生物化学复制知识点整理Word格式文档下载.docx
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动物体不能合成或合成数量少不能满足机体需要，必须从每日膳食中供给一定数量，否则就不能维持机体氮平衡的氨基酸。
人类的必须氨基酸有8种，包括亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸。
非必须氨基酸（人类）：
甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、酪氨酸和半胱氨酸。
氨基酸两性解离和等电点
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子，为两性电解质。
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
茚三酮反应：
生成蓝紫色物质，用于氨基酸的定性或者定量测定（Pro产生黄色物质）。
在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）。
Folin一酚反应
肽是由两个或两个以上的氨基酸通过肽键连接而形成的化合物——一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。
氨基酸之间脱水后形成的键称肽键。
肽链写法：
游离α-氨基在左，游离α-羧基在右，氨基酸之间用“-”表示肽键。
H2N-丝氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-COOHSer-Leu-Phe（S-L-F）
十个氨基酸以下寡肽多个氨基酸多肽
一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。
在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。
一级结构中包含的共价键,主要指肽键和二硫键
蛋白质的空间结构（构象、高级结构）——蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。
蛋白质构象稳定的原因：
1）酰胺平面；
2）R的影响。
蛋白质的二级结构——指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式
α-螺旋（α-helix）
结构要点：
1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°
。
2）每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键（hydrogenbond），氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。
3）R侧链基团伸向螺旋的外侧。
右手螺旋：
天然蛋白质中的α－螺旋多为此型。
β-折叠结构
是一种肽链相当伸展的结构。
肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。
肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。
β-转角（β-turn）
为了紧紧折叠成紧密的球蛋白，多肽链常常反转方向，成发夹形状。
一个氨基酸的羰基氧以氢键结合到相距的第四个氨基酸的氨基氢上。
自由回转没有一定规律的松散肽链结构。
酶的活性部位。
超二级结构
是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。
结构域是球状蛋白质的折叠单位。
多肽链在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球行的结构，具有部分生物功能。
对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。
蛋白质的三级结构——指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。
蛋白质的四级结构——多肽亚基（subunit）的空间排布和相互作用。
亚基间以非共价键连接。
蛋白质一级结构与功能的关系
1.种属差异
蛋白质一级结构的种属差异十分明显，但相同部分氨基酸对蛋白质的功能起决定作用。
根据蛋白质结构上的差异，可以断定它们在亲缘关系上的远近。
分子病——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。
别（变）构作用：
含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。
因别构而产生的效应称别构效应。
蛋白质的两性电离及等电点
蛋白质在等电点偏酸溶液中带正电荷，在偏碱溶液中带负电荷，在等电点pH时为两性离子。
电泳：
带电颗粒在电场中移动的现象。
分子大小不同的蛋白质所带净电荷密度不同，迁移率即异，在电泳时可以分开。
蛋白质的胶体性质布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力
蛋白质溶液稳定的原因：
1）表面形成水膜（水化层）；
2）带相同电荷。
蛋白质的沉淀反应
1.加高浓度盐类（盐析）：
加盐使蛋白质沉淀析出。
分段盐析：
调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出。
血清球蛋白（50%（NH4）2SO4饱和度），清蛋白（饱和（NH4）2SO4）。
2.加有机溶剂3.加重金属盐4.加生物碱试剂
蛋白质的变性
天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其共价键不变，但分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，致使其原有性质发生部分或全部丧失，称为蛋白质的变性。
变性蛋白质主要标志是生物学功能的丧失。
溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，肽链松散，反应基团增加，易被酶消化。
变性蛋白质分子互相凝集为固体的现象称凝固。
第二章核酸的化学
核酸的组成成分
腺嘌呤（A）鸟嘌呤（G）胞嘧啶（C）尿嘧啶（U）胸腺嘧啶（T）
DNA的一级结构
因为DNA的脱氧核苷酸只在它们所携带的碱基上有区别，所以脱氧核苷酸的序列常被认为是碱基序列（basesequence）。
通常碱基序列由DNA链的5′→3′方向写。
DNA中有4种类型的核苷酸，有n个核苷酸组成的DNA链中可能有的不同序列总数为4n。
DNA的双螺旋结构
双螺旋结构模型要点
（1）两条多核苷酸链反向平行。
（2）碱基内侧，A与T、G与C配对，分别形成3和2个氢键。
（3）双螺旋每转一周有10个bp，螺距3.4nm，直径2nm。
双螺旋结构的稳定因素
（1）氢键（太弱）；
（2）碱基堆积力（basestackingforce，由芳香族碱基π电子间的相互作用引起的，能形成疏水核心，是稳定DNA最重要的因素；
（3）离子键（减少双链间的静电斥力）。
DNA的三级结构线形分子、双链环状（dcDNA）→超螺旋、染色体包装
基因是DNA片段的核苷酸序列，DNA分子中最小的功能单位。
核糖和脱氧核糖
核酸的碱基具有共扼双键，因而有紫外吸收性质，吸收峰在260nm（蛋白质的紫外吸收峰在280nm）。
核酸的光吸收值比各核苷酸光吸收值的和少30~40%，当核酸变性或降解时光吸收值显著增加（增色效应），但核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平（减色效应）。
核酸结构的稳定性1.碱基对间的氢键；
2.碱基堆积力；
3.环境中的正离子。
核酸的的变性：
双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状，只涉及次级键的破坏。
DNA变性是个突变过程，类似结晶的熔解。
第3章糖类的结构与功能
糖类是多羟基的醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
糖类的生物学意义：
1.是一切生物体维持生命活动所需能量的主要来源；
2.是生物体合成其它化合物的基本原料；
3.充当结构性物质；
4.糖链是高密度的信息载体，是参与神经活动的基本物质；
5.糖类是细胞膜上受体分子的重要组成成分，是细胞识别和信息传递等功能的参与者。
多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。
多糖没有还原性和变旋现象，无甜味，大多不溶于水。
多糖的功能：
1.贮藏和结构支持物质。
2.抗原性（荚膜多糖）。
3.抗凝血作用（肝素）。
4.为细胞间粘合剂（透明质酸）。
5.携带生物信息（糖链）。
第四章脂类和生物膜
脂类具有重要的生物功能
（1）是构成生物膜的重要物质，几乎细胞所含有的磷脂都是集中在细胞膜中。
（2）脂类物质，主要是脂肪，是机体代谢所需燃料的贮存形式和运输形式。
（3）脂类物质也作为溶剂，来溶解必需脂酸和一些维生素。
（4）某些类固醇类物质具有代谢调节作用。
（5）在机体表面的脂类物质有防止机械损伤与热量散发的保护作用。
脂类作为表面物质，同时与细胞识别﹑种属特异性和组织免疫有密切关系。
膜的化学组成
1.膜脂：
主要是磷脂、固醇和鞘脂。
当磷脂分散于水相时，可形成脂质体。
2.膜蛋白3.膜糖类
膜蛋白
（一）类型：
外在蛋白；
内在蛋白
（二）膜蛋白与膜脂结合的方式
外在蛋白：
离子键等较弱的键
内在蛋白：
疏水基相互作用；
离子键；
共价键
（三）去垢剂：
离子型去垢剂（SDS）；
非离子去垢剂
膜的结构
v双层脂分子构成（E.Gorter,F.Grendel,1925）
v三明治式结构模型（H.Davson,J.F.Danielli,1935）
v单位膜模型（J.D.Robertson,1959）
v流动镶嵌模型（S.J.Singer,G.Nicolson,1972）
膜的流动镶嵌模型结构要点
1.膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层。
2.脂质双分子层具有流动性。
3.内嵌蛋白“溶解”于脂质双分子层的中心疏水部分。
4.外周蛋白与脂质双分子层的极性头部连接。
5.双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。
6.膜蛋白可作横向运动。
膜的功能
1.物质传递作用。
2.保护作用。
3.信息传递作用。
4.细胞识别作用。
5.能量转换作用
（线粒体内膜和叶绿体类囊体膜）。
6.蛋白质合成与运输（糙面内质网膜）。
7.内部运输（高尔基体膜）。
8.核质分开（核膜）。
☆☆☆第五章酶
酶的定义：
酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
酶具有一般催化剂的特征：
1.只能进行热力学上允许进行的反应；
2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点；
3.通过降低活化能加快化学反应速度。
酶的催化特点：
1.高效性2.专一性3.敏感性4.可调性
酶的分类与命名
1.氧化还原酶类：
主要是催化氢的转移或电子传递的氧化还原反应。
（1）脱氢酶类：
催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类
①催化底物脱氢，氧化生成H2O2：
②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
2.转移酶类：
催化化合物中某些基团的转移。
3.水解酶类：
催化加水分解作用。
4.裂解酶类：
催化非水解性地除去基团而形成双键的反应或逆反应。
5.异构酶：
催化各种异构体之间的互变。
6.合成酶类：
催化有ATP参加的合成反应。
酶的命名有两种方法：
系统名、惯用名。
系统名：
包括所有底物的名称和反应类型。
惯用名：
只取一个较重要的底物名称和反应类型。
酶的化学本质
（一）大多数酶是蛋白质
（二）酶的辅因子酶的催化专一性主要决定于膜蛋白部分，辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。
酶：
单纯酶；
结合酶（全酶）=酶蛋白+辅因子
辅因子：
A，辅酶：
与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。
B，辅基：
与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物。
C,金属激活剂：
金属离子作为辅助因子。
1.单体酶（monomericenzyme）：
仅有一条具有活性部位的多肽链，全部参与水解反应。
2.寡聚酶（oligomericenzyme）：
由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。
亚基之间以非共价键结合。
3.多酶复合物（multienzymesystem）：
几个酶镶嵌而成的复合物。
这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。
酶的结构与功能的关系
（一）活性部位和必需基团
必需基团：
这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失。
活性部位：
酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
（二）酶原的激活
没有活性的酶的前体称为酶原。
酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
这个过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程。
（三）同工酶（isoenzyme）——能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。
族专一性：
可作用于一类或一些结构很相似的底物。
绝对专一性：
只能作用于某一底物。
酶的作用机理
（一）酶的催化作用与分子活化能化学反应自由能方程式ΔG=ΔH–TΔS
活化能：
分子由常态转变为活化状态所需的能量。
是指在一定温度下，1mol反应物全部进入活化状态所需的自由能。
促使化学反应进行的途径：
1.用加热或光照给反应体系提供能量。
2.
使用催化剂降低反应活化能。
（二）中间产物学说
（三）诱导嵌合学说
“锁钥学说”（Fischer，1890）：
酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物。
诱导嵌合学说（Koshland，1958）：
酶活性中心的结构有一定的灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有效的作用位置，这样才能使酶与底物完全吻合，结合成中间产物。
（四）使酶具有高催化效率的因素
酶分子为酶的催化提供各种功能基团和形成特定的活性中心，酶与底物结合成中间产物，使分子间的催化反应转变为分子内的催化反应。
酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素
用一定时间内底物减少或产物生成的量来表示酶促反应速度。
测定反应的初速度。
1.底物浓度对酶反应速度的影响
2.米氏方程式（Michaelis-Mentenequation）
米氏常数的意义及测定
意义：
（1）km是酶的一个基本的特征常数。
其大小与酶的浓度无关，而与具体的底物有关，且随着温度、pH和离子强度而改变。
（2）从km可判断酶的专一性和天然底物。
Km最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。
（3）当k2＞＞k3时，km的大小可以表示酶与底物的亲和性。
（4）从km的大小，可以知道正确测定酶活力时所需的底物浓度。
（5）km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。
米氏常数可根据实验数据作图法直接求得：
先测定不同底物浓度的反应初速度，从v与[S]的关系曲线求得V，然后再从1/2V求得相应的[S]即为km（近似值）。
通常用Lineweaver-Burk作图法（双倒数作图法）
pH对酶作用的影响
1.最适pH表现出酶最大活力的pH值
2.pH稳定性在一定的pH范围内酶是稳定的
pH对酶作用的影响机制：
1.环境过酸、过碱使酶变性失活；
2.影响酶活性基团的解离；
3.影响底物的解离。
（五）温度对酶作用的影响
两种不同影响：
1.温度升高，反应速度加快；
2.温度升高，热变性速度加快。
（六）激活剂对酶作用的影响
——凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。
如Cl-是唾液淀粉酶的激活剂。
（七）抑制剂对酶作用的影响
——使酶的必需基团或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶失活的物质，称为抑制剂（I）。
1.不可逆抑制作用：
抑制剂与酶的结合（共价键）是不可逆的。
（2）可逆抑制作用：
抑制剂与酶的结合是可逆的。
抑制程度是由酶与抑制剂之间的亲和力大小、抑制剂的浓度以及底物的浓度决定。
①竞争性抑制作用：
抑制剂和底物竞争与酶结合。
特点：
1）抑制剂和底物竞争酶的结合部位
2）抑制程度取决于I和S的浓度以及与酶结合的亲和力大小。
3）竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似。
②非竞争性抑制作用：
底物和抑制剂同时与酶结合，但形成的EIS不能进一步转变为产物。
③反竞争性抑制作用：
抑制剂必须在酶与底物结合后才能进一步形成ESI复合物。
酶的变（别）构效应——有些酶具有类似血红蛋白那样的别构效应，称为别构酶。
1.一般是寡聚酶；
2.具有别构效应；
3.v对[S]不呈直角双曲线。
第六章;
维生素：
维生素是维持生物正常生命过程所必需的一类小分子有机物，需要量很少，但对维持健康十分重要。
生物对维生素的需要情况取决于：
1.在代谢过程中是否需要；
2.自身能否合成。
衍生物
辅酶和载体
功能
维生素B1
硫胺素焦磷酸
脱羧酶、脱氢酶的辅酶
以辅酶方式参加糖的分解代谢
维生素B2
黄素辅酶
脱氢酶的辅酶
作为递氢辅酶，参与生物氧化作用。
维生素B3（泛酸）
辅酶A
酰化酶的辅酶，酰基的载体
以CoA形式参加代谢，是酰基的载体，是体内酰化酶的辅酶，对糖、脂、蛋白质代谢过程中的乙酰基转移有重要作用。
维生素PP（维B5）
辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ
递氢酶的辅酶
以NAD+或NADP+形式作为脱氢酶的辅酶而起到递氢体的作用
维生素B6
磷酸吡哆醛
转氨酶的辅酶
作为辅酶参加多种代谢反应，包括脱羧、转氨、氨基
生物素
羧化酶的辅酶
一碳单位的载体
生物素是多种羧化酶的辅酶，在CO2固定反应中起重
维生素B11（叶酸）
叶酸辅酶，
转一碳基团酶系的辅酶
Gly→Ser2.参与嘌呤环的合成3.dUMP→TMP4.高半胱氨酸→Cys
维生素B12（钴胺素）
B12辅酶,
促进甲基转移作用
维生素C（抗坏血酸）
脯氨酸羟化
酶的辅酶
抗氧化
维生素A
夜盲症
维生素D
胆固醇衍生物
具有抗佝偻病作用，又称抗佝偻病维生素（鱼肝油）
维生素E
生育酚，抗氧化
维生素K
促进血液凝固,促进肝脏合成凝血酶原。
水溶性维生素：
前九种脂溶性维生素：
后四种
递氢物：
B2（FMN,FAD）B5（NAP+,NADP+）
新陈代谢
高能化合物与ATP的作用
生物氧化
（一）生物氧化的特点
1.在体温、近于中性的含水环境中由酶催化。
2.能量逐步释放，部分存于ATP。
3.分为线粒体氧化体系和非线粒体氧化体系。
（二）CO2的生成
生物体内CO2的生成来源于有机物转变为含羧基化合物的脱羧作用。
H2O的生成代谢物脱下的氢经生物氧化作用和吸入的氧结合生成水。
生物体主要以脱氢酶、传递体及氧化酶组成生物氧化体系，以促进水的生成。
（NAD/FAD两个呼吸链要求完全写出来，顺序不错，那个部位生成ATP·
·
）
氧化磷酸化作用——伴随着放能的氧化作用而进行的磷酸化。
ADP+Pi+能量→ATP
AMP+PPi+能量→ATP
1.ATP的生成
（1）底物水平磷酸化：
在被氧化的底物上发生磷酸化作用。
X~P+ADP→ATP+X
NADH的P/O=3FADH2的P/O=2（没有第一个P）
P/O比值：
在电子传递体系磷酸化中，在一定时间内所消耗的氧（以克原子计）与所产生的ATP数目的比值。
2.胞液中NADH的氧化磷酸化：
是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
主要在线粒体中进行。
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