第一章 蛋白质的结构与功能Word格式文档下载.docx

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12.蛋白质溶液的稳定因素是：

A.蛋白质溶液有分子扩散现象

B.蛋白质在溶液中有“布朗”运动

C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷

D.蛋白质溶液的粘度大

E.蛋白质分子带有电荷

13.蛋白质变性不包括：

A.氢键断裂B.肽键断裂

C.疏水键断裂D.盐键断裂

E.二硫键断裂

14.关于蛋白质等电点的叙述下列哪项是正确的?

A.在等电点处蛋白质分子所带净电荷为零

B.等电点时蛋白质变性沉淀

C.不同蛋白质的等电点相同

D.在等电点处蛋白质的稳定性增加

E.蛋白质的等电点与它所含的碱性氨基酸的数目无关

15.维持蛋白质分子二级结构的主要化学键是：

A.氢键B.二硫键C.疏水键

D.离子键E.磷酸二酯键

16.天然蛋白质中不存在的氨基酸是：

A.脯氨酸B.半胱氨酸C.蛋氨酸

D.丝氨酸E.瓜氨酸

17.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的PI为4.6；

5.0；

5.3；

6.7；

7.3。

电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的PH应该是

A.4.0B.5.0C.6.0

D.8.0E.7.0

18.下列关于蛋白质结构叙述中,不正确的是：

A.α-螺旋是二级结构的一种

B.无规卷曲是在一级结构基础上形成的

C.只有二、三级结构才能决定四级结构

D.一级结构决定二、三级结构

E.三级结构即具有空间构象

19.使蛋白质和酶分子显示巯基的氨基酸是：

A.赖氨酸B.半胱氨酸

C.胱氨酸D.蛋氨酸

E.谷氨酸

20.蛋白质多肽链具有的方向性是：

A.从5＇端到3＇端

B.从3＇端到5＇端

C.从N断到C端

D.从C端到N端

E.以上都不是

21.α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是：

A.4.8B.2.7C.3.6D.3.0E.2.5

22.组成蛋白质的基本单位是：

A.L-β氨基酸B.D-β氨基酸

C.D-α氨基酸D.L-α氨基酸

E.L,D-α氨基酸

23.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是：

A.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性

B.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基

C.亲水基团多聚集在三级结构的表面

D.三级结构的稳定性主要是次级键维系

E.天然蛋白质分子均具有这种结构

24.具有四级结构的蛋白质特征是：

A.分子中必定含有辅基

B.靠亚基的聚合和解聚改变生物学活性

C.依赖肽键维系四级结构的稳定性

D.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠、盘曲形成

E.每条多肽链都具有独立的生物学活性

25.关于蛋白质的四级结构正确的是：

A.亚基的种类、数目都不定

B.一定有种类相同、而数目不同的亚基数

C.一定有多个相同的亚基

D.一定有多个不同的亚基

E.一定有种类不同、而数目相同的亚基数

26.下列正确描述血红蛋白（Hb）概念是：

A.是含有铁卟啉的单亚基球蛋白

B.血红蛋白氧解离曲线为S型

C.1个血红蛋白可与1个氧分子可逆结

合

D.血红蛋白的功能与肌红蛋白相同

E.血红蛋白不属于变构蛋白

27.在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是：

A.清蛋白B.纤维蛋白原

C.γ-球蛋白D.α1-球蛋白

E.β-球蛋白

28.有一蛋白质水解产物在PH＝6用阳离子交换剂层析时,第一个被洗脱下来的氨基酸是：

A.Val（pI5.96）B.Asp（pI2.77）

C.Lys（pI9.74）D.Tyr（pI5.66）

E.Arg（pI10.76）

29.以下属于分子伴侣的是：

A.胶原蛋白

B.细胞色素C

C.RNaseA

D.热休克蛋白（heatshockprotein）

E.谷胱甘肽（GSH）

30.蛋白质沉淀、变性和凝固的关系,下面叙述正确的是：

A.变性蛋白不一定失去活性

B.变性蛋白一定要凝固

C.蛋白质沉淀后必然变性

D.变性蛋白一定沉淀

E.蛋白质凝固后一定变性

31.一个含有葡萄糖、N-乙酰谷氨酸、天冬氨酸、精氨酸和丙氨酸的溶液,在PH＝6条件下通过阴离子交换树脂,被保留最多的是：

A.精氨酸B.天冬氨酸C.丙氨酸

D.葡萄糖E.亮氨酸

32.向卵清蛋白溶液中加入0.1NNaOH使溶液呈碱性,并加热至沸后立即冷却,此时

A.蛋白质变性沉出

B.蛋白质水解为混合氨基酸

C.蛋白质变性,但不沉出

D.蛋白质沉淀但不变性

E.蛋白质变性,冷却又复性

33.利用分子筛原理来分离蛋白质的技术是：

A.阴离子交换层析

B.阳离子交换层析

C.凝胶过滤

D.亲和层析

E.透析

34.关于蛋白质变构,下列哪种叙述是错误的?

A.氧对血红蛋白的作用属于正协同效应

B.氧对血红蛋白的作用属于负协同效应

C.氧与血红蛋白结合呈S型曲线

D.蛋白质变构效应是生物体内重要的代谢调节方式之一

E.氧是血红蛋白的变构剂

35.下列哪一条肽链不能形成螺旋?

A.Ala-Ile-Asn-Met-Val-GlnB.Tyr-Trp-Val-Glu-Ala-Asn

C.Asn-Pro-Ala-Met-Tyr-AlaD.His-Trp-Cys-Met-Gly-Ala

E.Met-lys-trp-his-phe-Ala

36.蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是：

A.靠盐键维持稳定

B.肽键平面充分伸展

C.多为左手螺旋

D.螺旋方向与长轴垂直

37.多肽链中主链骨架的组成是：

A.－CHNOCHNOCHNO－

B.－CαONHαCONHCαONH－

C.－NCCNNCCNNCCN－

D.－CNHOCNHOCNHO－

E.－CNOHCNOHCNOH－

38.下面哪种方法沉淀出来的蛋白质具有生物学活性？

A.重金属盐B.盐析C.苦味酸

D.常温下有机溶剂E.强酸强碱

39.以下有关结构域的叙述正确的是:

A.结构域即亚基

B.通常在较小蛋白质分子中存在

C.与蛋白质分子整体以次极键相连结

D.与蛋白质分子整体以共价键相连结

40.可用于测定多肽N端氨基酸的试剂有:

A.甲酸B.溴化氰C.丹磺酰氯

D.β巯基乙醇E.羟胺

四、名词解释

1.肽单元（peptideunit）

2.蛋白质变性作用（denaturationofprotein）

3.蛋白质等电点（isoeletricpointofprotein）

4.肽键（peptidebond）

5.分子伴侣（molecularchaperon）

6.模序（motif）

7.变构效应（allostericeffect）

8.协同效应（cooperativeeffect）

9.结构域（domain）

10.蛋白质的一级结构（primarystructure）

11.蛋白质的三级结构（tertiarystructure）

12.蛋白质沉淀

13.透析（dialysis）

14.α-螺旋

15.亚基（subunit）

五、问答题：

1.酸性氨基酸和碱性氨基酸各包括什么?

2.哪些氨基酸属于必需氨基酸?

3.使蛋白质变性的因素有哪些?

变性后性质有哪些改变?

4.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构,维系各级结构的键或力是什么?

5.写出四种有甘氨酸参与合成的不同类型的生物活性物质,并分别说明他们的主要作用?

6.简述分子伴侣在蛋白质分子折叠中的作用?

7.举例说明蛋白质的结构与功能的关系?

8.列举分离纯化蛋白质的主要方法,并扼要说明其原理?

9.有哪些方法可用于蛋白质或多肽链的N末端分析或C末端分析?

10.沉淀蛋白质的方法有哪些?

各有何特点?

1.B2.B3.C4.B5.A6.A7.C8.A9.B10.D

11.B12.C13.B14.A15.A16.E17.E18.C19.B20.C

21.C22.D23.A24.B25.A26.B27.A28.B29.D30.E

31.B32.C33.C34.B35.C36.D37.B38.B39.C40.C

1.在多肽分子中肽键的6个原子（Cα1,C,O,N,H,Cα2）位于同一平面,被称为肽单元（肽键平面）。

2.在某些理化因素的作用下,使蛋白质的空间结构受到破坏但不包括肽键的断裂,从而引起蛋白质理化性质的改变及生物学活性的丧失,这种作用称为蛋白质的变性作用。

3.当蛋白质溶液处于某一PH值时,其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子,净电荷为零,此时该溶液的PH值称为该蛋白质的等电点。

4.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子的水,所形成的酰胺键称为肽键。

5.是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子,是一类帮助多肽链正确折叠的蛋白质.它可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此重复进行可以防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠。

分子伴侣对于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。

6.在蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并具有相应的功能,被称为模序。

7.蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。

具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白,常有四级结构。

以血红蛋白为例,一分子O2与一个血红素辅基结合,引起亚基构象变化,进而引起相邻亚基构象变化,更易与O2结合。

8.是指蛋白质中的一个亚基与其配体结合后,能影响该蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。

如果是促进作用则称为正协同效应；

反之,则称为负协同效应。

9.分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠的较为紧密,各行其功能,称为结构域。

10.蛋白质分子中氨基酸的组成和排列顺序。

11.是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。

12.分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚,并从溶液中析出的现象。

13.利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法称为透析。

14.多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升,每3.6个氨基酸残基盘绕一周,形成的右手螺旋,称为α-螺旋。

15.在具有四级结构的蛋白质分子中,其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基,亚基和亚基之间以非共价键相连接。

五、问答题

1.酸性氨基酸包括天冬氨酸和谷氨酸。

碱性氨基酸包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。

2.苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸。

3.引起变性的因素有:

物理因素如高温、紫外线、X-射线、超声波、剧烈振荡等；

化学因素如强酸、强碱、尿素、去污剂、重金属、浓酒精等。

变性后：

⑴生物学活性丧失；

⑵溶解度下降；

⑶粘度增加；

⑷易被蛋白酶水解。

4.多肽链中氨基酸残基的组成和排列顺序称为蛋白质的一级结构,连接一级结构的键是肽键。

蛋白质的二级结构是指蛋白质主链原子的局部空间结构,并不涉及氨基酸残基侧链构象,二级结构的种类有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

氢键是维系二级结构最主要的键。

三级结构是指多肽链主链和侧链原子的空间排布。

次级键维持其稳定,最主要的键是疏水键。

四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链之间缔合在一起的结构。

其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基,一般具有四级结构的蛋白质才有生物学活性。

维持其稳定的是次级键,如氢键、盐键、疏水键、范德华力等。

5.①Gly参与合成谷胱甘肽（GSH）。

GSH的活性基团是半胱氨酸巯基（-SH）GSH在体内的重要功能之一是保护某些蛋白质或酶分子中的-SH不被氧化,从而维持各自的生物学功能。

②甘氨酸、丝氨酸、组氨酸、色氨酸都可提供“一碳基团”。

“一碳基团”的主要生理功能是作为合成嘌呤和嘧啶的原料。

③Gly和琥珀酰CoA及Fe2＋合成血红素,而血红素是血红蛋白和肌红蛋白的辅基,在氧的运输和贮存中发挥极其重要的作用。

④Gly可以和游离型胆汁酸（胆酸、鹅脱氧胆酸）结合,形成结合型胆汁酸－甘氨胆酸和甘氨鹅脱氧胆酸。

胆汁酸是界面活性物质,他们在脂肪的消化和吸收中起重要作用。

另外,甘氨酸和其他氨基酸都是蛋白质、肽类合成的原料。

蛋白质、肽具重要的生理功能。

尤其是结构蛋白胶原中,甘氨酸含量特别多。

6.分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。

它可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合,随后松开,如此重复进行,可防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠。

分子伴侣在蛋白质二硫键的正确配对中也起重要作用。

7.一级结构是空间结构和功能的基础。

一级结构相似其功能也相似,例如不同哺乳动物的胰岛素一级结构相似,仅有个别氨基酸差异,故他们都具有胰岛素的生物学功能；

一级结构不同,其功能也不同；

一级结构发生改变,则蛋白质功能也发生改变,例如血红蛋白由2条α链和2条β链组成,正常人β链的第6位谷氨酸换成了缬氨酸,就导致分子病-镰刀状红细胞贫血的发生,患者红细胞带氧能力下降,易溶血。

空间结构与功能的关系也很密切,空间结构改变,其理化性质与生物学活性也改变。

如核糖核酸酶变性或复性时,随之空间结构破坏或恢复,生理功能也丧失或恢复。

变构效应也说明空间结构改变,功能改变。

8.蛋白质分离纯化的方法主要有:

盐析、透析、凝胶过滤（分子筛）、电泳、离子交换层析（色谱）、超速离心等方法。

各自原理:

盐析主要是利用不同蛋白质在不同浓度的中性盐溶液中的溶解度不同,向蛋白质溶液加入中性盐,破坏水化膜和电荷两个稳定因素,使蛋白质沉淀。

透析和凝胶过滤均根据分子大小不同而设计的。

透析是利用仅有小分子化合物能通透半透膜,使大分子蛋白质与小分子化合物分离,达到除盐目的。

凝胶过滤柱内填充带小孔的葡聚糖颗粒,样品中小分子蛋白质进入颗粒,而大分子蛋白质则不能进入,由于二者路径长短不同,故大分子先于小分子流出柱,可将蛋白质按分子量大小不同而分离。

蛋白质是两性电解质,在不同PH溶液中所带电荷种类和数量不同,故在电场中向相反的电极方向泳动,电泳的速度取决于场强、蛋白质所带电荷数量和其分子大小与形状。

如在层析柱内,带电荷蛋白质可与带相反电荷的离子交换树脂相结合,然后用盐溶液洗脱,随着盐浓度增加,带电荷少与多的蛋白质先后被洗脱出来,分部收集洗脱液,达到分离蛋白质的目的。

根据不同蛋白质的密度与形态区别,可用超速离心法,使其在不同离心力作用下沉降,达到分离目的。

9.多肽链的N末端和C末端分析,均可用化学法和酶法。

N末端分析可用2,4-二硝基氟苯法、二甲基氨基萘磺酰氯法、丹伯磺酰氯法（Dabsyl-CL）和Edman降解法,以及氨基肽酶法。

C末端分析可用肼解法和羧基肽酶法。

10.沉淀蛋白质的主要方法有:

盐析、有机溶剂、某些酸类、重金属盐、加热凝固。

上述方法的特点:

中性盐破坏蛋白质的水化膜和电荷,采用不同浓度盐可将不同蛋白质分段析出,盐析得到的蛋白质具有生物学活性。

有机溶剂可破坏蛋白质的水化膜使其沉淀,常温下操作,蛋白质无活性,低温下操作,则有活性。

某些酸类如钨酸、三氯醋酸等的酸根与带正电荷的蛋白质结合而沉淀,前提是溶液的pH值小于PI。

该法得到的蛋白质无活性。

与酸类相反,重金属离子pb2＋等可与带负电荷的蛋白质结合而沉淀,故要求溶液pH大于PI。

该法得到的蛋白质也无活性。

在等电点时加热蛋白质可形成凝块沉淀。

该法得到的是变性蛋白质。

第三章酶

测试题

1.酶的活性中心是指

A.结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位

B.结合底物并催化其转变为产物的部位

C.结合别构剂并调节酶活性的部位

D.结合激动剂使酶活性增高的部位

E.酶的活性中心由催化基团和辅酶组成

2.酶作为一种生物催化剂,具有下列哪种能量效应

A.降低反应活化能

B.增加反应活化能

C.增加产物的能量水平

D.降低反应物的能量水平

E.降低反应的自由能变化

3.酶促反应中,决定反应专一性的是:

A.酶蛋白B.辅酶或辅基

C.底物D.金属离子

E.变构剂

4.酶加速化学反应的根本原因是:

A.降低底物的自由能

B.降低反应的自由能变化

C.降低反应的活化能

D.降低产物的自由能

E.生物体内有良好的调节系统

5.竞争性抑制剂对酶促反应的影响具有下列的哪些特性:

A.Km↓,Vm↑B.Km不变,Vm↑

C.Km↑,Vm↑D.Vm↓,Km↓

E.Vm不变,Km↑

6.Km值与底物亲合力大小关系是:

A.Km值越小,亲合力越大

B.Km值越大,亲合力越大

C.Km值的大小与亲合力无关

D.Km值越小,亲合力越小

E.1/Km越小,亲合力越大

7.酶的辅酶是

A.与酶蛋白结合紧密的金属离子

B.分子结构中不含维生素的小分子有机化合物

C.在催化反应中不与酶的活性中心结合

D.在反应中作为底物传递质子,电子或其它基团

E.与酶蛋白共价结合成多酶体系

8.关于同工酶

A.它们催化相同的化学反应

B.它们的分子结构相同

C.它们的理化性质相同

D.它们催化不同的化学反应

E.它们的差别是翻译后化学修饰不同的结果

9.有关酶与温度的关系,错误的叙述是

A.最适温度不是酶的特性常数

B.酶是蛋白质,即使反应的时间很短也不能提高反应温度

C.酶制剂应在低温下保存

D.酶的最适温度与反应时间有关

E.从生物组织中提取酶时应在低温下操作

10.磺胺类药物的类似物是:

A.四氢叶酸B.二氢叶酸

C.对氨基苯甲酸D.叶酸

E.嘧啶

11.酶原所以没有活性是因为:

A.酶蛋白肽链合成不完全

B.活性中心未形成或未暴露

C.酶原是普通的蛋白质

D.缺乏辅酶或辅基

E.是已经变性的蛋白质

12.琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂是:

A.苹果酸B.丙酮酸C.延胡索酸

D.柠檬酸E.丙二酸

13.使酶原激活的主要途径是:

A.化学修饰B.亚基的聚合与解离

C.别构激活D.翻译后加工

E.水解一个或几个特定的肽键

14.哺乳动物有几种乳酸脱氢酶同工酶?

A.2种B.3种C.4种D.5种E.6种

15.解释酶专一性的较合理的学说是：

A.锁-钥学说B.化学渗透学说

C.化学偶联学说D.诱导契合学说

E.中间产物学说

16.关于Km值的叙述，下列哪项是正确的？

A.是当速度为最大反应速度一半时的底物浓度

B.是当速度为最大反应速度一半时的酶浓度

C.是指酶—底物复合物的解离常数

D.与底物的种类无关

E.与温度无关

17.有关酶的叙述哪项是正确的

A.酶的本质是蛋白质，因此蛋白质都有催化活性

B.体内具有催化作用的物质都是核酸

C.酶是由活细胞内产生的具有催化作用的蛋白质

D.酶能改变反应的平衡常数

E.酶只能在体内起催化作用

18.全酶的叙述正确的是

A.全酶是酶与底物的复合物

B.酶与抑制剂的复合物

C.酶与辅助因子的复合物

D酶的无活性前体

E酶与变构剂的复合物

19.作为辅助因子的金属离子不起作用的是

A.作为活性中心的必需基团，参与催化反应

B.作为抑制剂，使酶促反应速度减慢

C.作为连接酶与底物的桥梁，便于酶发挥作用

D.稳定酶的空间结构所必需

E.中和阴离子，减少静电斥力

20.影响酶促反应速度的因素不包括

A.底物浓度B.酶的浓度

C.产物浓度D.温度和PH值

E.激活剂和抑制剂

21.酶的特征性常数是以下哪项

A.VmaxB.最适PHC.最适温度

D.TmE.Km

22.某一酶促反应的初速度为最大反应速度的60%时，Km等于

A.[S]B.1/2[S]C.1/3[S]

D.1/4[S]E.2/3[S]

23.关于温度对酶促反应速度的影响，哪项叙述是错误的

A.温度高于50—60℃，酶开始变性失活

B.温度对酶促反应速度是双重影响

C.高温可灭菌

D.低温使酶变性失活

E.低温可保存菌种

24.有关PH对酶促反应速度的影响错误的

是

A.PH改变可影响酶的解离状态

B.PH改变可影响底物的解离状态

C.PH改变可影响酶与底物的结合

D.酶促反应速度最高时的PH为最适PH

E.最适PH是酶的特征性常数

25.同工酶正确的是

A.催化功能不同，理化和免疫学性质相同

B.催化功能和理化性质相同

C.同一种属一种酶的同工酶Km值不同

D.同工酶无器官特异性

E.同工酶是有相同基因编码的多肽链

26.关于酶原及其激活，正确叙述是

A.酶原无活性是因为酶蛋白肽链合成不完全

B.酶原无活性是因为缺乏辅酶和辅基

C.体内的酶在初分泌是都是以酶原形式存在

D.酶原激活过程是酶活性中心形成与暴露的过程

E.所有酶原都有自身激活功能

27.对可逆性抑制剂的描述，正确的是

A.使酶变性的抑制剂

B.抑制剂与酶共价结合

C.抑制剂与酶非共价结合

D.抑制剂与酶共价结合后用透析等物理方法不能解除抑制

E.抑制剂与酶的变构基团结合，使酶的活性降低

28.酶分子中能使底物转变成产物的基团是

A.调节基团B.结合基团

C.催化基团D.亲水基团

E.酸性基团

29.己糖激酶以葡萄糖为底物时，Km=1/2[S],其反应速度（V）是Vm的

A.67%B.50%C.9%D.33%E.15%

30.以下关于非竞争性抑制作用正确描述的是

A.抑制剂与底物结构均相似

B.抑制剂与酶的活性中心结合

C.增加底物浓度可使抑制逆转

D.Km不变，Vm降低

E.Km降低，Vm降低

31.关于反竞争性抑制作