生化考点归纳.docx

1、生化考点归纳生化考点归纳个别氨基酸代谢途径（一） 1糖胺聚糖：透明质酸硫酸软骨素硫酸角质素硫酸乙酰肝素（硫酸类肝素）还原糖：单糖+二糖（乳糖、麦芽糖、龙胆二糖）直链淀粉-1,4糖苷键支链淀粉-1,4糖苷键，-1,6糖苷键纤维素-1,4糖苷键细菌杂多糖：G+-肽聚糖、磷壁酸G-肽聚糖、脂多糖糖蛋白糖肽键：O-糖肽键-单糖的半缩醛羟基与丝氨酸/苏氨酸残基的羟基缩合而成N-糖肽键-单糖的半缩醛羟基与天冬酰胺/赖氨酸残基的羟基缩合而成（二）0胆固醇的衍生物：胆汁酸、孕酮、性激素、糖/肾/盐皮质激素、VD必需要脂肪酸亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸脂双层的流动性取决于磷脂的链的不饱和程度+链长生物膜的厚度6n

2、m生物膜分子间的作用力疏水作用、范德华力、静电力人工模拟生物膜系统脂质体+平面脂双层膜1物质运输模式被动运输：顺浓度梯度运输,物质运输的速率既依赖于膜两侧物质的浓度差,又与被运输物质的分子大小和电荷有关扩散：顺浓度梯度运输，只是进行小分子的扩散主动运输：逆浓度梯度运输,伴随有光的吸收、氧化作用、ATP的水解2脂蛋白种类及作用种类：1CM（乳糜微粒）-从小肠转运三酰甘油、胆固醇和其它脂质到血浆和其它组织2VLDL（极低密度脂蛋白）-从肝脏转运三酰甘油、胆固醇至整个组织3LDL-转运内源胆固醇至外围组织，调节这些部位胆固醇的从头合成4IDL-一部分被肝吸收，一部分转变为LDL5HDL-将胆固醇酯化

3、后，迅速转运至VLDL和LDL3生物膜的组成：蛋白质脂质磷脂（甘油磷脂、鞘磷脂）糖脂（甘油糖脂、鞘糖脂）胆固醇糖类糖蛋白、糖脂磷脂-甘油磷脂（卵磷脂、脑磷脂、心磷脂）鞘磷脂糖脂-甘油糖脂鞘糖脂（脑苷脂、神经节苷脂）4流动镶嵌模型模型：1突出了膜的流动性，renewing膜是由脂质和蛋白质分子按二位排列的流体2显示了膜蛋白分布不对称性，蛋白质镶嵌、贯穿在其中5皂化值：（1g油脂-KOHmg）皂化1g油脂所需要的KOH的mg数碘值：(100g油脂-I2g)100g油脂所能吸收的碘的克数乙酰值：(中和1g乙酰化产物中的乙酸-KOHmg)中和从1g乙酰化产物中释放的乙酸所需的KOH的mg数酸值：(中和

4、1g油脂中的游离脂肪酸-KOHmg)中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的KOH的mg数（三）0血红蛋白分子病：血红蛋白病地中海贫血血红蛋白对氧的亲和能力（波尔效应-Bohr效应）上升CO2、H+促进O2的释放，下降BPG降低Hb对O2的亲和力血红蛋白结构Hb：4个亚基组成成人的是22S型曲线肌红蛋白结构Mb：一条多肽链+辅基血红素直角双曲线氨基酸简写符号：（Asn/Asp）ND、(Gln/Glu)QE、(Lys/Phe)KF、(Trp/Tyr)WY非极性氨基酸：Ala/Ile/Leu/Met/Phe/Pro/Trp/Val不带电荷极性氨基酸：带正电荷（碱性）氨基酸：Arg/His（部分带正电荷）/

5、Lys带负电荷（酸性）氨基酸：Asp/Glu含S氨基酸：Cys/Met人体必需氨基酸：假设来借一两本书（甲硫/蛋、色、赖、VAL、异亮、亮、苯丙、苏）生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸生酮生糖氨基酸：异亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸蛋白质处在等电点时的溶解度：最低离子强度时的溶解度：低高低胶原蛋白-三股螺旋结构的稳定Gly稳定的力有疏水作用、氢键、范德华力原核细胞合成的起始氨基酸甲酰甲硫氨基酸真核细胞合成的起始氨基酸甲硫氨基酸免疫球蛋白G的作用：用木瓜蛋白酶处理时，释放Fab片段用胃蛋白酶处理时，释放F(ab)2片段免疫球蛋白含有两条高分子量的重链两条低分子量的轻链通过S-S键相连稳定-螺旋

6、和-折叠的因素是氢键+二面角辅酶Q的结构含异戊二烯单位的醌类带III蛋白是一种阴离子（Cl-、HCO3-）载体遍在蛋白的作用蛋白质迅速降解牛胰岛素：A链21A链1个S-SB链30A、B链2个S-S甲状腺素是含碘的氨基酸NO的生成主要来自精氨酸一碳单位提高者甘氨酸蛋白质水解成的氨基酸，或合成的氨基酸都是无旋旋旋旋光性的DL-消旋物氨基酸进入肽链前必须活化，部位是可溶的细胞质氨基酸的定性和定量鉴定茚三酮肽和蛋白质的鉴定双缩脲反应测定氨基酸的常用方法甲醛滴定（酚酞指示剂变色区域）得到已知氨基酸序列合成蛋白质方法基因工程克隆表达、化学合成酪氨酸可以合成甲状腺素、黑色素儿茶酚胺（多巴胺、去甲肾上腺素、肾

7、上腺素）通过酪氨酸激酶起作用的激素胰岛素、表皮生长因子通过磷酸肌醇级联起作用的激素含氮激素1蛋白质一级结构的测定测定：1测定蛋白质多肽链的数目2拆分蛋白质多肽链3断开多肽链S-S巯基乙醇、过甲酸（尿素、盐酸胍、SDS使蛋白质变性，碘乙酸保护Cys上的-SH）4分析每条多肽链aa组成氨基酸分析仪5鉴定多肽链N-末端、C-末端N-末端分析：二硝基氟苯（DNFB、Sanger试剂）丹磺酰氯（DNS）异硫氰酸苯酯（PITC、Edman降解法）C-末端分析：肼解法、羧肽酶法6裂解多肽链成较小的片段胰蛋白酶：断裂Arg、Lys为C-末端残基的肽段糜蛋白酶：断裂Phe、Trp、Tyr为C-末端残基的肽段（胰

8、凝乳蛋白酶）断裂芳香族氨基酸为C-末端残基的肽段CNBr断裂：含Met残基的羧基参加形成的肽键，由于大多数蛋白质只含很少的Met，所以产生的肽段比较少羟胺断裂：专一性断裂Asn-Gly之间的肽键7测定小片段aa序列：Edman降解法、质谱法、根据核苷酸序列推定8重建完整多肽链一级结构重叠肽拼凑法9确定Cys残基间形成的S-S交联桥位置对角线电泳2测定蛋白质分子量的方法？化学组成法计算(凯氏定氮法)（1）硝化-含氮有机物+浓硫酸硫酸铵（2）用消耗的硫酸可求出样品中的含氮量（3）再根据蛋白质中含氮量16%可求出蛋白质的含量渗透压法半透膜形成浓度差扩散系数法溶质迁移沉降分析法又叫超速离心法，蛋白质在

9、超速离心时，因为比重不同，沉降的速度也不同，颗粒大的先沉淀，根据有关公式可求出它的分子量。凝胶过滤法又叫分子排阻层析法，在层析柱中装入葡聚糖凝胶，具有大量微孔，允许小分子进入，从而，在洗脱液洗脱时，分子量大的先洗脱下来，分子量小的后洗脱下来，根据待测样品的洗脱体积可求出其分子量。步骤1称取一定量的凝胶，用水充分溶解，装柱2用缓冲液平衡3用标准分子量样品加样洗脱，作出标准曲线4用待测样品加样洗脱，对照标准曲线，求出蛋白质分子量SDS-PAGE法蛋白质在其中电泳的速度取决于分子量的大小，分力量小的跑的快，根据有关公式可以求出其分子量。蛋白质形状X射线晶体衍射3蛋白质分离纯化方法？前处理把蛋白质从原

10、有组织中溶解出来，动物组织采用捣碎、匀浆、超声波处理，植物组织采用石英砂研磨法粗分级分离采用等电点沉淀、盐析、有机溶剂分离法细分级分离采用凝胶过滤、离子交换层析，电泳法Ms沉降法、凝胶过滤法S等电点沉淀、盐析、有机溶剂法Q离子交换层析法-带电荷蛋白质可与带相反电荷的离子交换树脂结合，然后用盐溶液洗脱，带电荷少的蛋白质先被洗脱下来，分步收集洗脱液，达到分离蛋白质的目的吸附硅胶、氧化铝、活性碳亲和力凝集素、金属螯合物4如何检测蛋白质被纯化的纯度？电泳法不同蛋白质有不同的电泳迁移速度，如果在不同PH缓冲液和不同支持物中电泳均显示为一条区带，则可以认为该蛋白质是纯的。超速离心法当为均一的分子时，蛋白质

11、的沉降速度一致，在溶剂中形成一条明显的分界线，若为两种分子量不同的蛋白质时，则形成两个分界线。化学分析法测定纯化后的蛋白质试样中的某种成分的含量，如血红蛋白中铁和氮的比，若已高度纯化，其比值应当与血红蛋白的分子计算值相符合。HPLC5蛋白质的沉淀与变性特征沉淀：1盐析法2有机溶剂法3重金属盐沉淀法4加热变性沉淀-不可逆变性因素：1物理因素-高温、高压、紫外线2化学因素-强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、还原性试剂3外界因素-机械力变性性质：1化学基团的暴露2物化性质改变-溶解度降低3生化性质改变-易被蛋白酶水解6获得一个高水平表达某寡聚蛋白的大肠杆菌细胞株，设计一套可能的纯化和测定寡聚蛋白分子大

12、小的方法。分离纯化步骤:（1）超声波破碎细胞(前处理)（2）离心去细胞壁等杂质（3）盐析后留沉淀(粗分级分离)（4）沉淀透析脱盐（5）离子交换层析纯化(细分级分离)分子量测定:凝胶过滤色谱法7肽键结构的特点特点：1具有部分双键性质2一般为反式构型3N与邻近的C形成共振杂化体，稳定性高4肽键亚氨基在PH1-14内不解离8举例说明蛋白质一级结构与功能的关系解：任何蛋白质一级结构发生细微的改变都将可能影响其生理功能。先天性遗传疾病镰刀型细胞贫血。患者红细胞的血红蛋白中，-链的第六位氨基酸（谷氨酸）被Val代替所致，使红细胞呈镰刀状，改变了血红细胞与氧的亲和力，使红细胞输氧功能下降，且容易破裂而引起严

13、重的贫血。9蛋白质二级结构和超二级结构要点解：-螺旋：1绝大多数是右手螺旋,螺距为0.54nm，直径为0.05nm，每螺旋一圈含3.6个氨基酸，每个氨基酸残基沿中心轴旋转1002稳定性是靠链内氢键和二面角维持的-折叠：1折叠成锯齿结构,肽链有顺式和反式平行两种2稳定性是靠链间氢键维持的-转角：1常发生于肽链180回折时转角上2通常由四个氨基酸残基组成，第一个残基的羰基氧和第四个残基的亚氨基形成氢键无规则卷曲：有序的非重复结构，经常构成酶活性部位和其它蛋白质特异功能部位超二级结构：，三种类型10促成肽平面形成的原因原因：1组成肽基的4个原子和2个相邻的C原子倾向于共平面，形成肽平面2C-N键具有

14、部分双键的性质，防止旋转，保持酰胺基处于平面（四）0Lineweaver-Burk双倒数作图法：1/V1/S(1/V=Km/Vmax*1/S+1/Vmax)Eadie-Hofstee作图法：VV/S(V=Vmax-Km*V/S)直接线性作图法：VV/SHanes-Woolf作图法：S/VS(S/V=S/Vmax+Km/Vmax)Dixon作图法求Ki：1/VI零级反应V、C无关系一级反应V=KC；t1/2=0.693/k二级反应V=KC2；t1/2=1/ka酶的抑制剂：非专一性不可逆抑制剂-P、Hg、As化合物、重金属盐氰化物、硫化物、CO、青霉素专一性不可逆抑制剂Ks型不可逆抑制剂-具有底物

15、类似结构带有活泼的化学基团带有潜在基团，与酶的活性中心结合，使其失去活性Kcat型不可逆抑制剂-具有底物类似结构本身是酶的底物带有潜在基团，与酶的活性中心结合，使其失去活性酶按作用特点：肽链内切酶-水解肽链内部的肽键胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶肽链外切酶-分别从氨基端和羧基端水解肽链包括氨肽酶和羧肽酶按酶蛋白的活性部位特征：1天冬氨酸蛋白酶-活性部位含有Asp残基胃蛋白酶2半胱氨酸蛋白酶-活性部位含有Cys残基大多数植物蛋白酶和组织蛋白酶3丝氨酸蛋白酶-活性部位含有Ser残基胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶Km值越小，表示酶和底物的亲和力越强判断酶的优劣比活力提高倍数总活力的回收率胰岛素和表皮生长因

16、子的受体是一种酶酪氨酸激酶胰凝乳蛋白酶的活性中心三个氨基酸残基天冬氨酸、组氨酸、丝氨酸蛋白激酶家族：蛋白激酶A、蛋白激酶C、磷酸化酶激酶、蛋白酪氨酸激酶酶与配基结合试验的SCatchard作图表现一种罩形曲线，表明酶与配基结合具有最适温度和最适PH值1酶活性部位的特点特点：1小-酶的活性部位在酶分子中只占相当小的部分2三维实体-没的活性部位是一个三维实体3不互补-酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补（诱导契合学说）4裂缝-酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内5次级键结合-底物通过次级键与酶结合（氢键、离子键、疏水作用、范德华力）6可运动-酶活性部位可运动性2酶催化作用特点及调节机制特点：三

17、高一调（高效率、高专一性、易失活、可调节性）调节机制：1别构调节-调节物与别构蛋白的别构中心结合后，使蛋白的构象发生变化，从而改变蛋白质的活性2共价修饰-主要有磷酸化、糖基化、腺苷酸化，而改变酶的活性3酶原激活-某些酶先以无活性的酶原合成或分泌，再和其它物质作用，发生构象变化，形成有活性的酶分子3酶分类编号分类：1氧化还原酶2转移酶3水解酶4裂解酶5异构酶6合成酶4双底物酶促反应机理机理：1有序顺序反应机理-底物A、B与酶结合的顺序是一定的，产物P、Q释放顺序也是一定的2随机顺序反应机理-底物A、B与酶结合的顺序是随机的，产物P、Q释放顺序也是随机的3乒乓反应机理-先结合一个底物A，释放一个产

18、物P，酶的构象发生变化，结合二个底物B，释放第二个产物Q5酶的作用机理专一性机理：1结构专一性-绝对专一性相对专一性（键、基团、族）2立体异构专一性-旋光异构专一性几何异构专一性（诱导契合假说）-酶分子的构象与作用物的构象并非吻合，而是当两者接触时，可诱导酶的构象变得与作用物吻合，然后结合成中间复合物，发生相应的化学变化高效性机理：1邻近效应、定向效应2底物形变、诱导契合3酸碱催化、共价催化、金属离子催化、多元催化4活性中心微环境6酶活力测定方法分光亮度法利用底物和产物在紫外或可见光吸收的不同来测定荧光法根据底物或产物的荧旋旋旋光性质差异来测定同位素测定法用放射性同位素的底物，经酶作用后的产物

19、，通过适当分离，测定产物的脉冲数，即可换算出酶的活力7抑制作用的类型，抑制作用的动力学（米氏学说原理推导）类型：1不可逆的抑制作用-抑制剂与酶以共价键结合，不能用透析、超滤等方法除去抑制剂而使酶复活2可逆的抑制作用-抑制剂与酶以非共价键结合，可以用透析、超滤等方法除去抑制剂而使酶复活竞争性抑制-I+EEI竞争性抑制剂具有与底物相类似的结构，它与底物竞争酶的活性部位，形成EI，从而影响了底物和酶的正常结合，使反应速度下降（抑制动力学）-抑制米氏方程（1），Vmax不变，Km变大非竞争性抑制-S+ES+IESII+EEI+SESI非竞争性抑制剂可以和酶活性中心以外的部位结合，且不妨碍酶与底物的结合

20、，底物与抑制剂之间没有竞争关系，形成ESI，但不能转化为产物，使反应速度下降（抑制动力学）-抑制米氏方程（2），Vmax变小，Km不变反竞争性抑制-I+ESESI酶只有和底物结合后才能与抑制剂结合，形成ESI，但不能转化为产物，使反应速度下降（抑制动力学）-抑制米氏方程（3），Vmax变小，Km变小实际意义:1可阐明一些药物的作用机理,在临床上正确地使用药物2如在临床上使用磺胺类药物时,首次要加倍,同时一日服药4次,才能维持体内适当药物浓度,从而发挥有效的抑菌作用8双倒数作图法的原理和反映的信息原理：1双倒数作图法是常用来测定酶促反应Km和Vmax值的方法2将米氏方程（0）变为倒数的形式1/（

21、0）3选择不同的S，对应相应的V，可求得1/S、1/V，绘制出直线，得到横轴截距为-1/Km，纵轴截距为1/Vmax反映的信息：可以求得酶促反应动力学参数Km和Vmax9酶定量测定要注意的地方（酶促反应的影响因素）注意:1PH-酶因底物种类、浓度、缓冲液的成分不同而不同，不同酶最适PH不同,在最适PH时,活力最强过酸、过碱影响酶蛋白的构象，从而影响酶的活性影响分子中另一些基团的解离，它们的离子化状体影响酶蛋白的构象2温度-高温、低温可引起酶变性3底物浓度-要求底物浓度远远大于酶浓度，使酶达到饱和从而达到最大速度4酶浓度-要求底物浓度远远大于酶浓度5反应时间-测定酶活力要求时间越短越好6激活剂和

22、抑制剂10酶联免疫吸附测定（ELISA）的基本步骤ELISA以待测抗原和酶标抗体的特异性结合反应为基础，通过酶活力测定来确定抗原的含量基本步骤：1待测蛋白吸附到惰性表面2用非特异性蛋白封闭表面其余位点3第一抗体处理，与酶偶联的第二抗体处理4加入酶的底物5检测有色产物的形成11焦磷酸酶催化焦磷酸水解生成正磷酸,大肠杆菌的焦磷酸分子质量为120kD，由六个相同亚基组成，该酶的一个活性单位定义为在标准条件下15min内水解10mol底物的酶量，每毫克酶的最大反应速度为2800单位（1）当底物浓度远远大于Km时，每毫克酶每秒钟可以水解多少摩尔底物？（2）在4mg酶中存在多少摩尔活性部位？（假设每个亚基

23、一个活性部位）（3）酶的转换数是多少？解：（1）X=2800*10*10-6/15*60=31.1*10-5mol(2)n=m/M=6*4*0.001/121*103=20*10-8mol(3)TN=Kcat=底物分子数/活性中心数=31.1*10-6/5*10-8=62212从一种植物叶中得到了粗细胞提取液，每ml含蛋白质32mg，在提取条件下，10l提取液的催化反应速率为0.14mol/min，取50ml提取液，用硫酸铵盐分析，将饱和度0.3-0.6的沉淀物，再溶于10ml水中，此溶液的蛋白质浓度为50mg/ml，从中取出10l，测定其反应速度为0.65mol/min。计算：（1）提取过程

24、中，酶的回收百分率；（2）酶的提纯倍数解：酶的回收百分率=总活力2/总活力1酶的提纯倍数=比活力2/比活力1比活力=酶活力/mg蛋白质=总活力/总蛋白总活力=比活力*总蛋白比活力1=0.14/32*10*10-3=14/32总蛋白1=50*32=1600总活力1=比活力1*总蛋白1=14/32*1600比活力2=0.65/50*10*10-3=65/50总蛋白2=50*10-500总活力2=比活力2*总蛋白2=65/50*500(1)酶的回收百分率=总活力2/总活力1=93%(2)酶的提纯倍数=比活力2/比活力1=313称取25mg蛋白酶粉制成25ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为

25、底物，用Folin-酶比色法测定酶活力，得知每小时产生1500ug酪氨酸，另取2ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg(蛋白质中的氮的含量比较固定，为16%)。若以每分钟产生1ug酪氨酸的酶量为1活力单位计算。据上述数据求：（1）1ml酶液中所含蛋白质量；（2）比活力；（3）1g酶制剂的总蛋白含量及总活力解：（1）(0.2/2)/16%=X/100%X=0.625mg(2)0.1ml酶液的酶活力=1500/60=25U1ml酶液的酶活力=25*10=250U比活力=250/0.625=400U/mg(3)1g酶制剂为1000ml的酶液总蛋白=0.625*1000=625mg总活力=比活力

26、*总蛋白=400*625=2.5*105U（六）0激素分类含N激素甾醇类激素（固醇类激素）-肾上腺皮质激素、性激素维生素D和胆固醇都有的结构环戊烷多氢菲转氨酶的辅酶B6（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆醇、磷酸吡哆胺）羧化酶的辅酶生物素（传递CO2）转酰基的辅酶泛酸（CoA-SH）变位酶(丙二酰CoA)的辅酶B12（钴胺素）丙酮酸脱氢酶,-酮戊二酸脱氢酶,转酮酶的辅酶B1(硫胺素)H原子、电子传递NAD+/NADP+/CoQ1激素的作用机理机理：1腺苷酸环化酶（cAMP酶）途径激素受体复合物经过G蛋白活化cAMP酶，使ATPcAMP，经过级联放大，产生相应的生理变化2Ca2+级肌醇三磷酸（IP3）作用途径

27、激素受体复合物经过G蛋白活化磷酸肌醇酶，使PIP2IP3打开Ca2+通道，Ca2+内流形成Ca2+/CaM复合物PIP2DAG激活蛋白激酶，产生相应的生理效应3酪氨酸激酶途径-激素受体复合物激活酪氨酸激酶活性，使酪氨酸残基磷酸化，产生相应的生理效应4固醇类激素调节途径-激素穿过质膜与受体结合成激素受体复合物，进入细胞核，加大转录速度，产生特殊的蛋白质2脂溶性维生素和水溶性维生素脂溶性维生素：1A-成分-视黄醛作用-构成视觉细胞内的感光物质，增强机体抵抗力缺乏病-夜盲症，干眼病，免疫功能下降2D-成分-麦角钙化醇（D2）、胆钙化醇（D3）作用-促进钙磷的吸收缺乏病-佝偻病、软骨病3E-名称-生育

28、酚作用-与生殖功能有关，有抗氧化作用，促进血红素合成4K-成分-萘醌作用-促进肝脏合成凝血酶和凝血因子水溶性维生素：1B1-硫胺素抗脚气病维生素，多发性神经炎丙酮酸脱氢酶,-酮戊二酸脱氢酶,转酮酶的辅酶2B2-核黄素FMNFAD3B6-磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺转氨酶的辅酶4B12-钴胺素，防止恶性贫血，传递一碳单位变位酶(丙二酰CoA)的辅酶5C-抗坏血酸，抗氧化作用6泛酸-CoA-SH，转乙酰基7叶酸-THF，传递一碳单位8生物素-传递CO2羧化酶的辅酶9烟酰胺-NAD+/NADP+抗癞皮病维生素3抗生素抗菌机制(和蛋白质合成联系起来)机制：1抑制核酸的合成-放线菌素、丝裂霉素、利福霉素阻碍D

29、NA的复制RNA的合成2抑制蛋白质的合成-氯霉素、红霉素、环己亚胺3改变细胞膜的通透性-多肽类抗生素4干扰细胞壁的生成-青霉素5作为抗代谢物-抗霉素A、寡霉素（七）1高能化合物类型类型：1磷氧键型-OP-如ATP2氮磷键型-NP-如磷酸肌酸3硫酯键型-OS-酰基COA4甲硫键型-SC-S-腺苷甲硫氨酸2化学渗透学说要点：1电子经呼吸链传递释放的能量，将质子泵到内膜外侧，形成电化学势梯度、浓度梯度2质子电化学势梯度、浓度梯度经ATP合酶F0通道回流，F1催化ADP+PiATP3呼吸链（电子传递链）过程：NADH-Q还原酶CoQ细胞色素还原酶细胞色素C细胞色素氧化酶 琥珀酸-Q还原酶O2+4H+2H2O抑制剂：鱼藤酮、安密妥 抗酶素A CN_、CO磷酸化部位：1NADH-Q还原酶CoQ2CoQ细胞色素还原酶3细胞色素C细胞色素氧化酶O24氧化磷酸化解偶联剂2,4-二硝基苯酚抑制剂寡霉素（八）0反应式：1EMPG+2NAD+2ADP+2Pi2丙酮酸+2NADH+2ATP+2H2O+2H+2丙酮酸氧化丙酮酸+CoA-SH+NAD+乙酰CoA+CO2+NADH+H+3TCA乙酰CoA+3NAD+FAD+GDP+PiCoA-SH+CO2+3NADH+FADH2