电大生物化学复习题要.docx
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电大生物化学复习题要
核酸分为两大类：
脱氧核糖核酸（DN\A）和核糖核酸（RNA）。
P5
RNA（核糖核酸）根据其结构和功能的不同分为三类：
信使RNA（mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
P5
核酸是由最基本的结构单位——核苷酸彼此相连构成的生物大分子。
核酸经过不同的方法（酸、碱或核酸酶）的水解，可以得到组成它的核苷酸，核苷酸进一步水解后，最终产物是戊糖、含氮碱基和磷酸。
P5
DNA的一级结构DNA是由数量庞大的4种脱氧核糖核苷酸通过3’，5’-磷酸二酯键连接起来的多聚核苷酸。
DNA分子中脱氧核糖核苷酸残基从5’端到3’的排列顺序，称为DNA的一级结构。
P11
DNA的二级结构P13
DNA双螺旋结构模型：
右手螺旋结构，两条链行走的方向相反，一条链为5’
3’走向，另一条链为3’
5’走向。
碱基之间有严格的配对规律：
A与T配对，G与C配对。
这种配对规律称为碱基互补配对原则。
DNA的三级结构：
DNA的超螺旋结构有两种方式：
一种为通过向右旋转，旋紧双螺旋，为正超螺旋，另一种为通过向左旋转，相当于解旋，为负超螺旋。
P15
RNA的分子结构：
在双螺旋区，C与G配对，U与A配对，不能配对的区域则形成突环。
P17
tRNA的二级结构呈现三叶草状结构模型。
P18tRNA的三级结构是“L”型。
P19
核酸的一般性质：
核酸与核苷酸既有碱性基轩，又有磷酸基团，因此都是两性电解质，由于磷酸的酸性强，通常表现为酸性。
核酸的紫外吸收性质：
最大吸收值在260nm附近。
P21
核酸的变性是指在一定物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。
由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高，这种现象称为增色效应。
P22
变性DNA在适当条件下，两条互补链重新恢复天然双螺旋构象的现象称复性。
DNA经缓性时A260光吸收下降，称为减色效应。
P23
通常把热变性过程中光吸收达到最大吸收（完全变性）一半（双螺旋结构失去一半）时的温度称为该DNA的熔点或熔解度，用Tm表示。
DNA的Tm值一般变70-85℃.P23Tm值与DNA分子中GC含量成正比。
参与组成蛋白质的氨基酸仅有20种，称为蛋白质氨基酸。
P26
生物体内构成蛋白质氨基酸除一种脯氨酸外其余均为α—氨基酸，其他蛋白质氨基酸均为L—型氨基酸。
P26
等电点：
氨基酸基本上以兼性离子的形式存在，或者少量的R+与R-浓度相等，氨基酸的净电荷为零，这个PH值称。
蛋白质的分子结构层次分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，另外在二、三级结构之间又划分出超二级结构和结构域两个层次。
P33
蛋白质的一级结构层次即多肽链内氨基酸残从N-末端到C-末端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
由于肽键具有部分双键的性质，因此不能自由旋转，CO-NH及与之相连的两个α—碳原子（Cα）都处在同一个平面内，这个刚性平面称为肽平面或酰胺平面。
P35
蛋白质的三级结构指的是多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系α-螺旋、β—折叠片、β—转角等二级结构相互配置而形成的特定的构象。
P39
许多具有特定生物学活性的球状蛋白质分子的表面有明显的凹陷或裂隙，其中以特定方式排布的某些极性氨基酸残基参与和决定着该蛋白质的生理活性。
P39
蛋白质的超二级结构指的是多肽链上若干相邻的构象单元（如α-螺旋、β—折叠片、β—转角等）彼此作用，进一步组合成有规则的结构组合体，如α螺旋—β转角—α螺旋、β片层—α螺旋—β片层等。
蛋白质的沉淀反应：
1、高浓度中性盐，2、有机溶剂，3、重金属盐，4、生物碱。
P49
当天然蛋白质受到某些物理或化学因素的影响，分子内部原有的高级结构发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，这种现象叫变性作用，变性后的蛋白质称为变性蛋白。
P49
蛋白质的变性常伴有如下表现：
1、丧失其生物活性，2、溶解度降低，黏度增大，扩散系数变小等，3、某些原来埋藏在蛋白质分子内部的疏水侧链基团暴露于变性蛋白质表面，导致光学性质变化，4、对蛋白酶降解的敏感性增大。
P50
有些变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为复性。
P50
蛋白质作为生命的体现者如何实现功能：
蛋白质分子功能极为重要蛋白质分子结构的多样性决定了蛋白质分子功能多样性。
概括有：
构成细胞和生物体的重要物质：
如结构蛋白；催化作用：
如各种酶；调节作用：
如调节新陈代谢；生长发育的某些激素等：
如功能蛋白；免疫作用：
如人体内抗体。
蛋白质是细胞和生物体中主要的有机化合物，是一切生命活动的体现者。
蛋白质的多样性是形形色色生物和绚丽多彩生命活动的物质基础。
蛋白质分离与纯化：
蛋白质分离提纯的程序一般可分为前处理、粗分级和细分组三步。
前处理，首先要求以适当方式将组织细胞破碎，蛋白质以溶解状态释放出来，并保持其天然构象和原有生物活性。
粗分级，通常用盐析、等电点沉淀、超滤、有机溶剂分级等去杂质。
细分级，选用辨率高的方法进一步提纯，如经过凝胶过滤、吸附层析、离子交换层析、反相高效液相层析、亲和层析及凝胶电化、等电聚集等。
酶的化学本质：
具有催化活性的RNA定名为核酶。
一般不加说明情况下提到的酶均为蛋白质。
按照化学组成酶可分为单纯酶和结合酶两大类。
P57
酶催化反应的特点:
（1）高效性，指催化效率很高，使得反应速率很快；
（2）专一性，任何一种酶只作用于一种或几种相关的化合物，这就是酶对底物的专一性；（3）多样性，指生物体内具有种类繁多的酶；（4）易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏；（5）反应条件的温和性，酶促反应在常温、常压、生理pH条件下进行；（6）酶的催化活性受到调节、控制；（7）有些酶的催化活性与辅因子有关
辅酶：
通常把与酶蛋白结合比较松驰，用透析法可以除去的小分子有机物称为辅酶。
辅基：
把那些与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子有机物称为辅基。
P58
诱导契合学说：
认为酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心具有柔性，当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基团进行正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。
反应结束当产物从酶上释放之后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。
近年来X射线晶体衍射法分析的结果证明，酶与底物结合时确有显著的构象变化。
P63
酶原激活：
在一定条件下，酶原的一个或几个特殊的肽键被打断，从而使其构象发生一定的变化形成具有活性的三维结构，该过程称为酶原激活。
P64
影响酶促反应速度的因素：
P65——P70
1、酶反应速度的测量：
随着时间的延长，曲线斜率逐渐变小，反应速度逐渐降低。
产生这种现象的原因可能是：
底物浓度降低、产物生成逐渐促进了逆反应，酶本身在反应中失活及产物的抑制等因素。
2、酶浓度对酶作用的影响，在底物足够过量而其他条件固定的条件下，若反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度和酶浓度成正比。
即V=K[E]
3、底物浓度对酶的作用：
在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而升高，反应速度与底物浓度捷安特成正比。
即d[p]/dt=k[s]。
酶（E）先与底物（S）结合成中间络合物（ES），然后这一络合物再分解为产物（P）并游离酶。
即E+S
ES
P+EVmax[S]
米氏方程：
v=————
Km+[S]
米氏常数的意义：
（Km）米氏常数是酶的特征物理常数，米氏常数不是ES络合物的解离常数。
Km的测定：
此直线在纵轴上截距主1/Vmax，在横轴上截距为-1/Km，直线的斜率为Km/Vmax。
4、PH值对酶作用的影响：
每一种酶只能在一定PH下才能表现酶反应的最大速度，高于或低于此值，反应速度下降，通常称此PH为酶反应的最适PH。
P68
5、温度对酶作用的影响：
一方面酶和一般的化学反应一样，在达到最适温度之前，反应速度升高而加快。
另一方面酶是蛋白质，其变化速度亦随温度上升而加快，使有活性的酶量减少。
最适温度一般为35——40℃。
6、激活剂对酶作用的影响：
凡是能提高酶活性的物质称为激活剂。
7、抑制剂对酶作用的影响：
使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质叫抑制剂，用I来表示。
抑制作用一般分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用。
竞争性抑制作用：
有竞争性抑制剂存在时，Km值将随着[I]增高而增大；在[E]固定时，当底物使酶饱和时，则V=Vmax，即最大反应速度不变。
竞争性抑制剂存在时，Km变大而Vmax不改变。
P70
别构酶：
别构酶也叫变构酶，是生物体内一类重要的调节酶。
（具有别构效应）
别构效应：
当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性。
P71
能催化相同反应但分子结构和组成不同的一类酶称为同工酶。
P73
乳酸脱氢酶（LDH）可以装配成H4（LDH1）,H3M（LDH2）,H2M2（LDH3）,HM3（LDH4）,M4（LDH5）五种四聚体。
P74
维生素之所以有如此重要的作用，是因为B簇维生素多是辅酶或辅基的组成成分，或其本身就是辅酶或辅基参与体内代谢过程。
辅酶或辅基在酶反应中的作用机制主要有两类：
一类是作为氧化还原酶类辅助因子，起到递氢体或递电子体作用；另一类作为基团转移酶的辅助因子，充当被转移基团的载体。
P78
黄素单核苷酸（FMN），黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）P78
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP），常以游离形式存在，是多种酶的辅酶，在代谢中起传递氢的作用。
P80
生物膜的化学成分主要为蛋白质、脂类和糖类。
P93
外周蛋白也称外在蛋白，往往通过共价结合的脂酰基（如棕榈酰、豆酰）、异戊烯基（如牛儿基、法尼基）或糖肌醇磷脂酰基，插入膜脂双层，也称为膜锚蛋白。
内在蛋白占膜蛋白总量的70%—80%。
它们主要通过与脂质双层疏水区的疏水作用而结合在膜上，有的全部埋于脂质双层的疏水区内，有的部分插入脂质双层中，有的则贯穿于整个脂质双层。
P96
生物膜的结构——流动镶嵌模型的主要特征：
1、膜的基质或膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层；2、由于极性脂质的疏水尾部含有饱和或不饱和脂肪酸，而这些脂肪酸在细胞的正常温度下呈液体状态，故脂质双分子层具有流动性；3、膜的内在蛋白表面具有疏水的氨基酸侧链基团，可使此类蛋白稳定于双分子层的中心疏水部分中；4、外周蛋白表面主要含有亲水R基，可通过静电引力与带电荷的脂质双分子层的极性头部连接；5、双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合；6、膜蛋白可作横向移动，外周蛋白漂浮在高度流动的脂质双分子的“海洋”之中。
P97
生物膜的功能：
细胞内许多生命活动都与膜有着直接或间接的关系，主要功能可归纳为物质运输、能量转换、信息传递和识别等。
P98
被动运输：
物质由高浓度一侧，通过膜运输到低浓度一侧，即顺浓度梯度的方向跨膜运输的过程。
P98
被动运输包括简单扩散和协助扩散。
主动运输：
物质逆浓度梯度或电化学梯度运输的跨膜运送过程。
P99
协同运输：
一些糖和氨基酸等代谢物的主动运输依赖于质子等阳离子电化学梯度贮存的能量。
P101
糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应，是普遍存在于一切生物有机体中的葡萄糖降解途径，是自然界中有机体获得化学能的最原始的途径。
P115
糖酵解的反应分为己糖的磷酸化、磷酸己糖的裂解及ATP和丙酮酸的生成。
P115
糖酵解生物学意义：
C6H12O6+2ATP+2Pi+2NAD+EMP
2CH3COCOOH+2ATP+2NADH+2H++2H2O
1分子葡萄糖进入糖酵解生成2ATP。
P119
三羧酸循环（TCA）:
三羧酸循环简称TCA循环，又名柠檬酸循环。
大部分生物中糖的分解代谢是在有氧条件下进行的。
丙酮酸在线粒体中彻底氧化分解，共分为两个阶段进行；丙酮酸氧化脱羧为乙酰COA；乙酰COA的乙酰基部分经过三羧酸循环被彻底氧化为CO2和H2O，同时释放出大量能量。
COOH
丙酮酸脱氢酶系
C=O+CoASH+NAD+CO～SCoA+CO2+NADH+H+（乙酰辅酶方程式）
TPP、硫辛酸、FAD、mg2+
CH3（丙酮酸）CH3
三羧酸循环包括8种酶催化的合成、加水、脱氢、脱羧等多步反应。
P122（区域定位：
线粒体）
1分子乙酰COA通过三羧酸循环被氧化可生成10分子ATP。
P127
三羧酸循环是糖、脂和蛋白质等物质代谢和转化的枢纽。
三羧酸循环生物学意义：
见作业P12第4题
磷酸戊糖途径的生物学意义：
1、产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力。
2、磷酸戊糖途径的中间产物为许多化合物的合成提供原料。
3、非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡尔文循环中的大多数中间产物和酶相同，因而磷酸戊糖途径可与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。
4、细胞内必须保持一定浓度NADPH，形成还原性微环境，以免含巯基的酶和蛋白质因氧化而失活，同时保护蛋白质、核酸和生物膜免受活性氧的攻击。
P132
TCA循环是葡萄糖、脂肪、蛋白质三大物质的转换枢纽:
1、三羧酸循环是了机体获取能量的主要方式。
1个分子葡萄糖经无氧酵解仅净生成2个分子ATP，而有氧氧化可净生成38个ATP，其中三羧酸循环生成24个ATP，在一般生理条件下，许多组织细胞皆从糖的有氧氧化获得能量。
糖的有氧氧化不但释能效率高，而且逐步释能，并逐步储存于ATP分子中，因此能的利用率也很高。
2、三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰-CoA，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路，估计人体内2/3的有机物是通过三羧酸循环而被分解的。
?
3、三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的联络机构，因糖和甘油在体内代谢可生成α-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成α-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环不仅是三种主要的有机物分解代谢的最终共同途径，而且也是它们互变的联络机构。
ATP被称为“能量货币”，在细胞的产能和耗能过程起着重要的桥梁作用。
ATP作为“能量通货”还在于它的合成可与放能反应偶联，利用其释放的能量由ADP和Pi合成ATP;ATP的另一功能是作为磷酸基团转移反应的中间载体。
P139
电子传递链（呼吸链）是嵌合于线粒体内膜的一系列电子载体以对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统。
电子传递链成员：
电子传递链各组分都是疏水分子，包括黄素蛋白、铁硫蛋白、细胞色素和泛醌。
2、电子传递链的排列顺序（见书143）
3、氧化磷酸化：
电子从NADH或FADH2经电子传递链到分子氧形成水，同时偶联ADP磷酸化生成ATP的过程，称为电子传递偶联的磷酸化或氧化磷酸化是需氧生物合成ATP的主要途径。
P144
4、化学渗逶学说：
由PeterMitchell（1978年获诺贝尔奖）于1961年提出，他认为在电子传递与ATP合成之间起偶联作用的是质子电化学梯度。
（1）呼吸链中电子传递体在线粒体内膜中有着特定的不对称分布，递氢体和电子传递体间隔交替排列，催化定向进行的反应。
（2）在电子传递过程中，复合物Ⅰ、Ⅲ和Ⅳ中的递氢体起质子泵的作用，将H+从线粒内膜基质侧定向进行地泵至内膜外侧空间，而将电子（2e）传给其后的电子传递体。
（3）线粒体内膜对质子具有不透性，泵到内膜外测的H+不能自由返回，从而在电子传递过程中在内膜两测建立起质子浓度梯度，形成膜电位。
此种跨膜的质子电化学梯度形成推动ATP合成的原动力，称为质子推动力。
（4）线粒体F1—FO—ATPase复合物能利用ATP水解能量将质子泵出内膜，但当存在足够高的跨膜质子电化学梯度时，强大的质子流通F1—FO—ATPase进入线粒体基质时，释放的自由能推动ATP合成。
5、磷氧比（P/O）是指每消耗一个氧原子（或每对电子通过呼吸链传递至氧）所产生的ATP的分子数。
6、氧化磷酸化抑制剂：
寡霉素是一种常见的氧化磷酸化抑制剂，其直接作用于ATP合酶F1与FO之间柄上的寡霉素敏感性蛋白。
7、离子载体抑制剂如缬氨霉素结合K+。
3、胞液中NADH、FADH2氧化时的穿梭作用和特点（148）
线粒体穿梭系统：
生物氧化和氧化磷酸化主要在线粒体内进行，但是NDA+或NADH不能自由地穿过线粒体内膜，在胞液内生成的NADH（例如糖酵解产生的NADH）必须通过特殊的穿梭机制进入线粒体。
已知动物细胞内有两个线粒体穿梭系统：
一是主要存在于肌细胞的3-磷酸甘油穿梭系统，另一个是主要存在于肝细胞的苹果酸穿梭系统。
光合电子传递链：
在光合作用中最终电子供体H2O中的电子经过一系列电子传递体的传递，最后到达最终电子受体NADP+，电子传递体在类囊体膜上有序排列，互相衔接，被称为光合电子传递链。
光合磷酸化：
叶绿体利用光能使ADP+Pi生成的ATP的反应，称之为光合磷酸化。
光合的碳素途径（卡尔文循环）：
应用14C示踪技术并结合双向纸层析技术，经过十年努力搞清楚光合作用的碳素同化途径在，因此也称作卡尔文循环。
糖异生途径：
（157）糖异生作用是由丙酮酸、草酰乙酸等非糖前体合成葡萄糖的过程。
可通过糖酵解的逆过程完成，但糖异生途径并非糖酵解的简单逆转。
在糖酵解中，由己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的反应不可逆，糖异生过程以另一些酶替代上述酶，从而使反应可逆进行。
糖异生途径中，催化酶酵解三步不可逆反应的酶分别被①6-磷酸葡萄糖酶；②1,6-二磷酸果糖酶；③丙酮酸羧激酶替代后，使上述反应可逆进行。
糖异生作用的生物学意义：
1、空腹或饥饿状态下维持血糖浓度的相对恒定。
2、乳酸的在利用:
乳酸循环,更新肌糖原，防止乳酸酸中毒的发生。
3、协助氨基酸代谢，有利于氨基酸在体内的转变。
4、肾的糖异生促进肾小管泌氨的作用：
有利于排H+保Na+，维持机体的酸碱平衡。
蔗糖、淀粉、纤维素以什么键结合的：
蔗糖是由一分子果糖和一分子葡萄糖经糖苷键结合而成，是双糖，淀粉由葡糖糖经过α-1,4糖苷键连接而成的多糖，纤维素分子是葡萄糖残基以ß-1，4-糖苷键连接组成的不分支的葡萄糖。
磷酸戊糖途径的生物学意义1.产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供原动力。
2.磷酸戊糖途径的中间产物为许多化合的合成提供原料。
3.非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡尔文循环中的大多数中间产物和酶相同，因而磷酸戊糖途径可与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。
4.细胞内必须保持一定浓度的NADPH，形成还原性微环境，以免含硫基的酶和蛋白质因氧化而失活，同时保护蛋白质、核酸和生物膜免受活性氧的攻击。
脂肪的酶水解：
脂肪（三酰甘油）在脂肪酶催化下水解为甘油和脂肪酸共组织利用的过程称为脂动员。
脂肪的分解有三种酶：
三酰甘油脂肪酶、二酰甘油脂肪酶、单酰甘油脂肪酶，它们逐步把脂肪水解成甘油和脂肪酸。
脂肪的氧化水解：
在有充足氧供给的情况下，脂肪酸可氧化分解为CO2和H2O，同时释放大量能量。
脂肪酸氧化从羧基端的β—位碳原子开始，每次分解出一个二碳片段，即脂肪酸的β—氧化学说。
脂酰辅酶A转运：
脂酰毒碱通过线粒体内膜的移位酶穿过内膜，脂酰基与线粒体基质中的辅酶A结合，重新产生脂酰辅酶A，释放肉毒碱。
肉毒碱作为载体。
脂肪酸的β—氧化反应历程1.脂酰辅酶A的α—β脱氢。
2.△2反应烯脂酰辅酶A的水化。
3.L（+）β—羟脂酰辅酶A的脱氢4.β—酮脂酰辅酶A的硫解。
脂肪酸β—氧化的生理意义：
软脂酸经β—氧化共生成8分子乙酰辅酶，7分子FADH2和7分子NADH+H+，每分子乙酰辅酶A进入三羧酸循环彻底氧化共形成10分子ATP，因此共形成8*10=80分子ATP。
而7分子FADH2和7分子NADH进入呼吸链产生1.5*7+2.5*7=28分子ATP。
所以软脂酸彻底氧化分解为CO2和H2O，生成80+28=108分子ATP，由于软脂酸活化为软脂酰辅酶A消耗1分子ATP中的2个高能磷酸键的能量，因此净生成108-2=106个ATP高能磷酸键。
脂肪酸的合成主要包括：
从头合成饱和脂肪酸；延长脂肪酸碳链；合成不饱和脂肪酸。
P175
脂肪酸的生物合成过程：
1.启动2.丙二酸酰基的转移反应3.缩合反应（区域定位：
线粒体）
三酰甘油的生物合成（脂肪合成）以脂酰辅酶A和3—磷酸甘油为原料，在甘油磷酸脂酰转移酶、磷酸酶和二酰甘油脂酰转移酶的催化下，逐步合成三酰甘油。
氨基酸的脱氨基作用：
氨基酸脱去氨基生成а-酮酸的过程叫做脱氨基作用。
氨基酸的脱氨基作用有氧化脱氨基作用、转氨脱氨基作用、联合脱氨基作用以及非氧化脱氨基作用等，是氨基酸主要的转化方式。
脱氢酶中最重要的是谷氨酸脱氢酶，辅酶是NAD+和NADP+
转氨基作用是а-氨基酸的氨基在转氨酶的催化下转移到а-酮酸的同基碳原子上，原来的氨基酸生成了相应的а-酮酸，而原来的а-酮酸则形成了相应的氨基酸的过程。
催化转氨基作用的酶叫做转氨酶或氨基转移酶。
以谷丙转氨酶和谷草转氨酶最重要且分布最广。
联合脱氨基作用是指在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的作用下，将转氨基作用和脱氨基作用偶联在一起的脱氨方式。
所以动物体内大多数氨基酸是通过联合脱氨基作用脱去氨基的。
氨基酸脱羧基作用：
氨基酸在氨基酸脱羧酶的作用下脱去羧基，生成CO2和胺类化合物，辅酶为磷酸吡哆醛（除组氨酸外）。
在人和哺乳动物体内，氨的主要去路是在肝脏中合成尿素，并随尿排出，约占人体总排氮量的80%以上，在植物中也能形成尿素。
尿素的合成途径是HansKrebs在1932年发现的第一条环状代谢途径，称为鸟氨酸循环或尿素循环。
尿素循环过程主要由4步酶促反应组成，第一步发生在肝细胞的线粒体中，其余三步均在细胞质中进行。
1.在鸟氨酸转氨甲酰酶作用下，氨甲酰基被转移至鸟氨酸形成瓜氨酸。
2、瓜氨酸在精氨琥珀酸合成酶作用下，与天冬氨酸结合形成精氨琥珀酸。
3、精氨琥珀酸在精氨琥珀酸裂解酶的作用下，裂解成精氨酸和延胡索酸。
4、在精氨酸酶的作用下，精氨酸水解为尿素和鸟氨酸，尿素进入血液通过肾脏随尿排出，鸟氨酸重新进入线粒体开始新一轮循环。
在肝脏中，每经过一次循环需要2个氨基，（一个来自游离氨，另一个来自天冬氨酸的氨基）和1分子CO2,并生成1分子尿素。
由尿素循环合成一分子尿素需要消耗3个ATP，是一个消耗过程。
核酸的限制性内切酶：
也称限制性酶或限制酶。
P207
嘌呤的降解人：
人类、昆虫类、鸟类、爬虫类中的嘌呤最终产物为尿酸。
利用氨基酸、磷酸戊糖等简单的化合物为原料，经一系列酶促反应从头合成核苷酸的过程，称为从头合成途径。
嘌呤环中的各原子来源于不同物质，嘌呤环上第一位的N来自天冬氨酸的氨基氮（Asp），第3位和第9位的N来自谷氨酰胺的酰胺氮（Glu），第2位和第8位的C来自甲酸盐，第6位的C来自二氧化碳，第4位、第5位的C和第7位的N来自甘氨酸。
嘧啶核酸的从头合成：
嘧啶环上的N3和C2分别来自与氨甲酰磷酸的NH3和CO2，其余四个原子来自天冬氨酸（Asp）。
必需氨基酸:
指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。
对成人来讲必需氨基酸共有八种：
赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。
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