生物化学与分子生物学真题精选文档格式.docx
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继发性者多继发于()、()和()等。
原发性;
继发性;
糖尿病;
肾病;
甲状腺功能减退症
7细胞有哪两大类?
它们的结构如何?
根据它们在进化中的地位和结构的复杂程度,可将细胞分为两大类。
(1)原核细胞:
一般较小,为1~10μm,其外部由细胞膜包围,膜外紧贴着细胞壁,胞质中含有一环状DNA,分布于核区。
另外,还含有核糖体、中间体、糖原粒和脂肪滴,但不含线粒体和内质网。
细菌、立克次体和支原体等属原核细胞。
(2)真核细胞:
其结构可分为细胞膜、细胞质和细胞核3部分。
真核细胞含有的亚细胞显微结构又分为膜相结构和非膜相结构。
前者包括细胞膜、核膜和各种由膜包绕的细胞结构,如线粒体、高尔基复合体、溶酶体和内质网等。
膜相结构的膜统称为生物膜;
后者指没有膜环绕的各种细胞结构,如核糖体、染色质、核仁等。
8生物氧化主要是()、()、()等在分解时逐步释放(),最终生成()和()的过程。
糖;
脂肪;
蛋白质;
能量;
二氧化碳;
水
9生物膜的化学组成是什么?
生物膜是由脂类、蛋白质和糖类组成的复杂结构,前两者又是所有膜的主要成分。
在同一细胞和不同细胞的不同生物膜中,它们的组成却相差悬殊。
根据不同类膜的蛋白质和脂类含量的差异,可将膜性结构分为3种。
(1)高脂性膜:
神经组织的髓鞘即属此类,其成分以脂类为主,一般可达75%~80%,约含蛋白质18%,糖类3%。
这类膜的通透性较差,但绝缘性良好。
常以脂蛋白(磷脂、整合蛋白等)的形式组成双分子脂类层,即脂双层。
(2)高蛋白质性膜:
以线粒体内膜为代表,其蛋白质成分高达75%,脂类约25%。
该膜上含有许多重要的酶系,可参与氧化磷酸化。
(3)普通膜:
如一般人体细胞的细胞膜,其蛋白质与脂类的比例较为均匀。
10人体蛋白质含()种氨基酸,其中()种不能自身合成,必须由食物供应。
20;
8
11脱氧核糖核酸(DNA)的生物合成称为(),核糖核酸(RNA)的生物合成称(),蛋白质的生物合成称为()。
复制;
转录;
翻译
12蛋白质是怎样组成的?
蛋白质是生物界普遍存在的一类重要大分子(macromolecules)化合物,是细胞的主要成分之一。
它的主要组成元素为碳、氢、氧、氮,还含有磷、硫、铁、锌和铜等。
各种蛋白质的含氮量较恒定,平均为16%(14%~18%),每100g样品中蛋白质的克数等于每克样品含氮克数×
6.25×
100,蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
13生物氧化
营养物在生物体内的氧化称为生物氧化。
通过生物氧化可促成代谢物在分解代谢中逐步释放能量,并生成ATP。
14简述氨基酸的分类和结构特点。
氨基酸是一般具有一个或两个氨基的有机酸,在人体内以游离或结合状态出现,组成人体蛋白质的天然氨基酸共20种,称为α氨基酸,但具有不同的侧链,现根据它们的侧链结构与理化性质,可将其分为4大类,各以三字母略号表示。
(1)酸性侧链的氨基酸:
谷氨酸(Glu),天冬氨酸(Asp)。
(2)碱性侧链的氨基酸:
组氨酸(His),赖氨酸(Lys),精氨酸(Arg)。
(3)非极性侧链的氨基酸:
甘氨酸(Gly),丙氨酸(AlA.,亮氨酸(Leu),缬氨酸(Val),异亮氨酸(IlE.,苯丙氨酸(PhE.,色氨酸(Trp),蛋氨酸(Met),脯氨酸(Pro)。
其中脯氨酸属亚氨基酸。
(4)不携带电荷的极性侧链氨基酸:
天冬酰胺(Asn),谷氨酰胺(Gln),半胱氨酸(Cys),丝氨酸(Ser),苏氨酸(Thr),酪氨酸(Tyr)。
15基因
基因(genE.是指DNA大分子上的各个功能片段,它以碱基排列顺序的方式,储存着生物体内所有遗传信息。
16什么是氨基酸的两性性质和等电点(pI)?
氨基酸分子既含有碱性的氨基,又含有酸性的羧基,因此是两性化合物。
当在水溶液中时,氨基酸的氨基和羧基同时电离以生成双极离子。
若将氨基酸的水溶液酸化,其双极离子会与H+结合而成阳离子;
若向氨基酸水溶液加入碱,双极离子的氨基氮原子上一个H+就与OH﹣生结合,生成1分子H2O,致使双极离子变成阴离子,此即氨基酸的两性性质。
在一般情况下,氨基酸的氨基和羧基的电离程度不相等,因此,纯净氨基酸的水溶液不一定呈中性。
若对氨基酸水溶液的pH进行适当调节,使其氨基和羧基的电离程度相等,此时氨基酸溶液的pH称为其等电点,氨基酸则为兼性离子,呈电中性,在电场中,既不向正极移动,也不向负极移动。
当氨基酸所在溶液的pH值小于其pI时,氨基酸将解离成阳离子;
当所在溶液的pH大于其pI时,氨基酸则解离成阴离子。
17蛋白质
是生物界普遍存在的一类重要大分子化合物,是细胞的主要成分之一。
18列表讨论蛋白质的四级结构。
19核酶
是一种具有催化活性的小分子RNA,能降解RNA,并在RNA合成后的修饰中发挥重要作用。
20什么是亚基?
什么是域(domain)?
蛋白质的三级结构常由两条或两条以上的多肽链通过非共价键相互缔合而成,其中每条多肽链(一级结构相同或不相同)即称为亚基(subuit)。
域的概念指下列几种情况:
①蛋白质二级结构中的紧密球状折叠区。
②其分子结构未知时,按功能限定的蛋白质分子的一定区域,如催化区和穿膜区。
③细胞的脂双层膜内由一些组分(磷脂、整合蛋白等)构成的区域。
④DNA中易被DNA酶降解的表达基因的一段序列。
21基因治疗
就是向有功能缺陷的细胞导入具有相应功能的外源基因,以纠正或补偿其基因缺陷,从而达到治疗的目的。
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22何谓蛋白质的变性?
临床上有何应用价值?
一些物理、化学因素可破坏蛋白质的空间结构,引起其理化性质与生物活性发生显著改变,此种现象称为蛋白质的变性。
蛋白质变性不涉及其一级结构,即多肽链的共价键并未断裂,而仅是蛋白质分子某些次级键被破坏,致使其原有的特定空间结构变为无规则和松散。
导致蛋白质变性的化学因素有强酸、强碱、有机溶剂、去污剂、尿素等;
物理因素包括加热、紫外线照射、高压、超声波、电离辐射和机械搅拌等。
如致变性因素较温和,或在变性的初期,蛋白质分子尚未受深度破坏,一旦移除致变性因素后,蛋白质的空间结构与原有理化性质和功能就会恢复原状,即此种变性为可逆性,称为蛋白质的复性。
蛋白质变性的原理已广泛应用于临床医学,例如75%乙醇,高温高压,紫外线和电离辐射等用于消毒、灭菌,可使细菌与病毒的蛋白质变性而丧失致病与繁殖能力。
23维生素
是机体维持正常功能所必需,但在体内不能合成,或合成量很少,必须由食物供给的一组低分子质量有机物质。
维生素的每天需要量甚少,它们既不是构成机体组织的成分,也不是体内供能物质,然而在调节物质代谢和维持生理功能等方面却发挥着重要作用。
长期缺乏某种维生素,会导致维生素缺乏症。
按溶解性不同,维生素可分为脂溶性和水溶性两大类。
24什么是酶?
酶与一般催化剂有何区别?
酶是生物体内的高效催化剂,它与一般催化剂的区别表现在:
(1)来源和化学本质不同。
酶是活细胞产生的蛋白质,凡高温、强酸、强碱、重金属盐或紫外线均易使其变性而丧失催化活性。
酶催化的反应皆在较温和的条件下进行;
而在上述条件下,一般催化剂则较为稳定,酶在生物体内还经常不断更新。
(2)酶的催化效率非常高。
较一般催化剂高107~1012倍。
(3)酶具有高度特异性。
一般可分为绝对特异性(只能催化一种或两种结构极相似化合物的某种反应)、相对特异性(对底物要求不甚严格)和立体异构特异性(如精氨酸酶只催化L-精氨酸水解,而对D-精氨酸无作用)。
一般催化剂如H+能催化淀粉、脂肪与蛋白质的水解;
而生物体内消化淀粉、脂肪和蛋白质将由淀粉酶、脂肪酶和蛋白酶各司其职,分别完成水解。
亦即一种酶只能作用于一种或一类化合物(称为酶的底物),或作用于一定的化学键,促进一定的化学反应,生成一定的产物。
25癌基因
是指能在体外引起细胞转化,在体内诱发肿瘤的基因。
它是细胞内总体遗传物质的组成部分,人们将这类存在于生物正常细胞基因组中的癌基因称为原癌基因或细胞癌基因。
在正常情况下,这些基因处于静止或低表达的状态,不仅对细胞无害,而且对维持细胞正常功能具有重要作用;
当其受到致癌因素作用被活化并发生异常时,则可导致细胞癌变。
26试述酶的分子组成。
酶和其他蛋白质一样,有其特定的1~4级结构。
仅由氨基酸残基构成的酶,称为单纯酶。
其中如核糖核酸酶由一条肽链组成,叫做单体酶;
而另一些酶含有多条肽链,则称为寡聚酶。
结合酶是指酶蛋白与辅助因子结合而形成的复合物(即全酶)。
辅助因子又可分为辅酶和辅基。
辅酶与酶蛋白呈疏松结合,可借助透析或超滤技术除去,多种辅酶是B族维生素;
辅基常为金属离子或小分子有机化合物,它们与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤除去
27抑癌基因
是一类抑制细胞过度生长、增殖从而遏制肿瘤形成的基因。
抑癌基因的丢失或失活可能导致肿瘤发生。
28怎样构成酶的活性中心?
凡与酶活性有关的重要基团称为必需基团,这些必需基团可来自同一肽链的不同位置,甚至也可来自不同肽链,它们在形成高级结构时,可彼此靠近构成一个特定的空间结构区域,从而促进酶与底物的特异结合并将底物转化为产物。
此区域即酶的活动中心。
必需基团又分为结合基团和催化基团。
前者为酶与底物结合所必需,决定酶对底物的特异性;
后者为催化作用所必需,决定催化反应的特异性。
例如,构成木瓜蛋白酶活性中心的巯基,咪唑基和巯基分别由Asp-174,His-158和Cys-25所提供,还有一些必需基团位于活性中心以外,既不与底物结合,又不起催化作用,但在维持酶的活性构象上十分重要,故称其为活性中心外的必需基团。
29什么是生物化学和分子生物学?
(1)生物化学(简称"
):
是医学的重要基础学科之一。
(2)分子生物学:
是20世纪从生物化学扩展建立的一门生命科学的新学科,它从分子水平上研究生命现象的物质基础,探讨细胞的大分子、亚细胞结构和染色体,蛋白质与核酸,并重点揭示基因的结构、复制、转录与翻泽,遗传信息的维持、传递和表达,以及细胞信号的转导等。
30解释下列名词:
限速酶、变构酶、同工酶、酶原。
(1)限速酶、变构酶:
细胞内许多代谢途径,均由一系列连续反应构成,而反应速度最慢的一步可控制全途径的总速度,称为限速步骤,催化此步骤的酶为限速酶。
大多数限速酶受配体(ligands)调节,限速酶与配体结合后能引起构象改变,进而致使其催化活性改变。
故限速酶即是变构酶或称别位酶
(2)同工酶:
指催化相同的生化反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质甚至免疫学性质不同的一组酶。
同工酶的变化有助于某些疾病的临床诊断,如血清中磷酸肌酸激酶(CPK)和乳酸脱氢酶(LDH)的同工酶检测,可用于心肌梗死的早期诊断。
(3)酶原:
有些酶在细胞内合成或初分泌时无活性中心或活性中心被掩盖,因此不表现酶活性。
这种无活性的前身物称为酶原。
从酶无活性状态转化成有活性的过程,称为酶原的激活,如胃蛋白酶原在pH值1.5时可变成胃蛋白酶。
31什么是酶?
(1)来源和化学本质不同:
(2)酶的催化效率非常高:
(3)酶具有高度特异性:
32简述核酸的分类和分子组成。
核酸分为核糖核酸(RNA.和脱氧核糖核酸(DNA.两大类:
33何谓基因重组?
简述基因工程的基本原理。
基因重组是指整段DNA在细胞内或细胞间,甚至在不同物种之间进行交换,并能在新的位置上复制、转录和翻译。
在进化、繁殖、病毒感染、基因表达以及癌基因激活等过程中,基因重组都起着重要作用。
基因重组也可归类为自然突变现象。
基因工程是用分离纯化或人工合成的DNA在体外与载体DNA结合,成为重组DNA,用以转化宿主(细菌或其他细胞),筛选出能表达重组DNA的活细胞,继而使其纯化、传代、扩增,成为克隆。
因此,基因工程也称基因克隆或重组DNA技术。
34单核苷酸与多核苷酸(即核酸)是怎样组成的?
核酸的一级结构的表示规则是什么?
碱基和核糖或脱氧核糖通过糖苷键形成核苷或脱氧核苷。
核苷或脱氧核苷再通过酯键与磷酸连接,组成单核苷酸或脱氧单核苷酸,核糖核苷酸有核苷一磷酸(NMP)、核苷二磷酸(NDP)和核苷三磷酸(NTP);
脱氧核糖核苷酸有脱氧核苷一磷酸(dNMP)、脱氧核苷二磷酸(dNDP)和脱氧核苷三磷酸(dNTP)。
许多分子的单核苷酸之间借助磷酸二酯键连接成多核苷酸,即核酸。
核苷酸相互连接时,由前一个分子核苷酸的3’﹣OH与下一分子核苷酸的5’位磷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键,从而伸展成一个无分支的线性大分子,其两个末端各称为3’末端与5’末端。
核酸的一级结构,是指其分子中核苷酸的排列顺序,由于组成的碱基不同,也可称为碱基顺序。
DNA和RNA一级结构的书写规则是从5’端到3’端。
例如:
5’ATGCCGT3’。
35试述基因诊断与基因治疗的应用前景。
基因诊断的基础是探针技术。
探针可借助基因工程技术而扩增、保存和改建。
基因诊断已广泛应用于一些危害人类健康的重大疾病发病机制的阐明,如肿瘤、心血管病、艾滋病等,不局限于遗传病的研究。
基因治疗的指导思想是从基因分子水平上调控细胞中缺陷基因的表达,或以正常基因来纠正或替换缺陷基因。
应用范围也不局限于遗传病,还涉及免疫缺陷、癌基因或抗癌基因的异常表达所致恶性生长,以及其他由于基因表达失控、失常所致疾病。
已报告治疗成功的病例还是极少数,如有几例腺苷脱氨酶缺乏症与血友病。
36试述DNA的二级结构和空间结构。
(1)DNA的二级结构——双螺旋结构。
1953年,Watson和Crick提出的DNA双螺旋结构具有下列特点:
1)两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成双螺旋结构,一条链的走向是5’→3’,另一条链的走向必定是3’→5’。
碱基位于螺旋内侧,脱氧核糖与磷酸在螺旋外侧。
一般为右手螺旋,表面有深沟、浅沟各一条。
2)螺旋直径为2nm,碱基相距0.34nm,每10对碱基形成一个螺旋,螺距3.4nm。
3)碱基平面垂直于螺旋中心轴。
相邻碱基互相偏离36°
,溶液中相邻碱基平面错开约20°
,稳定双螺旋结构的力主要是相邻碱基平面间的碱基堆叠力,即VanderWaal力。
4)DNA分子的两条链严格按碱基配对规律,即A配T,G配C。
对应碱基间靠氢键相连。
A-T间2条氢键(A=T),G-C间3条氢键(G≡C.,形成互补链。
5)上述结构称为B-DNA,最为稳定。
DNA因含水量的不同,其二级结构也显示一定差异,向其水溶液中加入乙醇,双螺旋可从B-DNA变向C-DNA,最后变成A-DNA。
1979年Rich等又发现左手螺旋的DNA存在,因螺旋曲折呈锯齿状,故称为Z-DNA。
肝癌诱发剂黄曲霉B1,具有强烈阻碍B-DNA向Z-DNA转变的作用。
DNA的基本功能是以基因形式携带遗传信息,通过复制与转录,使遗传信息代代相传,从而成为生命遗传繁殖和个体生命活动的物质基础。
基因是指DNA分子中的特定区段,其所含核苷酸序列决定了表达的蛋白质分子的氨基酸序列,亦反映出基因的功能。
(2)DNA的超螺旋结构:
原核生物的DNA分子会在双螺旋的基础上进一步扭转盘曲,形成超螺旋,使体积压缩。
在真核生物的染色质中,组蛋白H2A,H2B,H3和H4各两分子组成八聚体,八聚体外绕有近两圈140~145个碱基对的DNA,构成一个核小体(nucleosomE.。
各核小体之间由组蛋白Hi结合25~100个碱基对的DNA进行连接,组成串珠状结构,此即高等动物染色质的基本结构。
串珠状结构进一步卷曲成筒状,即为染色质纤维,再进一步折叠,就形成了染色单体。
人类细胞核中共有46条(23对)染色体,它们的DNA总长达1.7m,但经过折叠压缩,46条染色体总长不过200nm。
37何谓氮平衡?
氮平衡测定有何生理意义?
食物中的含氮物质绝大部分来自蛋白质,因此从食物的含氮量可估算出其蛋白质含量,氮平衡是指摄入食物的含氮量(摄入氮)与排泄物尿和粪中含氮量(排出氮)之间的差数,它能反映人体蛋白质的代谢概况。
(1)氮总平衡:
摄入氮=排出氮,见于正常人。
(2)氮正平衡:
摄入氮>排出氮,部分摄入氮已用来合成体内蛋白质,见于儿童、孕妇及恢复期病人。
(3)氮负平衡:
摄入氮<排出氮,见于饥饿或消耗性疾病。
38RNA的结构有何特点?
它们怎样发挥生理功能?
RNA分子的结构以单链为主,有别于DNA的双链结构。
(1)信使RNA(mRNA.:
1)5’端的帽子结构:
真核生物的成熟mRNA的5’端常以7-甲基鸟嘌呤和三磷酸鸟苷为分子的起始结构,如m7GpppG…。
2)3’末端附有一段长短不一的多聚腺苷酸(polyA.尾,如m7GpppG…AAA…AAA,一般由数十个至100多个腺苷酸连接而成,称为多聚A尾。
随着mRNA存在的时间延续,多聚A尾会缓慢变短。
目前认为它可能与增加mRNA的转录活性,维持mRNA的稳定和对翻译起始的调控有关。
生物体内,mRNA分子的长短,可决定其要翻译出的蛋白质的相对分子质量大小,在各种RNA中,mRNA的寿命最短,当它完成了功能后即被降解消失。
3)mRNA的功能,是将细胞核内DNA携有遗传信息的碱基顺序,按碱基互补的原则,抄录并转送到胞质的核糖体,以决定蛋白质合成的氨基酸序列。
mRNA分子上每3个核苷酸为一组,决定多肽链上的一个氨基酸,称为三联体密码或遗传密码。
如phe的一个遗传密码是UUC。
大多数氨基酸具有2个以上的遗传密码。
(2)转运RNA(tRNA.:
属细胞内相对分子质量最小的一类核酸,已测定其一级结构的tRNA共100多种,由70~90多个核苷酸组成,含10%~20%的稀有碱基,如双氢尿嘧啶(DHU)、假尿嘧啶(ψ)和甲基化嘌呤(mG,mA.等。
tRNA的二级结构呈三叶草形,其组分包括:
位于上方的DHU环和Tψ环;
下方的反密码环通过其中的3个碱基5’-GUA-3’识别mRNA分子上对应的互补三联体密码,然后将正确的氨基酸接合到tRNA3’末端的CCA-OH结构上,此处称为氨基酸臂,负责携带与转运氨基酸。
tRNA的共同三级结构是倒"
L"
形。
(3)核蛋白体RNA(rRNA.:
它是细胞内含量最多的RNA,占RNA总量的80%以上。
rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体(ribosomE.。
原核生物和真核生物的核糖体皆由易解聚的大小两个亚基组成,它们是蛋白质生物合成的场所。
39何谓蛋白质的互补作用?
人体内有8种氨基酸不能自身合成,必须从食物供应,称为营养必需氨基酸,即缬氨酸(Val),亮氨酸(Leu),异亮氨酸(IlE.,苏氨酸(Thr),甲硫氨酸(又称蛋氨酸,Met),赖氨酸(Lys),苯丙氨酸(PhE.和色氢酸(Trp)8种氨基酸,其余12种氨基酸可以在体内合成,不一定需由食物供给,称为营养非必需氨基酸,蛋白质的营养价值(biologicalvalue,BV)决定于其所含必需氨基酸的种类是否齐全,以及必需氨基酸的含量是否符合人体需要。
因此,没有哪种食物蛋白质是完全符合人体需要的理想食物。
例如,有的蛋白质含蛋氨酸多些但色氨酸却太少;
反之,另一种含色氨酸较多而蛋氨酸又太少,如果混合食用该两种蛋白质则将取长补短而提高其营养效益,这称为蛋白质的互补作用。
现举一例:
小麦、小米、牛肉和大豆4种食物蛋白质单食时各自的BV分别为67、57、69和64,若将四者混食,其BV明显提高到89。
40何谓核酶(ribozyme)?
核酶是一种具有催化活性的小分子RNA,能降解RNA,并在RNA合成后的修饰中发挥重要作用。
41试述脂类在机体内是怎样分布的。
脂类一般可分成脂肪和类脂两大类。
脂肪是1分子甘油与3分子脂肪酸组成的酯,故称甘油三酯(TG)。
TG主要储存于脂肪组织,其含量随营养和病理