动物生物化学期末复习资料超准.docx

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动物生物化学期末复习资料超准

生化复习资料

考试：

名：

10个（三、四）

选：

10个（不含1、6、11、12）

3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素

填：

20空（1、2、8）

简答：

3个（1、6、7、8）

简述：

3个（9、10、11、12）

血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径

实验与计算：

（1、7）

一、名词解释

1、肽键：

是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。

是蛋白质结构中的主要化学键（主键）

2、盐析：

3、酶的活性中心：

在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。

又称酶活性部位

4、米氏常数：

是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v=1/2Vm时，Km=S

意义：

Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。

米氏常数Km对于酶是特征性的。

每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。

5、氧化磷酸化：

是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。

6、底物水平磷酸化：

是直接由底物分子中的高能键转变成ATP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。

7、呼吸链：

线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。

8、生物氧化：

糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。

9、葡萄糖异生作用：

由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。

10、戊糖磷酸通路：

指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。

11、激素敏感激酶：

12、酮体：

脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。

13、饲料蛋白质的互补作用：

把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。

14、氮平衡：

是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。

15、从头合成途径：

利用氨基酸等作为原料合成

16、补救合成途径：

利用体内游离的碱基或核苷合成

17、随后链：

不连续合成，在RNA引物基础上分段合成DNA小片段（冈崎片段），方向与解链方向相反，它的模板DNA链是3’——5’链。

18、前导链:

为连续合成，合成方向与解链方向一致，它的模板DNA链是5’——3’链。

19、复制叉：

复制DNA分子的Y形区域。

在此区域发生链的分离及新链的合成。

20、密码子：

21、操纵子：

在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子、操纵基因和在功能上相关的几个结构基因。

22、信号肽：

23、共价修饰：

某种小分子基因可以供价结合到被修饰酶的特定氨基酸残基上，引起酶分子构象变化，从而调节代谢的方向和速度。

24、变构酶：

具有变构调节作用的酶叫变构酶

25、变构调节：

某些物质能与酶分子上的调节部位特异结合，引起酶蛋白分子发生构象的改变，从而改变酶的活性，这种现象称为酶的变构调节。

26、β-氧化：

脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，B碳原子氧化成羧基，生成含2个碳原子的乙酰辅酶A和比原来少2个碳原子的脂肪酸。

27、脂类代谢：

28、脂肪动员：

指脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为脂肪酸和甘油并释放人血液中供其他组织利用的过程。

29、转氨基作用：

转氨基作用是α-氨基酸和酮酸之间氨基的转移作用

30、尿素循环：

氨转变为尿素是一个循环反应过程，又称为鸟氨酸循环

31、Tm值：

DNA稀溶液加热溶解时的中点温度，称为融解温度。

32、核苷酸连接线：

33、基因突变：

由于物理或化学因素的作用，引起DNA分子中核苷酸种类、数量或顺序的改变成为基因突变。

34、DNA重组：

35、氨基酸的活化：

氨基酸在酶催化作用下，同ATP作用，产生带有高能键的活化氨基酸的过程。

36、简并性：

由多种密码子代表一个氨基酸的现象成为简并

37、酶促化学修饰：

酶蛋白链上的某些化学基团可在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种作用称为酶促化学修饰

二、知识点

2、第二信使。

3、变构酶不遵循米氏常数。

4、肽链加上一个氨基酸需3个ATP

5、遗传密码的特性：

方向性、无标点性、简并性、通用性。

6、红细胞代谢特点、终产物。

2ATP、2NADPH、少量核糖核酸

1.糖酵解

①没有糖原的贮存②胞膜上有运载葡萄糖的载体③能量用于维持离子泵/胞膜可塑性/谷胱甘肽合成及核苷酸的补救合成等。

甘油-3-磷酸

核糖磷酸

还原型辅酶I

谷胱甘肽和高铁血红蛋白的还原

2.甘油酸-2,3-二磷酸支路生理功能是影响血红蛋白与氧的结合与释放。

3.戊糖磷酸通路

7、呼吸链电子传递载体：

b-c1-c-a-a3-o2

8、脂肪酸的氧化分解过程，包括脂肪酸的活化，活化的脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA，以及乙酰CoA进入三羧酸循环氧化分解成二氧化碳和水三个过程。

9、β—氧化：

脂酰CoA在线粒体的基质中进行氧化分解。

每进行一次β-氧化，需要经过脱氢、水化、再脱氢和硫解四步反应，同时释放出1分子乙酰CoA。

反应产物是比原来的脂酰CoA减少了2个碳的新的脂酰CoA。

如此反复进行，直至脂酰CoA全部变成乙酰CoA。

10、乙酰辅酶A：

12ATPNADH：

3ATPFAD：

2ATP

11、嘌呤合成原料及途径：

磷酸核糖、天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、一碳基团、二氧化碳

在核糖磷酸分子的第一个C原子上逐步增加原子生成次黄嘌呤，然后在转变为其他的嘌呤。

即：

磷酸

核糖

嘌呤环

IMP

AMP

GMP

天冬氨酸

ATP

N1

C6

C2

N3

N9

C8

C5

C4

N7

一碳基团

甘氨酸

谷氨酰胺

PRPP

谷氨酰胺

二氧化碳

谷氨酰胺

ATP

ATP

谷氨酰胺

关键

酰胺

转移酶

一碳基团

一碳基团

嘧啶合成原料及途径：

先合成嘧啶环，然后再与核糖磷酸相连而成。

N1

C2

N3

C4

C6

C5

天冬氨酸

CO2

谷氨酰胺

12、蛋白质合成途径（核蛋白体循环）：

合成起始、肽链延伸、合成终止。

13、肽链延伸包括：

进位、转肽、移位。

14、蛋白质加工和剪切是在细胞器和细胞液中。

15、操纵子包括：

调节基因、结构基因、控制元件（启动子和操纵子）

三、简答：

1、原核生物与真核生物翻译起始阶段有何异同?

答：

相同之处：

（1）都需生成翻译起始复合物；

（2）都需多种起始因子参加；（3）翻译起始的第一步都需核糖体的大、小亚基先分开；（4）都需要mRNA和氨酰–tRNA结合到核糖体的小亚基上；（5）mRNA在小亚基上就位都需一定的结构成分协助；（6）小亚基结合mRNA和起始tRNA后，才能与大亚基结合；（7）都需要消耗能量。

不同之处：

（1）真核生物核糖体是80S（40S+60S）；elf种类多（10多种）；起始氨酰–tRNA是Met–tRNA（不需甲酰化），mRNA没有SD序列；mRNA在小亚基上就位需5，端帽子结构和帽结合蛋白以及elF2；小亚基与起始氨酰–tRNA结合后。

（2）原核生物核糖体是70S（30S+50S）；IF种类少（3种）；起始氨酰–tRNA是fMet–tRNA（需甲酰化）；需SD序列与16S–tRNA配对结合，rps–1辨认识别序列；mRNA先于Met–tRNA结合到小亚基上，才与mRNA结合。

2、概述原核生物基因表达调控的特点。

　　答：

原核基因表达调控与真核存在很多共同之处，但因原核生物没有细胞核和亚细胞结构，其基因组结构要比真核生物简单，基因表达的调控因此也比较简单。

虽然原核基因的表达也受转录起始、转录终止、翻译调控及RNA、蛋白质的稳定性等多级调控，但其表达开、关的关键机制主要发生在转录起始。

其特点包括以下3方面：

（1）因子决定RNA聚合酶的识别特异性：

原核生物只有一种RNA聚合酶，核心酶催化转录的延长，o。

亚基识别特异启动序列，即不同的因子协助启动不同基因的转录。

（2）操纵子模型的普遍性：

除个别基因外，原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地连续排列在染色体上，共同组成一个转录单位即操纵子，如乳糖操纵子等。

一个操纵子含一个启动序列及数个编码基因。

在同一个启动序列控制下，转录出多顺反子

　　mRNA。

（3）阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性：

在很多原核操纵子系统，特异的阻遏蛋白是控制启动序列活性的重要因素。

当阻遏蛋白与操纵基因结合或解离时，结构基因的转录被阻遏或去阻遏。

3、概述真核生物基因表达调控起始的特点。

　　答：

同原核生物一样，真核基因表达调控的最基本环节也是转录起始，而且某些机制是相同的，但也存在明显差别：

（1）RNA聚合酶：

真核生物有3种RNA聚合酶，分别负责3种RNA转录。

（2）活性染色质结构变化：

当基因被激活时，可观察到染色体相应区域发生结构和性质变化。

包括对核酸酶敏感，DNA拓扑结构变化，DNA碱基修饰变化和组蛋白变化。

（3）正调节占主导地位：

真核RNA聚合酶对启动子的亲和力极小或根本没有实质性的亲和力，二者的结合必须依赖一种或多种激活蛋白。

尽管发现少量基因存在负性顺式作用元件，但普遍存在的是正性调节机制。

（4）转录与翻译分隔进行：

真核细胞有胞核及胞质等区间分布，转录与翻译在不同亚细胞结构中进行。

（5）转录后加工：

　　真核基因的内含子和外显子均被转录，内含子在转录后要被剪接去除，使外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。

不同剪接方式可形成不同的mRNA，翻译出不同的多肽链。

因此，转录后加工是真核基因表达调控的另一重要环节。

4．糖代谢与脂类代谢的相互关系是什么?

答：

（1）糖转变为脂肪：

糖酵解所产生的磷酸二羟丙酮还原后形成甘油，丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A是脂肪酸合成的原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。

（2）脂肪转变为糖：

脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，可沿不同的途径转变成糖。

甘油经磷酸化作用转变成磷酸二羟丙酮，再异构化变成3–磷酸甘油醛，后者沿糖酵解逆反应生成糖；脂肪酸氧化产生乙酰辅酶A，在植物或微生物体内可经乙醛酸循环和糖异生作用生成糖，也可经糖代谢彻底氧化放出能量。

（3）能量相互利用：

磷酸戊糖途径产生的NADPH直接用于脂肪酸的合成，脂肪分解产生的能量也可用于糖的合成。

5．糖代谢与蛋白质代谢的相互关系是什么?

答：

（1）糖是蛋白质合成的碳源和能源：

糖分解代谢产生的丙酮酸、o–酮戊二酸、草酰乙酸、磷酸烯醇式丙酮酸、4–磷酸赤藓糖等是合成氨基酸的碳架。

糖分解产生的能量被用于蛋白质的合成。

（2）蛋白质分解产物进入糖代谢：

蛋白质降解产生的氨基酸经脱氨后生成酮酸，酮酸进入糖代谢可进一步氧化放出能量，或经糖异生作用生成糖。

6．蛋白质代谢与脂类代谢的相互关系是什么?

答：

（1）脂肪转变为蛋白质：

脂肪分解产生的甘油可进一步转变成丙酮酸、酮戊二酸、草酰乙酸等，再经过转氨基作用生成氨基酸。

脂肪酸氧化产生乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合进入三羧酸循环，能产生谷氨酸族和天冬氨酸族氨基酸。

（2）蛋白质转变为脂肪：

在蛋白质氨基酸中，生糖氨基酸通过丙酮酸转变成甘油，也可以氧化脱羧后转变成乙酰辅酶A，用于脂肪酸合成。

生酮氨基酸在代谢反应中能生成乙酰乙酸，由乙酰乙酸缩合成脂肪酸。

丝氨酸脱羧后形成胆氨，胆氨甲基化后变成胆碱，后者是合成磷脂的组成成分。

6、什么是尿素循环？

有何生理意义？

答：

（1）尿素循环：

尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨经过一系列反应转变成尿素的过程。

（2）生物学意义：

有解除氨毒害和CO2的酸性毒害的作用。

四、简述

1．葡萄糖6-磷酸的交叉途径

答：

葡萄糖经过激酶的催化转变成葡萄糖–6–磷酸，可进入糖酵解途径氧化，也可进入磷酸戊糖途径代谢，产生核糖–5–磷酸、赤藓糖–4–磷酸等重要中间体和生物合成所需的还原性辅酶Ⅱ；在糖的合成方面，非糖物质经过一系列的转变生成葡萄糖–6–磷酸，葡萄糖–6–磷酸在葡萄糖–6–磷酸酶作用下可生成葡萄糖，葡萄糖–6–磷酸还可在磷酸葡萄糖变位酶作用下生成葡萄糖–1–磷酸，进而生成糖原。

由于葡萄糖–6–磷酸是各糖代谢途径的共同中间体，由它沟通了糖分解代谢与合成代谢的众多途径，因此葡萄糖–6–磷酸是各糖代谢途径的交叉点。

2．血糖来源和去路

答：

（1）血糖的来源：

食物淀粉的消化吸收，为血糖的主要来源；储存的肝糖原分解，是空腹时血糖的主要来源；非糖物质如甘油、乳酸、大多数氨基酸等通过糖异生转变而来。

（2）血糖的去路：

糖的氧化分解供能，是糖的主要去路；在肝、肌肉等组织中合成糖原，是糖的储存形式；转变为非糖物质，如脂肪、非必需氨基酸等；转变成其他糖类及衍生物如核糖、糖蛋白等；血糖过高时可由尿液排出。

（3）人体血糖水平的稳定：

主要靠胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素等激素来调节。

血糖水平低时，刺激胰高血糖素、肾上腺素的分泌，促进糖原分解和糖异生作用，抑制葡萄糖的氧化分解，使血糖水平升高。

当血糖水平较高时，刺激胰岛素分泌，促进糖原合成，抑制糖异生作用，加快葡萄糖的氧化分解，从而使血糖水平下降。

课件习题

第一章蛋白质

一、填空

1．天然氨基酸的结构通式为______________。

2．在一定的实验条件下，____等电点_______是氨基酸的特征常数。

3．在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是____甘氨酸____。

4．蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为___16%____。

5．α–螺旋中相邻螺圈氢键取向几乎与___中心轴_____平行。

氢键是由每个氨基酸的__N–H____与前面隔三个氨基酸的____C=O_____形成，它允许所有的_肽平面上的H与O__都参与氢键的形成。

6．参与维持蛋白质构象的作用力有氢键、范德华力、疏水作用力、离子键、配位键和二硫键

7．蛋白质构象，主肽链的_____Cα–C和Cα–N_键能进行转动。

8．蛋白质主链构象的结构单元α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲_。

9．蛋白质在等电点时主要以___两性_____离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，以___阴___离子形式存在，在pH

10．紫外光区有吸收光能力氨基酸只有_色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸三种。

11．破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有高浓度盐、重金属离子、有机酸、生物碱、有机溶剂

12．常用的测定蛋白质分子量的方法有沉降速度法、凝胶过滤和SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法

13．蛋白质分子在直流电场中的迁移速率的大小与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。

二、简答

1．参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？

其作用如何？

答：

参与维持蛋白质空间结构的化学键有：

（1）范德华引力：

参与维持蛋白质分子的三、四级结构。

（2）氢键：

对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三、四级结构也起到一定的作用。

（3）疏水作用力：

维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。

（4）离子键：

参与维持蛋白质分子的三、四级结构。

（5）配位键：

在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。

（6）二硫键：

对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。

2．为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？

答：

蛋白质分子在直流电场中迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。

净电荷量愈大，迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。

在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质分离开来。

3．蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在？

答：

蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围之内。

绝大多数亲水基团在球蛋白分子的表面上，在水溶液中，能与极性水分子结合，从而使许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化层（水膜）。

由于水膜的分隔作用，使许多球蛋白分子不能互相结合，而以分子的形式，均匀地分布在水溶液中，从而形成亲水胶体溶液，比较稳定。

此外，蛋白质分子带有相同的电荷，由于同性电荷相互排斥，使大分子不能结合成较大颗粒。

这两个稳定因素使蛋白质分子在水溶液中稳定存在。

三、论述

1、蛋白质有哪些重要的物理化学性质？

答：

蛋白质的物理化学性质：

（1）蛋白质两性解离：

在酸性溶液中，各种碱性基团与质子结合，使蛋白质分子带正电荷，直流电场中，向阴极移动；在碱性溶液中，各种酸性基团释放质子，使蛋白质分子带负电荷，直流电场中，向阳极移动。

在等电点时，蛋白质比较稳定，溶解度最小。

因此可利用等电点来分别沉淀不同的蛋白质，从而将不同的蛋白质分离开来。

不同的蛋白质有不同的等电点。

（2）电泳：

在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。

一定电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，有不同的迁移率。

因此，可以利用电泳法将不同的蛋白质分离开来。

（3）蛋白质的胶体性质：

球蛋白溶液具有亲水胶体的性质。

这种亲水胶体溶液是比较稳定的。

稳定因素：

一是球状大分子表面的水化层；二是球状大分子表面具有相同的电荷，由于同性电荷相互排斥，使大分子不能互相结合成较大的颗粒。

（4）蛋白质的沉淀：

盐析法、加酸或碱、有机溶剂、重金属盐、生物碱、抗体。

（5）蛋白质的呈色反应：

蛋白质分子的自由–NH2基和–COOH基、肽键，以及某些氨基酸的侧链基团，能够与某种化学试剂发生反应，产生有色物质。

（6）蛋白质的光谱特征：

蛋白质的荧光光谱：

蛋白质吸收280nm波长的紫外光之后，能够发射不同波长的荧光。

其荧光强度随荧光波长变化而变化。

这是蛋白质的荧光光谱。

第二章酶

一、填空

1．酶的化学本质是蛋白质或核酸

2．酶根据其分子特点可分为单体酶、寡聚酶、多酶复合体三类。

3．单纯酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构，结合酶活性除需要蛋白质以外，还需小分子有机化合物前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。

4．按照化学组成，酶可分为单纯酶和结合酶

5．酶活性部位是由结合部位和催化部位组成的。

前者决定底物专一性，后者决定反应专一性。

6．酶对底物和反应类型的严格选择性称为酶的专一性，一般可分为相对专一性、绝对专一性和立体化学专一性。

7．提高酶催化效率的五大主要因素是共价催化、酸碱催化、邻近定向效应、底物形变、活性部位疏水空穴的影响。

8．共价催化又可分为亲核催化和亲电催化。

9．大多数酶的催化机理可分为共价催化和酸碱催化两类。

10．离子键、氢键和范德华键都是酶结合底物的重要化学键。

11．亲核基团是电子对的供体，亲电子基团是电子对的受体。

12．预使酶促反应速度达到最大反应的90％，此时底物浓度应是此酶Km值的9倍。

13．如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb、Kmc，且Kma>Kmb>Kmc，则此酶的最适底物是C，与酶亲和力最小的底物是A。

14．动物体内各种酶的最适温度一般在37℃～40℃，大多数酶的最适pH一般为6.5～8.0。

15．测酶活力的主要原则是在特定pH、温度、[S]>>[E]条件下测定其体系内产物的生成量或底物的消耗量。

16．测定酶活力，实际上就是测定酶促反应进行的速度，酶促反应速度越快，酶活力就越大。

17．酶含量及纯度常用比活力的大小表示。

比活力较大酶制剂，其酶含量及纯度较高。

18．酶反应速度有二种表示方式：

单位时间内底物浓度的减少量和单位时间内产物浓度的增加量。

二、简答

1.简答可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之处？

答：

可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合，从而抑制酶活性，用透析等物理方法可以除去抑制剂，便酶活性得到恢复。

不可逆抑制作用的抑制剂，以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶

活性恢复。

2.简答竞争性抑制与非竞争性抑制的不同特征？

答：

竞争性抑制的一个重要特征是可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的抑制作用。

从动力学方面看，在竞争性抑制剂作用下，Vmax不降低；Km增大。

非竞争性抑制的特征：

加入大量底物不能解除非竞争性抑制剂对酶活性的抑制；在非竞争性抑制剂作用下，Vmax明显降低，但Km值不改变。

3.说明酶活性部位的组成，位置和基团构成。

答：

酶分子中能直接与底物分子结合，催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。

活性部位是酶分子中的微小区域。

它通常位于酶分子表面的一个深陷的空穴或一条深沟中。

对单纯酶来讲，活性部位是由一些极性氨基酸残基的侧链基团所组成的。

有些酶还包括主链骨架上的亚氨基和羰基。

对于结合酶来讲，除了上述基团而外，还包括金属离子或辅酶分子的某一部分。

第五章生物氧化

填空：

1．ATP由ADP和Pi反应形成，这个过程称为磷酸化，其需要食物分子分解释放的自由能来推动。

在体内分为底物磷酸化和氧化磷酸化两种。

2．真核细胞生物氧化是在线粒体内膜进行的，原核细胞生物氧化是在细胞膜进行的。

第八章蛋白质的分解代谢

一、填空

1．正常成年动物的蛋白质代谢情况是属于氮的总平衡平衡，即摄入的氮量=排出的氮量

2．蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的数量、种类及比例。

3．由糖代谢的中间产物合成的氨基酸属于非必需氨基酸。

4．丙氨酸经转氨基作用可产生游氨和丙酮酸，后者可进入糖代谢途径进一步代谢。

5．NH3有剧毒，不能在体内积累，它主要以谷氨酰胺形式进行转运。

6．肝脏是除氨的主要器官，它可通过鸟氨酸循环将NH3和CO2合成无毒的尿素，而禽类则合成的是尿酸。

7．直接生成游离氨的脱氨方式有氧化脱氨和联合脱氨

8．转运氨并降低其毒性的氨基酸是丙氨酸和谷氨酰胺。

9由尿素循环过程中产生的两种氨基酸鸟氨酸和瓜氨酸不参与人体内蛋白质合成。

10.生酮氨基酸经代谢后可产生乙酰辅酶A，它是合成酮体的原料。

二、选择

1、一碳单位是指只含一个碳原子的有机基团，这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。

甲基（-CH3）、亚甲基或甲烯基（-CH2-）、次甲基或甲炔基（=CH-）、甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-CH=NH）、羟甲基（-CH2OH）等。

2、一碳单位载体有四氢叶酸（FH4）和S-腺苷同型半胱氨酸

三、简答

1、简述动物体内氨的来源、转运和去路。

答：

氨的来源：

（1）氨基酸及胺的脱氨基作用；嘌呤、嘧啶等含氮物的的分解；

（2）可由消化道吸收一些细菌产生的氨；

（3）肾小管上皮细胞分泌的氨，主要是谷氨酰胺水解产生的。

氨的去路：

（1）合成非必需氨基酸，参与嘌呤、嘧啶等重要含氮化合物合成；

（2）可以在动物体内形成无毒的谷氨酰胺；

（3）形成血氨；

（4）通过转变成尿酸（禽类）、尿素（哺乳动物）排出体外。

2、简述天冬氨酸在尿素循环中的作用。

答：

天冬氨酸在尿素循环中起了氨基供给体的作用。

天冬氨酸可由草酰乙酸与谷氨酸经转氨基作用生成，尿素循环中精氨代琥珀酸裂解产生的延胡索酸可以经过三