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生物化学笔记汇总

第一章蛋白质的结构与功能

1.1蛋白质的分子组成

构成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸〔除甘氨酸〕

【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】

含硫氨基酸：

半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸〔蛋氨酸〕

脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸

20种氨基酸的理化性质：

等电点、紫外吸收〔Tyr、Trp含共轭双键，A280〕、茚三酮反响

【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】

1.2蛋白质的分子结构

一级结构：

氨基酸从N端到C端的排列顺序肽键、二硫键

二级结构：

局部主链骨架原子〔Cα、N、Co〕构象氢键

超二级结构〔αα、βαβ、ββ〕模体

三级结构：

全部氨基酸残基相对空间位置次级键

四级结构：

亚基相对空间位置和连接处布局次级键

肽单元〔Cα1、C、O、N、H、Cα2〕

1.3蛋白质结构与功能的关系

尿素、β-巯基乙醇分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键

【肌红蛋白与血红蛋白】

肌红蛋白〔Mb〕为单一肽链蛋白质，含有一个血红素辅基；

血红蛋白〔Hb〕四个亚基〔2α、2β〕，每个亚基都有一个血红素辅基；

肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似；

肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线；

血红蛋白有紧张态〔T〕和松弛态〔R〕，R态为结合氧的状态。

蛋白质设想改变引起疾病：

疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病

1.4蛋白质的理化性质

两性电离、胶体性质〔水化膜和电荷效应维持稳定〕、双缩脲反响〔检测蛋白质水解程度〕

1.5蛋白质的别离、纯化与结构分析

透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。

丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法

既可以别离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心

＊简答题或论述题：

1、简述α-螺旋结构的主要特征

要点：

右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定

2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能？

要点：

非α肽键、巯基、体内重要复原剂

3、蛋白质变性后有什么改变？

〔1〕生物活性丧失〔2〕空间结构被破坏、肽键完好〔3〕溶解度降低

〔4〕黏度增加〔5〕不易结晶、易沉淀〔6〕易被蛋白酶水解

第二章核酸的结构与功能

2.1核算的化学组成和一级结构

糖苷键：

核糖的C-1’原子和嘌呤的N-9原子或嘧啶的N-1原子形成的共价键。

核酸的一级结构：

5’-3’的核苷酸或脱氧核苷酸排列顺序。

2.2DNA的空间结构与功能

DNA双螺旋结构模型的要点：

〔1〕反向平行多聚核苷酸链〔2〕右手螺旋及其参数〔3〕维持稳定的因素

一些参数：

直径2.37nm螺距3.4nm两个相邻碱基旋转角36°

【核小体的组成】人端粒的重复序列：

TTAGGG

2.3RNA的结构与功能

一、mRNA〔丰度最小，占细胞总RNA的2%-5%〕

结构要点：

5’帽〔m7Gppp〕、3’尾〔polyA〕、开放阅读框〔ORF〕和非翻译区

帽子结构和多聚尾的作用：

〔1〕mRNA核内向胞质的转位〔2〕mRNA的稳定性维系〔3〕翻译起始的调控

二、tRNA〔占细胞总RNA的15%〕

结构要点：

稀有碱基、茎环结构、3’端接纳臂〔CCA〕、反密码子

tRNA二级结构：

三叶草形三级结构：

倒“L〞形

三、rRNA〔占细胞总RNA的80%以上〕【核糖体的组成】

四：

其它非编码RNA

小干扰RNA〔siRNA〕：

降解外源入侵基因表达的mRNA

核酶：

有酶活性的RNA，催化特定RNA降解，剪接修饰中有重要作用

核仁小RNA〔snoRNA〕：

参与rRNA的加工和修饰

2.4核酸的理化性质

1、紫外吸收〔A260〕A260/A280：

纯DNA为1.8，RNA为2.02、等电点3、变性与复性

＊思考题

1、试比拟蛋白质与核酸的异同?

工程

蛋白质

核酸

组成单位

氨基酸

核苷酸

种类

20种氨基酸

A、C、G、T（DNA）A、C、G、U（RNA）

连接方式

肽键

磷酸二酯键

一级结构

氨基酸排列顺序

碱基排列顺序

空间结构

二、三、四级结构

双螺旋、超螺旋、蛋白-核酸非共价结合

功能

生命活动直接执行者

遗传信息贮存、传代、表达,决定蛋白结构

2、DNA双螺旋结构模型的要点是什么？

3、简述tRNA二级结构的特点？

4、DNA与RNA的结构和功能有何异同？

同：

都是线性多聚核苷酸生物信息大分子；都可以作为遗传信息的载体；

根本结构单位〔碱基+戊糖+磷酸〕相同。

异：

戊糖类型；碱基类型；常见结构。

5、DNA变性后理化性质的改变。

〔1〕粘度下降〔2〕生物活性丧失〔3〕增色效应

〔4〕比旋度下降〔5〕浮力密度升高〔6〕滴定曲线改变

第三章酶

3.1酶的分子结构与功能

概念：

单体酶、多聚酶、多酶复合物、多功能酶

单纯酶、结合酶=酶蛋白+辅助因子〔辅酶、辅基〕

辅酶：

与蛋白质结合疏松，可用透析或超滤除去。

在酶促反映中作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白。

辅基：

与蛋白质结合紧密，不能用透析或超滤除去。

酶促反响中不离开酶蛋白。

【金属离子作为辅助因子的主要作用】

〔1〕组成活性中心，参加催化反响〔2〕连接酶与底物的桥梁

〔3〕中和阴离子，降低静电斥力〔4〕稳定酶的空间构象

必需基团

乳酸脱氢酶〔LDH〕是含Zn的四聚体酶，由骨骼肌型〔M型〕和心肌型〔H型〕组成。

H4〔LDH1〕、H3M〔LDH2，血清中“最多〞〕、H2M2、HM3、M4〔LDH5，肝中“最多〞〕

3.2酶的工作原理

1、高效性2、专一性〔相对、绝对〕3、可调节性4、不稳定性

催化机理：

诱导契合假说、邻近效应与定向排列、外表效应

3.3酶促反响动力学

米-曼式方程：

v=

Km是特征性常数。

3.4酶的调节

酶活性调节是快速调节：

别构调节〔正协同效应→S曲线〕、共价修饰〔主要是磷酸化〕

酶含量调节是缓慢调节。

酶原是无活性的酶前体；酶原的激活实质是活性中心的暴露。

＊思考题

1、试述三种竞争性抑制剂作用的区别和动力学特点。

2、酶与一般催化剂相比有何异同？

同：

反响前后量不变；不改变平衡常数；只催化热力学允许的反响；机理都是降低活化能

异：

酶具有高效、有特异性、可调节性、不稳定性。

3、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？

第五章维生素与无机盐

5.1脂溶性维生素

一、维生素A

天然形式：

A1〔视黄醇〕、A2〔3-脱氢视黄醇〕维生素A原〔如β-胡萝卜素〕

活性形式：

视黄醇、视黄醛和视黄酸

生理功能：

1、视黄醛与视蛋白的结合维持了正常视觉功能

2、对上皮组织分化具有调节作用

3、有效的抗氧化剂、抑制肿瘤生长

缺乏症：

干眼病、夜盲症、皮肤枯燥

二、维生素D

〔一〕维生素D是类固醇衍生物

〔二〕维生素D的活化形式是1,25-二羟维生素D3

生理功能：

1、调节血钙水平，促进骨的钙化2、影响细胞分化

缺乏症：

〔儿童〕佝偻病、〔成人〕软骨病

三、维生素E

〔一〕维生素E是生育酚类化合物

生理功能：

1、抗氧化剂，保护生物膜2、促血红素生成

缺乏症：

红细胞数量减少、轻度贫血

四、维生素K

〔一〕维生素K是2-甲基1,4-萘醌的衍生物

生理功能：

1、参与形成凝血因子

缺乏症：

易出血

5.2水溶性维生素

维生素B族

辅酶或辅基

转移基团

作用及缺乏症

维生素B1〔硫胺素〕

焦磷酸硫胺素〔TPP〕

醛基

糖代谢中起重要作用〔丙酮酸脱氢酶复合体辅酶〕脚气病

维生素B2〔核黄素〕

FAD、FMN

氢原子

氧化复原酶的辅基，起递氢体的作用口角炎、唇炎、阴囊炎

维生素B6

磷酸吡哆醛

氨基

谷氨酸脱羧酶、ALA合酶的辅酶

维生素PP

〔烟酸和烟酰胺〕

NAD+，NADP+

H+，电子

多种不需氧脱氢酶的辅酶

癞皮病

泛酸〔遍多酸，VB5〕

辅酶A〔CoA〕

酰基

参与酰基转移作用

生物素

〔VB7，VH，辅酶R〕

生物素

CO2

多种羧化酶的辅酶

〔如：

丙酮酸羧化酶〕

叶酸

四氢叶酸〔FH4〕

一碳单位

一碳单位转移酶的辅酶

巨幼红细胞性贫血

维生素B12〔钴胺素〕

辅酶B12

氢原子

烷基

转甲基作用，甲硫氨酸合成酶的辅酶巨幼红细胞性贫血

维生素C

生理功能：

1、是一些羟化酶的辅酶〔儿茶酚胺类神经递质的合成；胆固醇的转化；胶原蛋白的合成〕

2、抗氧化剂〔保护巯基；复原Fe3+，利于食物中铁的吸收〕

3、增强机体免疫力

缺乏症：

坏血病

第六章糖代谢

6.1糖的消化吸收与转运

GLUT〔葡萄糖转运蛋白〕：

1、3全身2肝胰，4脂肪肌5小肠

＊人体不能利用纤维素是因为没有β-糖苷酶

6.2糖的无氧氧化

【糖酵解的过程、关键酶】

对糖酵解速率调节最为关键的酶：

PFK-1

其中，F-2，6-2P调节作用最强，其自身受激素〔胰岛素/胰高血糖素〕调节

6.3糖的有氧氧化

〔二〕丙酮酸→乙酰CoA

【总反响式】

关键酶：

丙酮酸脱氢酶复合体参与反响的辅酶：

TPP、硫辛酸、FAD、NAD、CoA

调节：

别构调节和化学修饰

〔三〕TCA循环

【TCA循环的过程、关键酶、总反响式】

柠檬酸循环的重要意义：

1、是三大营养物质分解产能的共同通路。

2、是联系糖、脂肪、氨基酸代谢的枢纽。

＊乙酰CoA不能通过线粒体膜，需与草酰乙酸结合成柠檬酸出线粒体。

＊生糖氨基酸可通过草酰乙酸而糖异生，糖也可通过TCA循环中间产物合成非必需氨基酸。

6.4磷酸戊糖途径

磷酸戊糖途径不产生ATP，主要意义是生成NADPH和磷酸核糖反响部位：

胞浆

关键酶：

葡萄糖-6-磷酸脱氢酶

NADPH的作用：

〔1〕是许多合成代谢的供氢体。

〔脂肪酸、胆固醇、谷氨酸的合成都需要NADPH〕

〔2〕参与羟化反响〔3〕维持谷胱甘肽的复原状态

6.5糖原的合成与分解

＊糖原的分解不是合成的逆反响【糖原合成与分解过程图，可见书P129图6-11】

糖原合成中，添加1分子葡萄糖，消耗2ATP；1个葡萄糖基无氧氧化净产生3ATP。

调节：

级联放大系统〔激素引发的一系列酶促反响〕

＊磷酸化酶b激酶，磷酸化酶b磷酸化后变得有活性

6.6糖异生

定义：

非糖物质转化为葡萄糖或糖原的过程

主要原料：

乳酸、生糖氨基酸、甘油生理意义：

饥饿时维持血糖水平的稳定

＊糖酵解的3个限速步骤对应的逆反响需要糖异生特有的关键酶催化：

一、丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸

关键酶：

丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸激酶，辅酶：

生物素耗能：

2ATP

【草酰乙酸从线粒体到胞质的两种方式及原因】

二、F-1，6-2P→F-6-P关键酶：

果糖二磷酸酶-1〔不耗能〕

三、G-6-P→glucose关键酶：

葡萄糖-6-磷酸酶〔不耗能〕

【三碳途径】【乳酸〔Cori〕循环及其意义】

＊2分子乳酸异生为葡萄糖消耗6ATP

6.8血糖及其调节

【血糖的来源和去路】

血糖正常值：

3低血糖：

高血糖：

>7.1mmol/L

血糖浓度高于8.9~10mmol/L，那么出现糖尿

＊思考题

1、试比拟糖的无氧氧化和有氧氧化的主要特点。

〔7项，练习册P63〕

2、简述磷酸戊糖途径的生理意义。

〔练习册P61〕

3、简述胰岛素降血糖的机制。

〔5点、练习册P61〕

4、简述血糖的来源与去路。

〔练习册P62〕

5、表达三羧酸循环的反响特点和生理意义。

〔练习册P63〕

第七章脂质代谢

7.1脂质的构成、功能及分析

软脂酸〔16C〕硬脂酸〔18C〕

类脂是生物膜的重要组分，参与细胞识别及信号传递，还是多种生物活性物质的前体。

体内几种重要甘油磷脂：

磷脂酰胆碱〔卵磷脂〕、磷脂酰乙醇胺〔脑磷脂〕、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、二磷脂酰甘油〔心磷脂〕

＊合成前列腺素的前身物质是：

花生四烯酸

7.2脂质的消化吸收

脂质消化的主要场所：

小肠上段

7.3甘油三酯〔TG〕代谢

一、甘油三酯的合成

1、活化

2、甘油一酯途径〔小肠〕甘油二酯途径〔肝、脂肪组织〕

二、脂肪酸的合成〔软脂酸为例〕

＊用于软脂酸合成的乙酰CoA主要由葡萄糖分解供给，经柠檬酸-丙酮酸循环进入胞质

合成部位：

胞质关键酶：

乙酰CoA羧化酶主要调节因素：

胰岛素〔+〕

第一步反响：

ATP+

重要原料：

NADPH

三、甘油三酯的分解

脂肪发动关键酶：

激素敏感性甘油三酯脂肪酶〔HSL〕——磷酸化而激活！

〔一〕甘油的去路

甘油→甘油磷酸→磷酸二羟丙酮→糖酵解〔-1ATP，+1NADH〕

〔二〕脂肪酸的去路

脂肪酸被血浆清蛋白运输至全身，主要由肝、心肌、骨骼肌利用

1、脂肪酸活化关键酶：

脂酰CoA合成酶

2、转移至线粒体关键酶：

肉碱脂酰转移酶Ⅰ←丙二酸单酰CoA〔—〕

3、β-氧化①脱氢〔FADH2〕②加水③再脱氢〔NADH〕④硫解

4、乙酰CoA进入TCA循环

一分子软脂酸彻底氧化净生成106ATP，硬脂酸那么为120ATP

〔三〕酮体的生成

酮体包括：

乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮〔微量〕合成部位：

肝利用部位：

肝外组织

关键酶：

HMG-CoA合成酶＊合成1分子HMG-CoA一共有3分子乙酰CoA反响

意义：

葡萄糖供给缺乏或利用障碍时，酮体是脑组织的主要能源物质。

调节：

〔1〕餐食状态〔2〕糖代谢影响酮体生成〔3〕丙二酸单酰CoA抑制酮体生成

7.4磷脂代谢

甘油磷脂的合成

7.5胆固醇代谢

合成：

肝〔主〕原料：

合成1分子胆固醇需18乙酰CoA、36ATP、16NADPH

关键酶：

HMG-CoA复原酶

主要去路：

〔1〕转化为胆汁酸〔2〕合成类固醇激素〔3〕转化为维生素D3〔4〕排出体外

7.6血浆脂蛋白代谢

血浆脂蛋白=血脂+载脂蛋白〔Apo〕

CM的特征性载脂蛋白：

ApoB48

LDL几乎只含ApoB100HDL主要含ApoAⅠ和ApoAⅡ

血浆脂蛋白的分类：

电泳法

CM

前β

β

α

超速离心法

VLDL

LDL

HDL

合成部位

小肠粘膜细胞

肝

血浆

肝、肠、血浆

功能

转运外源性甘油三酯及胆固醇

转运内源性甘油三酯及胆固醇

转运内源性胆固醇

逆向转运胆固醇

〔肝外组织→肝〕

＊HDL的脂质中磷脂最多；LDL的脂质中胆固醇最多

＊VLDL在血浆中转化为LDL

＊思考题

1、简述人体胆固醇的来源和去路。

2、简要说明患糖尿病时，出现酮血症的生化原因。

〔练习册P77〕

3、简述胞浆中软脂酸进行β-氧化的主要步骤。

〔3点〕

4、写出甘油彻底氧化分解的反响步骤〔不必写出结构式〕，并指出脱氢和耗能的步骤以及关键酶的名称。

5、论述甘油在肝脏内转变为葡萄糖的反响过程，并指出脱氢、耗能和关键酶催化的步骤。

第八章生物氧化

【电子传递链流程图】

＊复合体Ⅱ不具有质子泵功能

抑制剂

【穿梭机制】

α-磷酸甘油穿梭〔脑、骨骼肌〕

苹果酸-天冬氨酸穿梭〔肝、心肌〕

第九章氨基酸代谢

脱氨基的几种方式：

〔1〕转氨基作用〔除了羟脯氨酸、脯氨酸、赖氨酸、苏氨酸〕

重要的转氨酶：

ALT〔肝最多〕，AST〔心肌最多〕辅酶：

磷酸吡哆醛

〔2〕联合脱氨基作用

〔3〕嘌呤核苷酸循环〔心肌、骨骼肌主要方式〕

〔4〕氨基酸氧化酶作用

生糖兼生酮氨基酸：

“2L，2e，3T〞

体内活性甲基的直接供体：

SAM甲基的间接供体：

N5-CH3-FH4

活性硫酸根：

PAPS活性葡萄糖：

UDPG

＊思考题

1、简述体内氨的来源和去路〔练习册P105〕

2、简述氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸的主要代谢途径

3、试述尿素循环的详细步骤，并注明每步反响的部位

4、试述氨在血液中是如何运输的

第十章核苷酸代谢

【核苷酸的多种生物学功能】

核苷酸由机体细胞自身合成，不属于营养必须物质

10.1嘌呤核苷酸的合成与分解代谢

一、从头合成途径

部位：

肝

原料：

磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、二氧化碳

合成方式：

在磷酸核糖分子根底上逐步合成嘌呤环

关键酶：

PRPP合成酶、磷酸核糖酰胺转移酶

耗能：

IMP的合成——5ATP〔6个高能磷酸键〕，AMP〔GMP〕的合成——1ATP

【嘌呤碱合成的元素来源】

调节：

反响调节；交叉调节〔GTP促进AMP的合成，ATP促进GMP的合成〕

二、补救合成

部位：

脑、骨髓等〔因其缺乏从头合成的酶系〕

方式1：

〔例〕腺嘌呤+PRPP→AMP+PPi

关键酶：

APRT，HGPRT〔自毁容貌征：

HGPRT缺失〕

方式2：

〔例〕腺嘌呤核苷+ATP→AMP+ADP

关键酶：

腺苷激酶

＊脱氧核苷酸的生成是在二磷酸核苷〔NDP〕的水平上

抗代谢物：

6-MP，氮杂丝氨酸，氨喋呤，甲氨蝶呤等

＊嘌呤代谢终产物：

尿酸←〔—〕别嘌呤醇

与痛风、肾脏疾病、白血病、恶性肿瘤等有关

10.2嘧啶核苷酸的合成与分解代谢

原料：

谷氨酰胺、天冬氨酸、二氧化碳

合成途径：

先合成嘧啶环，然后与磷酸核糖相连

关键酶：

氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ

【比照CPS-Ⅰ与CPS-Ⅱ的分布、底物、反响条件、功能等】

抗代谢物：

氮杂丝氨酸，氨喋呤，阿糖胞苷，5-FU等

第十一章非营养物质代谢

11.1生物转化作用

两相反响

11.2胆汁与胆汁酸代谢

胆汁酸生理功能：

〔1〕促进脂类消化与吸收〔2〕维持胆固醇的溶解状态

【胆汁酸的肝肠循环】

11.3血红素的生物合成

含有血红素辅基的蛋白：

血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化氢酶、过氧化物酶

关键酶：

ALA合酶，辅酶：

磷酸吡哆醛

调节剂：

〔1〕重金属〔2〕促红细胞生成素

11.4胆色素的代谢与黄疸

胆色素主要来源：

衰老的红细胞破坏

胆红素主要与血浆清蛋白结合运输

血浆含量超过17.1umol/L称为高胆红素血症，造成组织黄染那么引起黄疸。

【黄疸的分类】

第十二章物质代谢的整合与调节

12.1物质代谢的特点

物质代谢的特点：

〔1〕整体性

〔2〕精细调节

〔3〕各组织、器官代谢各有特色

〔4〕各代谢物有共同的代谢池

〔5〕ATP是储能和耗能的共同形式

〔6〕NADPH是合成代谢所需的主要的复原当量

12.2物质代谢的相互联系

【乙酰CoA的来源和去路】

12.3肝在物质代谢中的作用

1、肝在糖代谢中的作用

通过肝糖原的合成、肝糖原的分解、糖异生来维持血糖浓度稳定。

2、肝在脂质代谢中的作用

〔1〕分泌胆汁酸，促进脂类的消化吸收

〔2〕合成脂肪酸，进一步合成甘油三酯，是内源性甘油三酯主要来源

〔3〕合成酮体的唯一器官

〔4〕合成和排出胆固醇的主要器官

〔5〕血浆磷脂主要来源

3、肝在蛋白质代谢中的作用

〔1〕合成与分泌血浆蛋白质，除γ-球蛋白外

〔2〕去除血氨，是将血氨转化为尿素的唯一器官

〔3〕去除血浆蛋白质，血浆清蛋白除外

4肝参与多种激素的灭活

第十四章DNA的生物合成

14.1DNA复制的根本特征

1、半保存复制

2、半不连续复制

3、双向复制

14.2DNA复制的酶学和拓扑学变化

原核生物有3种DNA聚合酶，真正起催化作用的是DNApolⅢ

真核生物DNA链〔前导链、后随链〕延长中起催化作用的是DNApolδ；合成引物的是DNApolα；负责错配修复的是DNApolε；线粒体DNA复制的酶是DNApolγ

【原核生物复制中参与DNA解链的相关蛋白质及其作用】

简述DNA复制所需的根本成分：

〔1〕底物：

dNTP

〔2〕模板：

解开成单链的DNA母链

〔3〕引物：

提供3’-OH末端使dNTP可以依次聚合的短链RNA分子

〔4〕聚合酶：

依赖DNA的DNA聚合酶，即DNA聚合酶

〔5〕其它酶和蛋白质因子

第十六章RNA的生物合成

16.1原核生物转录的模板和酶

【比拟复制和转录的异同点】〔练习册P157〕

【的RNA聚合酶的构成及每个亚基的作用】

＊原核生物RNApol有一种，必须先结合成全酶才识别启动子；真核生物RNApol有三种，TATA因子先与DNA结合，聚合酶再识别蛋白质-DNA复合物。

＊利福平是原核生物转录过程RNApol的特异性抑制剂，抑制β亚基。

16.2原核生物的转录过程

一、起始

〔1〕RNApol识别结合启动子，形成闭合转录复合体

〔2〕DNA双链翻开，形成开放转录复合体

〔3〕第一个磷酸二酯键的形成。

转录的第一位核苷酸常是GTP

二、延长

特点：

〔1〕σ亚基脱落，核心酶负责RNA链的延长

〔2〕RNA链从5’到3’端延长，对DNA模板链的阅读方向为3’到5’端

〔3〕核心酶可以覆盖40bpDNA片段，但转录解链范围约17bp

〔4〕合成区域存在动态变化的8bpRNA-DNA杂合双链

〔5〕模板链DNA双螺旋结构发生解链和再复合的动态变化

三、终止

RNA聚合酶在DNA模板链上停顿下来，转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来，转录终止。

分为依赖ρ因子和非依赖ρ因子两大类。

16.3真核生物RNA的生物合成

【真核生物的RNApol的种类、转录产物、对鹅膏蕈碱的反响、细胞内定位】

RNApolⅡ的羧基末端结构域：

Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser

＊思考题

1、简述真核生物mRNA的加工过程

2、简述tRNA的加工步骤

3、试述原核生物转录过程〔起始、延长、终止〕

第十七章蛋白质的生物合成

17.1蛋白质的生物合成体系

根本原料：

20种氨基酸

三大物质根底：

mRNA，tRNA，核糖体

【密码子的五大特性】

原核生物核糖体上有A、P、E位点，真核生物无E〔空载〕位点

17.2氨基酸与tRNA的连接

氨基酸的活化：

氨基酸与特异tRNA结合形成氨基酰-tRNA的过程。

每个氨基酸活化消耗1个ATP的2个高能磷酸键

氨基酰-tRNA合成酶有校对活性

＊结合密码子处的Met-tRNA与阅读框内的Met-tRNA结构不同：

原核生物为fMet-

，真核生物为

17.3肽链的生物合成过程

原核生物翻译起始复合物：

核糖体、mRNA、fMet-

【原核生物翻译起始复合物的形成过程】

真核生物翻译起始，

先于mRNA结合到核糖体上。

肽链延长过程为核糖体上重复进行的进位〔注册〕、成肽、转位的循环，也称核糖体循环。

释放因子〔RF〕的作用是：

将转肽酶活性变为酯酶活性，水解肽链与P位tRNA的酯键。

17.4肽链生物合成后的加工和靶向运输

构成信号肽的氨基酸残基以疏水氨基酸为主

【含有信号肽的多肽的翻译转运机制】

17.5蛋白质生物合成的干扰与抑制

抗生素

作用位点、原理

四环素

原核核糖体小亚基，抑制氨基酰-tRNA的进位

链霉素、卡那霉素

原核核糖体小亚基，引起读码错误

氯霉素

原核核糖体大亚基，抑制转肽酶活性

嘌呤霉素

原核、真核核糖体，取代进位，使肽酰基转移到其氨基后脱落

放线菌酮

真核核糖体大亚基，抑制转肽酶活性

白喉毒素

〔真核〕使eEF-2发生ADP糖基化共价修饰而失活

干扰素

〔真核〕①使eIF-2磷酸化失活；②诱导活化特异核酸内切酶

第十九章细胞信号转导的分子机制

受体与配体结合的特性：

〔1〕高度专一性〔特异性〕