高中生物 第二章 第二节 生命活动的主要承担者教案 新人教版必修1.docx

高中生物 第二章 第二节 生命活动的主要承担者教案 新人教版必修1.docx

《高中生物 第二章 第二节 生命活动的主要承担者教案 新人教版必修1.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《高中生物 第二章 第二节 生命活动的主要承担者教案 新人教版必修1.docx（15页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。

高中生物第二章第二节生命活动的主要承担者教案新人教版必修1

第2节　生命活动的主要承担者

一、教学目标

1.说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。

2.概述蛋白质的结构和功能。

3.认同蛋白质是生命活动的主要承担者。

4.关注蛋白质研究的新进展。

二、教学重点和难点

1.教学重点

（1）氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。

（2）蛋白质的结构和功能。

2.教学难点

（1）氨基酸形成蛋白质的过程。

（2）蛋白质的结构多样性的原因。

三、教学策略

本节是第2章的重点内容。

教学应从学生生活经验出发，使学生通过学习明确蛋白质的结构多种多样，在生命活动中承担着多种多样的功能，是非常重要的生物大分子。

建议采用“提出问题—获取信息—解决问题”的教学模式。

1.通过“问题探讨”“思考与讨论”的表达交流活动，使学生获得有关蛋白质和氨基酸结构的知识。

“问题探讨”中学生的讨论会给教学提供丰富的素材，教师要利用学生对蛋白质和氨基酸的认识，开展教学活动。

通常学生能够说出一些富含蛋白质的食品，也知道蛋白质对人的生活非常重要，但对于蛋白质的结构以及氨基酸的结构是陌生的。

因此教师要引导学生对比观察几种氨基酸的结构，利用已有的化学知识，识别氨基酸，在对比的基础上找出不同氨基酸分子共有的结构，写出氨基酸分子的结构通式，为理解氨基酸形成蛋白质奠定基础。

根据学生对氨基酸结构的认识情况，利用“氨基酸形成蛋白质的示意图”，指导学生明确氨基酸和蛋白质的关系，以及蛋白质结构多种多样的原因。

在学生观察、思考和讨论过程中，独立阅读氨基酸分子相互结合的方式、肽链形成具有空间结构的蛋白质的相关内容是不可缺少的学习环节，这将有助于学生学习能力的提高。

2.联系学生生活实际，在学生原有生活经验和知识基础上，引导学生理解蛋白质的功能。

如果学生在“问题探讨”中谈到了蛋白质的功能，教学也可以先介绍蛋白质的功能。

教师可引导学生结合自身的生命活动，观察教材中蛋白质主要功能示例，进行这部分的学习。

在了解了蛋白质多种多样的功能后，提出“蛋白质能够承担多种多样的功能，这与它的结构有什么关系？

”“蛋白质的结构是怎样的？

”等问题，进入蛋白质和氨基酸结构的学习。

如果按照“问题探讨”、“思考与讨论”这样的顺序，学生在了解了蛋白质结构及其多样性后，就应解决“蛋白质的功能有哪些”的问题。

教师应该让学生交流一下他们了解的蛋白质功能有哪些，再结合教材中的示例，这样学生理解起来就容易了。

3.利用“科学史话”“科学前沿”的内容拓展学生的视野，激发学生学习的兴趣。

虽然这些栏目的内容不作为教学要求，但是它们可以成为教学的素材。

比如学习氨基酸形成蛋白质的内容时，可以介绍科学家人工合成蛋白质的过程，其中既有科学方法，又有科学发展的曲折历程，更有科学精神和爱国主义情感的渗透，对学生也是一种情感教育。

再比如，教师组织学生总结了蛋白质的功能后，提出“科学家研究蛋白质结构和功能，对人类社会的发展有哪些促进作用呢？

”“科学家对蛋白质结构和功能的研究进展怎样？

有哪些新的成果？

”等问题，再指导学生通过阅读或上网查询等方式，使学习内容更加丰富，学习空间更加广阔。

四、答案和提示

（一）问题探讨

1.提示：

富含蛋白质的食品有大豆制品，如豆浆、豆腐、腐竹；奶类制品，如奶粉、酸奶、袋装奶；还有肉、蛋类食品，如烤肉、肉肠、鸡蛋，等等。

2.提示：

有些蛋白质是构成细胞和生物体的结构成分，如结构蛋白；有些蛋白质能够调节生命活动，如胰岛素；有些蛋白质有催化作用，如绝大多数酶都是蛋白质；有些蛋白质具有运输载体的功能，如红细胞中的血红蛋白；有些蛋白质有免疫功能，如人体内的抗体。

3.提示：

因为氨基酸是构成蛋白质的基本单位，在人体内约有20种氨基酸，其中有8种是人体需要而不能自己合成的，必须从外界环境获得，如赖氨酸、苯丙氨酸等，它们被称为必需氨基酸。

所以有些食品中要添加赖氨酸或苯丙氨酸等人体必需的氨基酸。

（二）思考与讨论1

1.每个氨基酸都有氨基和羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。

2.“氨基酸”代表了氨基酸分子结构中主要的部分──氨基和羧基。

（三）思考与讨论2

1.提示：

氨基酸→二肽→三肽→……→多肽，一条多肽链盘曲折叠形成蛋白质，或几条多肽链折叠形成蛋白质。

2.提示：

食物中的蛋白质要经过胃蛋白酶、胰蛋白酶、肠蛋白酶、肠肽酶等多种水解酶的作用，才能分解为氨基酸。

这些氨基酸进入细胞后，要形成二肽、三肽到多肽，由多肽构成人体的蛋白质。

人体的蛋白质与食物中的蛋白质不一样，具有完成人体生命活动的结构和功能。

3.提示：

10个氨基酸能够组成2010条互不相同的长链。

氨基酸的种类、数量、排列顺序以及蛋白质空间结构的不同是蛋白质多种多样的原因。

（四）旁栏思考题

n个氨基酸形成一条肽链时，脱掉n-1个水分子，形成n-1个肽键。

同理，n个氨基酸形成m条肽链时，脱掉n-m个水分子，形成n-m个肽键。

（五）练习

基础题

1.

（1）√；

（2）√。

2.A。

3.B。

拓展题

提示：

红细胞中的蛋白质和心肌细胞中的蛋白质，其氨基酸的种类、数量和排列顺序以及蛋白质分子的空间结构都不同，它们的功能也不相同。

五、参考资料

1.蛋白质的水解

研究蛋白质的水解作用可以为研究蛋白质的组成和结构提供有价值的资料。

根据蛋白质的水解程度，可以分为完全水解和部分水解两种。

完全水解（或称彻底水解），得到的水解产物是各种氨基酸的混合物；部分水解（或称不完全水解），得到的产物是各种大小不等的肽段和氨基酸。

蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。

酸水解：

常用硫酸或盐酸，使用最广泛的是盐酸。

酸水解的优点是：

不引起氨基酸的消旋作用（得到的是L氨基酸，不产生D-氨基酸）。

缺点是：

色氨酸全部被酸破坏，丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸等也有一小部分被分解。

由于甲基磺酸具有许多优点，目前，常用它代替盐酸来水解。

碱水解：

常用氢氧化钠。

碱水解的缺点是：

水解过程中多数氨基酸会遭到不同程度的破坏，并且产生消旋现象（所得产物是D-氨基酸和L氨基酸的混合物）。

优点是：

在碱性条件下色氨酸稳定，能定量回收。

酶水解：

酶水解获得的是蛋白质的部分水解产物，主要用于蛋白质一级结构分析。

常用的蛋白酶有胰蛋白酶、糜蛋白酶和胃蛋白酶等。

酶水解的优点是：

不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。

缺点是：

使用一种酶往往水解不彻底，需要几种酶协同作用，才能使蛋白质完全水解。

此外，酶水解所需时间较长。

因此，酶水解法主要用于蛋白质的部分水解。

2.氨基酸的分类

从蛋白质水解产物中分解出来的常见氨基酸有20种。

这些氨基酸（除脯氨酸外）在结构上的共同点是：

与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而叫做α-氨基酸，它们的结构通式如下：

从氨基酸的结构通式可以看出，各种α-氨基酸的区别在于侧链上R基的不同。

因此，20种氨基酸可以按照R基的化学结构或极性进行分类。

（1）按照R基的化学结构20种常见的氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸三大类。

它们的分类和结构如下表所示。

表920种常见氨基酸的分类和结构

（2）按照R基的极性 有些氨基酸的R基是亲水性的极性基，这样的氨基酸叫做极性氨基酸，如丝氨酸，它的R基含有一个亲水性的羟基，因此是极性氨基酸。

其他的极性氨基酸有苏氨酸、半胱氨酸、谷氨酰氨、天冬酰氨、酪氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬氨酸、谷氨酸等。

有些氨基酸的R基是疏水性的非极性基，这样的氨基酸叫做非极性氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等（参见上表）。

3.蛋白质的化学组成、大小和分类

蛋白质的化学组成蛋白质的元素组成与糖类和脂质不同，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫，有些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、铜、碘、锌和钼等。

这些元素在蛋白质中的组成百分比约为下面各数值：

碳50% 氢7% 氧23%

氮16% 硫0～3%

蛋白质元素组成的一个特点是：

氮的含量较恒定。

利用这一特点，可以进行蛋白质含量的计算。

蛋白质含量=蛋白氮×6.25。

上式中6.25是16%的倒数，即为1g氮所代表的蛋白质量（克数）。

蛋白质的大小蛋白质是相对分子质量很大的生物分子。

蛋白质相对分子质量变化的范围也很大，从大约6000到1000000，有的还更大一些。

某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基（多肽链）通过非共价结合而成的，称寡聚蛋白质。

一些寡聚蛋白质的相对分子质量可高达数百万，甚至数千万。

蛋白质的分类蛋白质分子可按其分子的形状、分子组成和溶解度来分类。

根据分子的形状可将蛋白质分为两大类：

球状蛋白质和纤维状蛋白质。

血红蛋白、血清球蛋白、豆类的球蛋白等，分子似球形，都属于球状蛋白质；而指甲、羽毛中的角蛋白和蚕丝的丝蛋白等，形状似纤维，都属于纤维状蛋白质。

根据分子的组成可将蛋白质分为两大类：

简单蛋白质和结合蛋白质。

简单蛋白质的分子完全由氨基酸构成，如淀粉酶、核糖核酸酶、胰岛素等。

结合蛋白质除了含有蛋白质成分外，还含有非蛋白质成分（即辅基），如血红蛋白、核蛋白等。

（1）简单蛋白质又可以根据其物理化学性质，如溶解度进行分类。

根据溶解度可将其分为以下几类。

清蛋白（又叫白蛋白）：

溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液，如血清清蛋白、乳清蛋白等。

球蛋白：

微溶于水而溶于稀盐溶液，如血清球蛋白、肌球蛋白和大豆球蛋白等。

谷蛋白：

不溶于水、醇及中性盐溶液，但溶于稀酸、稀碱，如米谷蛋白、麦谷蛋白等。

醇溶蛋白：

不溶于水及无水乙醇，但溶于70%～80%乙醇。

这类蛋白主要存在于植物种子中，如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。

鱼精蛋白：

溶于水及酸性溶液，呈碱性，含碱性氨基酸（如精氨酸、赖氨酸、组氨酸）多，如鲑精蛋白等。

组蛋白：

溶于水及稀酸溶液，呈碱性，含精氨酸、赖氨酸较多，如小牛胸腺组蛋白等。

硬蛋白：

不溶于水、盐、稀酸或稀碱溶液。

这类蛋白常常作为结缔组织和起保护功能的蛋白，如胶原蛋白，毛、发、蹄、角和甲壳中的角蛋白，以及腱和韧带中的弹性蛋白等。

（2）结合蛋白质可以根据辅基进行分类，人们通常将结合蛋白质分为以下几类。

糖蛋白和黏蛋白：

与糖类结合的蛋白质，如唾液中的黏蛋白，硫酸软骨素蛋白和细胞膜的糖蛋白等。

脂蛋白：

与脂质结合的蛋白质，如血液中的β脂蛋白和作为细胞膜和细胞主要成分的脂蛋白。

核蛋白：

与核酸结合的蛋白质，如脱氧核糖核蛋白、核糖体和烟草花叶病毒中的蛋白。

磷蛋白：

与磷酸结合的蛋白质，如酪蛋白、卵黄蛋白、胃蛋白酶等。

色蛋白：

与多种色素物质结合而成的蛋白质，如血红蛋白和细胞色素C等。

4.蛋白质的分子结构

蛋白质是由各种氨基酸通过肽键连接而成的多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按各自的特殊方式组合成具有生物活性的分子。

由于氨基酸种类、排列顺序和肽链数目及空间结构的不同，就形成了分子结构不同的蛋白质。

蛋白质的分子结构是蛋白质功能的物质基础。

蛋白质的分子结构有不同的层次，为了研究方便，人们将其分为四个层次。

蛋白质的一级结构 蛋白质分子中的氨基酸都是按一定的排列顺序组成肽链的。

氨基酸在多肽链中的排列顺序（包括氨基酸的种类、数量）和方式叫做蛋白质的一级结构。

蛋白质的一级结构也叫初级结构或化学结构（图3）

蛋白质的二级结构 组成蛋白质的多肽链既不是全部以伸直状展开，也不是以任意曲折的状态存在，而是具有一定的空间构型。

多肽链中的一个肽键和相隔若干氨基酸残基的另一个肽键之间形成氢键，这些氢键使蛋白质分子中的部分多肽链盘旋成螺旋状（又叫α螺旋），或者折叠成片层状（又叫β折叠），或者形成180°回折（又叫β转角或β弯曲）（图4）。

这种多肽链本身的折叠和盘绕方式构成了蛋白质的二级结构。

蛋白质的二级结构是蛋白质的基本空间构型。

不同蛋白质的二级结构不同，有的相差很大，例如，α-角蛋白几乎全是α螺旋结构，而蚕丝的丝心蛋白又几乎全是β折叠结构。

蛋白质的三级结构 具有二级结构的多肽链还可以借助氢键和其他化学键（如离子键、二硫键等）进一步卷曲、折叠，形成更复杂的空间构象，这种空间构象叫做蛋白质的三级结构（图5）。

蛋白质的四级结构 有些蛋白质是由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的，这时每条多肽链被称为一个亚基。

几个亚基之间通过氢键或其他化学键形成一定的空间排列。

这种由两个或两个以上具有三级结构的亚基聚合而成的构象是蛋白质的四级结构（图6）。

例如，磷酸化酶是由2个亚基构成的，血红蛋白是由4个亚基构成的，谷氨酸脱氢酶是由6个亚基构成的。

在具有活性的蛋白质中，有些只有三级结构，没有四级结构，如肌红蛋白、细胞色素C等；而有些蛋白质只有在四级结构时，才具有活性，如谷氨酸脱氢酶、血红蛋白等。

5.蛋白质的结构和功能关系两例

每一种蛋白质都有特定的生物学功能，这是由它们特定的结构决定的。

下面以肌红蛋白和血红蛋白为例，说明蛋白质结构和功能的关系。

肌红蛋白是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。

在潜水哺乳类如鲸、海豹和海豚的肌肉中肌红蛋白含量特别丰富，致使它们的肌肉呈棕色。

由于肌红蛋白能够储氧，使这些动物能长时间潜在水下。

肌红蛋白是一条由153个氨基酸残基组成的肽链，盘绕一个血红素（辅基）而形成的，其分子折叠紧密，相对分子质量为16700（图7）。

肌红蛋白分子内外层的氨基酸残基的排列都有一定的规律，具有极性基团侧链的氨基酸残基几乎全部分布在分子的表面，而非极性的残基则被埋在分子内部，不与水接触。

正是因为分子表面极性基团与水分子的结合，才使肌红蛋白具有可溶性。

肌红蛋白中有1个含二价铁Fe（Ⅱ）的血红素辅基（或称铁卟啉），位于肌红蛋白分子表面的洞穴内，铁原子位于卟啉环的中心。

CO与Fe（Ⅱ）的结合力比O2约大200倍。

当CO多而O2缺乏时，肌红蛋白的大部分都以CO—肌红蛋白存在，此时机体就可能因缺O2而死亡。

血红素中的Fe（Ⅱ）能进行可逆氧合作用。

铁原子如果处在水环境中，很容易被氧化成Fe（Ⅲ），失去氧合能力。

肌红蛋白正好为血红素提供了一个疏水洞穴，避免了二价铁原子发生氧化，从而保证了血红素的氧合能力。

血红蛋白是一个含有两种不同亚基的四聚体，由两条α链和两条β链组成（图8）。

血红蛋白的每一个亚基都含有一个血红素辅基。

α链由141个氨基酸组成，β链由146个氨基酸组成，各自都有一定的排列次序。

血红蛋白分子中四条链各自折叠卷曲形成三级结构，再通过分子表面的一些次级键（主要是盐键和氢键）的结合而联系在一起，互相凹凸相嵌排列，形成一个四聚体的功能单位。

α链和β链的一级结构差别较大，但它们的三级结构却大致相同，并和肌红蛋白相似，这反映它们在主要功能上也具有相似性，即都能进行可逆的氧合作用。

但是血红蛋白在进行氧合作用时表现出别构现象。

别构现象是指当某些蛋白质表现其功能时，其构象会发生改变，从而改变了整个分子的性质。

例如，血红蛋白的四聚体具有稳定的结构，但与氧的亲合能力很弱。

当氧和血红蛋白分子中一个亚基血红素铁结合后，就会引起该亚基的构象发生改变，这个亚基构象的改变又会引起另外三个亚基相继发生变化、整个血红蛋白分子构象的改变，会使所有亚基血红素铁原子的位置都变得适于与氧结合，血红蛋白与氧结合的速度大大加快。

血红蛋白是一个四聚体，它的整个结构要比肌红蛋白复杂得多，因此表现出肌红蛋白所没有的功能，例如，除运输氧外，还能运输H+和CO2。

此外，血红蛋白与氧的结合受到环境中其他物质的调节，如H+和CO2，以及有机磷酸化合物的调节。

6.蛋白质功能的多样性

蛋白质的一个最重要的生物学功能是作为新陈代谢的催化剂──酶。

绝大多数酶都是蛋白质。

生物体内的各种化学反应几乎都是在相应的酶参与下进行的。

蛋白质另一个重要的生物学功能是作为生物体的结构成分。

例如，细胞中的细胞膜、线粒体、叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋白质与脂质组成的。

人和动物的肌肉等组织的主要成分也是蛋白质，如横纹肌中的球状蛋白，平滑肌中的胶原蛋白，毛、甲、角、壳、蹄中的角蛋白等。

蛋白质的又一个重要的功能是调节或控制细胞的生长、分化和遗传信息的表达，如阻遏蛋白等。

除此之外，蛋白质还具有其他功能。

有些蛋白质具有运动的功能。

例如，肌纤维中的肌球蛋白和肌动蛋白，是肌肉收缩系统的必要成分，它们伴随着肌原纤维的收缩而产生运动。

细菌的鞭毛或纤毛蛋白也能产生类似的活动。

近年来发现，在非肌肉的运动系统中也普遍存在着运动蛋白。

有些蛋白质具有运输的功能。

例如，脊椎动物红细胞里的血红蛋白和无脊椎动物中的血蓝蛋白，在呼吸过程中都起着输送氧的作用。

血液中的脂蛋白有运输脂质的作用。

有些蛋白质对生命活动起调节作用。

例如，胰岛细胞分泌的胰岛素能参与血糖的代谢调节，降低血液中葡萄糖的含量。

有些蛋白质参与机体防御机能，如抗体。

有些蛋白质可以作为受体，起接受和传递信息的作用。

例如，接受各种激素的受体蛋白，接受外界刺激的感觉蛋白（如味蕾上的味觉蛋白）等。

近年来，对于蛋白质的研究，取得了一些突破性的成果，例如，用蛋白质工程的方法制成在低温下保存半年的干扰素，用于微电子方面的蛋白质元件等。

由此可见，人类对蛋白质的应用具有十分广阔的前景。

7.蛋白质的变性

实践经验告诉我们，吃鸡蛋前要将鸡蛋煮熟，并且知道煮熟的鸡蛋，蛋白会变成固态，不再溶于水；实践经验还告诉我们，为了防止病人不受感染，必须对医疗器具进行消毒。

我们为什么要对鸡蛋和医疗器具进行这样的处理？

或者说这样处理的根据是什么呢？

从生化观点来看，是利用蛋白质分子在物理或化学因素的影响下，原有的空间构象发生改变，从而造成蛋白质分子原有的理化性质和生物活性的改变。

这种现象在生物化学上叫做蛋白质的变性。

能使蛋白质变性的因素很多，化学因素有强酸、强碱、重金属离子，以及某些弱酸、尿素、酒精、丙酮等；物理因素有加热（70～100℃）、剧烈振荡或搅拌、超声波、强磁、紫外线照射及X射线等。

蛋白质变性后首先是失去其原有的生物活性，如酶失去催化能力、激素失去激素活性等。

蛋白质生物活性的丧失是蛋白质变性的主要特征。

变性后的蛋白质还表现出各种理化性质的改变，如溶解度降低，易形成沉淀析出。

此外，还有结晶能力丧失，球状蛋白分子形状改变等。

从蛋白质本身结构看，肽链变得松散，易被蛋白水解酶消化，因此，一般认为，蛋白质在体内消化的第一步是蛋白质的变性。

蛋白质变性在实际应用上具有重要意义。

在临床工作中经常应用酒精、加热、紫外线等来消毒、杀菌，这实际上也就是利用这些手段，使菌体和病毒的蛋白质变性而失去其致病性和繁殖能力。

在化验工作中常用钨酸或三氯醋酸使血液中的蛋白质变性沉淀，然后取其滤液进行血液中非蛋白化合物的分析。

在急救重金属盐中毒时也常常利用蛋白质的这一特性。

例如，汞中毒时，早期可以服用大量乳制品或鸡蛋清，使蛋白质在消化道中与汞盐结合成变性的不溶解物，以阻止有毒的汞离子吸收入体内，然后再设法将沉淀物自胃中洗出。

一般认为蛋白质的变性作用，主要是蛋白质分子的空间结构发生了改变。

因为蛋白质分子是通过氢键、离子键等，使蛋白质形成一定的空间构型的，而促使变性的理化因素可使氢键、离子键等断裂，这时，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展结构。

但在变性过程中，蛋白质分子中的肽键并未断裂，它的化学组成也没有改变，也就是说，蛋白质分子的一级结构并没有改变。

变性后的蛋白质溶解度降低，也是由于肽链的展开，使原来朝向分子内部的疏水基团趋向表面，原来分布在分子表面的亲水基团被掩盖，从而造成蛋白质分子表面构成水膜的程度下降，蛋白质水合作用减少。

蛋白质的变性作用如果不过于激烈，蛋白质分子的内部结构变化不大，变性就是可逆的。

例如，胃蛋白酶加热到80～100℃时会失去溶解性，并丧失消化蛋白质的能力，但如果再将温度降到37℃，它会恢复溶解性与消化蛋白质的能力。

蛋白质的变性作用并不都是可逆的，随着变性时间的增加，条件的加剧，变性的程度也会加深，如豆腐就是大豆蛋白在煮沸和加盐的条件下形成的变性蛋白的凝固体。

这样的变性作用是不可逆的。

由于蛋白质的变性作用具有上述条件和特点，在制备蛋白质和酶制剂，以及进行蛋白质的操作时，应注意保持低温，并避免强酸、强碱、重金属盐类，以及震荡等情况发生；相反，在需要去掉不必要的蛋白质时，则可利用蛋白质的变性作用使之沉淀而除去。