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生物化学习题

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绪论

问答：

1．什么是生物化学？

它主要研究哪些内容？

2．生物化学经历了哪几个发展阶段？

各个时期研究的主要内容是什么？

试举各时期一二例重大成就。

第一章蛋白质化学

（一）名词解释

1．两性离子（dipolarion）

2．必需氨基酸（essentialaminoacid）

3．等电点（isoelectricpoint,pI）

4．稀有氨基酸（rareaminoacid）

5．非蛋白质氨基酸（nonproteinaminoacid）

6．构型（configuration）

7．蛋白质的一级结构（proteinprimarystructure）

8．构象（conformation）

9．蛋白质的二级结构（proteinsecondarystructure）

10．结构域（domain）

11．蛋白质的三级结构（proteintertiarystructure）

12．氢键（hydrogenbond）

13．蛋白质的四级结构（proteinquaternarystructure）

14．离子键（ionicbond）

15．超二级结构（super-secondarystructure）

16．疏水键（hydrophobicbond）

17．范德华力（vanderWaalsforce）

18．盐析（saltingout）

19．盐溶（saltingin）

20．蛋白质的变性（denaturation）

21．蛋白质的复性（renaturation）

22．蛋白质的沉淀作用（precipitation）

23．凝胶电泳（gelelectrophoresis）

24．层析（chromatography）

（二）填空题

1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而

形成的。

2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则

蛋白质含量为____%。

3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有_________和________2种，具有羟基的氨基酸是

________和_________，能形成二硫键的氨基酸是__________.

4．蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性，因

而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

5．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电

场的_______方向移动。

6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是________，含硫的氨基酸有

_________和___________。

7．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。

8．α-螺旋结构是由同一肽链的_______和________间的___键维持的，螺距为______,

每圈螺旋含_______个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为_________。

天

然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于___手螺旋。

9．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸________存在处局部螺旋结构中断。

10．球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有_______

侧链的氨基酸位于分子的内部。

11．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成______色化合物，而________与茚三酮

反应生成黄色化合物。

12．维持蛋白质的一级结构的化学键有_______和_______；维持二级结构靠________键；

维持三级结构和四级结构靠_________键，其中包括________、________、________

和_________.

13．稳定蛋白质胶体的因素是__________________和______________________。

14．GSH的中文名称是____________，它的活性基团是__________，它的生化功能是

____________________。

15．加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度________，这种现象称为________，而加入

高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度______并

__________,这种现象称为_______,蛋白质的这种性质常用于_____________。

16．用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的________、

_________和___________不同，因而在电场中移动的_______和_______不同，从而

使蛋白质得到分离。

17．氨基酸处于等电状态时，主要是以________形式存在，此时它的溶解度最小。

18．鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有__________和_______________。

19．测定蛋白质分子量的方法有_________、____________和__________________。

20．今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲

液中，它们在电场中电泳的情况为：

甲_______，乙_______，丙________。

21．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以_____离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以

_______离子形式存在。

22．谷氨酸的pK1（α-COOH）＝2.19,pK2（α-NH+

3）=9.67,pKR（R基）=4.25,谷氨酸的

等电点为__________。

23．天然蛋白质中的α-螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内

_____键的形成，因此构象相当稳定。

24．将分子量分别为a（90000）、b（45000）、c（110000）的三种蛋白质混合溶液进

行凝胶过滤层析，它们被洗脱下来的先后顺序是_____________。

25．肌红蛋白的含铁量为0.34%，其最小分子量是______.血红蛋白的含铁量也是0.34%，

但每分子含有4个铁原子，血红蛋白的分子量是________.

26．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有_____圈螺旋？

该α-螺旋片

段的轴长为_____.

（三）选择题

1．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？

A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸

D．蛋氨酸E．异亮氨酸

2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？

A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸

D．蛋氨酸E．苏氨酸

3．蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是：

A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子

C．肽键D．苯丙氨酸

4．下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链？

A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸

5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？

A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸

6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？

A．天然蛋白质多为右手螺旋

B．肽链平面充分伸展

C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。

D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.

7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？

A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加

C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性

8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？

A．LeuB．AlaC．GlyD．SerE．Val

9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？

A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法

10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？

A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶

11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？

A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点

B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出

C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点

D．以上各项均不正确

12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？

A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位

B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相

C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一

D．白质的空间结构主要靠次级键维持

13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？

A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链

C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在

E．以上各项都是

14．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？

A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态

B．的结构是借助于链内氢键稳定的

C．有的β-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的

D．基酸之间的轴距为0.35nm

15．持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：

A．盐键B．疏水键C．氢键D．二硫键

16．维持蛋白质三级结构稳定的因素是：

A．肽键B．二硫键C．离子键D．氢键E．次级键

17．凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的是：

A．分子量大的B．分子量小的

C．电荷多的D．带电荷少的

18.下列哪项与蛋白质的变性无关？

A.肽键断裂B．氢键被破坏

C．离子键被破坏D．疏水键被破坏

19．蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？

A．多肽链中氨基酸的排列顺序B．次级键

C．链内及链间的二硫键D．温度及pH

20．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？

A．胶体性质B．两性性质

C．沉淀反应D．变性性质

E．双缩脲反应

21．氨基酸在等电点时具有的特点是：

A．不带正电荷B．不带负电荷

C．A和BD．溶解度最大

E．在电场中不泳动

22．蛋白质的一级结构是指：

A．蛋白质氨基酸的种类和数目B．蛋白质中氨基酸的排列顺序

C．蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕D．包括A,B和C

（四）问答题

1．什么是蛋白质的一级结构？

为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？

2．什么是蛋白质的空间结构？

蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？

3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？

4．蛋白质的β—折叠结构有何特点？

5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？

蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

7．简述蛋白质变性作用的机制。

8．蛋白质有哪些重要功能

9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：

CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、

6mol/LHCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。

其中哪

一个最适合完成以下各项任务？

（1）测定小肽的氨基酸序列。

（2）鉴定肽的氨基末端残基。

（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？

（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。

（4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。

（5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。

10．根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。

假设有下列氨基酸序列（如

图）：

151015

Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-

202527

Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg

（1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。

（2）何处可能形成链内二硫键？

（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白

的外表面，哪些分布在内部？

天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸

第二章酶化学

（一）名词解释

1．米氏常数（Km值）

2．底物专一性（substratespecificity）

3．辅基（prostheticgroup）

4．单体酶（monomericenzyme）

5．寡聚酶（oligomericenzyme）

6．多酶体系（multienzymesystem）

7．激活剂（activator）

8．抑制剂（inhibitorinhibiton）

9．变构酶（allostericenzyme）

10．同工酶（isozyme）

11．诱导酶（inducedenzyme）

12．酶原（zymogen）

13．酶的比活力（enzymaticcompareenergy）

14．活性中心（activecenter）

（二）、填空题

1．结合蛋白酶类必需由__________和___________相结合后才具有活性，前者的作用是_________，后者的作用是__________。

2．酶促反应速度（v）达到最大速度（Vm）的80%时，底物浓度[S]是Km的___________倍；而v达到Vm90%时，[S]则是Km的__________倍。

3．不同酶的Km________，同一种酶有不同底物时，Km值________，其中Km值最小的底物是__________。

4．__________抑制剂不改变酶反应的Vm。

5．__________抑制剂不改变酶反应的Km值。

6．乳酸脱氢酶（LDH）是_______聚体，它由________和_________亚基组成，有________种同工酶，其中LDH1含量最丰富的是__________组织。

7．L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有_________专一性。

8．酶所催化的反应称________，酶所具有的催化能力称_________。

（三）、选择题

1．关于酶的叙述哪项是正确的？

A．所有的酶都含有辅基或辅酶

B．只能在体内起催化作用

C．大多数酶的化学本质是蛋白质

D．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行

E．都具有立体异构专一性（特异性）

2．酶原所以没有活性是因为：

A．酶蛋白肽链合成不完全

B．活性中心未形成或未暴露

C．酶原是普通的蛋白质

D．缺乏辅酶或辅基

E．是已经变性的蛋白质

3．磺胺类药物的类似物是：

A．四氢叶酸

B．二氢叶酸

C．对氨基苯甲酸

D．叶酸

E．嘧啶

4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？

A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域

B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外

C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心

D．酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程

E．当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变

5．辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素？

A．磷酸吡哆醛

B．核黄素

C．叶酸

D．尼克酰胺

E．硫胺素

6．下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？

A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用

B．一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶

C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶

D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性

E．辅助因子直接参加反应

7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？

A．0．25

B．0．33

C．0．50

D．0．67

E．0．75

8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：

A．可逆性抑制作用

B．竞争性抑制作用

C．非竞争性抑制作用

D．反竞争性抑制作用

E．不可逆性抑制作用

9．关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？

A．影响必需基团解离状态

B．也能影响底物的解离状态

C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性

D．破坏酶蛋白的一级结构

E．pH改变能影响酶的Km值

10．丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于：

A．反馈抑制

B．底物抑制

C．竞争性抑制

D．非竞争性抑制

E．变构调节

11．Km值的概念是：

A．与酶对底物的亲和力无关

B．是达到Vm所必须的底物浓度

C．同一种酶的各种同工酶的Km值相同

D．是达到1/2Vm的底物浓度

E．与底物的性质无关

（四）问答题

1．怎样证明酶是蛋白质？

2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？

3．简述Cech及Altman是如何发现具有催化活性的RNA的？

4．试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性？

（1）脲酶（只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）；

（2）¦Â-D-葡萄糖苷酶（只作用于¦Â-D-葡萄糖形成的各种糖甘，但不能作用于其他的

糖苷，例如果糖苷）；

（3）酯酶（作用于R1COOR2的水解反应）；

（4）L-氨基酸氧化酶（只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸）；

（5）反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于顺丁烯二

酸（马来酸）]；

（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸）。

5．称取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL

溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500¦Ìg酪氨酸，假定1个酶活力

单位定义为每分钟产生1¦Ìg酪氨酸的酶量，请计算：

（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。

（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。

6．Vmax与米氏常数可以通过作图法求得，试比较V~[S]图，双倒数图，V~V/[S]作图，

[S]/V~[S]作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点？

7．

（1）为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶、胰蛋白酶消

化？

（2）为什么蚕豆必须煮熟后食用，否则容易引起不适？

8．使用下表数据，作图判断抑制剂类型（竞争性还是非竞争性可逆抑制剂）？

[S]mmol/L2.03.04.010.015.0

每小时形成产物的量（¦Ìmol）13.917.921.331.337.0

（没有抑制剂）

每小时形成产物的量（¦Ìmol）8.812.114.925.731.3

（有抑制剂）

9．甘油醛-3-磷酸脱氢酶（Mr150000）的活性位点有一个Cys残基，假定为使5mL的

1.2mg/mL的酶溶液完全失活，需要3.0×10-2mg碘乙酰胺（Mr185），计算酶的催

化亚基的数目？

10．对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释

其生理意义？

为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？

11．有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？

12．

（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S]=Km时，若V=35¦Ìmol/min，Vmax是

多少¦Ìmol/min？

（2）当[S]=2×10-5mo/L，V=40¦Ìmol/min，这个酶的Km是多少？

（3）若I表示竞争性抑制剂，KI=4×10-5mol/L，当[S]=3×10-2mol/L和[I]=3×10-5mol/L

时，V是多少？

（4）若I是非竞争性抑制剂，在KI、[S]和[I]条件与（3）中相同时，V是多少？

（2）计算[S]=1.0×10-6mol/L和[S]=1.0×10-1mol/L时的v？

（3）计算[S]=2.0×10-3mol/L或[S]=2.0×10-6mol/L时最初5min内的产物总量？

（4）假如每一个反应体系中酶浓度增加到4倍时，Km，Vmax是多少？

13．在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？

第三章核酸化学

（一）名词解释

1．单核苷酸（mononucleotide）

2．磷酸二酯键（phosphodiesterbonds）

3．不对称比率（dissymmetryratio）

4．碱基互补规律（complementarybasepairing）

5．反密码子（anticodon）

6．顺反子（cistron）

7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）

8．退火（annealing）

9．增色效应（hyperchromiceffect）

10．减色效应（hypochromiceffect）

11．噬菌体（phage）

12．发夹结构（hairpinstructure）

13．DNA的熔解温度（meltingtemperatureTm）

14．分子杂交（molecularhybridization）

15．环化核苷酸（cyclicnucleotide）

（二）填空题

1．DNA双螺旋结构模型是_________于____年提出的。

2．核酸的基本结构单位是_____。

3．脱氧核糖核酸在糖环______位置不带羟基。

4．两类核酸在细胞中的分布不同，DNA主要位于____中，RNA主要位于____中。

5．核酸分子中的糖苷键均为_____型糖苷键。

糖环与碱基之间的连键为_____键。

核苷

与核苷之间通过_____键连接成多聚体。

6．核酸的特征元素____。

7．碱基与戊糖间是C-C连接的是______核苷。

8．DNA中的____嘧啶碱与RNA中的_____嘧啶碱的氢键结合性质是相似的。

9．DNA中的____嘧啶碱与RNA中的_____嘧啶碱的氢键结合性质是相似的。

10．DNA双螺旋的两股链的顺序是______关系。

11．给动物食用3H标记的_______，可使DNA带有放射性，而RNA不带放射性。

12．B型DNA双螺旋的螺距为___，每匝螺旋有___对碱基，每对碱基的转角是___。

13．在DNA分子中，一般来说G-C含量高时，比重___，Tm（熔解温度）则___，分子

比较稳定。

14．在___条件下，互补的单股核苷酸序列将缔结成双链分子。

15．____RNA分子指导蛋白质合成，_____RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载

体。

16．DNA分子的沉降系数决定于_____、_____。

17．DNA变性后，紫外吸收___，粘度___、浮力密度___，生物活性将___。

18．因为核酸分子具有___、___，所以在___nm处有吸收峰，可用紫外分光光

度计测定。

19．双链DNA热变性后，或在pH2以下，或在pH12以上时，其OD260______，同样

条件下，单链DNA的OD260______。

20．DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈______。

21．DNA所在介质的离子强度越低，其熔解过程的温度范围愈___，熔解温度愈___，

所以DNA应保存在较_____浓度的盐溶液中，通常为_____mol/L的NaCI溶液。

22．mRNA在细胞内的种类___，但只占RNA总量的____，它是以_____为模板合成的，

又是_______合成的模板。

23．变性DNA的复性与许多因素有关，包括____，____，____，____，_____，等。

24．维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是_____，其次，大量存在于DNA分子中的

弱作用力如_____，______和_____也起一定作用。

25．mRNA的二级结构呈___形，三级结构呈___形，其3