《食品化学》教案.docx
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《食品化学》教案
《食品化学》教案
第15～19次课10学时
一、授课题目
第五章氨基酸、肽和蛋白质
二、教学目的和要求
了解蛋白质的组成及分类
了解引起蛋白质功能性变化的因素
掌握蛋白质的变性作用及其在食品加工中的应用
了解食品蛋白质在加工及贮藏过程中的营养及安全性变化
三、教学重点和难点
重点：
⑴蛋白质的变性，引起蛋白质变性的因素
⑵食品蛋白质在加工及贮藏过程中的营养及安全性变化
难点：
蛋白质变性与营养及安全性变化之间的关系
四、主要参考资料
《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚编，中国轻工业出版社，2007，4；
《食品化学》，刘邻渭主编，中国农业大学出版社，2003，3；
《食品化学》，谢笔钧主编，科学出版社，2006，6；
五、教学进程
教学方法：
讲授法
辅导手段：
PPT
板书：
板书+多媒体
主要内容：
⑴蛋白质的理化性质
⑵蛋白质的结构
⑶蛋白质分子的变性
⑷蛋白质的功能性质
⑸食品蛋白质在加工和储藏中的变化
《食品化学》教案
第15次课2学时
一、授课题目
第一节、概述
第二节、氨基酸和蛋白质的物理化学性质
第三节、蛋白质的结构
二、教学目的和要求
了解蛋白质的组成及分类
掌握蛋白质及氨基酸的物理化学性质（常见及常用的）
掌握蛋白质的一级结构和空间结构
三、教学重点和难点
重点：
⑴蛋白质的化学性质
⑵蛋白质结构
难点：
蛋白质序列测定时常用的鉴别方法
蛋白质空间结构
四、主要参考资料
《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚编，中国轻工业出版社，2007，4；
《食品化学》，刘邻渭主编，中国农业大学出版社，2003，3；
《食品化学》，谢笔钧主编，科学出版社，2006，6；
五、教学进程
第一节 概述
一、蛋白质定义
蛋白质（protein）是由许多不同的α-氨基酸（aminoacids）按照一定的序列通过肽键（peptidebond）相连形成的具有比较稳定构象和一定生物功能的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学意义
1.蛋白质是生物体重要组成成分
所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。
2.蛋白质具有重要的生物学功能
作为生物催化剂（酶）；代谢调节作用；
免疫保护作用；物质的转运和存储；
运动与支持作用；参与细胞间信息传递。
3.氧化供能
三、蛋白质分类
根据蛋白质分子组成
简单蛋白 结合蛋白（杂蛋白）
根据蛋白质的结构
纤维蛋白 球蛋白
根据功能：
结构蛋白质，有生物活性的蛋白质，食品蛋白质
结构蛋白质：
肌肉、骨骼、皮肤等动物组织中含有结构蛋白质（角蛋白，蛋白，弹性蛋白等），其功能大多与其纤维结构有关
有生物活性的蛋白质：
酶
结构蛋白
激素蛋白质（胰岛素、生长激素）
收缩蛋白质（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）
传递蛋白质（血红蛋白，肌球蛋白，铁传递蛋白）
抗体蛋白（免疫球蛋白）
储存蛋白（卵清蛋白，种子蛋白）
保护蛋白（毒素和过敏原）
抗生素
食品蛋白质：
包括可供人类食用，易消化，安全无毒，富有营养，具有功能特性的蛋白质。
乳、肉、蛋、谷物、豆类和油料种子是蛋白质的主要来源
第二节氨基酸和蛋白质的物理化学性质
存在自然界中的氨基酸有300余种，但从蛋白质水解水解产物中分离出来的常见氨基酸仅有20种，除脯氨酸外均为α-氨基酸。
一、氨基酸的物理性质
1、结构和分类
结构：
α-氨基酸的通式如下
+H3N—CH—COOH
R
氨基酸的分类：
根据侧链R基的化学结构分
脂肪族氨基酸
芳香族氨基酸
杂环氨基酸
杂环亚氨基酸
根据氨基酸侧链R基团的极性分类
A 非极性疏水性氨基酸
B 极性氨基酸
a）不带电荷
b）带正电荷
c）带负电荷
2、氨基酸的酸碱性质
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
等电点（isoelectricpoint,pI）：
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
3、氨基酸的疏水性
氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。
疏水性可被定义为：
在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。
估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。
一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值标作△G′
氨基酸 △G′
氨基酸 △G′
氨基酸 △G′
丙氨酸（Ala） 2.09
精氨酸（Arg） －
天冬酰胺（Asn）0
天冬氨酸（Asp） 2.09
半胱氨酸（Cys） 4.18
谷氨酰胺（Gln） -0.42
谷氨酸（Glu） 2.09
甘氨酸（Gly） 0
组氨酸（His） 2.09
异亮氨酸（Ile） 12.54
亮氨酸（Leu） 9.61
赖氨酸（Lys） －
蛋氨酸（Met） 5.43
苯丙氨酸（Phe） 10.45
脯氨酸（Pro） 10.87
丝氨酸（Ser） -1.25苏氨酸（Thr） 1.67
色氨酸（Trp） 14.21
酪氨酸（Tyr） 9.61
缬氨酸（Val） 6.27
当氨基酸的△G′值为正时，其侧链具有疏水性，倾向于处在蛋白分子的内部；
△G′为负时，其侧链是亲水的，倾向于处在蛋白分子的表面。
赖氨酸通常是蛋白质分子中亲水性的氨基酸残基，但它的△G′是正值
4、氨基酸的立体化学
目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型
某些氨基酸的D型异构体存在于一些微生物的细胞壁和具有抗菌作用的多肽内。
如放线菌素D、短杆菌肽和短杆菌酪肽
5、氨基酸的光谱
色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸能够吸收紫外光，分别在波长278nm、275nm、260nm处出现最大吸收。
大多数蛋白质含有色氨酸，酪氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
二、氨基酸的化学反应
1、与茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质），其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
2、与荧光胺反应
氨基酸可以与荧光胺反应，生成产生荧光的物质。
可根据荧光强度测定氨基酸含量（ng级）。
激发波长λx=390nm，发射波长λm=475nm。
3、与1，2-苯二甲醛反应
生成物为强荧光异吲哚衍生物（测定条件，激发波长380nm、发射波长450nm）
4、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应
生成物为PTH-氨基酸（苯硫乙内酰脲）
5、与丹磺酰氯反应
可用来确定肽或蛋白质的末端氨基酸
第三节蛋白质的结构
蛋白质结构可以分为：
一级结构（primarystructure）、二级结构（secondarystructure）、三级结构（tertiarystructure）、四级结构（quaternarystructure），其中二、三、四级结构统称为高级结构。
一、蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构（Primarystructure）指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
一级结构主要的化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构确定的战略原则：
将大化小，逐段分析，制成两套肽片段，找出重叠位点，排出肽的前后位置，最后确定蛋白质的完整序列。
另外可通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列
二、蛋白质的二级结构
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：
氢键
蛋白质二级结构的主要形式：
α-螺旋（α-helix）、β-折叠（β-pleatedsheet）、β-转角（β-turn）、无规卷曲（randomcoil）
（一）、α-螺旋（α-helix）
1.螺旋一周含3.6个氨基酸残基，沿轴上升0.54nm；每个氨基酸残基上升距离为0.15nm，每个残基绕轴旋转100°
2.侧链R基伸向外侧
3.肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行
4.α-螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的α-螺旋几乎都是右手螺旋
（二）β-折叠
在β-折叠中，α-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm
（三）β-转角和无规卷曲
β-转角也称β-弯曲或回折。
是蛋白质中常见的又一种二级结构，它是形成β-折叠时多肽链反转180。
的结果。
β-转角由四个氨基酸残基构成，通过氢键稳定。
在β-转角中常见的氨基酸有天冬氨酸，半胱氨酸，天冬酰胺，甘氨酸，脯氨酸和酪氨酸。
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
三、超二级结构和结构域
超二级结构：
若干相邻二级结构单元彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。
结构域（domain）：
是球状蛋白质的折叠单位。
在超二级结构基础上，多肽链进一步绕曲折叠成（空间可以区分的）近似球状的三维实体。
四、蛋白质的三级结构
（一）定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键：
疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。
四、蛋白质的四级结构
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基（subunit）。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
五、蛋白质分子中的共价键与次级键
维系蛋白质分子的一级结构：
肽键、二硫键
维系蛋白质分子的二级结构：
氢键
维系蛋白质分子的三级结构：
疏水键、氢键、范德华力、盐键
维系蛋白质分子的四级结构：
范德华力、盐键
版书设计
第四章蛋白质和氨基酸
第一节概述
一、定义（5min）
二、蛋白质生理功能（5min）
三、蛋白质分类（10min）
第二节氨基酸性质
一、物理性质
两性物质（10min）
吸光性（5min）
疏水性（15min）
二、化学性质
（20min）
第三节蛋白质空间结构
一、一级结构（5min）
二、空间结构
1、二级结构（15min）
2、三级结构（5min）
3、四级结构（5min）
疑字
难词
六、作业
1、蛋白质可以如何进行分类？
2、蛋白质有哪些物理性质？
3、维持蛋白质结构的作用力有哪些？
七、课后记
《食品化学》教案
第16次课2学时
一、授课题目
第四节、蛋白质分子的变性
二、教学目的和要求
掌握蛋白质的变性本质
理解引起蛋白质变性的因素导致蛋白质变性的机理
了解食品蛋白质变性在加工及贮藏过程中的作用
三、教学重点和难点
重点：
⑴蛋白质的变性，引起蛋白质变性的因素
难点：
引起蛋白质变性的因素如何对蛋白质作用
蛋白质变性与营养及安全性变化之间的关系
四、主要参考资料
《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚编，中国轻工业出版社，2007，4；
《食品化学》，刘邻渭主编，中国农业大学出版社，2003，3；
《食品化学》，谢笔钧主编，科学出版社，2006，6；
五、教学进程
第四节、蛋白质分子的变性
一、蛋白质变性的概念及监测方法
1、定义
蛋白质二级及其以上的高级结构在一定条件（加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子等）下，遭到破坏而一级结构并未发生变化的过程叫蛋白质的变性。
2、蛋白质变性所产生的影响
溶解度降低，原因是二级结构发生变化，疏水基团暴露于分子表面
与水的结合能力降低
生物活性（功能）丧失
容易被水解
黏度变大
难以结晶
3、监测蛋白质变性方法
根据一系列物理性质、光学性质、生物功能等的改变来监测蛋白质的变性。
如超离心沉降特性、黏度、溶解度、电泳特性、旋光色散、圆二色性、X射线衍射、紫外差示光谱、红外光谱、热力学性质、免疫性质等
二、蛋白质变性的热力学和动力学
大多数蛋白质当变性条件逐渐剧烈时（浓度增加、温度提高等），Y在开始阶段保持不变，但超过一个临界点后，从YN急剧变化至YD；这表明蛋白质变性是一个协同过程，球状蛋白分子主要以天然态和变性态存在，而以中间态很少存在；此即所谓的“两状态转变模型”。
两状态之间的相互转化可用下式表示：
单体球蛋白变性过程中变性程度与变性因素变化之间的关系
变性剂，温度或pH
状态或性质
动态平衡关系中的表观平衡常数为：
KD=[PD]/[PN]
由此平衡常数即可求出一系列热力学参数：
Δ
Δ
Δ
Δ
公式中的△G0、△H0、△C0、△S0分别为标准自由能变化、恒压条件下的焓变、恒压下热容变化及熵的变化；R为气体常数，T为绝对温度。
这些热力学常数都可以通过热力学计算得到。
分别反映了变化过程的一些特征。
一般情况下，蛋白质变性时△G0增加，表示天然态的稳定性高于变性态；△S0也增加，表示蛋白分子的有序性降低等。
从动力学角度分析，蛋白质变性的速率为
K1
蛋白质天然状态（PN）蛋白质变性状态（PD）
K-1
反应过程的活化能Ea为：
与其它化学反应的活化能相比，蛋白质变性的Ea是比较大的，例如胰蛋白酶、卵清蛋白酶和过氧化物酶热变性的活化能分别为167、552、773kJ/mol。
由于变性涉及的键能小，而且相差不大，只要在低的温度或小的变性剂浓度就可以发生变性。
上边以两状态转变模型对蛋白变性的热力学、动力学特点进行了讨论。
但实际情况远非这么简单，详细考虑，蛋白质从天然状态向变性状态的转变是一个非常复杂的过程，中间存在着非常多的中间状态：
三、影响蛋白变性的因素
（一）物理因素
1、加热
加热变性的基本过程：
当蛋白质溶液被逐渐的加热并超过临界温度时，溶液中的蛋白质将发生从天然状态向变性状态的剧烈转变。
此转变温度被称作熔化温度（Tm）或变性温度（Td），此时蛋白质的天然状态和变性状态的浓度之比为1。
蛋白热变性的一般规律：
大多数蛋白质在45～50℃时开始变性，但也有些蛋白的Td可以达到相当高的温度，如大豆球蛋白93℃、燕麦球蛋白108℃等。
当加热温度在临界温度以上时，每提高10℃，变性速度提高600倍。
一种特定蛋白质的热稳定性又由许多因素所决定，这些因素包括氨基酸的组成、蛋白质－蛋白质接触、金属离子及其它辅基的结合、分子内的相互作用、蛋白浓度、水分活度、pH、离子强度和离子种类等等。
变性作用使疏水基团暴露并使伸展的蛋白质分子发生聚集，伴随出现蛋白质溶解度降低和吸水能力增强。
2、低温
由于蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，这种变化破坏了一些维持蛋白原构象的力，同时由于水保护层的破坏，蛋白质的一些基团就可以发生直接的接触和相互作用，导致蛋白质发生聚集或原来的亚基发生重排
由于大量水形成冰后，剩余的水中无机盐浓度大大提高，这种局部的高浓度盐也会使蛋白质发生变性。
3、机械处理
一些食品在加工过程，如挤压、打擦、捏合、高速均质等，会产生高的剪切力。
这样的剪切力加上高温能使蛋白质发生不可逆的变性。
4、静液压
一般在25℃下要求100～1200MPa的比较高的压力。
原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。
虽然氨基酸残基被紧紧地包裹在球状在球状蛋白分子结构的内部，但一些空穴仍然存在，这就导致蛋白分子结构的可压缩性。
大多数纤维状蛋白质分子不存在空穴，因此它们对压力作用的稳定性高于球状蛋白质。
压力导致的蛋白变性通常伴随着30～100mL/mol的体积减少，同时是高度可逆的。
由于高流体压力可以使微生物细胞膜及细胞内的蛋白发生变性，从而导致微生物死亡，因此现在高流体静压加工正在成为食品加工中的一项新技术。
5、电磁辐射
电磁辐射是一种能量，可以通过改变分子内链段间及亚基间的结合状态而使蛋白分子变性；如果仅仅影响蛋白分子的构象，只发生变性而不会导致营养价值的改变；如果能量高至可以通过氧化、共价键断裂、离子化、形成自由基等形式使氨基酸残基发生变化，便会导致营养价值的降低。
6、界面性质
改变蛋白质水溶液的界面性质，也可以加速或直接使蛋白质分子发生变性。
其主要原因是界面性质变化，水分子进入蛋白分子内部，改变内部的结构属性，从而使蛋白的构象发生变化。
（二）化学因素
1、pH值
pH是导致蛋白变性的重要因素，这是因为在极端pH值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。
2、无机离子
无机离子特别是高价态的无机离子通过改变蛋白分子的表面性质、改变蛋白分子自身的结构状态而使蛋白变性。
阳离子和阴离子均有这种性质，但不同的离子要求不同的浓度。
3、有机溶剂
许多有机溶剂可以导致蛋白质分子发生变性。
亲水有机溶剂通过改变蛋白分子表面性质使蛋白分子变性，疏水有机溶剂由于进入蛋白分子内部而改变蛋白分子构象，从而导致变性。
4、有机化合物的水溶液
不同种类的有机物使蛋白变性的原因不尽相同：
尿素和胍盐能断裂蛋白分子间或分子内的氢键，打断水分子之间的氢键结构而改变水的极性，从而使蛋白发生变性；
一些具有还原能力的有机化合物，如半胱氨酸、抗坏血酸、巯基乙醇、二硫苏糖醇等，由于可以通过还原作用导致蛋白分子中的二硫键破坏而能够使蛋白变性。
5、表面活性剂
十二烷基磺酸钠（SDS）是蛋白分子变性的重要因素
原因是在蛋白质的疏水区和亲水环境之间起着媒介作用，除了可以破坏蛋白分子内的疏水相互作用外，还促使天然蛋白质伸展；
另外表面活性剂能与蛋白质分子强烈的结合，在接近中性pH值时使蛋白质带有大量的净负电荷，从而增加蛋白质内部的斥力，使伸展趋势增大。
这也是SDS类表面活性剂能在较低浓度下使蛋白质完全变性的原因。
SDS类表面活性剂诱导的蛋白变性是不可逆的。
6、离液盐
这里的离液盐即易溶盐（lyotropicsalt），它们对蛋白质稳定性影响与盐浓度有关
盐液离子强度≤0.2mol/L，盐的异种电荷离子中和蛋白质电荷，有利于蛋白质稳定；
离子强度＞1mol/L,盐具有特殊离子效应，破坏蛋白质结构的稳定性。
（阴离子＞阳离子）；
离子强度相同时，阴离子对蛋白质稳定性影响：
F-凡是能促进蛋白质水合作用的盐均能提高蛋白质结构的稳定性。
原因，这类盐提高了水的氢键作用。
版书设计
第四节蛋白质变性
一、蛋白质变性
1、定义（5min）
2、变性表现（10min）
3、监测蛋白质变性方法（10min）
二、变性热力学和动力学（25min）
三、引起变性的因素
1、物理因素（25min）
热、低温、机械处理，压力，辐射，界面
2、化学因素（25min）
pH值，无机离子，有机溶剂，有机化合物，表面活性剂
疑字
生词
六、作业
1、蛋白质变性本质及表现？
2、引起蛋白质变性的因素有哪些？
七、课后记
《食品化学》教案
第17～18次课3学时
一、授课题目
第五节、蛋白质的功能性质
二、教学目的和要求
了解蛋白质功能性质及在食品加工中的作用
了解蛋白质具有特定功能性质的原因，
了解影响蛋白质功能性质的因素
三、教学重点和难点
重点：
⑴蛋白质水合性质
⑵蛋白质溶解性
⑶蛋白质乳化性
难点：
蛋白质具有特定功能性质的原因
四、主要参考资料
《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚编，中国轻工业出版社，2007，4；
《食品化学》，刘邻渭主编，中国农业大学出版社，2003，3；
《食品化学》，谢笔钧主编，科学出版社，2006，6；
五、教学进程
第五节、蛋白质的功能性质
蛋白质的功能性质：
指在食品加工、贮藏制备和消费过程中，蛋白质对食品需宜特征做出贡献的那些物理和化学性质。
主要包括水合性质、表面性质、结构性质和感官性质。
一、水合性质
蛋白质的水合性质就是蛋白质与水结合的能力。
蛋白质分子可以通过氢键、静电引力、疏水作用等形式与水分子相互结合。
从宏观水平看，蛋白质与水的结合是一个逐步的过程，并且与水分活度密切相关。
首先形成化合水和邻近水，再形成多分子层水，如若条件允许，蛋白质将进一步水合，这时表现为：
①蛋白质吸收水分充分膨胀而不溶解，这种水合性质通常叫膨润性（溶胀）；
②蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。
1、水合性质的测定方法
蛋白质结合水的能力：
干蛋白质与相对湿度为90～95%的空气达到平衡时，每克蛋白质所结合水的克数。
A、相对湿度法（平衡水分含量法）：
评价蛋白粉的吸湿性和结块现象
B、溶胀法 测定水合作用的速率和程度
C、过量水法 测定溶解度低的蛋白质
D、水饱和法 测定蛋白质饱和溶液所需要的水量
2、影响水合性质的环境因素
A、蛋白质浓度（正相关）
蛋白质的总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加
B、pH（pI时最低）
蛋白质在其等电点时水合性质最差，吸水量最少；偏离等电点吸水量增加
C、温度（一般负相关，如蛋白质变性则另讨论）
随温度的升高，蛋白质水合能力变差
D、离子强度
低盐浓度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高盐浓度将降低蛋白分子的水化能力。
3、水合作用和其他功能性之间的关系
蛋白质的持水能力与水合能力呈正相关
吸水性和黏度有关系，但不总是正相关
蛋白质的持水能力：
蛋白质吸收水并将水保留在蛋白组织中的能力。
二、溶解性
蛋白质的许多功能特性都与蛋白质的溶解度有关，特别是增稠、起泡、乳化和胶凝作用。
蛋白质的溶解度是蛋白质－蛋白质、蛋白质－溶剂之间相互作用达到平衡时的热力学表现形式。
蛋白质的溶解性能可以用
水溶性蛋白质（WSP）、水可分散蛋白质（WDP）
蛋白质分散性指标（PDI）、氮溶解性指标（NSI）
评价；其中PDI和NSI已是美国油脂化学家协会采纳的法定评价方法。
1、影响蛋白质溶解性的因素
氨基酸组成与疏水性（表面）
pH
离子强度
盐溶效应（saltingineffect）离子强度<0.5
盐析效应（saltingouteffect） 离子强度＞1.0
对蛋白质溶解度的影响：
多价阴离子＞一价阴离子
二价阳离子＜一价阳离子
温度（低温促进溶解，高温则相反）
有机溶剂
2、蛋白质起始溶解度
一般认为，起始溶解度是产生其他功能的先决条件
起始溶解度大使蛋白质分子或颗粒迅速分散，可以得到具有均匀宏观结构和高度分散的体系
有利于蛋白质向空气/水和油/水界面扩散，提高表面活性
3、从溶解度角度对蛋白质分类
清蛋白（水）、球蛋白（稀盐）、醇溶蛋白（70%乙醇）、谷蛋白（溶于酸、碱液）
三、界面性质
蛋白质是一种理想的表面活性剂，是因为：
快速吸附到界面（吉布斯自
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