体碰撞的情况相似，所以两种结构的能量水平相似。
与肽键不同，氨基与α-碳原子之间的化学键以及α-碳原子和羰基之间的化学键就是纯粹的单键。
两个相邻的肽单位可以围绕这些化学键旋转，产生不同的方向。
围绕着两个化学键旋转的自由度使蛋白质有不同的折叠方式。
围绕这些化学键旋转的结果可以用扭转角衡量（图2.2.7）。
围绕N-αC原子之间化学键旋转的角度叫phi（φ）。
围绕αC原子和羰基碳原子之间的化学键旋转的角度叫psi（ψ）。
从N原子向αC原子观察、或者从羰基碳原子向αC原子观察，顺时针旋转的角度是正值。
φ和ψ的角度决定了肽链走向。
图2.27多肽链中围绕化学键的旋转。
多肽链每个氨基酸结构都是围绕这两个化学键旋转产生的。
（A）φ是围绕N-αC键旋转的角度，ψ是围绕αC-羰基旋转的角度。
（B）从N原子向αC原子观测，确定φ值。
（C）从αC原子向羰基观测，确定ψ值。
φ和ψ角度的各种可能组合都存在吗？
GopalasamudramRamachandran发现，由于原子之间存在立体障碍，很多φ和ψ角度组合是不容许的。
允许的φ和ψ角度数值用二维Ramachandran作图表示（图2.28）。
因局部立体碰撞，3/4的φ和ψ角度组合不存在。
立体排斥指两个原子在同一时间不能同时出现于同一位置，这是一个有效的排布原则。
生物大分子的折叠受热力学控制。
没有折叠的聚合物是随机盘绕的：
各个分子盘绕样式都不相同，产生了很多可能构型。
折叠成一致结构就会降低原有的多构型混合物的熵。
从热力学角度看，可能构型数量巨大、高度可变的聚合物没有折叠成单一结构的趋势。
倒是肽单位的刚性和有限的φ和ψ允许角度导致蛋白质折叠。
图2.28用Ramachand图谱表示φ和ψ角度。
不是所有的φ和ψ角度都会出现（不会造成原子碰撞）。
最有利的角度用深绿色表示，边界区域用浅绿色标出。
右边标出了一个导致立体碰撞的不利构型。
2.3多肽链的二级结构：
α-螺旋、β-片层、拐角和环
多肽链能折叠成有规则的重复结构吗？
1951年LinusPauling和RobertCorey提出了两种周期性出现的结构，即α-螺旋和β-片层。
随后鉴定了其它结构如β-拐角和Ω-环。
虽然β-拐角和Ω-环在蛋白分子内不是周期性出现，但是β-拐角和Ω-环普遍存在于蛋白质分子中、并且与α-螺旋和β-片层一道形成蛋白质德高级结构。
α-螺旋、β-片层和拐角的形成有赖于线形序列（一级结构）邻近氨基酸的N-H和C=O之间形成的氢键。
这类折叠段叫蛋白质的二级结构。
α-螺旋是一种多肽链内部氢键稳定的纽绕结构。
在评价潜在结构时，Pauling和Corey考虑哪种构型是立体上允许的、哪种完全利用链内骨架的NH和C=O形成氢键。
他们提出的第一种结构是棒状结构的α-螺旋（图2.29）。
α-螺旋内部是棒状结构，氨基酸侧链朝外伸展。
α-螺旋的稳定力量来自骨架主链的NH和C=O之间形成的氢键。
一个残基的C=O与第4个残基的NH形成氢键（图2.30）。
因此，除了α-螺旋末端的氨基酸外，螺旋内每个残基的NH和C=O都参与了氢键。
每个残基相对于下一个残基而言是旋转了100o,沿螺旋轴上升了1.5A。
因此α-螺旋一周需要3.6个氨基酸，螺距是5.4A。
因此，氨基酸序列相隔3-4个氨基酸的残基在α-螺旋内靠得很近，而相隔两个氨基酸的处于螺旋对立面无法靠近。
螺旋方向可以是左手（顺时针方向），也可以是右手（逆时针方向）。
Ramachandram作图指出左手螺旋和右手螺旋都是允许的（图2.31）。
但是实际上右手螺旋造成侧链和骨架之间的立体障碍小，是能量有利的优势结构。
蛋白质分子的α-螺旋基本上都是右手螺旋。
在蛋白结构示意图中，用缠绕的丝带或棒表示α-螺旋（图2.32）。
图2.30α-螺旋结构的氢键形成方案。
在α-螺旋结构中氨基酸残基i的C=O基团与该多肽链的第i+4位氨基酸残基的NH基团形成氢键。
图2.29α-螺旋结构。
（A）标出了α-碳原子和侧链（绿色）的绸带结构式。
（B）NH和C=O之间氢键用虚线标出α-螺旋的球-棒结构侧视图。
（C）从末端向螺旋骨架内部观测的结构图，其中侧链（绿色）向螺旋外凸出。
（D）图C的空间填充模型，表明螺旋内部核堆积紧密。
图2.31螺旋的Ramachandran图谱。
右手和左手α-螺旋结构在Ramachandram图谱中都是允许的，但是在蛋白质分子中实际上只有右手α-螺旋结构。
图2.32α-螺旋结构草图。
（A）球-棒结构模型。
（B）绸带结构式。
（C）圆柱结构式。
Pauling和Corey预测出蛋白质α-螺旋六年后才在肌红蛋白的x-射线重构的蛋白质结构中观察到这种结构。
蛋白质α-螺旋结构的阐明是生物化学领域的里程碑，因为这件事证明如果我们知道多肽链各组分的全部性质，我们就能够预测多肽链的构型。
不同蛋白质的α-螺旋结构含量是不同的。
有的蛋白质根本就没有α-螺旋结构，有的蛋白质全都是α-螺旋结构。
储存铁的铁蛋白75%的氨基酸残基是α-螺旋结构（图2.33）。
实际上25%的可溶性蛋白质含有用拐角和环连接的α-螺旋结构。
单个α-螺旋结构的长度通常不超过45A。
很多跨膜蛋白也含有α-螺旋结构。
图2.33主要是α-螺旋结构的蛋白质。
铁储存蛋白ferritin有一捆α-螺旋结构。
片层依靠多肽链之间氢键稳定其结构
Pauling和Corey提出的另一种蛋白周期性结构是β-片层（之所以称为β-，是因为他们先阐明的蛋白质结构已经取名为α-）。
β-片层与α-螺旋在结构上有明显的不同。
形成β-片层的多肽链有两条或多条。
各个β-链几乎完全伸展，而α-螺旋是紧密缠绕的多肽链。
一定程度的伸展结构在立体化学上是允许的（图2.34）。
图2.34β-链的Ramachandran作图。
红色区域是立体化学允许β-伸展链结构。
沿β-链相邻氨基酸的距离是3.5A，而α-螺旋相邻氨基酸的距离是1.5A。
相邻氨基酸残基侧链处于相反的方向（图2.35）。
片层结构是两条或多条β-链毗邻排列，依靠链间氢键连在一起。
β-片层相邻的两条多肽链可以是同向排列（平行β-链），也可以是反向排列（反平行β-链）。
在β-链反平行排列的β-片层中，每个氨基酸残基的C=O和NH都会与配对多肽链相应的NH和C=O形成氢键（图2.36）。
在β-链平行排列的β-片层中，氢键的形成方案就复杂些。
一条链氨基酸残基x的NH基团与配对链氨基酸残基y的C=O形成氢键，但是x的C=O基团却与该残基下游第2个氨基酸残基的NH形成氢键（图2.37）。
β-片层可以将很多β-链（通常是4-5条，但最多可以达到10条以上）结合在一起。
这种β-片层结构可以是纯粹的反平行排列，也可以是纯粹的平行排列，也可以是平行和反平行均存在的混合排列（图2.38）。
图2.35β-链结构。
侧链在β-链平面上下交替出现。
图2.36反平行排列的β-片层。
相邻的β-链排列方向相反。
一条链某一氨基酸残基的C=O和NH基团与配对链单个相邻氨基酸的NH和C=O基团分别形成氢键，稳定β-片层结构。
图2.37平行排列的β-片层。
相邻β-链方向相同。
一条链某一氨基酸残基的C=O和NH基团分别与配对链一个氨基酸的NH和该氨基酸下游第二位氨基酸残基的C=O基团形成氢键，稳定β-片层结构。
图2.38混合β-片层结构。
在示意草图中，β-链常常被划成带有箭头的条带。
表示β-链C-端的箭头显示β-片层排列模式（是同向平行排列、反向平行排列、还是混合排列）。
β-片层结构比α-螺旋结构的式样多。
β-片层几乎是平坦的，但多数情况下β-片层有点扭曲（图2.39）。
在很多蛋白质分子中，β-片层是一种重要的结构元件。
例如，对脂肪代谢
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