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第一章细胞生物学
第一节细胞的化学组成
一、有机化合物中常见的化学基团名称和结构介绍
在有机物中，各原子通常以共价键（共用电子对）的方式连接，在形成共价键时，各原子都满足了最外层的稳定电子数（饱和）。
有机物中含量最多的原子通常是碳原子，碳原子和碳原子以及碳原子和其他原子以共价键连接成的碳链或碳环是各种有机物的骨架结构。
（可以以多肽链的结构来介绍该点）。
有机物中有一些常见的结构，通常会有固定的名称，下面来介绍。
1、羟基：
化学式为—OH，又称氢氧基，“羟”是化学家发明的字，以“氢”与“氧”二字各取一部份造出。
读音则是“氢”的声母（qīng）加上“氧”的韵母及声调（yǎng）
2、羰基（tāngjī）是由碳和氧两种原子通过双键连接而成的有机官能团（C=O）。
是醛，酮，羧酸，羧酸衍生物等官能团的组成部分。
3、酮基和酮
酮基是一个碳原子和氧原子形成双键，同时这个碳原子还和另外两个碳原子形成共价键结构式。
结构简式：
（—CO—），含该结构的有机物有还原性，如：
草酸 HOOC—COOH。
酮则是指结构中含酮基的有机化合物，酮的结构通式为：
R─CO─R。
4、醛基和醛
羰基中的一个共价键跟氢原子相连而组成的一价原子团，叫做醛基
5、羧基是有机化学中的基本酸基，所有的有机酸都可以叫羧酸，由一个碳原子、两个氧原子和一个氢原子组成，化学式-COOH。
如醋酸（CH3COOH）、柠檬酸都含有羧基，这些羧基与烃基直接连接的化合物，叫作羧酸。
羧酸的通式是R—COOH。
二、细胞中的有机化合物
（一）糖类
1、定义：
糖类是多羟基醛、多羟基酮的总称，一般可用Cm（H2O）n化学通式表示。
由于一些糖分子中氢和氧原子数之比往往是2：
1，与水结构相似，故又把糖类称为碳水化合物。
2、作用：
糖是生命活动的主要能源，又是重要的中间代谢物，还有些糖是构成生物大分子，如核酸和糖蛋白的成分，有些则是细胞壁的重要成分，因而具有重要意义。
2、分类
糖类化合物按其组成可分为单糖、寡糖、多糖。
如果糖类化合物中尚含有非糖物质部分，则称为糖复合物，例如糖蛋白、蛋白多糖、糖脂和脂多糖等。
（1）单糖
单糖是最简单的糖，不能被水解为更小的单位。
单糖通常含有3—7个碳原子，分别称为丙糖、丁糖、戊糖、己糖和庚糖。
天然存在的单糖一般都是D-构型。
单糖分子既可以开链形式存在，也可以环式结构形式存在。
在环式结构中如果第一位碳原子上的羟基与第二位碳原子的羟基在环的伺一面，称为α-型；如果羟基是在环的两面，称β-型。
解释D和L构型。
解释α-型和β-型。
单糖分子既可以开链形式存在，也可以环式结构形式存在。
在环式结构中如果第一位碳原子上的羟基与第二位碳原子的羟基在环的同一面，称为α-型；如果羟基是在环的两面，称β-型。
重要的单糖有以下几种：
1．丙糖如甘油醛（醛糖）和二羟丙酮（酮糖）。
它们的磷酸酯是细胞呼吸和光合作用中重要的中间代谢物。
2．戊糖戊糖中最重要的有核糖（醛糖）、脱氧核糖（醛糖）和核酮糖（酮糖）。
核糖和脱氧核糖是核酸的重要成分，核酮糖是重要的中间代谢物。
3．己糖葡萄糖、果糖和半乳糖等都是己糖。
所有己糖的分子式为C6H1206，但结构式不同，互为同分异构体。
葡萄糖是植物光合作用的产物，也是细胞的重要能源物质之一。
（2）寡糖
由少数几个（2—6个）单糖缩合而成的糖称为寡糖。
最多的寡糖是双糖，如麦芽糖、蔗糖、纤维二糖、乳糖。
1．麦芽糖麦芽糖是由一个α—D-葡萄糖半缩醛羟基与另一分子α-D-葡萄糖C4上的醇羟基缩合脱去一分子水，通过α-1，4-糖苷键结合而成。
麦芽糖是淀粉的基本单位，淀粉水解即产生麦芽糖，所以麦芽糖通常只存在于淀粉水解的组织，如麦芽中。
2．蔗糖一分子α-D—葡萄糖和一分子β-D-果糖通过α-1，2-糖苷键结合而成。
甘蔗、甜菜、胡萝卜以及香蕉、菠萝等水果中都富含蔗糖。
3.乳糖乳糖由一分子β-D-半乳糖和一分子α-D-葡萄糖通过β-1，4-糖苷键结合而成。
乳糖主要存在于哺乳动物乳汁中。
4．纤维二糖纤维二糖是纤维素的基本结构单位，由2分子的β-D-葡萄糖通过β-1，4-糖苷键结合而成。
（3）多糖
自然界数量最大的糖类是多糖。
多糖是由很多单糖分子缩合脱水而成的分支或不分支的长链分子。
常见的多糖有：
淀粉、纤维素、糖原、几丁质和黏多糖等。
1、淀粉天然淀粉由直链淀粉与支链淀粉组成。
直链淀粉是α-D-葡萄糖基以α-1，4-糖苷键连接的多糖链。
支链淀粉分子中除有α—1，4-糖苷键的糖链外，还有α-1，6-糖苷键连接的分支。
淀粉与碘有呈色反应，直链淀粉为蓝色，支链淀粉为紫红色。
在稀酸或酶的作用下，淀粉水解：
淀粉→糊精→麦芽糖→α-D—葡萄糖。
糊精是淀粉水解的最初产物，随着水解，糖分子逐渐变小，它与碘作用分别呈红色、黄色、无色。
这个反应可用于淀粉水解过程的检验。
直链淀粉
支链淀粉
2．糖原糖原是动物组织中贮存的多糖，又称动物淀粉。
糖原也是α-D-葡萄糖基以α-1，4-糖苷键连接而成的，但糖原的分支比支链淀粉多。
也就是说糖原和支链淀粉一样，既含有α-1，4-糖苷键，也含有α-1，6-糖苷键。
糖原遇碘作用呈红褐色。
3．纤维素，纤维素是一种线性的由β-D-葡萄糖基以β-1，4-糖苷键连接的没有分支的同多糖。
纤维素是植物细胞壁的主要组成成分。
纤维素不能被人消化，但是可以帮助我们清理肠道，有利于肠道健康。
食草动物可以消化纤维素是因为它们的消化管中寄生着能水解纤维素的微生物。
或者如下图所示：
4．几丁质（甲壳素）昆虫和甲壳类外骨骼的主要成分为几丁质，是N-乙酰—D-氨基葡萄糖以β-1，4-糖苷键缩合成的同多糖。
几丁质是真菌细胞壁的重要成分。
4、糖的还原性
还原糖是指具有还原性的糖类。
在糖类中，分子中含有游离醛基或酮基的单糖和含有游离醛基的二糖都具有还原性。
还原糖被氧化时，醛基氧化成羧基，称为醛糖酸。
还原性糖包括葡萄糖、果糖、半乳糖、乳糖、麦芽糖等。
斐林试剂（Fehling试剂）以及由柠檬酸、硫酸铜与碳酸钠配制的本尼迪特试剂（Benedict试剂，又称班氏试剂）常与醛糖及酮糖反应产生氧化亚铜砖红色沉淀，即试剂本身被还原，所以凡能与上述试剂发生反应的糖称为还原糖（reducingsugar），凡不能与上述试剂发生反应的糖称为非还原糖（nonreducingsugar），糖苷不能发生上述反应。
葡萄糖分子中含有游离醛基，果糖分子中含有游离酮基，乳糖和麦芽糖分子中含有游离的醛基，故它们都是还原糖。
葡萄糖与新制氢氧化铜反应方程式：
CH2OH（CHOH）4CHO+2Cu（OH）2加热CH2OH（CHOH）4COOH+Cu2O（沉淀）+2H2O
与强氧化剂反应生成醛糖二酸：
非还原性糖有蔗糖、淀粉、纤维素等，但它们都可以通过水解生成相应的还原性单糖。
1、下列属于还原糖的是（ABC）。
A．D－果糖B．D－半乳糖
C．乳糖D．蔗糖
2、组成核苷酸的糖是（ C ）。
A.葡萄糖B.半乳糖C.戊糖D.蔗糖
3．（单选）真菌细胞壁的主要成分是（D）
A．葡萄糖B．纤维素C．果胶质D．几丁质
二、脂类
脂类是生物体内一类重要的有机化合物。
它们有一个共同的物理性质，就是不溶于水，但能溶于非极性有机溶剂（如氯仿、乙醚、丙酮等）。
脂类的组成元素主要有C、H、O，但O元素含量低，C、H元素含量高，彻底氧化后可以比糖类放出更多能量。
此外，有的脂类还含有P和N。
生物体内常见的具有重要生理功能的脂类主要有三酰甘油、磷脂、类固醇、萜类、蜡等。
1．三酰甘油（脂肪）
三酰甘油也称脂肪，是由1分子甘油和3分子脂肪酸结合而成的酯。
右边结构式中Rl、R2、凡是脂肪酸的烃基链，构成三酰甘油的脂肪酸可分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。
饱和脂肪酸碳氢链上没有双键，如软脂酸、硬脂酸（含18个碳原子的酸），其熔点高。
不饱和脂肪酸的碳氢链上含有不饱和双键，如油酸（含18个碳原子的酸）含1个双键，亚油酸含2个双键，亚麻酸含3个双键，因此熔点较低。
动物脂肪大多富含饱和脂肪酸，在室温下为固态，植物油含大量油酸和亚油酸，在室温下为液态。
对于哺乳动物和人，亚油酸和亚麻酸不能自己合成，只能从外界摄取，称为必需脂肪酸。
膳食中饱和的脂肪太多会引起动脉粥样硬化，因为饱和脂肪和胆固醇均会在血管壁上沉积而形成斑块，这样就会妨碍血流，产生血管疾病。
2．磷脂
磷脂又称甘油磷脂，此类化合物是甘油的第三个羟基被磷酸所酯化，而其他两个羟基被脂肪酸酯化。
磷脂酸是最简单的磷脂，是其他复杂磷脂的中间产物。
若磷脂酸分子中的H为胆碱、胆胺、丝氨酸所取代，则分别成为卵磷脂、脑磷脂、丝氨酸磷脂等。
磷脂分子由于有磷酸及与之相连的含氮化合物，因而是有极性的分子：
它的有磷酸一端为极性的头，是亲水的，它的2个脂肪酸链为非极性的尾，是疏水的。
如将磷脂放在水面上，磷脂分子都将以亲水的头和水面相接，而倒立在水面上，成一单分子层。
如将磷脂放入水中，磷脂分子则会形成单分子微团，各分子的极性头位于微团的表面而与水接触，非极性的疏水端则藏在微团中心。
3．类固醇
类固醇分子的基本结构是环戊烷多氢菲。
最熟知的类固醇是在环戊烷多氢菲上连有一个碳氢链的胆固醇。
胆固醇是动物膜和神经髓鞘的主要成分，与膜的透性有关。
胆固醇的存在降低了膜的流动性。
性激素、维生素D和肾上腺皮质激素都属于类固醇。
有些类固醇药物称为促蛋白质合成类固醇，是人工合成的类似雄性激素的药物。
它能促进肌肉发达，增强体力，常为一些运动员服用。
这些药物有许多副作用，对运动员有严重影响，为许多体育组织所禁用。
类固醇的结构如右图：
4．萜类（萜类）
萜类是由不同数目的异戊二烯连接而成的分子。
维生素A（视黄醇）、维生素E、维生素K、类胡萝卜素都是萜类。
β-类胡萝卜素裂解就成2个维生素A，维生素A可氧化成视黄醛，对动物感光活动有重要作用。
维生素A（视黄醇）是视觉色素分子的重要组成成分，在视觉色素的分解和合成过程中维生素A有一定的分解消耗，且人和高等动物体内不能自行合成维生素A，需要从食物中吸收。
长期维生素A摄入不足将导致在昏暗光线下出现视物不清的症状，即夜盲症。
维生素A1多存于哺乳动物及咸水鱼的肝脏中，而维生素A2常存于淡水鱼的肝脏中。
由于维生素A2的活性比较低，所以通常所说的维生素A是指维生素A1。
维生素B1（硫胺素,不属于萜类）缺乏病又称脚气病，是常见的营养素缺乏病之一。
若以神经系统表现为主称干性脚气病，以心力衰竭为主则称湿性脚气病。
前者表现为上升性对称性周围神经炎，感觉和运动障碍，肌力下降，部分病例发生足垂症及趾垂症，行走时呈跨阈步态等。
后者表现为软弱、疲劳、心悸、气急等。
早期诊断、及时预防和治疗是改善预后的关键。
脚气是一种极常见的真菌感染性皮肤病.成人中70-80%的人有脚气,只是轻重不同而已.常在夏季加重,冬季减轻,也有人终年不愈.
维生素B2（核黄素）缺乏易患口角炎；维生素B12缺乏患恶性贫血；维生素C（抗坏血酸）缺乏患坏血病；维生素D缺乏患佝偻病、软骨病。
维生素K（凝血维生素）缺乏导致凝血时间延长。
维生素A、D、E、K是脂溶性的，其余为水溶性的。
5．蜡
蜡是由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所形成的脂，它存在于皮肤、毛皮、羽毛、树叶、昆虫外骨骼中，起保护作用。
蜡的疏水性比脂肪更强，覆盖在体表可以有效的有效的防止水分的蒸发散失。
比如苹果、梨的表面都有一层蜡，避免干燥。
1．（单选）下列有关脂质的叙述，错误的是（D）。
A．脂肪酸为细胞能量来源之一
B．动物性脂肪含饱和脂肪酸之量较高
C．脂肪具有保持体温及减缓内脏受撞击之功能
D．多食用含不饱和脂肪酸之脂肪，将会提高罹患冠状动脉心脏病的概率
2、以下哪些情况下膜的流动性较高（BD）。
A．胆固醇含量高B．不饱和脂肪酸含量高
C．长链脂肪酸含量高D．温度高
（脂肪酸链越短，不饱和程度越高，膜脂的流动性越高。
胆固醇分子既有与磷脂分子相结合限制其运动的作用，也有将磷脂分子隔开使其更易流动的作用。
最终效应取决于上述两种作用的综合效果。
多数情况下，胆固醇的作用是防止膜脂由液相变为固相以保证膜脂的处于流动状态。
）
三、蛋白质
蛋白质是细胞和生物体的重要组成成分，通常占细胞干重的一半以上。
蛋白质主要由C、H、0、N四种元素组成，其中氮的含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16％，因此用凯氏（KJelahl）法定氮测定蛋白质含量时，受检物质中含蛋白质量为氮含量的6．25倍。
蛋白质是高分子化合物，其基本组成单位是氨基酸。
（一）氨基酸
1．氨基酸的结构
天然存在于蛋白质中的氨基酸共有20种，各种氨基酸（除脯氨酸）在结构上的一个共同特点是，在与羧基相连的碳原子（α-碳原子）上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸，它们的不同之处在于侧链，即R基的不同。
除甘氨酸外，所有氨基酸分子中的α-碳原子都是不对称的，有L-型和D-型之分。
在天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-α-氨基酸。
2．氨基酸的分类
根据R基团极性不同，氨基酸可分为：
非极性氨基酸（9种）；极性不带电荷氨基酸（6种）；极性带负电荷氨基酸（2种：
天、谷）；极性带正电荷氨基酸（3种：
组、赖、精）。
根据成年人的营养需求，20种氨基酸又可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸足指成年人体内不能合成而必须由食物提供的一类氨基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸等8种。
精氨酸和组氨酸，在幼儿时期体内合成量满足不了生长需要，需食物补充，称为半必需氨基酸。
3．氨基酸的主要理化性质
（1）一般的物理性质α-氨基酸呈无色结晶，在水中溶解度各不相同，易溶于酸、碱，但不溶于有机溶剂。
（2）两性解离和等电点α-氨基酸在中性水溶液中或固体状态下主要是以两性离子的形式存在，即在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO—负离子。
因此，氨基酸是两性电解质。
当两性离子氨基酸溶解于水时，其正负离子都能解离，但解离度与溶液的pH值有关。
向氨基酸溶液加酸时，其两性离子的—COO-负离子接受质子，自身成为正离子，在电场中向阴极移动加入碱时，其两性离子的—NH3+正离子解离放出质子（与—OH-合成水），其自身成为负离子，在电场中向阳极移动。
当凋节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的一NH3+和一COO—的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阳极移动也不向阴极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以符号pI表示。
在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀，利用这一性质可以分离制备各种氨基酸。
（3）紫外吸收光谱各种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在远紫外区均有光吸收，而在近紫外光区仅色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸有吸收能力。
其中色氨酸最大吸收波长为279nm，酪氨酸最大吸收波长278nm，苯丙氨酸最大吸收波长为259nm。
利用紫外光法可以测定这些氨基酸的含量。
（4）重要的化学反应氨基酸不但α-氨基、α-羧基能参加反应，而且有的侧链R基团也能参加化学反应，因此可以发生的反应很多。
如：
α-氨基能与茚三酮反应产生蓝紫色沉淀（脯氨酸和羟脯氨酸则产生黄色沉淀）；α-氨基可与亚硝酸反应产生氮气，在标准条件下测定氮气体积，即可计算出氨基酸的量；一些氨基酸的R基团能与特殊的试剂发生呈色反应。
茚三酮：
与亚硝酸的反应：
（二）蛋白质的结构
已确认的蛋白质结构有不同层次，人们为了认识的方便通常将其分为一级结构、二级结构，超二级结构、结构域、三级结构及四级结构。
l，一级结构
蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构，是指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。
蛋白质分子中氨基酸主要通过肽键相互连接。
肽键是由一个氨基酸分子中的α-氨基与相邻另一个氨基酸分子中的α-羧基，通过缩水而成，这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。
多肽链上各个氨基酸由于在相互连接过程中丢失了α-氨基上的H和α-羧基上的OH，被称为氨基酸残基。
在多肽链的一端氨基酸含有一个未反应的游离氨基（—NH2），称为肽链的氨基末端氨基酸或N末端氨基酸，另一端的氨基酸含有一个尚未反应的游离羧基（—COOH），称为肽链的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。
一般表示多肽时，总是N末端：
写在左边，C末端写在右边。
肽链中除肽键外还有二硫键，它是由肽链中相应部位上两个半胱氨酸脱氢连接而成，是肽链内和肽链间的主要桥键。
2，二级结构
二级结构是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的结构或构象。
这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。
氢键：
氢原子与电负性大、半径小的原子X（氟、氧、氮等）以共价键结合，若与电负性大的原子Y（与X相同的也可以）接近，在X与Y之间以氢为媒介，生成X-H…Y形式的一种特殊的分子间或分子内相互作用，称为氢键。
（X与Y可以是同一种类原子，如水分子之间的氢键）
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由绕曲等四种。
（1）α-螺旋α-螺旋模型是Pauling和Corey等研究羊毛、马鬃，猪毛、鸟毛等α-角蛋白时提出的。
如图l-1-1所示，其特征是：
多肽链中氨基酸残基以100°的角度围绕螺旋轴心盘旋上升，每3．6个残基就旋转一圈，螺距为0．54nm，即每个残、基沿螺旋体中心轴上、升0．15nm；右手旋转；多肽链内的氢键由肽链中一个肽键的—CO的氧原子与第四个肽键的—NH的氢原子组成，每个氢键所形成的环内共有13个原子，这种螺旋称为3.613。
一条多肽链能否形成α-螺旋以及形成的螺旋体的稳定程度与R基团大小、带电状况等有关。
如多聚赖氨酸在pH7．0时，R基团带正电相互排斥，破坏螺旋形成，而在pH12时则能自发形成α-螺旋。
又如肽链内相邻残基是异亮氨酸、缬氨酸、亮氨酸等时，由于R基团较大，会阻碍α-螺旋形成。
多聚脯氨酸则由于肽键上不具有亚氨基氢，无法形成氢键，因此多肽链中只要有脯氨酸残基，α-螺旋即被中断，使多肽主链产生一个“结节”。
（2）β-折叠分两种类型，一是平行式，即所有肽链N端都在同一端，另一类是反平行式，即肽链的N端一顺一反地排列。
β-折叠结构的肽链几乎是完全伸展的，邻近两链以相反或相同方向平行排列成片层状。
两个氨基酸残基之间的轴心距离为0．35nm，β-折叠结构的氢键是由两条肽链中一条的一CO基与另一条的一NH基形成。
丝蛋白的二级结构主要是β-折叠。
如图所示。
α-螺旋β-折叠
（3）β-转角蛋白质分子的多肽链上经常出现180°的回折，在这种肽链的回折角上就是β-转角结构，由第一个氨基酸残基的—CO与第四个氨基酸残基的—NH形成氢键。
（4）自由绕曲是指没有一定规律的松散结构，酶的功能部位常常处于这种构象区域中。
3．超二级结构与结构域
近年在研究蛋白质构象、功能与进化时，引进了超二级结构和结构域（图1-1-3）的结构层次。
它们是二级结构与三级结构的过渡型构象。
超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
通常有βαβ、βββ、αα、ββ等。
如肌球蛋白、原肌球蛋白和纤维蛋白原中有一种αα超二级结构，是由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕而成的左手螺旋构象。
结构域是指多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠成紧密的球状结构，在空间上彼此分隔的各自具有部分生物功能的亚结构。
一般情况下，酶的活性部位位于两个结构域之间的裂缝中。
4.三级结构
纤维状蛋白质一般只有二级结构，而球状，蛋白质在二级结构的基础上，经过超二级结构和结构域，进一步组装成三级结构（图1-1-4）。
维持三级结构的作用力主要是一些次级键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。
其中疏水键在维持蛋白质的三级结构上有突出作用。
盐键又叫离子键，离子键（ionicbond）指带相反电荷离子之间的相互作用。
离子键属于化学键，大多数的盐，碱，活泼金属氧化物都有离子键。
疏水键是多肽链上的某些氨基酸的疏水基团或疏水侧链（非极性侧链），由于避开水而造成相互接近、粘附聚集在一起。
它在维持蛋白质三级结构方面占有突出地位。
蛋白质分子中许多氨基酸的疏水侧链有形成疏水键的倾向，由于疏水效应，这些疏水残基常被水驱入蛋白质分子内总聚集成簇，带动肽链盘曲折叠，对蛋白质三、四级结构的形成和稳定起重要作用。
范德华力 即分子间相互作用力 ，范德华力很好理解，就像人与人之间的关系，用孔子的话来说就是“近则不逊，远则怨。
”人与人之间需要有一定心灵的距离，远了会孤独，需要彼此拉近；近了，矛盾又会激化。
需要疏远。
5.四级结构
四级结构（图1-l-5）是指蛋白质分子内具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。
所谓亚单位，又称亚基，是指那些在化学上相互独立但自身又具有特定构象的共同构成同一蛋白质的肽链。
如血红蛋白有四个不同的亚基，这4个亚基以一定形式结合在一起，形成特定的构象，即是四级结构。
（三）蛋白质的理化性质
1．胶体性质蛋白质相对分子质量很大，在水溶液中所形成的颗粒具有胶体溶液的特征，如布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜等。
溶液中，蛋白质胶体颗粒带有相同电荷，彼此排斥；而且颗粒表面极性分子能与水分子形成一层水膜，将蛋白质颗粒相互隔开，因此蛋白质颗粒比较稳定，不易沉淀。
2，两性电解质蛋白质分子除了肽链两端有自由的α-氨基和α-羧基外，许多氨基酸残基的侧链上存有不少可解离的基团，所以蛋白质是两性电解质。
在酸性溶液中蛋白质带正电，在碱性淀液中蛋白质带负电。
当溶液达到某一pH值时，蛋白质所带正负电荷相等，这时溶液的pH值叫做蛋白质的等电点（pI）。
一般含酸性氨基酸较多的蛋白质，等电点偏酸；含碱性氨基酸较多的蛋白质，等电点偏碱。
可以根据不同的蛋白质的等电点，用电泳法分离蛋白质。
3．沉淀反应如果在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象.可引起沉淀反应的试剂有高浓度盐类（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，称为盐析），有机溶剂（如酒精、丙酮），重金属盐（如硝酸银、醋酸铅、三氯化铁等），某些生物碱试剂（如苦味酸、单宁酸等）.
4．变性蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子的空间结构改变，导致其理化性质、生物活性都发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。
能使蛋白质变性的化学因素有强酸、强碱、重金属离子、尿素、酒精、丙酮等；能使蛋白质变性的物理因素有加热震荡或搅拌、超声波、紫外线及X射线照射等。
蛋白质生物活性的丧失是蛋白质变性的主要特征，变性后的蛋白质最明显的理化性质改变是溶解度降低。
变性过程中不发生肽键断裂和二硫键的破坏，因而不发生一级结构的破坏；而主要发生氢键、疏水键的破坏，使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。
5．紫外吸收蛋白质在280nm的紫外光下，有最大吸收峰。
这主要是由于肽链中酪氨酸和色氨酸的R基团引起的。
因此可以用紫外线分光光度法测定蛋白质在280nm的光吸收值来测定蛋白质的含量。
6．变构作用含2个以上亚基的蛋白质分子，如果其中一个亚基与小分子物质结合，那么不但该亚基的构象发生改变，而且其他亚基的构象受影响也发生变化，结果整个蛋白质分子的构象乃至活性均会改变，这一现象称为变构作用（或别构作用）。
例如，血红蛋白有4个亚基，当02与其中一个亚基结合后，即引起该亚基的构象的改变，进而又会引起另外三个亚基构象发生变化，结果整个分子构象改变，使所有亚基更易于与氧结合，大大加快血红蛋白与氧结合的速度。
7．呈色反应蛋白质分子中因含有某
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