完整版第二次酶学练习题答案Word格式文档下载.docx
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过量适宜范围适宜的范围初
13.表示酶量的多少常用表示。
酶活力单位
14.在标准条件下,1mg酶在1min内转化了2umol底物,那么mg酶代表1个酶活力单位。
0.5
15.酶原激活的本质是的形成和暴露的过程。
活性中心
16.丙二酸是酶的抑制剂。
琥珀酸脱氢酶竞争性
17.延胡索酸酶只对反丁烯二酸(延胡索酸)起催化作用,而对顺丁烯二酸则无作用,因而此酶具有专一性。
几何异构
18.米氏方程为。
V=Vmax[S]/(Km+[S])
19.酶能加速化学反应的主要原因是和结合形成了,使呈活化状态,从而了反应的活化能。
酶底物ES中间复合物底物降低
20.酶实现高效率催化的主要因素、、
、。
邻近效应定位效应底物分子敏感键形变多功能催化
21.若使酶反应速度达到最大反应速度的90%,此时底物浓度应是此酶Km值的__________倍。
9倍
22.酶的活性中心包括________________和________________两个功能部位,其中________________直接与底物结合,决定酶的专一性,________________是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。
底物结合部位催化部位底物结合部位催化部位
23.谷氨酰胺合成酶的活性可以被________________共价修饰调节;
糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________共价修饰调节。
ATP提供的腺苷酰基的共价修饰cAMP依赖的蛋白激酶
24.常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基,TPCK常用于修饰________________残基。
丝氨酸组氨酸
25.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法),得到的直线在横轴上的截距为________________,纵轴上的截距为________________。
-1/Km1/Vmax
26.磺胺类药物可以抑制________________酶,从而抑制细菌生长繁殖。
二氢叶酸合成酶
二、是非题
1.[√]对于可逆反应而言,酶既可以改变正反应速度,也可以改变逆反应速度。
2.[×
]酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。
3.[×
]酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
4.[√]Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶浓度无关。
5.[√]当[S]>
>
Km时,v趋向于Vmax,此时只有通过增加[E]来增加v。
6.[×
]酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间长,则最适温度高,作用时间短,则最适温度低。
7.[√]增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。
8.[√]正协同效应使酶促反应速度增加。
9.[√]竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。
10.[×
]酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。
三、选择题
1.[]利用恒态法推导米氏方程时,引入了除哪个外的三个假设?
A.在反应的初速度阶段,E+P→ES可以忽略
B.假设[S]>
[E],则[S]-[ES]≈[S]
C.假设E+S→ES反应处于平衡状态
D.反应处于动态平衡时,即ES的生成速度与分解速度相等
2.[]用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用,在一反应系统中,加入过量S和一定量的I,然后改变[E],测v,得v~[E]曲线,则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂?
A.1
B.2
C.3
D.不可确定
3.[]在一反应体系中,[S]过量,加入一定量的I,测v~[E]曲线,改变[I],得一系列平行曲线,则加入的I是:
A.竞争性可逆抑制剂
B.非竞争性可逆抑制剂
C.反竞争性可逆抑制剂
D.不可逆抑制剂
4.[]竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关?
A.作用时间
B.抑制剂浓度
C.底物浓度
D.酶与抑制剂的亲和力的大小
E.酶与底物的亲和力的大小
5.[]酶的竞争性可逆抑制剂可以使:
A.Vmax减小,Km减小
B.Vmax增加,Km增加
C.Vmax不变,Km增加
D.Vmax不变,Km减小
E.Vmax减小,Km增加
6.[]溶菌酶在催化反应时,下列因素中除哪个外,均与酶的高效率有关?
A.底物形变
B.广义酸碱共同催化
C.邻近效应与轨道定向
D.共价催化
7.[]丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于:
A.反馈抑制
B.底物抑制
C.竞争性可逆抑制
D.非竞争性可逆抑制
E.反竞争性可逆抑制
8.[]酶的活化和去活化循环中,酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上?
A.天冬氨酸B.脯氨酸C.赖氨酸D.丝氨酸E.甘氨酸
9.[]测定酶活性时,通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度?
A.0.1%B.0.5%C.1%D.2%E.5%
10.[]在生理条件下,下列哪种基团既可以作为H+的受体,也可以作为H+的供体?
A.His的咪唑基B.Lys的ε氨基C.Arg的胍基D.Cys的巯基E.Trp的吲哚基
11.关于酶的描述,哪一项不正确?
A所有的蛋白质都是酶B酶是细胞内合成的,但可以在细胞外发挥催化作用
C酶是生物催化剂D酶具有专一性E强酸强碱能使酶失活
12.关于酶活性中心的描述,哪一项正确?
A所有的酶都有活性中心B所有酶的活性中心都含有辅酶
C酶的必需基团部位于酶的活性中心内D所有抑制剂都作用于酶的活性中心
E所有酶的活性中心都含有金属离子
13.酶的高效率在于:
A增加反应自由能B改变反应的平衡常数C降低活化能D降低反应的自由能E提高活化能
14.以下哪项不是酶的持性?
A酶是生物摧化剂B易受PH、温度等外界因素的影响
C能加速化学反应,但不改变反应平衡点D催化效率极高E有高度特异性
15.辅酶的作用机理主要在于:
A维持酶蛋白的空间构象B构成酶的活性中心C在酶与底物的结合中起桥梁作用D在酶促反应中起运载体的作用E决定酶的专一性
16.酶分子中使底物转变为产物的基团是指
A结合基团B催化基团C疏水基团D酸性基团E碱性基团
17.酶原的激活是由于:
A氢键断裂,改变酶分子构象B酶蛋白与辅助因子结合C酶蛋白进行化学修饰D亚基解聚或亚基聚合E切割肽键,酶分子构象改变
18.同工酶是指:
A辅酶相同的酶B活性中心中的必需基团相同的酶
C功能相同而酶分子结构不同的酶D功能和性质都相同的酶
E功能不同而酶分子结构相似的酶
19.有关酶蛋白的描述,哪一项不正确?
A属于结合酶的组成部分B为高分子化合物C与酶的特异性无关
D不耐热E不能透过半透膜
20.乳酸脱氢酶经透析后,其活性大大降低或消失,原因是:
A亚基解聚B酶蛋白变性C失去辅酶D缺少底物与酶结合所需要的能量
E以上都不对
21.有关别构酶的结构特点,哪一项不正确?
A有多个亚基B有与底物结合的部位C有与调节物结合的部位
D催化部位与别构部位部位于同一亚基上
E催化部位与别构部位既可以处于同一亚基也可以处于不同亚基
22.酶的诱导契合学说是指
A酶原被其他酶激活B酶的绝对专一性C酶改变底物构象D酶改变抑制剂构象E底物改变酶构象
23.酶的天然底物是指:
A被酶作用的各种底物B有几种底物的酶中Km值最小的底物
C有几种底物的酶中Km值最大的底物D能参与酶促反应的一种物质
E非人工合成的天然存在的化合物
24.下列哪项改变不影响酶催化反应的最初线性速率?
A底物浓度B酶浓度CpHD温度E时间
25.底物浓度达到饱和后,再增加底物浓度
A反应速度随底物浓度增加而增加B随底物浓度的增加酶逐渐失活
C酶的结合部位全部被底物占据D再增加酶浓度反应不再加快
E形成酶—底物复合物增加
26.关于Km值的描述.哪一项是错误的?
A不同的酶Km值不同B多底物酶对每种底物各有一个特定的Km值
C多底物酶的最适底物一般是指各底物的Km值中最小者
D一定条件下Km值越小,底物与酶的亲和力越大EKm值通常用酶浓度表示
27.酶的Km值大小与:
A酶性质有关B酶浓度有关C酶作用温度有关D酶作用时间有关E以上均有关
28.某种酶以反应速度对底物浓度作图,呈S形曲线,此种酶应属于:
A符合米氏方程的酶B变构酶C单体酶D结合酶E多酶复合体
29.酶活性是指:
A酶所催化的反应B酶与底物的结合力C酶自身的变化
D无活性酶转变为有活性酶的能力E酶的催化能力
30.纯化酶制剂时,酶纯度的主要指标是:
A蛋白质浓度B酶量C酶的总活性D酶的比活性E酶的理化性质
31.有机磷农药所结合的胆碱酯酶上的基团是
A—NH2B—C00HC—SHD—OHE苯环
32.L—氨基酸氧化酶只能催化L—氨基酸氧化,此种专一件属于:
A绝对专一性B结构专一性C键专一性D几何异构专一性E旋光异构专一性
33.关于酶竞争性抑制的特点中,哪一项是错误的?
A抑制剂与底物结构相似B抑制剂能与底物竞争酶的活性中心
C增加底物浓度可解除抑制作用D增加底物浓度能增加抑制作用
E抑制程度取决于抑制剂和底物浓度的相对比例
34.国际酶学委员会将酶分为六大类的主要根据是:
A酶的来源B酶的结构C酶的理化性质D酶促反应性质E酶所催化的底物
35.有关Km单位的表示,哪一项是错误的?
(A)mol/L(B)nmol/L(C)mmol/L(D)mol/min(E)mol/mL
36.属于酶的可逆性共价修饰,哪一项是正确的?
A别构调节B竞争性抑制C酶原激活D酶蛋白与辅基结合E酶的丝氨酸羟基磷酸化
37.核酶(ribozgme)的底物是
(A)DNA
(B)RNA
(C)核糖体
(D)细胞核膜
(E)核蛋白
38、下列哪个过程是酶原的激活过程
A.前胶原→原胶原B.胰岛素原→胰岛素C.凝血因子I→Ia
D.凝血因子II→Iia
E.糖原合成D→I
39、催化单一底物反应的酶的米氏常数(KM)是
A、底物和酶之间反应的平衡常数()
B、酶催化能力的一个指标()
C、引起最大反应速度的底物浓度的一半()
D、引起最大反应速度一半的底物浓度()
E、只有用纯酶才能测定()
40.某一符合米曼氏方程的酶,当[S]=2Km时,其反应速度V等于:
A.Vmax
B.2/3Vmax
C.3/2Vmax
D.2Vm
E.1/2Vmax
五、问答与计算
1.试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性。
(1)脲酶(只催化尿素NH2CONH2的水解,但不能作用于NH2CONHCH3)
绝对专一性
(2)β-D-葡萄糖苷酶(只作用β-D-葡萄糖形成的各种糖苷,但不能作用于其他的糖苷,例如果糖苷)
族专一性
(3)酯酶(作用于R1COOR2的水解反应)
键专一性
(4)L-AA氧化酶(只作用于L-AA,而不能作用于D-AA)
立体异构专一性
(5)反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸(延胡索酸),而不能作用于顺丁烯二酸(马来酸)]
几何异构专一性
(6)甘油激酶(催化甘油磷酸化,生成甘油-1-磷酸)
2.称取25mg蛋白酶配成25ml溶液,取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg,另取0.1ml溶液测酶活力,结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸,假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量,请计算:
(1)酶溶液的蛋白浓度及比活
(2)每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。
(1)1毫升酶液中所含蛋白质含量为
(0.2/2)0.625=0.625毫克/毫升
比活力250/0.625=400U/mg蛋白
(2)1克酶制剂总蛋白含量0.625X1000=625毫克
1克酶制剂总活力250X1000=2.5X105
3.Vmax和米氏常数可以通过作图法求得,试比较v~[S]图,双倒数图,v~v/[S]作图,[S]/v~[S]作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点。
自学
4.有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活,请解释。
答:
加入低浓度竞争性抑制剂不能引起变构酶的失活,相反,由于竞争性抑制剂和底物的竞争性与酶结合,在少量抑制剂存在时,与酶的底物结合部位结合,引起变构酶同位正协同效应,激活该酶活性,竞争性抑制剂只在高浓度时才使变构酶活性下降。
5.一个假设的酶促反应中,当酶的用量固定,不同底物浓度时的初速度如下表:
[S]
(mol/L)
V
(mmol/min)
[S]
(mol/L)
V
(mmol/min)
5.0×
10-2
0.25
10-5
0.20
10-3
10-6
0.071
10-4
10-7
0.0096
问:
(1)在此酶浓度时V是多少?
0.25mmol/min
(2)此酶的K值是多少?
(用计算法,不用图解)
根据米氏方程,0.2=(0.25X5X10-5)/(Km+5X10-5)
Km=1.25X10-5mol/L
(3)此中反应是否从米-曼式动力学?
(10分)
检验其是否遵循米-曼式动力学,就看在一个较宽的[S]范围内V0与[S]的关系,若在不同情况下均给相同的Km,说明它遵循米-曼式动力学,经检验此反应遵循米-曼式动力学。
6、一个假设的酶促反应中不同底物浓度(酶的用量固定),初始速度如下表:
[S](mol/l)
v(mmol/min)
V(mmol/min)
2.0x10-1
60
2.0x10-4
48
2.0x10-2
1.5x10-4
45
2.0x10-3
1.3x10-5
12
问:
(1)此反应的VMAX是多少?
60mmol/min
(2)为什么底物浓度大于2.0x10-3mol/L时,V是常数?
酶分子全部参与了化学反应,为底物分子所饱和,V达到最大值。
(3)当底物浓度为2.0x10-2mol/L时,此酶的浓度如何?
酶分子全部参与了化学反应,为底物分子所饱和,此时酶的游离态浓度为零,结合态的酶浓度为酶的初始浓度。
7、欲使酶反应速度达最大速度的99%与50%,试求底物浓度应各为多少?
由于V=Vm[S]/(Km+S)因此v/Vm=[S]/(Km+S)
则99/100=[S]/(Km+S)[S]=99Km
若50/100=[S]/(Km+S)[S]=Km