生物无机化学2DOC.docx
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生物无机化学2DOC
延安大学化学与化工学院教学方案
章节名称
第二章重要的生物配体及其金属配合物
备注
授课方式
理论课（√）；实验课（ ）；实习（ ）
教学时数
3
教学目的及要求
1、掌握蛋白质空间结构。
2、掌握DNA的结构的生物意义。
3、学习金属配合物与核酸的相互作用。
4、学习金属酶的配体性质与金属酶的催化活性的关系。
教学内容提要
时间分配
第一节氨基酸
第二节蛋白质
第三节氨基酸、肽和蛋白质的金属配合物
第四节核酸
第五节金属离子及其配合物与核苷酸和核酸的相互作用
第六节酶
第七节金属离子与酶的配合物
0.5
0.5
0.5
0.5
0.5
0.25
0.25
重点
难点
教学重点
1、蛋白质的结构、蛋白质的性质。
2、金属配合物与核酸的相互作用
3、金属酶的配体性质与金属酶的催化活性。
教学难点
1、蛋白质蛋白质结构与功能的关系。
2、金属酶的配体性质与金属酶的催化活性。
讨论
思考
作业
讨论题目：
人体发烧时为什么不想吃饭。
思考题目：
金属酶的催化活性的生物意义。
练习作业：
3道题。
教学手段
多媒体教学
参考
文献
《生物无机化学导论》，计亮年、黄锦汪、莫庭焕等编著，中山大学出版社，2001。
【授课提纲】第二章重要的生物配体及其金属配合物
第一节氨基酸
一、氨基酸的分类
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属α-氨基酸，L-型。
按R基团的结构特点：
脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。
从营养学角度：
必需氨基酸、非必需氨基酸。
按R基团的性质：
非极性氨基酸、疏水氨基酸。
二、氨基酸的立体异构和旋光性
三、肽：
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物叫肽。
肽键：
氨基酸之间脱水后形成的键叫肽键，又称为酰胺键，写作-CO-NH-。
氨基酸残基：
肽链中氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
第二节蛋白质
一、蛋白质的分类
（1）按照组成成分分类：
单纯蛋白、结合蛋白质。
（2）按照分子的形状或空间构象：
纤维状蛋白和球状蛋白。
（3）按照蛋白质的功能：
酶蛋白、结合蛋白、运输蛋白、受体蛋白、调节蛋白、防御蛋白、贮存蛋白、毒蛋白等。
二、蛋白质的一级结构
指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。
三、维持蛋白质空间构象的作用力
氢键、疏水作用力、范德华力、离子键、二硫键。
四、蛋白质的二级结构
通常是指蛋白质多肽链主链在空间中的走向。
基本类型有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
超二级结构：
在蛋白质中，α-螺旋、β-折叠片和β-转角等组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。
αα、βββ、βαβ。
结构域：
或称为辖区，是多肽链在超二级结构的基础上组装而成的。
结构域是多肽链在超二级结构的基础上组装而成的，组装的基本方式有限。
五、蛋白质的三级结构和四级结构
指在一条多肽链（包括超二级结构和结构域）的基础上进一步盘曲或折叠，形成包括主、侧链在内的专一性空间排布。
维持蛋白质三级结构的力：
疏水键、离子键、范得华力、共价键。
四级结构：
所谓蛋白质的四级结构就是指各个亚基在寡聚蛋白质的天然构象中的几何位置和它们之间的相互关系。
亚基：
具有四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基。
二聚体：
由二个亚基组成的称为二（聚）体蛋白质。
寡聚蛋白：
由二个或多个亚基组成的蛋白质统称寡聚蛋白质或多体蛋白质。
六、蛋白质的某些重要性质
蛋白质的变性、蛋白质的复性。
蛋白质的生物功能包括：
生物催化功能、结构蛋白、运输功能、收缩功能、激素、免疫保护功能。
近代分子生物学的研究还表明，蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起到重要作用。
第三节氨基酸、肽和蛋白质的金属配合物
一、氨基酸、肽的金属配合物
就α-氨基酸而言，最常见是二齿配体。
肽与金属离子配位结构比较复杂。
二、蛋白质的金属配合物
大多数金属离子与蛋白质的结合分为两类：
一类是金属和蛋白质牢固地结合在一起，金属离子是蛋白质的组成部分，用强烈的化学反应或其它方法将金属离子移去或用其它离子取代时，金属蛋白的活性也就随之失去。
另一类是金属和蛋白质结合较弱，金属极易通过渗析法被除去，且金属与蛋白质之比不恒定。
第四节核酸
一、核酸的化学组成和分类
基本结构单位—核苷酸。
核酸水解产物的结构。
碱基、鸟嘌呤和腺嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶。
二、核酸降解产物的化学结构
1．核糖和脱氧核糖。
2．嘌呤碱和嘧啶碱。
3．核苷。
4．核苷酸。
三、体内重要的游离核苷酸
四、核酸的结构
1．核酸的一级结构
核酸的一级结构是指构成DNA的脱氧核苷酸按照一定的排列顺序。
2．DNA的双螺旋结构和三级结构
DNA的二级结构：
双螺旋结构。
DNA双螺旋的不同构型：
B-DNA螺旋、A-DNA螺旋、C-DNA螺旋。
超螺旋是DNA三级结构的主要形式。
第五节金属离子及其配合物与核苷酸和核酸的相互作用
一、金属离子与核苷酸的相互作用
某些核苷酸的生物功能与金属离子有关，在核苷酸分子中的磷酸基、碱基、戊糖都可以作为金属离子的配位基团。
其中以碱基的配位能力最强，戊糖的羟基最弱。
二价金属离子与ATP、ADP、AMP形成配合物的稳定常数顺序为：
Cu>Zn>Co>Mn>Mg>Sr>Ba。
二、金属离子对DNA和RNA稳定性的影响
在适当条件下，是两条因为受热分开的多聚核苷酸链恢复为双螺旋结构的过程称为重卷或复性。
研究结果表明，金属离子对DNA的熔点和重卷都有一定影响。
三、金属离子在DNA复制、遗传密码转录和翻译中的作用
DNA需要Mg2+、Mn2+、Co2+和DNA聚合酶作用下进行复制。
四、金属配合物与核酸的相互作用
研究发现，金属离子与DNA作用时，不同类型的金属离子具有不同效应。
如La3+等亲磷酸基离子在极低浓度下与磷酸基结合时，能使DNA螺旋稳定，但在较高浓度下，与碱基结合而降低其稳定性。
蛋白质与金属离子的作用：
目前，重要研究方向是金属与蛋白结合所引起的蛋白质的构象变化、缔合及装配等对于生物效应有关的化学反应和它们之间的关系。
第六节酶
一、酶的化学本质
能在机体中十分温和的条件下，高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢。
二、酶的命名与分类
1．习惯命名法
根据酶所催化的底物、有时还加上来源、根据酶所催化的反应类型、也有根据上述两项原则综合命名或加上酶的其它特点。
2．国际系统命名法
酶的系统命名是以酶所催化的整体反应为基础的。
规定，每种酶的名称应明确写出底物名称及其催化性质。
若酶反应中有两种底物起反应，则这两种底物均需列出，当中用“：
”分隔开。
例如：
谷丙转氨酶（习惯名称）写成系统名时为“L-丙氨酸：
α-酮戊二酸转氨酶”。
.3．国际系统分类法
氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类。
三、酶的催化功能
1．酶的活性中心
通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。
2．酶的结构与催化功能的关系
酶的催化作用。
3．酶作为生物催化剂的特性
酶与无机催化剂比较：
相同点、不同点。
高效性、专一性、多样性、温和性、活性可调节性、易变性。
四、酶促反应动力学
酶动力学是研究酶结合底物能力和催化反应速率的科学。
研究者通过酶反应分析法来获得用于酶动力学分析的反应速率数据。
1．底物浓度对酶促反应速度的影响及米氏公式
米氏方程：
υ=υmax[s]/（Km+[s]）。
米氏常数。
2．酶浓度、温度、pH对酶促反应速度的影响
酶浓度对酶促反应速度的影响。
温度对酶促反应速度的影响。
pH对酶促反应速度的影响。
3．激活剂对酶促反应速度的影响
能激活酶的物质称为酶的激活剂。
激活剂种类：
无机阳离子、无机阴离子、有机化合物。
4．抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。
第七节金属离子与酶的配合物
由金属离子参加催化反应的酶称为金属酶。
金属酶又可再分为两类：
第一类的金属离子作为酶的辅助因子与酶蛋白较牢固结合，其稳定常数≥108，仍然称金属酶；另一类的金属离子作为酶的激活剂与酶接合较为松弛，可以从酶中解离出来，其稳定常数<108，称为金属离子激活酶。
一、金属离子作为酶的辅助因子
二、金属离子作为酶的激活剂
K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+和Fe2+等金属离子可作为酶的激活剂。
激活剂对酶的作用有一定的选择性，即某一种激活剂只对某一种或若干种酶起激活作用。
有时离子之间有抑制作用。
三、与金属有关的酶的抑制作用
重金属Hg2+、Pb2+、Ag+等盐，有机汞和有机砷化合物，可以抑制在活性部位含有巯基的酶。
四、金属离子、酶和底物的结合方式
金属离子、酶、底物三者结合采取三种方式：
配为题桥配合物M-S-E、金属桥配合物-M-S和酶桥S-E-M。
1．配位体桥配合物
2．金属桥配合物
以金属为桥结合有两种方式：
一是金属离子先与酶的活性部位结合，然后再与底物结合，酶与底物不直接结合；二是金属离子、底物与酶两两结合成环形复合物。
3．酶桥配合物
形成酶桥配合物时，酶可以先与金属离子结合，也可以先与底物结合。
五、金属酶的配体性质与金属酶的催化活性的关系
金属酶具有金属配合物不可比拟的催化活性和专一性。
显然，这与金属酶的配体特性有关。
。
生物大分子配体具有多个配位部位，以金属离子为配位中心的活性部位实际上是多种可配位基团对金属离子竞争的结果。
第二章重要的生物配体及其金属配合物
教学目标及基本要求
1、掌握蛋白质空间结构。
2、掌握DNA的结构的生物意义。
3、学习金属配合物与核酸的相互作用。
4、学习金属酶的配体性质与金属酶的催化活性的关系。
教学重点
1、蛋白质的结构、蛋白质的性质。
2、金属配合物与核酸的相互作用
3、金属酶的配体性质与金属酶的催化活性。
教学难点
1、蛋白质蛋白质结构与功能的关系。
2、金属酶的配体性质与金属酶的催化活性。
教学内容
第一节氨基酸
一、氨基酸的分类
二、氨基酸的立体异构和旋光性
三、肽
第二节蛋白质
一、蛋白质的分类
二、蛋白质的一级结构
三、维持蛋白质空间构象的作用力
四、蛋白质的二级结构
五、蛋白质的三级结构和四级结构
六、蛋白质的某些重要性质
第三节氨基酸、肽和蛋白质的金属配合物
一、氨基酸、肽的金属配合物
二、蛋白质的金属配合物
第四节核酸
一、核酸的化学组成和分类
二、核酸降解产物的化学结构
三、体内重要的游离核苷酸
四、核酸的结构
五、核酸与遗传信息传递
第五节金属离子及其配合物与核苷酸和核酸的相互作用
一、金属离子与核苷酸的相互作用
二、金属离子对DNA和RNA稳定性的影响
三、金属离子在DNA复制、遗传密码转录和翻译中的作用
四、金属配合物与核酸的相互作用
第六节酶
一、酶的化学本质
二、酶的命名与分类
三、酶的催化功能
四、几种重要的辅酶或辅基
五、酶促反应动力学
第七节金属离子与酶的配合物
一、金属离子作为酶的辅助因子
二、金属离子作为酶的激活剂
三、与金属有关的酶的抑制作用
四、金属离子、酶和底物的结合方式
五、金属酶的配体性质与金属酶的催化活性的关系
第一节氨基酸
一、氨基酸的分类
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属α-氨基酸（甘氨酸除外），即羧酸分子中α–碳原子上的一个氢原子被氨基取代而成的化合物。
从蛋白质水解得到的-氨基酸都属于L-型的，所以习惯上书写氨基酸都不标明构型和旋光方向。
从-氨基酸的结构通式可以知道，各种-氨基酸的区别就在于侧链R基团的不同，即不同的氨基酸有不同的R基团。
组成蛋白质的20种常见氨基酸可以按照R基的化学结构或极性大小进行分类。
按R基团的结构特点：
脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。
从营养学角度：
必需氨基酸、非必需氨基酸。
按R基团的性质———极性：
非极性氨基酸、疏水氨基酸。
包括：
4种带有脂肪烃侧链的氨基酸：
丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸；2种含芳香环氨基酸：
苯丙氨酸、色氨酸；1种含硫氨基酸：
甲硫氨酸；1种亚氨基酸：
脯氨酸。
极性氨基酸：
亲水氨基酸，包括酸性、碱性和非解离氨基酸。
极性但不带电荷的R基氨基酸，这一组中有7种氨基酸。
包括：
侧链的极性是由于它们的羟基造成的：
苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸；R基极性是它们的酰胺基引起的：
天冬酰胺、谷氨酰胺；由于含有巯基的缘故：
半胱氨酸。
侧链介于极性与非极性之间：
甘氨酸。
带负电荷的R基氨基酸：
天冬氨酸、谷氨酸。
带正电荷的R基氨基酸：
这一类氨基酸在pH=7时携带净正电荷，又叫碱性氨基酸。
二、氨基酸的立体异构和旋光性
氨基酸的物理性质：
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。
氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上；其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分；构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，均含有不对称碳原子，所以除甘氨酸外，所有天然氨基酸含有一个手性-碳原子，因此都具有旋光性。
吸收光谱：
参与蛋白质组成的20种氨基酸，在可见光区域都没有光吸收，但在远紫外区域均有光吸收。
在近紫外区域只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。
因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。
蛋白质由于含有这些氨基酸，因此也有紫外吸收能力。
一般最大光吸收在波长280nm处，因此利用分光光度法能很方便地测定蛋白质的含量。
但是在不同的蛋白质中这些氨基酸的含量不同，所以它们的消光系数（或称吸收系数）是不完全一样的。
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区均有光吸收。
在近紫外区只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力，酪氨酸max＝275nm，苯丙氨酸max＝257nm，色氨酸max＝280nm，蛋白质的最大光吸收一般在280nm处。
大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
三、肽
肽：
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物叫肽。
肽键：
氨基酸之间脱水后形成的键叫肽键，又称为酰胺键，写作-CO-NH-。
最简单的肽由两个氨基酸组成，称为二肽，其中包含一个肽键。
含有三个、四个氨基酸的肽分别称为三肽、四肽。
10个以上氨基酸所生成的肽称为多肽，多肽为链状结构，所以多肽也叫多肽链。
氨基酸残基：
肽链中氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。
肽单位：
肽键的四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。
肽单位的特点：
主链肽键C—N具有双键性质而不能自由旋转C-N单键的键长是0.148nm；C＝N双键的键长是0.127nm；X－射线衍射分析证实，肽键中C…N的键长为0.132nm。
肽键的所有4个原子和与之相连的两个α-碳原子都处于一个平面内，此刚性结构的平面称为肽平面或酰胺平面，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。
肽平面内的C＝O与N—H呈反式排列，各原子间的键长和键角都是固定的。
从上面五肽的化学结构可以看出，肽链中的骨干是由肽单位规则地重复排列而成的，称之为共价主链。
各种肽链的主链结构都是一样的，但侧链R基的顺序即氨基酸残基顺序不同。
肽链主链上的重复结构称为肽单位或肽基。
肽键的实际结构是一个共振杂化体。
由于氮电子离域形成了包括肽键的羰基氧、羰基碳和酰胺氮在内的O—C—N系统。
第二节蛋白质
蛋白质是含氮的有机化合物，其含氮量占生物组织中一切含氮物质的绝大部分。
氮元素是蛋白质区别于糖和脂肪的特征性元素，根据对大多数蛋白质的氮元素分析，其氮元素的含量都相当接近，一般在15%～17％，平均为16％，即100g蛋白质中含有16g氮。
蛋白质是生物体中功能最多样化的生物大分子。
它们在功能上的多样化决定于构象上的多样化。
蛋白质的基本结构是由氨基酸残基构成的多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按一定的方式组合成具有特定结构的生物活性分子。
随着肽链数目、氨基酸的组成及其排列顺序不同就形成了不同的蛋白质。
根据对不同种类、不同形状、不同功能的蛋白质三维结构的研究，已确认蛋白质的结构有不同的层次，人们为了认识的方便通常将其分为一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构及四级结构。
一、蛋白质的分类
蛋白质可以按不同的方法分类。
作为分类的依据主要有：
分子的形状或空间构象；分子的溶解性；分子的组成情况；功能。
（1）按照组成成分分类
单纯蛋白质：
单纯蛋白不含有非蛋白质部分，这类蛋白质水解后的最终产物只有氨基酸。
单纯蛋白质按其溶解性质的不同可分为白蛋白（或清蛋白）、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白以及硬蛋白等；结合蛋白质：
结合蛋白是指由单纯蛋白和非蛋白成分结合而成的蛋白质，包括核蛋白、色蛋白、磷蛋白、糖蛋白等。
（2）按照分子的形状或空间构象
可将蛋白质分为纤维状蛋白和球状蛋白两大类。
纤维状蛋白分子很不对称，形状类似纤维。
有的纤维状蛋白能溶于水，如肌肉的结构蛋白和血纤维蛋白原；有的纤维状蛋白不溶于水，如角蛋白、丝心蛋白以及胶原蛋白等。
球状蛋白质分子的形状接近球形，空间构象比纤维状蛋白复杂。
球状蛋白质的溶解性较好，能结晶，生物体内的蛋白质大多数属于这一类。
（3）按照蛋白质的功能
可划分为酶蛋白、结合蛋白、运输蛋白、受体蛋白、调节蛋白、防御蛋白、贮存蛋白、毒蛋白等。
上述蛋白质的分类并不是绝对的，彼此间是有联系的。
例如，组蛋白属于单纯蛋白，若它和DNA结合在一起时，则把它们合称为核蛋白，就属于结合蛋白类。
二、蛋白质的一级结构
1969年，国际纯化学与应用化学委员会（IUPAC）规定：
蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。
这种规定对于讨论“一级结构决定高级结构”这一命题是有意义的。
1953年，Sanger等人经过将近10年的努力，首次完成了牛胰岛素的氨基酸顺序的测定，目前一级结构已经测定的蛋白质数量日益增多，主要的有胰岛素、细胞色素c、血红蛋白、肌红蛋白、烟草花叶病毒蛋白、牛胰核糖核酸酶及溶菌酶等。
三、维持蛋白质空间构象的作用力
蛋白质的空间构象和维持构象的作用力：
构象和构型是两个容易混淆的概念。
一个分子内的原子间的关系在化学家的手中表达成平面式，例如某种氨基酸，我们通常写成平面结构式。
构型是指不对称碳原子所连接的四个不同的原子或基团在空间中的两种不同的排列。
构象是指一个由几个碳原子组成的分子，因一些单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基团或原子的空间排列。
构型的改变必然会引起共价键的破坏，并形成一些新键（如氨基酸由D型变成L型）。
构象的改变并不需要共价键的断裂，只需要单键的旋转就可以产生新的构象。
多肽链的共价主链形式上都是单键。
因此，可以设想一个多肽主链将可能有无限多种构象，并且由于热运动，任何一种特定的多肽构象还将发生不断变化。
然而目前已知一个蛋白质的多肽链在维持生物体正常运转的温度和pH值条件下，只有一种或很少几种构象。
这种天然构象保证了它的生物活性，并且相当稳定，甚至蛋白质被分离出来以后，仍然保持着天然状态。
这一事实说明了天然蛋白质主链上的单链并不能自由旋转。
氢键：
由电负性较强的原子与氢形成的基团如N－H和O－H具有很大偶极距，成键电子云分布偏向电负性大的原子核，因此氢原子核周围的电子分布就少，正电荷的氢核（质子）就在外侧裸露。
这一正电荷氢核遇到另一个电负性强的原子时，就产生静电吸引，即所谓的氢键。
氢键在维持蛋白质的结构中起着极其重要的作用。
多肽链主链上的羰基氧和酰胺氢之间形成的氢键是维持蛋白质二级结构的主要作用力。
除此之外，氢键还可以在侧链与侧链、侧链与介质水、主链肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。
大多数蛋白质所采取的折叠策略是使主链肽基之间形成最大数目的分子内氢键，与此同时保持大部分能成氢键的侧链处于蛋白质分子的表面而与水相互作用。
疏水作用力：
是指非极性基团即疏水基团为了避开水相而群集在一起的集合力。
水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部，这种现象就是疏水作用或疏水效应。
也曾称为疏水键。
它在维持蛋白质的三级结构方面占有突出的地位。
疏水作用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故，而是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。
当然，当疏水基团接近到等于范德华间距时，相互间将有弱的范德华引力。
范德华力：
在物质的聚集状态中，分子与分子之间存在着一种较弱的作用力。
早在1873年范德华就已注意到这种力的存在，并考虑这种力的影响和分子本身占有体积的事实，提出了著名的范德华状态方程。
以后，人们把中性分子或中性原子之间的作用力称为范德华力。
迄今所测得的蛋白质构象都显示出蛋白质分子内的基团是紧密堆积的。
在蛋白质分子内无疑存在着范德华力，它对维持和稳定蛋白质的三、四级结构具有一定贡献。
离子键：
又称盐键、盐桥或静电作用力。
它是由带相反电荷的两个基团间的静电吸引所形成的。
在蛋白质分子中，通常有带正电荷的基团和带负电荷的基团。
高浓度的盐、过高或过低的pH值可以破坏蛋白质构象中的离子键。
强酸强碱能使蛋白质变性。
二硫键又称为二硫桥或硫硫桥，是两个硫原子之间所形成的共价键。
它可以把不同的肽链或同一条肽链的不同部分连接起来，对维持和稳定蛋白质的构象具有重要作用。
二硫键并不指令多肽链的折叠，假如蛋白质中所有二硫键相继被还原，将引起蛋白质的天然构象改变和生物活性丧失。
在许多情况下，二硫键可以选择性地被还原，这些实验证明，某些二硫键是生物活性所必需的，另一些二硫键则不是生物活性所必需的，但与维持蛋白质的稳定有关。
在绝大多数情况下，二硫键是在多肽链的β-转角附近形成的。
四、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链中有规则重复的构象。
通常是指蛋白质多肽链主链在空间中的走向，一般形成有规律的构象，并以氢键来维持主链构象的稳定。
这级水平的构象不涉及氨基酸残基的侧链基团在空间的排列。
二级结构的基本类型有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
它们广泛存在于天然蛋白质内。
但各种类型的二级结构并不是均匀地分布在蛋白质中。
某些蛋白质，如血红蛋白和肌红蛋白含有大量的α-螺旋，而另一些蛋白质如铁氧还蛋白则不含任何的-螺旋。
不同蛋白质中β-折叠的含量和β-转角的数目也有很大的变化。
主要类型有：
α-螺旋：
是蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构。
每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，沿螺旋轴方向上升0.54nm，每个残基绕轴旋转100o，沿轴上升0.15nm。
α-螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧。
相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。
氢键是由肽键上的N—H中的氢和它后面（N端）第四个残基上的C=O中的氧之间形成的。
β-折叠：
蛋白质中另一类常见的二级结构是β-折叠。
两条或多条几乎完全伸展的肽链并排在一起便形成β-折叠，这时相邻肽链主链上的－NH和C=O之间形成有规则的氢键。
β-转角：
也称为回折、β-弯曲或发夹结构，它是球状蛋白质中发现的又一种二级结构。
它有三种类型
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