生化考点归纳.docx
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生化考点归纳
生化考点归纳
个别氨基酸代谢途径
(一)
1糖胺聚糖:
透明质酸
硫酸软骨素
硫酸角质素
硫酸乙酰肝素(硫酸类肝素)
还原糖:
单糖+二糖(乳糖、麦芽糖、龙胆二糖)
直链淀粉-ɑ-1,4糖苷键
支链淀粉-ɑ-1,4糖苷键,ɑ-1,6糖苷键
纤维素-β-1,4糖苷键
细菌杂多糖:
G+-肽聚糖、磷壁酸
G--肽聚糖、脂多糖
糖蛋白糖肽键:
O-糖肽键-单糖的半缩醛羟基与丝氨酸/苏氨酸残基的羟基缩合而成
N-糖肽键-单糖的半缩醛羟基与天冬酰胺/赖氨酸残基的羟基缩合而成
(二)
0
胆固醇的衍生物:
胆汁酸、孕酮、性激素、糖/肾/盐皮质激素、VD
必需要脂肪酸——亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
脂双层的流动性取决于——磷脂的链的不饱和程度+链长
生物膜的厚度——6nm
生物膜分子间的作用力——疏水作用、范德华力、静电力
人工模拟生物膜系统——脂质体+平面脂双层膜
1物质运输模式
被动运输:
顺浓度梯度运输,物质运输的速率既依赖于膜两侧物质的浓度差,
又与被运输物质的分子大小和电荷有关
扩散:
顺浓度梯度运输,只是进行小分子的扩散
主动运输:
逆浓度梯度运输,伴随有光的吸收、氧化作用、ATP的水解
2脂蛋白种类及作用
种类:
1CM(乳糜微粒)-从小肠转运三酰甘油、胆固醇和其它脂质到血浆和其它组织
2VLDL(极低密度脂蛋白)-从肝脏转运三酰甘油、胆固醇至整个组织
3LDL-转运内源胆固醇至外围组织,调节这些部位胆固醇的从头合成
4IDL-一部分被肝吸收,一部分转变为LDL
5HDL-将胆固醇酯化后,迅速转运至VLDL和LDL
3生物膜的组成:
蛋白质
脂质——磷脂(甘油磷脂、鞘磷脂)
糖脂(甘油糖脂、鞘糖脂)
胆固醇
糖类——糖蛋白、糖脂
磷脂-甘油磷脂(卵磷脂、脑磷脂、心磷脂)
鞘磷脂
糖脂-甘油糖脂
鞘糖脂(脑苷脂、神经节苷脂)
4流动镶嵌模型
模型:
1突出了膜的流动性,renewing膜是由脂质和蛋白质分子按二位排列的流体
2显示了膜蛋白分布不对称性,蛋白质镶嵌、贯穿在其中
5皂化值:
(1g油脂-KOHmg)皂化1g油脂所需要的KOH的mg数
碘值:
(100g油脂-I2g)100g油脂所能吸收的碘的克数
乙酰值:
(中和1g乙酰化产物中的乙酸-KOHmg)
中和从1g乙酰化产物中释放的乙酸所需的KOH的mg数
酸值:
(中和1g油脂中的游离脂肪酸-KOHmg)
中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的KOH的mg数
(三)
0血红蛋白分子病:
血红蛋白病
地中海贫血
血红蛋白对氧的亲和能力(波尔效应-Bohr效应)
上升——CO2、H+促进O2的释放,
下降——BPG降低Hb对O2的亲和力
血红蛋白结构Hb:
4个亚基组成
成人的是ɑ2β2
S型曲线
肌红蛋白结构Mb:
一条多肽链+辅基血红素
直角双曲线
氨基酸简写符号:
(Asn/Asp)ND、(Gln/Glu)QE、(Lys/Phe)KF、(Trp/Tyr)WY
非极性氨基酸:
Ala/Ile/Leu/Met/Phe/Pro/Trp/Val
不带电荷极性氨基酸:
…
带正电荷(碱性)氨基酸:
Arg/His(部分带正电荷)/Lys
带负电荷(酸性)氨基酸:
Asp/Glu
含S氨基酸:
Cys/Met
人体必需氨基酸:
假设来借一两本书
(甲硫/蛋、色、赖、VAL、异亮、亮、苯丙、苏)
生酮氨基酸:
亮氨酸、赖氨酸
生酮生糖氨基酸:
异亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸
蛋白质处在等电点时的溶解度:
最低
离子强度时的溶解度:
低→高→低
胶原蛋白-三股螺旋结构的稳定——Gly
稳定的力有——疏水作用、氢键、范德华力
原核细胞合成的起始氨基酸——甲酰甲硫氨基酸
真核细胞合成的起始氨基酸——甲硫氨基酸
免疫球蛋白G的作用:
用木瓜蛋白酶处理时,释放Fab片段
用胃蛋白酶处理时,释放F(ab)2片段
免疫球蛋白含有两条高分子量的——重链
两条低分子量的——轻链
通过S-S键相连
稳定ɑ-螺旋和β-折叠的因素是——氢键+二面角
辅酶Q的结构——含异戊二烯单位的醌类
带III蛋白是一种——阴离子(Cl-、HCO3-)载体
遍在蛋白的作用——蛋白质迅速降解
牛胰岛素:
A链21A链1个S-S
B链30A、B链2个S-S
甲状腺素是含碘的——氨基酸
NO的生成主要来自——精氨酸
一碳单位提高者——甘氨酸
蛋白质水解成的氨基酸,或合成的氨基酸——都是无旋旋旋旋光性的DL-消旋物
氨基酸进入肽链前必须活化,部位是——可溶的细胞质
氨基酸的定性和定量鉴定——茚三酮
肽和蛋白质的鉴定——双缩脲反应
测定氨基酸的常用方法——甲醛滴定(酚酞指示剂变色区域)
得到已知氨基酸序列合成蛋白质方法——基因工程克隆表达、化学合成
酪氨酸可以合成——甲状腺素、黑色素
儿茶酚胺(多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素)
通过酪氨酸激酶起作用的激素——胰岛素、表皮生长因子
通过磷酸肌醇级联起作用的激素——含氮激素
1蛋白质一级结构的测定
测定:
1测定蛋白质多肽链的数目
2拆分蛋白质多肽链
3断开多肽链S-S
巯基乙醇、过甲酸
(尿素、盐酸胍、SDS使蛋白质变性,碘乙酸保护Cys上的-SH)
4分析每条多肽链aa组成——氨基酸分析仪
5鉴定多肽链N-末端、C-末端
N-末端分析:
二硝基氟苯(DNFB、Sanger试剂)
丹磺酰氯(DNS)
异硫氰酸苯酯(PITC、Edman降解法)
C-末端分析:
肼解法、羧肽酶法
6裂解多肽链成较小的片段
胰蛋白酶:
断裂Arg、Lys为C-末端残基的肽段
糜蛋白酶:
断裂Phe、Trp、Tyr为C-末端残基的肽段
(胰凝乳蛋白酶)断裂芳香族氨基酸为C-末端残基的肽段
CNBr断裂:
含Met残基的羧基参加形成的肽键,由于大多数蛋白质只含很少的Met,所以产生的肽段比较少
羟胺断裂:
专一性断裂Asn-Gly之间的肽键
7测定小片段aa序列:
Edman降解法、质谱法、根据核苷酸序列推定
8重建完整多肽链一级结构——重叠肽拼凑法
9确定Cys残基间形成的S-S交联桥位置——对角线电泳
2测定蛋白质分子量的方法?
化学组成法——计算(凯氏定氮法)
(1)硝化-含氮有机物+浓硫酸——硫酸铵
(2)用消耗的硫酸可求出样品中的含氮量
(3)再根据蛋白质中含氮量16%可求出蛋白质的含量
渗透压法——半透膜形成浓度差
扩散系数法——溶质迁移
沉降分析法——又叫超速离心法,蛋白质在超速离心时,因为比重不同,沉降的速度也不同,颗粒大的先沉淀,根据有关公式可求出它的分子量。
凝胶过滤法——又叫分子排阻层析法,在层析柱中装入葡聚糖凝胶,具有大量微孔,允许小分子进入,从而,在洗脱液洗脱时,分子量大的先洗脱下来,分子量小的后洗脱下来,根据待测样品的洗脱体积可求出其分子量。
步骤——1称取一定量的凝胶,用水充分溶解,装柱
2用缓冲液平衡
3用标准分子量样品加样洗脱,作出标准曲线
4用待测样品加样洗脱,对照标准曲线,求出蛋白质分子量
SDS-PAGE法——蛋白质在其中电泳的速度取决于分子量的大小,分力量小的跑的快,根据有关公式可以求出其分子量。
蛋白质形状——X射线晶体衍射
3蛋白质分离纯化方法?
前处理——把蛋白质从原有组织中溶解出来,动物组织采用捣碎、匀浆、超声波处理,植物组织采用石英砂研磨法
粗分级分离——采用等电点沉淀、盐析、有机溶剂分离法
细分级分离——采用凝胶过滤、离子交换层析,电泳法
Ms——沉降法、凝胶过滤法
S——等电点沉淀、盐析、有机溶剂法
Q——离子交换层析法-带电荷蛋白质可与带相反电荷的离子交换树脂结合,然
后用盐溶液洗脱,带电荷少的蛋白质先被洗脱下来,分
步收集洗脱液,达到分离蛋白质的目的
吸附——硅胶、氧化铝、活性碳
亲和力——凝集素、金属螯合物
4如何检测蛋白质被纯化的纯度?
电泳法——不同蛋白质有不同的电泳迁移速度,如果在不同PH缓冲液和不同支持物中电泳均显示为一条区带,则可以认为该蛋白质是纯的。
超速离心法——当为均一的分子时,蛋白质的沉降速度一致,在溶剂中形成一条明显的分界线,若为两种分子量不同的蛋白质时,则形成两个分界线。
化学分析法——测定纯化后的蛋白质试样中的某种成分的含量,如血红蛋白中铁和氮的比,若已高度纯化,其比值应当与血红蛋白的分子计算值相符合。
HPLC——
5蛋白质的沉淀与变性特征
沉淀:
1盐析法
2有机溶剂法
3重金属盐沉淀法
4加热变性沉淀-不可逆
变性因素:
1物理因素-高温、高压、紫外线
2化学因素-强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、还原性试剂
3外界因素-机械力
变性性质:
1化学基团的暴露
2物化性质改变-溶解度降低
3生化性质改变-易被蛋白酶水解
6获得一个高水平表达某寡聚蛋白的大肠杆菌细胞株,设计一套可能的纯化和测定寡聚蛋白分子大小的方法。
分离纯化步骤:
(1)超声波破碎细胞(前处理)
(2)离心去细胞壁等杂质
(3)盐析后留沉淀(粗分级分离)
(4)沉淀透析脱盐
(5)离子交换层析纯化(细分级分离)
分子量测定:
凝胶过滤色谱法
7肽键结构的特点
特点:
1具有部分双键性质
2一般为反式构型
3N与邻近的C形成共振杂化体,稳定性高
4肽键亚氨基在PH1-14内不解离
8举例说明蛋白质一级结构与功能的关系
解:
任何蛋白质一级结构发生细微的改变都将可能影响其生理功能。
先天性遗传疾病——镰刀型细胞贫血。
患者红细胞的血红蛋白中,β-链的第六位氨基酸(谷氨酸)被Val代替所致,使红细胞呈镰刀状,改变了血红细胞与氧的亲和力,使红细胞输氧功能下降,且容易破裂而引起严重的贫血。
9蛋白质二级结构和超二级结构要点
解:
ɑ-螺旋:
1绝大多数是右手螺旋,螺距为0.54nm,直径为0.05nm,每螺旋一圈含3.6个氨基酸,每个氨基酸残基沿中心轴旋转100°
2稳定性是靠链内氢键和二面角维持的
β-折叠:
1折叠成锯齿结构,肽链有顺式和反式平行两种
2稳定性是靠链间氢键维持的
β-转角:
1常发生于肽链180°回折时转角上
2通常由四个氨基酸残基组成,第一个残基的羰基氧和第四个残基的亚氨基形成氢键
无规则卷曲:
有序的非重复结构,经常构成酶活性部位和其它蛋白质特异功能部位
超二级结构:
ɑɑ,ββ,βɑβ三种类型
10促成肽平面形成的原因
原因:
1组成肽基的4个原子和2个相邻的Cɑ原子倾向于共平面,形成肽平面
2C-N键具有部分双键的性质,防止旋转,保持酰胺基处于平面
(四)
0Lineweaver-Burk双倒数作图法:
1/V——1/S(1/V=Km/Vmax*1/[S]+1/Vmax)
Eadie-Hofstee作图法:
V——V/S(V=Vmax-Km*V/[S])
直接线性作图法:
V——V/S
Hanes-Woolf作图法:
S/V——S(S/V=S/Vmax+Km/Vmax)
Dixon作图法求Ki:
1/V——I
零级反应——V、C无关系
一级反应——V=KC;t1/2=0.693/k
二级反应——V=KC2;t1/2=1/ka
酶的抑制剂:
非专一性不可逆抑制剂-P、Hg、As化合物、重金属盐
氰化物、硫化物、CO、青霉素
专一性不可逆抑制剂
Ks型不可逆抑制剂-具有底物类似结构
带有活泼的化学基团
带有潜在基团,与酶的活性中心结合,使其失去活性
Kcat型不可逆抑制剂-具有底物类似结构
本身是酶的底物
带有潜在基团,与酶的活性中心结合,使其
失去活性
酶按作用特点:
肽链内切酶-水解肽链内部的肽键
胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶
肽链外切酶-分别从氨基端和羧基端水解肽链
包括氨肽酶和羧肽酶
按酶蛋白的活性部位特征:
1天冬氨酸蛋白酶-活性部位含有Asp残基
胃蛋白酶
2半胱氨酸蛋白酶-活性部位含有Cys残基
大多数植物蛋白酶和组织蛋白酶
3丝氨酸蛋白酶-活性部位含有Ser残基
胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶
Km值越小,表示酶和底物的亲和力越强
判断酶的优劣——比活力提高倍数
总活力的回收率
胰岛素和表皮生长因子的受体是一种酶——酪氨酸激酶
胰凝乳蛋白酶的活性中心三个氨基酸残基——天冬氨酸、组氨酸、丝氨酸
蛋白激酶家族:
蛋白激酶A、蛋白激酶C、磷酸化酶激酶、蛋白酪氨酸激酶
酶与配基结合试验的SCatchard作图表现一种罩形曲线,表明酶与配基结合具有——最适温度和最适PH值
1酶活性部位的特点
特点:
1小-酶的活性部位在酶分子中只占相当小的部分
2三维实体-没的活性部位是一个三维实体
3不互补-酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补(诱导契合学说)
4裂缝-酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内
5次级键结合-底物通过次级键与酶结合
(氢键、离子键、疏水作用、范德华力)
6可运动-酶活性部位可运动性
2酶催化作用特点及调节机制
特点:
三高一调(高效率、高专一性、易失活、可调节性)
调节机制:
1别构调节-调节物与别构蛋白的别构中心结合后,使蛋白的构象发生变化,从而改变蛋白质的活性
2共价修饰-主要有磷酸化、糖基化、腺苷酸化,而改变酶的活性
3酶原激活-某些酶先以无活性的酶原合成或分泌,再和其它物质作用,发生构象变化,形成有活性的酶分子
3酶分类编号
分类:
1氧化还原酶2转移酶3水解酶
4裂解酶5异构酶6合成酶
4双底物酶促反应机理
机理:
1有序顺序反应机理-底物A、B与酶结合的顺序是一定的,产物P、Q释放顺序也是一定的
2随机顺序反应机理-底物A、B与酶结合的顺序是随机的,产物P、Q释放顺序也是随机的
3乒乓反应机理-先结合一个底物A,释放一个产物P,酶的构象发生变化,结合二个底物B,释放第二个产物Q
5酶的作用机理
专一性机理:
1结构专一性-绝对专一性
相对专一性(键、基团、族)
2立体异构专一性-旋光异构专一性
几何异构专一性
(诱导契合假说)-酶分子的构象与作用物的构象并非吻合,而是当两者接触时,可诱导酶的构象变得与作用物吻合,然后结合成中间复合物,发生相应的化学变化
高效性机理:
1邻近效应、定向效应
2底物形变、诱导契合
3酸碱催化、共价催化、金属离子催化、多元催化
4活性中心微环境
6酶活力测定方法
分光亮度法——利用底物和产物在紫外或可见光吸收的不同来测定
荧光法——根据底物或产物的荧旋旋旋光性质差异来测定
同位素测定法——用放射性同位素的底物,经酶作用后的产物,通过适当分离,测定产物的脉冲数,即可换算出酶的活力
7抑制作用的类型,抑制作用的动力学(米氏学说原理推导)
类型:
1不可逆的抑制作用-抑制剂与酶以共价键结合,不能用透析、超滤等方法除去抑制剂而使酶复活
2可逆的抑制作用-抑制剂与酶以非共价键结合,可以用透析、超滤等
方法除去抑制剂而使酶复活
竞争性抑制-I+E→EI
竞争性抑制剂具有与底物相类似的结构,它与底物竞争酶的活性部位,形成EI,从而影响了底物和酶的正常结合,使反应速度下降
(抑制动力学)-抑制米氏方程
(1),Vmax不变,Km变大
非竞争性抑制-S+→ES+I→ESI
I+E→EI+S→ESI
非竞争性抑制剂可以和酶活性中心以外的部位结合,且不妨碍酶与底物的结合,底物与抑制剂之间没有竞争关系,形成ESI,但不能转化为产物,使反应速度下降
(抑制动力学)-抑制米氏方程
(2),Vmax变小,Km不变
反竞争性抑制-I+ES→ESI
酶只有和底物结合后才能与抑制剂结合,形成ESI,但不能转化为产物,使反应速度下降
(抑制动力学)-抑制米氏方程(3),Vmax变小,Km变小
实际意义:
1可阐明一些药物的作用机理,在临床上正确地使用药物
2如在临床上使用磺胺类药物时,首次要加倍,同时一日服药4次,才能维持体内适当药物浓度,从而发挥有效的抑菌作用
8双倒数作图法的原理和反映的信息
原理:
1双倒数作图法是常用来测定酶促反应Km和Vmax值的方法
2将米氏方程(0)变为倒数的形式1/(0)
3选择不同的[S],对应相应的[V],可求得1/[S]、1/[V],绘制出直线,得到横轴截距为-1/Km,纵轴截距为1/Vmax
反映的信息:
可以求得酶促反应动力学参数Km和Vmax
9酶定量测定要注意的地方(酶促反应的影响因素)
注意:
1PH-酶因底物种类、浓度、缓冲液的成分不同而不同,不同酶最适PH不同,在最适PH时,活力最强
过酸、过碱影响酶蛋白的构象,从而影响酶的活性
影响分子中另一些基团的解离,它们的离子化状体影响酶蛋白的构象
2温度-高温、低温可引起酶变性
3底物浓度-要求底物浓度远远大于酶浓度,使酶达到饱和从而达到最大速度
4酶浓度-要求底物浓度远远大于酶浓度
5反应时间-测定酶活力要求时间越短越好
6激活剂和抑制剂
10酶联免疫吸附测定(ELISA)的基本步骤
ELISA——以待测抗原和酶标抗体的特异性结合反应为基础,通过酶活力测定来确定抗原的含量
基本步骤:
1待测蛋白吸附到惰性表面
2用非特异性蛋白封闭表面其余位点
3第一抗体处理,与酶偶联的第二抗体处理
4加入酶的底物
5检测有色产物的形成
11焦磷酸酶催化焦磷酸水解生成正磷酸,大肠杆菌的焦磷酸分子质量为120kD,由六个相同亚基组成,该酶的一个活性单位定义为在标准条件下15min内水解10μmol底物的酶量,每毫克酶的最大反应速度为2800单位
(1)当底物浓度远远大于Km时,每毫克酶每秒钟可以水解多少摩尔底物?
(2)在4mg酶中存在多少摩尔活性部位?
(假设每个亚基一个活性部位)
(3)酶的转换数是多少?
解:
(1)X=2800*10*10-6/15*60=31.1*10-5mol
(2)n=m/M=6*4*0.001/121*103=20*10-8mol
(3)TN=Kcat=底物分子数/活性中心数=31.1*10-6/5*10-8=622
12从一种植物叶中得到了粗细胞提取液,每ml含蛋白质32mg,在提取条件下,10μl提取液的催化反应速率为0.14μmol/min,取50ml提取液,用硫酸铵盐分析,将饱和度0.3-0.6的沉淀物,再溶于10ml水中,此溶液的蛋白质浓度为50mg/ml,从中取出10μl,测定其反应速度为0.65μmol/min。
计算:
(1)提取过程中,酶的回收百分率;
(2)酶的提纯倍数
解:
酶的回收百分率=总活力2/总活力1
酶的提纯倍数=比活力2/比活力1
比活力=酶活力/mg蛋白质=总活力/总蛋白
总活力=比活力*总蛋白
比活力1=0.14/32*10*10-3=14/32
总蛋白1=50*32=1600
总活力1=比活力1*总蛋白1=14/32*1600
比活力2=0.65/50*10*10-3=65/50
总蛋白2=50*10-500
总活力2=比活力2*总蛋白2=65/50*500
(1)酶的回收百分率=总活力2/总活力1=93%
(2)酶的提纯倍数=比活力2/比活力1=3
13称取25mg蛋白酶粉制成25ml酶溶液,从中取出0.1ml酶液,以酪蛋白为底物,用Folin-酶比色法测定酶活力,得知每小时产生1500ug酪氨酸,另取2ml酶液,用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg(蛋白质中的氮的含量比较固定,为16%)。
若以每分钟产生1ug酪氨酸的酶量为1活力单位计算。
据上述数据求:
(1)1ml酶液中所含蛋白质量;
(2)比活力;(3)1g酶制剂的总蛋白含量及总活力
解:
(1)(0.2/2)/16%=X/100%X=0.625mg
(2)0.1ml酶液的酶活力=1500/60=25U
1ml酶液的酶活力=25*10=250U
比活力=250/0.625=400U/mg
(3)1g酶制剂为1000ml的酶液
总蛋白=0.625*1000=625mg
总活力=比活力*总蛋白=400*625=2.5*105U
(六)
0激素分类——含N激素
甾醇类激素(固醇类激素)-肾上腺皮质激素、性激素
维生素D和胆固醇都有的结构——环戊烷多氢菲
转氨酶的辅酶——B6(磷酸吡哆醛、磷酸吡哆醇、磷酸吡哆胺)
羧化酶的辅酶——生物素(传递CO2)
转酰基的辅酶——泛酸(CoA-SH)
变位酶(丙二酰CoA)的辅酶——B12(钴胺素)
丙酮酸脱氢酶,ɑ-酮戊二酸脱氢酶,转酮酶的辅酶——B1(硫胺素)
H原子、电子传递——NAD+/NADP+/CoQ
1激素的作用机理
机理:
1腺苷酸环化酶(cAMP酶)途径
——激素受体复合物经过G蛋白活化cAMP酶,使ATP→cAMP,
经过级联放大,产生相应的生理变化
2Ca2+级肌醇三磷酸(IP3)作用途径
——激素受体复合物经过G蛋白活化磷酸肌醇酶,
使PIP2→IP3打开Ca2+通道,Ca2+内流形成Ca2+/CaM复合物
PIP2→DAG激活蛋白激酶,产生相应的生理效应
3酪氨酸激酶途径-激素受体复合物激活酪氨酸激酶活性,使酪氨酸残基磷酸化,产生相应的生理效应
4固醇类激素调节途径-激素穿过质膜与受体结合成激素受体复合物,进入细胞核,加大转录速度,产生特殊的蛋白质
2脂溶性维生素和水溶性维生素
脂溶性维生素:
1A-成分-视黄醛
作用-构成视觉细胞内的感光物质,增强机体抵抗力
缺乏病-夜盲症,干眼病,免疫功能下降
2D-成分-麦角钙化醇(D2)、胆钙化醇(D3)
作用-促进钙磷的吸收
缺乏病-佝偻病、软骨病
3E-名称-生育酚
作用-与生殖功能有关,有抗氧化作用,促进血红素合成
4K-成分-萘醌
作用-促进肝脏合成凝血酶和凝血因子
水溶性维生素:
1B1-硫胺素
抗脚气病维生素,多发性神经炎
丙酮酸脱氢酶,ɑ-酮戊二酸脱氢酶,转酮酶的辅酶
2B2-核黄素FMNFAD
3B6-磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺
转氨酶的辅酶
4B12-钴胺素,防止恶性贫血,传递一碳单位
变位酶(丙二酰CoA)的辅酶
5C-抗坏血酸,抗氧化作用
6泛酸-CoA-SH,转乙酰基
7叶酸-THF,传递一碳单位
8生物素-传递CO2
羧化酶的辅酶
9烟酰胺-NAD+/NADP+
抗癞皮病维生素
3抗生素抗菌机制(和蛋白质合成联系起来)
机制:
1抑制核酸的合成-放线菌素、丝裂霉素、利福霉素阻碍DNA的复制RNA的合成
2抑制蛋白质的合成-氯霉素、红霉素、环己亚胺
3改变细胞膜的通透性-多肽类抗生素
4干扰细胞壁的生成-青霉素
5作为抗代谢物-抗霉素A、寡霉素
(七)
1高能化合物类型
类型:
1磷氧键型-O~P-如ATP
2氮磷键型-N~P-如磷酸肌酸
3硫酯键型-O~S-酰基COA
4甲硫键型-S~C-S-腺苷甲硫氨酸
2化学渗透学说
要点:
1电子经呼吸链传递释放的能量,将质子泵到内膜外侧,形成电化学势梯度、浓度梯度
2质子电化学势梯度、浓度梯度经ATP合酶F0通道回流,F1催化ADP+Pi→ATP
3呼吸链(电子传递链)
过程:
NADH-Q还原酶→CoQ→细胞色素还原酶→细胞色素C→细胞色素氧化酶
↑↓
琥珀酸-Q还原酶O2+4H+→2H2O
抑制剂:
鱼藤酮、安密妥抗酶素ACN_、CO
磷酸化部位:
1NADH-Q还原酶→CoQ
2CoQ→细胞色素还原酶
3细胞色素C→细胞色素氧化酶→O2
4氧化磷酸化
解偶联剂——2,4-二硝基苯酚
抑制剂——寡霉素
(八)
0反应式:
1EMP——G+2NAD++2ADP+2Pi→2丙酮酸+2NADH+2ATP+2H2O+2H+
2丙酮酸氧化——丙酮酸+CoA-SH+NAD+→乙酰CoA+CO2+NADH+H+
3TCA——乙酰CoA+3NAD+FAD+GDP+Pi→CoA-SH+CO2+3NADH+FADH2