生物化学复习指南Word文档下载推荐.docx

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一个个体中既有一定关系却又不相同的蛋白质。

orthologues直系同源物：

具有相同功能的蛋白质

写出20中氨基酸的三字母和单字母缩写，哪些属于酸性，哪些属于碱性，哪些含羟基，哪些含硫元素。

（1）中性氨基酸：

1、glycine甘氨酸GlyG2、alanine丙氨酸AlaA

3、valine缬氨酸ValV4、leucine亮氨酸LeuL

5、isoleucine异亮氨酸IleI

（2）含羟基或巯基氨基酸

6、serine丝氨酸SerS7、threcnine苏氨酸ThrT

8、cysteine半胱氨酸CysC9、methionine甲硫氨酸MetM

（3）酸性氨基酸及其酰胺

10、aspartate天冬氨酸AspD11、glutamate谷氨酸GluE

12、ASPARAGINE天冬酰胺AsnN13、glutamine谷氨酰胺GlnQ

（4）碱性氨基酸

14、lysine赖氨酸LysK15、arginine精氨酸ArgR

16、histidine组氨酸HisH17、proline脯氨酸ProP

（5）芳香族氨基酸

18、phenylalenine苯丙氨酸PheP19、tyrosine酪氨酸TyrY

20、tryptophan色氨酸TrpW

氨基的化学反应:

◆与茚三酮（ninhydrin）的反应定量反应

◆与亚硝酸的反应VanSlyke定氮

◆与2,4-二硝基氟苯（FDNB）的反应测序

◆与甲醛的反应氨基滴定

◆与酰化基的反应氨基保护基

◆与二甲基氨基萘磺酰氯（DNS-Cl）的反应测序

◆与荧光胺的反应微量检测

◆与Edman试剂（苯异硫氰酸酯）反应测序

与茚三酮反应：

氨基酸脱羧脱氨被氧化，水合茚三酮被还原，氧化型和还原型的水合茚三酮与氨反应生成二酮茚-二酮茚胺的取代盐等蓝紫色化合物。

二甲基氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，Dansylchloride），目前用于蛋白质微量测序的主要试剂。

4-（N,N-二甲基氨基）偶氮苯-4‘-磺酸氯 

Dabsylchloride

1、什么是sanger反应

在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与2，4-二硝基氟苯作用，生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸。

2，4－二硝基氟苯被称为Sanger试剂。

在弱碱性（pH8~9）、暗处、室温或40℃条件下，氨基酸的α-氨基很容易与2,4-二硝基氟苯（缩写为FDNB或DNFB）反应，生成黄色的2,4-二硝基氨基酸（dinitrophenylaminoacid，简称DNP-氨基酸）。

多肽或蛋白质的N-末端氨基酸的α-氨基也能与FDNB反应，生成一种二硝基苯肽（DNP-肽）。

由于硝基苯与氨基结合牢固，不易被水解，因此当DNP-多肽被酸水解时，所有肽键均被水解，只有N-末端氨基酸仍连在DNP上，所以产物为黄色的DNP-氨基酸和其它氨基酸的混合液。

混合液中只有DNP-氨基酸溶于乙酸乙酯，所以可以用乙酸乙酯抽提并将抽提液进行色谱分析，再以标准的DNP-氨基酸作为对照鉴定出此氨基酸的种类。

因此2,4-二硝基氟苯法可用于鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸。

什么是Edman反应

在弱碱条件下Aa与异硫氰酸苯酯（PITC）反应生成苯乙内酰硫脲衍生物，生成的衍生物可通过层析法分离鉴定，Edman首先用此反应鉴定多肽的N-端AA。

从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。

N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

肽（peptide）

氨基酸之间通过肽键联结起来的化合物称为肽。

两个氨基酸形成的肽叫二肽，三个氨基酸形成的肽叫三肽……，十个氨基酸形成的肽叫十肽，一般将十肽以下称为寡肽（oligopeptide），以上者称多肽（polypeptide）或称多肽链。

氨基酸残基（aminoacidresidues）

肽链中的氨基酸在参加肽键形成时失去了1分子水，已经不是原来完整的分子，称为氨基酸残基。

Ø

命名及书写方式

1.一条肽链通常含有一个游离的-氨基端（N-末端）和一个游离的-羧基端（C-末端）。

2.规定肽链的氨基酸排列顺序从其N-末端开始，到C-末端终止。

常把N-末端氨基酸残基放在左边，C-末端氨基酸残基放在右边。

3.小分子肽一般按其氨基酸残基排列顺序命名，如：

Tyr-Gly-Gly-Phe-Met称为：

酪氨酰甘氨酰甘氨酰苯丙氨酰蛋氨酸（脑啡肽）。

它们在蛋白质测序过程中有何用途？

分析多肽链的N-末端和C-末端，多肽链端基氨基酸分为两类：

N-端氨基酸（amino-terminal）和C-端氨基酸（Carboxyl-terminal）。

在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是N-端氨基酸分析法。

N末端分析法（Sanger法；

Edman法；

DNS-Cl；

酶降解法），C末端分析法（肼解法；

酶降解法；

硼氢化锂法）。

2、如何测定蛋白质的序列？

1肽链的拆开和分离

●2测定蛋白质分子中多肽链的数目

●3二硫键的断裂

●4测定每条多肽链的氨基酸组成，并计算出氨基酸成分的分子比

●5N端、C端的测定

●6多肽链断裂

●7测定每个肽段的氨基酸顺序。

●8确定肽段在多肽链中的次序。

●9确定原多肽链中二硫键的位置。

亚基还原解离，N末端确定，氨基酸组成确定，两组以上酶解，Edman降解确定每一个小片段的序列，序列拼接，对角线电泳确定二硫键位置。

第3章蛋白质的空间结构

1、概念

肽键：

蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式。

肽平面：

肽键是一个共振杂化体，共振的后果是肽键具有部分双键性质，不能饶键轴自由旋转，主键肽基或成为刚性平面，称为肽平面。

ψ角，φ角：

绕C---N键轴旋转的二面角称为φ角，绕C---C键轴旋转的二面角称为ψ角。

超二级结构：

由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此互相作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。

结构域：

蛋白质的三级结构常可分为1个和数个球状区域，折叠的较为紧密，个行其功能，称为结构域。

2、简答

1、如何确定蛋白质的空间结构

（1）X射线衍射法

（2）1.紫外差光谱2.荧光和荧光偏振3.圆二色性4.核磁共振（NMR）

2、蛋白质的二级结构形式主要有哪几种，它们结构特点如何，主要由那种最用了驱动。

二级结构：

а—螺旋、β—折叠、β—转角、β-凸起、无规则卷曲

а—螺旋特点：

重复性结构，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋，肽平面维持刚性结构。

（螺距0.54nm3.6个残基，不可能有脯氨酸）

β—折叠特点：

重复性结构，有平行和反平行两种方式，多肽链充分伸展，构象稳定（反平行β桶“露面夹心结构”（即反平行β片））。

β—转角特点：

非重复性结构，其构象是由第二残基а—碳和第三残基а—碳的二面角所规定的。

（第一个残基上的酮基上氧与第四个残基氮上的氢形成氢键，脯氨酸和甘氨酸经常在此出现）

无规则卷曲特点：

非重复性结构，肽链主链的某些区域形成不规则的结构。

β-凸起特点：

是一种小片的非重复结构，能单独存在，但大多数经常作为反平行β折叠中的一种不规则情况存在β-凸起可认为是β折叠的一股肽链上额外插入了一个残基，造成凸起股产生微小弯曲。

β凸起可引起多肽链方向的改变，但改变的程度不如β-turn。

3、驱动蛋白质形成空间结构的作用力是什么？

氢键范德华力疏水键盐键（二硫键离子键）

疏水相互作用：

非极性侧链在极性溶剂中，为避开水彼此靠拢所产生的一种内聚力，其本质也是范德华力，主要存在蛋白质的内部结构中

4、四级结构的形成对蛋白质由何意义。

1.增强结构稳定性2.提高遗传经济性和效率а

3.使催化基团汇集在一起4.具有协同性和别构效应

5、蛋白质中超二级结构主要有哪几种？

答：

主要有：

аа、βаβ、ββ

аа：

这是一种а螺旋束，它经常是由两股平行或反平行排列的右手螺旋段互相缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。

βаβ:

它是由两段平行β折叠股和一段作为连接链的а螺旋组成，β股之间还有氢键相连。

ββ：

反平行β折叠片

6、什么是蛋白质变性与复性，蛋白变性后都能复性吗，细胞内有一些蛋白质可辅助其它蛋白质的折叠，它们是什么，如何起作用（分子伴侣，二硫键异构酶PDI，肽基脯氨酰顺反异构酶PPI）？

蛋白质变性：

天然蛋白质分子受到某些物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，蛋白质分子的构象发生了异常变化。

使其生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称为蛋白质变性。

蛋白质的复性：

当变性因素出去后，变性蛋白质又可重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性。

不是所有的蛋白质变性后都能复性，主要是因为所需条件复杂。

辅助折叠的有分子伴侣，二硫键异构酶PDI,PDI与蛋白质底物的多肽主链结合，并优先与含半胱氨酸残基的肽发生相互作用。

分子伴侣他们通过抑制新生肽链不恰当的聚集并排除与其他蛋白质不合理的结合，协助多肽的正确折叠。

肽基脯氨酸顺反异构酶是蛋白质三维构象形成的限速酶，在肽链合成需形成顺式构型时，可使多肽在各脯氨酸弯折处形成准确折叠。

第4章蛋白质功能

∙概念

氧饱和曲线

肌红蛋白的氧饱和曲线

BPG：

---2，3-二磷酸甘油酸

Hbs：

镰刀形细胞贫血症的红细胞之所以变性是因为不正常的血红蛋白引起的，这种蛋白称为HBs.

抗原:

能引起免疫反应的任何分子或病原体称为抗原（antigen）.

表位:

一个单独的抗体或T细胞受体只能结合抗原内的一个特定分子结构，称为它的抗原决定簇或表位

单克隆抗体:

有同一个B细胞克隆合成并分泌，是一种均一的抗体，识别同一个抗原决定簇

多克隆抗体：

是识别一个抗原的不同决定簇的多种抗体的混合物。

ELISA：

即酶联免疫吸附测定，它能快速筛查和定量一个抗原在样品中的存在。

Westernblot：

免疫印迹测定，对蛋白质样品进行凝胶电泳分离，然后凝胶板与硝酸纤维模板贴在一起，进行电泳转移，将凝胶上的蛋白条带转印到纤维模板上。

Fab:

两个单价的臀片段（Mr45000）

Fc:

释放基部片段（Mr50000）

HMC:

称为主要组织相容性复合体的膜蛋白结合

∙简答

∙以血红蛋白和肌红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系。

血红蛋白是一种寡聚蛋白，由α2β2组成的四聚体，每个亚基均有一个血红素，且有与氧结合的高亲和力，每个血红素都可以和一个氧分子结合，当四个亚基组成血红蛋白后其结合氧的能力就会随氧分压及其他因素的改变而改变，由于血红蛋白的分子构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧结合能力，另外血红蛋白分子上残基若发生变化，也会影响其功能的改变，如血红蛋白β链中的N-末端第六位上谷氨酸被缬氨酸取代，就会产生镰刀形细胞贫血症使细胞不能正常携带氧。

肌红蛋白其主要功能是储存氧，Mb是由一条肽链（153个氨基酸残基）和一个辅基血红素构成。

它由8个a-螺旋组成。

其三级结构折叠方式使辅基血红素对环境中氧浓度的改变非常敏感，当环境中氧分压高时，mb与氧结合能力极高，起到对氧的储存功能，当环境中氧分压低时，肌红蛋白与氧结合能力大大降低，对外释放氧气，为环境提供氧气，供机体所需。

∙血红蛋白是，每个亚基都有一个血红素辅基，和一个氧结合部位。

每一个亚基相当于一个肌红蛋白。

血红蛋白的四个亚基之间通过次级键结合在一起，其中unlike的亚基之间的结合紧密，在血红蛋白和氧结合的过程中，亚基之间的缔合会受到影响。

血红蛋白亚基之间可通过离子键相互作用，从而稳定其四级结构。

在与氧结合的过程中，亚基间的离子键发生变化。

未结合氧的T态，T态时，形成盐桥

∙与氧结合的R态，R态时，盐桥断裂

∙血红蛋白对氧的结合具有分子开关效应。

血红蛋白中各亚基之间存在协同效应。

∙胎儿与成人的血红蛋白和肌红蛋白有何不同?

人在不同的发育阶段血红蛋白亚基的种类是不同的。

至少有7种基因：

α、β、Aγ、Gγ、δ、ε、ζ（zita）

成人血红蛋白主要是HbA（HbA1）,其亚基组成为α2β2;

次要组分是HbA2，其亚基组成为α2δ2（约占总Hb的2%）胎儿血红蛋白简称HbF，亚基组成为α2γ2（Aγ和Gγ均存在于HbF中，其差别仅在于第136位上的Ala改变为Gly）。

HbF的γ链和β链很相似，也由146个氨基酸组成但是γ链中的H21（第143位）残基是Ser，而不是β链中的His。

这样就减少了BPG（2，3-二磷酸甘油酸）分子结合部位的正电荷，也即减低了对BPG的亲和力。

HbF对BPG的亲和力减低使得它对氧的亲和力增高。

因此独立循环系统的胎儿能有效地通过胎盘从母体的血循环中吸收氧。

BPG和血红蛋白的结结合位点远离氧结合位点。

胎儿通过脐带从母体中获得氧，所以胎儿的血红蛋白和氧的亲和力必须大于成年人。

a2r2,r亚基和PBG结合力下降。

PBG表面的负电荷和分子表面的正电荷相互作用。

R态，PBG不能和HB结合。

∙抗体分为哪几类，含量最多的是那种，它的结构特征是什么？

分为IgG,IgA,IgM,IgD和IgE

最主要的是IgG，它是由4条多肽链组成的，两条大的链称为重链或H链，两条小的链称为轻链或L链。

他们通过非共价键和二硫键连接成Mr150000的复合体。

IgG分子的两条重链在一端彼此相互作用，在另一端分别于轻链相互作用，形成Y形结构。

∙什么是分子病，举例说明一级结构和高级结构的关系。

由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。

蛋白质的一级结构决定其高级结构。

如：

镰刀型红细胞贫血症仅仅是因为在血红蛋白分子的4条肽链的574个氨基酸残基中只有两条β链中的两个谷氨酸残基分别为两个缬氨酸残基所代替而引起的严重的分子病。

又如核糖核酸酶含124个氨基酸残基，含4对二硫键，在尿素和还原剂β-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。

但去除尿素和β—巯基乙醇后，该有正确一级结构的肽链，可自动形成4对二硫键，盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。

∙参与肌肉收缩的两种主要蛋白是什么，如何实现肌肉的收缩。

一类是所谓发动机蛋白质也称分子发动机，这类蛋白质主要有肌球蛋白、动力蛋白和驱动蛋白。

另一类是作为分子发动机的基地或运动轨道的蛋白质，如微丝和微管他们是细胞骨架的重要成分。

发动机蛋白质是一类涉及移动或转运的机械化学酶，例如肌球蛋白实际上是一种ATP酶，酶的活性中心在它的头部，这类酶能把核苷三磷酸（一般是ATP）形式的化学能转变为收缩、游动一类的机械能。

ATP的水解驱动并控制蛋白质的构象变化，结果是一个分子（分子发动机）相对于另一个分子（微丝或微管）发生相对滑动或步行运动。

∙抗体是由那种类型细胞产生，为什么抗体的数目远大于人类基因的数目，对应于某一种抗原的抗体是如何产生的？

抗体是由淋巴细胞产生的，抗体具有特异性和多样性的特点。

特异性只抗体只能与引起它产生的相应抗原发生反应。

多样性指抗体可以喝成千上万的各种抗原（天然的和人工的）起反应。

所以抗体的数目要远大于人类基因数目。

少数抗原的抗原决定簇与B细胞表面的受体分子结合，从而直接刺激B细胞使之活化长大并迅速分裂。

多数抗原要先经过吞噬细胞无特异性的吞噬后，一些抗原分子穿过吞噬细胞的细胞膜而露到细胞表面，夹在吞噬细胞本身的组织相容性附合体分子的沟中。

T细胞中有一类助T细胞，不同的助T细胞表面带有不同的受体，能识别不同的抗原。

那些能识别吞噬细胞表面组织相容性抗原加上特异的抗原分子结合物的助T细胞，在遇到这些吞噬细胞后，就活化分裂而产生更多有同样特异性的助T细胞。

B细胞表面也带有组织相容性附合体，可和特异的抗原分子结合。

上述特异的助T细胞的作用是刺激已经和特异的抗原分子结合的B细胞，使之分裂分化。

这一B细胞依靠助T细胞和吞噬细胞而活化的步骤，比第一个不需要助T细胞参与的步骤作用更强大。

反应阶段：

指B细胞接受抗原刺激后，增殖分化形成效应B细胞和记忆细胞的过程。

所谓效应B细胞也称浆细胞，一般停留在各种淋巴结中，它们产生抗体的能力很强，每个效应B细胞每秒钟能产生2000个抗体，可以说是制造特种蛋白质的机器。

浆细胞的寿命很短，经过几天大量产生抗体以后就死去。

抗体离开浆细胞后，随血液淋巴流到全身各部，发挥消灭抗原的作用。

记忆细胞的特点是寿命长，对抗原十分敏感，能“记住”入侵的抗原。

如果有同样的抗原第二次入侵时，记忆细胞比没有记忆的B细胞更快地做出反应，很快分裂产生新的效应B细胞和新的记忆细胞。

第5章蛋白质分离与纯化

一、简答

1.简述离子交换层析、亲和层析、凝胶过滤、疏水层析分离的原理及样品洗脱方法？

（1）离子交换层析：

是一种用离子交换树脂作支持剂的层析方法。

洗脱方法：

蛋白质混合物的分离可以由改变溶液中的盐离子强度和pH来完成，对离子交换剂结合力最小的蛋白质首先从层析住中洗脱出来。

层析洗脱，可以采用保持洗脱液成分一直不变的方法，也可以采用改变洗脱的盐浓度或和pH的方式洗脱。

（2）亲和层析：

是把待纯化的某一蛋白质的特异配体通过适当的化学反应共价地连接到像琼脂糖凝胶一类的载体表面的功能基上。

当蛋白质混合物加到填有亲和介质的层析柱时，待纯化的某一蛋白质则被吸附在含配体的琼脂糖颗粒表面上而其他的蛋白质（称杂蛋白）则因对该配体无特意的结合部位而不被吸附，他们通过洗涤即可除去，被特异结合的蛋白质可用含游离的相应配体溶液把它从柱上洗脱下来。

（3）凝胶过滤：

当不同分子大小的蛋白质流经凝胶柱层析柱时，比凝胶珠孔径大的分子不能进入珠内网状结构，而被排阻在凝胶珠之外随着溶剂在凝胶珠之间的空隙向下移动并最先流出柱外；

比网孔小的分子不能同程度的自由出入凝胶珠内外，这样由于不同大小的分子所经的路径不同而得到的分离，大分子物质先被洗脱出来，小分子物质后被洗脱出来。

（4）疏水层析分离：

就是根据蛋白质表面的疏水性差别，在疏水作用层析中，不是暴露的疏水基团促进蛋白质与蛋白质之间的相互作用，而是连接在支持介质上的疏水基团与蛋白质表面上暴露的疏水基团结合。

由于疏水作用层析要求盐析化合物如硫酸铵的存在以促进蛋白质分子的疏水区域暴露。

为使吸附达到最大，可将蛋白质样品的pH调至等电点附近。

一旦蛋白质吸附于固定相，则可利用多种方式进行选择洗脱，包括使用逐渐降低离子强度或增加pH的洗脱液（增加蛋白质的亲水性），或使用对固定相的亲和力比对蛋白质更强的置换剂进行置换洗脱。

∙测定蛋白质分子量方法有哪些，列举3种？

渗透压法测定分子量；

沉降分析法测定分子量；

凝胶过滤法测定分子量

化学组成法，凝胶过滤法，SDS-PAGE法

1.SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳2.凝胶过滤3.质谱----质谱是目前最为精确的分子量测定方法。

首先将蛋白质变成高速带电离子流，然后蛋白离子在真空电场中运动，在重力作用下偏转，蛋白离子在电场中偏转的距离与其分子量成比例关系。

在质谱分析方法中，蛋白质分子的离子化是关键的技术。

∙什么是蛋白质组，研究蛋白组常用的方法是什么。

某一组合细胞表达的全部蛋白---蛋白质组

∙双向电泳

∙质谱

∙蛋白质芯片

∙酵母双杂交

∙常用的蛋白质沉淀方法有哪些（列三种）。

1.盐析法：

加入高浓度的中性盐（如[H4N]2SO4、Na2SO3、NaCl等），可有效破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的电荷，使蛋白质产生沉淀

2.金属盐沉淀法：

当溶液pH值高于等电点时，蛋白质颗粒带负电荷，它易与重金属离子（Hg2+、Pb2+、Cu2+、Ag+）结合成不溶性盐而沉淀

3.有机溶剂沉淀法：

可与水混合的有机溶剂，如酒精、甲醇、丙酮等，对水的亲和力很大，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，使蛋白质颗粒容易凝集而沉淀。

4.生物碱试剂和某些酸类沉淀法：

pH小于等电点时蛋白质带正电荷，易与带负电（酸根阴离子）的生物碱试剂（如苦味酸、钨酸、鞣酸）以及某些酸（如三氯醋酸、过氯酸、硝酸）生成不溶性盐而沉淀。

5.加热变性沉淀

∙列举三种测定蛋白质含量的方法。

1.凯氏定氮法2.双缩脲法3.Flin-酚试剂法4.紫外吸收法5.染料结合法6.胶体全测定法

第6章酶通论

∙名词、符号、结构

1.单纯酶：

是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶不含其他成分，它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。

如脲酶，蛋白酶，脂肪酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等水解酶。

2.复合酶：

双成分酶（结合酶）：

这类酶分子中除了蛋白质部分（酶蛋白）外还有非蛋白质成分（辅因子），两者结合成的复合物称作全酶。

全酶=酶蛋白+辅因子（辅酶、辅基、金属离子）

3.辅酶：

辅酶与酶蛋白结合较疏松（非共价键相连），可用透析或超滤方法除去，一种辅酶可为几种酶的辅酶。

4.辅基：

辅基与酶蛋白结合紧密（共价键相连），不易用透析或超滤方法除去，需经化学处理才能将其与酶蛋白分开，辅基一般为一种酶专有--

5.单体酶：

单体酶只有一条多肽链，这一类酶很少，一般为水解酶类，相对分子质量为13000～35000。

6.寡聚酶：

寡聚酶由几个甚至几十个亚基组成，亚基相同或不同，亚基间以非共价键结合，用4mol／L尿素溶液或其它方法可以把它们彼此分开。

寡聚酶的相对分子质量从35000到几百万。

例如磷酸化酶a和3-磷酸甘油醛脱氢酶等。

7.多酶复合体：

多酶复合体是由几个酶聚合（嵌合）而成的复合体。

一般由在系列反应中2~6个功能相关的酶组成，它有利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。

8.多酶体系：

在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体