生物化学习题 2Word格式文档下载.docx
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7.核磁共振可以研究溶液中的蛋白质三维结构，并能提供有关的动态信息。
8.在水溶液中，蛋白质折叠形成疏水核心，会使水的熵增加。
9.球蛋白的三维折叠多采取亲水侧基在外，疏水侧基藏于分子内部的结构模式。
10.胶原蛋白的原胶原分子是3股右手螺旋扭曲成的左手螺旋。
11.血红蛋白与氧的结合能力随pH降低而增高。
12.胎儿血红蛋白与2，3-二磷酸甘油（2,3DPG）的结合力较弱。
13.测定别构酶的相对分子质量可以用SDS-PAGE。
14.用凝胶过滤分离蛋白质，小分子蛋白由于所受的阻力小首先被洗脱出来。
15.若蛋白质与阴离子交换剂结合较牢，可用增加NaCI浓度或降低pH的方法将其从层析柱洗脱出来。
四、名词解释1.兼性离子（zwitterion）；
2.等电点（isoelectricpoint,pI）；
3.构象（conformation）；
4.盐溶与盐析（saltinginandsaltingout）；
降解法；
6.超二级结构（super-secondarystructure）；
7.结构域（domain）；
8.蛋白质的三级结构；
效应（Bohreffect）；
10.蛋白质的变性作用五、分析和计算题1.试述蛋白质二级结构的三种基本类型。
2.在下述pH条件下，下列蛋白质在电场中向哪个方向移动人血清蛋白（pI=）：
，；
血红蛋白（pI=）：
，。
3.简述蛋白质溶液的稳定因素以及实验室沉淀蛋白质的常用方法。
4.已知牛血清白蛋白含色氨酸%（按质量计），色氨酸相对分子质量为204。
（1）计算牛血清白蛋白的最低相对分子质量
（2）用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为7万，问牛血清白蛋白分子中含几个色氨酸残基5.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。
6.蛋白质变性后，其性质有哪些变化7.在体外，用下列方法处理，对血红蛋白与氧的亲和力有何影响
（1）pH值从增加到；
（2）CO2分压从1000Pa增加到4000Pa；
（3）O2分压从6000Pa下降到2000Pa；
（4）2,3-二磷酸甘油酸的浓度从810-4mol/L下降到210-4mol/L；
（5）22解聚成单个亚基。
8.胎儿血红蛋白（HbF）在相当于成年人血红蛋白（HbA）链143残基位置含有Ser，而成年人链的这个位置是具阳离子的His残基。
残基143面向亚基之间的中央空隙。
（1）为什么2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）同脱氧HbA的结合比同脱氧HbF更牢固
（2）HbF对2,3-BPG低亲和力如何影响到HbF对氧的亲和力这种差别对于氧从母体血液向胎儿血液的运输有何意义。
9.凝胶过滤和SDS-PAGE均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白质分子越小，迁移速度越快参考答案一、填空题1.甲硫氨酸，丝氨酸，脯氨酸，甘氨酸2.两性，负，正3.4.5.苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，色氨酸6.16%，7.肽，排列顺序8.螺旋轴，1009.氢键10.长，大11.血红素，增加，正协同效应，下降，Bohr效应12.水化层，双电层13.疏水，亲水14.破坏，不变，下降，丧失15.赖氨酸，精氨酸二、选择题1.（D）2.（A）3.（C）4.（D）5.（D）6.（C）7.（D）8.（D）9.（C）10.（D）11.（D）12.（C）13.（C）14.（A）15.（C）16.（A）17.（C）18.（D）19.（B）20.（D）三、判断题1.对。
2.错。
不能用酸碱滴定法直接进行滴定，只能用甲醛滴定法滴定氨基。
3.错。
当溶液的pH小于某蛋白质的pI时，该蛋白质带净正电荷，向阴极移动。
4.错。
溴化氰断裂甲硫氨酸的羧基参与形成的肽键。
5.错。
-螺旋每个氨基酸绕一圈，但螺旋一端的4个-NH和另一端的4个-C=0不参与形成氢键。
6.对。
7.对。
8.对。
9.对。
10.错。
原胶原分子是由3股左手螺旋扭曲成的右手螺旋。
11.错。
随着pH的降低，血红蛋白与氧的结合力降低，这有利于血红蛋白在CO2含量较高的组织释放氧。
12.对。
13.错。
别构酶一般由多个亚基构成，SDS-PAGE只能测定亚基的相对分子质量。
14.错。
用凝胶过滤法分离蛋白质时，相对分子质量大的蛋白质先流出层析柱。
15.对。
四、名词解释1氨基酸、蛋白质等分子在某一pH水溶液中，酸性基团脱去质子带负电荷，碱性基团结合质子带正电荷，这种既带负电荷，又带正电荷的离子称兼性离子或两性离子。
2.调节两性离子溶液的pH，使该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极、也不向负极移动，此时，溶液的pH称该两性离子的等电点（pI）。
不同结构的两性离子有不同的pI值。
3.具有相同构型的分子在空间里可能的多种形态，构象形态间的改变不涉及共价键的破裂。
一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但在生理条件下，只有一种或很少几种在能量上是有利的。
4.低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。
盐溶作用是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电层使蛋白质分子彼此排斥，因而溶解度增高。
当离子强度增加到足够高时，蛋白质从溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析。
盐析作用是由于大量中性盐的加入使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转变为盐离子的结合水。
5.为肽链氨基酸测序的方法。
苯异硫氰酸酯与肽段N-末端的游离-氨基作用，生成苯异硫氰酸酯衍生物，并从肽链上脱落下来，用层析的方法可鉴定为何种氨基酸衍生物。
残留的肽链可继续与苯异硫氰酸酯作用，逐个鉴定出氨基酸的排列顺序。
6.在蛋白质中，若干相邻的二级结构单元组合在一起，形成有规则、在空间上能辩认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。
常见的超二级结构有，-发夹，-曲折等。
7.在二级或超二级结构基础上进一步盘旋、折叠，形成较为紧密的球状实体，称为结构域。
8.在二级结构、超二级结构或结构域（对分子较大，由多个结构域的蛋白质而言）基础上形成的完整空间结构，一个三级结构单位通常由一条肽链组成，但也有一些三级结构单位是由二硫键连接的多条肽链组成的，如胰岛素就是由两条肽链折叠成的1个三级结构单位。
+和CO2浓度增加，会降低氧和血红蛋白的亲和力，使得血红蛋白的氧合曲线向右移动，提高了O2从血红蛋白的释放量，这种作用称作Bohy效应。
10.天然蛋白质因受物理或化学因素影响，其空间结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称变性作用。
五、分析、计算题1.
（1）-螺旋：
多肽主链围绕一中心轴形成的右手螺旋，个氨基酸残基上升一圈，螺距；
一个氨基酸残基的羰基氧与其后第四个氨基酸残基的亚氨基形成氢键，氢键与螺旋轴基本平行，氢键封闭的原子为13个，称作。
（2）-折叠：
两条或以上几乎完全伸展的多肽链平行或反平行排列而成，各肽键平面之间折叠成锯齿状，侧链R基团交错位于锯齿状结构的上下方；
靠肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键维系。
（3）-转角：
在球状蛋白质分子中，多肽主链常常会出现180o回折，回折部分成为转角，在转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H形成氢键，使转角成为比较稳定的结构。
2.人血清蛋白的pI=，在的电场中带负电荷，向阳极移动；
在的电场中带正电荷，向负极移动。
血红蛋白的pI=，在不带净电荷，在电场中不移动；
在时带负电荷，向阳极移动。
3.维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：
（1）水化膜：
蛋白质颗粒表面的亲水基团吸引水分子，使表面形成水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的聚集，防止蛋白质沉淀。
（2）同种电荷：
在pHpI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。
同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集而发生沉淀。
常用的沉淀蛋白质方法有：
（1）盐析法：
在蛋白质溶液中加入大量的硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐，去除蛋白质的水化膜，中和蛋白质表面的电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。
用不同浓度的盐可以沉淀不同的蛋白质，称分段盐析。
（2）有机溶剂沉淀法：
使用丙酮沉淀时，必须在04低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液的体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性。
除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。
此外，还可用重金属盐、某些有机酸等方法将样品中的蛋白质变性沉淀。
4.
（1）设最低相对分子质量为X，根据题意可列出：
或
（2）用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为SDS-PAGE的两倍，说明该蛋白质含有2个色氨酸残基，若色氨酸百分含量的测定值准确，则牛血清蛋白较准确的相对分子质量为35172703445.
（1）能提高蛋白质的稳定性。
亚基结合可以减少蛋白质的表面积/体积比，使蛋白质的稳定性增高。
（2）提高遗传物质的经济性和有效性。
编码一个能装配成同聚体的单位所需的基因长度比编码一个与同聚体相同相对分子质量的超长肽链所需的基因长度要小得多。
（3）形成功能部位。
不少寡聚蛋白的单体相互聚集可以形成新的功能部位。
（4）形成协同效应。
寡聚蛋白与配体相互作用时，有可能形成类似血红蛋白或别构酶那样的协同效应，使其功能更加完善。
有些寡聚蛋白的不同亚基可以执行不同的功能，如一些酶的亚基可分为催化亚基和调节亚基。
6.蛋白质变性后，氢键等次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有秩序的紧密结构变为无秩序的松散伸展状结构。
即二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但一级结构没有破坏。
变性后，蛋白质的溶解度降低，是由于高级结构受到破坏，使分子表面结构发生变化，亲水基团相对减少，容易引起分子间相互碰撞发生聚集沉淀，蛋白质的生物学功能丧失，由于一些化学键的外露，使蛋白质的分解更加容易。
7.
（1）pH值增加，Hb与氧的亲和力增加。
（2）CO2分压增加，Hb与氧的亲和力下降。
（3）O2分压下降，Hb与氧的亲和力下降。
（4）2,3-BPG浓度下降，Hb与氧的亲和力增加。
（5）22解聚成单个亚基，Hb与氧的亲和力增加。
8.
（1）由于2,3-BPG是与脱氧HbA中心空隙带正电荷的侧链结合，而脱氧HbF缺少带正电荷的侧链（链143位的His残基），因此2,3-BPG同脱氧HbA的结合比同脱氧HbF的结合更紧。
（2）2,3-BPG稳定血红蛋白的脱氧形式，降低血红蛋白的氧饱和度。
由于HbF与2,3-BPG亲和力比HbA低，HbF受血液中2,3-BPG影响小，因此HbF在任何氧分压下对氧的亲和力都比HbA大。
亲和力的这种差别允许氧从母亲血向胎儿有效转移。
9.凝胶过滤时，凝胶颗粒排阻Mr较大的蛋白质，仅允许Mr较小的蛋白质进入颗粒内部，所以Mr较大的蛋白质只能在凝胶颗粒之间的空隙中通过，可以先从层析柱中洗脱出来，而Mr小的蛋白质后从层析柱中洗脱出来。
SDS-PAGE分离蛋白质时，所有的蛋白质均要从凝胶的网孔中穿过，蛋白质的相对分子质量越小，受到的阻力也越小，移动速度就越快。
第2部分酶和辅酶一、填空题1.酶催化反应的实质在于降低反应的_，使底物分子在较低的能量状态下达到_态，从而使反应速度_。
2.对于符合米氏方程的酶，v-S曲线的双倒数作图得到的直线，在横轴的截距为_，纵轴上的截距为_。
3.若同一种酶有n个底物就有_个Km值，其中Km值最_的底物，一般为该酶的最适底物。
4.当底物浓度等于时，反应速率与最大反应速率的比值是_。
5.别构酶除活性中心外还有_。
当以v对S作图时，它表现出_型曲线，而不是典型的米氏酶所具有的_曲线。
6.蛋白质磷酸化时，需要_酶，而蛋白质去磷酸化需要_酶。
抑制剂不改变酶促反应Vmax，_抑制剂不改变酶促反应Km。
8.含有腺苷酸的辅酶主要有、和。
9.维生素A缺乏可引起症；
儿童缺乏维生素D引起；
成人缺乏维生素D引起；
维生素C缺乏引起；
维生素PP缺乏引起；
脚气病是由于缺乏引起的；
口角炎是由于缺乏引起的；
维生素B12缺乏引起；
叶酸缺乏引起。
10.维生素B1的活性形式是，维生素B2的活性形式是和。
维生素PP可形成和两种辅酶。
维生素B6是以和形式作为转氨酶的辅酶。
叶酸的活性形式是。
生物素在体内是的辅酶。
泛酸的活性形式有和。
二、选择题（在备选答案中选出1个正确答案）1.酶催化作用对能量的影响在于A增加产物能量水平B降低活化能C降低反应物能量水平D降低反应的自由能2.米氏方程在推导过程中引入了哪项假设A.酶浓度为底物浓度一半B.由于酶浓度很大，所以E基本不变C.由于P0，所以不考虑反应E+PES的存在D.忽略反应ESE+S的存在3.酶原激活的实质是A.激活剂与酶结合使酶激活B.酶蛋白的变构效应C.酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心D.酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变4.乳酸脱氢酶是一个由两种不同的亚基组成的四聚体。
假定这些亚基随机结合成四聚体，这种酶有多少种同工酶A.六种B.三种C.四种D.五种5.同工酶的特点是A.催化相同的反应，但分子结构和理化性质不同的一类酶B.催化相同反应，分子组成相同，但辅酶不同的一类酶C.催化同一底物起不同反应的酶的总称D.催化作用，分子组成及理化性质相同，但组织分布不同的酶6.酶的比活力是指A.以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力B.每毫克蛋白的酶活力单位数C.任何纯酶的活力与其粗酶的活力比D.一种酶与另一种酶的活力比7.下列哪一项叙述是正确的A.所有的辅酶都是维生素B.所有的水溶性维生素都可作为辅酶或辅酶的前体C.所有的辅酶都含有维生素D.前列腺素是由脂溶性维生素衍生而来三、判断题1.当SKm时，v趋向于Vmax，此时只有通过增加E来增加v。
2.酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。
3.在酶的催化反应中，组氨酸残基的咪唑基既可以起碱化作用，也可以起酸化作用。
4.别构酶的速度-底物关系曲线均呈S形曲线。
5.测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。
6.酶的过渡态底物类似物与底物类似物相比较，是更有效的竞争性抑制剂。
7.维生素对人体有益，所以摄入的越多越好。
8.摄入的维生素C越多，在体内储存的维生素C就越多。
9.能催化蛋白质磷酸化反应的酶，称为磷酸化酶。
四、名词解释1米氏常数；
2活性中心（activecenter）；
3.酶活力（enzymeactivity）；
4别构酶（allostericenzyme）；
5.酶原的激活；
6同工酶（isozyme）；
7.抗体酶（abzyme）；
8.不可逆抑制作用（irreversibleinhibition）；
9.可逆抑制作用；
10.竞争性抑制作用（competitiveinhibition）；
11.反竞争性抑制作用；
12.共价修饰调节（covalentmodificationregulation）五、分析和计算题1.何谓酶的专一性酶的专一性有哪几类如何解释酶作用的专一性2.影响酶反应效率的因素有哪些它们是如何起作用的3.试述研究酶活性中心的方法。
4.称取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮，另取溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500g酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1g酪氨酸的酶量，请计算：
（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。
（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。
5.哪些因素影响酶的活性酶制剂宜如何保存参考答案一、填空题1.活化能，活化，加快2.-1/Km，1/Vmax3.n，小4.1:
55.别构中心，S，直角双6.蛋白激；
蛋白磷酸酯7.竞争性，非竞争性8.FAD，NAD+，NADP+9.夜盲，佝偻病，软骨病，坏血病，糙皮病，维生素B1，维生素B2，恶性贫血，巨幼红细胞性贫血10.TPP，FMN，FAD，NAD+，NADP+，磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺，四氢叶酸，羧化酶的辅酶，ACP，CoA二、选择题1.（B）2.（C）3.（C）4.（D）5.（A）6.（B）7.（B）三、判断题1.对。
酶最适温度与酶的作用时间有关，作用时间越长，则最适温度低。
3.对。
别构酶的速度-底物关系曲线不一定均呈S形曲线，负协同效应为平坦的双曲线形式。
底物应该过量才能更准确的测定酶的活力。
7.错。
8.错。
9.错。
能催化蛋白质磷酸化反应的酶称为蛋白激酶。
四、名词解释1.米氏常数（Km值）：
是米氏酶的一个重要参数。
m值是酶反应速率（v）达到最大反应速率（Vmax）一半时底物的浓度。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
2.活性中心：
酶分子中由若干个在一级结构上相距很远，但在空间上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成的区域，可直接与底物结合，并催化底物发生反应。
对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。
3.酶活力：
酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下它所催化的某一化学反应的速率表示。
单位：
浓度/单位时间。
4.别构酶：
或称变别构酶，一般具有多个亚基，除具有活性中心外，还具有可结合调节物的别构中心，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速率。
5.酶原的激活：
有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现出催化活性，这种无活性的酶的前身物称为酶原。
在一定条件下，酶原分子的结构发生改变，无活性的酶原转化成有活性的酶称为酶原的激活。
6.同工酶：
催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成及理化性质却不同的一组酶。
7.抗体酶：
也叫催化性抗体，是抗体的高度选择性和酶的催化能力相结合的产物，本质上是一类具有催化能力的免疫球蛋白，在其可变区赋予了酶的属性。
8.不可逆抑制作用：
某些抑制剂以共价键与酶蛋白中的必需基团结合从而使酶失活，且不能用透析、超滤等物理方法除去，由这种不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用。
9.可逆抑制作用：
抑制剂以非共价键与酶蛋白中的必需基团结合，可用透析等物理方法除去抑制剂而使酶重新恢复活性。
10.竞争性抑制作用：
竞争性抑制剂具有与底物相似的结构，通常与正常的底物或配体竞争酶的结合部位。
这种抑制使Km增大，而Vmax不变。
通过增加底物浓度可逆转竞争性抑制。
11.反竞争性抑制作用：
抑制剂与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种抑制作用。
这种抑制作用使得Vmax和Km都变小，但Vmax/Km比值不变。
12.共价修饰调节：
可在其他酶的作用下对某种酶的结构通过共价修饰（如磷酸化、腺苷酰化），使该酶在活性形式与非活性形式之间相互转变，这种调节称为共价修饰调节。
五、分析和计算题1.酶的专一性是指酶选择性地催化一种或一类物质发生某种类型的化学反应。
根据对底物的选择性，酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。
结构专一性指酶对底物的化学键或功能团等有选择，例如肽酶只能水解肽键，酯酶只作用酯键。
立体异构专一
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