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生化复习
第一章绪论
1.生物化学：
是研究生命有机体的化学组成、维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学，即研究生命活动化学本质的学科。
2.生物机体的化学组成：
生物机体的主要元素组成：
C、H、O、N、P、S。
生物机体的化学组成：
水分、盐类、碳氢化合物等。
其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素、激素等。
一般，各种生物机体中各组成物质间的比例基本固定。
3.生物化学发展经历的三个阶段：
（1）叙述生物化学阶段：
为生物化学发展的萌芽时期，只能对生物体组成成分及含量等进行分析、测定等研究。
（2）动态生物化学阶段：
在叙述生物化学基础上，进一步深入研究生物体内各种物质代谢变化的规律及其动态平衡的机理，并探讨酶、维生素、激素等参与代谢反应的重要作用。
（3）机能生物化学阶段：
在动态生物化学基础上，结合生理机能研究体内的化学变化。
4.我国近代生物化学主要研究成果：
20世纪20年代后期，创立了血滤液制备、血糖测定等方法；在蛋白质研究中，提出了蛋白质变性学说；在免疫化学上，首次使用了定量分析法研究抗原-抗体反应机理。
人工合成蛋白质方面：
1965年，人工合成具有生物活性的蛋白质：
结晶牛胰岛素。
1972年，用X光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。
1979年12月27日，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。
1981年，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。
第二章蛋白质
1.必需氨基酸：
在某些生物体内（如人和大白鼠）不能合成或合成量不足以维持正常的生长发育，因此必需依赖食物供给的氨基酸
非必需氨基酸：
可由机体自行合成维持正常生长发育的氨基酸
按氨基酸分子在溶液中表现的酸、碱性质，可分为：
1．中性氨基酸：
包括8种非极性氨基酸和7种非解离的极性氨基酸，共15种。
2．酸性氨基酸：
天冬氨酸、谷氨酸。
解离后溶液呈酸性，分子带负电荷。
3．碱性氨基酸：
赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
解离后，分子携带正电荷。
2.氨基酸的等电点：
当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时，则氨基酸所带净电荷为0，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称该氨基酸的等电点，即pI值。
3.氨基酸的等电点的实际意义：
由于在等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。
利用这一性质，可以分离制备某些氨基酸。
利用各种氨基酸的等电点不同，可通过电泳法、离子交换法等方法进行混合氨基酸的分离和制备。
（1）中性：
丙氨酸。
PI=（PK1+PK2）/2=（2.34+9.69）/2=6.02
（2）酸性：
天冬氨酸。
PI=（PK1+PKR）/2=（2.09+3.86）/2=2.97
（3）碱性：
赖氨酸。
PI=（PK2+PKR）/2=（8.95+10.53）=9.74
4.蛋白质各级结构的定义及主要维持作用力
（1）蛋白质的一级结构：
即多肽链内氨基酸残基从N端到C端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
一级结构中起维持作用的化学键有肽键和二硫键，均为共价键。
二硫键由肽链中相应部位的两个半胱氨酸残基的巯基-SH脱氢连接而成，是连接肽链内或肽链间的主要桥键。
（2）蛋白质的二级结构：
是肽链主链不同肽段通过自身的相互作用、形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元，主要有有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
维持二级结构最重要的作用力：
氢键
（3）蛋白质的三级结构：
指的是多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α-螺旋、β-折叠、β-转角等二级结构相互配置而形成的特定的构象。
维持三级结构最重要的作用力：
疏水键
三级结构即单链蛋白质分子的特征性空间结构，也是其最高级结构
（4）蛋白质的四级结构：
指由相同或不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白结构。
维持四级结构最重要的作用力：
氢键、离子键、疏水键和范德华力等次级键。
第三章核酸
1.核酸的水解过程：
核酸酶
核酸
核苷酸酶
核苷酸
核苷酶
磷酸核苷
核糖或脱氧核糖碱基
2.核酸的一级结构简式：
5’pApTpGpC3’DNA
3.DNA双螺旋结构模型要点：
DNA双螺旋模型由Waston和Crick于1953年提出。
双螺旋的基本特征：
（1）结构：
DNA由两条反向的多核苷酸链互相平行地绕同一轴右旋而成，螺旋直径2nm。
螺旋两侧是两条多核苷酸链的戊糖-磷酸骨架，即主链。
碱基层叠于螺旋内侧。
相邻两核苷酸间存在36º角，螺距高3.4nm。
大沟和小沟。
（2）碱基互补：
两条链借碱基对间的氢键结合在一起。
由于双螺旋直径有限，一条链上的嘌呤碱必须与另一条链上的嘧啶碱相匹配。
碱基构象研究表明：
A与T配对，形成2个氢键；G与C配对，形成3个氢键。
碱基互补原则的生物学意义：
作为DNA复制、转录及反转录的分子基础。
（3）稳定因素：
①碱基堆积力：
当碱基堆积成有规律结构时，就形成疏水核心，从而有利于互补碱基间形成氢键。
②氢键：
能量弱但数量众多，是重要辅助因素。
③离子键：
双螺旋主链上带负电的磷酸基与介质中带正电的阳离子间可形成离子键，可减少双链间的静电斥力。
4.为什么核酸和核苷酸均为两性电解质：
核酸和核苷酸既有碱性基团，又有磷酸基团，因此都是两性电解质。
碱基中，由于嘧啶和嘌呤环上的氮及其他基团具有结合或释放H+能力，所以，兼有两性解离性质。
戊糖的存在，会加强碱基的酸性解离。
磷酸的存在，则使核苷酸具有较强的酸性。
所以，核苷酸为两性电解质。
5.增色和减色效应
减色效应：
核酸紫外光的吸收值常比组成的核苷酸成分的吸收值总和少30-40%
由于在有规律的双螺旋结构中，碱基紧密地堆积在一起，影响受光面积造成。
增色效应：
当核酸变性或降解时，双螺旋结构解体，两条链分开形成单链，双螺旋分子内部的碱基暴露，紫外吸收值升高，此现象称增色效应。
6.Tm值及其影响因素：
通常把热变性过程中光吸收达到最大吸收一半时的温度称为该DNA的熔点或溶解温度，用Tm表示。
影响核酸Tm值的自身因素，如：
碱基组成、分子形状等。
外界条件，如：
介质离子浓度等。
第四章酶
1.酶与一般催化剂的异同点：
1．相同点：
（1）用量少而催化效率高：
（2）不改变化学反应平衡点：
（3）可降低反应活化能：
2．不同点：
即酶作为生物催化剂，具有的特性。
（1）催化效率高：
（2）酶的作用具有高度专一性：
（3）酶易失活：
（4）酶的催化活性受到多种方式的调控，如：
抑制剂调节、反馈调节、激素调控等。
（5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子等辅因子有关
2.辅酶与辅基
辅酶：
通常把与酶蛋白结合比较松弛，可用透析法除去的小分子有机物称为辅酶
辅基：
与酶蛋白较结合比较紧密，不易用透析法除去的小分子物质称为辅基
3.酶原激活的原理及酶原激活的生物学意义：
原理：
有些酶从生物体内合成出来时，仅仅是其无活性的前体形式，称酶原。
酶原必须在一定条件下，被打断一个或几个特殊肽键，使构象发生一定变化后，才具有活性，此过程称酶原的激活。
酶原激活的生物学意义：
哺乳动物消化系统中的一些蛋白酶都是先以酶原形式被分泌出来，然后再被激活。
此现象具有保护消化道本身的生物学意义。
胰蛋白酶原被从胰腺中分泌，进入小肠。
在小肠中含Ca2+的环境中受肠激酶的激活，酶原N-端的第6、7个氨基酸残基：
赖氨酸和异亮氨酸残基间的肽键被打断，水解失去六肽：
缬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-天冬氨酸-赖氨酸，使酶蛋白构象变化，形成活性中心，从而成为有活性的胰蛋白酶。
胰蛋白酶酶原存在的意义：
保护胰腺。
4.酶作用的专一性：
酶对底物及其所催化反应的选择性十分严格。
一种酶只能作用于一种物质或一类分子结构相似的物质，使其发生一定的化学反应，得到一定的反应产物。
（一）绝对专一性：
有些酶只能催化一种底物进行一种反应。
如：
脲酶。
（二）相对专一性：
有些酶能作用于一类化合物或化学键。
1．键的专一性：
有些酶只对某种化学键起作用，而对组成该键的基团要求不严。
2．基团专一性：
有些酶除要求底物具有特殊化学键外，还对组成化学键一侧或两侧的基团有一定要求。
（三）立体异构专一性：
当底物具有异构体时，酶只能作用于其中一种，这种性质称立体异构专一性。
1．旋光异构专一性：
酶只能作用于一种旋光异构体，而对另一种毫无作用。
2．几何异构专一性：
针对具有不同构型、不同双键类型等的底物，酶所具有的专一性。
5.诱导契合学说：
1958年，Koshland提出诱导契合学说。
主要内容：
当酶分子与底物分子互相接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，构象发生了有利于与底物结合的变化，有关的各个基团达到正确的排列与定向，因而使酶与底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。
反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。
6.S如何影响V，如何从理论上及用米氏公式分别解释二者关系?
底物浓度对酶促反应速度的影响：
当底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而升高，反应速度与底物浓度几乎成正比；
当底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度也随之升高，但不显著；
当底物浓度继续增大时，反应速度则趋于极限值，此时再增加底物浓度，反应速度几乎不再改变。
反应所能达到的最大反应速度V取决于酶浓度。
用米氏公式解释v与[S]的关系：
Vmax[S]
v=———
Km+[S]
当底物浓度[S]较低时，即[S]〈〈Km时，Km+[S]→Km+0→Km，米氏公式表现为：
v=（V[S]）/Km。
即反应速度v与底物浓度[S]成正比，即曲线的起始部分；
当[S]很高时，[S]〉〉Km，则Km+[S]→0+[S]→[S]，米氏公式表现为：
v=（V[S]）/[S]=V。
即此时的反应速度与底物浓度[S]无关，而恒定在V值处不变，即水平线部分。
7.什么是Km值，有何特征？
米氏常数Km值：
即酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位：
摩尔/升。
米氏常数Km的特点：
①Km值是酶的特征常数之一，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。
②Km值可用来近似表示酶对底物亲和力的大小，且Km值越小，则亲和力越大。
8.酶的抑制作用：
引起抑制作用的物质称抑制剂，它们能与酶分子中某些必需基团发生化学反应，因而引起酶活力下降，致使酶反应速度减慢。
根据抑制剂与酶的作用方式及引起的抑制作用是否可逆，可分为：
1．不可逆抑制作用：
这类抑制剂常以较牢固的共价键与酶蛋白中基团结合，使酶活力受抑制，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂。
2．可逆性抑制作用：
这类抑制剂与酶蛋白的结合可逆，可用透析等方法除去抑制剂，恢复酶活性。
根据抑制剂与底物间的关系，可逆性抑制作用又可分为：
（1）竞争性抑制作用：
当抑制剂I与酶E结合后，即妨碍了底物S与酶的结合，减少了酶对底物的作用机会，从而降低了酶活力，称竞争性抑制作用。
实质：
抑制剂I具有与底物S类似的结构，与S争夺E活性中心的底物结合部位。
可通过增加[S]的方法，来减小这种抑制作用，甚至完全消除。
（2）非竞争性抑制作用：
抑制剂可与底物同时结合在酶的不同部位，即酶与抑制剂结合后，不妨碍酶与底物结合。
但形成的酶-底物-抑制剂三者复合物ESI不能分解产生产物P。
（3）反竞争性抑制作用：
酶E必须先与底物S结合生成ES，才能继续与抑制剂I结合为ESI。
但ESI不能分解产生正常的产物P。
这类抑制作用很少见。
9.酶的活力单位：
一个酶活力单位指在特定条件下，即T=25℃，最适pH值，适当的底物浓度，其他条件均采用最适条件，此时1分钟内能转化1微摩尔底物所需的酶量。
用酶活力单位U表示
比活力：
指每毫克蛋白质中所含的酶活力单位，用酶活力/毫克酶蛋白来表示。
第五章生物氧化和氧化磷酸化
1.生物氧化：
生物细胞将糖、脂、蛋白质等燃料分子氧化分解，最终生成CO2和H2O释放出能量，并偶联ADP磷酸化生成ATP的过程，称为生物氧化。
2.生物氧化中如何生成二氧化碳和水？
生物氧化中二氧化碳的生成：
生物氧化中产生的二氧化碳是由底物在酶的催化下，经一系列脱氢、加水等反应先转变为含羧基的化合物，即有机酸类，再经脱羧作而生成的。
脱羧反应可分为两类：
（一）直接脱羧反应：
分子结构中已具有羧基的底物，如：
α-羧酸、α-氨基酸等，可由生物体内脱羧酶催化直接脱羧。
如：
酵母、细菌、植物等体内的脱羧酶，可使α-酮酸直接脱羧，产生二氧化碳和相应的醛。
（二）氧化脱羧反应：
α-酮酸可在脱氢酶系作用下，进行氧化脱羧。
即在脱羧的同时，伴随有氧化或脱氢反应的发生。
此反应机理较复杂，也需要较复杂的酶系催化。
如：
丙酮酸氧化脱羧，催化此反应的丙酮酸脱氢酶系包括丙酮酸脱氢酶和四种辅助因子：
NAD+、HSCOA、TPP和硫辛酸。
生物氧化中水的生成：
生物氧化中生成的水，是由代谢物脱下的氢经生物氧化作用与吸入的氧结合而成的。
首先，反应底物在脱氢酶的催化下脱氢，脱下的氢一般需经一系列传递体依次传递；其次，氧分子也必须经过氧化酶的激活，才能与传递而来的氢结合成水。
即生物体内主要以脱氢酶、传递体及氧化酶组成的生物氧化体系来促进水的生成。
3.两条典型呼吸链传递电子的顺序与P/O比：
①NADH呼吸链：
NAD+→FMN→COQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2P/O=3
②FADH2呼吸链：
FAD→COQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2P/O=2
4.Cytaa3与其他细胞色素类有何主要不同？
（1）细胞色素的辅基与酶蛋白的连接方式不同。
（2）Cytaa3分子中，除有铁卟啉外，还含有2个铜原子，也可依靠其化合价变化来传电子，即：
Cu+←→Cu2++e
（3）除Cytaa3外，其余细胞色素中的铁原子均与卟啉环和酶蛋白形成6个共价键或配位键，所以不能再与O2、CO、CN—等结合。
第六章糖代谢
1.淀粉水解过程：
淀粉→糊精→麦芽糖→葡萄糖
2.四类淀粉酶特征比较：
（1）α-淀粉酶：
此酶水解淀粉生成的产物构型均为α-型，故得名。
此酶只能水解α-1，4-糖苷键，可从淀粉链的内部或两端任何具α-1，4-糖苷键处开始水解，所以水解速度较快。
此酶不能水解麦芽糖。
此酶主要使淀粉水解为糊精。
（2）β-淀粉酶：
此酶作用于α-1，4-糖苷键，在催化水解时还起到转位作用，使产物由α-型转变为β-型，故得名。
它只能从淀粉链非还原性末端起，以麦芽糖为单位长度，主要水解产物为β-麦芽糖。
此酶不能水解α-1，6-糖苷键。
此酶主要存在于植物种子和块根中。
（3）γ-淀粉酶：
此酶能作用于α-1，4及α-1，6-糖苷键，从淀粉链非还原性末端开始水解。
此酶不能水解单独存在的α-1，6-糖苷键，且在催化水解时也起到转位作用，主要水解产物是β-葡萄糖。
（4）脱支酶：
又称α-1，6-糖苷键酶，可水解支链淀粉分支点上的α-1，6-糖苷键，产物为α-型的。
此酶主要起协同水解作用。
3.有氧条件和无氧条件下EMP途径有何不同：
有氧条件下，糖经EMP途径生成丙酮酸，唯一不同是：
EMP途径第6步中产生的2个氢，在EMP中被用于还原丙酮酸，而在有氧氧化中，这两个氢通过NADH呼吸链，因而比糖酵解多产生3×2=6摩尔ATP。
4.葡萄糖有氧氧化产能计算：
（表格）
1摩尔G有氧分解可净得38个ATP。
从糖原开始氧化，则产生38+1=39个ATP。
已知：
1摩尔G完全氧化为二氧化碳和水时，共放出2867.48KJ能量。
解：
38×30.514
η=——————-----×100%=40.4%
2867.48
第七章脂类的代谢
1.什么叫β-氧化及命名原因
1904年，Knoop提出脂肪酸在体内的氧化作用是从羧基的β-碳原子开始的，碳链逐次断裂，每次产生一个二碳单位，即乙酰CoA，这就是β-氧化学说。
脂肪酸的降解发生在β-位碳原子上，所以称β-氧化作用
2.奇数及偶数个C脂肪酸如何彻底氧化
含奇数个碳原子的脂肪酸经β-氧化，每次切下两个C原子，最后生成若干分子乙酰辅酶A及1分子丙酰辅酶A。
丙酰辅酶A经羧化生成琥珀酰辅酶A，经TCA循环被分解成二氧化碳和水。
乙酰辅酶A直接经TCA循环被分解成二氧化碳和水。
含偶数个碳原子的脂肪酸经β-氧化，每次切下两个C原子，最后生成若干分子乙酰辅酶A。
乙酰辅酶A直接经TCA循环被分解成二氧化碳和水。
3.β-氧化产能计算
以软脂酸CH3（CH2）14COOH为例，第1次循环：
一分子乙酰辅酶A经TCA循环氧化产ATP数=12摩尔
一分子FADH2经FADH2呼吸链产ATP数=2摩尔
+）一分子NADH+H+经NADH呼吸链产ATP数=3摩尔
——————————————————————————
共计17摩尔ATP
但在反应
（1）：
脂肪酸活化时，需消耗1摩尔ATP。
所以，第1次循环中净得ATP=17—1=16摩尔
在第2、3…次循环中，脂肪酸无需再活化，因此每次循环净得ATP17摩尔。
第7次循环中，可得2分子乙酰辅酶A、1分子FADH2和1分子NADH+H+。
所以软脂酸β-氧化7次循环，共产ATP数：
16+17×5+（17+12）=130摩尔ATP。
1摩尔软脂酸完全氧化为CO2+H2O时，共放能9790.56KJ。
解：
产能效率η=（130×30.514）×100%/9790.56=40.6%
若是1摩尔硬脂酸CH3（CH2）16COOH，经β-氧化产ATP数=16+17×6+（17+12）=147摩尔ATP
4.酮体生成的原因及危害
长链脂肪酸在肝脏中经β-氧化作用，产生大量乙酰辅酶A。
大部分乙酰辅酶A可参加TCA循环或被用于脂肪酸合成；在肝细胞中则因有几种活性很强的酶，能将乙酰辅酶A缩合为乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，临床上把这三者合称为酮体。
其中，乙酰乙酸占30%，β-羟丁酸占70%，丙酮的生成量极少。
危害：
血中酮体积累，临床上称酮血症。
患者随尿液排出大量酮体，表现为酮尿症。
酮体中的乙酰乙酸和β-羟丁酸都是酸性物质。
若在体内积累过多，会使血液pH值下降，造成酸中毒。
恶性循环。
第八章蛋白质及氨基酸代谢
1.联合脱氨基作用：
氨基酸的转氨基作用虽然在生物体内普遍存在，但只靠转氨作用并不能最终使氨基脱掉。
同时，氧化脱氨作用也不能满足机体的脱氨基的需要。
因此一般认为大多数L-氨基酸在体内不是直接氧化脱氨，而是先与α-酮戊二酸经转氨作用变为相应的α-酮酸和谷氨酸；谷氨酸可通过两种方式氧化脱氨基。
（α-氨基酸先与α-酮戊二酸经转氨基，生成相应的α-酮酸和谷氨酸；谷氨酸再氧化脱氨基。
这种由转氨基和氧化脱氨基配合进行的作用称联合脱氨基。
）
2.脱羧基的产物及其继续转化
氨基酸脱羧生成CO2和胺。
动物体内的胺氧化酶可催化胺继续氧化为醛及氨；醛被进一步氧化为脂肪酸，再沿脂类代谢途径分解。
高等动、植物都有保留并再利用体内氨的能力。
还有部分氨以尿素、尿酸，甚至氨的形式排出体外。
谷氨酸脱氢酶
α-酮戊二酸+NH3+NADH+H+--------谷氨酸+NAD++H2O
3.缺乏尿素循环酶类的人为何无法使用蛋白质，如何治疗？
为何会对病人的中枢神经系统及肝脏造成毒害？
症状：
病人食用蛋白质，就会引起中毒。
其血液中含大量游离氨，神经系统发育停滞，智力迟钝等。
原因：
其蛋白质代谢中产生的氨无法转化为尿素排出，只能在体内积累。
治疗：
将膳食中的蛋白质换成必需氨基酸相对应的酮酸
高浓度游离氨对中枢神经系统的毒害原因：
①在线粒体中，发生：
NH3+α-酮戊二酸+NADH+H+←→谷氨酸+NAD++H2O
②α-酮戊二酸同时又是TCA循环中间产物。
二反应争夺α-酮戊二酸，反应①占优势，TCA循环因缺乏中间产物α-酮戊二酸而被迫减速甚至停顿，呼吸链也受影响，从而使对O2浓度最敏感的脑组织表现缺氧。
高浓度游离氨对肝脏的毒害：
在肝脏中，也因TCA循环的停顿而使脂类代谢产生的乙酰辅酶A无法彻底氧化分解，而只能转变为酮体。
酮体中多为酸性物质，过量积累会使血液pH值下降，出现酸中毒现象
4.生糖氨基酸：
生糖氨基酸可降解为丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸、琥珀酰CoA和延胡索酸等糖代谢中间产物。
如天冬氨酸
生酮氨基酸：
其分解产物为乙酰CoA或乙酰乙酸。
在体内能转变为酮体，按酮体利用途径代谢，乙酰CoA还可进入脂肪酸合成途径。
如亮氨酸。
生糖兼生酮氨基酸：
中间产物能转变为糖及酮体的称生糖兼生酮氨基酸。
如赖氨酸、苯丙氨酸
第九章核酸及核苷酸的代谢
1.限制性内切酶:
根据核酸酶对第底物的选择性不同将核酸酶分为核糖核酸酶、脱氧核糖核酸酶和具有位点专一性的核酸酶，这种核酸酶称为限制性内切酶。
2.核苷酸的从头合成和补救途径：
利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料经过一系列复杂的酶促反应合成核苷酸，称从头合成途径。
利用体内游离的碱基或核苷，经过比较简单的反应合成核苷酸，称为补救途径。
细胞中，当从头合成途径不能满足生长需要时，一般都能经补救途径合成新核苷酸。
3.嘌呤及碱基环上各原子来源：
书本P290H和P294
4.AMP、GMP、CTP如何经转化而来（书本）
（1）IMP+天冬氨酸+GTP↔SAMP+GDP+Pi
（2）SAMP→AMP+延胡索酸
这两步反应的本质：
在C6上加上一个氨基。
所以，AMP由IMP氨基化而来。
IMP+NAD++H2O→XMP+NADH+H+（氧化）
（2）XMP+NH3+ATP→GMP+AMP+ppi（在C2上氨基化）
所以，GMP由IMP氧化、氨基化而来。
CTP是在UTP水平上氨基化而成。
（1）UMP+ATP→UDP+ADP（磷酸化）
（2）UDP+ATP→UTP+ADP（磷酸化）
（3）UTP+NH3+ATP+H2O→CTP+ADP+Pi
（氨基化）
第十章物质代谢的相互联系
与调节控制
1.代谢调节的各级水平
就整个生物界看，代谢调控在四个水平上进行，即：
分子水平（酶水平）、细胞水平、激素水平及神经水平上的调节。
其中，分子水平的调控较单一，主要通过控制酶的作用来实现，又称“酶水平的调节”，是最基本的调节方式。
激素和神经的调节属于高级水平的调节。
2.酶含量的调节:
改变酶的含量是通过调节酶合成或降解的速度来改变酶浓度.细胞内不断合成新酶,也不断降解原有的酶,从而使酶的含量和种类改变而调节细胞中代谢的活性和类型.
酶活性的调节:
在酶含量不变的情况下可以通过改变酶的构象或结构来调节酶的活性.
3.酶合成的诱导及阻遏作用机理
1900年，发现了酶合成的诱导作用,酶合成的阻遏作用是T·Monod在1953年发现的。
1961年，J·Monod和F·Jacod根据酶合成的诱导和阻遏现象，提出操纵子模型设想。
如：
大肠杆菌乳糖操纵子模型。
现象：
大肠杆菌在利用乳糖作为唯一碳源时，需要水解乳糖的β-半乳糖苷酸及催化乳糖透过大肠杆菌质膜的半乳糖苷透性酶。
乳糖操纵系包括：
三个结构基因Z、Y和A、调节基因R、启动基因P和操纵基因O及终止基因。
三个结构基因Z、Y、A作为一个单位，同时转录、翻译。
转录时，由RNA聚合酶结合到启动基因I上，右行，同时转录三个结构基因，转录最后终止于终止基因T。
图a：
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