生化考点归纳.docx

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生化考点归纳

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个别氨基酸代谢途径

（一）

1糖胺聚糖：

透明质酸

硫酸软骨素

硫酸角质素

硫酸乙酰肝素（硫酸类肝素）

还原糖：

单糖+二糖（乳糖、麦芽糖、龙胆二糖）

直链淀粉-ɑ-1,4糖苷键

支链淀粉-ɑ-1,4糖苷键，ɑ-1,6糖苷键

纤维素-β-1,4糖苷键

细菌杂多糖：

G+-肽聚糖、磷壁酸

G--肽聚糖、脂多糖

糖蛋白糖肽键：

O-糖肽键-单糖的半缩醛羟基与丝氨酸/苏氨酸残基的羟基缩合而成

N-糖肽键-单糖的半缩醛羟基与天冬酰胺/赖氨酸残基的羟基缩合而成

（二）

0

胆固醇的衍生物：

胆汁酸、孕酮、性激素、糖/肾/盐皮质激素、VD

必需要脂肪酸——亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸

脂双层的流动性取决于——磷脂的链的不饱和程度+链长

生物膜的厚度——6nm

生物膜分子间的作用力——疏水作用、范德华力、静电力

人工模拟生物膜系统——脂质体+平面脂双层膜

1物质运输模式

被动运输：

顺浓度梯度运输,物质运输的速率既依赖于膜两侧物质的浓度差,

又与被运输物质的分子大小和电荷有关

扩散：

顺浓度梯度运输，只是进行小分子的扩散

主动运输：

逆浓度梯度运输,伴随有光的吸收、氧化作用、ATP的水解

2脂蛋白种类及作用

种类：

1CM（乳糜微粒）-从小肠转运三酰甘油、胆固醇和其它脂质到血浆和其它组织

2VLDL（极低密度脂蛋白）-从肝脏转运三酰甘油、胆固醇至整个组织

3LDL-转运内源胆固醇至外围组织，调节这些部位胆固醇的从头合成

4IDL-一部分被肝吸收，一部分转变为LDL

5HDL-将胆固醇酯化后，迅速转运至VLDL和LDL

3生物膜的组成：

蛋白质

脂质——磷脂（甘油磷脂、鞘磷脂）

糖脂（甘油糖脂、鞘糖脂）

胆固醇

糖类——糖蛋白、糖脂

磷脂-甘油磷脂（卵磷脂、脑磷脂、心磷脂）

鞘磷脂

糖脂-甘油糖脂

鞘糖脂（脑苷脂、神经节苷脂）

4流动镶嵌模型

模型：

1突出了膜的流动性，renewing膜是由脂质和蛋白质分子按二位排列的流体

2显示了膜蛋白分布不对称性，蛋白质镶嵌、贯穿在其中

5皂化值：

（1g油脂-KOHmg）皂化1g油脂所需要的KOH的mg数

碘值：

（100g油脂-I2g）100g油脂所能吸收的碘的克数

乙酰值：

（中和1g乙酰化产物中的乙酸-KOHmg）

中和从1g乙酰化产物中释放的乙酸所需的KOH的mg数

酸值：

（中和1g油脂中的游离脂肪酸-KOHmg）

中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的KOH的mg数

（三）

0血红蛋白分子病：

血红蛋白病

地中海贫血

血红蛋白对氧的亲和能力（波尔效应-Bohr效应）

上升——CO2、H+促进O2的释放，

下降——BPG降低Hb对O2的亲和力

血红蛋白结构Hb：

4个亚基组成

成人的是ɑ2β2

S型曲线

肌红蛋白结构Mb：

一条多肽链+辅基血红素

直角双曲线

氨基酸简写符号：

（Asn/Asp）ND、（Gln/Glu）QE、（Lys/Phe）KF、（Trp/Tyr）WY

非极性氨基酸：

Ala/Ile/Leu/Met/Phe/Pro/Trp/Val

不带电荷极性氨基酸：

…

带正电荷（碱性）氨基酸：

Arg/His（部分带正电荷）/Lys

带负电荷（酸性）氨基酸：

Asp/Glu

含S氨基酸：

Cys/Met

人体必需氨基酸：

假设来借一两本书

（甲硫/蛋、色、赖、VAL、异亮、亮、苯丙、苏）

生酮氨基酸：

亮氨酸、赖氨酸

生酮生糖氨基酸：

异亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸

蛋白质处在等电点时的溶解度：

最低

离子强度时的溶解度：

低→高→低

胶原蛋白-三股螺旋结构的稳定——Gly

稳定的力有——疏水作用、氢键、范德华力

原核细胞合成的起始氨基酸——甲酰甲硫氨基酸

真核细胞合成的起始氨基酸——甲硫氨基酸

免疫球蛋白G的作用：

用木瓜蛋白酶处理时，释放Fab片段

用胃蛋白酶处理时，释放F（ab）2片段

免疫球蛋白含有两条高分子量的——重链

两条低分子量的——轻链

通过S-S键相连

稳定ɑ-螺旋和β-折叠的因素是——氢键+二面角

辅酶Q的结构——含异戊二烯单位的醌类

带III蛋白是一种——阴离子（Cl-、HCO3-）载体

遍在蛋白的作用——蛋白质迅速降解

牛胰岛素：

A链21A链1个S-S

B链30A、B链2个S-S

甲状腺素是含碘的——氨基酸

NO的生成主要来自——精氨酸

一碳单位提高者——甘氨酸

蛋白质水解成的氨基酸，或合成的氨基酸——都是无旋旋旋旋光性的DL-消旋物

氨基酸进入肽链前必须活化，部位是——可溶的细胞质

氨基酸的定性和定量鉴定——茚三酮

肽和蛋白质的鉴定——双缩脲反应

测定氨基酸的常用方法——甲醛滴定（酚酞指示剂变色区域）

得到已知氨基酸序列合成蛋白质方法——基因工程克隆表达、化学合成

酪氨酸可以合成——甲状腺素、黑色素

儿茶酚胺（多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素）

通过酪氨酸激酶起作用的激素——胰岛素、表皮生长因子

通过磷酸肌醇级联起作用的激素——含氮激素

1蛋白质一级结构的测定

测定：

1测定蛋白质多肽链的数目

2拆分蛋白质多肽链

3断开多肽链S-S

巯基乙醇、过甲酸

（尿素、盐酸胍、SDS使蛋白质变性，碘乙酸保护Cys上的-SH）

4分析每条多肽链aa组成——氨基酸分析仪

5鉴定多肽链N-末端、C-末端

N-末端分析：

二硝基氟苯（DNFB、Sanger试剂）

丹磺酰氯（DNS）

异硫氰酸苯酯（PITC、Edman降解法）

C-末端分析：

肼解法、羧肽酶法

6裂解多肽链成较小的片段

胰蛋白酶：

断裂Arg、Lys为C-末端残基的肽段

糜蛋白酶：

断裂Phe、Trp、Tyr为C-末端残基的肽段

（胰凝乳蛋白酶）断裂芳香族氨基酸为C-末端残基的肽段

CNBr断裂：

含Met残基的羧基参加形成的肽键，由于大多数蛋白质只含很少的Met，所以产生的肽段比较少

羟胺断裂：

专一性断裂Asn-Gly之间的肽键

7测定小片段aa序列：

Edman降解法、质谱法、根据核苷酸序列推定

8重建完整多肽链一级结构——重叠肽拼凑法

9确定Cys残基间形成的S-S交联桥位置——对角线电泳

2测定蛋白质分子量的方法？

化学组成法——计算（凯氏定氮法）

（1）硝化-含氮有机物+浓硫酸——硫酸铵

（2）用消耗的硫酸可求出样品中的含氮量

（3）再根据蛋白质中含氮量16%可求出蛋白质的含量

渗透压法——半透膜形成浓度差

扩散系数法——溶质迁移

沉降分析法——又叫超速离心法，蛋白质在超速离心时，因为比重不同，沉降的速度也不同，颗粒大的先沉淀，根据有关公式可求出它的分子量。

凝胶过滤法——又叫分子排阻层析法，在层析柱中装入葡聚糖凝胶，具有大量微孔，允许小分子进入，从而，在洗脱液洗脱时，分子量大的先洗脱下来，分子量小的后洗脱下来，根据待测样品的洗脱体积可求出其分子量。

步骤——1称取一定量的凝胶，用水充分溶解，装柱

2用缓冲液平衡

3用标准分子量样品加样洗脱，作出标准曲线

4用待测样品加样洗脱，对照标准曲线，求出蛋白质分子量

SDS-PAGE法——蛋白质在其中电泳的速度取决于分子量的大小，分力量小的跑的快，根据有关公式可以求出其分子量。

蛋白质形状——X射线晶体衍射

3蛋白质分离纯化方法？

前处理——把蛋白质从原有组织中溶解出来，动物组织采用捣碎、匀浆、超声波处理，植物组织采用石英砂研磨法

粗分级分离——采用等电点沉淀、盐析、有机溶剂分离法

细分级分离——采用凝胶过滤、离子交换层析，电泳法

Ms——沉降法、凝胶过滤法

S——等电点沉淀、盐析、有机溶剂法

Q——离子交换层析法-带电荷蛋白质可与带相反电荷的离子交换树脂结合，然

后用盐溶液洗脱，带电荷少的蛋白质先被洗脱下来，分

步收集洗脱液，达到分离蛋白质的目的

吸附——硅胶、氧化铝、活性碳

亲和力——凝集素、金属螯合物

4如何检测蛋白质被纯化的纯度？

电泳法——不同蛋白质有不同的电泳迁移速度，如果在不同PH缓冲液和不同支持物中电泳均显示为一条区带，则可以认为该蛋白质是纯的。

超速离心法——当为均一的分子时，蛋白质的沉降速度一致，在溶剂中形成一条明显的分界线，若为两种分子量不同的蛋白质时，则形成两个分界线。

化学分析法——测定纯化后的蛋白质试样中的某种成分的含量，如血红蛋白中铁和氮的比，若已高度纯化，其比值应当与血红蛋白的分子计算值相符合。

HPLC——

5蛋白质的沉淀与变性特征

沉淀：

1盐析法

2有机溶剂法

3重金属盐沉淀法

4加热变性沉淀-不可逆

变性因素：

1物理因素-高温、高压、紫外线

2化学因素-强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、还原性试剂

3外界因素-机械力

变性性质：

1化学基团的暴露

2物化性质改变-溶解度降低

3生化性质改变-易被蛋白酶水解

6获得一个高水平表达某寡聚蛋白的大肠杆菌细胞株，设计一套可能的纯化和测定寡聚蛋白分子大小的方法。

分离纯化步骤:

（1）超声波破碎细胞（前处理）

（2）离心去细胞壁等杂质

（3）盐析后留沉淀（粗分级分离）

（4）沉淀透析脱盐

（5）离子交换层析纯化（细分级分离）

分子量测定:

凝胶过滤色谱法

7肽键结构的特点

特点：

1具有部分双键性质

2一般为反式构型

3N与邻近的C形成共振杂化体，稳定性高

4肽键亚氨基在PH1-14内不解离

8举例说明蛋白质一级结构与功能的关系

解：

任何蛋白质一级结构发生细微的改变都将可能影响其生理功能。

先天性遗传疾病——镰刀型细胞贫血。

患者红细胞的血红蛋白中，β-链的第六位氨基酸（谷氨酸）被Val代替所致，使红细胞呈镰刀状，改变了血红细胞与氧的亲和力，使红细胞输氧功能下降，且容易破裂而引起严重的贫血。

9蛋白质二级结构和超二级结构要点

解：

ɑ-螺旋：

1绝大多数是右手螺旋,螺距为0.54nm，直径为0.05nm，每螺旋一圈含3.6个氨基酸，每个氨基酸残基沿中心轴旋转100°

2稳定性是靠链内氢键和二面角维持的

β-折叠：

1折叠成锯齿结构,肽链有顺式和反式平行两种

2稳定性是靠链间氢键维持的

β-转角：

1常发生于肽链180°回折时转角上

2通常由四个氨基酸残基组成，第一个残基的羰基氧和第四个残基的亚氨基形成氢键

无规则卷曲：

有序的非重复结构，经常构成酶活性部位和其它蛋白质特异功能部位

超二级结构：

ɑɑ，ββ，βɑβ三种类型

10促成肽平面形成的原因

原因：

1组成肽基的4个原子和2个相邻的Cɑ原子倾向于共平面，形成肽平面

2C-N键具有部分双键的性质，防止旋转，保持酰胺基处于平面

（四）

0Lineweaver-Burk双倒数作图法：

1/V——1/S（1/V=Km/Vmax*1/[S]+1/Vmax）

Eadie-Hofstee作图法：

V——V/S（V=Vmax-Km*V/[S]）

直接线性作图法：

V——V/S

Hanes-Woolf作图法：

S/V——S（S/V=S/Vmax+Km/Vmax）

Dixon作图法求Ki：

1/V——I

零级反应——V、C无关系

一级反应——V=KC；t1/2=0.693/k

二级反应——V=KC2；t1/2=1/ka

酶的抑制剂：

非专一性不可逆抑制剂-P、Hg、As化合物、重金属盐

氰化物、硫化物、CO、青霉素

专一性不可逆抑制剂

Ks型不可逆抑制剂-具有底物类似结构

带有活泼的化学基团

带有潜在基团，与酶的活性中心结合，使其失去活性

Kcat型不可逆抑制剂-具有底物类似结构

本身是酶的底物

带有潜在基团，与酶的活性中心结合，使其

失去活性

酶按作用特点：

肽链内切酶-水解肽链内部的肽键

胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶

肽链外切酶-分别从氨基端和羧基端水解肽链

包括氨肽酶和羧肽酶

按酶蛋白的活性部位特征：

1天冬氨酸蛋白酶-活性部位含有Asp残基

胃蛋白酶

2半胱氨酸蛋白酶-活性部位含有Cys残基

大多数植物蛋白酶和组织蛋白酶

3丝氨酸蛋白酶-活性部位含有Ser残基

胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶

Km值越小，表示酶和底物的亲和力越强

判断酶的优劣——比活力提高倍数

总活力的回收率

胰岛素和表皮生长因子的受体是一种酶——酪氨酸激酶

胰凝乳蛋白酶的活性中心三个氨基酸残基——天冬氨酸、组氨酸、丝氨酸

蛋白激酶家族：

蛋白激酶A、蛋白激酶C、磷酸化酶激酶、蛋白酪氨酸激酶

酶与配基结合试验的SCatchard作图表现一种罩形曲线，表明酶与配基结合具有——最适温度和最适PH值

1酶活性部位的特点

特点：

1小-酶的活性部位在酶分子中只占相当小的部分

2三维实体-没的活性部位是一个三维实体

3不互补-酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补（诱导契合学说）

4裂缝-酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内

5次级键结合-底物通过次级键与酶结合

（氢键、离子键、疏水作用、范德华力）

6可运动-酶活性部位可运动性

2酶催化作用特点及调节机制

特点：

三高一调（高效率、高专一性、易失活、可调节性）

调节机制：

1别构调节-调节物与别构蛋白的别构中心结合后，使蛋白的构象发生变化，从而改变蛋白质的活性

2共价修饰-主要有磷酸化、糖基化、腺苷酸化，而改变酶的活性

3酶原激活-某些酶先以无活性的酶原合成或分泌，再和其它物质作用，发生构象变化，形成有活性的酶分子

3酶分类编号

分类：

1氧化还原酶2转移酶3水解酶

4裂解酶5异构酶6合成酶

4双底物酶促反应机理

机理：

1有序顺序反应机理-底物A、B与酶结合的顺序是一定的，产物P、Q释放顺序也是一定的

2随机顺序反应机理-底物A、B与酶结合的顺序是随机的，产物P、Q释放顺序也是随机的

3乒乓反应机理-先结合一个底物A，释放一个产物P，酶的构象发生变化，结合二个底物B，释放第二个产物Q

5酶的作用机理

专一性机理：

1结构专一性-绝对专一性

相对专一性（键、基团、族）

2立体异构专一性-旋光异构专一性

几何异构专一性

（诱导契合假说）-酶分子的构象与作用物的构象并非吻合，而是当两者接触时，可诱导酶的构象变得与作用物吻合，然后结合成中间复合物，发生相应的化学变化

高效性机理：

1邻近效应、定向效应

2底物形变、诱导契合

3酸碱催化、共价催化、金属离子催化、多元催化

4活性中心微环境

6酶活力测定方法

分光亮度法——利用底物和产物在紫外或可见光吸收的不同来测定

荧光法——根据底物或产物的荧旋旋旋光性质差异来测定

同位素测定法——用放射性同位素的底物，经酶作用后的产物，通过适当分离，测定产物的脉冲数，即可换算出酶的活力

7抑制作用的类型，抑制作用的动力学（米氏学说原理推导）

类型：

1不可逆的抑制作用-抑制剂与酶以共价键结合，不能用透析、超滤等方法除去抑制剂而使酶复活

2可逆的抑制作用-抑制剂与酶以非共价键结合，可以用透析、超滤等

方法除去抑制剂而使酶复活

竞争性抑制-I+E→EI

竞争性抑制剂具有与底物相类似的结构，它与底物竞争酶的活性部位，形成EI，从而影响了底物和酶的正常结合，使反应速度下降

（抑制动力学）-抑制米氏方程

（1），Vmax不变，Km变大

非竞争性抑制-S+→ES+I→ESI

I+E→EI+S→ESI

非竞争性抑制剂可以和酶活性中心以外的部位结合，且不妨碍酶与底物的结合，底物与抑制剂之间没有竞争关系，形成ESI，但不能转化为产物，使反应速度下降

（抑制动力学）-抑制米氏方程

（2），Vmax变小，Km不变

反竞争性抑制-I+ES→ESI

酶只有和底物结合后才能与抑制剂结合，形成ESI，但不能转化为产物，使反应速度下降

（抑制动力学）-抑制米氏方程（3），Vmax变小，Km变小

实际意义:

1可阐明一些药物的作用机理,在临床上正确地使用药物

2如在临床上使用磺胺类药物时,首次要加倍,同时一日服药4次,才能维持体内适当药物浓度,从而发挥有效的抑菌作用

8双倒数作图法的原理和反映的信息

原理：

1双倒数作图法是常用来测定酶促反应Km和Vmax值的方法

2将米氏方程（0）变为倒数的形式1/（0）

3选择不同的[S]，对应相应的[V]，可求得1/[S]、1/[V]，绘制出直线，得到横轴截距为-1/Km，纵轴截距为1/Vmax

反映的信息：

可以求得酶促反应动力学参数Km和Vmax

9酶定量测定要注意的地方（酶促反应的影响因素）

注意:

1PH-酶因底物种类、浓度、缓冲液的成分不同而不同，不同酶最适PH不同,在最适PH时,活力最强

过酸、过碱影响酶蛋白的构象，从而影响酶的活性

影响分子中另一些基团的解离，它们的离子化状体影响酶蛋白的构象

2温度-高温、低温可引起酶变性

3底物浓度-要求底物浓度远远大于酶浓度，使酶达到饱和从而达到最大速度

4酶浓度-要求底物浓度远远大于酶浓度

5反应时间-测定酶活力要求时间越短越好

6激活剂和抑制剂

10酶联免疫吸附测定（ELISA）的基本步骤

ELISA——以待测抗原和酶标抗体的特异性结合反应为基础，通过酶活力测定来确定抗原的含量

基本步骤：

1待测蛋白吸附到惰性表面

2用非特异性蛋白封闭表面其余位点

3第一抗体处理，与酶偶联的第二抗体处理

4加入酶的底物

5检测有色产物的形成

11焦磷酸酶催化焦磷酸水解生成正磷酸,大肠杆菌的焦磷酸分子质量为120kD，由六个相同亚基组成，该酶的一个活性单位定义为在标准条件下15min内水解10μmol底物的酶量，每毫克酶的最大反应速度为2800单位

（1）当底物浓度远远大于Km时，每毫克酶每秒钟可以水解多少摩尔底物？

（2）在4mg酶中存在多少摩尔活性部位？

（假设每个亚基一个活性部位）

（3）酶的转换数是多少？

解：

（1）X=2800*10*10-6/15*60=31.1*10-5mol

（2）n=m/M=6*4*0.001/121*103=20*10-8mol

（3）TN=Kcat=底物分子数/活性中心数=31.1*10-6/5*10-8=622

12从一种植物叶中得到了粗细胞提取液，每ml含蛋白质32mg，在提取条件下，10μl提取液的催化反应速率为0.14μmol/min，取50ml提取液，用硫酸铵盐分析，将饱和度0.3-0.6的沉淀物，再溶于10ml水中，此溶液的蛋白质浓度为50mg/ml，从中取出10μl，测定其反应速度为0.65μmol/min。

计算：

（1）提取过程中，酶的回收百分率；

（2）酶的提纯倍数

解：

酶的回收百分率=总活力2/总活力1

酶的提纯倍数=比活力2/比活力1

比活力=酶活力/mg蛋白质=总活力/总蛋白

总活力=比活力*总蛋白

比活力1=0.14/32*10*10-3=14/32

总蛋白1=50*32=1600

总活力1=比活力1*总蛋白1=14/32*1600

比活力2=0.65/50*10*10-3=65/50

总蛋白2=50*10-500

总活力2=比活力2*总蛋白2=65/50*500

（1）酶的回收百分率=总活力2/总活力1=93%

（2）酶的提纯倍数=比活力2/比活力1=3

13称取25mg蛋白酶粉制成25ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酶比色法测定酶活力，得知每小时产生1500ug酪氨酸，另取2ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg（蛋白质中的氮的含量比较固定，为16%）。

若以每分钟产生1ug酪氨酸的酶量为1活力单位计算。

据上述数据求：

（1）1ml酶液中所含蛋白质量；

（2）比活力；（3）1g酶制剂的总蛋白含量及总活力

解：

（1）（0.2/2）/16%=X/100%X=0.625mg

（2）0.1ml酶液的酶活力=1500/60=25U

1ml酶液的酶活力=25*10=250U

比活力=250/0.625=400U/mg

（3）1g酶制剂为1000ml的酶液

总蛋白=0.625*1000=625mg

总活力=比活力*总蛋白=400*625=2.5*105U

（六）

0激素分类——含N激素

甾醇类激素（固醇类激素）-肾上腺皮质激素、性激素

维生素D和胆固醇都有的结构——环戊烷多氢菲

转氨酶的辅酶——B6（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆醇、磷酸吡哆胺）

羧化酶的辅酶——生物素（传递CO2）

转酰基的辅酶——泛酸（CoA-SH）

变位酶（丙二酰CoA）的辅酶——B12（钴胺素）

丙酮酸脱氢酶,ɑ-酮戊二酸脱氢酶,转酮酶的辅酶——B1（硫胺素）

H原子、电子传递——NAD+/NADP+/CoQ

1激素的作用机理

机理：

1腺苷酸环化酶（cAMP酶）途径

——激素受体复合物经过G蛋白活化cAMP酶，使ATP→cAMP，

经过级联放大，产生相应的生理变化

2Ca2+级肌醇三磷酸（IP3）作用途径

——激素受体复合物经过G蛋白活化磷酸肌醇酶，

使PIP2→IP3打开Ca2+通道，Ca2+内流形成Ca2+/CaM复合物

PIP2→DAG激活蛋白激酶，产生相应的生理效应

3酪氨酸激酶途径-激素受体复合物激活酪氨酸激酶活性，使酪氨酸残基磷酸化，产生相应的生理效应

4固醇类激素调节途径-激素穿过质膜与受体结合成激素受体复合物，进入细胞核，加大转录速度，产生特殊的蛋白质

2脂溶性维生素和水溶性维生素

脂溶性维生素：

1A-成分-视黄醛

作用-构成视觉细胞内的感光物质，增强机体抵抗力

缺乏病-夜盲症，干眼病，免疫功能下降

2D-成分-麦角钙化醇（D2）、胆钙化醇（D3）

作用-促进钙磷的吸收

缺乏病-佝偻病、软骨病

3E-名称-生育酚

作用-与生殖功能有关，有抗氧化作用，促进血红素合成

4K-成分-萘醌

作用-促进肝脏合成凝血酶和凝血因子

水溶性维生素：

1B1-硫胺素

抗脚气病维生素，多发性神经炎

丙酮酸脱氢酶,ɑ-酮戊二酸脱氢酶,转酮酶的辅酶

2B2-核黄素FMNFAD

3B6-磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺

转氨酶的辅酶

4B12-钴胺素，防止恶性贫血，传递一碳单位

变位酶（丙二酰CoA）的辅酶

5C-抗坏血酸，抗氧化作用

6泛酸-CoA-SH，转乙酰基

7叶酸-THF，传递一碳单位

8生物素-传递CO2

羧化酶的辅酶

9烟酰胺-NAD+/NADP+

抗癞皮病维生素

3抗生素抗菌机制（和蛋白质合成联系起来）

机制：

1抑制核酸的合成-放线菌素、丝裂霉素、利福霉素阻碍DNA的复制RNA的合成

2抑制蛋白质的合成-氯霉素、红霉素、环己亚胺

3改变细胞膜的通透性-多肽类抗生素

4干扰细胞壁的生成-青霉素

5作为抗代谢物-抗霉素A、寡霉素

（七）

1高能化合物类型

类型：

1磷氧键型-O～P-如ATP

2氮磷键型-N～P-如磷酸肌酸

3硫酯键型-O～S-酰基COA

4甲硫键型-S～C-S-腺苷甲硫氨酸

2化学渗透学说

要点：

1电子经呼吸链传递释放的能量，将质子泵到内膜外侧，形成电化学势梯度、浓度梯度

2质子电化学势梯度、浓度梯度经ATP合酶F0通道回流，F1催化ADP+Pi→ATP

3呼吸链（电子传递链）

过程：

NADH-Q还原酶→CoQ→细胞色素还原酶→细胞色素C→细胞色素氧化酶

↑↓

琥珀酸-Q还原酶O2+4H+→2H2O

抑制剂：

鱼藤酮、安密妥抗酶素ACN_、CO

磷酸化部位：

1NADH-Q还原酶→CoQ

2CoQ→细胞色素还原酶

3细胞色素C→细胞色素氧化酶→O2

4氧化磷酸化

解偶联剂——2,4-二硝基苯酚

抑制剂——寡霉素

（八）

0反应式：

1EMP——G+2NAD++2ADP+2Pi→2丙酮酸+2NADH+2ATP+2H2O+2H+

2丙酮酸氧化——丙酮酸+CoA-SH+NAD+→乙酰CoA+CO2+NADH+H+

3TCA——乙酰CoA+3NAD+FAD+GDP+Pi→CoA-SH+CO2+3NADH+FADH2