生化期末复习资料.docx

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生化期末复习资料

糖类

1.自然界中最重要的单糖是：

戊糖和己糖。

2.最简单的单糖含3个碳原子，有两个:

甘油醛和二羟丙酮。

（P2）

3.寡糖的命名（17）、常见糖的写法（P19）

4.自然界存在的重要二糖有三种：

蔗糖、麦芽糖、乳糖。

5.多糖：

同聚多糖：

淀粉、糖原、纤维素、几丁质。

杂多糖：

果胶。

6.糖的还原性：

无还原性：

蔗糖

有还原性：

麦芽糖、乳糖

单糖都有还原性，二糖部分有还原性。

脂类

1.按化学结构，脂类可以分为两大类：

单脂：

脂肪、油、蜡

复合脂：

磷脂、糖脂、硫脂、脂蛋白

衍生脂类：

萜类、固醇等

2.自然界常见的脂肪酸：

软脂酸和硬脂酸。

自然界常见的脂肪酸是顺势构型。

3.乳化作用：

脂肪虽不溶于水，但在乳化剂作用下，可变成很细小的颗粒，均匀地分散在水里面而形成稳定的乳状液，这个过程叫乳化作用。

4.磷脂具有双亲性，既亲水又亲油。

（别的脂类是否有此性质？

）

5.维生素D2原：

麦角固醇在阳光或紫外线照射下，可转变为维生素D2，故麦角固醇又称为维生素D2原。

蛋白质化学

1.参与组成蛋白质的有20种基本氨基酸，都是L构型。

2.常见氨基酸的三字母缩写：

Gly甘氨酸Ala丙氨酸Val缬氨酸Leu亮氨酸

Ile异亮氨酸Phe苯丙氨酸Glu谷氨酸Met甲硫氨酸

3.等电点：

当溶液在某一pH值时，蛋白质所带正、负电荷相等，即总净电荷为零，此时溶液的pH称该蛋白质的等电点（pI）。

4.氨基酸的解离和两性性质（57）

5.蛋白质的结构：

一级结构指的是以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。

二级结构指肽链主链骨架原子的相对空间位置，而不涉及残基侧链。

三级结构指在二级结构或超二级结构基础上肽链发生的再折叠、卷曲。

四级结构指由两条或两条以上多肽链构成的蛋白质分子，结构就更为复杂，其结构的最小共价单位称为亚基或亚单位。

亚基和亚基的结合方式称为四级结构。

6.二级结构有哪几种：

α-螺旋β-折叠β-转角

7.蛋白质的胶体性质：

因为蛋白质分子的直径一般在2nm~20nm的范围内，所以蛋白质溶液是胶体。

8.蛋白质的变性：

某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。

这种现象称为蛋白质的变性。

蛋白质变性的特点：

次级键被破坏

天然结构解体

一级结构没有变化

9.分离纯化蛋白质的方法：

（1）根据分子大小不同的分离方法

①透析和超过滤

透析：

将待提纯的蛋白质溶液装在半透膜的透析袋里放在蒸馏水或流水中，蛋白质溶液中的无机盐等小分子通过透析袋扩散入纯水中以此除去。

超过滤：

利用外加压力或离心力使水和其他小分子通过半透膜，而蛋白质留在膜上。

②密度梯度离心

③凝胶过滤

（2）利用溶解度差别的分离方法

①等电点沉淀法

②盐溶与盐析

盐溶：

低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，称为盐溶。

盐析：

高浓度的中性盐则可降低蛋白质的溶解度，使蛋白质发生沉淀，这种由于在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用称为盐析。

盐溶与盐析的区别：

对于难溶于水的蛋白质（如植物球蛋白），由于盐离子的加入增加了水溶液的极性，减弱了蛋白质分子间的作用力，从而促进其溶解；但当加入的盐浓度达到一定程度后，再继续加盐，蛋白质的溶解度反而降低，自溶液中析出。

③有机溶剂沉淀法

10.测定蛋白质含量的最常用方法：

①凯氏定氮法②双缩脲法③福林-酚试剂法

④紫外吸收法⑤考马斯亮蓝G-250法

核酸化学

1.核酸的组成：

核苷酸之间都是通过3’-5’磷酸二酯键连接起来的。

2.常见核苷酸的写法及代表的意思。

（P118~P119）

ADP二磷酸腺苷　　　　ATP三磷酸腺苷

FAD黄素腺嘌呤二核苷酸

FMN黄素单核苷酸

核苷酸的种类:

RNA中含有:

腺苷酸AMP,鸟苷酸GMP，

胞苷酸CMP,尿苷酸UMP。

DNA中含有:

脱氧腺苷酸dAMP,脱氧鸟苷酸dGMP，

脱氧胞苷酸dCMP,脱氧胸苷酸dTMP。

3.DNA的结构：

DNA的一级结构是组成DNA分子的脱氧核苷酸的连接方式和排列顺序。

作用力：

3’，5’-磷酸二酯键

DNA的二级结构包括双螺旋结构、三链螺旋和四链结构。

4.核酸与核苷酸的性质：

两性解离和等电点（P139~P141）

核酸的一般物理性质：

①溶解性②粘性③两性解离

核酸的磷酸基具有酸性，碱基具有弱碱性，因此，核酸具有两性电离的性质。

5.核酸的变性与复性：

（1）核酸的变性：

是指因某些理化因素的影响使维持核酸空间结构的氢键和碱基堆积力被破坏，双螺旋结构解体，形成单链无规线团状态的过程。

由于核酸的变性（或降解）而引起对紫外线吸收增加的现象称为增色效应或高色效应。

（2）核酸的复性：

变性DNA在适当的条件下（除去变性因素），可使两条分开的单链按照碱基配对规律重新缔合成双螺旋结构，这一过程称为复性。

复性时紫外光吸收减少，称为减色效应或低色效应。

6.核酸含量测定的基本方法：

A.紫外吸收法

B.定磷法

C.定糖法

D.琼脂糖凝胶电泳法

7.核酸的分子杂交：

将不同来源的DNA经热变性后缓慢冷却时，两种不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA－RNA杂合双链的过程就是核酸分子杂交。

酶学

1.酶为什么能催化化学反应：

因为酶能降低反应能。

2.米氏方程：

V：

某一底物浓度时的反应速度

Vmax：

最大反应速度

[S]：

底物浓度

Km：

米氏常数

Km的意义为反应速度是最大反应速度一半时的底物浓度。

3.酶活力测定的方法：

A.终点法：

酶反应进行到一定时间后终止其反应，再用化学或物理方法测定产物或底物量的变化。

B.动力学法：

不需要终止反应，连续测定反应过程中产物或底物或辅酶的变化量，直接测出酶反应的初速度。

C.酶偶联法

D.电化学法

用离子选择性电极跟踪测定反应过程所生成的离子或气体分子的浓度，从而得到反应的初速度。

如O2电极、H+电极等。

最常用的是：

测定一定时间内产物的生产量。

变构酶：

别构酶又称变构酶，它除了活性中心外，还有1个或几个部位可与特异性分子非共价地结合而改变酶的构象，导致活性的改变，具有这种变构调节作用的酶称变构酶。

同工酶：

是指催化相同的化学反应，但其酶蛋白的分子结构组成不同的一组酶。

多功能酶：

是指结构上仅为一条肽链，却具有两种或两种以上功能的酶蛋白。

维生素和辅酶

1.常见病缺什么维生素：

缺维生素B1:

脚气病

缺维生素B2：

口腔发炎、舌炎、眼皮红肿、角膜发炎、皮炎等。

缺维生素PP：

癞皮病

缺维生素B6：

导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。

缺维生素B11：

造成巨红细胞性贫血症。

缺维生素B12：

①儿童及幼龄动物发育不良。

②消化道上皮组织细胞失常。

③造血器官功能失常，不能正常产生红血细胞，导致恶性贫血。

缺维生素C：

造血机能障碍、贫血，血管通透性、脆性增强，血管易破裂出血，严重时肌肉、内脏出血导致死亡，称为坏血病。

缺维生素A：

夜盲症、干眼病、皮肤干燥

缺维生素D：

佝偻病、骨质疏松、易骨折、牙齿易脱落

缺维生素E：

动物缺乏维生素E时生殖器官受损而不育；肌肉萎缩、形态改变、代谢反常；红细胞破坏，发生贫血

缺维生素K：

动物缺乏维生素K，血凝时间延长，受伤后血流不凝。

因此维生素K又称为凝血维生素或抗出血维生素。

成人一般不易缺乏维生素K。

新生婴儿肠内无菌，不能合成维生素K，故易因维生素K的缺乏而暂时性出血。

2.常见辅酶含哪种维生素：

脱羧辅酶（及焦磷酸硫胺素，TPP）含：

维生素B

黄素辅酶含：

维生素B2

辅酶A含：

维生素B3（及泛酸）

脱氢辅酶含：

维生素PP

转氨辅酶含：

维生素B6

叶酸辅酶含：

维生素B11

羧化辅酶含：

生物素

辅酶B12含：

维生素B12

符号题:

C18:

2亚油酸C16：

0软脂酸

GSH还原型谷胱苷肽GSSG氧化型谷胱甘肽

NADH还原型辅酶ⅠNADPH还原型辅酶Ⅱ

NAD　辅酶Ⅰ　　　　NADP辅酶Ⅱ

TPP焦磷酸硫胺素C0A辅酶A

FMN黄素单核苷酸FAD黄素腺嘌呤二核苷酸

THFA四氢叶酸Km米氏常数

Man甘露糖m6A甲基腺苷

Met甲硫氨酸hnRNA不均一核RNA

CTP胞嘧啶核苷三磷酸GlcNACN-乙酰氨基葡萄糖

生物氧化

1、什么是氧化磷酸化作用、底物磷酸化，两者的区别？

氧化磷酸化：

代谢物的氧化（脱氢）作用与ADP的磷酸化作用相偶联而生成ATP的过程称为“氧化磷酸化作用”或“偶联磷酸化作用”。

底物磷酸化：

没有氧气参加，只需要代谢物脱氢（氧化）及其分子内部所含能量从新分布，即可生成高能磷酸键，这种作用称为“底物磷酸化”或“代谢物水平的无氧磷酸化”。

区别：

是否有O2参与

2、氧化磷酸化作用的机理？

（化学渗透假说）

化学渗透假说要点：

1　电子传递和ATP的形成之间起偶联作用的是H+电化学梯度

2　呼吸链的电子传递过程是把质子从线粒体内膜向外运输，从而造成线粒体内膜两侧的浓度差和电位差，从而促使ADP与无机磷酸形成ATP。

（P254）

3、呼吸链概念、组分，电子传递顺序，抑制剂的部位，解偶联剂的定义、作用？

呼吸链的概念:

线粒体基质中底物被氧化，脱下来的氢形成FADH2和NADH，然后通过多种酶及辅酶组成的传递体的传递，最后电子传给O2用于生成水。

这种由载体组成的电子传递系统称为电子传递链，也称为呼吸链。

呼吸链的组分：

1）以NAD或NADP为辅酶的脱氢酶

2）黄素蛋白酶类

3）铁-硫蛋白类

4）辅酶Ｑ（CoQ）或泛醌（UQ）

5）细胞色素类

电子传递顺序：

NADH复合物ⅠCoQ复合物ⅢCytc复合物ⅣO2

FAD

Fe-s

鱼藤酮、安密妥抗霉素氰化物、CO、N3-

复合物Ⅱ

琥珀酸

解偶联剂的定义：

引起解偶联作用的物质称为解偶联剂。

解偶联剂的作用机理：

糖代谢

1、糖代谢的几种途径，发生部位，生理意义？

糖酵解途径（EMP）：

发生在细胞质

生理意义：

①为机体提供能量

②为某些厌氧生物及组织细胞生活所需

三羧酸循环途径（TCA）:

发生在线粒体基质

生理意义:

①TCA代谢是机体获取能量的主要途径

②TCA是物质代谢的总枢纽

③三羧酸循环的中间产物也可作为合成细胞组织成分碳骨架的前身物质

磷酸戊糖途径（PPP）:

发生在细胞质

生理意义：

①NADPH为许多物质的合成提供还原力

②维护红细胞及硫基蛋白的正常

③HMS是联系戊糖代谢的途径

④HMS也可为细胞提供能量

2、糖原生作用、糖异生作用

糖原生作用定义：

以葡萄糖或其他单糖（如果糖、半乳糖等）为原料合成糖原，此过程称为糖原生成作用

糖异生作用定义：

由非糖物质（如乳酸、甘油、丙酮酸以及某些氨基酸）为原料合成葡萄糖或糖原，此过程称为糖异生成作用

3、糖原代谢的调节（见自己画的图P262）

脂质代谢

1、脂肪酸降解的途径？

（P322）

β-氧化

β-氧化在线粒体中，氧化后形成乙酰CoA

过程：

①脂肪酸的活化（脂肪酸转变为脂酰辅酶A）

②脂酰CoA转运入线粒体

③β-氧化过程

（脂酰CoA在线粒体基质中进行β-氧化）

4步反应：

脱氢、水化、再脱氢和硫解

反应产物：

1分子乙酰CoA

比原脂酰CoA少2个碳脂酰CoA）

其他氧化途径：

α-氧化，ω-氧化

2、脂肪酸的合成代谢（P330）

过程：

①饱和脂肪酸的从头合成（细胞质中）

②脂肪酸碳链的延长（线粒体或内质网系统中可合成18个C以上的高级脂肪酸

③不饱和键的形成

特点：

起酰基载体作用的是酰基载体蛋白（ACP）

蛋白质和氨基酸的代谢

1、蛋白质的降解途径？

2、氨基酸的代谢？

脱氨：

氧化脱氨作用

转氨作用

联合脱氨作用

非氧化脱氨作用

脱酰胺基作用

转氨基作用特点：

①只有氨基的转移，没有氨的生成

②催化的反应可逆

③其辅酶都是磷酸吡哆醛

联合脱氨基作用：

L-氨基酸在体内不是直接氧化脱氨，而是先与α-酮戊二酸经转氨作用变为相应的α-酮酸和谷氨酸，谷氨酸可通过2种方式氧化脱氨

①转氨偶联氧化脱氨

②转氨偶联嘌呤核苷酸循环脱氨

脱羧：

直接脱羧作用

羟化脱羧基作用

3、糖、脂质、蛋白质相互之间的转化关系？

（1）糖可以变成脂肪，其途径为：

糖经酵解可变成磷酸二羟丙酮，再经甘油磷酸脱氢酶催化变成a-磷酸甘油；糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，再经脂肪酸合成途径变成脂肪酸；a-磷酸甘油和活化的脂肪酸可生成脂肪。

（2）脂肪也可转变成糖，其途径是脂肪分解产生的甘油经糖原异生作用变成糖原；脂肪酸分解产生的乙酰CoA也可通过三羧酸循环变成草酰乙酸，少量变成糖。

（3）糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸和草酰乙酸可通过氨基化作用或转氨作用分别变成丙氨酸、谷氨酸和天冬氨酸，糖还可以转变成其它非必须氨基酸，但不能合成必须氨基酸。

（4）蛋白质由氨基酸组成，故可在体内转变成糖，其途径是氨基酸脱氨成α-酮酸，再经草酰乙酸沿酵解逆途径成糖原

（5）脂肪合成蛋白质的可能性是有限的。

脂肪酸变成氨基酸，实际上仅限于谷氨酸。

（6）蛋白质可在体内间接地转变为脂肪，生糖或生酮氨基酸在代谢过程中可生成乙酰CoA，再合成脂肪酸；生糖氨基酸可直接或间接变成丙酮酸，再转变成甘油。

三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大类物质彻底氧化的共同途径。

核酸代谢

1、嘌呤、嘧啶的降解？

嘌呤：

腺嘌呤和鸟嘌呤经脱氨氧化转变为黄嘌呤再进行降解，不同种类的生物分解嘌呤碱的酶系不同。

灵长类、鸟类、爬虫类以及大多数昆虫中嘌呤的最终产物为尿酸；除灵长类以外的哺乳动物、腹足类则为尿囊素；某些硬骨鱼中则尿囊素再继续分解为尿囊酸；大多数鱼类、两栖类中尿囊酸再分解为尿素和乙醛酸；海洋无脊椎动物星虫类、甲壳类则将尿素分解为氨和CO2。

发生部位：

体内嘌呤核苷酸的分解代谢主要发生在肝、小肠及肾中。

嘌呤代谢失调：

尿酸过多导致关节红肿疼痛（痛风病）、尿路结石、肾结石

嘧啶：

嘧啶分解时有氨基的首先水解脱氨基。

胞嘧啶首先水解脱氨基，转化为尿嘧啶，尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原打破环内双键后，水解开环成链状化合物，再水解成CO2、NH3、β-丙氨酸、β-氨基异丁酸，后者脱氨基后进入有机酸代谢或直接排出体外。

2、什么事半保留复制？

DNA复制时亲代DNA的两条链解开，每条链作为新链的模板，从而形成两个子代DNA分子，每一个子代DNA分子包含一条亲链和一条新合成的链。

DNA复制的特点：

半保留复制、形成两条链（前导链，后续链），一段一段合成，最后由DNA连接酶连接而成

3、什么是转录、逆转录、翻译？

转录：

是指以DNA的一条链为模板合成互补的RNA的过程

逆转录：

在逆转录酶的作用下，以RNA为模板合成DNA的过程。

（病毒里既有转录，也有逆转录）

翻译：

是依照mRNA的信息合成蛋白质的过程。

需要：

mRNA、核糖体

4、DNA形成时的引物？

5、转座、转座子？

转座：

有一种异常的重组类型，是一段DNA序列插入到另一段DNA序列中，而不依赖于序列同源性，这种使某些元件从一个位置向其他位置的移动方式是转座

转座的方式：

①非复制性转座

②复制性转座

③保守性转座

转座子：

一种可以由染色体的一个位置转移到另一位置的遗传因子，也就是一段可以发生转座的DNA，称为转座子。

特点：

①转座子是不必借助同源序列就可以移动的片断,即转座作用与供体和受体的序列无关;

②原核生物和真核生物都有转座子;

③转座序列可沿染色体移动,甚至在不同染色体间跳跃（跳跃基因）

6、DNA、RNA合成时所需的酶？

DNA聚合酶、引物合成酶、DNA连接酶、解链酶、

DNA拓扑异构酶

RNA聚合酶