生物化学笔记汇总.docx
《生物化学笔记汇总.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《生物化学笔记汇总.docx(23页珍藏版)》请在冰豆网上搜索。
![生物化学笔记汇总.docx](https://file1.bdocx.com/fileroot1/2023-6/16/376abe51-c336-4916-b546-9728dcd21a82/376abe51-c336-4916-b546-9728dcd21a821.gif)
生物化学笔记汇总
第一章蛋白质的结构与功能
1.1蛋白质的分子组成
构成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸〔除甘氨酸〕
【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】
含硫氨基酸:
半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸〔蛋氨酸〕
脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸
20种氨基酸的理化性质:
等电点、紫外吸收〔Tyr、Trp含共轭双键,A280〕、茚三酮反响
【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】
1.2蛋白质的分子结构
一级结构:
氨基酸从N端到C端的排列顺序肽键、二硫键
二级结构:
局部主链骨架原子〔Cα、N、Co〕构象氢键
超二级结构〔αα、βαβ、ββ〕模体
三级结构:
全部氨基酸残基相对空间位置次级键
四级结构:
亚基相对空间位置和连接处布局次级键
肽单元〔Cα1、C、O、N、H、Cα2〕
1.3蛋白质结构与功能的关系
尿素、β-巯基乙醇分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键
【肌红蛋白与血红蛋白】
肌红蛋白〔Mb〕为单一肽链蛋白质,含有一个血红素辅基;
血红蛋白〔Hb〕四个亚基〔2α、2β〕,每个亚基都有一个血红素辅基;
肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似;
肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线;
血红蛋白有紧张态〔T〕和松弛态〔R〕,R态为结合氧的状态。
蛋白质设想改变引起疾病:
疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病
1.4蛋白质的理化性质
两性电离、胶体性质〔水化膜和电荷效应维持稳定〕、双缩脲反响〔检测蛋白质水解程度〕
1.5蛋白质的别离、纯化与结构分析
透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。
丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法
既可以别离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心
*简答题或论述题:
1、简述α-螺旋结构的主要特征
要点:
右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定
2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能?
要点:
非α肽键、巯基、体内重要复原剂
3、蛋白质变性后有什么改变?
〔1〕生物活性丧失〔2〕空间结构被破坏、肽键完好〔3〕溶解度降低
〔4〕黏度增加〔5〕不易结晶、易沉淀〔6〕易被蛋白酶水解
第二章核酸的结构与功能
2.1核算的化学组成和一级结构
糖苷键:
核糖的C-1’原子和嘌呤的N-9原子或嘧啶的N-1原子形成的共价键。
核酸的一级结构:
5’-3’的核苷酸或脱氧核苷酸排列顺序。
2.2DNA的空间结构与功能
DNA双螺旋结构模型的要点:
〔1〕反向平行多聚核苷酸链〔2〕右手螺旋及其参数〔3〕维持稳定的因素
一些参数:
直径2.37nm螺距3.4nm两个相邻碱基旋转角36°
【核小体的组成】人端粒的重复序列:
TTAGGG
2.3RNA的结构与功能
一、mRNA〔丰度最小,占细胞总RNA的2%-5%〕
结构要点:
5’帽〔m7Gppp〕、3’尾〔polyA〕、开放阅读框〔ORF〕和非翻译区
帽子结构和多聚尾的作用:
〔1〕mRNA核内向胞质的转位〔2〕mRNA的稳定性维系〔3〕翻译起始的调控
二、tRNA〔占细胞总RNA的15%〕
结构要点:
稀有碱基、茎环结构、3’端接纳臂〔CCA〕、反密码子
tRNA二级结构:
三叶草形三级结构:
倒“L〞形
三、rRNA〔占细胞总RNA的80%以上〕【核糖体的组成】
四:
其它非编码RNA
小干扰RNA〔siRNA〕:
降解外源入侵基因表达的mRNA
核酶:
有酶活性的RNA,催化特定RNA降解,剪接修饰中有重要作用
核仁小RNA〔snoRNA〕:
参与rRNA的加工和修饰
2.4核酸的理化性质
1、紫外吸收〔A260〕A260/A280:
纯DNA为1.8,RNA为2.02、等电点3、变性与复性
*思考题
1、试比拟蛋白质与核酸的异同?
工程
蛋白质
核酸
组成单位
氨基酸
核苷酸
种类
20种氨基酸
A、C、G、T(DNA)A、C、G、U(RNA)
连接方式
肽键
磷酸二酯键
一级结构
氨基酸排列顺序
碱基排列顺序
空间结构
二、三、四级结构
双螺旋、超螺旋、蛋白-核酸非共价结合
功能
生命活动直接执行者
遗传信息贮存、传代、表达,决定蛋白结构
2、DNA双螺旋结构模型的要点是什么?
3、简述tRNA二级结构的特点?
4、DNA与RNA的结构和功能有何异同?
同:
都是线性多聚核苷酸生物信息大分子;都可以作为遗传信息的载体;
根本结构单位〔碱基+戊糖+磷酸〕相同。
异:
戊糖类型;碱基类型;常见结构。
5、DNA变性后理化性质的改变。
〔1〕粘度下降〔2〕生物活性丧失〔3〕增色效应
〔4〕比旋度下降〔5〕浮力密度升高〔6〕滴定曲线改变
第三章酶
3.1酶的分子结构与功能
概念:
单体酶、多聚酶、多酶复合物、多功能酶
单纯酶、结合酶=酶蛋白+辅助因子〔辅酶、辅基〕
辅酶:
与蛋白质结合疏松,可用透析或超滤除去。
在酶促反映中作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白。
辅基:
与蛋白质结合紧密,不能用透析或超滤除去。
酶促反响中不离开酶蛋白。
【金属离子作为辅助因子的主要作用】
〔1〕组成活性中心,参加催化反响〔2〕连接酶与底物的桥梁
〔3〕中和阴离子,降低静电斥力〔4〕稳定酶的空间构象
必需基团
乳酸脱氢酶〔LDH〕是含Zn的四聚体酶,由骨骼肌型〔M型〕和心肌型〔H型〕组成。
H4〔LDH1〕、H3M〔LDH2,血清中“最多〞〕、H2M2、HM3、M4〔LDH5,肝中“最多〞〕
3.2酶的工作原理
1、高效性2、专一性〔相对、绝对〕3、可调节性4、不稳定性
催化机理:
诱导契合假说、邻近效应与定向排列、外表效应
3.3酶促反响动力学
米-曼式方程:
v=
Km是特征性常数。
3.4酶的调节
酶活性调节是快速调节:
别构调节〔正协同效应→S曲线〕、共价修饰〔主要是磷酸化〕
酶含量调节是缓慢调节。
酶原是无活性的酶前体;酶原的激活实质是活性中心的暴露。
*思考题
1、试述三种竞争性抑制剂作用的区别和动力学特点。
2、酶与一般催化剂相比有何异同?
同:
反响前后量不变;不改变平衡常数;只催化热力学允许的反响;机理都是降低活化能
异:
酶具有高效、有特异性、可调节性、不稳定性。
3、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些?
第五章维生素与无机盐
5.1脂溶性维生素
一、维生素A
天然形式:
A1〔视黄醇〕、A2〔3-脱氢视黄醇〕维生素A原〔如β-胡萝卜素〕
活性形式:
视黄醇、视黄醛和视黄酸
生理功能:
1、视黄醛与视蛋白的结合维持了正常视觉功能
2、对上皮组织分化具有调节作用
3、有效的抗氧化剂、抑制肿瘤生长
缺乏症:
干眼病、夜盲症、皮肤枯燥
二、维生素D
〔一〕维生素D是类固醇衍生物
〔二〕维生素D的活化形式是1,25-二羟维生素D3
生理功能:
1、调节血钙水平,促进骨的钙化2、影响细胞分化
缺乏症:
〔儿童〕佝偻病、〔成人〕软骨病
三、维生素E
〔一〕维生素E是生育酚类化合物
生理功能:
1、抗氧化剂,保护生物膜2、促血红素生成
缺乏症:
红细胞数量减少、轻度贫血
四、维生素K
〔一〕维生素K是2-甲基1,4-萘醌的衍生物
生理功能:
1、参与形成凝血因子
缺乏症:
易出血
5.2水溶性维生素
维生素B族
辅酶或辅基
转移基团
作用及缺乏症
维生素B1〔硫胺素〕
焦磷酸硫胺素〔TPP〕
醛基
糖代谢中起重要作用〔丙酮酸脱氢酶复合体辅酶〕脚气病
维生素B2〔核黄素〕
FAD、FMN
氢原子
氧化复原酶的辅基,起递氢体的作用口角炎、唇炎、阴囊炎
维生素B6
磷酸吡哆醛
氨基
谷氨酸脱羧酶、ALA合酶的辅酶
维生素PP
〔烟酸和烟酰胺〕
NAD+,NADP+
H+,电子
多种不需氧脱氢酶的辅酶
癞皮病
泛酸〔遍多酸,VB5〕
辅酶A〔CoA〕
酰基
参与酰基转移作用
生物素
〔VB7,VH,辅酶R〕
生物素
CO2
多种羧化酶的辅酶
〔如:
丙酮酸羧化酶〕
叶酸
四氢叶酸〔FH4〕
一碳单位
一碳单位转移酶的辅酶
巨幼红细胞性贫血
维生素B12〔钴胺素〕
辅酶B12
氢原子
烷基
转甲基作用,甲硫氨酸合成酶的辅酶巨幼红细胞性贫血
维生素C
生理功能:
1、是一些羟化酶的辅酶〔儿茶酚胺类神经递质的合成;胆固醇的转化;胶原蛋白的合成〕
2、抗氧化剂〔保护巯基;复原Fe3+,利于食物中铁的吸收〕
3、增强机体免疫力
缺乏症:
坏血病
第六章糖代谢
6.1糖的消化吸收与转运
GLUT〔葡萄糖转运蛋白〕:
1、3全身2肝胰,4脂肪肌5小肠
*人体不能利用纤维素是因为没有β-糖苷酶
6.2糖的无氧氧化
【糖酵解的过程、关键酶】
对糖酵解速率调节最为关键的酶:
PFK-1
其中,F-2,6-2P调节作用最强,其自身受激素〔胰岛素/胰高血糖素〕调节
6.3糖的有氧氧化
〔二〕丙酮酸→乙酰CoA
【总反响式】
关键酶:
丙酮酸脱氢酶复合体参与反响的辅酶:
TPP、硫辛酸、FAD、NAD、CoA
调节:
别构调节和化学修饰
〔三〕TCA循环
【TCA循环的过程、关键酶、总反响式】
柠檬酸循环的重要意义:
1、是三大营养物质分解产能的共同通路。
2、是联系糖、脂肪、氨基酸代谢的枢纽。
*乙酰CoA不能通过线粒体膜,需与草酰乙酸结合成柠檬酸出线粒体。
*生糖氨基酸可通过草酰乙酸而糖异生,糖也可通过TCA循环中间产物合成非必需氨基酸。
6.4磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径不产生ATP,主要意义是生成NADPH和磷酸核糖反响部位:
胞浆
关键酶:
葡萄糖-6-磷酸脱氢酶
NADPH的作用:
〔1〕是许多合成代谢的供氢体。
〔脂肪酸、胆固醇、谷氨酸的合成都需要NADPH〕
〔2〕参与羟化反响〔3〕维持谷胱甘肽的复原状态
6.5糖原的合成与分解
*糖原的分解不是合成的逆反响【糖原合成与分解过程图,可见书P129图6-11】
糖原合成中,添加1分子葡萄糖,消耗2ATP;1个葡萄糖基无氧氧化净产生3ATP。
调节:
级联放大系统〔激素引发的一系列酶促反响〕
*磷酸化酶b激酶,磷酸化酶b磷酸化后变得有活性
6.6糖异生
定义:
非糖物质转化为葡萄糖或糖原的过程
主要原料:
乳酸、生糖氨基酸、甘油生理意义:
饥饿时维持血糖水平的稳定
*糖酵解的3个限速步骤对应的逆反响需要糖异生特有的关键酶催化:
一、丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸
关键酶:
丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸激酶,辅酶:
生物素耗能:
2ATP
【草酰乙酸从线粒体到胞质的两种方式及原因】
二、F-1,6-2P→F-6-P关键酶:
果糖二磷酸酶-1〔不耗能〕
三、G-6-P→glucose关键酶:
葡萄糖-6-磷酸酶〔不耗能〕
【三碳途径】【乳酸〔Cori〕循环及其意义】
*2分子乳酸异生为葡萄糖消耗6ATP
6.8血糖及其调节
【血糖的来源和去路】
血糖正常值:
3低血糖:
高血糖:
>7.1mmol/L
血糖浓度高于8.9~10mmol/L,那么出现糖尿
*思考题
1、试比拟糖的无氧氧化和有氧氧化的主要特点。
〔7项,练习册P63〕
2、简述磷酸戊糖途径的生理意义。
〔练习册P61〕
3、简述胰岛素降血糖的机制。
〔5点、练习册P61〕
4、简述血糖的来源与去路。
〔练习册P62〕
5、表达三羧酸循环的反响特点和生理意义。
〔练习册P63〕
第七章脂质代谢
7.1脂质的构成、功能及分析
软脂酸〔16C〕硬脂酸〔18C〕
类脂是生物膜的重要组分,参与细胞识别及信号传递,还是多种生物活性物质的前体。
体内几种重要甘油磷脂:
磷脂酰胆碱〔卵磷脂〕、磷脂酰乙醇胺〔脑磷脂〕、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、二磷脂酰甘油〔心磷脂〕
*合成前列腺素的前身物质是:
花生四烯酸
7.2脂质的消化吸收
脂质消化的主要场所:
小肠上段
7.3甘油三酯〔TG〕代谢
一、甘油三酯的合成
1、活化
2、甘油一酯途径〔小肠〕甘油二酯途径〔肝、脂肪组织〕
二、脂肪酸的合成〔软脂酸为例〕
*用于软脂酸合成的乙酰CoA主要由葡萄糖分解供给,经柠檬酸-丙酮酸循环进入胞质
合成部位:
胞质关键酶:
乙酰CoA羧化酶主要调节因素:
胰岛素〔+〕
第一步反响:
ATP+
重要原料:
NADPH
三、甘油三酯的分解
脂肪发动关键酶:
激素敏感性甘油三酯脂肪酶〔HSL〕——磷酸化而激活!
〔一〕甘油的去路
甘油→甘油磷酸→磷酸二羟丙酮→糖酵解〔-1ATP,+1NADH〕
〔二〕脂肪酸的去路
脂肪酸被血浆清蛋白运输至全身,主要由肝、心肌、骨骼肌利用
1、脂肪酸活化关键酶:
脂酰CoA合成酶
2、转移至线粒体关键酶:
肉碱脂酰转移酶Ⅰ←丙二酸单酰CoA〔—〕
3、β-氧化①脱氢〔FADH2〕②加水③再脱氢〔NADH〕④硫解
4、乙酰CoA进入TCA循环
一分子软脂酸彻底氧化净生成106ATP,硬脂酸那么为120ATP
〔三〕酮体的生成
酮体包括:
乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮〔微量〕合成部位:
肝利用部位:
肝外组织
关键酶:
HMG-CoA合成酶*合成1分子HMG-CoA一共有3分子乙酰CoA反响
意义:
葡萄糖供给缺乏或利用障碍时,酮体是脑组织的主要能源物质。
调节:
〔1〕餐食状态〔2〕糖代谢影响酮体生成〔3〕丙二酸单酰CoA抑制酮体生成
7.4磷脂代谢
甘油磷脂的合成
7.5胆固醇代谢
合成:
肝〔主〕原料:
合成1分子胆固醇需18乙酰CoA、36ATP、16NADPH
关键酶:
HMG-CoA复原酶
主要去路:
〔1〕转化为胆汁酸〔2〕合成类固醇激素〔3〕转化为维生素D3〔4〕排出体外
7.6血浆脂蛋白代谢
血浆脂蛋白=血脂+载脂蛋白〔Apo〕
CM的特征性载脂蛋白:
ApoB48
LDL几乎只含ApoB100HDL主要含ApoAⅠ和ApoAⅡ
血浆脂蛋白的分类:
电泳法
CM
前β
β
α
超速离心法
VLDL
LDL
HDL
合成部位
小肠粘膜细胞
肝
血浆
肝、肠、血浆
功能
转运外源性甘油三酯及胆固醇
转运内源性甘油三酯及胆固醇
转运内源性胆固醇
逆向转运胆固醇
〔肝外组织→肝〕
*HDL的脂质中磷脂最多;LDL的脂质中胆固醇最多
*VLDL在血浆中转化为LDL
*思考题
1、简述人体胆固醇的来源和去路。
2、简要说明患糖尿病时,出现酮血症的生化原因。
〔练习册P77〕
3、简述胞浆中软脂酸进行β-氧化的主要步骤。
〔3点〕
4、写出甘油彻底氧化分解的反响步骤〔不必写出结构式〕,并指出脱氢和耗能的步骤以及关键酶的名称。
5、论述甘油在肝脏内转变为葡萄糖的反响过程,并指出脱氢、耗能和关键酶催化的步骤。
第八章生物氧化
【电子传递链流程图】
*复合体Ⅱ不具有质子泵功能
抑制剂
【穿梭机制】
α-磷酸甘油穿梭〔脑、骨骼肌〕
苹果酸-天冬氨酸穿梭〔肝、心肌〕
第九章氨基酸代谢
脱氨基的几种方式:
〔1〕转氨基作用〔除了羟脯氨酸、脯氨酸、赖氨酸、苏氨酸〕
重要的转氨酶:
ALT〔肝最多〕,AST〔心肌最多〕辅酶:
磷酸吡哆醛
〔2〕联合脱氨基作用
〔3〕嘌呤核苷酸循环〔心肌、骨骼肌主要方式〕
〔4〕氨基酸氧化酶作用
生糖兼生酮氨基酸:
“2L,2e,3T〞
体内活性甲基的直接供体:
SAM甲基的间接供体:
N5-CH3-FH4
活性硫酸根:
PAPS活性葡萄糖:
UDPG
*思考题
1、简述体内氨的来源和去路〔练习册P105〕
2、简述氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸的主要代谢途径
3、试述尿素循环的详细步骤,并注明每步反响的部位
4、试述氨在血液中是如何运输的
第十章核苷酸代谢
【核苷酸的多种生物学功能】
核苷酸由机体细胞自身合成,不属于营养必须物质
10.1嘌呤核苷酸的合成与分解代谢
一、从头合成途径
部位:
肝
原料:
磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、二氧化碳
合成方式:
在磷酸核糖分子根底上逐步合成嘌呤环
关键酶:
PRPP合成酶、磷酸核糖酰胺转移酶
耗能:
IMP的合成——5ATP〔6个高能磷酸键〕,AMP〔GMP〕的合成——1ATP
【嘌呤碱合成的元素来源】
调节:
反响调节;交叉调节〔GTP促进AMP的合成,ATP促进GMP的合成〕
二、补救合成
部位:
脑、骨髓等〔因其缺乏从头合成的酶系〕
方式1:
〔例〕腺嘌呤+PRPP→AMP+PPi
关键酶:
APRT,HGPRT〔自毁容貌征:
HGPRT缺失〕
方式2:
〔例〕腺嘌呤核苷+ATP→AMP+ADP
关键酶:
腺苷激酶
*脱氧核苷酸的生成是在二磷酸核苷〔NDP〕的水平上
抗代谢物:
6-MP,氮杂丝氨酸,氨喋呤,甲氨蝶呤等
*嘌呤代谢终产物:
尿酸←〔—〕别嘌呤醇
与痛风、肾脏疾病、白血病、恶性肿瘤等有关
10.2嘧啶核苷酸的合成与分解代谢
原料:
谷氨酰胺、天冬氨酸、二氧化碳
合成途径:
先合成嘧啶环,然后与磷酸核糖相连
关键酶:
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ
【比照CPS-Ⅰ与CPS-Ⅱ的分布、底物、反响条件、功能等】
抗代谢物:
氮杂丝氨酸,氨喋呤,阿糖胞苷,5-FU等
第十一章非营养物质代谢
11.1生物转化作用
两相反响
11.2胆汁与胆汁酸代谢
胆汁酸生理功能:
〔1〕促进脂类消化与吸收〔2〕维持胆固醇的溶解状态
【胆汁酸的肝肠循环】
11.3血红素的生物合成
含有血红素辅基的蛋白:
血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化氢酶、过氧化物酶
关键酶:
ALA合酶,辅酶:
磷酸吡哆醛
调节剂:
〔1〕重金属〔2〕促红细胞生成素
11.4胆色素的代谢与黄疸
胆色素主要来源:
衰老的红细胞破坏
胆红素主要与血浆清蛋白结合运输
血浆含量超过17.1umol/L称为高胆红素血症,造成组织黄染那么引起黄疸。
【黄疸的分类】
第十二章物质代谢的整合与调节
12.1物质代谢的特点
物质代谢的特点:
〔1〕整体性
〔2〕精细调节
〔3〕各组织、器官代谢各有特色
〔4〕各代谢物有共同的代谢池
〔5〕ATP是储能和耗能的共同形式
〔6〕NADPH是合成代谢所需的主要的复原当量
12.2物质代谢的相互联系
【乙酰CoA的来源和去路】
12.3肝在物质代谢中的作用
1、肝在糖代谢中的作用
通过肝糖原的合成、肝糖原的分解、糖异生来维持血糖浓度稳定。
2、肝在脂质代谢中的作用
〔1〕分泌胆汁酸,促进脂类的消化吸收
〔2〕合成脂肪酸,进一步合成甘油三酯,是内源性甘油三酯主要来源
〔3〕合成酮体的唯一器官
〔4〕合成和排出胆固醇的主要器官
〔5〕血浆磷脂主要来源
3、肝在蛋白质代谢中的作用
〔1〕合成与分泌血浆蛋白质,除γ-球蛋白外
〔2〕去除血氨,是将血氨转化为尿素的唯一器官
〔3〕去除血浆蛋白质,血浆清蛋白除外
4肝参与多种激素的灭活
第十四章DNA的生物合成
14.1DNA复制的根本特征
1、半保存复制
2、半不连续复制
3、双向复制
14.2DNA复制的酶学和拓扑学变化
原核生物有3种DNA聚合酶,真正起催化作用的是DNApolⅢ
真核生物DNA链〔前导链、后随链〕延长中起催化作用的是DNApolδ;合成引物的是DNApolα;负责错配修复的是DNApolε;线粒体DNA复制的酶是DNApolγ
【原核生物复制中参与DNA解链的相关蛋白质及其作用】
简述DNA复制所需的根本成分:
〔1〕底物:
dNTP
〔2〕模板:
解开成单链的DNA母链
〔3〕引物:
提供3’-OH末端使dNTP可以依次聚合的短链RNA分子
〔4〕聚合酶:
依赖DNA的DNA聚合酶,即DNA聚合酶
〔5〕其它酶和蛋白质因子
第十六章RNA的生物合成
16.1原核生物转录的模板和酶
【比拟复制和转录的异同点】〔练习册P157〕
【的RNA聚合酶的构成及每个亚基的作用】
*原核生物RNApol有一种,必须先结合成全酶才识别启动子;真核生物RNApol有三种,TATA因子先与DNA结合,聚合酶再识别蛋白质-DNA复合物。
*利福平是原核生物转录过程RNApol的特异性抑制剂,抑制β亚基。
16.2原核生物的转录过程
一、起始
〔1〕RNApol识别结合启动子,形成闭合转录复合体
〔2〕DNA双链翻开,形成开放转录复合体
〔3〕第一个磷酸二酯键的形成。
转录的第一位核苷酸常是GTP
二、延长
特点:
〔1〕σ亚基脱落,核心酶负责RNA链的延长
〔2〕RNA链从5’到3’端延长,对DNA模板链的阅读方向为3’到5’端
〔3〕核心酶可以覆盖40bpDNA片段,但转录解链范围约17bp
〔4〕合成区域存在动态变化的8bpRNA-DNA杂合双链
〔5〕模板链DNA双螺旋结构发生解链和再复合的动态变化
三、终止
RNA聚合酶在DNA模板链上停顿下来,转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来,转录终止。
分为依赖ρ因子和非依赖ρ因子两大类。
16.3真核生物RNA的生物合成
【真核生物的RNApol的种类、转录产物、对鹅膏蕈碱的反响、细胞内定位】
RNApolⅡ的羧基末端结构域:
Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser
*思考题
1、简述真核生物mRNA的加工过程
2、简述tRNA的加工步骤
3、试述原核生物转录过程〔起始、延长、终止〕
第十七章蛋白质的生物合成
17.1蛋白质的生物合成体系
根本原料:
20种氨基酸
三大物质根底:
mRNA,tRNA,核糖体
【密码子的五大特性】
原核生物核糖体上有A、P、E位点,真核生物无E〔空载〕位点
17.2氨基酸与tRNA的连接
氨基酸的活化:
氨基酸与特异tRNA结合形成氨基酰-tRNA的过程。
每个氨基酸活化消耗1个ATP的2个高能磷酸键
氨基酰-tRNA合成酶有校对活性
*结合密码子处的Met-tRNA与阅读框内的Met-tRNA结构不同:
原核生物为fMet-
,真核生物为
17.3肽链的生物合成过程
原核生物翻译起始复合物:
核糖体、mRNA、fMet-
【原核生物翻译起始复合物的形成过程】
真核生物翻译起始,
先于mRNA结合到核糖体上。
肽链延长过程为核糖体上重复进行的进位〔注册〕、成肽、转位的循环,也称核糖体循环。
释放因子〔RF〕的作用是:
将转肽酶活性变为酯酶活性,水解肽链与P位tRNA的酯键。
17.4肽链生物合成后的加工和靶向运输
构成信号肽的氨基酸残基以疏水氨基酸为主
【含有信号肽的多肽的翻译转运机制】
17.5蛋白质生物合成的干扰与抑制
抗生素
作用位点、原理
四环素
原核核糖体小亚基,抑制氨基酰-tRNA的进位
链霉素、卡那霉素
原核核糖体小亚基,引起读码错误
氯霉素
原核核糖体大亚基,抑制转肽酶活性
嘌呤霉素
原核、真核核糖体,取代进位,使肽酰基转移到其氨基后脱落
放线菌酮
真核核糖体大亚基,抑制转肽酶活性
白喉毒素
〔真核〕使eEF-2发生ADP糖基化共价修饰而失活
干扰素
〔真核〕①使eIF-2磷酸化失活;②诱导活化特异核酸内切酶
第十九章细胞信号转导的分子机制
受体与配体结合的特性:
〔1〕高度专一性〔特异性〕