西北农林科技大学生化复习重点参考.docx

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西北农林科技大学生化复习重点参考

1、必需氨基酸（一笨蛋来宿舍歇凉）/半必需氨基酸---精氨酸、组氨酸

2、茚三酮反应试剂：

（DNS-Cl，Dansylchloride）二甲氨基萘磺酰氯；丹磺酰氯

3、Sanger反应试剂：

2,4-二硝基氟苯（FDNB/DNFB）产物为黄色的DNP-AA

4、Edman反应试剂：

苯异硫氰酸苯酯（PITC）生成苯乙内酰硫脲--PTH-AA

5、D-\L-AA紫外吸收（280nm色酪苯）

6、蛋白质的平均含氮量为16%，所以蛋白质含量=蛋白氮*6.25（凯式定氮）

7、蛋白质的化学结构/共价结构包括肽链数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键的位置。

一级结构:

指多肽链的氨基酸序列。

8、构型（configuration）是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。

构象（conformation）在立体异构体中，取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构。

9、维持三维结构的主要作用力：

氢键、范德华力、疏水作用、盐桥、二硫键

10、蛋白质结构层次：

一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构

11、寡肽：

含有几个至十几个氨基酸残基的肽成为寡肽

12、四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基，亚基一般是一条多肽链

13、对称性是四级结构蛋白质的重要性质之一

14、Motif--超二级结构结构域--domain

15、蛋白质二硫键异构酶PDI肽基脯氨酰顺反异构酶PPI

16、别构效应（allostericsite）：

蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象。

17、镰刀型贫血病：

血红蛋白β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异Glu变为Val

18、BPG—2,3-二磷酸甘油酸ELISA---酶连免疫吸附测定

19、蛋白质结构与功能的关系：

蛋白质的结构决定功能，功能是其结构的体现

1.一级结构与功能的关系

蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。

如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。

这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。

2高级结构与功能的关系

血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。

研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。

一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。

20、当溶液在某一pH值时，蛋白质所带正、负电荷相等，即总净电荷为零，此时溶液的pH称该蛋白质的等电点（pI）

21、凝胶过滤法相对分子质量大的分子先被洗脱下来，相对分子质量小的分子后下来

22、蛋白质因受物理及化学因素的影响，使其分子原有的天然构象发生变化（次级键破坏），从而导致理化性质和生物活性发生改变，称为变性

23、加入高浓度的中性盐（如[NH4]2SO4、Na2SO4、NaCl等），可有效破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的电荷，使蛋白质产生沉淀。

这种现象称为盐析

24、是由活细胞产生的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂，单体酶、寡聚酶和多酶复合体

25、辅酶（co-enzyme）辅酶与酶蛋白结合较疏松（非共价键相连），可用透析或超滤方法除去，一种辅酶可为几种酶的辅酶。

辅基：

辅酶与酶蛋白结合紧密

26、酶的系统分类1.oxidoreductase氧化还原酶类

2.transferase转移酶类

3.hydrolase水解酶类

4.lyase裂合酶类

5.isomerase异构酶类

6.ligase/synthetase连接酶类

27、合酶不消耗ATP，而合成酶消耗ATP

28、酶活力（酶活性，enzymeactivity）是指酶催化一定化学反应的能力，活力单位是酶活力大小的量度（IUKat）1Kat=6×107U

29、比活力（specificactivity）:

每毫克蛋白所具有的酶活力（U/mgProtein）

30、酶的转换数是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数

31、核酶是具有催化功能的RNA分子，抗体酶即免疫球蛋白

32、米氏方程：

V0：

反应初速率

Vmax：

最大初速率

[S]：

底物浓度

Km：

米氏常数（Michaelisconstant）

33、双倒数作图法：

以1/V0为纵轴和1/[S]为横轴作图

34、竞争性抑制作用：

有些抑制剂和底物结构极为相似，可和底物竞相与酶的活性中心结合，当抑制剂与酶结合后，就妨碍了底物与酶的结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶的活力。

常见的竞争性抑制剂，如对氨基苯磺酰胺特点：

Vmax不变，Km变大

35、竟Ｋ大，非Ｖ小，反竟ＫＶ都变少

36、酶的活性中心也称活性部位（activesite），是指酶分子中与底物结合并起催化反应的空间部位。

特点：

只占酶的一小部分、是一个三维实体、与底物作用诱导契合、底物和酶的结合通过次级键结合、活性中心具有柔性或可运动性。

37、酶分子中与酶活性有关的基团称为酶的必需基团，它是酶分子中表现催化活力所必需的部分，包括活性中心和活性中心以外的对维持活性中心空间构象所必需的一些基团。

38、同工酶是指催化相同的化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

39、诱导酶是在一定诱导物诱导下，编码某种酶蛋白的基因才能表达而合成的酶。

40、别构酶是一类重要的调节酶，都是寡聚酶，即含有两个或两个以上亚基，除了有和底物结合的活性部位外，还有和调节物（或效应物）结合的调节部位

41、正协同效应（positivecooperativeeffect）：

可增加反应速度的作用。

具有这种效应的物质为正调节物（变构激活剂）。

多为别构酶的底物。

42、负协同效应（negativecooperativeeffect）：

降低反应速度。

具有这种效应的物质为负调节物（变构抑制剂）。

常为代谢反应序列的终产物。

43、同促效应（homotropic）：

调节物分子是底物，酶分子上有两个以上底物结合中心，其调节作用取决于调节中心是否被底物（调节物）结合。

44、异促效应（heterotropic）：

调节物是非底物分子。

45、天冬氨酸转氨甲酰ATCase乳酸脱氢酶（LDH）

46、在代谢过程的一系列反应中，进行最慢的一个反应是整个过程的限速步骤，催化此限速步骤的酶称为限速酶，它是一种调节酶，常为别构酶。

47、酶活性调节方式：

（1）酶原激活——有些酶在其生物合成后即可自发地折叠成一定的构象，表现出全部活性，如溶菌酶；而有些酶在生物体内先合成出来的是其无活性前体称为酶原，这些酶原必需在一定的条件下（某种酶或酸），被打断一个或几个特定的肽键，从而使构象发生一定的变化后才表现出活性，这一过程称为酶原激活。

（2）酶的共价修饰——修饰酶即共价调节酶，它可在其他酶的作用下，将其结构进行共价修饰，使该酶活性发生改变。

这种调节称为共价修饰调节。

（3）同工酶——同工酶是指催化相同的化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

这类酶存在于生物的不同种属、同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。

同工酶的存在是生物界的普遍现象。

同工酶可以用电泳和组织化学相结合的方法进行鉴定。

（4）诱导酶——诱导酶是在一定诱导物诱导下，编码某种酶蛋白的基因才能表达而合成的酶。

如半乳糖苷酶、硝酸还原酶分别受其底物半乳糖和硝酸盐的诱导。

（5）别构酶——变构酶也称别构酶，是一类重要的调节酶。

由于其本身结构及性质上的特点，能够调节酶促反应速度。

变构酶主要有以下几方面特点：

①已知的变构酶都是寡聚酶，即含有两个或两个以上亚基。

在酶分子上除了有和底物结合的活性部位外，还有和调节物（或效应物）结合的调节部位（变构部位）。

这两种部位同处在不同亚基或在同一亚基的不同部位上。

②具有变构效应。

当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性，这种效应叫做变构效应。

凡是使酶活性增强的效应物称为变构激活剂。

反之，称为变构抑制剂，前者常常是变构酶的底物，后者常是代谢反应序列的终产物。

③变构酶的反应初速度对底物浓度作图不遵循米氏方程，而呈S形曲线，④变构酶常是系列反应酶系统的第一个酶，或处于代谢途径分支上的酶。

⑤变构酶一般分子量较大，结构更复杂，往往表现出一些与一般酶不同的性质。

脱敏。

48、反馈抑制：

在系列反应中终产物对反应序列前头的限速酶发生的抑制作用，从而调节了整个系列反应速度。

48、前馈激活：

在一反应序列中，前面的代谢物对后面的酶起激活作用。

促使反应向前进行。

49、水溶性维生素（硫辛酸、VC\B族）脂溶性维生素（VA\D\E\K）

50、焦磷酸硫胺素（TPP）PLP磷酸吡哆醛

CoI为烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NicotinamideAdenineDinucleotide,NAD）

CoII为烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NicotinamideAdenineDinucleotidePhosphate,NADP）

FMN（黄素单核苷酸）FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）酰基载体蛋白（ACP）二氢叶酸（DHFA，FH2）四氢叶酸（THFA，FH4）

51、四氢叶酸简称辅酶F（CoA），各种生物合成反应中起转移和利用一碳单位（-CH3，-CH2-，-CH=，-CH=O，-CH=NH，-CH2OH）

52、以硫辛酸（酰胺）为辅酶的酶有：

丙酮酸脱氢酶系、α-酮戊二酸脱氢酶系

53、水溶性维生素及相应辅酶：

54、DNA双螺旋结构要点：

（1）反平行,共同轴,右旋;形成大沟，小沟

（2）外侧：

戊糖、磷酸；内侧：

碱基，碱基平面与轴垂直，糖平面与轴平行

（3）互补配对，氢键

（4）直径2nm，0.34nm，10个碱基上升一个螺旋，3.4nm

55、维持双螺旋的作用力：

（1）DNA结构稳定的最主要因素是碱基堆积力。

（2）碱基间的氢键

56、Chargaff规则：

不同来源的DNA中[A]=[T]、[C]=[G]；A+G=T+C。

57、溴化乙锭（EB）DHU5,6-二氢尿嘧啶假尿苷-核糖不与尿嘧啶1号N而是5号N连接

58、增色效应核酸热变性时，紫外吸收随之增强的现象。

减色效应核酸复性时，紫外吸收随之减弱的现象。

59、DNA的热变性过程中光吸收达到最大吸收一半时的温度称为DNA的熔点（Tm）紫外吸收（260nm）

60、核酸的变性是指因某些理化因素的影响使维持核酸空间结构的氢键和疏水键断裂，双螺旋结构解体，但不涉及核苷酸间共价键的断裂。

核酸变性后，粘度降低，紫外吸收值增高（增色效应），生物功能消失

61、变性DNA在适当的条件下，可使两条分开的链按照碱基配对规律重新缔合成双螺旋结构，这一过程称为复性。

复性后的DNA其理化性质和生物功能都得到部分恢复。

复性的DNA溶液紫外吸收下降称为减色效应。

62、分子杂交：

应用核酸分子的变性和复性的性质，使两条来源不同的具有一定同源性（即具有碱基互补关系）的DNA单链分子或DNA单链分子与RNA分子形成双链DNA分子或DNA-RNA异质双链分子的过程

63、脂质，又称脂类，是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。

64、亚油酸（18:

2）和亚麻酸（18:

3）这两种脂肪酸对人体功能是必不可少的，但必须由膳食提供，因此被称为必需脂肪酸

生物膜的组成包括膜脂（磷脂、糖脂、固醇）和膜蛋白（外周蛋白、膜内在蛋白）

65、构成膜组分的脂质、蛋白质和糖类在膜的两侧的分布都是不对称的。

膜的流动性，既包括膜脂，也包括膜蛋白的运动状态，膜质处于运动中（流动）<流动镶嵌模型>

66、磷脂酸PA、磷脂酰乙醇胺脑磷脂PE、磷脂酰胆碱卵磷脂PC

67、营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称为新陈代谢。

分为合成代谢、分解代谢、物质代谢和能量代谢

68、体内研究（invivo）

以生物整体进行中间代谢研究称为体内研究，包括用整体器官或微生物细胞群进行的研究。

体外研究（invitro，novivo）

以组织切片、匀浆、提取液为材料进行研究称为体外研究。

在实际工作中应根据不同的研究对象采用不同研究方法，但以同位素示踪法（isotopictracertechnique）最常用。

69、能荷：

70、活性载体：

71、生物体内的高能化合物

生物氧化释放的能量一般先贮藏在高能化合物中，机体用于做功的能量来自高能化合物水解反应。

这样，高能化合物就成为放能反应与吸能反应之间的能量梭。

高能化合物中含有高能键，高能键是指具有高的磷酸基团转移势能或水解时释放较多自由能的磷酸酐键或硫酯键。

ATP是最重要的高能化合物。

72、ATP结构特点和代谢中作用

ATP的末端有两个以磷酸酐键连接的磷酸基，由于P＝O键的极化，电子云偏向氧原子，使磷原子带部分正电荷，相距很近的正电荷相互排斥，使磷酸酐键不稳定。

ATP的合成可与放能反应偶联，利用其释放的能量由ADP和Pi合成ATP；在需要时又水解成ADP和Pi，同时将贮藏的能量释放出来，以推动各种耗能的生命活动。

ATP-ADP循环是生物系统的能量交换中枢。

73、糖酵解（EMP）是指葡萄糖在酶的作用下，在细胞质中经一系列脱氢氧化分解成丙酮酸的过程。

①葡萄糖的磷酸化---在己糖激酶作用下消耗ATP，使葡萄糖的第6位碳上被磷酸化生成6-磷酸葡萄糖（G-6-P）

Mg2+是己糖激酶的激活剂，6-磷酸葡萄糖是HK的反馈抑制物，己糖激酶是糖氧化反应过程的限速酶

②6-磷酸葡萄糖的异构反应---磷酸己糖异构酶催化6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖

③6-磷酸果糖的磷酸化---磷酸果糖激酶（PFK）催化6-磷酸果糖第一位C上磷酸化生成1,6-二磷酸果糖，磷酸根由ATP供给，消耗ATP

④1.6-二磷酸果糖的裂解---醛缩酶催化1,6-二磷酸果糖生成磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛

⑤磷酸二羟丙酮的异构反应---磷酸丙糖异构酶催化磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛。

至此1分子葡萄糖生成2分子3-磷酸甘油醛，通过两次磷酸化作用消耗2分子ATP。

⑥3-磷酸甘油醛的氧化---3-磷酸甘油醛脱氢酶催化3-磷酸甘油醛氧化脱氢并磷酸化生成1,3-二磷酸甘油酸，反应脱下的氢和电子转给NAD生成NADH

⑦1.3-二磷酸甘油酸的高能磷酸键转移反应---磷酸甘油酸激酶（PGK）催化1,3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸，同时其C1上的高能磷酸根转移给ADP生成ATP。

⑧3-磷酸甘油酸的变位反应---磷酸甘油酸变位酶催化3-磷酸甘油酸C3位上的磷酸基转变到C2位上生成2-磷酸甘油酸

⑨2-磷酸甘油酸的脱水反应---由烯醇化酶催化2-磷酸甘油酸脱水的同时，能量重新分配，生成含高能磷酸键的磷酸烯醇式丙酮酸

⑩磷酸烯醇式丙酮酸的磷酸转移---在丙酮酸激酶（PK）催化下，磷酸烯醇式丙酮酸上的高能磷酸根转移至ADP生成ATP，这是第二次底物水平的磷酸化过程。

74、在底物氧化过程中，将底物分子中的高能磷酸基团直接转移给ADP，偶联生成ATP的反应称为底物水平磷酸化

75、

葡萄糖+2Pi+2ADP+2NAD+2丙酮酸+2ATP+2NADH+2H++2H2O

有氧时，2NADH进入线粒体经呼吸链氧化又可产生6分子ATP,再加上由底物水平的磷酸化形成的2个ATP，故共可产生2+6=8分子ATP。

无氧时，2NADH还原丙酮酸，生成2分子乳酸或乙醇，故净产生2分子ATP。

76、无氧条件下，丙酮酸可转变为乳酸，也可生成乙醇

有氧条件下，丙酮酸氧化脱羧生成乙酰-CoA，进入三羧酸循环，氧化供能

77、焦磷酸硫胺素（TPP）

78、在一个代谢过程中往往催化不可逆反应的酶限制代谢反应速度，这种酶称为限速酶

糖酵解途径中己糖激酶（HK），磷酸果糖激酶-1（PFK-1）和丙酮酸激酶（PK）是主要的限速酶。

★磷酸果糖激酶：

三个限速酶中起决定作用的是催化效率最低的酶PFK。

因此它是一个限速酶，酵解速度主要决定于其活性。

6-磷酸果糖、ADP和AMP等是磷酸果糖激酶的别构激活剂，而ATP等是该酶的别构抑制剂。

ATP既是该酶作用的底物，又起抑制作用

在PH明显下降时糖酵解速率降低

己糖激酶：

己糖激酶的别构抑制剂为其产物6-磷酸葡萄糖。

当磷酸果糖激酶活性被抑制时，底物6-磷酸果糖积累，进而使6-磷酸葡萄糖的浓度升高，从而引起己糖激酶活性下降。

丙酮酸激酶

丙酮酸激酶具有变构酶性质，高浓度ATP、丙氨酸、乙酰CoA等代谢物抑制其活性，这是生成物对反应本身的反馈抑制。

当ATP的生成量超过细胞自身需要时，通过丙酮酸激酶的别构抑制使糖酵解速度减低。

cAMP激活的蛋白激酶也可使丙酮酸激酶磷酸化而失活。

ADP是变构激活剂，Mg2+或K+可激活丙酮酸激酶的活性。

79、糖酵解的意义

（1）糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途径。

（2）通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式。

（3）糖酵解途径的许多中间产物可作为合成其他物质的原料（提供碳骨架）。

（4）是糖有氧分解的准备阶段。

（5）由非糖物质转变为糖的异生途径基本为之逆过程。

81、三羧酸循环（TCA）丙酮酸有氧条件下在线粒体基质中被氧化分解为CO2，整个氧化分解过程构成一个循环，且反应中有三个羧基的有机酸，称为三羧酸循环

1丙酮酸氧化为乙酰CoA

丙酮酸脱氢酶系（pyruvatedehydrogenasesystem）催化丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA。

丙酮酸脱氢酶系是一个多酶复合体，位于线粒体内膜上。

由丙酮酸脱氢酶（E1），二氢硫辛酰转乙酰酶（E2），二氢硫辛酰脱氢酶（E3）3种酶组成。

涉及焦磷酸硫胺素（TPP）、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA和Mg2+等6种辅因子

2三羧酸循环的运转

①乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸

在柠檬酸合酶（citratesynthase）催化下，乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，此反应是一个放能过程，反应不可逆。

由草酰乙酸和乙酰CoA合成柠檬酸是三羧酸循环的重要调节点，柠檬酸合酶是一个变构酶，ATP是柠檬酸合酶的变构抑制剂，此外，α-酮戊二酸、NADH能变构抑制其活性，长链脂酰CoA也可抑制它的活性，AMP可对抗ATP的抑制而起激活作用。

②异柠檬酸形成:

在乌头酸酶催化下，柠檬酸脱水生成顺乌头酸，加水生成异柠檬酸

③异柠檬酸氧化脱酸生成α-酮戊二酸

在异柠檬酸脱氢酶作用下，异柠檬酸氧化脱氢生成草酰琥珀酸（oxalosuccinate）中间产物，再脱羧生成α-酮戊二酸（-ketoglutarate）、NADH和CO2

TCA的第一次氧化脱羧，产物为α-酮戊二酸,以NAD+为氢受体

④α-酮戊二酸氧化脱羧

在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA、NADH和CO2

α-酮戊二酸脱氢酶系由α-酮戊二酸酸脱羧酶、硫辛酸琥珀酰基转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶等3个酶和TPP、硫辛酸、HSCoA、NAD、FAD、Mg2+等6个辅因子组成。

受ATP、GTP、NAPH和琥珀酰CoA抑制

⑤琥珀酸的生成

在琥珀酸硫激酶（succinatethiokinase）（又称琥珀酰CoA合成酶）的作用下，琥珀酰-CoA的硫酯键水解，生成琥珀酸，释放的自由能用于合成GTP

⑥琥珀酸脱氢生成延胡索酸

琥珀酸脱氢酶（succinatedehydrogenase）催化琥珀酸氧化成为延胡索酸。

琥珀酸脱氢酶结合在线粒体内膜上，而其他三羧酸循环的酶都存在于线粒体基质中。

丙二酸是琥珀酸的类似物，是琥珀酸脱氢酶强有力的竞争性抑制剂

⑦苹果酸的生成

延胡索酸在延胡索酸酶的作用下水化生成苹果酸

⑧草酰乙酸再生

在苹果酸脱氢酶作用下，苹果酸脱氢氧化生成草酰乙酸。

NAD+是脱氢酶的辅酶，接受氢成为NADH。

1分子乙酰CoA通过TCA循环被氧化，可生成12分子ATP

82、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶复合体催化的反应是TCA中的限速步骤。

其中柠檬酸合酶是关键反应的限速酶。

高浓度底物刺激酶的活性，高浓度产物抑制活性，底物乙酰-CoA、草酰乙酸和产物NADH是关键调节物。

[NADH]/[NAD+]比值高时，异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶催化的反应受到抑制，琥珀酰-CoA抑制-酮戊二酸脱氢酶，也抑制柠檬酸合酶。

柠檬酸抑制柠檬酸合酶，ATP也抑制柠檬酸合酶及异柠檬酸脱氢酶

83、synthase合酶与synthetase合成酶

合酶，催化的缩合反应不需要ATP提供能量，而合成酶在催化缩合反应时需要ATP提供能量

84、为什么说TCA是生物氧化过程

三羧酸循环的第3，4，6，8步发生了氧化反应，这些步骤里都有NAD+或NADP+,FAD+的参与，这些辅助因子就是事先由NADH,FADH2经过呼吸链将电子交给氧气，形成氧化状态，再接受TCA循环的，此时氧气已形成水了，不参加反应，由上述的辅助因子（NAD+,FADP+）参与反应

85、TCA中有3次脱羧反应生成2分子CO2，5次脱氢，其中4对氢原子还原NAD生成NADH，1对氢原子还原FAD生成FADH2，它们又经线粒体内递氢体系传递，最终与氧结合生成水

86、柠檬酸循环是需氧生物体主要的分解代谢途径，也是准备提供大量自由能的重要代谢系统，循环的中间产物又是许多生物合成的前体物质，因此它有分解代谢和合成代谢双重作用

87、妙计法：

吵，您顺意吵，（吵得）铜壶呼盐瓶！

（中间物）

三羧酸循环产物：

领一桶壶壶锁果仙（柠檬酸，异柠檬酸，酮戊二酸，琥珀酰辅酶A，琥珀酸，延胡索酸，苹果酸，草酰乙酸）

特点：

4.2.1.10（5.3.1.12.5）

4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化，产生10个ATP

三羧酸循环：

乙酰草酰成柠檬，柠檬又成α-酮琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中

88、磷酸戊糖途径（PPP或HMS）是有O2条件下，在细胞质中将葡萄糖直接氧化分解为CO2的过程

1葡萄糖的氧化脱羧阶段

①脱氢反应：

6-磷酸葡萄糖在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下生成6-磷酸葡萄糖酸内酯

②水解反应在6-磷酸葡萄糖酸内酯酶催化下，6-磷酸葡萄糖酸内酯水解为6-磷酸葡萄糖酸

③脱氢脱羧反应：

在6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶催化下6-磷酸葡萄糖酸经氧化脱羧生成5-磷酸核酮糖、NADPH和CO2

2非氧化的分子重组合阶段

④异构化反应

5-磷酸核酮糖异构化为5-磷酸核糖；5-磷酸核酮糖差向异构化（表异构化）为5-磷酸木酮糖。

⑤转酮醇反应：

转酮醇酶催化磷酸酮糖上的2C单位羟乙酰基转移到磷酸醛糖的C1上，形成3-磷酸甘油醛和7-磷酸景天庚酮糖

⑥转醛醇反应：

转醛醇酶催化7-磷酸景天庚酮糖上的二羟基丙酮基团转移给3-磷酸甘油醛生成4-磷酸赤藓糖和6-磷酸果糖

⑦转酮醇反应：

四碳糖和五碳糖经转酮醇酶作用转移二碳单位，形成三碳糖和六碳糖

⑧异构化反应：

磷酸果糖经异构化形成6-磷酸葡萄糖

88、磷酸戊糖途径是通过6-磷酸葡萄糖直接脱氢脱羧将糖氧化分解的，脱氢酶的辅酶为NADP，无ATP的产生与消耗，总反应：

6-P葡萄糖＋12NADP+＋7H2O　　　　　6CO2＋12NADPH＋12H+＋磷酸

89、意义：

①产生大量的NADPH，为细胞的各种